data_1KNV
# 
_entry.id   1KNV 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  1KNV       
RCSB RCSB015155 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2002-02-27 2001-12-19 ? 1KNV 0 
2 2002-12-04 ?          ? 1KNV 1 
3 2009-02-24 ?          ? 1KNV 1 
4 2011-07-13 ?          ? 1KNV 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 REMARK ? 
3 VERSN  ? 
4 VERSN  ? 
# 
_pdbx_database_related.db_name        PDB 
_pdbx_database_related.db_id          1cfr 
_pdbx_database_related.details        '1CFR contains restriction endonuclease Cfr10I of Citrobacter Freundii' 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         1KNV 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.SG_entry         . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Grazulis, S.'     1  
'Deibert, M.'      2  
'Rimseliene, R.'   3  
'Skirgaila, R.'    4  
'Sasnauskas, G.'   5  
'Lagunavicius, A.' 6  
'Repin, V.'        7  
'Urbanke, C.'      8  
'Huber, R.'        9  
'Siksnys, V.'      10 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Crystal structure of the Bse634I restriction endonuclease: comparison of two enzymes recognizing the same DNA sequence.' 
_citation.journal_abbrev            'Nucleic Acids Res.' 
_citation.journal_volume            30 
_citation.page_first                876 
_citation.page_last                 885 
_citation.year                      2002 
_citation.journal_id_ASTM           NARHAD 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0305-1048 
_citation.journal_id_CSD            0389 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   11842098 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1093/nar/30.4.876 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Grazulis, S.'     1  
primary 'Deibert, M.'      2  
primary 'Rimseliene, R.'   3  
primary 'Skirgaila, R.'    4  
primary 'Sasnauskas, G.'   5  
primary 'Lagunavicius, A.' 6  
primary 'Repin, V.'        7  
primary 'Urbanke, C.'      8  
primary 'Huber, R.'        9  
primary 'Siksnys, V.'      10 
# 
_cell.entry_id           1KNV 
_cell.length_a           121.230 
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_cell.length_c           56.870 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1KNV 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Bse634I restriction endonuclease' 33849.203 2   ? ? ? 3.1.21.4 
2 non-polymer syn 'ACETATE ION'                      59.045    2   ? ? ? ?        
3 non-polymer syn 'CHLORIDE ION'                     35.453    5   ? ? ? ?        
4 water       nat water                              18.015    290 ? ? ? ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MTTNLTNSNCVEEYKENGKTKIRIKPFNALIELYHHQTPTGSIKENLDKLENYVKDVVKAKGLAIPTSGAFSNTRGTWFE
VMIAIQSWNYRVKRELNDYLIIKMPNVKTFDFRKIFDNETREKLHQLEKSLLTHKQQVRLITSNPDLLIIRQKDLIKSEY
NLPINKLTHENIDVALTLFKDIEGKCKWDSLVAGVGLKTSLRPDRRLQLVHEGNILKSLFAHLKMRYWNPKAEFKYYGAS
SEPVSKADDDALQTAATHTIVNVNSTPERAVDDIFSLTSFEDIDKMLDQIIKK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MTTNLTNSNCVEEYKENGKTKIRIKPFNALIELYHHQTPTGSIKENLDKLENYVKDVVKAKGLAIPTSGAFSNTRGTWFE
VMIAIQSWNYRVKRELNDYLIIKMPNVKTFDFRKIFDNETREKLHQLEKSLLTHKQQVRLITSNPDLLIIRQKDLIKSEY
NLPINKLTHENIDVALTLFKDIEGKCKWDSLVAGVGLKTSLRPDRRLQLVHEGNILKSLFAHLKMRYWNPKAEFKYYGAS
SEPVSKADDDALQTAATHTIVNVNSTPERAVDDIFSLTSFEDIDKMLDQIIKK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   THR n 
1 3   THR n 
1 4   ASN n 
1 5   LEU n 
1 6   THR n 
1 7   ASN n 
1 8   SER n 
1 9   ASN n 
1 10  CYS n 
1 11  VAL n 
1 12  GLU n 
1 13  GLU n 
1 14  TYR n 
1 15  LYS n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  GLY n 
1 19  LYS n 
1 20  THR n 
1 21  LYS n 
1 22  ILE n 
1 23  ARG n 
1 24  ILE n 
1 25  LYS n 
1 26  PRO n 
1 27  PHE n 
1 28  ASN n 
1 29  ALA n 
1 30  LEU n 
1 31  ILE n 
1 32  GLU n 
1 33  LEU n 
1 34  TYR n 
1 35  HIS n 
1 36  HIS n 
1 37  GLN n 
1 38  THR n 
1 39  PRO n 
1 40  THR n 
1 41  GLY n 
1 42  SER n 
1 43  ILE n 
1 44  LYS n 
1 45  GLU n 
1 46  ASN n 
1 47  LEU n 
1 48  ASP n 
1 49  LYS n 
1 50  LEU n 
1 51  GLU n 
1 52  ASN n 
1 53  TYR n 
1 54  VAL n 
1 55  LYS n 
1 56  ASP n 
1 57  VAL n 
1 58  VAL n 
1 59  LYS n 
1 60  ALA n 
1 61  LYS n 
1 62  GLY n 
1 63  LEU n 
1 64  ALA n 
1 65  ILE n 
1 66  PRO n 
1 67  THR n 
1 68  SER n 
1 69  GLY n 
1 70  ALA n 
1 71  PHE n 
1 72  SER n 
1 73  ASN n 
1 74  THR n 
1 75  ARG n 
1 76  GLY n 
1 77  THR n 
1 78  TRP n 
1 79  PHE n 
1 80  GLU n 
1 81  VAL n 
1 82  MET n 
1 83  ILE n 
1 84  ALA n 
1 85  ILE n 
1 86  GLN n 
1 87  SER n 
1 88  TRP n 
1 89  ASN n 
1 90  TYR n 
1 91  ARG n 
1 92  VAL n 
1 93  LYS n 
1 94  ARG n 
1 95  GLU n 
1 96  LEU n 
1 97  ASN n 
1 98  ASP n 
1 99  TYR n 
1 100 LEU n 
1 101 ILE n 
1 102 ILE n 
1 103 LYS n 
1 104 MET n 
1 105 PRO n 
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1 107 VAL n 
1 108 LYS n 
1 109 THR n 
1 110 PHE n 
1 111 ASP n 
1 112 PHE n 
1 113 ARG n 
1 114 LYS n 
1 115 ILE n 
1 116 PHE n 
1 117 ASP n 
1 118 ASN n 
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1 120 THR n 
1 121 ARG n 
1 122 GLU n 
1 123 LYS n 
1 124 LEU n 
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1 127 LEU n 
1 128 GLU n 
1 129 LYS n 
1 130 SER n 
1 131 LEU n 
1 132 LEU n 
1 133 THR n 
1 134 HIS n 
1 135 LYS n 
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1 137 GLN n 
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1 139 ARG n 
1 140 LEU n 
1 141 ILE n 
1 142 THR n 
1 143 SER n 
1 144 ASN n 
1 145 PRO n 
1 146 ASP n 
1 147 LEU n 
1 148 LEU n 
1 149 ILE n 
1 150 ILE n 
1 151 ARG n 
1 152 GLN n 
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1 154 ASP n 
1 155 LEU n 
1 156 ILE n 
1 157 LYS n 
1 158 SER n 
1 159 GLU n 
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1 161 ASN n 
1 162 LEU n 
1 163 PRO n 
1 164 ILE n 
1 165 ASN n 
1 166 LYS n 
1 167 LEU n 
1 168 THR n 
1 169 HIS n 
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1 171 ASN n 
1 172 ILE n 
1 173 ASP n 
1 174 VAL n 
1 175 ALA n 
1 176 LEU n 
1 177 THR n 
1 178 LEU n 
1 179 PHE n 
1 180 LYS n 
1 181 ASP n 
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1 184 GLY n 
1 185 LYS n 
1 186 CYS n 
1 187 LYS n 
1 188 TRP n 
1 189 ASP n 
1 190 SER n 
1 191 LEU n 
1 192 VAL n 
1 193 ALA n 
1 194 GLY n 
1 195 VAL n 
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1 197 LEU n 
1 198 LYS n 
1 199 THR n 
1 200 SER n 
1 201 LEU n 
1 202 ARG n 
1 203 PRO n 
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1 205 ARG n 
1 206 ARG n 
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1 220 PHE n 
1 221 ALA n 
1 222 HIS n 
1 223 LEU n 
1 224 LYS n 
1 225 MET n 
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1 229 ASN n 
1 230 PRO n 
1 231 LYS n 
1 232 ALA n 
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1 234 PHE n 
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1 236 TYR n 
1 237 TYR n 
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1 241 SER n 
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1 264 ASN n 
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1 269 ARG n 
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1 279 SER n 
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1 284 ASP n 
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1 290 ILE n 
1 291 ILE n 
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1 293 LYS n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     Geobacillus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Geobacillus stearothermophilus' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     1422 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               ER2267 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
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_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                  1 
_struct_ref.db_name             UNP 
_struct_ref.db_code             Q8RT53_BACST 
_struct_ref.pdbx_db_accession   Q8RT53 
_struct_ref.entity_id           1 
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_struct_ref.biol_id             . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
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_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
_struct_ref_seq.details 
1 1 1KNV A 1 . 293 . Q8RT53 1 293 1 293 . 
2 1 1KNV B 1 . 293 . Q8RT53 1 293 1 293 . 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ACT NON-POLYMER         . 'ACETATE ION'   ? 'C2 H3 O2 -1'    59.045  
CL  NON-POLYMER         . 'CHLORIDE ION'  ? 'CL -1'          35.453  
HOH NON-POLYMER         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          1KNV 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   60.48 
_exptl_crystal.density_Matthews      3.11 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            291 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              5.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'Na Acetate, PEG 8000, Calcium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           90 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1997-11-02 
_diffrn_detector.details                'monochromator, mirrors' 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    monochromator 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.09932 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'MPG/DESY, HAMBURG BEAMLINE BW6' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       'MPG/DESY, HAMBURG' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BW6 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.09932 
# 
_reflns.entry_id                     1KNV 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   0.0 
_reflns.d_resolution_low             24.6 
_reflns.d_resolution_high            2.17 
_reflns.number_obs                   43275 
_reflns.number_all                   43316 
_reflns.percent_possible_obs         95.0 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.0550000 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        19.6 
_reflns.pdbx_redundancy              2.6 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.17 
_reflns_shell.d_res_low              2.23 
_reflns_shell.percent_possible_all   87.2 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           1KNV 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'CCP4, O' 
_computing.structure_refinement               'CNS 1.0' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1KNV 
_refine.ls_number_reflns_obs                   42686 
_refine.ls_number_reflns_all                   43275 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        0 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             2011306.16 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.000000 
_refine.ls_d_res_low                           24.61 
_refine.ls_d_res_high                          2.17 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  93.6 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.2180000 
_refine.ls_R_factor_all                        0.2213000 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.2180000 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.2530000 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.004 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               10.1 
_refine.ls_number_reflns_R_free                4314 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             32.7 
_refine.aniso_B[1][1]                          -4.14 
_refine.aniso_B[2][2]                          2.32 
_refine.aniso_B[3][3]                          1.82 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'FLAT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.3641 
_refine.solvent_model_param_bsol               40.3493 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        MIR 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        1KNV 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.28 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.27 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.31 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.25 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        4709 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         13 
_refine_hist.number_atoms_solvent             290 
_refine_hist.number_atoms_total               5012 
_refine_hist.d_res_high                       2.17 
_refine_hist.d_res_low                        24.61 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d           0.008 ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg        1.4   ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d 22.1  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d 0.90  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcbond_it        1.24  1.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcangle_it       2.14  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scbond_it        1.45  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scangle_it       2.43  2.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.17 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.30 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             5766 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.2730000 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               86.2 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.2880000 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.011 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            10.5 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             673 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
1 PROTEIN_REP.PARAM PROTEIN.TOP 'X-RAY DIFFRACTION' 
2 ION.PARAM         ION.TOP     'X-RAY DIFFRACTION' 
3 WATER.PARAM       WATER.TOP   'X-RAY DIFFRACTION' 
4 ACT.PARAM         ACT.TOP     'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1KNV 
_struct.title                     'Bse634I restriction endonuclease' 
_struct.pdbx_descriptor           'Bse634I restriction endonuclease(E.C.3.1.21.4)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1KNV 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            'Restriction endonuclease, apo-enzyme, HYDROLASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
I N N 3 ? 
J N N 4 ? 
K N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id                    1 
_struct_biol.details               
;Biological assembly is a teramer (dimer of dimers); second dimer in the tetramer is generated by crystallographic two-fold axis -x+1, -y+1, z from the chains A and B
;
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ASN A 4   ? SER A 8   ? ASN A 4   SER A 8   5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  2  LYS A 25  ? TYR A 34  ? LYS A 25  TYR A 34  1 ? 10 
HELX_P HELX_P3  3  SER A 42  ? GLY A 62  ? SER A 42  GLY A 62  1 ? 21 
HELX_P HELX_P4  4  THR A 67  ? GLU A 95  ? THR A 67  GLU A 95  1 ? 29 
HELX_P HELX_P5  5  ASP A 111 ? PHE A 116 ? ASP A 111 PHE A 116 5 ? 6  
HELX_P HELX_P6  6  ASP A 117 ? THR A 133 ? ASP A 117 THR A 133 1 ? 17 
HELX_P HELX_P7  7  LYS A 153 ? ILE A 156 ? LYS A 153 ILE A 156 5 ? 4  
HELX_P HELX_P8  8  LYS A 157 ? LEU A 162 ? LYS A 157 LEU A 162 5 ? 6  
HELX_P HELX_P9  9  THR A 168 ? THR A 177 ? THR A 168 THR A 177 1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 10 THR A 177 ? GLU A 183 ? THR A 177 GLU A 183 1 ? 7  
HELX_P HELX_P11 11 LYS A 187 ? ASP A 189 ? LYS A 187 ASP A 189 5 ? 3  
HELX_P HELX_P12 12 ARG A 202 ? TRP A 228 ? ARG A 202 TRP A 228 1 ? 27 
HELX_P HELX_P13 13 SER A 245 ? LEU A 252 ? SER A 245 LEU A 252 1 ? 8  
HELX_P HELX_P14 14 ALA A 256 ? ILE A 260 ? ALA A 256 ILE A 260 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 15 SER A 279 ? LYS A 292 ? SER A 279 LYS A 292 1 ? 14 
HELX_P HELX_P16 16 LYS B 25  ? TYR B 34  ? LYS B 25  TYR B 34  1 ? 10 
HELX_P HELX_P17 17 SER B 42  ? LYS B 61  ? SER B 42  LYS B 61  1 ? 20 
HELX_P HELX_P18 18 THR B 67  ? ARG B 94  ? THR B 67  ARG B 94  1 ? 28 
HELX_P HELX_P19 19 ASP B 111 ? PHE B 116 ? ASP B 111 PHE B 116 5 ? 6  
HELX_P HELX_P20 20 ASP B 117 ? LEU B 132 ? ASP B 117 LEU B 132 1 ? 16 
HELX_P HELX_P21 21 LYS B 153 ? ILE B 156 ? LYS B 153 ILE B 156 5 ? 4  
HELX_P HELX_P22 22 LYS B 157 ? LEU B 162 ? LYS B 157 LEU B 162 5 ? 6  
HELX_P HELX_P23 23 THR B 168 ? THR B 177 ? THR B 168 THR B 177 1 ? 10 
HELX_P HELX_P24 24 LEU B 178 ? ASP B 181 ? LEU B 178 ASP B 181 5 ? 4  
HELX_P HELX_P25 25 LYS B 187 ? ASP B 189 ? LYS B 187 ASP B 189 5 ? 3  
HELX_P HELX_P26 26 ARG B 202 ? TRP B 228 ? ARG B 202 TRP B 228 1 ? 27 
HELX_P HELX_P27 27 SER B 245 ? LEU B 252 ? SER B 245 LEU B 252 1 ? 8  
HELX_P HELX_P28 28 ALA B 256 ? VAL B 261 ? ALA B 256 VAL B 261 5 ? 6  
HELX_P HELX_P29 29 PHE B 280 ? LYS B 292 ? PHE B 280 LYS B 292 1 ? 13 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 2 ? 
B ? 5 ? 
C ? 2 ? 
D ? 5 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? parallel      
B 4 5 ? parallel      
C 1 2 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
D 3 4 ? parallel      
D 4 5 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 VAL A 11  ? TYR A 14  ? ? VAL A 11  TYR A 14  
A 2 LYS A 21  ? ILE A 24  ? ? LYS A 21  ILE A 24  
B 1 TYR A 99  ? LYS A 103 ? ? TYR A 99  LYS A 103 
B 2 LEU A 147 ? ARG A 151 ? ? LEU A 147 ARG A 151 
B 3 LEU A 191 ? LYS A 198 ? ? LEU A 191 LYS A 198 
B 4 LYS A 235 ? SER A 240 ? ? LYS A 235 SER A 240 
B 5 ASP A 273 ? SER A 276 ? ? ASP A 273 SER A 276 
C 1 VAL B 11  ? GLU B 16  ? ? VAL B 11  GLU B 16  
C 2 LYS B 19  ? ILE B 24  ? ? LYS B 19  ILE B 24  
D 1 TYR B 99  ? LYS B 103 ? ? TYR B 99  LYS B 103 
D 2 LEU B 147 ? ARG B 151 ? ? LEU B 147 ARG B 151 
D 3 LEU B 191 ? LYS B 198 ? ? LEU B 191 LYS B 198 
D 4 LYS B 235 ? SER B 240 ? ? LYS B 235 SER B 240 
D 5 ASP B 273 ? SER B 276 ? ? ASP B 273 SER B 276 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N TYR A 14  ? N TYR A 14  O LYS A 21  ? O LYS A 21  
B 1 2 N ILE A 102 ? N ILE A 102 O LEU A 148 ? O LEU A 148 
B 2 3 N ILE A 149 ? N ILE A 149 O ALA A 193 ? O ALA A 193 
B 3 4 N GLY A 196 ? N GLY A 196 O TYR A 237 ? O TYR A 237 
B 4 5 N SER A 240 ? N SER A 240 O PHE A 275 ? O PHE A 275 
C 1 2 N TYR B 14  ? N TYR B 14  O LYS B 21  ? O LYS B 21  
D 1 2 N LEU B 100 ? N LEU B 100 O ILE B 150 ? O ILE B 150 
D 2 3 N ILE B 149 ? N ILE B 149 O VAL B 192 ? O VAL B 192 
D 3 4 N GLY B 196 ? N GLY B 196 O TYR B 237 ? O TYR B 237 
D 4 5 N SER B 240 ? N SER B 240 O PHE B 275 ? O PHE B 275 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACT A 1001' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACT B 1002' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE CL B 3001'  SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE CL B 3002'  SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 3003'  SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE CL B 3004'  SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 3005'  SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 3 PHE A 27  ? PHE A 27   . . 1_555 ? 
2  AC1 3 HIS A 169 ? HIS A 169  . . 1_555 ? 
3  AC1 3 ASP A 173 ? ASP A 173  . . 1_555 ? 
4  AC2 2 ASP B 273 ? ASP B 273  . . 1_555 ? 
5  AC2 2 ILE B 274 ? ILE B 274  . . 1_555 ? 
6  AC3 3 ARG B 113 ? ARG B 113  . . 1_555 ? 
7  AC3 3 ARG B 121 ? ARG B 121  . . 1_555 ? 
8  AC3 3 HIS B 125 ? HIS B 125  . . 1_555 ? 
9  AC4 2 LYS B 25  ? LYS B 25   . . 1_555 ? 
10 AC4 2 PHE B 27  ? PHE B 27   . . 1_555 ? 
11 AC5 4 LYS A 25  ? LYS A 25   . . 1_555 ? 
12 AC5 4 PRO A 26  ? PRO A 26   . . 1_555 ? 
13 AC5 4 PHE A 27  ? PHE A 27   . . 1_555 ? 
14 AC5 4 ASN A 28  ? ASN A 28   . . 1_555 ? 
15 AC6 4 LYS B 123 ? LYS B 123  . . 2_665 ? 
16 AC6 4 ARG B 226 ? ARG B 226  . . 2_665 ? 
17 AC6 4 ARG B 226 ? ARG B 226  . . 1_555 ? 
18 AC6 4 HOH K .   ? HOH B 3110 . . 1_555 ? 
19 AC7 2 LYS A 123 ? LYS A 123  . . 2_665 ? 
20 AC7 2 ARG A 226 ? ARG A 226  . . 2_665 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1KNV 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1KNV 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.008249 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008178 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.017584 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CL 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ASN A 1 4   ? 3.407  40.303 50.109  1.00 66.19 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ASN A 1 4   ? BAD4.  40.029 49.523  1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ASN A 1 4   ? 5.254  WORSE4 48.598  1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A C   1 
ATOM   4    O  O   . ASN A 1 4   ? 5.954  42.050 ------  1.00 67.34 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ASN A 1 4   ? 4.741  38.691 48.768  ---- ????? ? ? ? ? ? ? 4    ASN A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ASN A 1 4   ? ?      37.530 49.618  1.00 68.83 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A CG  1 
ATOM   7    O  OD1 . ASN A 1 4   ? 4.587  36.490 49.710  1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A OD1 1 
ATOM   8    N  ND2 . ASN A 1 4   ? 6.412  37.699 50.234  1.00 69.14 ? ? ? ? ? ? 4    ASN A ND2 1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 5   ? 4.895  41.080 47.314  1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 5   ? 5.336  42.078 46.335  1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 5   ? 4.965  43.531 46.632  1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 5   ? 5.640  44.448 46.162  1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 5   ? 4.826  41.722 44.936  1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 5   ? 5.437  40.520 44.218  1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 4.865  40.449 42.813  1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 6.946  40.656 44.160  1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 6   ? 3.885  43.743 47.380  1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 6    THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 6   ? 3.450  45.093 47.738  1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 6    THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 6   ? 4.395  45.595 48.821  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 6    THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 6   ? 4.381  46.767 49.188  1.00 61.79 ? ? ? ? ? ? 6    THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 6   ? 2.028  45.082 48.325  1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 6    THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 6   ? 2.042  44.398 49.586  1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 6    THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 6   ? 1.057  44.381 47.378  1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 6    THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . ASN A 1 7   ? 5.219  44.675 49.317  1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A N   1 
ATOM   25   C  CA  . ASN A 1 7   ? 6.176  44.947 50.386  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A CA  1 
ATOM   26   C  C   . ASN A 1 7   ? 7.647  45.080 49.991  1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A C   1 
ATOM   27   O  O   . ASN A 1 7   ? 8.496  45.362 50.839  1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A O   1 
ATOM   28   C  CB  . ASN A 1 7   ? 6.070  43.856 51.448  1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A CB  1 
ATOM   29   C  CG  . ASN A 1 7   ? 4.941  44.102 52.414  1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A CG  1 
ATOM   30   O  OD1 . ASN A 1 7   ? 4.118  43.223 52.666  1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A OD1 1 
ATOM   31   N  ND2 . ASN A 1 7   ? 4.894  45.304 52.965  1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 7    ASN A ND2 1 
ATOM   32   N  N   . SER A 1 8   ? 7.952  44.866 48.716  1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 8    SER A N   1 
ATOM   33   C  CA  . SER A 1 8   ? 9.327  44.971 48.243  1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 8    SER A CA  1 
ATOM   34   C  C   . SER A 1 8   ? 9.889  46.375 48.491  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 8    SER A C   1 
ATOM   35   O  O   . SER A 1 8   ? 9.140  47.340 48.678  1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 8    SER A O   1 
ATOM   36   C  CB  . SER A 1 8   ? 9.405  44.635 46.744  1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 8    SER A CB  1 
ATOM   37   O  OG  . SER A 1 8   ? 10.707 44.883 46.235  1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 8    SER A OG  1 
ATOM   38   N  N   . ASN A 1 9   ? 11.214 46.473 48.521  1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A N   1 
ATOM   39   C  CA  . ASN A 1 9   ? 11.893 47.751 48.716  1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A CA  1 
ATOM   40   C  C   . ASN A 1 9   ? 12.778 48.016 47.510  1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A C   1 
ATOM   41   O  O   . ASN A 1 9   ? 13.609 48.924 47.524  1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A O   1 
ATOM   42   C  CB  . ASN A 1 9   ? 12.767 47.719 49.966  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . ASN A 1 9   ? 11.974 47.492 51.217  1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A CG  1 
ATOM   44   O  OD1 . ASN A 1 9   ? 10.993 48.191 51.475  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A OD1 1 
ATOM   45   N  ND2 . ASN A 1 9   ? 12.393 46.514 52.011  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 9    ASN A ND2 1 
ATOM   46   N  N   . CYS A 1 10  ? 12.596 47.217 46.466  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 10   CYS A N   1 
ATOM   47   C  CA  . CYS A 1 10  ? 13.407 47.363 45.274  1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 10   CYS A CA  1 
ATOM   48   C  C   . CYS A 1 10  ? 12.961 48.528 44.419  1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 10   CYS A C   1 
ATOM   49   O  O   . CYS A 1 10  ? 13.593 48.834 43.410  1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 10   CYS A O   1 
ATOM   50   C  CB  . CYS A 1 10  ? 13.386 46.072 44.456  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 10   CYS A CB  1 
ATOM   51   S  SG  . CYS A 1 10  ? 11.879 45.752 43.537  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 10   CYS A SG  1 
ATOM   52   N  N   . VAL A 1 11  ? 11.873 49.177 44.826  1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A N   1 
ATOM   53   C  CA  . VAL A 1 11  ? 11.346 50.321 44.093  1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CA  1 
ATOM   54   C  C   . VAL A 1 11  ? 10.827 51.395 45.035  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A C   1 
ATOM   55   O  O   . VAL A 1 11  ? 10.245 51.104 46.086  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A O   1 
ATOM   56   C  CB  . VAL A 1 11  ? 10.188 49.921 43.157  1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CB  1 
ATOM   57   C  CG1 . VAL A 1 11  ? 9.757  51.107 42.331  1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CG1 1 
ATOM   58   C  CG2 . VAL A 1 11  ? 10.621 48.796 42.238  1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CG2 1 
ATOM   59   N  N   . GLU A 1 12  ? 11.064 52.645 44.655  1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A N   1 
ATOM   60   C  CA  . GLU A 1 12  ? 10.609 53.773 45.444  1.00 58.90 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CA  1 
ATOM   61   C  C   . GLU A 1 12  ? 9.899  54.868 44.673  1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A C   1 
ATOM   62   O  O   . GLU A 1 12  ? 10.034 55.011 43.458  1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A O   1 
ATOM   63   C  CB  . GLU A 1 12  ? 11.752 54.377 46.233  1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CB  1 
ATOM   64   C  CG  . GLU A 1 12  ? 11.767 53.901 47.652  1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CG  1 
ATOM   65   C  CD  . GLU A 1 12  ? 12.889 54.520 48.420  1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CD  1 
ATOM   66   O  OE1 . GLU A 1 12  ? 13.337 55.615 48.009  1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A OE1 1 
ATOM   67   O  OE2 . GLU A 1 12  ? 13.313 53.918 49.432  1.00 62.46 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A OE2 1 
ATOM   68   N  N   . GLU A 1 13  ? 9.156  55.654 45.434  1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A N   1 
ATOM   69   C  CA  . GLU A 1 13  ? 8.330  56.737 44.939  1.00 64.86 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CA  1 
ATOM   70   C  C   . GLU A 1 13  ? 8.749  57.970 45.721  1.00 64.56 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A C   1 
ATOM   71   O  O   . GLU A 1 13  ? 8.584  58.013 46.940  1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A O   1 
ATOM   72   C  CB  . GLU A 1 13  ? 6.907  56.338 45.271  1.00 66.42 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . GLU A 1 13  ? 5.751  57.117 44.751  1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . GLU A 1 13  ? 4.467  56.437 45.212  1.00 70.19 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CD  1 
ATOM   75   O  OE1 . GLU A 1 13  ? 4.558  55.341 45.830  1.00 70.90 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A OE1 1 
ATOM   76   O  OE2 . GLU A 1 13  ? 3.375  56.982 44.963  1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A OE2 1 
ATOM   77   N  N   . TYR A 1 14  ? 9.312  58.961 45.039  1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A N   1 
ATOM   78   C  CA  . TYR A 1 14  ? 9.728  60.173 45.727  1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CA  1 
ATOM   79   C  C   . TYR A 1 14  ? 9.099  61.429 45.136  1.00 68.01 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A C   1 
ATOM   80   O  O   . TYR A 1 14  ? 8.591  61.444 44.007  1.00 67.10 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A O   1 
ATOM   81   C  CB  . TYR A 1 14  ? 11.257 60.295 45.739  1.00 63.27 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CB  1 
ATOM   82   C  CG  . TYR A 1 14  ? 11.875 60.370 44.370  1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CG  1 
ATOM   83   C  CD1 . TYR A 1 14  ? 12.017 61.588 43.703  1.00 61.88 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CD1 1 
ATOM   84   C  CD2 . TYR A 1 14  ? 12.280 59.213 43.720  1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CD2 1 
ATOM   85   C  CE1 . TYR A 1 14  ? 12.546 61.640 42.415  1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CE1 1 
ATOM   86   C  CE2 . TYR A 1 14  ? 12.802 59.254 42.446  1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CE2 1 
ATOM   87   C  CZ  . TYR A 1 14  ? 12.937 60.461 41.799  1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A CZ  1 
ATOM   88   O  OH  . TYR A 1 14  ? 13.476 60.463 40.537  1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A OH  1 
ATOM   89   N  N   . LYS A 1 15  ? 9.130  62.490 45.924  1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A N   1 
ATOM   90   C  CA  . LYS A 1 15  ? 8.561  63.752 45.506  1.00 74.69 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CA  1 
ATOM   91   C  C   . LYS A 1 15  ? 9.698  64.690 45.158  1.00 76.69 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A C   1 
ATOM   92   O  O   . LYS A 1 15  ? 10.205 65.398 46.022  1.00 75.94 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A O   1 
ATOM   93   C  CB  . LYS A 1 15  ? 7.771  64.366 46.650  1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CB  1 
ATOM   94   C  CG  . LYS A 1 15  ? 6.940  63.374 47.420  1.00 76.26 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CG  1 
ATOM   95   C  CD  . LYS A 1 15  ? 6.471  64.000 48.715  1.00 77.29 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CD  1 
ATOM   96   C  CE  . LYS A 1 15  ? 5.708  63.006 49.568  1.00 77.72 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CE  1 
ATOM   97   N  NZ  . LYS A 1 15  ? 5.364  63.574 50.904  1.00 77.82 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A NZ  1 
ATOM   98   N  N   . GLU A 1 16  ? 10.107 64.708 43.894  1.00 79.90 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A N   1 
ATOM   99   C  CA  . GLU A 1 16  ? 11.153 65.634 43.500  1.00 83.02 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CA  1 
ATOM   100  C  C   . GLU A 1 16  ? 10.336 66.909 43.606  1.00 84.72 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A C   1 
ATOM   101  O  O   . GLU A 1 16  ? 9.347  66.955 44.344  1.00 85.47 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A O   1 
ATOM   102  C  CB  . GLU A 1 16  ? 11.593 65.391 42.068  1.00 83.22 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CB  1 
ATOM   103  C  CG  . GLU A 1 16  ? 12.884 66.084 41.711  1.00 83.93 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CG  1 
ATOM   104  C  CD  . GLU A 1 16  ? 13.607 65.406 40.576  1.00 84.60 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CD  1 
ATOM   105  O  OE1 . GLU A 1 16  ? 13.218 64.278 40.202  1.00 84.81 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A OE1 1 
ATOM   106  O  OE2 . GLU A 1 16  ? 14.581 66.001 40.070  1.00 85.18 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A OE2 1 
ATOM   107  N  N   . ASN A 1 17  ? 10.717 67.976 42.924  1.00 86.10 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A N   1 
ATOM   108  C  CA  . ASN A 1 17  ? 9.888  69.145 43.067  1.00 86.77 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A CA  1 
ATOM   109  C  C   . ASN A 1 17  ? 8.726  69.059 42.089  1.00 86.52 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A C   1 
ATOM   110  O  O   . ASN A 1 17  ? 8.927  68.916 40.880  1.00 87.00 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A O   1 
ATOM   111  C  CB  . ASN A 1 17  ? 10.717 70.424 42.889  1.00 87.83 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . ASN A 1 17  ? 11.385 70.870 44.194  1.00 89.08 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A CG  1 
ATOM   113  O  OD1 . ASN A 1 17  ? 10.723 70.991 45.235  1.00 89.80 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A OD1 1 
ATOM   114  N  ND2 . ASN A 1 17  ? 12.688 71.131 44.141  1.00 89.10 ? ? ? ? ? ? 17   ASN A ND2 1 
ATOM   115  N  N   . GLY A 1 18  ? 7.513  69.070 42.637  1.00 85.62 ? ? ? ? ? ? 18   GLY A N   1 
ATOM   116  C  CA  . GLY A 1 18  ? 6.323  69.011 41.808  1.00 84.53 ? ? ? ? ? ? 18   GLY A CA  1 
ATOM   117  C  C   . GLY A 1 18  ? 5.623  67.671 41.653  1.00 84.32 ? ? ? ? ? ? 18   GLY A C   1 
ATOM   118  O  O   . GLY A 1 18  ? 4.600  67.415 42.301  1.00 84.31 ? ? ? ? ? ? 18   GLY A O   1 
ATOM   119  N  N   . LYS A 1 19  ? 6.162  66.820 40.780  1.00 83.64 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A N   1 
ATOM   120  C  CA  . LYS A 1 19  ? 5.581  65.502 40.508  1.00 82.17 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A CA  1 
ATOM   121  C  C   . LYS A 1 19  ? 6.020  64.421 41.492  1.00 80.40 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A C   1 
ATOM   122  O  O   . LYS A 1 19  ? 6.773  64.670 42.439  1.00 80.48 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A O   1 
ATOM   123  C  CB  . LYS A 1 19  ? 5.954  65.039 39.090  1.00 82.73 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A CB  1 
ATOM   124  C  CG  . LYS A 1 19  ? 5.945  66.112 38.009  1.00 83.27 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A CG  1 
ATOM   125  C  CD  . LYS A 1 19  ? 6.153  65.474 36.633  1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A CD  1 
ATOM   126  C  CE  . LYS A 1 19  ? 6.564  66.498 35.580  1.00 83.73 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A CE  1 
ATOM   127  N  NZ  . LYS A 1 19  ? 6.708  65.884 34.227  1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 19   LYS A NZ  1 
ATOM   128  N  N   . THR A 1 20  ? 5.530  63.212 41.254  1.00 77.60 ? ? ? ? ? ? 20   THR A N   1 
ATOM   129  C  CA  . THR A 1 20  ? 5.888  62.069 42.072  1.00 75.09 ? ? ? ? ? ? 20   THR A CA  1 
ATOM   130  C  C   . THR A 1 20  ? 6.647  61.172 41.106  1.00 73.94 ? ? ? ? ? ? 20   THR A C   1 
ATOM   131  O  O   . THR A 1 20  ? 6.061  60.527 40.237  1.00 73.72 ? ? ? ? ? ? 20   THR A O   1 
ATOM   132  C  CB  . THR A 1 20  ? 4.644  61.347 42.610  1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 20   THR A CB  1 
ATOM   133  O  OG1 . THR A 1 20  ? 3.906  62.235 43.461  1.00 74.25 ? ? ? ? ? ? 20   THR A OG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . THR A 1 20  ? 5.050  60.115 43.401  1.00 74.04 ? ? ? ? ? ? 20   THR A CG2 1 
ATOM   135  N  N   . LYS A 1 21  ? 7.965  61.170 41.249  1.00 72.60 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A N   1 
ATOM   136  C  CA  . LYS A 1 21  ? 8.836  60.395 40.382  1.00 71.16 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A CA  1 
ATOM   137  C  C   . LYS A 1 21  ? 9.155  59.048 41.033  1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A C   1 
ATOM   138  O  O   . LYS A 1 21  ? 9.268  58.957 42.255  1.00 69.53 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A O   1 
ATOM   139  C  CB  . LYS A 1 21  ? 10.112 61.211 40.133  1.00 71.73 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A CB  1 
ATOM   140  C  CG  . LYS A 1 21  ? 10.974 60.762 38.964  1.00 72.67 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A CG  1 
ATOM   141  C  CD  . LYS A 1 21  ? 12.092 61.778 38.708  1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A CD  1 
ATOM   142  C  CE  . LYS A 1 21  ? 13.160 61.227 37.764  1.00 72.84 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A CE  1 
ATOM   143  N  NZ  . LYS A 1 21  ? 14.409 62.048 37.794  1.00 72.70 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A NZ  1 
ATOM   144  N  N   . ILE A 1 22  ? 9.273  57.996 40.228  1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A N   1 
ATOM   145  C  CA  . ILE A 1 22  ? 9.601  56.678 40.769  1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A CA  1 
ATOM   146  C  C   . ILE A 1 22  ? 11.124 56.472 40.676  1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A C   1 
ATOM   147  O  O   . ILE A 1 22  ? 11.803 57.161 39.908  1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A O   1 
ATOM   148  C  CB  . ILE A 1 22  ? 8.850  55.540 40.008  1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A CB  1 
ATOM   149  C  CG1 . ILE A 1 22  ? 9.118  54.194 40.689  1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A CG1 1 
ATOM   150  C  CG2 . ILE A 1 22  ? 9.280  55.500 38.540  1.00 65.56 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A CG2 1 
ATOM   151  C  CD1 . ILE A 1 22  ? 8.470  53.006 40.001  1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 22   ILE A CD1 1 
ATOM   152  N  N   . ARG A 1 23  ? 11.656 55.538 41.463  1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   1 
ATOM   153  C  CA  . ARG A 1 23  ? 13.094 55.270 41.480  1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  1 
ATOM   154  C  C   . ARG A 1 23  ? 13.418 53.836 41.893  1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   1 
ATOM   155  O  O   . ARG A 1 23  ? 12.965 53.362 42.936  1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   1 
ATOM   156  C  CB  . ARG A 1 23  ? 13.774 56.239 42.443  1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . ARG A 1 23  ? 15.280 56.149 42.482  1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  1 
ATOM   158  C  CD  . ARG A 1 23  ? 15.833 57.312 43.286  1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  1 
ATOM   159  N  NE  . ARG A 1 23  ? 15.297 57.334 44.645  1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  1 
ATOM   160  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 15.103 58.442 45.356  1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  1 
ATOM   161  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 15.397 59.630 44.835  1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 1 
ATOM   162  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 14.614 58.364 46.590  1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 1 
ATOM   163  N  N   . ILE A 1 24  ? 14.213 53.148 41.079  1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A N   1 
ATOM   164  C  CA  . ILE A 1 24  ? 14.580 51.770 41.378  1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CA  1 
ATOM   165  C  C   . ILE A 1 24  ? 15.664 51.709 42.444  1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A C   1 
ATOM   166  O  O   . ILE A 1 24  ? 16.567 52.545 42.471  1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A O   1 
ATOM   167  C  CB  . ILE A 1 24  ? 15.102 51.036 40.126  1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CB  1 
ATOM   168  C  CG1 . ILE A 1 24  ? 14.030 51.043 39.033  1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG1 1 
ATOM   169  C  CG2 . ILE A 1 24  ? 15.498 49.605 40.488  1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG2 1 
ATOM   170  C  CD1 . ILE A 1 24  ? 14.489 50.443 37.718  1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CD1 1 
ATOM   171  N  N   . LYS A 1 25  ? 15.556 50.716 43.323  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A N   1 
ATOM   172  C  CA  . LYS A 1 25  ? 16.519 50.503 44.398  1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CA  1 
ATOM   173  C  C   . LYS A 1 25  ? 17.238 49.202 44.065  1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A C   1 
ATOM   174  O  O   . LYS A 1 25  ? 16.958 48.162 44.652  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A O   1 
ATOM   175  C  CB  . LYS A 1 25  ? 15.796 50.378 45.737  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CB  1 
ATOM   176  C  CG  . LYS A 1 25  ? 14.825 51.523 46.029  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CG  1 
ATOM   177  C  CD  . LYS A 1 25  ? 15.493 52.894 45.965  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CD  1 
ATOM   178  C  CE  . LYS A 1 25  ? 16.697 52.997 46.901  1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CE  1 
ATOM   179  N  NZ  . LYS A 1 25  ? 16.370 52.644 48.312  1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A NZ  1 
ATOM   180  N  N   . PRO A 1 26  ? 18.195 49.260 43.123  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A N   1 
ATOM   181  C  CA  . PRO A 1 26  ? 18.998 48.137 42.635  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A CA  1 
ATOM   182  C  C   . PRO A 1 26  ? 19.536 47.138 43.658  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A C   1 
ATOM   183  O  O   . PRO A 1 26  ? 19.450 45.925 43.441  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A O   1 
ATOM   184  C  CB  . PRO A 1 26  ? 20.106 48.831 41.850  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A CB  1 
ATOM   185  C  CG  . PRO A 1 26  ? 20.271 50.101 42.592  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A CG  1 
ATOM   186  C  CD  . PRO A 1 26  ? 18.849 50.529 42.767  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 26   PRO A CD  1 
ATOM   187  N  N   . PHE A 1 27  ? 20.086 47.628 44.765  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A N   1 
ATOM   188  C  CA  . PHE A 1 27  ? 20.641 46.729 45.773  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CA  1 
ATOM   189  C  C   . PHE A 1 27  ? 19.567 45.959 46.527  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A C   1 
ATOM   190  O  O   . PHE A 1 27  ? 19.769 44.799 46.882  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A O   1 
ATOM   191  C  CB  . PHE A 1 27  ? 21.524 47.498 46.758  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CB  1 
ATOM   192  C  CG  . PHE A 1 27  ? 22.701 48.172 46.113  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CG  1 
ATOM   193  C  CD1 . PHE A 1 27  ? 23.615 47.441 45.365  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CD1 1 
ATOM   194  C  CD2 . PHE A 1 27  ? 22.893 49.539 46.239  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CD2 1 
ATOM   195  C  CE1 . PHE A 1 27  ? 24.706 48.066 44.747  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CE1 1 
ATOM   196  C  CE2 . PHE A 1 27  ? 23.981 50.167 45.625  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CE2 1 
ATOM   197  C  CZ  . PHE A 1 27  ? 24.886 49.424 44.878  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A CZ  1 
ATOM   198  N  N   . ASN A 1 28  ? 18.429 46.600 46.778  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A N   1 
ATOM   199  C  CA  . ASN A 1 28  ? 17.340 45.926 47.472  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A CA  1 
ATOM   200  C  C   . ASN A 1 28  ? 16.775 44.848 46.559  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A C   1 
ATOM   201  O  O   . ASN A 1 28  ? 16.361 43.786 47.022  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A O   1 
ATOM   202  C  CB  . ASN A 1 28  ? 16.237 46.910 47.857  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A CB  1 
ATOM   203  C  CG  . ASN A 1 28  ? 16.676 47.880 48.936  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A CG  1 
ATOM   204  O  OD1 . ASN A 1 28  ? 17.456 47.526 49.820  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A OD1 1 
ATOM   205  N  ND2 . ASN A 1 28  ? 16.164 49.106 48.879  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 28   ASN A ND2 1 
ATOM   206  N  N   . ALA A 1 29  ? 16.757 45.121 45.257  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A N   1 
ATOM   207  C  CA  . ALA A 1 29  ? 16.262 44.147 44.300  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A CA  1 
ATOM   208  C  C   . ALA A 1 29  ? 17.144 42.912 44.448  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A C   1 
ATOM   209  O  O   . ALA A 1 29  ? 16.659 41.785 44.536  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A O   1 
ATOM   210  C  CB  . ALA A 1 29  ? 16.351 44.706 42.891  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A CB  1 
ATOM   211  N  N   . LEU A 1 30  ? 18.450 43.144 44.513  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   1 
ATOM   212  C  CA  . LEU A 1 30  ? 19.417 42.067 44.653  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  1 
ATOM   213  C  C   . LEU A 1 30  ? 19.256 41.300 45.957  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   1 
ATOM   214  O  O   . LEU A 1 30  ? 19.113 40.084 45.942  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   1 
ATOM   215  C  CB  . LEU A 1 30  ? 20.842 42.620 44.558  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . LEU A 1 30  ? 21.345 42.992 43.160  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  1 
ATOM   217  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 22.657 43.750 43.272  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 1 
ATOM   218  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 21.528 41.737 42.327  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 1 
ATOM   219  N  N   . ILE A 1 31  ? 19.283 42.005 47.083  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A N   1 
ATOM   220  C  CA  . ILE A 1 31  ? 19.147 41.351 48.381  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CA  1 
ATOM   221  C  C   . ILE A 1 31  ? 17.872 40.523 48.441  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A C   1 
ATOM   222  O  O   . ILE A 1 31  ? 17.862 39.412 48.988  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A O   1 
ATOM   223  C  CB  . ILE A 1 31  ? 19.107 42.370 49.529  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CB  1 
ATOM   224  C  CG1 . ILE A 1 31  ? 20.314 43.316 49.438  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG1 1 
ATOM   225  C  CG2 . ILE A 1 31  ? 19.105 41.627 50.857  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG2 1 
ATOM   226  C  CD1 . ILE A 1 31  ? 20.408 44.354 50.557  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CD1 1 
ATOM   227  N  N   . GLU A 1 32  ? 16.805 41.072 47.866  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A N   1 
ATOM   228  C  CA  . GLU A 1 32  ? 15.512 40.403 47.846  1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CA  1 
ATOM   229  C  C   . GLU A 1 32  ? 15.497 39.146 46.986  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A C   1 
ATOM   230  O  O   . GLU A 1 32  ? 14.940 38.131 47.404  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A O   1 
ATOM   231  C  CB  . GLU A 1 32  ? 14.410 41.393 47.415  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . GLU A 1 32  ? 13.965 42.265 48.585  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . GLU A 1 32  ? 13.050 43.374 48.155  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A CD  1 
ATOM   234  O  OE1 . GLU A 1 32  ? 12.255 43.148 47.221  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A OE1 1 
ATOM   235  O  OE2 . GLU A 1 32  ? 13.132 44.463 48.762  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 32   GLU A OE2 1 
ATOM   236  N  N   . LEU A 1 33  ? 16.124 39.195 45.815  1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A N   1 
ATOM   237  C  CA  . LEU A 1 33  ? 16.120 38.023 44.954  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CA  1 
ATOM   238  C  C   . LEU A 1 33  ? 17.227 37.039 45.300  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A C   1 
ATOM   239  O  O   . LEU A 1 33  ? 17.093 35.864 45.011  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A O   1 
ATOM   240  C  CB  . LEU A 1 33  ? 16.216 38.406 43.485  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . LEU A 1 33  ? 14.979 38.996 42.831  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CG  1 
ATOM   242  C  CD1 . LEU A 1 33  ? 15.215 39.152 41.332  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD1 1 
ATOM   243  C  CD2 . LEU A 1 33  ? 13.834 38.067 43.101  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD2 1 
ATOM   244  N  N   . TYR A 1 34  ? 18.299 37.493 45.957  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A N   1 
ATOM   245  C  CA  . TYR A 1 34  ? 19.378 36.570 46.346  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CA  1 
ATOM   246  C  C   . TYR A 1 34  ? 19.670 36.479 47.860  1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A C   1 
ATOM   247  O  O   . TYR A 1 34  ? 20.682 36.966 48.368  1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A O   1 
ATOM   248  C  CB  . TYR A 1 34  ? 20.654 36.879 45.556  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . TYR A 1 34  ? 20.375 36.927 44.061  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CG  1 
ATOM   250  C  CD1 . TYR A 1 34  ? 19.906 38.084 43.459  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CD1 1 
ATOM   251  C  CD2 . TYR A 1 34  ? 20.531 35.799 43.265  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CD2 1 
ATOM   252  C  CE1 . TYR A 1 34  ? 19.595 38.119 42.096  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CE1 1 
ATOM   253  C  CE2 . TYR A 1 34  ? 20.218 35.825 41.909  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CE2 1 
ATOM   254  C  CZ  . TYR A 1 34  ? 19.753 36.985 41.335  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CZ  1 
ATOM   255  O  OH  . TYR A 1 34  ? 19.448 36.999 39.989  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 34   TYR A OH  1 
ATOM   256  N  N   . HIS A 1 35  ? 18.772 35.772 48.543  1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A N   1 
ATOM   257  C  CA  . HIS A 1 35  ? 18.827 35.540 49.984  1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CA  1 
ATOM   258  C  C   . HIS A 1 35  ? 19.749 34.435 50.442  1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A C   1 
ATOM   259  O  O   . HIS A 1 35  ? 20.455 34.583 51.424  1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A O   1 
ATOM   260  C  CB  . HIS A 1 35  ? 17.453 35.160 50.528  1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CB  1 
ATOM   261  C  CG  . HIS A 1 35  ? 16.565 36.317 50.822  1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CG  1 
ATOM   262  N  ND1 . HIS A 1 35  ? 15.959 37.071 49.834  1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A ND1 1 
ATOM   263  C  CD2 . HIS A 1 35  ? 16.107 36.820 51.996  1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CD2 1 
ATOM   264  C  CE1 . HIS A 1 35  ? 15.171 37.968 50.379  1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CE1 1 
ATOM   265  N  NE2 . HIS A 1 35  ? 15.240 37.838 51.703  1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 35   HIS A NE2 1 
ATOM   266  N  N   . HIS A 1 36  ? 19.704 33.305 49.758  1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A N   1 
ATOM   267  C  CA  . HIS A 1 36  ? 20.508 32.181 50.181  1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A CA  1 
ATOM   268  C  C   . HIS A 1 36  ? 21.513 31.696 49.163  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A C   1 
ATOM   269  O  O   . HIS A 1 36  ? 21.912 30.533 49.176  1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A O   1 
ATOM   270  C  CB  . HIS A 1 36  ? 19.566 31.060 50.599  1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A CB  1 
ATOM   271  C  CG  . HIS A 1 36  ? 18.521 31.506 51.576  1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A CG  1 
ATOM   272  N  ND1 . HIS A 1 36  ? 17.371 32.170 51.198  1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A ND1 1 
ATOM   273  C  CD2 . HIS A 1 36  ? 18.478 31.434 52.926  1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A CD2 1 
ATOM   274  C  CE1 . HIS A 1 36  ? 16.668 32.483 52.264  1.00 60.64 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A CE1 1 
ATOM   275  N  NE2 . HIS A 1 36  ? 17.320 32.046 53.338  1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 36   HIS A NE2 1 
ATOM   276  N  N   . GLN A 1 37  ? 21.939 32.606 48.296  1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A N   1 
ATOM   277  C  CA  . GLN A 1 37  ? 22.904 32.279 47.268  1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A CA  1 
ATOM   278  C  C   . GLN A 1 37  ? 23.165 33.478 46.374  1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A C   1 
ATOM   279  O  O   . GLN A 1 37  ? 22.305 34.350 46.219  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A O   1 
ATOM   280  C  CB  . GLN A 1 37  ? 22.384 31.112 46.439  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A CB  1 
ATOM   281  C  CG  . GLN A 1 37  ? 23.151 30.856 45.179  1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A CG  1 
ATOM   282  C  CD  . GLN A 1 37  ? 22.915 29.466 44.652  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A CD  1 
ATOM   283  O  OE1 . GLN A 1 37  ? 21.796 28.946 44.695  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A OE1 1 
ATOM   284  N  NE2 . GLN A 1 37  ? 23.971 28.852 44.138  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 37   GLN A NE2 1 
ATOM   285  N  N   . THR A 1 38  ? 24.368 33.519 45.807  1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 38   THR A N   1 
ATOM   286  C  CA  . THR A 1 38  ? 24.763 34.584 44.899  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CA  1 
ATOM   287  C  C   . THR A 1 38  ? 24.359 34.155 43.489  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 38   THR A C   1 
ATOM   288  O  O   . THR A 1 38  ? 24.162 32.965 43.225  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 38   THR A O   1 
ATOM   289  C  CB  . THR A 1 38  ? 26.293 34.829 44.933  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CB  1 
ATOM   290  O  OG1 . THR A 1 38  ? 26.986 33.638 44.537  1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 38   THR A OG1 1 
ATOM   291  C  CG2 . THR A 1 38  ? 26.735 35.229 46.326  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CG2 1 
ATOM   292  N  N   . PRO A 1 39  ? 24.212 35.122 42.569  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A N   1 
ATOM   293  C  CA  . PRO A 1 39  ? 23.827 34.823 41.182  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CA  1 
ATOM   294  C  C   . PRO A 1 39  ? 24.755 33.813 40.497  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A C   1 
ATOM   295  O  O   . PRO A 1 39  ? 25.968 33.797 40.734  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A O   1 
ATOM   296  C  CB  . PRO A 1 39  ? 23.876 36.179 40.477  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CB  1 
ATOM   297  C  CG  . PRO A 1 39  ? 24.046 37.203 41.527  1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CG  1 
ATOM   298  C  CD  . PRO A 1 39  ? 24.210 36.566 42.861  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CD  1 
ATOM   299  N  N   . THR A 1 40  ? 24.176 32.977 39.640  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 40   THR A N   1 
ATOM   300  C  CA  . THR A 1 40  ? 24.943 31.975 38.905  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 40   THR A CA  1 
ATOM   301  C  C   . THR A 1 40  ? 24.359 31.799 37.513  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 40   THR A C   1 
ATOM   302  O  O   . THR A 1 40  ? 23.327 32.376 37.179  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 40   THR A O   1 
ATOM   303  C  CB  . THR A 1 40  ? 24.890 30.598 39.585  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 40   THR A CB  1 
ATOM   304  O  OG1 . THR A 1 40  ? 23.522 30.178 39.683  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 40   THR A OG1 1 
ATOM   305  C  CG2 . THR A 1 40  ? 25.513 30.655 40.969  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 40   THR A CG2 1 
ATOM   306  N  N   . GLY A 1 41  ? 25.030 30.990 36.705  1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 41   GLY A N   1 
ATOM   307  C  CA  . GLY A 1 41  ? 24.546 30.724 35.367  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 41   GLY A CA  1 
ATOM   308  C  C   . GLY A 1 41  ? 24.645 31.895 34.424  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 41   GLY A C   1 
ATOM   309  O  O   . GLY A 1 41  ? 25.646 32.608 34.409  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 41   GLY A O   1 
ATOM   310  N  N   . SER A 1 42  ? 23.594 32.087 33.637  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 42   SER A N   1 
ATOM   311  C  CA  . SER A 1 42  ? 23.542 33.158 32.655  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 42   SER A CA  1 
ATOM   312  C  C   . SER A 1 42  ? 23.352 34.528 33.286  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 42   SER A C   1 
ATOM   313  O  O   . SER A 1 42  ? 22.395 34.759 34.037  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 42   SER A O   1 
ATOM   314  C  CB  . SER A 1 42  ? 22.413 32.900 31.661  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 42   SER A CB  1 
ATOM   315  O  OG  . SER A 1 42  ? 22.302 33.966 30.743  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 42   SER A OG  1 
ATOM   316  N  N   . ILE A 1 43  ? 24.270 35.436 32.963  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A N   1 
ATOM   317  C  CA  . ILE A 1 43  ? 24.220 36.791 33.484  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CA  1 
ATOM   318  C  C   . ILE A 1 43  ? 22.967 37.475 32.963  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A C   1 
ATOM   319  O  O   . ILE A 1 43  ? 22.242 38.127 33.717  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A O   1 
ATOM   320  C  CB  . ILE A 1 43  ? 25.465 37.579 33.058  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CB  1 
ATOM   321  C  CG1 . ILE A 1 43  ? 26.711 36.921 33.653  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CG1 1 
ATOM   322  C  CG2 . ILE A 1 43  ? 25.359 39.010 33.523  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CG2 1 
ATOM   323  C  CD1 . ILE A 1 43  ? 28.012 37.530 33.191  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CD1 1 
ATOM   324  N  N   . LYS A 1 44  ? 22.711 37.308 31.669  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A N   1 
ATOM   325  C  CA  . LYS A 1 44  ? 21.536 37.895 31.025  1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CA  1 
ATOM   326  C  C   . LYS A 1 44  ? 20.264 37.399 31.719  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A C   1 
ATOM   327  O  O   . LYS A 1 44  ? 19.347 38.173 31.974  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A O   1 
ATOM   328  C  CB  . LYS A 1 44  ? 21.507 37.509 29.540  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . LYS A 1 44  ? 20.579 38.348 28.669  1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CG  1 
ATOM   330  C  CD  . LYS A 1 44  ? 21.165 39.735 28.413  1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CD  1 
ATOM   331  C  CE  . LYS A 1 44  ? 22.465 39.676 27.605  1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CE  1 
ATOM   332  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 22.288 39.186 26.199  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 44   LYS A NZ  1 
ATOM   333  N  N   . GLU A 1 45  ? 20.214 36.105 32.022  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A N   1 
ATOM   334  C  CA  . GLU A 1 45  ? 19.059 35.530 32.702  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CA  1 
ATOM   335  C  C   . GLU A 1 45  ? 18.799 36.267 34.012  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A C   1 
ATOM   336  O  O   . GLU A 1 45  ? 17.680 36.722 34.277  1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A O   1 
ATOM   337  C  CB  . GLU A 1 45  ? 19.303 34.043 32.992  1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CB  1 
ATOM   338  C  CG  . GLU A 1 45  ? 18.818 33.078 31.911  1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CG  1 
ATOM   339  C  CD  . GLU A 1 45  ? 19.229 31.636 32.195  1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CD  1 
ATOM   340  O  OE1 . GLU A 1 45  ? 19.095 31.195 33.361  1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE1 1 
ATOM   341  O  OE2 . GLU A 1 45  ? 19.683 30.943 31.254  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE2 1 
ATOM   342  N  N   . ASN A 1 46  ? 19.845 36.380 34.826  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A N   1 
ATOM   343  C  CA  . ASN A 1 46  ? 19.738 37.059 36.111  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CA  1 
ATOM   344  C  C   . ASN A 1 46  ? 19.368 38.526 35.975  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A C   1 
ATOM   345  O  O   . ASN A 1 46  ? 18.605 39.042 36.792  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A O   1 
ATOM   346  C  CB  . ASN A 1 46  ? 21.041 36.904 36.888  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CB  1 
ATOM   347  C  CG  . ASN A 1 46  ? 21.186 35.527 37.485  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CG  1 
ATOM   348  O  OD1 . ASN A 1 46  ? 20.594 35.204 38.511  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A OD1 1 
ATOM   349  N  ND2 . ASN A 1 46  ? 21.963 34.677 36.820  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A ND2 1 
ATOM   350  N  N   . LEU A 1 47  ? 19.882 39.190 34.945  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   351  C  CA  . LEU A 1 47  ? 19.564 40.600 34.760  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   352  C  C   . LEU A 1 47  ? 18.074 40.705 34.469  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   353  O  O   . LEU A 1 47  ? 17.373 41.444 35.144  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   354  C  CB  . LEU A 1 47  ? 20.386 41.222 33.618  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   355  C  CG  . LEU A 1 47  ? 21.886 41.420 33.873  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   356  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 22.523 42.104 32.667  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   357  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 22.057 42.222 35.159  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   358  N  N   . ASP A 1 48  ? 17.590 39.908 33.517  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A N   1 
ATOM   359  C  CA  . ASP A 1 48  ? 16.167 39.899 33.169  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CA  1 
ATOM   360  C  C   . ASP A 1 48  ? 15.358 39.574 34.421  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A C   1 
ATOM   361  O  O   . ASP A 1 48  ? 14.449 40.310 34.782  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A O   1 
ATOM   362  C  CB  . ASP A 1 48  ? 15.884 38.881 32.070  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CB  1 
ATOM   363  C  CG  . ASP A 1 48  ? 16.707 39.148 30.822  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CG  1 
ATOM   364  O  OD1 . ASP A 1 48  ? 17.049 40.328 30.574  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A OD1 1 
ATOM   365  O  OD2 . ASP A 1 48  ? 17.013 38.185 30.095  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 48   ASP A OD2 1 
ATOM   366  N  N   . LYS A 1 49  ? 15.714 38.495 35.105  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LYS A 1 49  ? 15.022 38.112 36.332  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LYS A 1 49  ? 14.844 39.323 37.250  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A C   1 
ATOM   369  O  O   . LYS A 1 49  ? 13.733 39.656 37.651  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LYS A 1 49  ? 15.822 37.026 37.049  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LYS A 1 49  ? 15.274 36.636 38.404  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A CG  1 
ATOM   372  C  CD  . LYS A 1 49  ? 16.026 35.444 38.984  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A CD  1 
ATOM   373  C  CE  . LYS A 1 49  ? 15.522 35.097 40.381  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A CE  1 
ATOM   374  N  NZ  . LYS A 1 49  ? 16.145 33.854 40.923  1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 49   LYS A NZ  1 
ATOM   375  N  N   . LEU A 1 50  ? 15.952 39.982 37.572  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A N   1 
ATOM   376  C  CA  . LEU A 1 50  ? 15.928 41.160 38.432  1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CA  1 
ATOM   377  C  C   . LEU A 1 50  ? 15.009 42.218 37.855  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A C   1 
ATOM   378  O  O   . LEU A 1 50  ? 14.210 42.816 38.575  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A O   1 
ATOM   379  C  CB  . LEU A 1 50  ? 17.339 41.735 38.581  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CB  1 
ATOM   380  C  CG  . LEU A 1 50  ? 18.246 41.016 39.574  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CG  1 
ATOM   381  C  CD1 . LEU A 1 50  ? 19.694 41.318 39.271  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD1 1 
ATOM   382  C  CD2 . LEU A 1 50  ? 17.880 41.450 40.977  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD2 1 
ATOM   383  N  N   . GLU A 1 51  ? 15.123 42.439 36.552  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A N   1 
ATOM   384  C  CA  . GLU A 1 51  ? 14.308 43.438 35.876  1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CA  1 
ATOM   385  C  C   . GLU A 1 51  ? 12.820 43.149 35.968  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A C   1 
ATOM   386  O  O   . GLU A 1 51  ? 12.035 44.027 36.313  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A O   1 
ATOM   387  C  CB  . GLU A 1 51  ? 14.695 43.541 34.405  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . GLU A 1 51  ? 13.876 44.563 33.649  1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CG  1 
ATOM   389  C  CD  . GLU A 1 51  ? 14.192 44.580 32.180  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CD  1 
ATOM   390  O  OE1 . GLU A 1 51  ? 15.067 43.800 31.752  1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE1 1 
ATOM   391  O  OE2 . GLU A 1 51  ? 13.566 45.372 31.450  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE2 1 
ATOM   392  N  N   . ASN A 1 52  ? 12.429 41.922 35.644  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A N   1 
ATOM   393  C  CA  . ASN A 1 52  ? 11.023 41.558 35.694  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A CA  1 
ATOM   394  C  C   . ASN A 1 52  ? 10.521 41.613 37.126  1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A C   1 
ATOM   395  O  O   . ASN A 1 52  ? 9.399  42.033 37.376  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A O   1 
ATOM   396  C  CB  . ASN A 1 52  ? 10.805 40.168 35.098  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A CB  1 
ATOM   397  C  CG  . ASN A 1 52  ? 11.207 40.093 33.628  1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A CG  1 
ATOM   398  O  OD1 . ASN A 1 52  ? 10.983 41.038 32.859  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A OD1 1 
ATOM   399  N  ND2 . ASN A 1 52  ? 11.793 38.962 33.227  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A ND2 1 
ATOM   400  N  N   . TYR A 1 53  ? 11.356 41.198 38.070  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A N   1 
ATOM   401  C  CA  . TYR A 1 53  ? 10.975 41.237 39.478  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CA  1 
ATOM   402  C  C   . TYR A 1 53  ? 10.533 42.646 39.826  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A C   1 
ATOM   403  O  O   . TYR A 1 53  ? 9.486  42.853 40.442  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A O   1 
ATOM   404  C  CB  . TYR A 1 53  ? 12.159 40.879 40.363  1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CB  1 
ATOM   405  C  CG  . TYR A 1 53  ? 11.887 41.064 41.837  1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CG  1 
ATOM   406  C  CD1 . TYR A 1 53  ? 10.978 40.247 42.500  1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD1 1 
ATOM   407  C  CD2 . TYR A 1 53  ? 12.558 42.034 42.575  1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD2 1 
ATOM   408  C  CE1 . TYR A 1 53  ? 10.747 40.385 43.864  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE1 1 
ATOM   409  C  CE2 . TYR A 1 53  ? 12.334 42.180 43.940  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE2 1 
ATOM   410  C  CZ  . TYR A 1 53  ? 11.428 41.347 44.575  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CZ  1 
ATOM   411  O  OH  . TYR A 1 53  ? 11.221 41.451 45.924  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A OH  1 
ATOM   412  N  N   . VAL A 1 54  ? 11.356 43.613 39.440  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A N   1 
ATOM   413  C  CA  . VAL A 1 54  ? 11.046 45.009 39.703  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CA  1 
ATOM   414  C  C   . VAL A 1 54  ? 9.714  45.353 39.043  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A C   1 
ATOM   415  O  O   . VAL A 1 54  ? 8.809  45.873 39.698  1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A O   1 
ATOM   416  C  CB  . VAL A 1 54  ? 12.151 45.942 39.158  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CB  1 
ATOM   417  C  CG1 . VAL A 1 54  ? 11.739 47.404 39.306  1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG1 1 
ATOM   418  C  CG2 . VAL A 1 54  ? 13.436 45.687 39.907  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG2 1 
ATOM   419  N  N   . LYS A 1 55  ? 9.597  45.044 37.751  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A N   1 
ATOM   420  C  CA  . LYS A 1 55  ? 8.380  45.316 36.996  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CA  1 
ATOM   421  C  C   . LYS A 1 55  ? 7.152  44.731 37.690  1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A C   1 
ATOM   422  O  O   . LYS A 1 55  ? 6.104  45.375 37.750  1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A O   1 
ATOM   423  C  CB  . LYS A 1 55  ? 8.505  44.764 35.575  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . LYS A 1 55  ? 9.542  45.491 34.736  1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CG  1 
ATOM   425  C  CD  . LYS A 1 55  ? 9.527  45.041 33.281  1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CD  1 
ATOM   426  C  CE  . LYS A 1 55  ? 10.463 45.909 32.436  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CE  1 
ATOM   427  N  NZ  . LYS A 1 55  ? 10.444 45.564 30.980  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A NZ  1 
ATOM   428  N  N   . ASP A 1 56  ? 7.288  43.518 38.224  1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A N   1 
ATOM   429  C  CA  . ASP A 1 56  ? 6.188  42.871 38.934  1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CA  1 
ATOM   430  C  C   . ASP A 1 56  ? 5.876  43.685 40.176  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A C   1 
ATOM   431  O  O   . ASP A 1 56  ? 4.718  43.993 40.451  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A O   1 
ATOM   432  C  CB  . ASP A 1 56  ? 6.560  41.444 39.345  1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CB  1 
ATOM   433  C  CG  . ASP A 1 56  ? 6.655  40.492 38.158  1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CG  1 
ATOM   434  O  OD1 . ASP A 1 56  ? 6.947  39.296 38.378  1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A OD1 1 
ATOM   435  O  OD2 . ASP A 1 56  ? 6.437  40.937 37.006  1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 56   ASP A OD2 1 
ATOM   436  N  N   . VAL A 1 57  ? 6.917  44.035 40.925  1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A N   1 
ATOM   437  C  CA  . VAL A 1 57  ? 6.749  44.825 42.138  1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CA  1 
ATOM   438  C  C   . VAL A 1 57  ? 6.058  46.160 41.839  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A C   1 
ATOM   439  O  O   . VAL A 1 57  ? 5.163  46.578 42.574  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A O   1 
ATOM   440  C  CB  . VAL A 1 57  ? 8.109  45.098 42.814  1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CB  1 
ATOM   441  C  CG1 . VAL A 1 57  ? 7.914  45.958 44.051  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CG1 1 
ATOM   442  C  CG2 . VAL A 1 57  ? 8.770  43.786 43.185  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CG2 1 
ATOM   443  N  N   . VAL A 1 58  ? 6.474  46.824 40.762  1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A N   1 
ATOM   444  C  CA  . VAL A 1 58  ? 5.888  48.104 40.370  1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A CA  1 
ATOM   445  C  C   . VAL A 1 58  ? 4.402  47.935 40.058  1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A C   1 
ATOM   446  O  O   . VAL A 1 58  ? 3.590  48.810 40.367  1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A O   1 
ATOM   447  C  CB  . VAL A 1 58  ? 6.602  48.698 39.128  1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A CB  1 
ATOM   448  C  CG1 . VAL A 1 58  ? 5.841  49.904 38.602  1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A CG1 1 
ATOM   449  C  CG2 . VAL A 1 58  ? 8.011  49.118 39.495  1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A CG2 1 
ATOM   450  N  N   . LYS A 1 59  ? 4.043  46.817 39.434  1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A N   1 
ATOM   451  C  CA  . LYS A 1 59  ? 2.642  46.569 39.120  1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CA  1 
ATOM   452  C  C   . LYS A 1 59  ? 1.870  46.379 40.421  1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A C   1 
ATOM   453  O  O   . LYS A 1 59  ? 0.846  47.022 40.631  1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A O   1 
ATOM   454  C  CB  . LYS A 1 59  ? 2.496  45.340 38.214  1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CB  1 
ATOM   455  C  CG  . LYS A 1 59  ? 2.899  45.618 36.762  1.00 63.65 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CG  1 
ATOM   456  C  CD  . LYS A 1 59  ? 2.737  44.401 35.850  1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CD  1 
ATOM   457  C  CE  . LYS A 1 59  ? 3.160  44.735 34.419  1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CE  1 
ATOM   458  N  NZ  . LYS A 1 59  ? 3.027  43.565 33.500  1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A NZ  1 
ATOM   459  N  N   . ALA A 1 60  ? 2.376  45.515 41.300  1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   1 
ATOM   460  C  CA  . ALA A 1 60  ? 1.733  45.258 42.586  1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  1 
ATOM   461  C  C   . ALA A 1 60  ? 1.624  46.541 43.416  1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   1 
ATOM   462  O  O   . ALA A 1 60  ? 0.636  46.752 44.116  1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   1 
ATOM   463  C  CB  . ALA A 1 60  ? 2.510  44.199 43.358  1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  1 
ATOM   464  N  N   . LYS A 1 61  ? 2.642  47.392 43.344  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A N   1 
ATOM   465  C  CA  . LYS A 1 61  ? 2.635  48.659 44.075  1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CA  1 
ATOM   466  C  C   . LYS A 1 61  ? 1.648  49.607 43.388  1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A C   1 
ATOM   467  O  O   . LYS A 1 61  ? 1.198  50.594 43.979  1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A O   1 
ATOM   468  C  CB  . LYS A 1 61  ? 4.025  49.301 44.047  1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CB  1 
ATOM   469  C  CG  . LYS A 1 61  ? 5.150  48.472 44.633  1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CG  1 
ATOM   470  C  CD  . LYS A 1 61  ? 5.265  48.671 46.124  1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CD  1 
ATOM   471  C  CE  . LYS A 1 61  ? 6.592  48.145 46.645  1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CE  1 
ATOM   472  N  NZ  . LYS A 1 61  ? 6.776  48.493 48.080  1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A NZ  1 
ATOM   473  N  N   . GLY A 1 62  ? 1.334  49.297 42.128  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A N   1 
ATOM   474  C  CA  . GLY A 1 62  ? 0.422  50.115 41.346  1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A CA  1 
ATOM   475  C  C   . GLY A 1 62  ? 1.019  51.485 41.120  1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A C   1 
ATOM   476  O  O   . GLY A 1 62  ? 0.322  52.504 41.198  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A O   1 
ATOM   477  N  N   . LEU A 1 63  ? 2.319  51.508 40.836  1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A N   1 
ATOM   478  C  CA  . LEU A 1 63  ? 3.036  52.760 40.624  1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CA  1 
ATOM   479  C  C   . LEU A 1 63  ? 3.462  52.880 39.177  1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A C   1 
ATOM   480  O  O   . LEU A 1 63  ? 3.312  51.949 38.384  1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A O   1 
ATOM   481  C  CB  . LEU A 1 63  ? 4.268  52.817 41.523  1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CB  1 
ATOM   482  C  CG  . LEU A 1 63  ? 3.967  52.461 42.983  1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CG  1 
ATOM   483  C  CD1 . LEU A 1 63  ? 5.238  52.460 43.796  1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD1 1 
ATOM   484  C  CD2 . LEU A 1 63  ? 2.975  53.445 43.583  1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD2 1 
ATOM   485  N  N   . ALA A 1 64  ? 3.986  54.042 38.832  1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A N   1 
ATOM   486  C  CA  . ALA A 1 64  ? 4.435  54.272 37.470  1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A CA  1 
ATOM   487  C  C   . ALA A 1 64  ? 5.574  53.313 37.101  1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A C   1 
ATOM   488  O  O   . ALA A 1 64  ? 6.355  52.877 37.956  1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A O   1 
ATOM   489  C  CB  . ALA A 1 64  ? 4.892  55.719 37.313  1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A CB  1 
ATOM   490  N  N   . ILE A 1 65  ? 5.644  52.985 35.820  1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A N   1 
ATOM   491  C  CA  . ILE A 1 65  ? 6.688  52.121 35.282  1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A CA  1 
ATOM   492  C  C   . ILE A 1 65  ? 7.970  52.938 35.063  1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A C   1 
ATOM   493  O  O   . ILE A 1 65  ? 7.937  53.975 34.402  1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A O   1 
ATOM   494  C  CB  . ILE A 1 65  ? 6.260  51.618 33.901  1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A CB  1 
ATOM   495  C  CG1 . ILE A 1 65  ? 4.972  50.810 33.985  1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A CG1 1 
ATOM   496  C  CG2 . ILE A 1 65  ? 7.348  50.806 33.243  1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A CG2 1 
ATOM   497  C  CD1 . ILE A 1 65  ? 4.325  50.578 32.621  1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 65   ILE A CD1 1 
ATOM   498  N  N   . PRO A 1 66  ? 9.104  52.536 35.634  1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A N   1 
ATOM   499  C  CA  . PRO A 1 66  ? 10.316 53.334 35.370  1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CA  1 
ATOM   500  C  C   . PRO A 1 66  ? 10.669 53.295 33.869  1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A C   1 
ATOM   501  O  O   . PRO A 1 66  ? 10.442 52.273 33.205  1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A O   1 
ATOM   502  C  CB  . PRO A 1 66  ? 11.374 52.635 36.193  1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CB  1 
ATOM   503  C  CG  . PRO A 1 66  ? 10.601 51.880 37.244  1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CG  1 
ATOM   504  C  CD  . PRO A 1 66  ? 9.310  51.492 36.649  1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CD  1 
ATOM   505  N  N   . THR A 1 67  ? 11.242 54.385 33.345  1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 67   THR A N   1 
ATOM   506  C  CA  . THR A 1 67  ? 11.615 54.459 31.927  1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CA  1 
ATOM   507  C  C   . THR A 1 67  ? 12.565 53.334 31.528  1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 67   THR A C   1 
ATOM   508  O  O   . THR A 1 67  ? 13.345 52.845 32.350  1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 67   THR A O   1 
ATOM   509  C  CB  . THR A 1 67  ? 12.318 55.777 31.593  1.00 57.78 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CB  1 
ATOM   510  O  OG1 . THR A 1 67  ? 13.598 55.809 32.227  1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 67   THR A OG1 1 
ATOM   511  C  CG2 . THR A 1 67  ? 11.500 56.962 32.074  1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CG2 1 
ATOM   512  N  N   . SER A 1 68  ? 12.512 52.938 30.259  1.00 59.21 ? ? ? ? ? ? 68   SER A N   1 
ATOM   513  C  CA  . SER A 1 68  ? 13.389 51.881 29.769  1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CA  1 
ATOM   514  C  C   . SER A 1 68  ? 14.843 52.306 29.959  1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 68   SER A C   1 
ATOM   515  O  O   . SER A 1 68  ? 15.718 51.470 30.181  1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 68   SER A O   1 
ATOM   516  C  CB  . SER A 1 68  ? 13.116 51.600 28.290  1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CB  1 
ATOM   517  O  OG  . SER A 1 68  ? 13.418 52.724 27.486  1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 68   SER A OG  1 
ATOM   518  N  N   . GLY A 1 69  ? 15.092 53.610 29.868  1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A N   1 
ATOM   519  C  CA  . GLY A 1 69  ? 16.440 54.111 30.060  1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A CA  1 
ATOM   520  C  C   . GLY A 1 69  ? 16.859 53.865 31.496  1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A C   1 
ATOM   521  O  O   . GLY A 1 69  ? 17.993 53.459 31.770  1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A O   1 
ATOM   522  N  N   . ALA A 1 70  ? 15.935 54.112 32.420  1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   523  C  CA  . ALA A 1 70  ? 16.197 53.903 33.836  1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   524  C  C   . ALA A 1 70  ? 16.556 52.439 34.076  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   525  O  O   . ALA A 1 70  ? 17.447 52.130 34.867  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   526  C  CB  . ALA A 1 70  ? 14.976 54.282 34.648  1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   527  N  N   . PHE A 1 71  ? 15.853 51.538 33.396  1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A N   1 
ATOM   528  C  CA  . PHE A 1 71  ? 16.120 50.111 33.530  1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CA  1 
ATOM   529  C  C   . PHE A 1 71  ? 17.485 49.790 32.961  1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A C   1 
ATOM   530  O  O   . PHE A 1 71  ? 18.233 49.012 33.541  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A O   1 
ATOM   531  C  CB  . PHE A 1 71  ? 15.082 49.272 32.780  1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CB  1 
ATOM   532  C  CG  . PHE A 1 71  ? 13.813 49.030 33.551  1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CG  1 
ATOM   533  C  CD1 . PHE A 1 71  ? 12.703 49.848 33.367  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CD1 1 
ATOM   534  C  CD2 . PHE A 1 71  ? 13.725 47.971 34.458  1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CD2 1 
ATOM   535  C  CE1 . PHE A 1 71  ? 11.523 49.610 34.074  1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CE1 1 
ATOM   536  C  CE2 . PHE A 1 71  ? 12.554 47.727 35.168  1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CE2 1 
ATOM   537  C  CZ  . PHE A 1 71  ? 11.452 48.546 34.976  1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CZ  1 
ATOM   538  N  N   . SER A 1 72  ? 17.802 50.388 31.817  1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 72   SER A N   1 
ATOM   539  C  CA  . SER A 1 72  ? 19.081 50.145 31.164  1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 72   SER A CA  1 
ATOM   540  C  C   . SER A 1 72  ? 20.213 50.530 32.098  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 72   SER A C   1 
ATOM   541  O  O   . SER A 1 72  ? 21.247 49.856 32.131  1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 72   SER A O   1 
ATOM   542  C  CB  . SER A 1 72  ? 19.182 50.944 29.865  1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 72   SER A CB  1 
ATOM   543  O  OG  . SER A 1 72  ? 20.151 50.383 28.998  1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 72   SER A OG  1 
ATOM   544  N  N   . ASN A 1 73  ? 20.009 51.608 32.858  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A N   1 
ATOM   545  C  CA  . ASN A 1 73  ? 21.009 52.076 33.812  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CA  1 
ATOM   546  C  C   . ASN A 1 73  ? 21.112 51.174 35.028  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A C   1 
ATOM   547  O  O   . ASN A 1 73  ? 22.217 50.880 35.494  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A O   1 
ATOM   548  C  CB  . ASN A 1 73  ? 20.702 53.489 34.291  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CB  1 
ATOM   549  C  CG  . ASN A 1 73  ? 20.989 54.523 33.245  1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CG  1 
ATOM   550  O  OD1 . ASN A 1 73  ? 21.821 54.309 32.355  1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A OD1 1 
ATOM   551  N  ND2 . ASN A 1 73  ? 20.316 55.666 33.345  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A ND2 1 
ATOM   552  N  N   . THR A 1 74  ? 19.965 50.753 35.557  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 74   THR A N   1 
ATOM   553  C  CA  . THR A 1 74  ? 19.959 49.875 36.716  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 74   THR A CA  1 
ATOM   554  C  C   . THR A 1 74  ? 20.547 48.523 36.315  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 74   THR A C   1 
ATOM   555  O  O   . THR A 1 74  ? 21.169 47.843 37.124  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 74   THR A O   1 
ATOM   556  C  CB  . THR A 1 74  ? 18.537 49.681 37.259  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 74   THR A CB  1 
ATOM   557  O  OG1 . THR A 1 74  ? 18.008 50.949 37.665  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 74   THR A OG1 1 
ATOM   558  C  CG2 . THR A 1 74  ? 18.551 48.751 38.456  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 74   THR A CG2 1 
ATOM   559  N  N   . ARG A 1 75  ? 20.355 48.150 35.052  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A N   1 
ATOM   560  C  CA  . ARG A 1 75  ? 20.875 46.891 34.529  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CA  1 
ATOM   561  C  C   . ARG A 1 75  ? 22.398 46.941 34.617  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A C   1 
ATOM   562  O  O   . ARG A 1 75  ? 23.053 45.937 34.895  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A O   1 
ATOM   563  C  CB  . ARG A 1 75  ? 20.445 46.710 33.069  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CB  1 
ATOM   564  C  CG  . ARG A 1 75  ? 20.619 45.301 32.520  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CG  1 
ATOM   565  C  CD  . ARG A 1 75  ? 20.197 45.240 31.053  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CD  1 
ATOM   566  N  NE  . ARG A 1 75  ? 20.230 43.891 30.483  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A NE  1 
ATOM   567  C  CZ  . ARG A 1 75  ? 19.347 42.926 30.752  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CZ  1 
ATOM   568  N  NH1 . ARG A 1 75  ? 18.342 43.139 31.592  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A NH1 1 
ATOM   569  N  NH2 . ARG A 1 75  ? 19.463 41.741 30.170  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 75   ARG A NH2 1 
ATOM   570  N  N   . GLY A 1 76  ? 22.949 48.129 34.386  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 76   GLY A N   1 
ATOM   571  C  CA  . GLY A 1 76  ? 24.389 48.312 34.437  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 76   GLY A CA  1 
ATOM   572  C  C   . GLY A 1 76  ? 24.927 48.168 35.841  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 76   GLY A C   1 
ATOM   573  O  O   . GLY A 1 76  ? 25.981 47.561 36.046  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 76   GLY A O   1 
ATOM   574  N  N   . THR A 1 77  ? 24.199 48.727 36.806  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 77   THR A N   1 
ATOM   575  C  CA  . THR A 1 77  ? 24.584 48.659 38.214  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 77   THR A CA  1 
ATOM   576  C  C   . THR A 1 77  ? 24.611 47.206 38.658  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 77   THR A C   1 
ATOM   577  O  O   . THR A 1 77  ? 25.546 46.771 39.331  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 77   THR A O   1 
ATOM   578  C  CB  . THR A 1 77  ? 23.587 49.416 39.101  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 77   THR A CB  1 
ATOM   579  O  OG1 . THR A 1 77  ? 23.516 50.786 38.683  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 77   THR A OG1 1 
ATOM   580  C  CG2 . THR A 1 77  ? 24.020 49.350 40.559  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 77   THR A CG2 1 
ATOM   581  N  N   . TRP A 1 78  ? 23.576 46.457 38.277  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A N   1 
ATOM   582  C  CA  . TRP A 1 78  ? 23.482 45.040 38.627  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CA  1 
ATOM   583  C  C   . TRP A 1 78  ? 24.608 44.253 37.974  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A C   1 
ATOM   584  O  O   . TRP A 1 78  ? 25.229 43.408 38.613  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A O   1 
ATOM   585  C  CB  . TRP A 1 78  ? 22.131 44.447 38.193  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CB  1 
ATOM   586  C  CG  . TRP A 1 78  ? 20.947 44.847 39.052  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CG  1 
ATOM   587  C  CD1 . TRP A 1 78  ? 20.938 45.036 40.408  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CD1 1 
ATOM   588  C  CD2 . TRP A 1 78  ? 19.596 45.041 38.613  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CD2 1 
ATOM   589  N  NE1 . TRP A 1 78  ? 19.666 45.332 40.838  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A NE1 1 
ATOM   590  C  CE2 . TRP A 1 78  ? 18.822 45.340 39.757  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CE2 1 
ATOM   591  C  CE3 . TRP A 1 78  ? 18.962 44.984 37.364  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CE3 1 
ATOM   592  C  CZ2 . TRP A 1 78  ? 17.442 45.589 39.689  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CZ2 1 
ATOM   593  C  CZ3 . TRP A 1 78  ? 17.589 45.231 37.294  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CZ3 1 
ATOM   594  C  CH2 . TRP A 1 78  ? 16.846 45.528 38.452  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 78   TRP A CH2 1 
ATOM   595  N  N   . PHE A 1 79  ? 24.862 44.533 36.698  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A N   1 
ATOM   596  C  CA  . PHE A 1 79  ? 25.926 43.868 35.946  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CA  1 
ATOM   597  C  C   . PHE A 1 79  ? 27.228 44.102 36.696  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A C   1 
ATOM   598  O  O   . PHE A 1 79  ? 27.946 43.164 37.047  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A O   1 
ATOM   599  C  CB  . PHE A 1 79  ? 26.009 44.472 34.538  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . PHE A 1 79  ? 27.027 43.816 33.628  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CG  1 
ATOM   601  C  CD1 . PHE A 1 79  ? 26.979 42.450 33.362  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CD1 1 
ATOM   602  C  CD2 . PHE A 1 79  ? 27.988 44.587 32.975  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . PHE A 1 79  ? 27.869 41.863 32.452  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CE1 1 
ATOM   604  C  CE2 . PHE A 1 79  ? 28.879 44.010 32.066  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CE2 1 
ATOM   605  C  CZ  . PHE A 1 79  ? 28.818 42.646 31.802  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 79   PHE A CZ  1 
ATOM   606  N  N   . GLU A 1 80  ? 27.512 45.373 36.952  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A N   1 
ATOM   607  C  CA  . GLU A 1 80  ? 28.722 45.776 37.658  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CA  1 
ATOM   608  C  C   . GLU A 1 80  ? 28.856 45.097 39.020  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A C   1 
ATOM   609  O  O   . GLU A 1 80  ? 29.880 44.480 39.313  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A O   1 
ATOM   610  C  CB  . GLU A 1 80  ? 28.734 47.305 37.816  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CB  1 
ATOM   611  C  CG  . GLU A 1 80  ? 29.155 48.060 36.551  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CG  1 
ATOM   612  C  CD  . GLU A 1 80  ? 28.707 49.515 36.537  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CD  1 
ATOM   613  O  OE1 . GLU A 1 80  ? 28.765 50.176 37.594  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A OE1 1 
ATOM   614  O  OE2 . GLU A 1 80  ? 28.308 50.010 35.458  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 80   GLU A OE2 1 
ATOM   615  N  N   . VAL A 1 81  ? 27.818 45.203 39.845  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A N   1 
ATOM   616  C  CA  . VAL A 1 81  ? 27.827 44.608 41.179  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CA  1 
ATOM   617  C  C   . VAL A 1 81  ? 27.988 43.091 41.174  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A C   1 
ATOM   618  O  O   . VAL A 1 81  ? 28.777 42.542 41.945  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A O   1 
ATOM   619  C  CB  . VAL A 1 81  ? 26.535 44.960 41.939  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CB  1 
ATOM   620  C  CG1 . VAL A 1 81  ? 26.504 44.251 43.287  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG1 1 
ATOM   621  C  CG2 . VAL A 1 81  ? 26.449 46.463 42.119  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG2 1 
ATOM   622  N  N   . MET A 1 82  ? 27.238 42.406 40.318  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 82   MET A N   1 
ATOM   623  C  CA  . MET A 1 82  ? 27.341 40.957 40.264  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 82   MET A CA  1 
ATOM   624  C  C   . MET A 1 82  ? 28.764 40.547 39.890  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 82   MET A C   1 
ATOM   625  O  O   . MET A 1 82  ? 29.280 39.541 40.390  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 82   MET A O   1 
ATOM   626  C  CB  . MET A 1 82  ? 26.345 40.376 39.255  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 82   MET A CB  1 
ATOM   627  C  CG  . MET A 1 82  ? 24.881 40.591 39.621  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 82   MET A CG  1 
ATOM   628  S  SD  . MET A 1 82  ? 23.718 39.608 38.631  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 82   MET A SD  1 
ATOM   629  C  CE  . MET A 1 82  ? 23.879 40.371 37.019  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 82   MET A CE  1 
ATOM   630  N  N   . ILE A 1 83  ? 29.400 41.326 39.012  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A N   1 
ATOM   631  C  CA  . ILE A 1 83  ? 30.766 41.021 38.599  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CA  1 
ATOM   632  C  C   . ILE A 1 83  ? 31.720 41.284 39.760  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A C   1 
ATOM   633  O  O   . ILE A 1 83  ? 32.715 40.585 39.930  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A O   1 
ATOM   634  C  CB  . ILE A 1 83  ? 31.188 41.853 37.360  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CB  1 
ATOM   635  C  CG1 . ILE A 1 83  ? 30.350 41.419 36.145  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CG1 1 
ATOM   636  C  CG2 . ILE A 1 83  ? 32.688 41.680 37.092  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CG2 1 
ATOM   637  C  CD1 . ILE A 1 83  ? 30.721 42.093 34.847  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CD1 1 
ATOM   638  N  N   . ALA A 1 84  ? 31.403 42.283 40.574  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 84   ALA A N   1 
ATOM   639  C  CA  . ALA A 1 84  ? 32.233 42.601 41.729  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 84   ALA A CA  1 
ATOM   640  C  C   . ALA A 1 84  ? 32.176 41.459 42.744  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 84   ALA A C   1 
ATOM   641  O  O   . ALA A 1 84  ? 33.182 41.125 43.366  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 84   ALA A O   1 
ATOM   642  C  CB  . ALA A 1 84  ? 31.764 43.889 42.368  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 84   ALA A CB  1 
ATOM   643  N  N   . ILE A 1 85  ? 30.999 40.863 42.912  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A N   1 
ATOM   644  C  CA  . ILE A 1 85  ? 30.842 39.753 43.854  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A CA  1 
ATOM   645  C  C   . ILE A 1 85  ? 31.552 38.496 43.355  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A C   1 
ATOM   646  O  O   . ILE A 1 85  ? 32.185 37.785 44.140  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A O   1 
ATOM   647  C  CB  . ILE A 1 85  ? 29.355 39.425 44.100  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A CB  1 
ATOM   648  C  CG1 . ILE A 1 85  ? 28.664 40.630 44.734  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A CG1 1 
ATOM   649  C  CG2 . ILE A 1 85  ? 29.228 38.198 45.009  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A CG2 1 
ATOM   650  C  CD1 . ILE A 1 85  ? 29.285 41.050 46.050  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 85   ILE A CD1 1 
ATOM   651  N  N   . GLN A 1 86  ? 31.431 38.209 42.058  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A N   1 
ATOM   652  C  CA  . GLN A 1 86  ? 32.117 37.054 41.490  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A CA  1 
ATOM   653  C  C   . GLN A 1 86  ? 33.597 37.204 41.778  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A C   1 
ATOM   654  O  O   . GLN A 1 86  ? 34.236 36.285 42.287  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A O   1 
ATOM   655  C  CB  . GLN A 1 86  ? 31.937 36.980 39.976  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A CB  1 
ATOM   656  C  CG  . GLN A 1 86  ? 30.850 36.046 39.530  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A CG  1 
ATOM   657  C  CD  . GLN A 1 86  ? 31.027 34.619 40.019  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A CD  1 
ATOM   658  O  OE1 . GLN A 1 86  ? 31.960 33.906 39.626  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A OE1 1 
ATOM   659  N  NE2 . GLN A 1 86  ? 30.120 34.194 40.879  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 86   GLN A NE2 1 
ATOM   660  N  N   . SER A 1 87  ? 34.133 38.375 41.446  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 87   SER A N   1 
ATOM   661  C  CA  . SER A 1 87  ? 35.551 38.666 41.648  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 87   SER A CA  1 
ATOM   662  C  C   . SER A 1 87  ? 35.987 38.483 43.092  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 87   SER A C   1 
ATOM   663  O  O   . SER A 1 87  ? 37.069 37.952 43.361  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 87   SER A O   1 
ATOM   664  C  CB  . SER A 1 87  ? 35.875 40.091 41.187  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 87   SER A CB  1 
ATOM   665  O  OG  . SER A 1 87  ? 35.659 40.223 39.794  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 87   SER A OG  1 
ATOM   666  N  N   . TRP A 1 88  ? 35.156 38.928 44.024  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A N   1 
ATOM   667  C  CA  . TRP A 1 88  ? 35.495 38.771 45.424  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CA  1 
ATOM   668  C  C   . TRP A 1 88  ? 35.685 37.285 45.693  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A C   1 
ATOM   669  O  O   . TRP A 1 88  ? 36.715 36.861 46.213  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A O   1 
ATOM   670  C  CB  . TRP A 1 88  ? 34.375 39.325 46.304  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CB  1 
ATOM   671  C  CG  . TRP A 1 88  ? 34.605 39.073 47.774  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CG  1 
ATOM   672  C  CD1 . TRP A 1 88  ? 34.505 37.873 48.429  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CD1 1 
ATOM   673  C  CD2 . TRP A 1 88  ? 35.021 40.034 48.759  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CD2 1 
ATOM   674  N  NE1 . TRP A 1 88  ? 34.837 38.031 49.757  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A NE1 1 
ATOM   675  C  CE2 . TRP A 1 88  ? 35.157 39.341 49.985  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CE2 1 
ATOM   676  C  CE3 . TRP A 1 88  ? 35.291 41.410 48.723  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CE3 1 
ATOM   677  C  CZ2 . TRP A 1 88  ? 35.554 39.984 51.166  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CZ2 1 
ATOM   678  C  CZ3 . TRP A 1 88  ? 35.683 42.046 49.898  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CZ3 1 
ATOM   679  C  CH2 . TRP A 1 88  ? 35.812 41.330 51.102  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 88   TRP A CH2 1 
ATOM   680  N  N   . ASN A 1 89  ? 34.685 36.497 45.308  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A N   1 
ATOM   681  C  CA  . ASN A 1 89  ? 34.711 35.052 45.501  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A CA  1 
ATOM   682  C  C   . ASN A 1 89  ? 35.768 34.360 44.660  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A C   1 
ATOM   683  O  O   . ASN A 1 89  ? 36.309 33.328 45.058  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A O   1 
ATOM   684  C  CB  . ASN A 1 89  ? 33.327 34.469 45.197  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A CB  1 
ATOM   685  C  CG  . ASN A 1 89  ? 32.300 34.851 46.250  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A CG  1 
ATOM   686  O  OD1 . ASN A 1 89  ? 31.093 34.868 45.995  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A OD1 1 
ATOM   687  N  ND2 . ASN A 1 89  ? 32.780 35.153 47.447  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 89   ASN A ND2 1 
ATOM   688  N  N   . TYR A 1 90  ? 36.060 34.927 43.495  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A N   1 
ATOM   689  C  CA  . TYR A 1 90  ? 37.063 34.371 42.596  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CA  1 
ATOM   690  C  C   . TYR A 1 90  ? 38.425 34.407 43.276  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A C   1 
ATOM   691  O  O   . TYR A 1 90  ? 39.173 33.431 43.256  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A O   1 
ATOM   692  C  CB  . TYR A 1 90  ? 37.092 35.193 41.306  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CB  1 
ATOM   693  C  CG  . TYR A 1 90  ? 38.255 34.909 40.396  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CG  1 
ATOM   694  C  CD1 . TYR A 1 90  ? 38.196 33.894 39.449  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CD1 1 
ATOM   695  C  CD2 . TYR A 1 90  ? 39.439 35.640 40.507  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CD2 1 
ATOM   696  C  CE1 . TYR A 1 90  ? 39.285 33.626 38.624  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CE1 1 
ATOM   697  C  CE2 . TYR A 1 90  ? 40.525 35.376 39.698  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CE2 1 
ATOM   698  C  CZ  . TYR A 1 90  ? 40.449 34.364 38.769  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A CZ  1 
ATOM   699  O  OH  . TYR A 1 90  ? 41.554 34.078 38.007  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 90   TYR A OH  1 
ATOM   700  N  N   . ARG A 1 91  ? 38.743 35.545 43.878  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A N   1 
ATOM   701  C  CA  . ARG A 1 91  ? 40.014 35.706 44.561  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CA  1 
ATOM   702  C  C   . ARG A 1 91  ? 40.141 34.621 45.634  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A C   1 
ATOM   703  O  O   . ARG A 1 91  ? 41.206 34.033 45.813  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A O   1 
ATOM   704  C  CB  . ARG A 1 91  ? 40.097 37.095 45.208  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CB  1 
ATOM   705  C  CG  . ARG A 1 91  ? 41.505 37.509 45.605  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CG  1 
ATOM   706  C  CD  . ARG A 1 91  ? 41.496 38.709 46.556  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CD  1 
ATOM   707  N  NE  . ARG A 1 91  ? 41.053 38.331 47.894  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NE  1 
ATOM   708  C  CZ  . ARG A 1 91  ? 41.818 37.760 48.822  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CZ  1 
ATOM   709  N  NH1 . ARG A 1 91  ? 43.094 37.496 48.588  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NH1 1 
ATOM   710  N  NH2 . ARG A 1 91  ? 41.288 37.427 49.987  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NH2 1 
ATOM   711  N  N   . VAL A 1 92  ? 39.046 34.353 46.339  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A N   1 
ATOM   712  C  CA  . VAL A 1 92  ? 39.045 33.343 47.392  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CA  1 
ATOM   713  C  C   . VAL A 1 92  ? 39.245 31.911 46.885  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A C   1 
ATOM   714  O  O   . VAL A 1 92  ? 40.167 31.224 47.328  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A O   1 
ATOM   715  C  CB  . VAL A 1 92  ? 37.746 33.379 48.202  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CB  1 
ATOM   716  C  CG1 . VAL A 1 92  ? 37.798 32.321 49.286  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG1 1 
ATOM   717  C  CG2 . VAL A 1 92  ? 37.544 34.757 48.809  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG2 1 
ATOM   718  N  N   . LYS A 1 93  ? 38.408 31.455 45.953  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A N   1 
ATOM   719  C  CA  . LYS A 1 93  ? 38.543 30.086 45.456  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A CA  1 
ATOM   720  C  C   . LYS A 1 93  ? 39.854 29.815 44.722  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A C   1 
ATOM   721  O  O   . LYS A 1 93  ? 40.346 28.683 44.706  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A O   1 
ATOM   722  C  CB  . LYS A 1 93  ? 37.347 29.712 44.570  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . LYS A 1 93  ? 37.306 30.367 43.211  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A CG  1 
ATOM   724  C  CD  . LYS A 1 93  ? 35.905 30.288 42.641  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A CD  1 
ATOM   725  C  CE  . LYS A 1 93  ? 35.872 30.777 41.212  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A CE  1 
ATOM   726  N  NZ  . LYS A 1 93  ? 34.482 30.839 40.711  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 93   LYS A NZ  1 
ATOM   727  N  N   . ARG A 1 94  ? 40.426 30.850 44.120  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A N   1 
ATOM   728  C  CA  . ARG A 1 94  ? 41.689 30.710 43.412  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CA  1 
ATOM   729  C  C   . ARG A 1 94  ? 42.852 30.840 44.387  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A C   1 
ATOM   730  O  O   . ARG A 1 94  ? 43.997 30.553 44.044  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A O   1 
ATOM   731  C  CB  . ARG A 1 94  ? 41.804 31.781 42.330  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CB  1 
ATOM   732  C  CG  . ARG A 1 94  ? 40.972 31.510 41.088  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CG  1 
ATOM   733  C  CD  . ARG A 1 94  ? 41.712 30.636 40.077  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CD  1 
ATOM   734  N  NE  . ARG A 1 94  ? 40.921 30.476 38.858  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A NE  1 
ATOM   735  C  CZ  . ARG A 1 94  ? 39.701 29.946 38.827  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CZ  1 
ATOM   736  N  NH1 . ARG A 1 94  ? 39.133 29.515 39.945  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A NH1 1 
ATOM   737  N  NH2 . ARG A 1 94  ? 39.037 29.876 37.683  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A NH2 1 
ATOM   738  N  N   . GLU A 1 95  ? 42.551 31.272 45.605  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   1 
ATOM   739  C  CA  . GLU A 1 95  ? 43.572 31.441 46.627  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  1 
ATOM   740  C  C   . GLU A 1 95  ? 44.658 32.436 46.196  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   1 
ATOM   741  O  O   . GLU A 1 95  ? 45.853 32.217 46.421  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   1 
ATOM   742  C  CB  . GLU A 1 95  ? 44.178 30.080 46.963  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  1 
ATOM   743  C  CG  . GLU A 1 95  ? 43.157 29.129 47.564  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  1 
ATOM   744  C  CD  . GLU A 1 95  ? 43.705 27.737 47.815  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  1 
ATOM   745  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 43.972 27.000 46.831  1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 1 
ATOM   746  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 43.865 27.378 49.002  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 1 
ATOM   747  N  N   . LEU A 1 96  ? 44.223 33.525 45.563  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A N   1 
ATOM   748  C  CA  . LEU A 1 96  ? 45.122 34.583 45.113  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CA  1 
ATOM   749  C  C   . LEU A 1 96  ? 45.267 35.526 46.290  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A C   1 
ATOM   750  O  O   . LEU A 1 96  ? 44.596 36.553 46.376  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A O   1 
ATOM   751  C  CB  . LEU A 1 96  ? 44.532 35.326 43.915  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . LEU A 1 96  ? 44.424 34.479 42.652  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CG  1 
ATOM   753  C  CD1 . LEU A 1 96  ? 43.573 35.180 41.631  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD1 1 
ATOM   754  C  CD2 . LEU A 1 96  ? 45.803 34.218 42.103  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD2 1 
ATOM   755  N  N   . ASN A 1 97  ? 46.146 35.144 47.204  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A N   1 
ATOM   756  C  CA  . ASN A 1 97  ? 46.408 35.904 48.404  1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CA  1 
ATOM   757  C  C   . ASN A 1 97  ? 46.895 37.336 48.190  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A C   1 
ATOM   758  O  O   . ASN A 1 97  ? 46.417 38.264 48.850  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A O   1 
ATOM   759  C  CB  . ASN A 1 97  ? 47.428 35.163 49.254  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CB  1 
ATOM   760  C  CG  . ASN A 1 97  ? 47.933 36.004 50.399  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CG  1 
ATOM   761  O  OD1 . ASN A 1 97  ? 47.142 36.549 51.175  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A OD1 1 
ATOM   762  N  ND2 . ASN A 1 97  ? 49.256 36.120 50.518  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A ND2 1 
ATOM   763  N  N   . ASP A 1 98  ? 47.844 37.508 47.275  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A N   1 
ATOM   764  C  CA  . ASP A 1 98  ? 48.423 38.815 47.003  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A CA  1 
ATOM   765  C  C   . ASP A 1 98  ? 47.609 39.752 46.121  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A C   1 
ATOM   766  O  O   . ASP A 1 98  ? 47.942 40.927 45.991  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A O   1 
ATOM   767  C  CB  . ASP A 1 98  ? 49.803 38.631 46.394  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A CB  1 
ATOM   768  C  CG  . ASP A 1 98  ? 50.654 37.684 47.198  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A CG  1 
ATOM   769  O  OD1 . ASP A 1 98  ? 50.666 37.825 48.440  1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A OD1 1 
ATOM   770  O  OD2 . ASP A 1 98  ? 51.307 36.803 46.593  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 98   ASP A OD2 1 
ATOM   771  N  N   . TYR A 1 99  ? 46.537 39.257 45.523  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A N   1 
ATOM   772  C  CA  . TYR A 1 99  ? 45.735 40.108 44.650  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CA  1 
ATOM   773  C  C   . TYR A 1 99  ? 44.474 40.629 45.288  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A C   1 
ATOM   774  O  O   . TYR A 1 99  ? 43.970 40.058 46.245  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A O   1 
ATOM   775  C  CB  . TYR A 1 99  ? 45.334 39.352 43.379  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CB  1 
ATOM   776  C  CG  . TYR A 1 99  ? 46.467 39.079 42.424  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CG  1 
ATOM   777  C  CD1 . TYR A 1 99  ? 46.666 39.883 41.301  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CD1 1 
ATOM   778  C  CD2 . TYR A 1 99  ? 47.344 38.014 42.642  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CD2 1 
ATOM   779  C  CE1 . TYR A 1 99  ? 47.704 39.629 40.416  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CE1 1 
ATOM   780  C  CE2 . TYR A 1 99  ? 48.383 37.750 41.760  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CE2 1 
ATOM   781  C  CZ  . TYR A 1 99  ? 48.558 38.564 40.652  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A CZ  1 
ATOM   782  O  OH  . TYR A 1 99  ? 49.591 38.301 39.778  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 99   TYR A OH  1 
ATOM   783  N  N   . LEU A 1 100 ? 43.978 41.733 44.743  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A N   1 
ATOM   784  C  CA  . LEU A 1 100 ? 42.720 42.333 45.166  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CA  1 
ATOM   785  C  C   . LEU A 1 100 ? 42.024 42.794 43.882  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A C   1 
ATOM   786  O  O   . LEU A 1 100 ? 42.652 43.423 43.024  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A O   1 
ATOM   787  C  CB  . LEU A 1 100 ? 42.933 43.545 46.089  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CB  1 
ATOM   788  C  CG  . LEU A 1 100 ? 43.248 43.334 47.573  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CG  1 
ATOM   789  C  CD1 . LEU A 1 100 ? 43.256 44.681 48.282  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD1 1 
ATOM   790  C  CD2 . LEU A 1 100 ? 42.204 42.411 48.206  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD2 1 
ATOM   791  N  N   . ILE A 1 101 ? 40.745 42.457 43.743  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A N   1 
ATOM   792  C  CA  . ILE A 1 101 ? 39.960 42.854 42.582  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A CA  1 
ATOM   793  C  C   . ILE A 1 101 ? 38.898 43.753 43.173  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A C   1 
ATOM   794  O  O   . ILE A 1 101 ? 37.879 43.290 43.693  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A O   1 
ATOM   795  C  CB  . ILE A 1 101 ? 39.306 41.651 41.900  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A CB  1 
ATOM   796  C  CG1 . ILE A 1 101 ? 40.379 40.608 41.566  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A CG1 1 
ATOM   797  C  CG2 . ILE A 1 101 ? 38.577 42.114 40.644  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A CG2 1 
ATOM   798  C  CD1 . ILE A 1 101 ? 39.830 39.243 41.190  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 101  ILE A CD1 1 
ATOM   799  N  N   . ILE A 1 102 ? 39.156 45.049 43.073  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A N   1 
ATOM   800  C  CA  . ILE A 1 102 ? 38.323 46.079 43.658  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CA  1 
ATOM   801  C  C   . ILE A 1 102 ? 37.321 46.770 42.765  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A C   1 
ATOM   802  O  O   . ILE A 1 102 ? 37.666 47.240 41.689  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A O   1 
ATOM   803  C  CB  . ILE A 1 102 ? 39.229 47.159 44.242  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CB  1 
ATOM   804  C  CG1 . ILE A 1 102 ? 40.316 46.494 45.077  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CG1 1 
ATOM   805  C  CG2 . ILE A 1 102 ? 38.427 48.149 45.053  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CG2 1 
ATOM   806  C  CD1 . ILE A 1 102 ? 41.491 47.413 45.388  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CD1 1 
ATOM   807  N  N   . LYS A 1 103 ? 36.076 46.845 43.221  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A N   1 
ATOM   808  C  CA  . LYS A 1 103 ? 35.074 47.556 42.464  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A CA  1 
ATOM   809  C  C   . LYS A 1 103 ? 35.176 49.019 42.873  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A C   1 
ATOM   810  O  O   . LYS A 1 103 ? 35.074 49.357 44.054  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A O   1 
ATOM   811  C  CB  . LYS A 1 103 ? 33.657 47.073 42.758  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A CB  1 
ATOM   812  C  CG  . LYS A 1 103 ? 32.680 47.929 41.985  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A CG  1 
ATOM   813  C  CD  . LYS A 1 103 ? 31.222 47.709 42.260  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A CD  1 
ATOM   814  C  CE  . LYS A 1 103 ? 30.454 48.821 41.540  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A CE  1 
ATOM   815  N  NZ  . LYS A 1 103 ? 28.980 48.687 41.571  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 103  LYS A NZ  1 
ATOM   816  N  N   . MET A 1 104 ? 35.371 49.881 41.883  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 104  MET A N   1 
ATOM   817  C  CA  . MET A 1 104 ? 35.491 51.316 42.111  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 104  MET A CA  1 
ATOM   818  C  C   . MET A 1 104 ? 34.176 52.091 41.913  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 104  MET A C   1 
ATOM   819  O  O   . MET A 1 104 ? 33.371 51.779 41.031  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 104  MET A O   1 
ATOM   820  C  CB  . MET A 1 104 ? 36.554 51.890 41.168  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 104  MET A CB  1 
ATOM   821  C  CG  . MET A 1 104 ? 37.920 51.238 41.295  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 104  MET A CG  1 
ATOM   822  S  SD  . MET A 1 104 ? 38.739 51.619 42.863  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 104  MET A SD  1 
ATOM   823  C  CE  . MET A 1 104 ? 39.307 53.315 42.497  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 104  MET A CE  1 
ATOM   824  N  N   . PRO A 1 105 ? 33.934 53.105 42.752  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A N   1 
ATOM   825  C  CA  . PRO A 1 105 ? 32.709 53.890 42.604  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A CA  1 
ATOM   826  C  C   . PRO A 1 105 ? 32.982 54.853 41.458  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A C   1 
ATOM   827  O  O   . PRO A 1 105 ? 34.030 54.758 40.823  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A O   1 
ATOM   828  C  CB  . PRO A 1 105 ? 32.595 54.595 43.946  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A CB  1 
ATOM   829  C  CG  . PRO A 1 105 ? 34.039 54.817 44.316  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A CG  1 
ATOM   830  C  CD  . PRO A 1 105 ? 34.669 53.493 43.969  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 105  PRO A CD  1 
ATOM   831  N  N   . ASN A 1 106 ? 32.071 55.778 41.184  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A N   1 
ATOM   832  C  CA  . ASN A 1 106 ? 32.309 56.712 40.084  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CA  1 
ATOM   833  C  C   . ASN A 1 106 ? 33.281 57.803 40.526  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A C   1 
ATOM   834  O  O   . ASN A 1 106 ? 33.508 57.992 41.722  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A O   1 
ATOM   835  C  CB  . ASN A 1 106 ? 31.000 57.347 39.618  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CB  1 
ATOM   836  C  CG  . ASN A 1 106 ? 30.445 58.328 40.622  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CG  1 
ATOM   837  O  OD1 . ASN A 1 106 ? 30.187 57.976 41.779  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A OD1 1 
ATOM   838  N  ND2 . ASN A 1 106 ? 30.263 59.574 40.191  1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A ND2 1 
ATOM   839  N  N   . VAL A 1 107 ? 33.847 58.518 39.557  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A N   1 
ATOM   840  C  CA  . VAL A 1 107 ? 34.805 59.570 39.845  1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CA  1 
ATOM   841  C  C   . VAL A 1 107 ? 34.334 60.563 40.903  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A C   1 
ATOM   842  O  O   . VAL A 1 107 ? 35.107 60.934 41.788  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A O   1 
ATOM   843  C  CB  . VAL A 1 107 ? 35.190 60.338 38.564  1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CB  1 
ATOM   844  C  CG1 . VAL A 1 107 ? 35.959 59.426 37.632  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG1 1 
ATOM   845  C  CG2 . VAL A 1 107 ? 33.945 60.863 37.867  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG2 1 
ATOM   846  N  N   . LYS A 1 108 ? 33.075 60.984 40.833  1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A N   1 
ATOM   847  C  CA  . LYS A 1 108 ? 32.568 61.938 41.817  1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CA  1 
ATOM   848  C  C   . LYS A 1 108 ? 32.585 61.376 43.227  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A C   1 
ATOM   849  O  O   . LYS A 1 108 ? 32.725 62.121 44.188  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A O   1 
ATOM   850  C  CB  . LYS A 1 108 ? 31.144 62.396 41.474  1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CB  1 
ATOM   851  C  CG  . LYS A 1 108 ? 31.070 63.586 40.509  1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CG  1 
ATOM   852  C  CD  . LYS A 1 108 ? 31.854 64.806 41.030  1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CD  1 
ATOM   853  C  CE  . LYS A 1 108 ? 31.746 65.999 40.071  1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CE  1 
ATOM   854  N  NZ  . LYS A 1 108 ? 32.637 67.142 40.443  1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A NZ  1 
ATOM   855  N  N   . THR A 1 109 ? 32.454 60.062 43.357  1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 109  THR A N   1 
ATOM   856  C  CA  . THR A 1 109 ? 32.456 59.443 44.676  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CA  1 
ATOM   857  C  C   . THR A 1 109 ? 33.853 59.262 45.241  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 109  THR A C   1 
ATOM   858  O  O   . THR A 1 109 ? 34.084 59.487 46.426  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 109  THR A O   1 
ATOM   859  C  CB  . THR A 1 109 ? 31.777 58.063 44.651  1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CB  1 
ATOM   860  O  OG1 . THR A 1 109 ? 30.398 58.221 44.303  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 109  THR A OG1 1 
ATOM   861  C  CG2 . THR A 1 109 ? 31.877 57.387 46.022  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CG2 1 
ATOM   862  N  N   . PHE A 1 110 ? 34.790 58.863 44.392  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A N   1 
ATOM   863  C  CA  . PHE A 1 110 ? 36.152 58.631 44.845  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CA  1 
ATOM   864  C  C   . PHE A 1 110 ? 37.102 58.781 43.676  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A C   1 
ATOM   865  O  O   . PHE A 1 110 ? 37.026 58.021 42.714  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A O   1 
ATOM   866  C  CB  . PHE A 1 110 ? 36.258 57.217 45.407  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CB  1 
ATOM   867  C  CG  . PHE A 1 110 ? 37.614 56.865 45.969  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CG  1 
ATOM   868  C  CD1 . PHE A 1 110 ? 37.942 57.169 47.288  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CD1 1 
ATOM   869  C  CD2 . PHE A 1 110 ? 38.531 56.147 45.204  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CD2 1 
ATOM   870  C  CE1 . PHE A 1 110 ? 39.152 56.754 47.842  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CE1 1 
ATOM   871  C  CE2 . PHE A 1 110 ? 39.743 55.730 45.751  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CE2 1 
ATOM   872  C  CZ  . PHE A 1 110 ? 40.048 56.034 47.077  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CZ  1 
ATOM   873  N  N   . ASP A 1 111 ? 37.995 59.761 43.759  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A N   1 
ATOM   874  C  CA  . ASP A 1 111 ? 38.956 59.958 42.695  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CA  1 
ATOM   875  C  C   . ASP A 1 111 ? 40.065 58.921 42.724  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A C   1 
ATOM   876  O  O   . ASP A 1 111 ? 40.742 58.720 43.734  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A O   1 
ATOM   877  C  CB  . ASP A 1 111 ? 39.596 61.335 42.749  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CB  1 
ATOM   878  C  CG  . ASP A 1 111 ? 40.472 61.597 41.537  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CG  1 
ATOM   879  O  OD1 . ASP A 1 111 ? 40.784 60.627 40.807  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD1 1 
ATOM   880  O  OD2 . ASP A 1 111 ? 40.852 62.762 41.308  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD2 1 
ATOM   881  N  N   . PHE A 1 112 ? 40.233 58.292 41.569  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   1 
ATOM   882  C  CA  . PHE A 1 112 ? 41.216 57.248 41.303  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  1 
ATOM   883  C  C   . PHE A 1 112 ? 42.582 57.406 41.995  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   1 
ATOM   884  O  O   . PHE A 1 112 ? 43.063 56.497 42.682  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   1 
ATOM   885  C  CB  . PHE A 1 112 ? 41.404 57.170 39.781  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . PHE A 1 112 ? 42.341 56.117 39.366  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  1 
ATOM   887  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 41.984 54.792 39.478  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 1 
ATOM   888  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 43.609 56.446 38.913  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 1 
ATOM   889  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 42.888 53.798 39.183  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 1 
ATOM   890  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 44.521 55.467 38.617  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 1 
ATOM   891  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 44.159 54.134 38.739  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  1 
ATOM   892  N  N   . ARG A 1 113 ? 43.199 58.562 41.790  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A N   1 
ATOM   893  C  CA  . ARG A 1 113 ? 44.502 58.870 42.351  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CA  1 
ATOM   894  C  C   . ARG A 1 113 ? 44.602 58.594 43.841  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A C   1 
ATOM   895  O  O   . ARG A 1 113 ? 45.653 58.187 44.326  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A O   1 
ATOM   896  C  CB  . ARG A 1 113 ? 44.817 60.332 42.101  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CB  1 
ATOM   897  C  CG  . ARG A 1 113 ? 44.566 60.740 40.679  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CG  1 
ATOM   898  C  CD  . ARG A 1 113 ? 44.538 62.235 40.586  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CD  1 
ATOM   899  N  NE  . ARG A 1 113 ? 44.197 62.662 39.242  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A NE  1 
ATOM   900  C  CZ  . ARG A 1 113 ? 44.161 63.929 38.863  1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CZ  1 
ATOM   901  N  NH1 . ARG A 1 113 ? 44.441 64.890 39.728  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A NH1 1 
ATOM   902  N  NH2 . ARG A 1 113 ? 43.868 64.228 37.613  1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A NH2 1 
ATOM   903  N  N   . LYS A 1 114 ? 43.508 58.816 44.560  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A N   1 
ATOM   904  C  CA  . LYS A 1 114 ? 43.471 58.619 46.002  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CA  1 
ATOM   905  C  C   . LYS A 1 114 ? 43.894 57.238 46.463  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A C   1 
ATOM   906  O  O   . LYS A 1 114 ? 44.119 57.024 47.642  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A O   1 
ATOM   907  C  CB  . LYS A 1 114 ? 42.073 58.922 46.533  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CB  1 
ATOM   908  C  CG  . LYS A 1 114 ? 41.699 60.385 46.520  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CG  1 
ATOM   909  C  CD  . LYS A 1 114 ? 40.266 60.567 47.001  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CD  1 
ATOM   910  C  CE  . LYS A 1 114 ? 39.998 61.970 47.560  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CE  1 
ATOM   911  N  NZ  . LYS A 1 114 ? 40.183 63.093 46.577  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A NZ  1 
ATOM   912  N  N   . ILE A 1 115 ? 44.006 56.293 45.543  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A N   1 
ATOM   913  C  CA  . ILE A 1 115 ? 44.414 54.946 45.932  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A CA  1 
ATOM   914  C  C   . ILE A 1 115 ? 45.925 54.864 46.135  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A C   1 
ATOM   915  O  O   . ILE A 1 115 ? 46.421 53.994 46.841  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A O   1 
ATOM   916  C  CB  . ILE A 1 115 ? 44.019 53.897 44.862  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A CB  1 
ATOM   917  C  CG1 . ILE A 1 115 ? 44.881 54.077 43.615  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A CG1 1 
ATOM   918  C  CG2 . ILE A 1 115 ? 42.556 54.064 44.469  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A CG2 1 
ATOM   919  C  CD1 . ILE A 1 115 ? 44.693 52.971 42.581  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 115  ILE A CD1 1 
ATOM   920  N  N   . PHE A 1 116 ? 46.658 55.785 45.521  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A N   1 
ATOM   921  C  CA  . PHE A 1 116 ? 48.115 55.778 45.616  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CA  1 
ATOM   922  C  C   . PHE A 1 116 ? 48.669 56.228 46.954  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A C   1 
ATOM   923  O  O   . PHE A 1 116 ? 48.031 56.993 47.668  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A O   1 
ATOM   924  C  CB  . PHE A 1 116 ? 48.715 56.656 44.516  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CB  1 
ATOM   925  C  CG  . PHE A 1 116 ? 48.411 56.174 43.136  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CG  1 
ATOM   926  C  CD1 . PHE A 1 116 ? 47.775 56.999 42.226  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD1 1 
ATOM   927  C  CD2 . PHE A 1 116 ? 48.758 54.887 42.750  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD2 1 
ATOM   928  C  CE1 . PHE A 1 116 ? 47.484 56.548 40.944  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE1 1 
ATOM   929  C  CE2 . PHE A 1 116 ? 48.475 54.433 41.482  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE2 1 
ATOM   930  C  CZ  . PHE A 1 116 ? 47.834 55.268 40.574  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CZ  1 
ATOM   931  N  N   . ASP A 1 117 ? 49.868 55.743 47.282  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A N   1 
ATOM   932  C  CA  . ASP A 1 117 ? 50.516 56.131 48.517  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CA  1 
ATOM   933  C  C   . ASP A 1 117 ? 50.993 57.570 48.356  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A C   1 
ATOM   934  O  O   . ASP A 1 117 ? 50.827 58.168 47.293  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A O   1 
ATOM   935  C  CB  . ASP A 1 117 ? 51.680 55.199 48.827  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CB  1 
ATOM   936  C  CG  . ASP A 1 117 ? 52.629 55.058 47.680  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CG  1 
ATOM   937  O  OD1 . ASP A 1 117 ? 52.557 55.873 46.739  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD1 1 
ATOM   938  O  OD2 . ASP A 1 117 ? 53.463 54.133 47.730  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD2 1 
ATOM   939  N  N   . ASN A 1 118 ? 51.583 58.128 49.403  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A N   1 
ATOM   940  C  CA  . ASN A 1 118 ? 52.019 59.512 49.363  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A CA  1 
ATOM   941  C  C   . ASN A 1 118 ? 53.048 59.868 48.303  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A C   1 
ATOM   942  O  O   . ASN A 1 118 ? 52.954 60.918 47.674  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A O   1 
ATOM   943  C  CB  . ASN A 1 118 ? 52.559 59.941 50.726  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . ASN A 1 118 ? 52.789 61.441 50.801  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A CG  1 
ATOM   945  O  OD1 . ASN A 1 118 ? 51.849 62.229 50.657  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A OD1 1 
ATOM   946  N  ND2 . ASN A 1 118 ? 54.039 61.843 51.015  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A ND2 1 
ATOM   947  N  N   . GLU A 1 119 ? 54.038 59.006 48.113  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A N   1 
ATOM   948  C  CA  . GLU A 1 119 ? 55.089 59.275 47.142  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CA  1 
ATOM   949  C  C   . GLU A 1 119 ? 54.541 59.530 45.749  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A C   1 
ATOM   950  O  O   . GLU A 1 119 ? 54.955 60.477 45.080  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A O   1 
ATOM   951  C  CB  . GLU A 1 119 ? 56.083 58.113 47.108  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . GLU A 1 119 ? 57.225 58.299 46.117  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CG  1 
ATOM   953  C  CD  . GLU A 1 119 ? 58.268 57.199 46.220  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CD  1 
ATOM   954  O  OE1 . GLU A 1 119 ? 57.910 56.063 46.610  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A OE1 1 
ATOM   955  O  OE2 . GLU A 1 119 ? 59.445 57.470 45.895  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A OE2 1 
ATOM   956  N  N   . THR A 1 120 ? 53.603 58.690 45.322  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 120  THR A N   1 
ATOM   957  C  CA  . THR A 1 120 ? 53.002 58.836 44.010  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CA  1 
ATOM   958  C  C   . THR A 1 120 ? 52.018 60.007 43.938  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 120  THR A C   1 
ATOM   959  O  O   . THR A 1 120 ? 52.006 60.730 42.951  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 120  THR A O   1 
ATOM   960  C  CB  . THR A 1 120 ? 52.305 57.534 43.588  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CB  1 
ATOM   961  O  OG1 . THR A 1 120 ? 53.283 56.496 43.479  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 120  THR A OG1 1 
ATOM   962  C  CG2 . THR A 1 120 ? 51.605 57.699 42.251  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CG2 1 
ATOM   963  N  N   . ARG A 1 121 ? 51.198 60.213 44.969  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A N   1 
ATOM   964  C  CA  . ARG A 1 121 ? 50.250 61.330 44.935  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A CA  1 
ATOM   965  C  C   . ARG A 1 121 ? 50.994 62.656 44.759  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A C   1 
ATOM   966  O  O   . ARG A 1 121 ? 50.546 63.545 44.037  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A O   1 
ATOM   967  C  CB  . ARG A 1 121 ? 49.408 61.389 46.217  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A CB  1 
ATOM   968  C  CG  . ARG A 1 121 ? 48.524 60.183 46.464  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A CG  1 
ATOM   969  C  CD  . ARG A 1 121 ? 47.532 60.451 47.604  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A CD  1 
ATOM   970  N  NE  . ARG A 1 121 ? 48.167 60.840 48.871  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A NE  1 
ATOM   971  C  CZ  . ARG A 1 121 ? 48.626 59.989 49.791  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A CZ  1 
ATOM   972  N  NH1 . ARG A 1 121 ? 48.528 58.682 49.601  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A NH1 1 
ATOM   973  N  NH2 . ARG A 1 121 ? 49.184 60.445 50.911  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 121  ARG A NH2 1 
ATOM   974  N  N   . GLU A 1 122 ? 52.131 62.791 45.428  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N   1 
ATOM   975  C  CA  . GLU A 1 122 ? 52.921 64.009 45.320  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA  1 
ATOM   976  C  C   . GLU A 1 122 ? 53.403 64.207 43.894  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C   1 
ATOM   977  O  O   . GLU A 1 122 ? 53.379 65.318 43.389  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O   1 
ATOM   978  C  CB  . GLU A 1 122 ? 54.120 63.964 46.275  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB  1 
ATOM   979  C  CG  . GLU A 1 122 ? 53.761 64.259 47.729  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG  1 
ATOM   980  C  CD  . GLU A 1 122 ? 54.899 63.967 48.699  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD  1 
ATOM   981  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 54.703 64.160 49.923  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1 1 
ATOM   982  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 55.986 63.542 48.241  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2 1 
ATOM   983  N  N   . LYS A 1 123 ? 53.839 63.132 43.247  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A N   1 
ATOM   984  C  CA  . LYS A 1 123 ? 54.316 63.232 41.871  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CA  1 
ATOM   985  C  C   . LYS A 1 123 ? 53.190 63.643 40.935  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A C   1 
ATOM   986  O  O   . LYS A 1 123 ? 53.390 64.431 40.010  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A O   1 
ATOM   987  C  CB  . LYS A 1 123 ? 54.923 61.909 41.411  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CB  1 
ATOM   988  C  CG  . LYS A 1 123 ? 56.183 61.532 42.179  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CG  1 
ATOM   989  C  CD  . LYS A 1 123 ? 56.911 60.374 41.514  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CD  1 
ATOM   990  C  CE  . LYS A 1 123 ? 57.986 59.810 42.415  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CE  1 
ATOM   991  N  NZ  . LYS A 1 123 ? 58.910 60.867 42.880  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 123  LYS A NZ  1 
ATOM   992  N  N   . LEU A 1 124 ? 51.995 63.126 41.184  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A N   1 
ATOM   993  C  CA  . LEU A 1 124 ? 50.857 63.471 40.355  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CA  1 
ATOM   994  C  C   . LEU A 1 124 ? 50.380 64.896 40.626  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A C   1 
ATOM   995  O  O   . LEU A 1 124 ? 50.053 65.621 39.689  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A O   1 
ATOM   996  C  CB  . LEU A 1 124 ? 49.717 62.475 40.581  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CB  1 
ATOM   997  C  CG  . LEU A 1 124 ? 50.005 61.034 40.149  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CG  1 
ATOM   998  C  CD1 . LEU A 1 124 ? 48.789 60.160 40.447  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD1 1 
ATOM   999  C  CD2 . LEU A 1 124 ? 50.356 60.998 38.673  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD2 1 
ATOM   1000 N  N   . HIS A 1 125 ? 50.336 65.303 41.894  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A N   1 
ATOM   1001 C  CA  . HIS A 1 125 ? 49.900 66.662 42.218  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A CA  1 
ATOM   1002 C  C   . HIS A 1 125 ? 50.852 67.633 41.557  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A C   1 
ATOM   1003 O  O   . HIS A 1 125 ? 50.464 68.727 41.145  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A O   1 
ATOM   1004 C  CB  . HIS A 1 125 ? 49.910 66.926 43.727  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A CB  1 
ATOM   1005 C  CG  . HIS A 1 125 ? 48.879 66.156 44.484  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A CG  1 
ATOM   1006 N  ND1 . HIS A 1 125 ? 47.648 65.834 43.946  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A ND1 1 
ATOM   1007 C  CD2 . HIS A 1 125 ? 48.883 65.648 45.741  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A CD2 1 
ATOM   1008 C  CE1 . HIS A 1 125 ? 46.945 65.160 44.837  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A CE1 1 
ATOM   1009 N  NE2 . HIS A 1 125 ? 47.671 65.033 45.937  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 125  HIS A NE2 1 
ATOM   1010 N  N   . GLN A 1 126 ? 52.109 67.226 41.466  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . GLN A 1 126 ? 53.115 68.059 40.850  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . GLN A 1 126 ? 52.792 68.173 39.361  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A C   1 
ATOM   1013 O  O   . GLN A 1 126 ? 52.800 69.275 38.804  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A O   1 
ATOM   1014 C  CB  . GLN A 1 126 ? 54.500 67.458 41.089  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . GLN A 1 126 ? 55.630 68.419 40.811  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . GLN A 1 126 ? 55.918 68.546 39.333  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A CD  1 
ATOM   1017 O  OE1 . GLN A 1 126 ? 56.436 69.571 38.860  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A OE1 1 
ATOM   1018 N  NE2 . GLN A 1 126 ? 55.596 67.494 38.589  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 126  GLN A NE2 1 
ATOM   1019 N  N   . LEU A 1 127 ? 52.486 67.046 38.719  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . LEU A 1 127 ? 52.137 67.054 37.299  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . LEU A 1 127 ? 50.866 67.863 37.114  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A C   1 
ATOM   1022 O  O   . LEU A 1 127 ? 50.720 68.617 36.158  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . LEU A 1 127 ? 51.883 65.635 36.783  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CB  1 
ATOM   1024 C  CG  . LEU A 1 127 ? 51.088 65.551 35.471  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CG  1 
ATOM   1025 C  CD1 . LEU A 1 127 ? 51.883 66.149 34.326  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD1 1 
ATOM   1026 C  CD2 . LEU A 1 127 ? 50.746 64.112 35.165  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD2 1 
ATOM   1027 N  N   . GLU A 1 128 ? 49.939 67.693 38.042  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . GLU A 1 128 ? 48.674 68.390 37.973  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . GLU A 1 128 ? 48.801 69.899 38.165  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A C   1 
ATOM   1030 O  O   . GLU A 1 128 ? 48.113 70.670 37.497  1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . GLU A 1 128 ? 47.729 67.809 39.007  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . GLU A 1 128 ? 46.312 68.252 38.823  1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CG  1 
ATOM   1033 C  CD  . GLU A 1 128 ? 45.409 67.673 39.875  1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CD  1 
ATOM   1034 O  OE1 . GLU A 1 128 ? 45.862 66.736 40.574  1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE1 1 
ATOM   1035 O  OE2 . GLU A 1 128 ? 44.255 68.149 39.996  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE2 1 
ATOM   1036 N  N   . LYS A 1 129 ? 49.666 70.333 39.077  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A N   1 
ATOM   1037 C  CA  . LYS A 1 129 ? 49.816 71.766 39.279  1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CA  1 
ATOM   1038 C  C   . LYS A 1 129 ? 50.581 72.423 38.143  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A C   1 
ATOM   1039 O  O   . LYS A 1 129 ? 50.278 73.559 37.769  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A O   1 
ATOM   1040 C  CB  . LYS A 1 129 ? 50.504 72.111 40.606  1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . LYS A 1 129 ? 50.646 73.637 40.751  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CG  1 
ATOM   1042 C  CD  . LYS A 1 129 ? 51.190 74.146 42.083  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CD  1 
ATOM   1043 C  CE  . LYS A 1 129 ? 51.278 75.683 42.040  1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CE  1 
ATOM   1044 N  NZ  . LYS A 1 129 ? 51.803 76.306 43.293  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A NZ  1 
ATOM   1045 N  N   . SER A 1 130 ? 51.578 71.727 37.602  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 130  SER A N   1 
ATOM   1046 C  CA  . SER A 1 130 ? 52.341 72.291 36.495  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 130  SER A CA  1 
ATOM   1047 C  C   . SER A 1 130 ? 51.365 72.505 35.340  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 130  SER A C   1 
ATOM   1048 O  O   . SER A 1 130 ? 51.398 73.551 34.697  1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 130  SER A O   1 
ATOM   1049 C  CB  . SER A 1 130 ? 53.469 71.350 36.055  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 130  SER A CB  1 
ATOM   1050 O  OG  . SER A 1 130 ? 52.960 70.268 35.295  1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 130  SER A OG  1 
ATOM   1051 N  N   . LEU A 1 131 ? 50.484 71.535 35.108  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A N   1 
ATOM   1052 C  CA  . LEU A 1 131 ? 49.531 71.633 34.021  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CA  1 
ATOM   1053 C  C   . LEU A 1 131 ? 48.624 72.850 34.228  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A C   1 
ATOM   1054 O  O   . LEU A 1 131 ? 48.637 73.766 33.409  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A O   1 
ATOM   1055 C  CB  . LEU A 1 131 ? 48.694 70.352 33.921  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CB  1 
ATOM   1056 C  CG  . LEU A 1 131 ? 49.356 69.107 33.368  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CG  1 
ATOM   1057 C  CD1 . LEU A 1 131 ? 48.326 67.995 33.338  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD1 1 
ATOM   1058 C  CD2 . LEU A 1 131 ? 49.888 69.425 32.000  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD2 1 
ATOM   1059 N  N   . LEU A 1 132 ? 47.900 72.888 35.351  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . LEU A 1 132 ? 46.989 73.995 35.670  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . LEU A 1 132 ? 47.657 75.379 35.675  1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A C   1 
ATOM   1062 O  O   . LEU A 1 132 ? 46.958 76.386 35.541  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A O   1 
ATOM   1063 C  CB  . LEU A 1 132 ? 46.305 73.757 37.023  1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CB  1 
ATOM   1064 C  CG  . LEU A 1 132 ? 45.254 72.647 37.096  1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CG  1 
ATOM   1065 C  CD1 . LEU A 1 132 ? 44.852 72.395 38.551  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CD1 1 
ATOM   1066 C  CD2 . LEU A 1 132 ? 44.070 73.039 36.231  1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CD2 1 
ATOM   1067 N  N   . THR A 1 133 ? 48.988 75.433 35.755  1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 133  THR A N   1 
ATOM   1068 C  CA  . THR A 1 133 ? 49.700 76.711 35.775  1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 133  THR A CA  1 
ATOM   1069 C  C   . THR A 1 133 ? 50.341 77.120 34.433  1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 133  THR A C   1 
ATOM   1070 O  O   . THR A 1 133 ? 51.563 77.136 34.280  1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 133  THR A O   1 
ATOM   1071 C  CB  . THR A 1 133 ? 50.792 76.701 36.867  1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 133  THR A CB  1 
ATOM   1072 O  OG1 . THR A 1 133 ? 50.211 76.284 38.114  1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 133  THR A OG1 1 
ATOM   1073 C  CG2 . THR A 1 133 ? 51.408 78.100 37.010  1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 133  THR A CG2 1 
ATOM   1074 N  N   . HIS A 1 134 ? 49.501 77.454 33.466  1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A N   1 
ATOM   1075 C  CA  . HIS A 1 134 ? 49.943 77.913 32.155  1.00 63.72 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A CA  1 
ATOM   1076 C  C   . HIS A 1 134 ? 48.881 78.901 31.692  1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A C   1 
ATOM   1077 O  O   . HIS A 1 134 ? 47.756 78.873 32.188  1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A O   1 
ATOM   1078 C  CB  . HIS A 1 134 ? 50.078 76.748 31.169  1.00 65.89 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A CB  1 
ATOM   1079 C  CG  . HIS A 1 134 ? 51.399 76.039 31.250  1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A CG  1 
ATOM   1080 N  ND1 . HIS A 1 134 ? 51.731 75.177 32.271  1.00 70.91 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A ND1 1 
ATOM   1081 C  CD2 . HIS A 1 134 ? 52.478 76.072 30.429  1.00 70.36 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A CD2 1 
ATOM   1082 C  CE1 . HIS A 1 134 ? 52.946 74.705 32.084  1.00 71.40 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A CE1 1 
ATOM   1083 N  NE2 . HIS A 1 134 ? 53.428 75.235 30.965  1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 134  HIS A NE2 1 
ATOM   1084 N  N   . LYS A 1 135 ? 49.237 79.783 30.765  1.00 63.93 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A N   1 
ATOM   1085 C  CA  . LYS A 1 135 ? 48.298 80.782 30.274  1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A CA  1 
ATOM   1086 C  C   . LYS A 1 135 ? 46.913 80.207 30.011  1.00 62.38 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A C   1 
ATOM   1087 O  O   . LYS A 1 135 ? 45.909 80.854 30.297  1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A O   1 
ATOM   1088 C  CB  . LYS A 1 135 ? 48.884 81.473 29.043  1.00 65.42 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . LYS A 1 135 ? 50.080 82.334 29.448  1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A CG  1 
ATOM   1090 C  CD  . LYS A 1 135 ? 50.913 82.840 28.292  1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A CD  1 
ATOM   1091 C  CE  . LYS A 1 135 ? 52.109 83.622 28.827  1.00 68.22 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A CE  1 
ATOM   1092 N  NZ  . LYS A 1 135 ? 52.965 84.176 27.739  1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 135  LYS A NZ  1 
ATOM   1093 N  N   . GLN A 1 136 ? 46.852 78.996 29.471  1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A N   1 
ATOM   1094 C  CA  . GLN A 1 136 ? 45.568 78.345 29.264  1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A CA  1 
ATOM   1095 C  C   . GLN A 1 136 ? 45.658 77.110 30.143  1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A C   1 
ATOM   1096 O  O   . GLN A 1 136 ? 46.590 76.318 30.013  1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A O   1 
ATOM   1097 C  CB  . GLN A 1 136 ? 45.353 77.930 27.812  1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A CB  1 
ATOM   1098 C  CG  . GLN A 1 136 ? 43.990 77.271 27.593  1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A CG  1 
ATOM   1099 C  CD  . GLN A 1 136 ? 43.797 76.722 26.189  1.00 66.07 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A CD  1 
ATOM   1100 O  OE1 . GLN A 1 136 ? 44.712 76.751 25.366  1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A OE1 1 
ATOM   1101 N  NE2 . GLN A 1 136 ? 42.600 76.210 25.911  1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 136  GLN A NE2 1 
ATOM   1102 N  N   . GLN A 1 137 ? 44.704 76.958 31.054  1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A N   1 
ATOM   1103 C  CA  . GLN A 1 137 ? 44.718 75.823 31.957  1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CA  1 
ATOM   1104 C  C   . GLN A 1 137 ? 44.415 74.513 31.275  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A C   1 
ATOM   1105 O  O   . GLN A 1 137 ? 43.474 74.395 30.484  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A O   1 
ATOM   1106 C  CB  . GLN A 1 137 ? 43.723 76.012 33.088  1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CB  1 
ATOM   1107 C  CG  . GLN A 1 137 ? 43.880 77.299 33.831  1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CG  1 
ATOM   1108 C  CD  . GLN A 1 137 ? 43.142 77.261 35.142  1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CD  1 
ATOM   1109 O  OE1 . GLN A 1 137 ? 42.006 76.768 35.225  1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A OE1 1 
ATOM   1110 N  NE2 . GLN A 1 137 ? 43.780 77.781 36.184  1.00 57.67 ? ? ? ? ? ? 137  GLN A NE2 1 
ATOM   1111 N  N   . VAL A 1 138 ? 45.239 73.530 31.605  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A N   1 
ATOM   1112 C  CA  . VAL A 1 138 ? 45.113 72.182 31.093  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CA  1 
ATOM   1113 C  C   . VAL A 1 138 ? 44.955 71.346 32.343  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A C   1 
ATOM   1114 O  O   . VAL A 1 138 ? 45.821 71.362 33.212  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A O   1 
ATOM   1115 C  CB  . VAL A 1 138 ? 46.392 71.741 30.364  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CB  1 
ATOM   1116 C  CG1 . VAL A 1 138 ? 46.212 70.359 29.803  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG1 1 
ATOM   1117 C  CG2 . VAL A 1 138 ? 46.730 72.722 29.256  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG2 1 
ATOM   1118 N  N   . ARG A 1 139 ? 43.844 70.637 32.459  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A N   1 
ATOM   1119 C  CA  . ARG A 1 139 ? 43.627 69.813 33.633  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CA  1 
ATOM   1120 C  C   . ARG A 1 139 ? 43.913 68.348 33.368  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A C   1 
ATOM   1121 O  O   . ARG A 1 139 ? 43.872 67.886 32.233  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A O   1 
ATOM   1122 C  CB  . ARG A 1 139 ? 42.186 69.933 34.125  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CB  1 
ATOM   1123 C  CG  . ARG A 1 139 ? 41.808 71.285 34.660  1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CG  1 
ATOM   1124 C  CD  . ARG A 1 139 ? 40.421 71.237 35.280  1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CD  1 
ATOM   1125 N  NE  . ARG A 1 139 ? 39.947 72.586 35.583  1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NE  1 
ATOM   1126 C  CZ  . ARG A 1 139 ? 38.773 72.864 36.145  1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CZ  1 
ATOM   1127 N  NH1 . ARG A 1 139 ? 37.945 71.876 36.475  1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH1 1 
ATOM   1128 N  NH2 . ARG A 1 139 ? 38.416 74.130 36.361  1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH2 1 
ATOM   1129 N  N   . LEU A 1 140 ? 44.221 67.627 34.437  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A N   1 
ATOM   1130 C  CA  . LEU A 1 140 ? 44.458 66.202 34.355  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A CA  1 
ATOM   1131 C  C   . LEU A 1 140 ? 43.161 65.591 34.882  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A C   1 
ATOM   1132 O  O   . LEU A 1 140 ? 42.951 65.530 36.082  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A O   1 
ATOM   1133 C  CB  . LEU A 1 140 ? 45.634 65.793 35.252  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . LEU A 1 140 ? 45.962 64.295 35.248  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A CG  1 
ATOM   1135 C  CD1 . LEU A 1 140 ? 46.364 63.885 33.835  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A CD1 1 
ATOM   1136 C  CD2 . LEU A 1 140 ? 47.070 63.977 36.248  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 140  LEU A CD2 1 
ATOM   1137 N  N   . ILE A 1 141 ? 42.264 65.185 33.994  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A N   1 
ATOM   1138 C  CA  . ILE A 1 141 ? 41.015 64.594 34.441  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A CA  1 
ATOM   1139 C  C   . ILE A 1 141 ? 41.120 63.087 34.306  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A C   1 
ATOM   1140 O  O   . ILE A 1 141 ? 41.450 62.574 33.236  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A O   1 
ATOM   1141 C  CB  . ILE A 1 141 ? 39.821 65.110 33.619  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A CB  1 
ATOM   1142 C  CG1 . ILE A 1 141 ? 39.718 66.633 33.759  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A CG1 1 
ATOM   1143 C  CG2 . ILE A 1 141 ? 38.540 64.420 34.069  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A CG2 1 
ATOM   1144 C  CD1 . ILE A 1 141 ? 38.502 67.218 33.115  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 141  ILE A CD1 1 
ATOM   1145 N  N   . THR A 1 142 ? 40.856 62.388 35.406  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 142  THR A N   1 
ATOM   1146 C  CA  . THR A 1 142 ? 40.933 60.930 35.449  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 142  THR A CA  1 
ATOM   1147 C  C   . THR A 1 142 ? 39.544 60.303 35.577  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 142  THR A C   1 
ATOM   1148 O  O   . THR A 1 142 ? 38.571 60.985 35.890  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 142  THR A O   1 
ATOM   1149 C  CB  . THR A 1 142 ? 41.781 60.456 36.663  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 142  THR A CB  1 
ATOM   1150 O  OG1 . THR A 1 142 ? 43.015 61.184 36.707  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 142  THR A OG1 1 
ATOM   1151 C  CG2 . THR A 1 142 ? 42.107 58.973 36.542  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 142  THR A CG2 1 
ATOM   1152 N  N   . SER A 1 143 ? 39.451 59.005 35.316  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 143  SER A N   1 
ATOM   1153 C  CA  . SER A 1 143 ? 38.186 58.295 35.454  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 143  SER A CA  1 
ATOM   1154 C  C   . SER A 1 143 ? 38.507 57.044 36.249  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 143  SER A C   1 
ATOM   1155 O  O   . SER A 1 143 ? 39.672 56.663 36.377  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 143  SER A O   1 
ATOM   1156 C  CB  . SER A 1 143 ? 37.599 57.909 34.088  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 143  SER A CB  1 
ATOM   1157 O  OG  . SER A 1 143 ? 38.418 56.962 33.417  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 143  SER A OG  1 
ATOM   1158 N  N   . ASN A 1 144 ? 37.477 56.412 36.796  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A N   1 
ATOM   1159 C  CA  . ASN A 1 144 ? 37.676 55.204 37.565  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A CA  1 
ATOM   1160 C  C   . ASN A 1 144 ? 37.302 53.983 36.774  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A C   1 
ATOM   1161 O  O   . ASN A 1 144 ? 36.202 53.893 36.226  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A O   1 
ATOM   1162 C  CB  . ASN A 1 144 ? 36.823 55.204 38.823  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A CB  1 
ATOM   1163 C  CG  . ASN A 1 144 ? 37.210 56.278 39.779  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A CG  1 
ATOM   1164 O  OD1 . ASN A 1 144 ? 38.204 56.966 39.579  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A OD1 1 
ATOM   1165 N  ND2 . ASN A 1 144 ? 36.428 56.432 40.841  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 144  ASN A ND2 1 
ATOM   1166 N  N   . PRO A 1 145 ? 38.228 53.030 36.671  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A N   1 
ATOM   1167 C  CA  . PRO A 1 145 ? 37.851 51.834 35.923  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A CA  1 
ATOM   1168 C  C   . PRO A 1 145 ? 36.870 51.063 36.831  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A C   1 
ATOM   1169 O  O   . PRO A 1 145 ? 37.052 51.021 38.055  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A O   1 
ATOM   1170 C  CB  . PRO A 1 145 ? 39.190 51.117 35.735  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A CB  1 
ATOM   1171 C  CG  . PRO A 1 145 ? 39.999 51.562 36.932  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A CG  1 
ATOM   1172 C  CD  . PRO A 1 145 ? 39.660 53.021 37.020  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 145  PRO A CD  1 
ATOM   1173 N  N   . ASP A 1 146 ? 35.828 50.477 36.250  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . ASP A 1 146 ? 34.857 49.724 37.038  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . ASP A 1 146 ? 35.520 48.759 38.013  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A C   1 
ATOM   1176 O  O   . ASP A 1 146 ? 35.098 48.645 39.162  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . ASP A 1 146 ? 33.916 48.974 36.105  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . ASP A 1 146 ? 32.964 49.900 35.401  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A CG  1 
ATOM   1179 O  OD1 . ASP A 1 146 ? 32.871 49.842 34.163  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A OD1 1 
ATOM   1180 O  OD2 . ASP A 1 146 ? 32.307 50.699 36.094  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A OD2 1 
ATOM   1181 N  N   . LEU A 1 147 ? 36.553 48.066 37.538  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A N   1 
ATOM   1182 C  CA  . LEU A 1 147 ? 37.320 47.119 38.351  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A CA  1 
ATOM   1183 C  C   . LEU A 1 147 ? 38.784 47.522 38.307  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A C   1 
ATOM   1184 O  O   . LEU A 1 147 ? 39.276 48.004 37.287  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A O   1 
ATOM   1185 C  CB  . LEU A 1 147 ? 37.219 45.680 37.815  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A CB  1 
ATOM   1186 C  CG  . LEU A 1 147 ? 35.949 44.832 37.960  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A CG  1 
ATOM   1187 C  CD1 . LEU A 1 147 ? 36.184 43.455 37.358  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A CD1 1 
ATOM   1188 C  CD2 . LEU A 1 147 ? 35.589 44.691 39.421  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 147  LEU A CD2 1 
ATOM   1189 N  N   . LEU A 1 148 ? 39.480 47.332 39.418  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A N   1 
ATOM   1190 C  CA  . LEU A 1 148 ? 40.898 47.641 39.469  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A CA  1 
ATOM   1191 C  C   . LEU A 1 148 ? 41.585 46.455 40.126  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A C   1 
ATOM   1192 O  O   . LEU A 1 148 ? 41.262 46.093 41.253  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A O   1 
ATOM   1193 C  CB  . LEU A 1 148 ? 41.144 48.914 40.272  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . LEU A 1 148 ? 42.608 49.347 40.290  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A CG  1 
ATOM   1195 C  CD1 . LEU A 1 148 ? 43.078 49.713 38.884  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A CD1 1 
ATOM   1196 C  CD2 . LEU A 1 148 ? 42.756 50.538 41.224  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A CD2 1 
ATOM   1197 N  N   . ILE A 1 149 ? 42.508 45.822 39.412  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A N   1 
ATOM   1198 C  CA  . ILE A 1 149 ? 43.209 44.679 39.969  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A CA  1 
ATOM   1199 C  C   . ILE A 1 149 ? 44.576 45.141 40.444  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A C   1 
ATOM   1200 O  O   . ILE A 1 149 ? 45.295 45.813 39.711  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A O   1 
ATOM   1201 C  CB  . ILE A 1 149 ? 43.369 43.535 38.924  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A CB  1 
ATOM   1202 C  CG1 . ILE A 1 149 ? 42.001 42.964 38.534  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A CG1 1 
ATOM   1203 C  CG2 . ILE A 1 149 ? 44.190 42.406 39.506  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A CG2 1 
ATOM   1204 C  CD1 . ILE A 1 149 ? 41.148 43.888 37.706  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 149  ILE A CD1 1 
ATOM   1205 N  N   . ILE A 1 150 ? 44.922 44.810 41.685  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ILE A 1 150 ? 46.221 45.195 42.224  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ILE A 1 150 ? 46.872 44.027 42.948  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A C   1 
ATOM   1208 O  O   . ILE A 1 150 ? 46.195 43.134 43.468  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ILE A 1 150 ? 46.117 46.398 43.199  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A CB  1 
ATOM   1210 C  CG1 . ILE A 1 150 ? 45.337 46.004 44.442  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A CG1 1 
ATOM   1211 C  CG2 . ILE A 1 150 ? 45.416 47.564 42.526  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A CG2 1 
ATOM   1212 C  CD1 . ILE A 1 150 ? 45.271 47.102 45.466  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 150  ILE A CD1 1 
ATOM   1213 N  N   . ARG A 1 151 ? 48.196 44.025 42.956  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ARG A 1 151 ? 48.950 42.976 43.616  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ARG A 1 151 ? 49.896 43.618 44.625  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A C   1 
ATOM   1216 O  O   . ARG A 1 151 ? 50.907 44.215 44.258  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ARG A 1 151 ? 49.746 42.169 42.590  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . ARG A 1 151 ? 50.551 41.045 43.188  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A CG  1 
ATOM   1219 C  CD  . ARG A 1 151 ? 51.303 40.280 42.119  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A CD  1 
ATOM   1220 N  NE  . ARG A 1 151 ? 51.729 38.978 42.633  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A NE  1 
ATOM   1221 C  CZ  . ARG A 1 151 ? 52.199 37.974 41.888  1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A CZ  1 
ATOM   1222 N  NH1 . ARG A 1 151 ? 52.316 38.109 40.567  1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A NH1 1 
ATOM   1223 N  NH2 . ARG A 1 151 ? 52.537 36.820 42.467  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 151  ARG A NH2 1 
ATOM   1224 N  N   . GLN A 1 152 ? 49.547 43.512 45.899  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . GLN A 1 152 ? 50.363 44.060 46.972  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . GLN A 1 152 ? 49.974 43.271 48.215  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A C   1 
ATOM   1227 O  O   . GLN A 1 152 ? 48.933 43.509 48.823  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . GLN A 1 152 ? 50.072 45.549 47.142  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CB  1 
ATOM   1229 C  CG  . GLN A 1 152 ? 51.070 46.293 48.013  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CG  1 
ATOM   1230 C  CD  . GLN A 1 152 ? 50.829 47.794 48.013  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CD  1 
ATOM   1231 O  OE1 . GLN A 1 152 ? 50.729 48.416 49.065  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A OE1 1 
ATOM   1232 N  NE2 . GLN A 1 152 ? 50.736 48.378 46.832  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 152  GLN A NE2 1 
ATOM   1233 N  N   . LYS A 1 153 ? 50.823 42.312 48.563  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A N   1 
ATOM   1234 C  CA  . LYS A 1 153 ? 50.594 41.428 49.697  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A CA  1 
ATOM   1235 C  C   . LYS A 1 153 ? 50.193 42.085 51.014  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A C   1 
ATOM   1236 O  O   . LYS A 1 153 ? 49.304 41.592 51.706  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A O   1 
ATOM   1237 C  CB  . LYS A 1 153 ? 51.833 40.558 49.922  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A CB  1 
ATOM   1238 C  CG  . LYS A 1 153 ? 51.630 39.449 50.941  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A CG  1 
ATOM   1239 C  CD  . LYS A 1 153 ? 52.827 38.514 50.991  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A CD  1 
ATOM   1240 C  CE  . LYS A 1 153 ? 52.592 37.385 51.981  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A CE  1 
ATOM   1241 N  NZ  . LYS A 1 153 ? 52.272 37.923 53.334  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 153  LYS A NZ  1 
ATOM   1242 N  N   . ASP A 1 154 ? 50.828 43.197 51.362  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A N   1 
ATOM   1243 C  CA  . ASP A 1 154 ? 50.530 43.855 52.628  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A CA  1 
ATOM   1244 C  C   . ASP A 1 154 ? 49.190 44.584 52.747  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A C   1 
ATOM   1245 O  O   . ASP A 1 154 ? 48.936 45.263 53.736  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A O   1 
ATOM   1246 C  CB  . ASP A 1 154 ? 51.690 44.790 53.011  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . ASP A 1 154 ? 51.803 46.009 52.111  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A CG  1 
ATOM   1248 O  OD1 . ASP A 1 154 ? 52.844 46.698 52.182  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A OD1 1 
ATOM   1249 O  OD2 . ASP A 1 154 ? 50.861 46.295 51.349  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A OD2 1 
ATOM   1250 N  N   . LEU A 1 155 ? 48.317 44.434 51.759  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A N   1 
ATOM   1251 C  CA  . LEU A 1 155 ? 47.010 45.096 51.816  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A CA  1 
ATOM   1252 C  C   . LEU A 1 155 ? 45.885 44.092 52.067  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A C   1 
ATOM   1253 O  O   . LEU A 1 155 ? 44.727 44.473 52.244  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A O   1 
ATOM   1254 C  CB  . LEU A 1 155 ? 46.725 45.827 50.504  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A CB  1 
ATOM   1255 C  CG  . LEU A 1 155 ? 47.528 47.065 50.120  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A CG  1 
ATOM   1256 C  CD1 . LEU A 1 155 ? 47.209 47.433 48.689  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A CD1 1 
ATOM   1257 C  CD2 . LEU A 1 155 ? 47.180 48.204 51.034  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A CD2 1 
ATOM   1258 N  N   . ILE A 1 156 ? 46.239 42.810 52.069  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A N   1 
ATOM   1259 C  CA  . ILE A 1 156 ? 45.276 41.732 52.261  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A CA  1 
ATOM   1260 C  C   . ILE A 1 156 ? 44.900 41.486 53.715  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A C   1 
ATOM   1261 O  O   . ILE A 1 156 ? 45.760 41.240 54.563  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A O   1 
ATOM   1262 C  CB  . ILE A 1 156 ? 45.818 40.411 51.706  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A CB  1 
ATOM   1263 C  CG1 . ILE A 1 156 ? 46.360 40.628 50.297  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A CG1 1 
ATOM   1264 C  CG2 . ILE A 1 156 ? 44.720 39.359 51.712  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A CG2 1 
ATOM   1265 C  CD1 . ILE A 1 156 ? 45.321 41.053 49.306  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 156  ILE A CD1 1 
ATOM   1266 N  N   . LYS A 1 157 ? 43.607 41.559 53.995  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A N   1 
ATOM   1267 C  CA  . LYS A 1 157 ? 43.104 41.303 55.330  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CA  1 
ATOM   1268 C  C   . LYS A 1 157 ? 42.575 39.878 55.327  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A C   1 
ATOM   1269 O  O   . LYS A 1 157 ? 42.107 39.381 54.304  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A O   1 
ATOM   1270 C  CB  . LYS A 1 157 ? 41.984 42.276 55.677  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CB  1 
ATOM   1271 C  CG  . LYS A 1 157 ? 42.455 43.674 55.970  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CG  1 
ATOM   1272 C  CD  . LYS A 1 157 ? 41.287 44.511 56.411  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CD  1 
ATOM   1273 C  CE  . LYS A 1 157 ? 41.719 45.906 56.815  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CE  1 
ATOM   1274 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 40.542 46.732 57.223  1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A NZ  1 
ATOM   1275 N  N   . SER A 1 158 ? 42.664 39.208 56.466  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 158  SER A N   1 
ATOM   1276 C  CA  . SER A 1 158 ? 42.177 37.841 56.555  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 158  SER A CA  1 
ATOM   1277 C  C   . SER A 1 158 ? 40.691 37.762 56.183  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 158  SER A C   1 
ATOM   1278 O  O   . SER A 1 158 ? 40.257 36.794 55.571  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 158  SER A O   1 
ATOM   1279 C  CB  . SER A 1 158 ? 42.392 37.300 57.973  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 158  SER A CB  1 
ATOM   1280 O  OG  . SER A 1 158 ? 41.632 38.030 58.930  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 158  SER A OG  1 
ATOM   1281 N  N   . GLU A 1 159 ? 39.920 38.787 56.538  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A N   1 
ATOM   1282 C  CA  . GLU A 1 159 ? 38.490 38.802 56.247  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A CA  1 
ATOM   1283 C  C   . GLU A 1 159 ? 38.133 38.896 54.769  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A C   1 
ATOM   1284 O  O   . GLU A 1 159 ? 36.965 38.766 54.407  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A O   1 
ATOM   1285 C  CB  . GLU A 1 159 ? 37.809 39.945 56.987  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A CB  1 
ATOM   1286 C  CG  . GLU A 1 159 ? 38.336 41.305 56.615  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A CG  1 
ATOM   1287 C  CD  . GLU A 1 159 ? 39.002 41.983 57.784  1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A CD  1 
ATOM   1288 O  OE1 . GLU A 1 159 ? 39.975 41.409 58.331  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A OE1 1 
ATOM   1289 O  OE2 . GLU A 1 159 ? 38.544 43.086 58.156  1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A OE2 1 
ATOM   1290 N  N   . TYR A 1 160 ? 39.126 39.146 53.923  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A N   1 
ATOM   1291 C  CA  . TYR A 1 160 ? 38.897 39.224 52.483  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CA  1 
ATOM   1292 C  C   . TYR A 1 160 ? 38.777 37.798 51.998  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A C   1 
ATOM   1293 O  O   . TYR A 1 160 ? 38.246 37.529 50.921  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A O   1 
ATOM   1294 C  CB  . TYR A 1 160 ? 40.082 39.873 51.773  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CB  1 
ATOM   1295 C  CG  . TYR A 1 160 ? 40.245 41.341 52.054  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CG  1 
ATOM   1296 C  CD1 . TYR A 1 160 ? 41.430 42.000 51.730  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CD1 1 
ATOM   1297 C  CD2 . TYR A 1 160 ? 39.216 42.076 52.640  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CD2 1 
ATOM   1298 C  CE1 . TYR A 1 160 ? 41.590 43.356 51.990  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CE1 1 
ATOM   1299 C  CE2 . TYR A 1 160 ? 39.361 43.426 52.902  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CE2 1 
ATOM   1300 C  CZ  . TYR A 1 160 ? 40.552 44.067 52.577  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A CZ  1 
ATOM   1301 O  OH  . TYR A 1 160 ? 40.704 45.410 52.852  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 160  TYR A OH  1 
ATOM   1302 N  N   . ASN A 1 161 ? 39.294 36.889 52.813  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A N   1 
ATOM   1303 C  CA  . ASN A 1 161 ? 39.276 35.468 52.505  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A CA  1 
ATOM   1304 C  C   . ASN A 1 161 ? 37.956 34.768 52.856  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A C   1 
ATOM   1305 O  O   . ASN A 1 161 ? 37.829 33.553 52.712  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A O   1 
ATOM   1306 C  CB  . ASN A 1 161 ? 40.457 34.791 53.200  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A CB  1 
ATOM   1307 C  CG  . ASN A 1 161 ? 41.788 35.190 52.586  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A CG  1 
ATOM   1308 O  OD1 . ASN A 1 161 ? 42.069 34.861 51.431  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A OD1 1 
ATOM   1309 N  ND2 . ASN A 1 161 ? 42.605 35.913 53.346  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 161  ASN A ND2 1 
ATOM   1310 N  N   . LEU A 1 162 ? 36.974 35.537 53.312  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A N   1 
ATOM   1311 C  CA  . LEU A 1 162 ? 35.675 34.977 53.630  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A CA  1 
ATOM   1312 C  C   . LEU A 1 162 ? 34.790 35.184 52.410  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A C   1 
ATOM   1313 O  O   . LEU A 1 162 ? 34.474 36.323 52.047  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A O   1 
ATOM   1314 C  CB  . LEU A 1 162 ? 35.073 35.679 54.840  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . LEU A 1 162 ? 35.826 35.421 56.144  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A CG  1 
ATOM   1316 C  CD1 . LEU A 1 162 ? 35.186 36.218 57.276  1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A CD1 1 
ATOM   1317 C  CD2 . LEU A 1 162 ? 35.804 33.934 56.455  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 162  LEU A CD2 1 
ATOM   1318 N  N   . PRO A 1 163 ? 34.368 34.080 51.763  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A N   1 
ATOM   1319 C  CA  . PRO A 1 163 ? 33.518 34.150 50.571  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A CA  1 
ATOM   1320 C  C   . PRO A 1 163 ? 32.157 34.748 50.847  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A C   1 
ATOM   1321 O  O   . PRO A 1 163 ? 31.651 34.662 51.955  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A O   1 
ATOM   1322 C  CB  . PRO A 1 163 ? 33.427 32.695 50.131  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A CB  1 
ATOM   1323 C  CG  . PRO A 1 163 ? 33.412 31.979 51.437  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A CG  1 
ATOM   1324 C  CD  . PRO A 1 163 ? 34.507 32.683 52.217  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 163  PRO A CD  1 
ATOM   1325 N  N   . ILE A 1 164 ? 31.580 35.364 49.825  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A N   1 
ATOM   1326 C  CA  . ILE A 1 164 ? 30.262 35.968 49.918  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A CA  1 
ATOM   1327 C  C   . ILE A 1 164 ? 29.288 34.916 49.400  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A C   1 
ATOM   1328 O  O   . ILE A 1 164 ? 29.102 34.776 48.194  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A O   1 
ATOM   1329 C  CB  . ILE A 1 164 ? 30.192 37.235 49.038  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A CB  1 
ATOM   1330 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 31.092 38.326 49.624  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A CG1 1 
ATOM   1331 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 28.763 37.708 48.918  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A CG2 1 
ATOM   1332 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 31.176 39.570 48.769  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 164  ILE A CD1 1 
ATOM   1333 N  N   . ASN A 1 165 ? 28.676 34.167 50.311  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A N   1 
ATOM   1334 C  CA  . ASN A 1 165 ? 27.754 33.107 49.916  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A CA  1 
ATOM   1335 C  C   . ASN A 1 165 ? 26.307 33.547 49.764  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A C   1 
ATOM   1336 O  O   . ASN A 1 165 ? 25.481 32.770 49.300  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A O   1 
ATOM   1337 C  CB  . ASN A 1 165 ? 27.797 31.950 50.932  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A CB  1 
ATOM   1338 C  CG  . ASN A 1 165 ? 29.156 31.253 50.993  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A CG  1 
ATOM   1339 O  OD1 . ASN A 1 165 ? 29.781 30.978 49.959  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A OD1 1 
ATOM   1340 N  ND2 . ASN A 1 165 ? 29.608 30.945 52.207  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 165  ASN A ND2 1 
ATOM   1341 N  N   . LYS A 1 166 ? 26.004 34.792 50.113  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A N   1 
ATOM   1342 C  CA  . LYS A 1 166 ? 24.625 35.282 50.091  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A CA  1 
ATOM   1343 C  C   . LYS A 1 166 ? 24.638 36.790 49.922  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A C   1 
ATOM   1344 O  O   . LYS A 1 166 ? 25.523 37.455 50.437  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A O   1 
ATOM   1345 C  CB  . LYS A 1 166 ? 24.013 34.880 51.433  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . LYS A 1 166 ? 22.786 35.603 51.913  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . LYS A 1 166 ? 22.394 35.121 53.330  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A CD  1 
ATOM   1348 C  CE  . LYS A 1 166 ? 21.024 35.691 53.781  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A CE  1 
ATOM   1349 N  NZ  . LYS A 1 166 ? 20.614 35.253 55.153  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 166  LYS A NZ  1 
ATOM   1350 N  N   . LEU A 1 167 ? 23.667 37.348 49.205  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A N   1 
ATOM   1351 C  CA  . LEU A 1 167 ? 23.654 38.792 49.007  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A CA  1 
ATOM   1352 C  C   . LEU A 1 167 ? 22.832 39.518 50.104  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A C   1 
ATOM   1353 O  O   . LEU A 1 167 ? 21.614 39.383 50.192  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A O   1 
ATOM   1354 C  CB  . LEU A 1 167 ? 23.074 39.146 47.638  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A CB  1 
ATOM   1355 C  CG  . LEU A 1 167 ? 23.790 38.741 46.371  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A CG  1 
ATOM   1356 C  CD1 . LEU A 1 167 ? 23.269 39.604 45.229  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A CD1 1 
ATOM   1357 C  CD2 . LEU A 1 167 ? 25.264 38.926 46.596  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 167  LEU A CD2 1 
ATOM   1358 N  N   . THR A 1 168 ? 23.522 40.261 50.954  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 168  THR A N   1 
ATOM   1359 C  CA  . THR A 1 168 ? 22.913 41.008 52.036  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 168  THR A CA  1 
ATOM   1360 C  C   . THR A 1 168 ? 23.435 42.434 51.999  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 168  THR A C   1 
ATOM   1361 O  O   . THR A 1 168 ? 24.522 42.684 51.481  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 168  THR A O   1 
ATOM   1362 C  CB  . THR A 1 168 ? 23.241 40.374 53.385  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 168  THR A CB  1 
ATOM   1363 O  OG1 . THR A 1 168 ? 24.641 40.514 53.668  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 168  THR A OG1 1 
ATOM   1364 C  CG2 . THR A 1 168 ? 22.883 38.897 53.346  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 168  THR A CG2 1 
ATOM   1365 N  N   . HIS A 1 169 ? 22.644 43.370 52.517  1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A N   1 
ATOM   1366 C  CA  . HIS A 1 169 ? 23.019 44.778 52.544  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A CA  1 
ATOM   1367 C  C   . HIS A 1 169 ? 24.441 44.937 53.067  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A C   1 
ATOM   1368 O  O   . HIS A 1 169 ? 25.104 45.952 52.892  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A O   1 
ATOM   1369 C  CB  . HIS A 1 169 ? 22.053 45.537 53.461  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . HIS A 1 169 ? 22.647 46.775 54.068  1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A CG  1 
ATOM   1371 N  ND1 . HIS A 1 169 ? 23.540 46.738 55.115  1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A ND1 1 
ATOM   1372 C  CD2 . HIS A 1 169 ? 22.524 48.076 53.721  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A CD2 1 
ATOM   1373 C  CE1 . HIS A 1 169 ? 23.950 47.968 55.386  1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A CE1 1 
ATOM   1374 N  NE2 . HIS A 1 169 ? 23.348 48.797 54.553  1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 169  HIS A NE2 1 
ATOM   1375 N  N   . GLU A 1 170 ? 24.903 43.876 53.682  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A N   1 
ATOM   1376 C  CA  . GLU A 1 170 ? 26.176 43.820 54.349  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CA  1 
ATOM   1377 C  C   . GLU A 1 170 ? 27.307 43.199 53.534  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A C   1 
ATOM   1378 O  O   . GLU A 1 170 ? 28.434 43.683 53.572  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A O   1 
ATOM   1379 C  CB  . GLU A 1 170 ? 25.863 43.037 55.580  1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CB  1 
ATOM   1380 C  CG  . GLU A 1 170 ? 26.791 42.957 56.690  1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CG  1 
ATOM   1381 C  CD  . GLU A 1 170 ? 26.034 42.250 57.784  1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CD  1 
ATOM   1382 O  OE1 . GLU A 1 170 ? 24.779 42.374 57.755  1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A OE1 1 
ATOM   1383 O  OE2 . GLU A 1 170 ? 26.647 41.581 58.646  1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A OE2 1 
ATOM   1384 N  N   . ASN A 1 171 ? 27.023 42.104 52.836  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A N   1 
ATOM   1385 C  CA  . ASN A 1 171 ? 28.028 41.480 51.986  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A CA  1 
ATOM   1386 C  C   . ASN A 1 171 ? 28.244 42.463 50.835  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A C   1 
ATOM   1387 O  O   . ASN A 1 171 ? 29.350 42.626 50.321  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A O   1 
ATOM   1388 C  CB  . ASN A 1 171 ? 27.514 40.157 51.410  1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A CB  1 
ATOM   1389 C  CG  . ASN A 1 171 ? 27.592 39.011 52.397  1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A CG  1 
ATOM   1390 O  OD1 . ASN A 1 171 ? 28.649 38.737 52.963  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A OD1 1 
ATOM   1391 N  ND2 . ASN A 1 171 ? 26.473 38.321 52.596  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 171  ASN A ND2 1 
ATOM   1392 N  N   . ILE A 1 172 ? 27.161 43.118 50.434  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ILE A 1 172 ? 27.210 44.068 49.345  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ILE A 1 172 ? 28.075 45.265 49.707  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A C   1 
ATOM   1395 O  O   . ILE A 1 172 ? 28.802 45.785 48.862  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ILE A 1 172 ? 25.787 44.529 48.949  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CB  1 
ATOM   1397 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 24.965 43.315 48.490  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG1 1 
ATOM   1398 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 25.858 45.539 47.820  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG2 1 
ATOM   1399 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 23.569 43.646 47.981  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CD1 1 
ATOM   1400 N  N   . ASP A 1 173 ? 28.021 45.691 50.965  1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A N   1 
ATOM   1401 C  CA  . ASP A 1 173 ? 28.826 46.830 51.394  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CA  1 
ATOM   1402 C  C   . ASP A 1 173 ? 30.316 46.537 51.522  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A C   1 
ATOM   1403 O  O   . ASP A 1 173 ? 31.135 47.366 51.129  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A O   1 
ATOM   1404 C  CB  . ASP A 1 173 ? 28.285 47.408 52.700  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . ASP A 1 173 ? 27.108 48.326 52.471  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CG  1 
ATOM   1406 O  OD1 . ASP A 1 173 ? 26.147 47.901 51.809  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A OD1 1 
ATOM   1407 O  OD2 . ASP A 1 173 ? 27.140 49.478 52.942  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A OD2 1 
ATOM   1408 N  N   . VAL A 1 174 ? 30.684 45.377 52.060  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . VAL A 1 174 ? 32.105 45.066 52.172  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . VAL A 1 174 ? 32.714 45.123 50.770  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A C   1 
ATOM   1411 O  O   . VAL A 1 174 ? 33.794 45.676 50.566  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A O   1 
ATOM   1412 C  CB  . VAL A 1 174 ? 32.378 43.649 52.793  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CB  1 
ATOM   1413 C  CG1 . VAL A 1 174 ? 31.770 43.558 54.186  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CG1 1 
ATOM   1414 C  CG2 . VAL A 1 174 ? 31.840 42.547 51.895  1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CG2 1 
ATOM   1415 N  N   . ALA A 1 175 ? 32.000 44.568 49.797  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 175  ALA A N   1 
ATOM   1416 C  CA  . ALA A 1 175 ? 32.476 44.557 48.424  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 175  ALA A CA  1 
ATOM   1417 C  C   . ALA A 1 175 ? 32.524 45.952 47.799  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 175  ALA A C   1 
ATOM   1418 O  O   . ALA A 1 175 ? 33.499 46.293 47.139  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 175  ALA A O   1 
ATOM   1419 C  CB  . ALA A 1 175 ? 31.603 43.634 47.583  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 175  ALA A CB  1 
ATOM   1420 N  N   . LEU A 1 176 ? 31.487 46.761 48.008  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A N   1 
ATOM   1421 C  CA  . LEU A 1 176 ? 31.451 48.103 47.427  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A CA  1 
ATOM   1422 C  C   . LEU A 1 176 ? 32.204 49.189 48.196  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A C   1 
ATOM   1423 O  O   . LEU A 1 176 ? 32.215 50.356 47.782  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A O   1 
ATOM   1424 C  CB  . LEU A 1 176 ? 30.008 48.558 47.219  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . LEU A 1 176 ? 29.148 47.701 46.291  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A CG  1 
ATOM   1426 C  CD1 . LEU A 1 176 ? 27.961 48.518 45.806  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A CD1 1 
ATOM   1427 C  CD2 . LEU A 1 176 ? 29.972 47.235 45.108  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A CD2 1 
ATOM   1428 N  N   . THR A 1 177 ? 32.826 48.816 49.312  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 177  THR A N   1 
ATOM   1429 C  CA  . THR A 1 177 ? 33.589 49.777 50.105  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 177  THR A CA  1 
ATOM   1430 C  C   . THR A 1 177 ? 35.002 49.258 50.338  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 177  THR A C   1 
ATOM   1431 O  O   . THR A 1 177 ? 35.764 49.827 51.121  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 177  THR A O   1 
ATOM   1432 C  CB  . THR A 1 177 ? 32.936 50.053 51.471  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 177  THR A CB  1 
ATOM   1433 O  OG1 . THR A 1 177 ? 32.880 48.837 52.223  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 177  THR A OG1 1 
ATOM   1434 C  CG2 . THR A 1 177 ? 31.534 50.610 51.291  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 177  THR A CG2 1 
ATOM   1435 N  N   . LEU A 1 178 ? 35.344 48.171 49.654  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A N   1 
ATOM   1436 C  CA  . LEU A 1 178 ? 36.674 47.592 49.765  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A CA  1 
ATOM   1437 C  C   . LEU A 1 178 ? 37.744 48.638 49.377  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A C   1 
ATOM   1438 O  O   . LEU A 1 178 ? 38.848 48.655 49.926  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A O   1 
ATOM   1439 C  CB  . LEU A 1 178 ? 36.768 46.369 48.853  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A CB  1 
ATOM   1440 C  CG  . LEU A 1 178 ? 38.154 45.750 48.676  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A CG  1 
ATOM   1441 C  CD1 . LEU A 1 178 ? 38.759 45.401 50.028  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A CD1 1 
ATOM   1442 C  CD2 . LEU A 1 178 ? 38.036 44.517 47.820  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 178  LEU A CD2 1 
ATOM   1443 N  N   . PHE A 1 179 ? 37.400 49.516 48.437  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A N   1 
ATOM   1444 C  CA  . PHE A 1 179 ? 38.318 50.552 47.978  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CA  1 
ATOM   1445 C  C   . PHE A 1 179 ? 38.742 51.484 49.102  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A C   1 
ATOM   1446 O  O   . PHE A 1 179 ? 39.821 52.079 49.058  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A O   1 
ATOM   1447 C  CB  . PHE A 1 179 ? 37.677 51.367 46.852  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . PHE A 1 179 ? 36.586 52.309 47.302  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CG  1 
ATOM   1449 C  CD1 . PHE A 1 179 ? 36.889 53.602 47.711  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CD1 1 
ATOM   1450 C  CD2 . PHE A 1 179 ? 35.255 51.919 47.267  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CD2 1 
ATOM   1451 C  CE1 . PHE A 1 179 ? 35.884 54.489 48.070  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CE1 1 
ATOM   1452 C  CE2 . PHE A 1 179 ? 34.245 52.797 47.625  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CE2 1 
ATOM   1453 C  CZ  . PHE A 1 179 ? 34.559 54.087 48.027  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 179  PHE A CZ  1 
ATOM   1454 N  N   . LYS A 1 180 ? 37.887 51.618 50.109  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A N   1 
ATOM   1455 C  CA  . LYS A 1 180 ? 38.192 52.482 51.234  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CA  1 
ATOM   1456 C  C   . LYS A 1 180 ? 39.364 51.919 52.023  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A C   1 
ATOM   1457 O  O   . LYS A 1 180 ? 40.157 52.666 52.582  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A O   1 
ATOM   1458 C  CB  . LYS A 1 180 ? 36.957 52.640 52.136  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CB  1 
ATOM   1459 C  CG  . LYS A 1 180 ? 35.862 53.484 51.516  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CG  1 
ATOM   1460 C  CD  . LYS A 1 180 ? 34.654 53.668 52.429  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CD  1 
ATOM   1461 C  CE  . LYS A 1 180 ? 33.545 54.442 51.703  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A CE  1 
ATOM   1462 N  NZ  . LYS A 1 180 ? 32.380 54.789 52.572  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 180  LYS A NZ  1 
ATOM   1463 N  N   . ASP A 1 181 ? 39.487 50.600 52.054  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A N   1 
ATOM   1464 C  CA  . ASP A 1 181 ? 40.566 49.975 52.798  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A CA  1 
ATOM   1465 C  C   . ASP A 1 181 ? 41.946 50.226 52.215  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A C   1 
ATOM   1466 O  O   . ASP A 1 181 ? 42.941 50.209 52.936  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A O   1 
ATOM   1467 C  CB  . ASP A 1 181 ? 40.353 48.472 52.878  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . ASP A 1 181 ? 39.295 48.087 53.874  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A CG  1 
ATOM   1469 O  OD1 . ASP A 1 181 ? 39.080 46.868 54.034  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A OD1 1 
ATOM   1470 O  OD2 . ASP A 1 181 ? 38.684 48.988 54.493  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 181  ASP A OD2 1 
ATOM   1471 N  N   . ILE A 1 182 ? 42.016 50.452 50.911  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A N   1 
ATOM   1472 C  CA  . ILE A 1 182 ? 43.307 50.650 50.286  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CA  1 
ATOM   1473 C  C   . ILE A 1 182 ? 43.657 52.095 49.937  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A C   1 
ATOM   1474 O  O   . ILE A 1 182 ? 44.760 52.360 49.481  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A O   1 
ATOM   1475 C  CB  . ILE A 1 182 ? 43.452 49.705 49.046  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CB  1 
ATOM   1476 C  CG1 . ILE A 1 182 ? 42.274 49.857 48.087  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CG1 1 
ATOM   1477 C  CG2 . ILE A 1 182 ? 43.468 48.257 49.513  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CG2 1 
ATOM   1478 C  CD1 . ILE A 1 182 ? 42.304 51.104 47.245  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CD1 1 
ATOM   1479 N  N   . GLU A 1 183 ? 42.739 53.029 50.175  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A N   1 
ATOM   1480 C  CA  . GLU A 1 183 ? 42.999 54.442 49.888  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A CA  1 
ATOM   1481 C  C   . GLU A 1 183 ? 44.304 54.931 50.513  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A C   1 
ATOM   1482 O  O   . GLU A 1 183 ? 44.553 54.718 51.693  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A O   1 
ATOM   1483 C  CB  . GLU A 1 183 ? 41.851 55.331 50.389  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A CB  1 
ATOM   1484 C  CG  . GLU A 1 183 ? 42.243 56.813 50.547  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A CG  1 
ATOM   1485 C  CD  . GLU A 1 183 ? 41.057 57.724 50.869  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A CD  1 
ATOM   1486 O  OE1 . GLU A 1 183 ? 40.138 57.269 51.592  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A OE1 1 
ATOM   1487 O  OE2 . GLU A 1 183 ? 41.055 58.896 50.413  1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 183  GLU A OE2 1 
ATOM   1488 N  N   . GLY A 1 184 ? 45.127 55.589 49.700  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 184  GLY A N   1 
ATOM   1489 C  CA  . GLY A 1 184 ? 46.397 56.119 50.167  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 184  GLY A CA  1 
ATOM   1490 C  C   . GLY A 1 184 ? 47.451 55.075 50.471  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 184  GLY A C   1 
ATOM   1491 O  O   . GLY A 1 184 ? 48.495 55.410 51.026  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 184  GLY A O   1 
ATOM   1492 N  N   . LYS A 1 185 ? 47.214 53.821 50.082  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A N   1 
ATOM   1493 C  CA  . LYS A 1 185 ? 48.161 52.732 50.374  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A CA  1 
ATOM   1494 C  C   . LYS A 1 185 ? 48.737 51.945 49.206  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A C   1 
ATOM   1495 O  O   . LYS A 1 185 ? 49.526 51.030 49.418  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A O   1 
ATOM   1496 C  CB  . LYS A 1 185 ? 47.507 51.687 51.293  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A CB  1 
ATOM   1497 C  CG  . LYS A 1 185 ? 46.842 52.199 52.569  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A CG  1 
ATOM   1498 C  CD  . LYS A 1 185 ? 46.347 51.013 53.392  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A CD  1 
ATOM   1499 C  CE  . LYS A 1 185 ? 45.468 51.454 54.555  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A CE  1 
ATOM   1500 N  NZ  . LYS A 1 185 ? 45.026 50.287 55.384  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 185  LYS A NZ  1 
ATOM   1501 N  N   A CYS A 1 186 ? 48.353 52.281 47.983  0.61 20.47 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A N   1 
ATOM   1502 N  N   B CYS A 1 186 ? 48.355 52.281 47.983  0.39 22.86 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A N   1 
ATOM   1503 C  CA  A CYS A 1 186 ? 48.846 51.528 46.838  0.61 20.93 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A CA  1 
ATOM   1504 C  CA  B CYS A 1 186 ? 48.848 51.524 46.840  0.39 23.41 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A CA  1 
ATOM   1505 C  C   A CYS A 1 186 ? 50.119 52.056 46.198  0.61 21.05 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A C   1 
ATOM   1506 C  C   B CYS A 1 186 ? 50.116 52.054 46.195  0.39 22.57 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A C   1 
ATOM   1507 O  O   A CYS A 1 186 ? 50.191 53.215 45.802  0.61 21.11 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A O   1 
ATOM   1508 O  O   B CYS A 1 186 ? 50.179 53.213 45.789  0.39 21.03 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A O   1 
ATOM   1509 C  CB  A CYS A 1 186 ? 47.758 51.433 45.763  0.61 21.11 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A CB  1 
ATOM   1510 C  CB  B CYS A 1 186 ? 47.752 51.420 45.775  0.39 24.78 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A CB  1 
ATOM   1511 S  SG  A CYS A 1 186 ? 46.267 50.564 46.286  0.61 21.56 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A SG  1 
ATOM   1512 S  SG  B CYS A 1 186 ? 48.215 50.497 44.289  0.39 27.79 ? ? ? ? ? ? 186  CYS A SG  1 
ATOM   1513 N  N   . LYS A 1 187 ? 51.128 51.195 46.107  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A N   1 
ATOM   1514 C  CA  . LYS A 1 187 ? 52.366 51.574 45.458  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A CA  1 
ATOM   1515 C  C   . LYS A 1 187 ? 51.924 51.667 43.986  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A C   1 
ATOM   1516 O  O   . LYS A 1 187 ? 51.112 50.852 43.530  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A O   1 
ATOM   1517 C  CB  . LYS A 1 187 ? 53.429 50.482 45.621  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . LYS A 1 187 ? 54.277 50.557 46.896  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A CG  1 
ATOM   1519 C  CD  . LYS A 1 187 ? 53.584 49.942 48.098  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A CD  1 
ATOM   1520 C  CE  . LYS A 1 187 ? 54.534 49.820 49.296  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A CE  1 
ATOM   1521 N  NZ  . LYS A 1 187 ? 54.006 48.892 50.355  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A NZ  1 
ATOM   1522 N  N   . TRP A 1 188 ? 52.446 52.644 43.248  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A N   1 
ATOM   1523 C  CA  . TRP A 1 188 ? 52.045 52.819 41.857  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CA  1 
ATOM   1524 C  C   . TRP A 1 188 ? 52.200 51.564 41.003  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A C   1 
ATOM   1525 O  O   . TRP A 1 188 ? 51.323 51.257 40.195  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A O   1 
ATOM   1526 C  CB  . TRP A 1 188 ? 52.823 53.969 41.210  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CB  1 
ATOM   1527 C  CG  . TRP A 1 188 ? 54.230 53.605 40.844  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CG  1 
ATOM   1528 C  CD1 . TRP A 1 188 ? 55.296 53.482 41.687  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CD1 1 
ATOM   1529 C  CD2 . TRP A 1 188 ? 54.703 53.255 39.536  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CD2 1 
ATOM   1530 N  NE1 . TRP A 1 188 ? 56.406 53.074 40.983  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A NE1 1 
ATOM   1531 C  CE2 . TRP A 1 188 ? 56.070 52.931 39.663  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CE2 1 
ATOM   1532 C  CE3 . TRP A 1 188 ? 54.105 53.187 38.272  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CE3 1 
ATOM   1533 C  CZ2 . TRP A 1 188 ? 56.844 52.539 38.571  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CZ2 1 
ATOM   1534 C  CZ3 . TRP A 1 188 ? 54.872 52.799 37.195  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CZ3 1 
ATOM   1535 C  CH2 . TRP A 1 188 ? 56.228 52.481 37.349  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 188  TRP A CH2 1 
ATOM   1536 N  N   . ASP A 1 189 ? 53.303 50.837 41.166  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A N   1 
ATOM   1537 C  CA  . ASP A 1 189 ? 53.504 49.638 40.358  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CA  1 
ATOM   1538 C  C   . ASP A 1 189 ? 52.810 48.400 40.906  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A C   1 
ATOM   1539 O  O   . ASP A 1 189 ? 53.153 47.273 40.537  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A O   1 
ATOM   1540 C  CB  . ASP A 1 189 ? 54.998 49.346 40.147  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . ASP A 1 189 ? 55.768 49.233 41.439  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CG  1 
ATOM   1542 O  OD1 . ASP A 1 189 ? 56.936 48.808 41.377  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A OD1 1 
ATOM   1543 O  OD2 . ASP A 1 189 ? 55.226 49.574 42.510  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A OD2 1 
ATOM   1544 N  N   . SER A 1 190 ? 51.841 48.613 41.796  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 190  SER A N   1 
ATOM   1545 C  CA  . SER A 1 190 ? 51.077 47.510 42.357  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 190  SER A CA  1 
ATOM   1546 C  C   . SER A 1 190 ? 49.858 47.297 41.464  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 190  SER A C   1 
ATOM   1547 O  O   . SER A 1 190 ? 49.225 46.253 41.509  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 190  SER A O   1 
ATOM   1548 C  CB  . SER A 1 190 ? 50.629 47.826 43.788  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 190  SER A CB  1 
ATOM   1549 O  OG  . SER A 1 190 ? 51.670 47.560 44.711  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 190  SER A OG  1 
ATOM   1550 N  N   . LEU A 1 191 ? 49.547 48.291 40.636  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A N   1 
ATOM   1551 C  CA  . LEU A 1 191 ? 48.399 48.207 39.748  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A CA  1 
ATOM   1552 C  C   . LEU A 1 191 ? 48.712 47.204 38.661  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A C   1 
ATOM   1553 O  O   . LEU A 1 191 ? 49.798 47.245 38.073  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A O   1 
ATOM   1554 C  CB  . LEU A 1 191 ? 48.123 49.547 39.099  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . LEU A 1 191 ? 47.776 50.712 39.985  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A CG  1 
ATOM   1556 C  CD1 . LEU A 1 191 ? 47.392 51.855 39.082  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A CD1 1 
ATOM   1557 C  CD2 . LEU A 1 191 ? 46.665 50.319 40.891  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 191  LEU A CD2 1 
ATOM   1558 N  N   . VAL A 1 192 ? 47.790 46.281 38.429  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A N   1 
ATOM   1559 C  CA  . VAL A 1 192 ? 47.959 45.265 37.400  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A CA  1 
ATOM   1560 C  C   . VAL A 1 192 ? 47.096 45.613 36.197  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A C   1 
ATOM   1561 O  O   . VAL A 1 192 ? 47.590 45.658 35.067  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A O   1 
ATOM   1562 C  CB  . VAL A 1 192 ? 47.558 43.878 37.930  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A CB  1 
ATOM   1563 C  CG1 . VAL A 1 192 ? 47.630 42.860 36.804  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A CG1 1 
ATOM   1564 C  CG2 . VAL A 1 192 ? 48.486 43.462 39.082  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 192  VAL A CG2 1 
ATOM   1565 N  N   . ALA A 1 193 ? 45.832 45.939 36.451  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 193  ALA A N   1 
ATOM   1566 C  CA  . ALA A 1 193 ? 44.945 46.266 35.358  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 193  ALA A CA  1 
ATOM   1567 C  C   . ALA A 1 193 ? 43.669 46.918 35.820  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 193  ALA A C   1 
ATOM   1568 O  O   . ALA A 1 193 ? 43.350 46.925 37.003  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 193  ALA A O   1 
ATOM   1569 C  CB  . ALA A 1 193 ? 44.617 45.012 34.581  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 193  ALA A CB  1 
ATOM   1570 N  N   . GLY A 1 194 ? 42.949 47.470 34.855  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 194  GLY A N   1 
ATOM   1571 C  CA  . GLY A 1 194 ? 41.675 48.097 35.111  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 194  GLY A CA  1 
ATOM   1572 C  C   . GLY A 1 194 ? 40.743 47.429 34.119  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 194  GLY A C   1 
ATOM   1573 O  O   . GLY A 1 194 ? 41.200 46.892 33.111  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 194  GLY A O   1 
ATOM   1574 N  N   . VAL A 1 195 ? 39.447 47.435 34.397  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A N   1 
ATOM   1575 C  CA  . VAL A 1 195 ? 38.472 46.824 33.502  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A CA  1 
ATOM   1576 C  C   . VAL A 1 195 ? 37.219 47.678 33.447  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A C   1 
ATOM   1577 O  O   . VAL A 1 195 ? 36.651 48.026 34.484  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A O   1 
ATOM   1578 C  CB  . VAL A 1 195 ? 38.056 45.414 33.979  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A CB  1 
ATOM   1579 C  CG1 . VAL A 1 195 ? 37.099 44.787 32.977  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A CG1 1 
ATOM   1580 C  CG2 . VAL A 1 195 ? 39.275 44.549 34.151  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 195  VAL A CG2 1 
ATOM   1581 N  N   . GLY A 1 196 ? 36.797 48.037 32.242  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A N   1 
ATOM   1582 C  CA  . GLY A 1 196 ? 35.577 48.810 32.113  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A CA  1 
ATOM   1583 C  C   . GLY A 1 196 ? 34.464 47.815 31.844  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A C   1 
ATOM   1584 O  O   . GLY A 1 196 ? 34.634 46.920 31.021  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A O   1 
ATOM   1585 N  N   . LEU A 1 197 ? 33.336 47.945 32.531  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A N   1 
ATOM   1586 C  CA  . LEU A 1 197 ? 32.216 47.017 32.338  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CA  1 
ATOM   1587 C  C   . LEU A 1 197 ? 31.044 47.730 31.676  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A C   1 
ATOM   1588 O  O   . LEU A 1 197 ? 30.530 48.716 32.198  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A O   1 
ATOM   1589 C  CB  . LEU A 1 197 ? 31.783 46.422 33.683  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . LEU A 1 197 ? 32.949 45.857 34.500  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CG  1 
ATOM   1591 C  CD1 . LEU A 1 197 ? 32.512 45.539 35.924  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD1 1 
ATOM   1592 C  CD2 . LEU A 1 197 ? 33.493 44.622 33.808  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD2 1 
ATOM   1593 N  N   . LYS A 1 198 ? 30.640 47.234 30.509  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A N   1 
ATOM   1594 C  CA  . LYS A 1 198 ? 29.529 47.831 29.775  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CA  1 
ATOM   1595 C  C   . LYS A 1 198 ? 28.479 46.761 29.477  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A C   1 
ATOM   1596 O  O   . LYS A 1 198 ? 28.818 45.607 29.241  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A O   1 
ATOM   1597 C  CB  . LYS A 1 198 ? 30.022 48.439 28.455  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CB  1 
ATOM   1598 C  CG  . LYS A 1 198 ? 31.208 49.370 28.590  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CG  1 
ATOM   1599 C  CD  . LYS A 1 198 ? 30.948 50.522 29.558  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CD  1 
ATOM   1600 C  CE  . LYS A 1 198 ? 32.201 51.405 29.698  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CE  1 
ATOM   1601 N  NZ  . LYS A 1 198 ? 32.041 52.499 30.692  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A NZ  1 
ATOM   1602 N  N   . THR A 1 199 ? 27.207 47.139 29.496  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 199  THR A N   1 
ATOM   1603 C  CA  . THR A 1 199 ? 26.153 46.181 29.203  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 199  THR A CA  1 
ATOM   1604 C  C   . THR A 1 199 ? 26.234 45.823 27.723  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 199  THR A C   1 
ATOM   1605 O  O   . THR A 1 199 ? 25.920 44.702 27.331  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 199  THR A O   1 
ATOM   1606 C  CB  . THR A 1 199 ? 24.763 46.754 29.544  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 199  THR A CB  1 
ATOM   1607 O  OG1 . THR A 1 199 ? 24.683 48.114 29.102  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 199  THR A OG1 1 
ATOM   1608 C  CG2 . THR A 1 199 ? 24.527 46.712 31.043  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 199  THR A CG2 1 
ATOM   1609 N  N   . SER A 1 200 ? 26.681 46.775 26.908  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 200  SER A N   1 
ATOM   1610 C  CA  . SER A 1 200 ? 26.826 46.547 25.474  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 200  SER A CA  1 
ATOM   1611 C  C   . SER A 1 200 ? 27.913 47.452 24.897  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 200  SER A C   1 
ATOM   1612 O  O   . SER A 1 200 ? 28.347 48.397 25.551  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 200  SER A O   1 
ATOM   1613 C  CB  . SER A 1 200 ? 25.518 46.845 24.753  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 200  SER A CB  1 
ATOM   1614 O  OG  . SER A 1 200 ? 25.323 48.247 24.646  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 200  SER A OG  1 
ATOM   1615 N  N   . LEU A 1 201 ? 28.344 47.158 23.671  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A N   1 
ATOM   1616 C  CA  . LEU A 1 201 ? 29.356 47.958 23.000  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CA  1 
ATOM   1617 C  C   . LEU A 1 201 ? 28.709 48.998 22.101  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A C   1 
ATOM   1618 O  O   . LEU A 1 201 ? 29.154 49.249 20.984  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A O   1 
ATOM   1619 C  CB  . LEU A 1 201 ? 30.298 47.074 22.190  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CB  1 
ATOM   1620 C  CG  . LEU A 1 201 ? 31.200 46.209 23.070  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CG  1 
ATOM   1621 C  CD1 . LEU A 1 201 ? 32.258 45.543 22.217  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CD1 1 
ATOM   1622 C  CD2 . LEU A 1 201 ? 31.853 47.076 24.142  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CD2 1 
ATOM   1623 N  N   . ARG A 1 202 ? 27.632 49.585 22.603  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A N   1 
ATOM   1624 C  CA  . ARG A 1 202 ? 26.930 50.636 21.896  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A CA  1 
ATOM   1625 C  C   . ARG A 1 202 ? 27.993 51.733 21.724  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A C   1 
ATOM   1626 O  O   . ARG A 1 202 ? 28.799 51.968 22.627  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A O   1 
ATOM   1627 C  CB  . ARG A 1 202 ? 25.775 51.120 22.768  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A CB  1 
ATOM   1628 C  CG  . ARG A 1 202 ? 24.849 52.105 22.104  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A CG  1 
ATOM   1629 C  CD  . ARG A 1 202 ? 23.741 52.491 23.059  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A CD  1 
ATOM   1630 N  NE  . ARG A 1 202 ? 24.272 53.132 24.255  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A NE  1 
ATOM   1631 C  CZ  . ARG A 1 202 ? 23.541 53.452 25.316  1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A CZ  1 
ATOM   1632 N  NH1 . ARG A 1 202 ? 22.240 53.184 25.338  1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A NH1 1 
ATOM   1633 N  NH2 . ARG A 1 202 ? 24.110 54.050 26.353  1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 202  ARG A NH2 1 
ATOM   1634 N  N   . PRO A 1 203 ? 28.001 52.424 20.573  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A N   1 
ATOM   1635 C  CA  . PRO A 1 203 ? 28.981 53.484 20.297  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A CA  1 
ATOM   1636 C  C   . PRO A 1 203 ? 29.494 54.289 21.494  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A C   1 
ATOM   1637 O  O   . PRO A 1 203 ? 30.698 54.389 21.699  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A O   1 
ATOM   1638 C  CB  . PRO A 1 203 ? 28.259 54.352 19.273  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . PRO A 1 203 ? 27.495 53.335 18.483  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A CG  1 
ATOM   1640 C  CD  . PRO A 1 203 ? 26.915 52.450 19.573  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 203  PRO A CD  1 
ATOM   1641 N  N   . ASP A 1 204 ? 28.590 54.852 22.290  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A N   1 
ATOM   1642 C  CA  . ASP A 1 204 ? 29.007 55.654 23.437  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A CA  1 
ATOM   1643 C  C   . ASP A 1 204 ? 29.788 54.861 24.476  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A C   1 
ATOM   1644 O  O   . ASP A 1 204 ? 30.790 55.342 25.004  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A O   1 
ATOM   1645 C  CB  . ASP A 1 204 ? 27.796 56.366 24.084  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A CB  1 
ATOM   1646 C  CG  . ASP A 1 204 ? 26.754 55.401 24.654  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A CG  1 
ATOM   1647 O  OD1 . ASP A 1 204 ? 26.451 54.372 24.009  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A OD1 1 
ATOM   1648 O  OD2 . ASP A 1 204 ? 26.215 55.689 25.746  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A OD2 1 
ATOM   1649 N  N   . ARG A 1 205 ? 29.342 53.642 24.756  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A N   1 
ATOM   1650 C  CA  . ARG A 1 205 ? 30.005 52.799 25.741  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A CA  1 
ATOM   1651 C  C   . ARG A 1 205 ? 31.348 52.305 25.233  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A C   1 
ATOM   1652 O  O   . ARG A 1 205 ? 32.304 52.148 25.999  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A O   1 
ATOM   1653 C  CB  . ARG A 1 205 ? 29.116 51.614 26.084  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A CB  1 
ATOM   1654 C  CG  . ARG A 1 205 ? 27.934 51.977 26.952  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A CG  1 
ATOM   1655 C  CD  . ARG A 1 205 ? 26.901 50.859 26.942  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A CD  1 
ATOM   1656 N  NE  . ARG A 1 205 ? 25.757 51.174 27.785  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A NE  1 
ATOM   1657 C  CZ  . ARG A 1 205 ? 24.520 50.763 27.538  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A CZ  1 
ATOM   1658 N  NH1 . ARG A 1 205 ? 24.267 50.019 26.469  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A NH1 1 
ATOM   1659 N  NH2 . ARG A 1 205 ? 23.535 51.100 28.358  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 205  ARG A NH2 1 
ATOM   1660 N  N   . ARG A 1 206 ? 31.415 52.057 23.933  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A N   1 
ATOM   1661 C  CA  . ARG A 1 206 ? 32.646 51.591 23.326  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CA  1 
ATOM   1662 C  C   . ARG A 1 206 ? 33.695 52.705 23.442  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A C   1 
ATOM   1663 O  O   . ARG A 1 206 ? 34.852 52.455 23.792  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A O   1 
ATOM   1664 C  CB  . ARG A 1 206 ? 32.398 51.250 21.859  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . ARG A 1 206 ? 33.319 50.196 21.291  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CG  1 
ATOM   1666 C  CD  . ARG A 1 206 ? 33.088 50.060 19.803  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CD  1 
ATOM   1667 N  NE  . ARG A 1 206 ? 33.549 51.243 19.078  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A NE  1 
ATOM   1668 C  CZ  . ARG A 1 206 ? 33.372 51.441 17.773  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CZ  1 
ATOM   1669 N  NH1 . ARG A 1 206 ? 32.728 50.535 17.048  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A NH1 1 
ATOM   1670 N  NH2 . ARG A 1 206 ? 33.877 52.524 17.182  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A NH2 1 
ATOM   1671 N  N   . LEU A 1 207 ? 33.281 53.937 23.154  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A N   1 
ATOM   1672 C  CA  . LEU A 1 207 ? 34.179 55.090 23.228  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A CA  1 
ATOM   1673 C  C   . LEU A 1 207 ? 34.659 55.334 24.659  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A C   1 
ATOM   1674 O  O   . LEU A 1 207 ? 35.797 55.740 24.876  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A O   1 
ATOM   1675 C  CB  . LEU A 1 207 ? 33.473 56.339 22.705  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A CB  1 
ATOM   1676 C  CG  . LEU A 1 207 ? 34.352 57.576 22.529  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A CG  1 
ATOM   1677 C  CD1 . LEU A 1 207 ? 35.513 57.248 21.601  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A CD1 1 
ATOM   1678 C  CD2 . LEU A 1 207 ? 33.519 58.714 21.960  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 207  LEU A CD2 1 
ATOM   1679 N  N   . GLN A 1 208 ? 33.773 55.101 25.628  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A N   1 
ATOM   1680 C  CA  . GLN A 1 208 ? 34.110 55.266 27.040  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CA  1 
ATOM   1681 C  C   . GLN A 1 208 ? 35.268 54.319 27.369  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A C   1 
ATOM   1682 O  O   . GLN A 1 208 ? 36.179 54.677 28.125  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A O   1 
ATOM   1683 C  CB  . GLN A 1 208 ? 32.908 54.920 27.916  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CB  1 
ATOM   1684 C  CG  . GLN A 1 208 ? 31.857 55.978 27.996  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CG  1 
ATOM   1685 C  CD  . GLN A 1 208 ? 30.530 55.416 28.453  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CD  1 
ATOM   1686 O  OE1 . GLN A 1 208 ? 30.448 54.404 29.151  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A OE1 1 
ATOM   1687 N  NE2 . GLN A 1 208 ? 29.456 56.089 28.058  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 208  GLN A NE2 1 
ATOM   1688 N  N   . LEU A 1 209 ? 35.235 53.116 26.806  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A N   1 
ATOM   1689 C  CA  . LEU A 1 209 ? 36.305 52.166 27.072  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A CA  1 
ATOM   1690 C  C   . LEU A 1 209 ? 37.594 52.694 26.436  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A C   1 
ATOM   1691 O  O   . LEU A 1 209 ? 38.618 52.776 27.119  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A O   1 
ATOM   1692 C  CB  . LEU A 1 209 ? 35.956 50.778 26.524  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A CB  1 
ATOM   1693 C  CG  . LEU A 1 209 ? 34.836 50.039 27.254  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A CG  1 
ATOM   1694 C  CD1 . LEU A 1 209 ? 34.595 48.719 26.559  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A CD1 1 
ATOM   1695 C  CD2 . LEU A 1 209 ? 35.236 49.852 28.696  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 209  LEU A CD2 1 
ATOM   1696 N  N   . VAL A 1 210 ? 37.530 53.104 25.167  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A N   1 
ATOM   1697 C  CA  . VAL A 1 210 ? 38.704 53.644 24.472  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CA  1 
ATOM   1698 C  C   . VAL A 1 210 ? 39.328 54.842 25.172  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A C   1 
ATOM   1699 O  O   . VAL A 1 210 ? 40.531 54.895 25.314  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A O   1 
ATOM   1700 C  CB  . VAL A 1 210 ? 38.371 54.097 23.048  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CB  1 
ATOM   1701 C  CG1 . VAL A 1 210 ? 39.587 54.815 22.456  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CG1 1 
ATOM   1702 C  CG2 . VAL A 1 210 ? 37.974 52.868 22.195  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CG2 1 
ATOM   1703 N  N   . HIS A 1 211 ? 38.511 55.765 25.650  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A N   1 
ATOM   1704 C  CA  . HIS A 1 211 ? 39.060 56.918 26.327  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CA  1 
ATOM   1705 C  C   . HIS A 1 211 ? 39.679 56.592 27.676  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A C   1 
ATOM   1706 O  O   . HIS A 1 211 ? 40.772 57.050 27.987  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A O   1 
ATOM   1707 C  CB  . HIS A 1 211 ? 37.984 57.983 26.506  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CB  1 
ATOM   1708 C  CG  . HIS A 1 211 ? 38.524 59.287 26.990  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CG  1 
ATOM   1709 N  ND1 . HIS A 1 211 ? 39.577 59.938 26.368  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A ND1 1 
ATOM   1710 C  CD2 . HIS A 1 211 ? 38.222 60.030 28.075  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CD2 1 
ATOM   1711 C  CE1 . HIS A 1 211 ? 39.902 61.008 27.053  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CE1 1 
ATOM   1712 N  NE2 . HIS A 1 211 ? 39.095 61.090 28.104  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 211  HIS A NE2 1 
ATOM   1713 N  N   . GLU A 1 212 ? 38.990 55.791 28.474  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A N   1 
ATOM   1714 C  CA  . GLU A 1 212 ? 39.476 55.441 29.790  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A CA  1 
ATOM   1715 C  C   . GLU A 1 212 ? 40.800 54.717 29.711  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A C   1 
ATOM   1716 O  O   . GLU A 1 212 ? 41.667 54.915 30.558  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A O   1 
ATOM   1717 C  CB  . GLU A 1 212 ? 38.447 54.578 30.498  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . GLU A 1 212 ? 38.817 54.242 31.915  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A CG  1 
ATOM   1719 C  CD  . GLU A 1 212 ? 37.625 53.750 32.702  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A CD  1 
ATOM   1720 O  OE1 . GLU A 1 212 ? 37.195 52.591 32.511  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A OE1 1 
ATOM   1721 O  OE2 . GLU A 1 212 ? 37.100 54.541 33.509  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 212  GLU A OE2 1 
ATOM   1722 N  N   . GLY A 1 213 ? 40.956 53.871 28.698  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 213  GLY A N   1 
ATOM   1723 C  CA  . GLY A 1 213 ? 42.198 53.134 28.539  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 213  GLY A CA  1 
ATOM   1724 C  C   . GLY A 1 213 ? 43.315 54.095 28.191  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 213  GLY A C   1 
ATOM   1725 O  O   . GLY A 1 213 ? 44.452 53.917 28.614  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 213  GLY A O   1 
ATOM   1726 N  N   . ASN A 1 214 ? 42.986 55.116 27.408  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A N   1 
ATOM   1727 C  CA  . ASN A 1 214 ? 43.962 56.124 27.025  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A CA  1 
ATOM   1728 C  C   . ASN A 1 214 ? 44.314 56.954 28.257  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A C   1 
ATOM   1729 O  O   . ASN A 1 214 ? 45.480 57.247 28.502  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A O   1 
ATOM   1730 C  CB  . ASN A 1 214 ? 43.392 57.035 25.931  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A CB  1 
ATOM   1731 C  CG  . ASN A 1 214 ? 43.726 56.548 24.528  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A CG  1 
ATOM   1732 O  OD1 . ASN A 1 214 ? 44.893 56.561 24.109  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A OD1 1 
ATOM   1733 N  ND2 . ASN A 1 214 ? 42.703 56.109 23.794  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 214  ASN A ND2 1 
ATOM   1734 N  N   . ILE A 1 215 ? 43.293 57.317 29.030  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A N   1 
ATOM   1735 C  CA  . ILE A 1 215 ? 43.470 58.113 30.239  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CA  1 
ATOM   1736 C  C   . ILE A 1 215 ? 44.302 57.403 31.295  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A C   1 
ATOM   1737 O  O   . ILE A 1 215 ? 45.255 57.975 31.816  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A O   1 
ATOM   1738 C  CB  . ILE A 1 215 ? 42.105 58.492 30.856  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CB  1 
ATOM   1739 C  CG1 . ILE A 1 215 ? 41.434 59.557 29.994  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CG1 1 
ATOM   1740 C  CG2 . ILE A 1 215 ? 42.280 59.023 32.272  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CG2 1 
ATOM   1741 C  CD1 . ILE A 1 215 ? 42.140 60.904 30.026  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 215  ILE A CD1 1 
ATOM   1742 N  N   . LEU A 1 216 ? 43.942 56.165 31.614  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A N   1 
ATOM   1743 C  CA  . LEU A 1 216 ? 44.665 55.401 32.628  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CA  1 
ATOM   1744 C  C   . LEU A 1 216 ? 46.060 54.972 32.201  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A C   1 
ATOM   1745 O  O   . LEU A 1 216 ? 47.013 55.064 32.986  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A O   1 
ATOM   1746 C  CB  . LEU A 1 216 ? 43.863 54.161 33.038  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CB  1 
ATOM   1747 C  CG  . LEU A 1 216 ? 42.468 54.455 33.604  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CG  1 
ATOM   1748 C  CD1 . LEU A 1 216 ? 41.753 53.154 33.975  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CD1 1 
ATOM   1749 C  CD2 . LEU A 1 216 ? 42.609 55.359 34.812  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CD2 1 
ATOM   1750 N  N   . LYS A 1 217 ? 46.198 54.497 30.970  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A N   1 
ATOM   1751 C  CA  . LYS A 1 217 ? 47.506 54.054 30.513  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CA  1 
ATOM   1752 C  C   . LYS A 1 217 ? 48.510 55.193 30.372  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A C   1 
ATOM   1753 O  O   . LYS A 1 217 ? 49.690 55.012 30.661  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A O   1 
ATOM   1754 C  CB  . LYS A 1 217 ? 47.390 53.313 29.179  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . LYS A 1 217 ? 46.828 51.904 29.265  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CG  1 
ATOM   1756 C  CD  . LYS A 1 217 ? 47.091 51.194 27.957  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CD  1 
ATOM   1757 C  CE  . LYS A 1 217 ? 46.733 49.744 28.038  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CE  1 
ATOM   1758 N  NZ  . LYS A 1 217 ? 47.218 49.060 26.828  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A NZ  1 
ATOM   1759 N  N   . SER A 1 218 ? 48.063 56.366 29.932  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 218  SER A N   1 
ATOM   1760 C  CA  . SER A 1 218 ? 48.995 57.480 29.775  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 218  SER A CA  1 
ATOM   1761 C  C   . SER A 1 218 ? 49.509 57.916 31.151  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 218  SER A C   1 
ATOM   1762 O  O   . SER A 1 218 ? 50.702 58.196 31.330  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 218  SER A O   1 
ATOM   1763 C  CB  . SER A 1 218 ? 48.327 58.646 29.029  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 218  SER A CB  1 
ATOM   1764 O  OG  . SER A 1 218 ? 47.210 59.158 29.728  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 218  SER A OG  1 
ATOM   1765 N  N   . LEU A 1 219 ? 48.606 57.950 32.125  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A N   1 
ATOM   1766 C  CA  . LEU A 1 219 ? 48.965 58.328 33.478  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A CA  1 
ATOM   1767 C  C   . LEU A 1 219 ? 50.013 57.344 33.987  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A C   1 
ATOM   1768 O  O   . LEU A 1 219 ? 51.016 57.737 34.573  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A O   1 
ATOM   1769 C  CB  . LEU A 1 219 ? 47.729 58.291 34.374  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . LEU A 1 219 ? 47.928 58.806 35.805  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A CG  1 
ATOM   1771 C  CD1 . LEU A 1 219 ? 48.326 60.285 35.760  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A CD1 1 
ATOM   1772 C  CD2 . LEU A 1 219 ? 46.654 58.648 36.600  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 219  LEU A CD2 1 
ATOM   1773 N  N   . PHE A 1 220 ? 49.791 56.056 33.750  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A N   1 
ATOM   1774 C  CA  . PHE A 1 220 ? 50.738 55.045 34.197  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CA  1 
ATOM   1775 C  C   . PHE A 1 220 ? 52.081 55.212 33.485  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A C   1 
ATOM   1776 O  O   . PHE A 1 220 ? 53.134 54.973 34.072  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A O   1 
ATOM   1777 C  CB  . PHE A 1 220 ? 50.185 53.646 33.934  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . PHE A 1 220 ? 50.928 52.556 34.662  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CG  1 
ATOM   1779 C  CD1 . PHE A 1 220 ? 50.643 52.268 36.001  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CD1 1 
ATOM   1780 C  CD2 . PHE A 1 220 ? 51.932 51.828 34.018  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CD2 1 
ATOM   1781 C  CE1 . PHE A 1 220 ? 51.357 51.262 36.691  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CE1 1 
ATOM   1782 C  CE2 . PHE A 1 220 ? 52.648 50.828 34.694  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CE2 1 
ATOM   1783 C  CZ  . PHE A 1 220 ? 52.360 50.546 36.034  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CZ  1 
ATOM   1784 N  N   . ALA A 1 221 ? 52.041 55.618 32.217  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A N   1 
ATOM   1785 C  CA  . ALA A 1 221 ? 53.259 55.825 31.437  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A CA  1 
ATOM   1786 C  C   . ALA A 1 221 ? 54.012 57.050 31.963  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A C   1 
ATOM   1787 O  O   . ALA A 1 221 ? 55.231 57.137 31.876  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A O   1 
ATOM   1788 C  CB  . ALA A 1 221 ? 52.917 56.009 29.974  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A CB  1 
ATOM   1789 N  N   . HIS A 1 222 ? 53.279 58.009 32.500  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A N   1 
ATOM   1790 C  CA  . HIS A 1 222 ? 53.922 59.183 33.067  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A CA  1 
ATOM   1791 C  C   . HIS A 1 222 ? 54.696 58.722 34.300  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A C   1 
ATOM   1792 O  O   . HIS A 1 222 ? 55.872 59.038 34.464  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A O   1 
ATOM   1793 C  CB  . HIS A 1 222 ? 52.869 60.222 33.464  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A CB  1 
ATOM   1794 C  CG  . HIS A 1 222 ? 53.426 61.397 34.207  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A CG  1 
ATOM   1795 N  ND1 . HIS A 1 222 ? 53.576 61.405 35.578  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A ND1 1 
ATOM   1796 C  CD2 . HIS A 1 222 ? 53.889 62.586 33.768  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A CD2 1 
ATOM   1797 C  CE1 . HIS A 1 222 ? 54.110 62.553 35.951  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A CE1 1 
ATOM   1798 N  NE2 . HIS A 1 222 ? 54.312 63.289 34.873  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 222  HIS A NE2 1 
ATOM   1799 N  N   . LEU A 1 223 ? 54.026 57.961 35.159  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A N   1 
ATOM   1800 C  CA  . LEU A 1 223 ? 54.650 57.462 36.366  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CA  1 
ATOM   1801 C  C   . LEU A 1 223 ? 55.853 56.587 36.062  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A C   1 
ATOM   1802 O  O   . LEU A 1 223 ? 56.822 56.597 36.820  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A O   1 
ATOM   1803 C  CB  . LEU A 1 223 ? 53.629 56.701 37.217  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . LEU A 1 223 ? 52.598 57.618 37.886  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CG  1 
ATOM   1805 C  CD1 . LEU A 1 223 ? 51.534 56.786 38.615  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CD1 1 
ATOM   1806 C  CD2 . LEU A 1 223 ? 53.322 58.555 38.856  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CD2 1 
ATOM   1807 N  N   . LYS A 1 224 ? 55.811 55.822 34.970  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A N   1 
ATOM   1808 C  CA  . LYS A 1 224 ? 56.962 54.990 34.618  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A CA  1 
ATOM   1809 C  C   . LYS A 1 224 ? 58.162 55.895 34.394  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A C   1 
ATOM   1810 O  O   . LYS A 1 224 ? 59.267 55.582 34.826  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A O   1 
ATOM   1811 C  CB  . LYS A 1 224 ? 56.707 54.174 33.358  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A CB  1 
ATOM   1812 C  CG  . LYS A 1 224 ? 55.696 53.087 33.544  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A CG  1 
ATOM   1813 C  CD  . LYS A 1 224 ? 55.470 52.334 32.250  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A CD  1 
ATOM   1814 C  CE  . LYS A 1 224 ? 56.706 51.565 31.859  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A CE  1 
ATOM   1815 N  NZ  . LYS A 1 224 ? 56.389 50.628 30.754  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 224  LYS A NZ  1 
ATOM   1816 N  N   A MET A 1 225 ? 57.919 57.022 33.722  0.53 21.62 ? ? ? ? ? ? 225  MET A N   1 
ATOM   1817 N  N   B MET A 1 225 ? 57.958 57.023 33.710  0.47 20.76 ? ? ? ? ? ? 225  MET A N   1 
ATOM   1818 C  CA  A MET A 1 225 ? 58.954 58.009 33.443  0.53 23.05 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CA  1 
ATOM   1819 C  CA  B MET A 1 225 ? 59.079 57.928 33.466  0.47 21.37 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CA  1 
ATOM   1820 C  C   A MET A 1 225 ? 59.502 58.564 34.754  0.53 21.35 ? ? ? ? ? ? 225  MET A C   1 
ATOM   1821 C  C   B MET A 1 225 ? 59.531 58.617 34.756  0.47 20.37 ? ? ? ? ? ? 225  MET A C   1 
ATOM   1822 O  O   A MET A 1 225 ? 60.708 58.604 34.975  0.53 20.76 ? ? ? ? ? ? 225  MET A O   1 
ATOM   1823 O  O   B MET A 1 225 ? 60.725 58.813 34.972  0.47 19.95 ? ? ? ? ? ? 225  MET A O   1 
ATOM   1824 C  CB  A MET A 1 225 ? 58.383 59.180 32.621  0.53 25.49 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CB  1 
ATOM   1825 C  CB  B MET A 1 225 ? 58.716 58.943 32.368  0.47 22.07 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CB  1 
ATOM   1826 C  CG  A MET A 1 225 ? 58.193 58.947 31.119  0.53 30.09 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CG  1 
ATOM   1827 C  CG  B MET A 1 225 ? 58.631 58.296 30.966  0.47 24.97 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CG  1 
ATOM   1828 S  SD  A MET A 1 225 ? 59.745 58.724 30.150  0.53 33.70 ? ? ? ? ? ? 225  MET A SD  1 
ATOM   1829 S  SD  B MET A 1 225 ? 58.626 59.404 29.509  0.47 26.34 ? ? ? ? ? ? 225  MET A SD  1 
ATOM   1830 C  CE  A MET A 1 225 ? 60.435 60.305 30.223  0.53 32.98 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CE  1 
ATOM   1831 C  CE  B MET A 1 225 ? 58.454 58.236 28.172  0.47 25.52 ? ? ? ? ? ? 225  MET A CE  1 
ATOM   1832 N  N   . ARG A 1 226 ? 58.588 58.980 35.624  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A N   1 
ATOM   1833 C  CA  . ARG A 1 226 ? 58.941 59.592 36.903  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A CA  1 
ATOM   1834 C  C   . ARG A 1 226 ? 59.787 58.686 37.792  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A C   1 
ATOM   1835 O  O   . ARG A 1 226 ? 60.741 59.146 38.425  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A O   1 
ATOM   1836 C  CB  . ARG A 1 226 ? 57.672 59.986 37.660  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A CB  1 
ATOM   1837 C  CG  . ARG A 1 226 ? 56.836 61.036 36.965  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A CG  1 
ATOM   1838 C  CD  . ARG A 1 226 ? 57.529 62.389 36.933  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A CD  1 
ATOM   1839 N  NE  . ARG A 1 226 ? 56.738 63.413 37.613  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A NE  1 
ATOM   1840 C  CZ  . ARG A 1 226 ? 56.982 63.845 38.843  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A CZ  1 
ATOM   1841 N  NH1 . ARG A 1 226 ? 57.992 63.343 39.527  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A NH1 1 
ATOM   1842 N  NH2 . ARG A 1 226 ? 56.229 64.785 39.382  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 226  ARG A NH2 1 
ATOM   1843 N  N   . TYR A 1 227 ? 59.430 57.404 37.847  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A N   1 
ATOM   1844 C  CA  . TYR A 1 227 ? 60.146 56.435 38.672  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CA  1 
ATOM   1845 C  C   . TYR A 1 227 ? 61.254 55.745 37.914  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A C   1 
ATOM   1846 O  O   . TYR A 1 227 ? 62.009 54.954 38.485  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A O   1 
ATOM   1847 C  CB  . TYR A 1 227 ? 59.192 55.359 39.200  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CB  1 
ATOM   1848 C  CG  . TYR A 1 227 ? 58.299 55.834 40.314  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CG  1 
ATOM   1849 C  CD1 . TYR A 1 227 ? 56.998 56.275 40.059  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CD1 1 
ATOM   1850 C  CD2 . TYR A 1 227 ? 58.765 55.870 41.628  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CD2 1 
ATOM   1851 C  CE1 . TYR A 1 227 ? 56.182 56.736 41.093  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CE1 1 
ATOM   1852 C  CE2 . TYR A 1 227 ? 57.962 56.332 42.664  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CE2 1 
ATOM   1853 C  CZ  . TYR A 1 227 ? 56.674 56.762 42.392  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A CZ  1 
ATOM   1854 O  OH  . TYR A 1 227 ? 55.881 57.216 43.419  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 227  TYR A OH  1 
ATOM   1855 N  N   . TRP A 1 228 ? 61.338 56.042 36.625  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A N   1 
ATOM   1856 C  CA  . TRP A 1 228 ? 62.326 55.437 35.755  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CA  1 
ATOM   1857 C  C   . TRP A 1 228 ? 62.249 53.921 35.868  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A C   1 
ATOM   1858 O  O   . TRP A 1 228 ? 63.236 53.252 36.161  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A O   1 
ATOM   1859 C  CB  . TRP A 1 228 ? 63.729 55.909 36.111  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . TRP A 1 228 ? 64.687 55.596 35.020  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CG  1 
ATOM   1861 C  CD1 . TRP A 1 228 ? 65.584 54.558 34.967  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CD1 1 
ATOM   1862 C  CD2 . TRP A 1 228 ? 64.792 56.286 33.778  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CD2 1 
ATOM   1863 N  NE1 . TRP A 1 228 ? 66.240 54.565 33.759  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A NE1 1 
ATOM   1864 C  CE2 . TRP A 1 228 ? 65.771 55.618 33.007  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CE2 1 
ATOM   1865 C  CE3 . TRP A 1 228 ? 64.149 57.412 33.236  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CE3 1 
ATOM   1866 C  CZ2 . TRP A 1 228 ? 66.129 56.034 31.722  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CZ2 1 
ATOM   1867 C  CZ3 . TRP A 1 228 ? 64.501 57.831 31.961  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CZ3 1 
ATOM   1868 C  CH2 . TRP A 1 228 ? 65.484 57.141 31.215  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 228  TRP A CH2 1 
ATOM   1869 N  N   . ASN A 1 229 ? 61.064 53.382 35.626  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A N   1 
ATOM   1870 C  CA  . ASN A 1 229 ? 60.864 51.950 35.719  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A CA  1 
ATOM   1871 C  C   . ASN A 1 229 ? 60.210 51.493 34.424  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A C   1 
ATOM   1872 O  O   . ASN A 1 229 ? 58.993 51.452 34.314  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A O   1 
ATOM   1873 C  CB  . ASN A 1 229 ? 59.962 51.641 36.911  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A CB  1 
ATOM   1874 C  CG  . ASN A 1 229 ? 59.854 50.160 37.188  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A CG  1 
ATOM   1875 O  OD1 . ASN A 1 229 ? 60.113 49.331 36.309  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A OD1 1 
ATOM   1876 N  ND2 . ASN A 1 229 ? 59.456 49.813 38.412  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 229  ASN A ND2 1 
ATOM   1877 N  N   . PRO A 1 230 ? 61.023 51.134 33.423  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A N   1 
ATOM   1878 C  CA  . PRO A 1 230 ? 60.532 50.684 32.119  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CA  1 
ATOM   1879 C  C   . PRO A 1 230 ? 59.702 49.417 32.168  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A C   1 
ATOM   1880 O  O   . PRO A 1 230 ? 58.841 49.195 31.324  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A O   1 
ATOM   1881 C  CB  . PRO A 1 230 ? 61.817 50.475 31.334  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CB  1 
ATOM   1882 C  CG  . PRO A 1 230 ? 62.755 49.974 32.396  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CG  1 
ATOM   1883 C  CD  . PRO A 1 230 ? 62.483 50.943 33.519  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 230  PRO A CD  1 
ATOM   1884 N  N   . LYS A 1 231 ? 59.956 48.597 33.178  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A N   1 
ATOM   1885 C  CA  . LYS A 1 231 ? 59.276 47.312 33.316  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CA  1 
ATOM   1886 C  C   . LYS A 1 231 ? 57.882 47.258 33.944  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A C   1 
ATOM   1887 O  O   . LYS A 1 231 ? 57.159 46.291 33.724  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A O   1 
ATOM   1888 C  CB  . LYS A 1 231 ? 60.210 46.338 34.040  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CB  1 
ATOM   1889 C  CG  . LYS A 1 231 ? 61.567 46.196 33.353  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CG  1 
ATOM   1890 C  CD  . LYS A 1 231 ? 61.399 45.703 31.921  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CD  1 
ATOM   1891 C  CE  . LYS A 1 231 ? 62.735 45.480 31.239  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CE  1 
ATOM   1892 N  NZ  . LYS A 1 231 ? 62.552 44.665 30.000  1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A NZ  1 
ATOM   1893 N  N   . ALA A 1 232 ? 57.503 48.266 34.726  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A N   1 
ATOM   1894 C  CA  . ALA A 1 232 ? 56.176 48.278 35.333  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A CA  1 
ATOM   1895 C  C   . ALA A 1 232 ? 55.179 48.141 34.195  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A C   1 
ATOM   1896 O  O   . ALA A 1 232 ? 55.381 48.705 33.122  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A O   1 
ATOM   1897 C  CB  . ALA A 1 232 ? 55.938 49.572 36.076  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A CB  1 
ATOM   1898 N  N   . GLU A 1 233 ? 54.103 47.397 34.421  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A N   1 
ATOM   1899 C  CA  . GLU A 1 233 ? 53.115 47.194 33.370  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A CA  1 
ATOM   1900 C  C   . GLU A 1 233 ? 51.690 47.377 33.873  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A C   1 
ATOM   1901 O  O   . GLU A 1 233 ? 51.347 46.923 34.963  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A O   1 
ATOM   1902 C  CB  . GLU A 1 233 ? 53.270 45.789 32.797  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . GLU A 1 233 ? 53.018 45.701 31.315  1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A CG  1 
ATOM   1904 C  CD  . GLU A 1 233 ? 52.916 44.263 30.844  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A CD  1 
ATOM   1905 O  OE1 . GLU A 1 233 ? 53.841 43.473 31.138  1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A OE1 1 
ATOM   1906 O  OE2 . GLU A 1 233 ? 51.906 43.926 30.181  1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 233  GLU A OE2 1 
ATOM   1907 N  N   . PHE A 1 234 ? 50.864 48.050 33.079  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A N   1 
ATOM   1908 C  CA  . PHE A 1 234 ? 49.473 48.266 33.451  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CA  1 
ATOM   1909 C  C   . PHE A 1 234 ? 48.572 48.058 32.242  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A C   1 
ATOM   1910 O  O   . PHE A 1 234 ? 48.705 48.747 31.238  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A O   1 
ATOM   1911 C  CB  . PHE A 1 234 ? 49.258 49.676 33.983  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CB  1 
ATOM   1912 C  CG  . PHE A 1 234 ? 47.824 49.978 34.300  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CG  1 
ATOM   1913 C  CD1 . PHE A 1 234 ? 47.245 49.497 35.470  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CD1 1 
ATOM   1914 C  CD2 . PHE A 1 234 ? 47.038 50.704 33.405  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CD2 1 
ATOM   1915 C  CE1 . PHE A 1 234 ? 45.903 49.736 35.746  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CE1 1 
ATOM   1916 C  CE2 . PHE A 1 234 ? 45.691 50.946 33.675  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CE2 1 
ATOM   1917 C  CZ  . PHE A 1 234 ? 45.123 50.463 34.843  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CZ  1 
ATOM   1918 N  N   . LYS A 1 235 ? 47.646 47.112 32.333  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A N   1 
ATOM   1919 C  CA  . LYS A 1 235 ? 46.764 46.861 31.211  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A CA  1 
ATOM   1920 C  C   . LYS A 1 235 ? 45.335 47.261 31.499  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A C   1 
ATOM   1921 O  O   . LYS A 1 235 ? 44.886 47.261 32.640  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A O   1 
ATOM   1922 C  CB  . LYS A 1 235 ? 46.828 45.390 30.814  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . LYS A 1 235 ? 48.170 44.990 30.252  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A CG  1 
ATOM   1924 C  CD  . LYS A 1 235 ? 48.110 43.653 29.567  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A CD  1 
ATOM   1925 C  CE  . LYS A 1 235 ? 49.337 43.452 28.697  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A CE  1 
ATOM   1926 N  NZ  . LYS A 1 235 ? 49.270 42.147 27.971  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 235  LYS A NZ  1 
ATOM   1927 N  N   . TYR A 1 236 ? 44.615 47.613 30.452  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A N   1 
ATOM   1928 C  CA  . TYR A 1 236 ? 43.241 47.999 30.627  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CA  1 
ATOM   1929 C  C   . TYR A 1 236 ? 42.388 47.162 29.705  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A C   1 
ATOM   1930 O  O   . TYR A 1 236 ? 42.711 47.003 28.531  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A O   1 
ATOM   1931 C  CB  . TYR A 1 236 ? 43.079 49.479 30.332  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . TYR A 1 236 ? 41.655 49.944 30.447  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CG  1 
ATOM   1933 C  CD1 . TYR A 1 236 ? 40.836 50.008 29.323  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CD1 1 
ATOM   1934 C  CD2 . TYR A 1 236 ? 41.113 50.278 31.684  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CD2 1 
ATOM   1935 C  CE1 . TYR A 1 236 ? 39.527 50.388 29.421  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CE1 1 
ATOM   1936 C  CE2 . TYR A 1 236 ? 39.791 50.659 31.793  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CE2 1 
ATOM   1937 C  CZ  . TYR A 1 236 ? 39.006 50.712 30.653  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A CZ  1 
ATOM   1938 O  OH  . TYR A 1 236 ? 37.696 51.103 30.741  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 236  TYR A OH  1 
ATOM   1939 N  N   . TYR A 1 237 ? 41.294 46.632 30.252  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A N   1 
ATOM   1940 C  CA  . TYR A 1 237 ? 40.378 45.770 29.517  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CA  1 
ATOM   1941 C  C   . TYR A 1 237 ? 38.942 46.251 29.503  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A C   1 
ATOM   1942 O  O   . TYR A 1 237 ? 38.537 47.087 30.308  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A O   1 
ATOM   1943 C  CB  . TYR A 1 237 ? 40.389 44.385 30.131  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CB  1 
ATOM   1944 C  CG  . TYR A 1 237 ? 41.753 43.770 30.193  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CG  1 
ATOM   1945 C  CD1 . TYR A 1 237 ? 42.281 43.091 29.099  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CD1 1 
ATOM   1946 C  CD2 . TYR A 1 237 ? 42.528 43.867 31.349  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CD2 1 
ATOM   1947 C  CE1 . TYR A 1 237 ? 43.542 42.520 29.160  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CE1 1 
ATOM   1948 C  CE2 . TYR A 1 237 ? 43.786 43.302 31.415  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CE2 1 
ATOM   1949 C  CZ  . TYR A 1 237 ? 44.282 42.631 30.322  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A CZ  1 
ATOM   1950 O  OH  . TYR A 1 237 ? 45.513 42.038 30.399  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 237  TYR A OH  1 
ATOM   1951 N  N   . GLY A 1 238 ? 38.179 45.705 28.566  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A N   1 
ATOM   1952 C  CA  . GLY A 1 238 ? 36.775 46.030 28.464  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A CA  1 
ATOM   1953 C  C   . GLY A 1 238 ? 36.010 44.719 28.542  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A C   1 
ATOM   1954 O  O   . GLY A 1 238 ? 36.546 43.659 28.207  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A O   1 
ATOM   1955 N  N   . ALA A 1 239 ? 34.770 44.785 29.007  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 239  ALA A N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ALA A 1 239 ? 33.917 43.606 29.103  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 239  ALA A CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ALA A 1 239 ? 32.501 44.012 28.721  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 239  ALA A C   1 
ATOM   1958 O  O   . ALA A 1 239 ? 32.017 45.081 29.118  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 239  ALA A O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ALA A 1 239 ? 33.938 43.040 30.513  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 239  ALA A CB  1 
ATOM   1960 N  N   . SER A 1 240 ? 31.854 43.159 27.929  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 240  SER A N   1 
ATOM   1961 C  CA  . SER A 1 240 ? 30.485 43.384 27.469  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 240  SER A CA  1 
ATOM   1962 C  C   . SER A 1 240 ? 29.578 42.233 27.936  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 240  SER A C   1 
ATOM   1963 O  O   . SER A 1 240 ? 30.032 41.095 28.062  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 240  SER A O   1 
ATOM   1964 C  CB  . SER A 1 240 ? 30.467 43.485 25.941  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 240  SER A CB  1 
ATOM   1965 O  OG  . SER A 1 240 ? 29.159 43.722 25.447  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 240  SER A OG  1 
ATOM   1966 N  N   . SER A 1 241 ? 28.310 42.533 28.215  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 241  SER A N   1 
ATOM   1967 C  CA  . SER A 1 241 ? 27.378 41.497 28.635  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 241  SER A CA  1 
ATOM   1968 C  C   . SER A 1 241 ? 26.828 40.857 27.371  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 241  SER A C   1 
ATOM   1969 O  O   . SER A 1 241 ? 26.228 39.789 27.418  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 241  SER A O   1 
ATOM   1970 C  CB  . SER A 1 241 ? 26.225 42.089 29.431  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 241  SER A CB  1 
ATOM   1971 O  OG  . SER A 1 241 ? 25.300 42.721 28.566  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 241  SER A OG  1 
ATOM   1972 N  N   . GLU A 1 242 ? 27.038 41.525 26.240  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A N   1 
ATOM   1973 C  CA  . GLU A 1 242 ? 26.576 41.038 24.950  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A CA  1 
ATOM   1974 C  C   . GLU A 1 242 ? 27.741 40.504 24.130  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A C   1 
ATOM   1975 O  O   . GLU A 1 242 ? 28.904 40.808 24.416  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A O   1 
ATOM   1976 C  CB  . GLU A 1 242 ? 25.863 42.164 24.210  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A CB  1 
ATOM   1977 C  CG  . GLU A 1 242 ? 24.406 42.296 24.613  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A CG  1 
ATOM   1978 C  CD  . GLU A 1 242 ? 23.820 43.649 24.268  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A CD  1 
ATOM   1979 O  OE1 . GLU A 1 242 ? 24.175 44.205 23.199  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A OE1 1 
ATOM   1980 O  OE2 . GLU A 1 242 ? 22.991 44.153 25.064  1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A OE2 1 
ATOM   1981 N  N   . PRO A 1 243 ? 27.453 39.678 23.109  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A N   1 
ATOM   1982 C  CA  . PRO A 1 243 ? 28.554 39.148 22.302  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A CA  1 
ATOM   1983 C  C   . PRO A 1 243 ? 29.297 40.292 21.623  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A C   1 
ATOM   1984 O  O   . PRO A 1 243 ? 28.735 41.368 21.415  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A O   1 
ATOM   1985 C  CB  . PRO A 1 243 ? 27.844 38.215 21.321  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . PRO A 1 243 ? 26.504 38.841 21.167  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . PRO A 1 243 ? 26.152 39.229 22.580  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 243  PRO A CD  1 
ATOM   1988 N  N   . VAL A 1 244 ? 30.560 40.063 21.285  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A N   1 
ATOM   1989 C  CA  . VAL A 1 244 ? 31.367 41.101 20.660  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A CA  1 
ATOM   1990 C  C   . VAL A 1 244 ? 31.475 40.906 19.155  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A C   1 
ATOM   1991 O  O   . VAL A 1 244 ? 32.031 39.915 18.685  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A O   1 
ATOM   1992 C  CB  . VAL A 1 244 ? 32.792 41.129 21.271  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A CB  1 
ATOM   1993 C  CG1 . VAL A 1 244 ? 33.622 42.228 20.620  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A CG1 1 
ATOM   1994 C  CG2 . VAL A 1 244 ? 32.708 41.335 22.785  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 244  VAL A CG2 1 
ATOM   1995 N  N   . SER A 1 245 ? 30.949 41.865 18.403  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 245  SER A N   1 
ATOM   1996 C  CA  . SER A 1 245 ? 30.985 41.796 16.949  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 245  SER A CA  1 
ATOM   1997 C  C   . SER A 1 245 ? 32.385 42.050 16.423  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 245  SER A C   1 
ATOM   1998 O  O   . SER A 1 245 ? 33.171 42.785 17.030  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 245  SER A O   1 
ATOM   1999 C  CB  . SER A 1 245 ? 30.048 42.835 16.340  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 245  SER A CB  1 
ATOM   2000 O  OG  . SER A 1 245 ? 30.612 44.130 16.426  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 245  SER A OG  1 
ATOM   2001 N  N   . LYS A 1 246 ? 32.683 41.434 15.286  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A N   1 
ATOM   2002 C  CA  . LYS A 1 246 ? 33.967 41.586 14.633  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A CA  1 
ATOM   2003 C  C   . LYS A 1 246 ? 34.266 43.082 14.463  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A C   1 
ATOM   2004 O  O   . LYS A 1 246 ? 35.399 43.529 14.644  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A O   1 
ATOM   2005 C  CB  . LYS A 1 246 ? 33.912 40.879 13.274  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A CB  1 
ATOM   2006 C  CG  . LYS A 1 246 ? 35.085 41.134 12.333  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A CG  1 
ATOM   2007 C  CD  . LYS A 1 246 ? 36.393 40.576 12.865  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A CD  1 
ATOM   2008 C  CE  . LYS A 1 246 ? 37.435 40.512 11.755  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A CE  1 
ATOM   2009 N  NZ  . LYS A 1 246 ? 37.604 41.827 11.069  1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 246  LYS A NZ  1 
ATOM   2010 N  N   . ALA A 1 247 ? 33.239 43.854 14.137  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 247  ALA A N   1 
ATOM   2011 C  CA  . ALA A 1 247 ? 33.410 45.284 13.942  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 247  ALA A CA  1 
ATOM   2012 C  C   . ALA A 1 247 ? 33.869 45.976 15.217  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 247  ALA A C   1 
ATOM   2013 O  O   . ALA A 1 247 ? 34.865 46.707 15.215  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 247  ALA A O   1 
ATOM   2014 C  CB  . ALA A 1 247 ? 32.112 45.907 13.452  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 247  ALA A CB  1 
ATOM   2015 N  N   . ASP A 1 248 ? 33.141 45.753 16.307  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A N   1 
ATOM   2016 C  CA  . ASP A 1 248 ? 33.496 46.374 17.573  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A CA  1 
ATOM   2017 C  C   . ASP A 1 248 ? 34.897 45.976 17.989  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A C   1 
ATOM   2018 O  O   . ASP A 1 248 ? 35.665 46.798 18.477  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A O   1 
ATOM   2019 C  CB  . ASP A 1 248 ? 32.499 45.985 18.665  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A CB  1 
ATOM   2020 C  CG  . ASP A 1 248 ? 31.186 46.734 18.543  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A CG  1 
ATOM   2021 O  OD1 . ASP A 1 248 ? 31.215 47.934 18.195  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A OD1 1 
ATOM   2022 O  OD2 . ASP A 1 248 ? 30.124 46.136 18.807  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 248  ASP A OD2 1 
ATOM   2023 N  N   . ASP A 1 249 ? 35.232 44.711 17.779  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A N   1 
ATOM   2024 C  CA  . ASP A 1 249 ? 36.546 44.221 18.148  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A CA  1 
ATOM   2025 C  C   . ASP A 1 249 ? 37.644 44.965 17.392  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A C   1 
ATOM   2026 O  O   . ASP A 1 249 ? 38.723 45.224 17.926  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A O   1 
ATOM   2027 C  CB  . ASP A 1 249 ? 36.652 42.731 17.860  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A CB  1 
ATOM   2028 C  CG  . ASP A 1 249 ? 37.843 42.106 18.539  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A CG  1 
ATOM   2029 O  OD1 . ASP A 1 249 ? 37.796 41.944 19.777  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A OD1 1 
ATOM   2030 O  OD2 . ASP A 1 249 ? 38.835 41.794 17.842  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 249  ASP A OD2 1 
ATOM   2031 N  N   . ASP A 1 250 ? 37.363 45.300 16.140  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A N   1 
ATOM   2032 C  CA  . ASP A 1 250 ? 38.321 46.010 15.307  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A CA  1 
ATOM   2033 C  C   . ASP A 1 250 ? 38.448 47.442 15.791  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A C   1 
ATOM   2034 O  O   . ASP A 1 250 ? 39.541 48.005 15.829  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A O   1 
ATOM   2035 C  CB  . ASP A 1 250 ? 37.866 45.988 13.850  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A CB  1 
ATOM   2036 C  CG  . ASP A 1 250 ? 38.088 44.640 13.189  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A CG  1 
ATOM   2037 O  OD1 . ASP A 1 250 ? 37.615 44.473 12.047  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A OD1 1 
ATOM   2038 O  OD2 . ASP A 1 250 ? 38.737 43.756 13.795  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A OD2 1 
ATOM   2039 N  N   . ALA A 1 251 ? 37.318 48.030 16.156  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 251  ALA A N   1 
ATOM   2040 C  CA  . ALA A 1 251 ? 37.314 49.389 16.652  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 251  ALA A CA  1 
ATOM   2041 C  C   . ALA A 1 251 ? 38.104 49.452 17.958  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 251  ALA A C   1 
ATOM   2042 O  O   . ALA A 1 251 ? 38.770 50.437 18.231  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 251  ALA A O   1 
ATOM   2043 C  CB  . ALA A 1 251 ? 35.870 49.860 16.876  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 251  ALA A CB  1 
ATOM   2044 N  N   . LEU A 1 252 ? 38.051 48.382 18.739  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A N   1 
ATOM   2045 C  CA  . LEU A 1 252 ? 38.740 48.344 20.022  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A CA  1 
ATOM   2046 C  C   . LEU A 1 252 ? 40.230 47.999 19.867  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A C   1 
ATOM   2047 O  O   . LEU A 1 252 ? 40.906 47.666 20.838  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A O   1 
ATOM   2048 C  CB  . LEU A 1 252 ? 38.063 47.341 20.950  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A CB  1 
ATOM   2049 C  CG  . LEU A 1 252 ? 36.644 47.671 21.411  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A CG  1 
ATOM   2050 C  CD1 . LEU A 1 252 ? 36.050 46.560 22.270  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A CD1 1 
ATOM   2051 C  CD2 . LEU A 1 252 ? 36.732 48.964 22.162  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 252  LEU A CD2 1 
ATOM   2052 N  N   . GLN A 1 253 ? 40.752 48.091 18.644  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A N   1 
ATOM   2053 C  CA  . GLN A 1 253 ? 42.171 47.818 18.391  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A CA  1 
ATOM   2054 C  C   . GLN A 1 253 ? 42.909 49.135 18.293  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A C   1 
ATOM   2055 O  O   . GLN A 1 253 ? 44.133 49.152 18.214  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A O   1 
ATOM   2056 C  CB  . GLN A 1 253 ? 42.386 47.026 17.099  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A CB  1 
ATOM   2057 C  CG  . GLN A 1 253 ? 42.042 45.541 17.226  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A CG  1 
ATOM   2058 C  CD  . GLN A 1 253 ? 42.253 44.783 15.930  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A CD  1 
ATOM   2059 O  OE1 . GLN A 1 253 ? 42.025 43.581 15.842  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A OE1 1 
ATOM   2060 N  NE2 . GLN A 1 253 ? 42.696 45.498 14.890  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 253  GLN A NE2 1 
ATOM   2061 N  N   . THR A 1 254 ? 42.152 50.231 18.332  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 254  THR A N   1 
ATOM   2062 C  CA  . THR A 1 254 ? 42.689 51.587 18.248  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 254  THR A CA  1 
ATOM   2063 C  C   . THR A 1 254 ? 43.914 51.766 19.145  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 254  THR A C   1 
ATOM   2064 O  O   . THR A 1 254 ? 43.900 51.395 20.314  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 254  THR A O   1 
ATOM   2065 C  CB  . THR A 1 254 ? 41.575 52.624 18.598  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 254  THR A CB  1 
ATOM   2066 O  OG1 . THR A 1 254 ? 42.125 53.944 18.597  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 254  THR A OG1 1 
ATOM   2067 C  CG2 . THR A 1 254 ? 40.957 52.337 19.955  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 254  THR A CG2 1 
ATOM   2068 N  N   . ALA A 1 255 ? 44.984 52.321 18.584  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 255  ALA A N   1 
ATOM   2069 C  CA  . ALA A 1 255 ? 46.228 52.546 19.321  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 255  ALA A CA  1 
ATOM   2070 C  C   . ALA A 1 255 ? 46.127 53.624 20.394  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 255  ALA A C   1 
ATOM   2071 O  O   . ALA A 1 255 ? 45.480 54.658 20.197  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 255  ALA A O   1 
ATOM   2072 C  CB  . ALA A 1 255 ? 47.358 52.913 18.351  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 255  ALA A CB  1 
ATOM   2073 N  N   . ALA A 1 256 ? 46.779 53.375 21.529  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A N   1 
ATOM   2074 C  CA  . ALA A 1 256 ? 46.791 54.337 22.624  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A CA  1 
ATOM   2075 C  C   . ALA A 1 256 ? 47.560 55.507 22.031  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A C   1 
ATOM   2076 O  O   . ALA A 1 256 ? 48.690 55.332 21.569  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A O   1 
ATOM   2077 C  CB  . ALA A 1 256 ? 47.530 53.761 23.817  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A CB  1 
ATOM   2078 N  N   . THR A 1 257 ? 46.948 56.689 22.034  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 257  THR A N   1 
ATOM   2079 C  CA  . THR A 1 257 ? 47.566 57.866 21.432  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 257  THR A CA  1 
ATOM   2080 C  C   . THR A 1 257 ? 48.938 58.276 21.964  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 257  THR A C   1 
ATOM   2081 O  O   . THR A 1 257 ? 49.772 58.737 21.186  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 257  THR A O   1 
ATOM   2082 C  CB  . THR A 1 257 ? 46.597 59.089 21.463  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 257  THR A CB  1 
ATOM   2083 O  OG1 . THR A 1 257 ? 46.167 59.347 22.804  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 257  THR A OG1 1 
ATOM   2084 C  CG2 . THR A 1 257 ? 45.368 58.813 20.607  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 257  THR A CG2 1 
ATOM   2085 N  N   . HIS A 1 258 ? 49.200 58.103 23.260  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A N   1 
ATOM   2086 C  CA  . HIS A 1 258 ? 50.505 58.495 23.804  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A CA  1 
ATOM   2087 C  C   . HIS A 1 258 ? 51.584 57.533 23.356  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A C   1 
ATOM   2088 O  O   . HIS A 1 258 ? 52.763 57.731 23.637  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A O   1 
ATOM   2089 C  CB  . HIS A 1 258 ? 50.492 58.532 25.339  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . HIS A 1 258 ? 50.448 57.183 25.987  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A CG  1 
ATOM   2091 N  ND1 . HIS A 1 258 ? 49.266 56.507 26.229  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A ND1 1 
ATOM   2092 C  CD2 . HIS A 1 258 ? 51.434 56.377 26.436  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A CD2 1 
ATOM   2093 C  CE1 . HIS A 1 258 ? 49.532 55.348 26.797  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A CE1 1 
ATOM   2094 N  NE2 . HIS A 1 258 ? 50.843 55.242 26.935  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 258  HIS A NE2 1 
ATOM   2095 N  N   . THR A 1 259 ? 51.156 56.505 22.638  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 259  THR A N   1 
ATOM   2096 C  CA  . THR A 1 259 ? 52.017 55.441 22.146  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 259  THR A CA  1 
ATOM   2097 C  C   . THR A 1 259 ? 52.610 55.678 20.757  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 259  THR A C   1 
ATOM   2098 O  O   . THR A 1 259 ? 53.617 55.064 20.402  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 259  THR A O   1 
ATOM   2099 C  CB  . THR A 1 259 ? 51.221 54.107 22.143  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 259  THR A CB  1 
ATOM   2100 O  OG1 . THR A 1 259 ? 51.276 53.513 23.447  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 259  THR A OG1 1 
ATOM   2101 C  CG2 . THR A 1 259 ? 51.754 53.152 21.120  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 259  THR A CG2 1 
ATOM   2102 N  N   . ILE A 1 260 ? 52.007 56.569 19.979  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A N   1 
ATOM   2103 C  CA  . ILE A 1 260 ? 52.493 56.818 18.632  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A CA  1 
ATOM   2104 C  C   . ILE A 1 260 ? 53.405 58.032 18.464  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A C   1 
ATOM   2105 O  O   . ILE A 1 260 ? 53.715 58.424 17.336  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A O   1 
ATOM   2106 C  CB  . ILE A 1 260 ? 51.323 56.964 17.643  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A CB  1 
ATOM   2107 C  CG1 . ILE A 1 260 ? 50.483 58.190 17.994  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A CG1 1 
ATOM   2108 C  CG2 . ILE A 1 260 ? 50.454 55.721 17.684  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A CG2 1 
ATOM   2109 C  CD1 . ILE A 1 260 ? 49.515 58.549 16.909  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 260  ILE A CD1 1 
ATOM   2110 N  N   . VAL A 1 261 ? 53.850 58.631 19.562  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A N   1 
ATOM   2111 C  CA  . VAL A 1 261 ? 54.706 59.795 19.431  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A CA  1 
ATOM   2112 C  C   . VAL A 1 261 ? 56.193 59.514 19.567  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A C   1 
ATOM   2113 O  O   . VAL A 1 261 ? 57.006 60.238 19.013  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A O   1 
ATOM   2114 C  CB  . VAL A 1 261 ? 54.304 60.924 20.397  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A CB  1 
ATOM   2115 C  CG1 . VAL A 1 261 ? 52.993 61.533 19.928  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A CG1 1 
ATOM   2116 C  CG2 . VAL A 1 261 ? 54.173 60.406 21.811  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A CG2 1 
ATOM   2117 N  N   . ASN A 1 262 ? 56.570 58.463 20.274  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A N   1 
ATOM   2118 C  CA  . ASN A 1 262 ? 57.983 58.149 20.389  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A CA  1 
ATOM   2119 C  C   . ASN A 1 262 ? 58.238 56.746 19.830  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A C   1 
ATOM   2120 O  O   . ASN A 1 262 ? 57.558 55.781 20.182  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A O   1 
ATOM   2121 C  CB  . ASN A 1 262 ? 58.417 58.282 21.849  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A CB  1 
ATOM   2122 C  CG  . ASN A 1 262 ? 59.661 57.481 22.172  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A CG  1 
ATOM   2123 O  OD1 . ASN A 1 262 ? 60.642 57.492 21.422  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A OD1 1 
ATOM   2124 N  ND2 . ASN A 1 262 ? 59.627 56.778 23.308  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 262  ASN A ND2 1 
ATOM   2125 N  N   . VAL A 1 263 ? 59.214 56.638 18.938  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A N   1 
ATOM   2126 C  CA  . VAL A 1 263 ? 59.516 55.358 18.310  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CA  1 
ATOM   2127 C  C   . VAL A 1 263 ? 59.992 54.273 19.273  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A C   1 
ATOM   2128 O  O   . VAL A 1 263 ? 59.963 53.096 18.942  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A O   1 
ATOM   2129 C  CB  . VAL A 1 263 ? 60.569 55.530 17.169  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CB  1 
ATOM   2130 C  CG1 . VAL A 1 263 ? 61.958 55.738 17.753  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CG1 1 
ATOM   2131 C  CG2 . VAL A 1 263 ? 60.526 54.327 16.224  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CG2 1 
ATOM   2132 N  N   . ASN A 1 264 ? 60.422 54.667 20.463  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A N   1 
ATOM   2133 C  CA  . ASN A 1 264 ? 60.904 53.710 21.448  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CA  1 
ATOM   2134 C  C   . ASN A 1 264 ? 59.758 53.142 22.271  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A C   1 
ATOM   2135 O  O   . ASN A 1 264 ? 59.948 52.229 23.064  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A O   1 
ATOM   2136 C  CB  . ASN A 1 264 ? 61.945 54.374 22.357  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . ASN A 1 264 ? 63.231 54.719 21.611  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CG  1 
ATOM   2138 O  OD1 . ASN A 1 264 ? 63.815 55.787 21.811  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A OD1 1 
ATOM   2139 N  ND2 . ASN A 1 264 ? 63.674 53.813 20.746  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 264  ASN A ND2 1 
ATOM   2140 N  N   . SER A 1 265 ? 58.561 53.680 22.070  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 265  SER A N   1 
ATOM   2141 C  CA  . SER A 1 265 ? 57.381 53.203 22.786  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 265  SER A CA  1 
ATOM   2142 C  C   . SER A 1 265 ? 56.869 51.915 22.156  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 265  SER A C   1 
ATOM   2143 O  O   . SER A 1 265 ? 56.696 51.837 20.937  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 265  SER A O   1 
ATOM   2144 C  CB  . SER A 1 265 ? 56.249 54.234 22.730  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 265  SER A CB  1 
ATOM   2145 O  OG  . SER A 1 265 ? 56.492 55.325 23.592  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 265  SER A OG  1 
ATOM   2146 N  N   . THR A 1 266 ? 56.635 50.899 22.979  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 266  THR A N   1 
ATOM   2147 C  CA  . THR A 1 266 ? 56.085 49.667 22.454  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 266  THR A CA  1 
ATOM   2148 C  C   . THR A 1 266 ? 54.689 50.098 22.067  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 266  THR A C   1 
ATOM   2149 O  O   . THR A 1 266 ? 53.998 50.743 22.852  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 266  THR A O   1 
ATOM   2150 C  CB  . THR A 1 266 ? 55.996 48.576 23.525  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 266  THR A CB  1 
ATOM   2151 O  OG1 . THR A 1 266 ? 57.308 48.295 24.023  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 266  THR A OG1 1 
ATOM   2152 C  CG2 . THR A 1 266 ? 55.412 47.295 22.938  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 266  THR A CG2 1 
ATOM   2153 N  N   . PRO A 1 267 ? 54.268 49.788 20.839  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A N   1 
ATOM   2154 C  CA  . PRO A 1 267 ? 52.926 50.171 20.392  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CA  1 
ATOM   2155 C  C   . PRO A 1 267 ? 51.877 49.330 21.119  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A C   1 
ATOM   2156 O  O   . PRO A 1 267 ? 52.043 48.119 21.270  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A O   1 
ATOM   2157 C  CB  . PRO A 1 267 ? 52.977 49.884 18.897  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CB  1 
ATOM   2158 C  CG  . PRO A 1 267 ? 53.859 48.654 18.836  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CG  1 
ATOM   2159 C  CD  . PRO A 1 267 ? 54.979 49.023 19.796  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CD  1 
ATOM   2160 N  N   . GLU A 1 268 ? 50.813 49.968 21.594  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A N   1 
ATOM   2161 C  CA  . GLU A 1 268 ? 49.776 49.225 22.296  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CA  1 
ATOM   2162 C  C   . GLU A 1 268 ? 48.377 49.789 22.106  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A C   1 
ATOM   2163 O  O   . GLU A 1 268 ? 48.202 50.953 21.744  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A O   1 
ATOM   2164 C  CB  . GLU A 1 268 ? 50.098 49.124 23.796  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . GLU A 1 268 ? 50.111 50.423 24.555  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CG  1 
ATOM   2166 C  CD  . GLU A 1 268 ? 50.492 50.239 26.020  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CD  1 
ATOM   2167 O  OE1 . GLU A 1 268 ? 49.773 49.525 26.752  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A OE1 1 
ATOM   2168 O  OE2 . GLU A 1 268 ? 51.514 50.815 26.439  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A OE2 1 
ATOM   2169 N  N   . ARG A 1 269 ? 47.382 48.937 22.333  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A N   1 
ATOM   2170 C  CA  . ARG A 1 269 ? 45.988 49.332 22.217  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A CA  1 
ATOM   2171 C  C   . ARG A 1 269 ? 45.599 50.162 23.429  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A C   1 
ATOM   2172 O  O   . ARG A 1 269 ? 46.239 50.083 24.481  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A O   1 
ATOM   2173 C  CB  . ARG A 1 269 ? 45.089 48.106 22.193  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A CB  1 
ATOM   2174 C  CG  . ARG A 1 269 ? 45.451 47.093 21.170  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A CG  1 
ATOM   2175 C  CD  . ARG A 1 269 ? 44.398 46.015 21.153  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A CD  1 
ATOM   2176 N  NE  . ARG A 1 269 ? 44.682 45.014 20.137  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A NE  1 
ATOM   2177 C  CZ  . ARG A 1 269 ? 43.964 43.910 19.956  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A CZ  1 
ATOM   2178 N  NH1 . ARG A 1 269 ? 42.913 43.668 20.731  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A NH1 1 
ATOM   2179 N  NH2 . ARG A 1 269 ? 44.299 43.050 18.999  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 269  ARG A NH2 1 
ATOM   2180 N  N   . ALA A 1 270 ? 44.551 50.963 23.278  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 270  ALA A N   1 
ATOM   2181 C  CA  . ALA A 1 270 ? 44.044 51.742 24.390  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 270  ALA A CA  1 
ATOM   2182 C  C   . ALA A 1 270 ? 43.401 50.695 25.320  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 270  ALA A C   1 
ATOM   2183 O  O   . ALA A 1 270 ? 43.473 50.800 26.547  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 270  ALA A O   1 
ATOM   2184 C  CB  . ALA A 1 270 ? 43.007 52.731 23.895  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 270  ALA A CB  1 
ATOM   2185 N  N   . VAL A 1 271 ? 42.778 49.684 24.708  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A N   1 
ATOM   2186 C  CA  . VAL A 1 271 ? 42.123 48.591 25.425  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CA  1 
ATOM   2187 C  C   . VAL A 1 271 ? 42.830 47.322 24.962  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A C   1 
ATOM   2188 O  O   . VAL A 1 271 ? 42.773 46.968 23.790  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A O   1 
ATOM   2189 C  CB  . VAL A 1 271 ? 40.620 48.503 25.076  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CB  1 
ATOM   2190 C  CG1 . VAL A 1 271 ? 39.964 47.457 25.923  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CG1 1 
ATOM   2191 C  CG2 . VAL A 1 271 ? 39.942 49.849 25.306  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CG2 1 
ATOM   2192 N  N   . ASP A 1 272 ? 43.509 46.644 25.881  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A N   1 
ATOM   2193 C  CA  . ASP A 1 272 ? 44.260 45.448 25.536  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CA  1 
ATOM   2194 C  C   . ASP A 1 272 ? 43.434 44.265 25.065  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A C   1 
ATOM   2195 O  O   . ASP A 1 272 ? 43.902 43.464 24.260  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A O   1 
ATOM   2196 C  CB  . ASP A 1 272 ? 45.136 45.042 26.713  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CB  1 
ATOM   2197 C  CG  . ASP A 1 272 ? 46.229 46.041 26.969  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CG  1 
ATOM   2198 O  OD1 . ASP A 1 272 ? 47.227 46.056 26.215  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD1 1 
ATOM   2199 O  OD2 . ASP A 1 272 ? 46.080 46.837 27.909  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD2 1 
ATOM   2200 N  N   . ASP A 1 273 ? 42.211 44.141 25.560  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A N   1 
ATOM   2201 C  CA  . ASP A 1 273 ? 41.366 43.040 25.135  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A CA  1 
ATOM   2202 C  C   . ASP A 1 273 ? 39.944 43.308 25.562  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A C   1 
ATOM   2203 O  O   . ASP A 1 273 ? 39.688 44.062 26.505  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A O   1 
ATOM   2204 C  CB  . ASP A 1 273 ? 41.869 41.714 25.722  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A CB  1 
ATOM   2205 C  CG  . ASP A 1 273 ? 41.378 40.498 24.936  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A CG  1 
ATOM   2206 O  OD1 . ASP A 1 273 ? 41.818 39.370 25.241  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A OD1 1 
ATOM   2207 O  OD2 . ASP A 1 273 ? 40.550 40.665 24.014  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 273  ASP A OD2 1 
ATOM   2208 N  N   . ILE A 1 274 ? 39.016 42.699 24.844  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A N   1 
ATOM   2209 C  CA  . ILE A 1 274 ? 37.606 42.871 25.131  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CA  1 
ATOM   2210 C  C   . ILE A 1 274 ? 37.059 41.490 25.435  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A C   1 
ATOM   2211 O  O   . ILE A 1 274 ? 37.423 40.519 24.776  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A O   1 
ATOM   2212 C  CB  . ILE A 1 274 ? 36.883 43.498 23.913  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CB  1 
ATOM   2213 C  CG1 . ILE A 1 274 ? 35.397 43.669 24.208  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CG1 1 
ATOM   2214 C  CG2 . ILE A 1 274 ? 37.098 42.634 22.676  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CG2 1 
ATOM   2215 C  CD1 . ILE A 1 274 ? 35.115 44.696 25.246  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CD1 1 
ATOM   2216 N  N   . PHE A 1 275 ? 36.209 41.400 26.451  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A N   1 
ATOM   2217 C  CA  . PHE A 1 275 ? 35.628 40.121 26.861  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CA  1 
ATOM   2218 C  C   . PHE A 1 275 ? 34.116 40.154 26.779  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A C   1 
ATOM   2219 O  O   . PHE A 1 275 ? 33.501 41.164 27.105  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A O   1 
ATOM   2220 C  CB  . PHE A 1 275 ? 36.008 39.796 28.312  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CB  1 
ATOM   2221 C  CG  . PHE A 1 275 ? 37.482 39.653 28.543  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CG  1 
ATOM   2222 C  CD1 . PHE A 1 275 ? 38.126 38.443 28.300  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CD1 1 
ATOM   2223 C  CD2 . PHE A 1 275 ? 38.228 40.731 29.005  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CD2 1 
ATOM   2224 C  CE1 . PHE A 1 275 ? 39.504 38.310 28.517  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CE1 1 
ATOM   2225 C  CE2 . PHE A 1 275 ? 39.602 40.614 29.225  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CE2 1 
ATOM   2226 C  CZ  . PHE A 1 275 ? 40.243 39.403 28.981  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 275  PHE A CZ  1 
ATOM   2227 N  N   . SER A 1 276 ? 33.520 39.046 26.345  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 276  SER A N   1 
ATOM   2228 C  CA  . SER A 1 276 ? 32.064 38.933 26.268  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 276  SER A CA  1 
ATOM   2229 C  C   . SER A 1 276 ? 31.676 38.025 27.433  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 276  SER A C   1 
ATOM   2230 O  O   . SER A 1 276 ? 31.921 36.819 27.400  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 276  SER A O   1 
ATOM   2231 C  CB  . SER A 1 276 ? 31.628 38.306 24.943  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 276  SER A CB  1 
ATOM   2232 O  OG  . SER A 1 276 ? 30.222 38.392 24.807  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 276  SER A OG  1 
ATOM   2233 N  N   . LEU A 1 277 ? 31.097 38.615 28.473  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A N   1 
ATOM   2234 C  CA  . LEU A 1 277 ? 30.706 37.865 29.659  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A CA  1 
ATOM   2235 C  C   . LEU A 1 277 ? 29.264 37.387 29.591  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A C   1 
ATOM   2236 O  O   . LEU A 1 277 ? 28.325 38.112 29.904  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A O   1 
ATOM   2237 C  CB  . LEU A 1 277 ? 30.918 38.728 30.897  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A CB  1 
ATOM   2238 C  CG  . LEU A 1 277 ? 32.364 39.208 31.060  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A CG  1 
ATOM   2239 C  CD1 . LEU A 1 277 ? 32.432 40.191 32.222  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A CD1 1 
ATOM   2240 C  CD2 . LEU A 1 277 ? 33.294 38.014 31.274  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 277  LEU A CD2 1 
ATOM   2241 N  N   . THR A 1 278 ? 29.106 36.139 29.186  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 278  THR A N   1 
ATOM   2242 C  CA  . THR A 1 278 ? 27.794 35.545 29.039  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 278  THR A CA  1 
ATOM   2243 C  C   . THR A 1 278 ? 27.353 34.869 30.332  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 278  THR A C   1 
ATOM   2244 O  O   . THR A 1 278 ? 26.223 35.035 30.790  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 278  THR A O   1 
ATOM   2245 C  CB  . THR A 1 278 ? 27.829 34.526 27.887  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 278  THR A CB  1 
ATOM   2246 O  OG1 . THR A 1 278 ? 28.128 35.211 26.667  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 278  THR A OG1 1 
ATOM   2247 C  CG2 . THR A 1 278 ? 26.507 33.825 27.750  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 278  THR A CG2 1 
ATOM   2248 N  N   . SER A 1 279 ? 28.258 34.108 30.923  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 279  SER A N   1 
ATOM   2249 C  CA  . SER A 1 279 ? 27.959 33.410 32.155  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 279  SER A CA  1 
ATOM   2250 C  C   . SER A 1 279 ? 28.863 33.933 33.250  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 279  SER A C   1 
ATOM   2251 O  O   . SER A 1 279 ? 29.761 34.729 32.987  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 279  SER A O   1 
ATOM   2252 C  CB  . SER A 1 279 ? 28.199 31.911 31.972  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 279  SER A CB  1 
ATOM   2253 O  OG  . SER A 1 279 ? 29.543 31.652 31.597  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 279  SER A OG  1 
ATOM   2254 N  N   . PHE A 1 280 ? 28.621 33.493 34.479  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A N   1 
ATOM   2255 C  CA  . PHE A 1 280 ? 29.464 33.884 35.593  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CA  1 
ATOM   2256 C  C   . PHE A 1 280 ? 30.804 33.177 35.476  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A C   1 
ATOM   2257 O  O   . PHE A 1 280 ? 31.814 33.634 36.001  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A O   1 
ATOM   2258 C  CB  . PHE A 1 280 ? 28.794 33.541 36.918  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CB  1 
ATOM   2259 C  CG  . PHE A 1 280 ? 27.749 34.518 37.301  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CG  1 
ATOM   2260 C  CD1 . PHE A 1 280 ? 26.528 34.534 36.638  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CD1 1 
ATOM   2261 C  CD2 . PHE A 1 280 ? 28.015 35.497 38.241  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CD2 1 
ATOM   2262 C  CE1 . PHE A 1 280 ? 25.582 35.527 36.905  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CE1 1 
ATOM   2263 C  CE2 . PHE A 1 280 ? 27.086 36.490 38.518  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CE2 1 
ATOM   2264 C  CZ  . PHE A 1 280 ? 25.864 36.509 37.847  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 280  PHE A CZ  1 
ATOM   2265 N  N   . GLU A 1 281 ? 30.815 32.058 34.772  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A N   1 
ATOM   2266 C  CA  . GLU A 1 281 ? 32.050 31.331 34.585  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CA  1 
ATOM   2267 C  C   . GLU A 1 281 ? 32.964 32.162 33.664  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A C   1 
ATOM   2268 O  O   . GLU A 1 281 ? 34.193 32.105 33.783  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A O   1 
ATOM   2269 C  CB  . GLU A 1 281 ? 31.758 29.971 33.963  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CB  1 
ATOM   2270 C  CG  . GLU A 1 281 ? 32.792 28.928 34.300  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CG  1 
ATOM   2271 C  CD  . GLU A 1 281 ? 32.671 27.700 33.420  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CD  1 
ATOM   2272 O  OE1 . GLU A 1 281 ? 31.534 27.199 33.258  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A OE1 1 
ATOM   2273 O  OE2 . GLU A 1 281 ? 33.710 27.232 32.896  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A OE2 1 
ATOM   2274 N  N   . ASP A 1 282 ? 32.360 32.928 32.751  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A N   1 
ATOM   2275 C  CA  . ASP A 1 282 ? 33.129 33.776 31.835  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CA  1 
ATOM   2276 C  C   . ASP A 1 282 ? 33.889 34.860 32.600  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A C   1 
ATOM   2277 O  O   . ASP A 1 282 ? 34.956 35.306 32.176  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A O   1 
ATOM   2278 C  CB  . ASP A 1 282 ? 32.220 34.440 30.799  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CB  1 
ATOM   2279 C  CG  . ASP A 1 282 ? 31.780 33.485 29.709  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CG  1 
ATOM   2280 O  OD1 . ASP A 1 282 ? 32.504 32.503 29.439  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD1 1 
ATOM   2281 O  OD2 . ASP A 1 282 ? 30.717 33.734 29.111  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD2 1 
ATOM   2282 N  N   . ILE A 1 283 ? 33.319 35.293 33.720  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A N   1 
ATOM   2283 C  CA  . ILE A 1 283 ? 33.952 36.293 34.566  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CA  1 
ATOM   2284 C  C   . ILE A 1 283 ? 35.253 35.668 35.063  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A C   1 
ATOM   2285 O  O   . ILE A 1 283 ? 36.314 36.291 35.002  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A O   1 
ATOM   2286 C  CB  . ILE A 1 283 ? 33.048 36.653 35.775  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CB  1 
ATOM   2287 C  CG1 . ILE A 1 283 ? 31.768 37.324 35.276  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CG1 1 
ATOM   2288 C  CG2 . ILE A 1 283 ? 33.782 37.594 36.723  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CG2 1 
ATOM   2289 C  CD1 . ILE A 1 283 ? 30.706 37.516 36.342  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CD1 1 
ATOM   2290 N  N   . ASP A 1 284 ? 35.174 34.425 35.538  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A N   1 
ATOM   2291 C  CA  . ASP A 1 284 ? 36.361 33.738 36.032  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A CA  1 
ATOM   2292 C  C   . ASP A 1 284 ? 37.368 33.622 34.912  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A C   1 
ATOM   2293 O  O   . ASP A 1 284 ? 38.560 33.855 35.109  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A O   1 
ATOM   2294 C  CB  . ASP A 1 284 ? 36.038 32.330 36.525  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A CB  1 
ATOM   2295 C  CG  . ASP A 1 284 ? 35.157 32.318 37.747  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A CG  1 
ATOM   2296 O  OD1 . ASP A 1 284 ? 34.943 33.385 38.356  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A OD1 1 
ATOM   2297 O  OD2 . ASP A 1 284 ? 34.685 31.217 38.102  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 284  ASP A OD2 1 
ATOM   2298 N  N   . LYS A 1 285 ? 36.889 33.250 33.730  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A N   1 
ATOM   2299 C  CA  . LYS A 1 285 ? 37.778 33.093 32.591  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A CA  1 
ATOM   2300 C  C   . LYS A 1 285 ? 38.500 34.389 32.269  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A C   1 
ATOM   2301 O  O   . LYS A 1 285 ? 39.678 34.376 31.937  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A O   1 
ATOM   2302 C  CB  . LYS A 1 285 ? 37.001 32.590 31.374  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A CB  1 
ATOM   2303 C  CG  . LYS A 1 285 ? 36.521 31.167 31.545  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A CG  1 
ATOM   2304 C  CD  . LYS A 1 285 ? 35.935 30.615 30.271  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A CD  1 
ATOM   2305 C  CE  . LYS A 1 285 ? 35.667 29.124 30.406  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A CE  1 
ATOM   2306 N  NZ  . LYS A 1 285 ? 35.256 28.536 29.094  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 285  LYS A NZ  1 
ATOM   2307 N  N   . MET A 1 286 ? 37.797 35.508 32.376  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 286  MET A N   1 
ATOM   2308 C  CA  . MET A 1 286 ? 38.408 36.796 32.102  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 286  MET A CA  1 
ATOM   2309 C  C   . MET A 1 286 ? 39.503 37.093 33.120  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 286  MET A C   1 
ATOM   2310 O  O   . MET A 1 286 ? 40.623 37.443 32.762  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 286  MET A O   1 
ATOM   2311 C  CB  . MET A 1 286 ? 37.357 37.896 32.157  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 286  MET A CB  1 
ATOM   2312 C  CG  . MET A 1 286 ? 37.940 39.286 32.263  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 286  MET A CG  1 
ATOM   2313 S  SD  . MET A 1 286 ? 36.655 40.516 32.259  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 286  MET A SD  1 
ATOM   2314 C  CE  . MET A 1 286 ? 36.136 40.457 33.957  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 286  MET A CE  1 
ATOM   2315 N  N   . LEU A 1 287 ? 39.167 36.943 34.394  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A N   1 
ATOM   2316 C  CA  . LEU A 1 287 ? 40.112 37.206 35.458  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A CA  1 
ATOM   2317 C  C   . LEU A 1 287 ? 41.313 36.294 35.343  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A C   1 
ATOM   2318 O  O   . LEU A 1 287 ? 42.431 36.696 35.650  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A O   1 
ATOM   2319 C  CB  . LEU A 1 287 ? 39.428 37.032 36.809  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A CB  1 
ATOM   2320 C  CG  . LEU A 1 287 ? 38.312 38.048 37.036  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A CG  1 
ATOM   2321 C  CD1 . LEU A 1 287 ? 37.580 37.755 38.328  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A CD1 1 
ATOM   2322 C  CD2 . LEU A 1 287 ? 38.930 39.438 37.071  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 287  LEU A CD2 1 
ATOM   2323 N  N   . ASP A 1 288 ? 41.095 35.064 34.897  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A N   1 
ATOM   2324 C  CA  . ASP A 1 288 ? 42.208 34.129 34.748  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A CA  1 
ATOM   2325 C  C   . ASP A 1 288 ? 43.216 34.676 33.733  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A C   1 
ATOM   2326 O  O   . ASP A 1 288 ? 44.428 34.571 33.924  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A O   1 
ATOM   2327 C  CB  . ASP A 1 288 ? 41.720 32.747 34.272  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A CB  1 
ATOM   2328 C  CG  . ASP A 1 288 ? 41.102 31.893 35.396  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A CG  1 
ATOM   2329 O  OD1 . ASP A 1 288 ? 41.384 32.122 36.597  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A OD1 1 
ATOM   2330 O  OD2 . ASP A 1 288 ? 40.340 30.963 35.054  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A OD2 1 
ATOM   2331 N  N   . GLN A 1 289 ? 42.720 35.259 32.647  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A N   1 
ATOM   2332 C  CA  . GLN A 1 289 ? 43.613 35.805 31.634  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CA  1 
ATOM   2333 C  C   . GLN A 1 289 ? 44.286 37.080 32.106  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A C   1 
ATOM   2334 O  O   . GLN A 1 289 ? 45.478 37.257 31.913  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A O   1 
ATOM   2335 C  CB  . GLN A 1 289 ? 42.860 36.106 30.346  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CB  1 
ATOM   2336 C  CG  . GLN A 1 289 ? 43.778 36.597 29.252  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CG  1 
ATOM   2337 C  CD  . GLN A 1 289 ? 43.028 37.022 28.012  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CD  1 
ATOM   2338 O  OE1 . GLN A 1 289 ? 42.231 36.258 27.463  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A OE1 1 
ATOM   2339 N  NE2 . GLN A 1 289 ? 43.276 38.249 27.559  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A NE2 1 
ATOM   2340 N  N   . ILE A 1 290 ? 43.510 37.964 32.723  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A N   1 
ATOM   2341 C  CA  . ILE A 1 290 ? 44.019 39.237 33.216  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CA  1 
ATOM   2342 C  C   . ILE A 1 290 ? 45.147 39.079 34.231  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A C   1 
ATOM   2343 O  O   . ILE A 1 290 ? 46.154 39.777 34.158  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A O   1 
ATOM   2344 C  CB  . ILE A 1 290 ? 42.874 40.082 33.866  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CB  1 
ATOM   2345 C  CG1 . ILE A 1 290 ? 41.861 40.509 32.802  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CG1 1 
ATOM   2346 C  CG2 . ILE A 1 290 ? 43.445 41.312 34.568  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CG2 1 
ATOM   2347 C  CD1 . ILE A 1 290 ? 40.814 41.469 33.309  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CD1 1 
ATOM   2348 N  N   . ILE A 1 291 ? 44.976 38.150 35.167  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A N   1 
ATOM   2349 C  CA  . ILE A 1 291 ? 45.955 37.920 36.235  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CA  1 
ATOM   2350 C  C   . ILE A 1 291 ? 47.188 37.088 35.848  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A C   1 
ATOM   2351 O  O   . ILE A 1 291 ? 48.209 37.112 36.538  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A O   1 
ATOM   2352 C  CB  . ILE A 1 291 ? 45.234 37.311 37.471  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CB  1 
ATOM   2353 C  CG1 . ILE A 1 291 ? 44.259 38.353 38.035  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CG1 1 
ATOM   2354 C  CG2 . ILE A 1 291 ? 46.236 36.880 38.530  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CG2 1 
ATOM   2355 C  CD1 . ILE A 1 291 ? 43.330 37.843 39.103  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 291  ILE A CD1 1 
ATOM   2356 N  N   . LYS A 1 292 ? 47.104 36.372 34.736  1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 292  LYS A N   1 
ATOM   2357 C  CA  . LYS A 1 292 ? 48.225 35.569 34.257  1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 292  LYS A CA  1 
ATOM   2358 C  C   . LYS A 1 292 ? 47.738 34.727 33.091  1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 292  LYS A C   1 
ATOM   2359 O  O   . LYS A 1 292 ? 46.798 33.945 33.241  1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 292  LYS A O   1 
ATOM   2360 C  CB  . LYS A 1 292 ? 48.757 34.666 35.377  1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 292  LYS A CB  1 
ATOM   2361 N  N   . LYS A 1 293 ? 48.362 34.888 31.926  1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 293  LYS A N   1 
ATOM   2362 C  CA  . LYS A 1 293 ? 47.965 34.117 30.743  1.00 64.98 ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CA  1 
ATOM   2363 C  C   . LYS A 1 293 ? 49.161 33.670 29.888  1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 293  LYS A C   1 
ATOM   2364 O  O   . LYS A 1 293 ? 49.380 32.437 29.788  1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 293  LYS A O   1 
ATOM   2365 C  CB  . LYS A 1 293 ? 46.984 34.932 29.892  1.00 64.94 ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CB  1 
ATOM   2366 O  OXT . LYS A 1 293 ? 49.861 34.552 29.330  1.00 67.57 ? ? ? ? ? ? 293  LYS A OXT 1 
ATOM   2367 N  N   . THR B 1 3   ? 2.118  80.569 -0.788  1.00 76.62 ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   1 
ATOM   2368 C  CA  . THR B 1 3   ? 1.875  80.432 -2.286  1.00 76.98 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  1 
ATOM   2369 C  C   . THR B 1 3   ? 2.459  79.142 -2.830  1.00 77.18 ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   1 
ATOM   2370 O  O   . THR B 1 3   ? 3.668  78.897 -2.720  1.00 77.57 ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   1 
ATOM   2371 C  CB  . THR B 1 3   ? 2.408  81.702 -3.151  1.00 76.29 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  1 
ATOM   2372 N  N   . ASN B 1 4   ? 1.587  78.390 -3.475  1.00 77.18 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B N   1 
ATOM   2373 C  CA  . ASN B 1 4   ? 1.808  77.046 -3.984  1.00 76.41 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B CA  1 
ATOM   2374 C  C   . ASN B 1 4   ? 2.893  76.085 -3.485  1.00 74.77 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B C   1 
ATOM   2375 O  O   . ASN B 1 4   ? 4.011  75.893 -4.037  1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B O   1 
ATOM   2376 C  CB  . ASN B 1 4   ? 1.729  76.969 -5.510  1.00 77.77 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B CB  1 
ATOM   2377 C  CG  . ASN B 1 4   ? 0.665  75.925 -5.962  1.00 78.85 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B CG  1 
ATOM   2378 O  OD1 . ASN B 1 4   ? -0.483 76.262 -6.274  1.00 79.94 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B OD1 1 
ATOM   2379 N  ND2 . ASN B 1 4   ? 1.035  74.644 -5.920  1.00 78.67 ? ? ? ? ? ? 4    ASN B ND2 1 
ATOM   2380 N  N   . LEU B 1 5   ? 2.415  75.386 -2.465  1.00 71.94 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   1 
ATOM   2381 C  CA  . LEU B 1 5   ? 3.089  74.388 -1.664  1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  1 
ATOM   2382 C  C   . LEU B 1 5   ? 2.832  72.988 -2.203  1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   1 
ATOM   2383 O  O   . LEU B 1 5   ? 3.783  72.204 -2.263  1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   1 
ATOM   2384 C  CB  . LEU B 1 5   ? 2.552  74.489 -0.268  1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  1 
ATOM   2385 C  CG  . LEU B 1 5   ? 2.595  75.834 0.410   1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  1 
ATOM   2386 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 1.747  75.830 1.665   1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 1 
ATOM   2387 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 4.031  76.111 0.694   1.00 66.94 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 1 
ATOM   2388 N  N   . THR B 1 6   ? 1.586  72.633 -2.559  1.00 67.90 ? ? ? ? ? ? 6    THR B N   1 
ATOM   2389 C  CA  . THR B 1 6   ? 1.308  71.313 -3.125  1.00 66.33 ? ? ? ? ? ? 6    THR B CA  1 
ATOM   2390 C  C   . THR B 1 6   ? 2.272  71.210 -4.285  1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 6    THR B C   1 
ATOM   2391 O  O   . THR B 1 6   ? 2.394  70.168 -4.933  1.00 64.90 ? ? ? ? ? ? 6    THR B O   1 
ATOM   2392 C  CB  . THR B 1 6   ? -0.118 71.198 -3.692  1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 6    THR B CB  1 
ATOM   2393 O  OG1 . THR B 1 6   ? -0.255 72.063 -4.826  1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 6    THR B OG1 1 
ATOM   2394 C  CG2 . THR B 1 6   ? -1.124 71.534 -2.631  1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 6    THR B CG2 1 
ATOM   2395 N  N   . ASN B 1 7   ? 2.962  72.316 -4.515  1.00 64.58 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B N   1 
ATOM   2396 C  CA  . ASN B 1 7   ? 3.954  72.466 -5.562  1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B CA  1 
ATOM   2397 C  C   . ASN B 1 7   ? 5.416  72.485 -5.077  1.00 62.68 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B C   1 
ATOM   2398 O  O   . ASN B 1 7   ? 6.332  72.724 -5.869  1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B O   1 
ATOM   2399 C  CB  . ASN B 1 7   ? 3.700  73.763 -6.292  1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B CB  1 
ATOM   2400 C  CG  . ASN B 1 7   ? 4.057  73.677 -7.727  1.00 64.82 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B CG  1 
ATOM   2401 O  OD1 . ASN B 1 7   ? 3.397  73.006 -8.514  1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B OD1 1 
ATOM   2402 N  ND2 . ASN B 1 7   ? 5.123  74.363 -8.104  1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 7    ASN B ND2 1 
ATOM   2403 N  N   . SER B 1 8   ? 5.661  72.271 -3.790  1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 8    SER B N   1 
ATOM   2404 C  CA  . SER B 1 8   ? 7.042  72.282 -3.311  1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 8    SER B CA  1 
ATOM   2405 C  C   . SER B 1 8   ? 7.730  70.985 -3.704  1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 8    SER B C   1 
ATOM   2406 O  O   . SER B 1 8   ? 7.076  69.968 -3.952  1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 8    SER B O   1 
ATOM   2407 C  CB  . SER B 1 8   ? 7.118  72.457 -1.789  1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 8    SER B CB  1 
ATOM   2408 O  OG  . SER B 1 8   ? 8.472  72.400 -1.370  1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 8    SER B OG  1 
ATOM   2409 N  N   . ASN B 1 9   ? 9.054  71.043 -3.791  1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B N   1 
ATOM   2410 C  CA  . ASN B 1 9   ? 9.867  69.884 -4.143  1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B CA  1 
ATOM   2411 C  C   . ASN B 1 9   ? 10.737 69.478 -2.959  1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B C   1 
ATOM   2412 O  O   . ASN B 1 9   ? 11.678 68.696 -3.100  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B O   1 
ATOM   2413 C  CB  . ASN B 1 9   ? 10.751 70.212 -5.347  1.00 54.93 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B CB  1 
ATOM   2414 C  CG  . ASN B 1 9   ? 9.972  70.257 -6.638  1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B CG  1 
ATOM   2415 O  OD1 . ASN B 1 9   ? 10.343 70.956 -7.577  1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B OD1 1 
ATOM   2416 N  ND2 . ASN B 1 9   ? 8.884  69.497 -6.696  1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 9    ASN B ND2 1 
ATOM   2417 N  N   . CYS B 1 10  ? 10.410 70.016 -1.788  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 10   CYS B N   1 
ATOM   2418 C  CA  . CYS B 1 10  ? 11.162 69.728 -0.576  1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 10   CYS B CA  1 
ATOM   2419 C  C   . CYS B 1 10  ? 10.740 68.394 0.021   1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 10   CYS B C   1 
ATOM   2420 O  O   . CYS B 1 10  ? 11.106 68.065 1.148   1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 10   CYS B O   1 
ATOM   2421 C  CB  . CYS B 1 10  ? 10.964 70.845 0.444   1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 10   CYS B CB  1 
ATOM   2422 S  SG  . CYS B 1 10  ? 9.293  70.978 1.050   1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 10   CYS B SG  1 
ATOM   2423 N  N   . VAL B 1 11  ? 9.952  67.646 -0.746  1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B N   1 
ATOM   2424 C  CA  . VAL B 1 11  ? 9.473  66.318 -0.364  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CA  1 
ATOM   2425 C  C   . VAL B 1 11  ? 9.239  65.565 -1.670  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B C   1 
ATOM   2426 O  O   . VAL B 1 11  ? 8.878  66.165 -2.682  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B O   1 
ATOM   2427 C  CB  . VAL B 1 11  ? 8.149  66.364 0.454   1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CB  1 
ATOM   2428 C  CG1 . VAL B 1 11  ? 8.383  67.041 1.792   1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CG1 1 
ATOM   2429 C  CG2 . VAL B 1 11  ? 7.065  67.086 -0.328  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CG2 1 
ATOM   2430 N  N   . GLU B 1 12  ? 9.457  64.257 -1.653  1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B N   1 
ATOM   2431 C  CA  . GLU B 1 12  ? 9.293  63.448 -2.853  1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CA  1 
ATOM   2432 C  C   . GLU B 1 12  ? 8.686  62.090 -2.525  1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B C   1 
ATOM   2433 O  O   . GLU B 1 12  ? 8.953  61.525 -1.463  1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B O   1 
ATOM   2434 C  CB  . GLU B 1 12  ? 10.658 63.284 -3.530  1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CB  1 
ATOM   2435 C  CG  . GLU B 1 12  ? 10.791 62.134 -4.503  1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CG  1 
ATOM   2436 C  CD  . GLU B 1 12  ? 12.159 62.110 -5.162  1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CD  1 
ATOM   2437 O  OE1 . GLU B 1 12  ? 13.159 62.385 -4.468  1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE1 1 
ATOM   2438 O  OE2 . GLU B 1 12  ? 12.237 61.807 -6.372  1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE2 1 
ATOM   2439 N  N   . GLU B 1 13  ? 7.840  61.585 -3.421  1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B N   1 
ATOM   2440 C  CA  . GLU B 1 13  ? 7.225  60.277 -3.210  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CA  1 
ATOM   2441 C  C   . GLU B 1 13  ? 7.976  59.278 -4.059  1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B C   1 
ATOM   2442 O  O   . GLU B 1 13  ? 8.426  59.576 -5.162  1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B O   1 
ATOM   2443 C  CB  . GLU B 1 13  ? 5.765  60.201 -3.661  1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CB  1 
ATOM   2444 C  CG  . GLU B 1 13  ? 5.005  61.493 -3.823  1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CG  1 
ATOM   2445 C  CD  . GLU B 1 13  ? 3.621  61.235 -4.415  1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CD  1 
ATOM   2446 O  OE1 . GLU B 1 13  ? 3.388  60.102 -4.909  1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B OE1 1 
ATOM   2447 O  OE2 . GLU B 1 13  ? 2.775  62.157 -4.396  1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B OE2 1 
ATOM   2448 N  N   . TYR B 1 14  ? 8.098  58.073 -3.544  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B N   1 
ATOM   2449 C  CA  . TYR B 1 14  ? 8.773  57.040 -4.285  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CA  1 
ATOM   2450 C  C   . TYR B 1 14  ? 8.256  55.713 -3.782  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B C   1 
ATOM   2451 O  O   . TYR B 1 14  ? 7.787  55.608 -2.649  1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B O   1 
ATOM   2452 C  CB  . TYR B 1 14  ? 10.288 57.161 -4.092  1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CB  1 
ATOM   2453 C  CG  . TYR B 1 14  ? 10.780 56.827 -2.702  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CG  1 
ATOM   2454 C  CD1 . TYR B 1 14  ? 11.376 55.596 -2.431  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CD1 1 
ATOM   2455 C  CD2 . TYR B 1 14  ? 10.647 57.742 -1.655  1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CD2 1 
ATOM   2456 C  CE1 . TYR B 1 14  ? 11.824 55.278 -1.154  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CE1 1 
ATOM   2457 C  CE2 . TYR B 1 14  ? 11.090 57.433 -0.369  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CE2 1 
ATOM   2458 C  CZ  . TYR B 1 14  ? 11.681 56.199 -0.130  1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B CZ  1 
ATOM   2459 O  OH  . TYR B 1 14  ? 12.122 55.878 1.135   1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 14   TYR B OH  1 
ATOM   2460 N  N   . LYS B 1 15  ? 8.302  54.709 -4.643  1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B N   1 
ATOM   2461 C  CA  . LYS B 1 15  ? 7.848  53.394 -4.253  1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CA  1 
ATOM   2462 C  C   . LYS B 1 15  ? 9.034  52.478 -3.995  1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B C   1 
ATOM   2463 O  O   . LYS B 1 15  ? 10.103 52.618 -4.594  1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B O   1 
ATOM   2464 C  CB  . LYS B 1 15  ? 6.945  52.786 -5.323  1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CB  1 
ATOM   2465 C  CG  . LYS B 1 15  ? 5.596  53.465 -5.452  1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CG  1 
ATOM   2466 C  CD  . LYS B 1 15  ? 4.732  52.716 -6.441  1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CD  1 
ATOM   2467 C  CE  . LYS B 1 15  ? 3.473  53.483 -6.781  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CE  1 
ATOM   2468 N  NZ  . LYS B 1 15  ? 2.683  52.762 -7.821  1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B NZ  1 
ATOM   2469 N  N   . GLU B 1 16  ? 8.825  51.552 -3.071  1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B N   1 
ATOM   2470 C  CA  . GLU B 1 16  ? 9.815  50.570 -2.678  1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B CA  1 
ATOM   2471 C  C   . GLU B 1 16  ? 9.005  49.336 -2.340  1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B C   1 
ATOM   2472 O  O   . GLU B 1 16  ? 8.202  49.356 -1.409  1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B O   1 
ATOM   2473 C  CB  . GLU B 1 16  ? 10.572 51.035 -1.441  1.00 60.51 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B CB  1 
ATOM   2474 C  CG  . GLU B 1 16  ? 11.988 51.485 -1.710  1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B CG  1 
ATOM   2475 C  CD  . GLU B 1 16  ? 12.828 51.450 -0.456  1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B CD  1 
ATOM   2476 O  OE1 . GLU B 1 16  ? 12.660 50.494 0.330   1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B OE1 1 
ATOM   2477 O  OE2 . GLU B 1 16  ? 13.658 52.362 -0.258  1.00 65.30 ? ? ? ? ? ? 16   GLU B OE2 1 
ATOM   2478 N  N   . ASN B 1 17  ? 9.198  48.271 -3.105  1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B N   1 
ATOM   2479 C  CA  . ASN B 1 17  ? 8.460  47.041 -2.875  1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B CA  1 
ATOM   2480 C  C   . ASN B 1 17  ? 6.958  47.276 -3.029  1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B C   1 
ATOM   2481 O  O   . ASN B 1 17  ? 6.153  46.736 -2.271  1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B O   1 
ATOM   2482 C  CB  . ASN B 1 17  ? 8.746  46.505 -1.478  1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B CB  1 
ATOM   2483 C  CG  . ASN B 1 17  ? 10.216 46.247 -1.249  1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B CG  1 
ATOM   2484 O  OD1 . ASN B 1 17  ? 10.922 45.783 -2.144  1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B OD1 1 
ATOM   2485 N  ND2 . ASN B 1 17  ? 10.686 46.532 -0.039  1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 17   ASN B ND2 1 
ATOM   2486 N  N   . GLY B 1 18  ? 6.589  48.097 -4.005  1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 18   GLY B N   1 
ATOM   2487 C  CA  . GLY B 1 18  ? 5.187  48.365 -4.246  1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 18   GLY B CA  1 
ATOM   2488 C  C   . GLY B 1 18  ? 4.454  49.189 -3.202  1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 18   GLY B C   1 
ATOM   2489 O  O   . GLY B 1 18  ? 3.243  49.330 -3.295  1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 18   GLY B O   1 
ATOM   2490 N  N   . LYS B 1 19  ? 5.162  49.719 -2.209  1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B N   1 
ATOM   2491 C  CA  . LYS B 1 19  ? 4.543  50.553 -1.175  1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B CA  1 
ATOM   2492 C  C   . LYS B 1 19  ? 5.036  51.972 -1.452  1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B C   1 
ATOM   2493 O  O   . LYS B 1 19  ? 6.165  52.144 -1.902  1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B O   1 
ATOM   2494 C  CB  . LYS B 1 19  ? 5.009  50.118 0.222   1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B CB  1 
ATOM   2495 C  CG  . LYS B 1 19  ? 4.780  48.648 0.556   1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B CG  1 
ATOM   2496 C  CD  . LYS B 1 19  ? 3.304  48.314 0.636   1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B CD  1 
ATOM   2497 C  CE  . LYS B 1 19  ? 3.098  46.873 1.049   1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B CE  1 
ATOM   2498 N  NZ  . LYS B 1 19  ? 1.655  46.548 1.225   1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 19   LYS B NZ  1 
ATOM   2499 N  N   . THR B 1 20  ? 4.216  52.988 -1.204  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 20   THR B N   1 
ATOM   2500 C  CA  . THR B 1 20  ? 4.676  54.352 -1.448  1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 20   THR B CA  1 
ATOM   2501 C  C   . THR B 1 20  ? 5.274  54.981 -0.192  1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 20   THR B C   1 
ATOM   2502 O  O   . THR B 1 20  ? 4.674  54.943 0.887   1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 20   THR B O   1 
ATOM   2503 C  CB  . THR B 1 20  ? 3.555  55.262 -1.976  1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 20   THR B CB  1 
ATOM   2504 O  OG1 . THR B 1 20  ? 3.083  54.756 -3.232  1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 20   THR B OG1 1 
ATOM   2505 C  CG2 . THR B 1 20  ? 4.079  56.682 -2.175  1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 20   THR B CG2 1 
ATOM   2506 N  N   . LYS B 1 21  ? 6.469  55.549 -0.350  1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B N   1 
ATOM   2507 C  CA  . LYS B 1 21  ? 7.188  56.188 0.745   1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B CA  1 
ATOM   2508 C  C   . LYS B 1 21  ? 7.493  57.653 0.451   1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B C   1 
ATOM   2509 O  O   . LYS B 1 21  ? 7.455  58.090 -0.700  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B O   1 
ATOM   2510 C  CB  . LYS B 1 21  ? 8.482  55.432 1.024   1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B CB  1 
ATOM   2511 C  CG  . LYS B 1 21  ? 8.270  54.011 1.506   1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B CG  1 
ATOM   2512 C  CD  . LYS B 1 21  ? 9.596  53.356 1.836   1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B CD  1 
ATOM   2513 C  CE  . LYS B 1 21  ? 9.416  52.004 2.511   1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B CE  1 
ATOM   2514 N  NZ  . LYS B 1 21  ? 10.720 51.497 3.048   1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 21   LYS B NZ  1 
ATOM   2515 N  N   . ILE B 1 22  ? 7.799  58.408 1.502   1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B N   1 
ATOM   2516 C  CA  . ILE B 1 22  ? 8.089  59.829 1.365   1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B CA  1 
ATOM   2517 C  C   . ILE B 1 22  ? 9.485  60.181 1.873   1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B C   1 
ATOM   2518 O  O   . ILE B 1 22  ? 9.870  59.795 2.979   1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B O   1 
ATOM   2519 C  CB  . ILE B 1 22  ? 7.061  60.678 2.150   1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B CB  1 
ATOM   2520 C  CG1 . ILE B 1 22  ? 5.632  60.186 1.857   1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B CG1 1 
ATOM   2521 C  CG2 . ILE B 1 22  ? 7.225  62.148 1.791   1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B CG2 1 
ATOM   2522 C  CD1 . ILE B 1 22  ? 5.237  60.194 0.382   1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 22   ILE B CD1 1 
ATOM   2523 N  N   . ARG B 1 23  ? 10.239 60.919 1.061   1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   1 
ATOM   2524 C  CA  . ARG B 1 23  ? 11.588 61.338 1.439   1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  1 
ATOM   2525 C  C   . ARG B 1 23  ? 11.697 62.858 1.393   1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   1 
ATOM   2526 O  O   . ARG B 1 23  ? 11.171 63.497 0.485   1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   1 
ATOM   2527 C  CB  . ARG B 1 23  ? 12.633 60.749 0.484   1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  1 
ATOM   2528 C  CG  . ARG B 1 23  ? 12.560 61.327 -0.920  1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  1 
ATOM   2529 C  CD  . ARG B 1 23  ? 13.859 61.159 -1.693  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  1 
ATOM   2530 N  NE  . ARG B 1 23  ? 13.769 60.143 -2.739  1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  1 
ATOM   2531 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 13.966 58.843 -2.543  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  1 
ATOM   2532 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 14.268 58.383 -1.331  1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 1 
ATOM   2533 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 13.867 57.999 -3.565  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 1 
ATOM   2534 N  N   . ILE B 1 24  ? 12.373 63.441 2.372   1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B N   1 
ATOM   2535 C  CA  . ILE B 1 24  ? 12.548 64.885 2.374   1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CA  1 
ATOM   2536 C  C   . ILE B 1 24  ? 13.716 65.227 1.453   1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B C   1 
ATOM   2537 O  O   . ILE B 1 24  ? 14.666 64.458 1.333   1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B O   1 
ATOM   2538 C  CB  . ILE B 1 24  ? 12.864 65.415 3.777   1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CB  1 
ATOM   2539 C  CG1 . ILE B 1 24  ? 11.708 65.088 4.722   1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CG1 1 
ATOM   2540 C  CG2 . ILE B 1 24  ? 13.130 66.915 3.719   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CG2 1 
ATOM   2541 C  CD1 . ILE B 1 24  ? 11.962 65.502 6.149   1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CD1 1 
ATOM   2542 N  N   . LYS B 1 25  ? 13.633 66.372 0.790   1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B N   1 
ATOM   2543 C  CA  . LYS B 1 25  ? 14.694 66.817 -0.106  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CA  1 
ATOM   2544 C  C   . LYS B 1 25  ? 15.251 68.094 0.523   1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B C   1 
ATOM   2545 O  O   . LYS B 1 25  ? 14.838 69.201 0.174   1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B O   1 
ATOM   2546 C  CB  . LYS B 1 25  ? 14.120 67.099 -1.498  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CB  1 
ATOM   2547 C  CG  . LYS B 1 25  ? 13.371 65.922 -2.106  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CG  1 
ATOM   2548 C  CD  . LYS B 1 25  ? 14.250 64.688 -2.178  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CD  1 
ATOM   2549 C  CE  . LYS B 1 25  ? 15.398 64.899 -3.143  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CE  1 
ATOM   2550 N  NZ  . LYS B 1 25  ? 14.876 65.235 -4.489  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B NZ  1 
ATOM   2551 N  N   . PRO B 1 26  ? 16.201 67.948 1.463   1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B N   1 
ATOM   2552 C  CA  . PRO B 1 26  ? 16.829 69.067 2.174   1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B CA  1 
ATOM   2553 C  C   . PRO B 1 26  ? 17.363 70.195 1.321   1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B C   1 
ATOM   2554 O  O   . PRO B 1 26  ? 17.198 71.360 1.657   1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B O   1 
ATOM   2555 C  CB  . PRO B 1 26  ? 17.928 68.389 2.994   1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B CB  1 
ATOM   2556 C  CG  . PRO B 1 26  ? 18.264 67.181 2.180   1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B CG  1 
ATOM   2557 C  CD  . PRO B 1 26  ? 16.907 66.689 1.756   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 26   PRO B CD  1 
ATOM   2558 N  N   . PHE B 1 27  ? 17.992 69.850 0.210   1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B N   1 
ATOM   2559 C  CA  . PHE B 1 27  ? 18.576 70.855 -0.663  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CA  1 
ATOM   2560 C  C   . PHE B 1 27  ? 17.550 71.684 -1.415  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B C   1 
ATOM   2561 O  O   . PHE B 1 27  ? 17.759 72.876 -1.637  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B O   1 
ATOM   2562 C  CB  . PHE B 1 27  ? 19.557 70.174 -1.615  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CB  1 
ATOM   2563 C  CG  . PHE B 1 27  ? 20.630 69.398 -0.900  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CG  1 
ATOM   2564 C  CD1 . PHE B 1 27  ? 20.924 68.091 -1.262  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CD1 1 
ATOM   2565 C  CD2 . PHE B 1 27  ? 21.330 69.972 0.162   1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CD2 1 
ATOM   2566 C  CE1 . PHE B 1 27  ? 21.902 67.361 -0.576  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CE1 1 
ATOM   2567 C  CE2 . PHE B 1 27  ? 22.306 69.254 0.852   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CE2 1 
ATOM   2568 C  CZ  . PHE B 1 27  ? 22.592 67.947 0.483   1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 27   PHE B CZ  1 
ATOM   2569 N  N   . ASN B 1 28  ? 16.438 71.069 -1.805  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B N   1 
ATOM   2570 C  CA  . ASN B 1 28  ? 15.397 71.814 -2.505  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B CA  1 
ATOM   2571 C  C   . ASN B 1 28  ? 14.713 72.743 -1.511  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B C   1 
ATOM   2572 O  O   . ASN B 1 28  ? 14.257 73.827 -1.871  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B O   1 
ATOM   2573 C  CB  . ASN B 1 28  ? 14.367 70.875 -3.138  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B CB  1 
ATOM   2574 C  CG  . ASN B 1 28  ? 14.980 69.956 -4.180  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B CG  1 
ATOM   2575 O  OD1 . ASN B 1 28  ? 15.894 70.343 -4.917  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B OD1 1 
ATOM   2576 N  ND2 . ASN B 1 28  ? 14.467 68.734 -4.257  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 28   ASN B ND2 1 
ATOM   2577 N  N   . ALA B 1 29  ? 14.652 72.316 -0.256  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B N   1 
ATOM   2578 C  CA  . ALA B 1 29  ? 14.039 73.128 0.781   1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B CA  1 
ATOM   2579 C  C   . ALA B 1 29  ? 14.857 74.401 0.929   1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B C   1 
ATOM   2580 O  O   . ALA B 1 29  ? 14.300 75.497 1.026   1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B O   1 
ATOM   2581 C  CB  . ALA B 1 29  ? 14.011 72.370 2.104   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B CB  1 
ATOM   2582 N  N   . LEU B 1 30  ? 16.181 74.249 0.934   1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   1 
ATOM   2583 C  CA  . LEU B 1 30  ? 17.093 75.384 1.082   1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  1 
ATOM   2584 C  C   . LEU B 1 30  ? 16.971 76.385 -0.053  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   1 
ATOM   2585 O  O   . LEU B 1 30  ? 16.843 77.587 0.176   1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   1 
ATOM   2586 C  CB  . LEU B 1 30  ? 18.540 74.897 1.164   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  1 
ATOM   2587 C  CG  . LEU B 1 30  ? 18.963 74.266 2.486   1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  1 
ATOM   2588 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 20.324 73.649 2.331   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 1 
ATOM   2589 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 18.983 75.313 3.572   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 1 
ATOM   2590 N  N   . ILE B 1 31  ? 17.023 75.882 -1.277  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B N   1 
ATOM   2591 C  CA  . ILE B 1 31  ? 16.929 76.732 -2.452  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CA  1 
ATOM   2592 C  C   . ILE B 1 31  ? 15.597 77.475 -2.494  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B C   1 
ATOM   2593 O  O   . ILE B 1 31  ? 15.557 78.686 -2.714  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B O   1 
ATOM   2594 C  CB  . ILE B 1 31  ? 17.094 75.897 -3.729  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CB  1 
ATOM   2595 C  CG1 . ILE B 1 31  ? 18.426 75.151 -3.677  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG1 1 
ATOM   2596 C  CG2 . ILE B 1 31  ? 17.040 76.796 -4.949  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG2 1 
ATOM   2597 C  CD1 . ILE B 1 31  ? 18.653 74.263 -4.851  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CD1 1 
ATOM   2598 N  N   . GLU B 1 32  ? 14.514 76.734 -2.274  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B N   1 
ATOM   2599 C  CA  . GLU B 1 32  ? 13.171 77.294 -2.277  1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B CA  1 
ATOM   2600 C  C   . GLU B 1 32  ? 13.010 78.401 -1.249  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B C   1 
ATOM   2601 O  O   . GLU B 1 32  ? 12.264 79.349 -1.479  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B O   1 
ATOM   2602 C  CB  . GLU B 1 32  ? 12.130 76.188 -2.018  1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B CB  1 
ATOM   2603 C  CG  . GLU B 1 32  ? 11.734 75.411 -3.276  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B CG  1 
ATOM   2604 C  CD  . GLU B 1 32  ? 10.906 74.178 -2.955  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B CD  1 
ATOM   2605 O  OE1 . GLU B 1 32  ? 10.162 74.216 -1.950  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B OE1 1 
ATOM   2606 O  OE2 . GLU B 1 32  ? 11.000 73.187 -3.712  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 32   GLU B OE2 1 
ATOM   2607 N  N   . LEU B 1 33  ? 13.703 78.293 -0.124  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B N   1 
ATOM   2608 C  CA  . LEU B 1 33  ? 13.563 79.313 0.907   1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CA  1 
ATOM   2609 C  C   . LEU B 1 33  ? 14.700 80.334 0.904   1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B C   1 
ATOM   2610 O  O   . LEU B 1 33  ? 14.668 81.300 1.663   1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B O   1 
ATOM   2611 C  CB  . LEU B 1 33  ? 13.455 78.679 2.284   1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CB  1 
ATOM   2612 C  CG  . LEU B 1 33  ? 12.256 77.800 2.564   1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CG  1 
ATOM   2613 C  CD1 . LEU B 1 33  ? 12.291 77.307 4.000   1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CD1 1 
ATOM   2614 C  CD2 . LEU B 1 33  ? 11.035 78.625 2.300   1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CD2 1 
ATOM   2615 N  N   . TYR B 1 34  ? 15.689 80.148 0.033   1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B N   1 
ATOM   2616 C  CA  . TYR B 1 34  ? 16.793 81.101 -0.044  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CA  1 
ATOM   2617 C  C   . TYR B 1 34  ? 17.169 81.507 -1.468  1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B C   1 
ATOM   2618 O  O   . TYR B 1 34  ? 18.335 81.487 -1.855  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B O   1 
ATOM   2619 C  CB  . TYR B 1 34  ? 18.017 80.570 0.701   1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CB  1 
ATOM   2620 C  CG  . TYR B 1 34  ? 17.741 80.317 2.170   1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CG  1 
ATOM   2621 C  CD1 . TYR B 1 34  ? 17.363 79.059 2.621   1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CD1 1 
ATOM   2622 C  CD2 . TYR B 1 34  ? 17.819 81.345 3.095   1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CD2 1 
ATOM   2623 C  CE1 . TYR B 1 34  ? 17.065 78.833 3.962   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CE1 1 
ATOM   2624 C  CE2 . TYR B 1 34  ? 17.519 81.129 4.433   1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CE2 1 
ATOM   2625 C  CZ  . TYR B 1 34  ? 17.144 79.871 4.850   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CZ  1 
ATOM   2626 O  OH  . TYR B 1 34  ? 16.837 79.647 6.173   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 34   TYR B OH  1 
ATOM   2627 N  N   . HIS B 1 35  ? 16.158 81.907 -2.231  1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B N   1 
ATOM   2628 C  CA  . HIS B 1 35  ? 16.343 82.356 -3.601  1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CA  1 
ATOM   2629 C  C   . HIS B 1 35  ? 16.993 83.726 -3.635  1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B C   1 
ATOM   2630 O  O   . HIS B 1 35  ? 17.587 84.092 -4.642  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B O   1 
ATOM   2631 C  CB  . HIS B 1 35  ? 14.998 82.468 -4.329  1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CB  1 
ATOM   2632 C  CG  . HIS B 1 35  ? 14.534 81.197 -4.968  1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CG  1 
ATOM   2633 N  ND1 . HIS B 1 35  ? 13.756 80.267 -4.309  1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B ND1 1 
ATOM   2634 C  CD2 . HIS B 1 35  ? 14.710 80.715 -6.222  1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CD2 1 
ATOM   2635 C  CE1 . HIS B 1 35  ? 13.469 79.272 -5.130  1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CE1 1 
ATOM   2636 N  NE2 . HIS B 1 35  ? 14.036 79.519 -6.299  1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 35   HIS B NE2 1 
ATOM   2637 N  N   . HIS B 1 36  ? 16.879 84.487 -2.549  1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B N   1 
ATOM   2638 C  CA  . HIS B 1 36  ? 17.439 85.832 -2.547  1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B CA  1 
ATOM   2639 C  C   . HIS B 1 36  ? 18.368 86.216 -1.405  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B C   1 
ATOM   2640 O  O   . HIS B 1 36  ? 18.844 87.349 -1.346  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B O   1 
ATOM   2641 C  CB  . HIS B 1 36  ? 16.307 86.861 -2.644  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B CB  1 
ATOM   2642 C  CG  . HIS B 1 36  ? 15.528 86.785 -3.924  1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B CG  1 
ATOM   2643 N  ND1 . HIS B 1 36  ? 14.603 85.796 -4.179  1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B ND1 1 
ATOM   2644 C  CD2 . HIS B 1 36  ? 15.553 87.571 -5.028  1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B CD2 1 
ATOM   2645 C  CE1 . HIS B 1 36  ? 14.090 85.972 -5.384  1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B CE1 1 
ATOM   2646 N  NE2 . HIS B 1 36  ? 14.650 87.042 -5.920  1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 36   HIS B NE2 1 
ATOM   2647 N  N   . GLN B 1 37  ? 18.641 85.289 -0.502  1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B N   1 
ATOM   2648 C  CA  . GLN B 1 37  ? 19.534 85.595 0.608   1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B CA  1 
ATOM   2649 C  C   . GLN B 1 37  ? 20.074 84.326 1.240   1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B C   1 
ATOM   2650 O  O   . GLN B 1 37  ? 19.550 83.232 1.011   1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B O   1 
ATOM   2651 C  CB  . GLN B 1 37  ? 18.793 86.386 1.682   1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B CB  1 
ATOM   2652 C  CG  . GLN B 1 37  ? 17.743 85.560 2.415   1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B CG  1 
ATOM   2653 C  CD  . GLN B 1 37  ? 17.294 86.202 3.712   1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B CD  1 
ATOM   2654 O  OE1 . GLN B 1 37  ? 16.724 87.291 3.707   1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B OE1 1 
ATOM   2655 N  NE2 . GLN B 1 37  ? 17.554 85.530 4.835   1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 37   GLN B NE2 1 
ATOM   2656 N  N   . THR B 1 38  ? 21.128 84.474 2.033   1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 38   THR B N   1 
ATOM   2657 C  CA  . THR B 1 38  ? 21.691 83.336 2.738   1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CA  1 
ATOM   2658 C  C   . THR B 1 38  ? 21.163 83.440 4.158   1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 38   THR B C   1 
ATOM   2659 O  O   . THR B 1 38  ? 20.802 84.522 4.620   1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 38   THR B O   1 
ATOM   2660 C  CB  . THR B 1 38  ? 23.238 83.351 2.757   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CB  1 
ATOM   2661 O  OG1 . THR B 1 38  ? 23.707 84.655 3.128   1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 38   THR B OG1 1 
ATOM   2662 C  CG2 . THR B 1 38  ? 23.795 82.954 1.390   1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CG2 1 
ATOM   2663 N  N   . PRO B 1 39  ? 21.092 82.311 4.865   1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B N   1 
ATOM   2664 C  CA  . PRO B 1 39  ? 20.600 82.271 6.246   1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CA  1 
ATOM   2665 C  C   . PRO B 1 39  ? 21.245 83.317 7.162   1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B C   1 
ATOM   2666 O  O   . PRO B 1 39  ? 22.456 83.525 7.122   1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B O   1 
ATOM   2667 C  CB  . PRO B 1 39  ? 20.922 80.844 6.669   1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CB  1 
ATOM   2668 C  CG  . PRO B 1 39  ? 20.745 80.075 5.378   1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CG  1 
ATOM   2669 C  CD  . PRO B 1 39  ? 21.445 80.962 4.385   1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CD  1 
ATOM   2670 N  N   . THR B 1 40  ? 20.437 83.973 7.990   1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 40   THR B N   1 
ATOM   2671 C  CA  . THR B 1 40  ? 20.949 84.988 8.908   1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 40   THR B CA  1 
ATOM   2672 C  C   . THR B 1 40  ? 20.249 84.962 10.266  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 40   THR B C   1 
ATOM   2673 O  O   . THR B 1 40  ? 19.140 84.449 10.398  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 40   THR B O   1 
ATOM   2674 C  CB  . THR B 1 40  ? 20.799 86.405 8.312   1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 40   THR B CB  1 
ATOM   2675 O  OG1 . THR B 1 40  ? 19.418 86.659 8.012   1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 40   THR B OG1 1 
ATOM   2676 C  CG2 . THR B 1 40  ? 21.618 86.533 7.035   1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 40   THR B CG2 1 
ATOM   2677 N  N   . GLY B 1 41  ? 20.905 85.517 11.277  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B N   1 
ATOM   2678 C  CA  . GLY B 1 41  ? 20.310 85.538 12.597  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B CA  1 
ATOM   2679 C  C   . GLY B 1 41  ? 20.430 84.231 13.360  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B C   1 
ATOM   2680 O  O   . GLY B 1 41  ? 21.517 83.653 13.436  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B O   1 
ATOM   2681 N  N   . SER B 1 42  ? 19.312 83.763 13.919  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 42   SER B N   1 
ATOM   2682 C  CA  . SER B 1 42  ? 19.293 82.528 14.697  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 42   SER B CA  1 
ATOM   2683 C  C   . SER B 1 42  ? 19.347 81.274 13.853  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 42   SER B C   1 
ATOM   2684 O  O   . SER B 1 42  ? 18.493 81.056 12.992  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 42   SER B O   1 
ATOM   2685 C  CB  . SER B 1 42  ? 18.050 82.459 15.589  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 42   SER B CB  1 
ATOM   2686 O  OG  . SER B 1 42  ? 18.031 81.264 16.364  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 42   SER B OG  1 
ATOM   2687 N  N   . ILE B 1 43  ? 20.358 80.449 14.124  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B N   1 
ATOM   2688 C  CA  . ILE B 1 43  ? 20.547 79.192 13.420  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CA  1 
ATOM   2689 C  C   . ILE B 1 43  ? 19.349 78.292 13.698  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B C   1 
ATOM   2690 O  O   . ILE B 1 43  ? 18.736 77.754 12.773  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B O   1 
ATOM   2691 C  CB  . ILE B 1 43  ? 21.828 78.483 13.900  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CB  1 
ATOM   2692 C  CG1 . ILE B 1 43  ? 23.047 79.360 13.598  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG1 1 
ATOM   2693 C  CG2 . ILE B 1 43  ? 21.946 77.124 13.233  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG2 1 
ATOM   2694 C  CD1 . ILE B 1 43  ? 24.363 78.827 14.159  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CD1 1 
ATOM   2695 N  N   . LYS B 1 44  ? 19.021 78.137 14.979  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B N   1 
ATOM   2696 C  CA  . LYS B 1 44  ? 17.891 77.309 15.380  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CA  1 
ATOM   2697 C  C   . LYS B 1 44  ? 16.601 77.812 14.732  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B C   1 
ATOM   2698 O  O   . LYS B 1 44  ? 15.748 77.017 14.345  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B O   1 
ATOM   2699 C  CB  . LYS B 1 44  ? 17.748 77.304 16.900  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CB  1 
ATOM   2700 C  CG  . LYS B 1 44  ? 16.593 76.462 17.390  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CG  1 
ATOM   2701 C  CD  . LYS B 1 44  ? 16.500 76.475 18.908  1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CD  1 
ATOM   2702 C  CE  . LYS B 1 44  ? 15.235 75.765 19.396  1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CE  1 
ATOM   2703 N  NZ  . LYS B 1 44  ? 15.146 75.741 20.895  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 44   LYS B NZ  1 
ATOM   2704 N  N   . GLU B 1 45  ? 16.461 79.131 14.609  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B N   1 
ATOM   2705 C  CA  . GLU B 1 45  ? 15.271 79.707 13.987  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CA  1 
ATOM   2706 C  C   . GLU B 1 45  ? 15.200 79.377 12.491  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B C   1 
ATOM   2707 O  O   . GLU B 1 45  ? 14.133 79.037 11.975  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B O   1 
ATOM   2708 C  CB  . GLU B 1 45  ? 15.229 81.224 14.211  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CB  1 
ATOM   2709 C  CG  . GLU B 1 45  ? 14.582 81.666 15.543  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CG  1 
ATOM   2710 C  CD  . GLU B 1 45  ? 14.677 83.179 15.794  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CD  1 
ATOM   2711 O  OE1 . GLU B 1 45  ? 14.478 83.964 14.839  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B OE1 1 
ATOM   2712 O  OE2 . GLU B 1 45  ? 14.941 83.587 16.947  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B OE2 1 
ATOM   2713 N  N   . ASN B 1 46  ? 16.330 79.471 11.795  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B N   1 
ATOM   2714 C  CA  . ASN B 1 46  ? 16.372 79.143 10.371  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B CA  1 
ATOM   2715 C  C   . ASN B 1 46  ? 16.059 77.666 10.152  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B C   1 
ATOM   2716 O  O   . ASN B 1 46  ? 15.420 77.293 9.164   1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B O   1 
ATOM   2717 C  CB  . ASN B 1 46  ? 17.753 79.469 9.803   1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B CB  1 
ATOM   2718 C  CG  . ASN B 1 46  ? 17.883 80.911 9.432   1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B CG  1 
ATOM   2719 O  OD1 . ASN B 1 46  ? 17.536 81.321 8.333   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B OD1 1 
ATOM   2720 N  ND2 . ASN B 1 46  ? 18.365 81.717 10.366  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B ND2 1 
ATOM   2721 N  N   . LEU B 1 47  ? 16.491 76.841 11.093  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   1 
ATOM   2722 C  CA  . LEU B 1 47  ? 16.280 75.402 10.990  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  1 
ATOM   2723 C  C   . LEU B 1 47  ? 14.817 75.048 11.253  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   1 
ATOM   2724 O  O   . LEU B 1 47  ? 14.230 74.256 10.516  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   1 
ATOM   2725 C  CB  . LEU B 1 47  ? 17.180 74.655 11.970  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  1 
ATOM   2726 C  CG  . LEU B 1 47  ? 18.688 74.696 11.713  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  1 
ATOM   2727 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 19.450 74.099 12.894  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 1 
ATOM   2728 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 18.949 73.950 10.423  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 1 
ATOM   2729 N  N   . ASP B 1 48  ? 14.230 75.664 12.283  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B N   1 
ATOM   2730 C  CA  . ASP B 1 48  ? 12.824 75.437 12.629  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CA  1 
ATOM   2731 C  C   . ASP B 1 48  ? 11.962 75.861 11.450  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B C   1 
ATOM   2732 O  O   . ASP B 1 48  ? 11.024 75.164 11.089  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B O   1 
ATOM   2733 C  CB  . ASP B 1 48  ? 12.412 76.221 13.869  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CB  1 
ATOM   2734 C  CG  . ASP B 1 48  ? 13.038 75.671 15.124  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CG  1 
ATOM   2735 O  OD1 . ASP B 1 48  ? 13.502 74.505 15.088  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD1 1 
ATOM   2736 O  OD2 . ASP B 1 48  ? 13.063 76.402 16.136  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD2 1 
ATOM   2737 N  N   . LYS B 1 49  ? 12.307 76.989 10.833  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B N   1 
ATOM   2738 C  CA  . LYS B 1 49  ? 11.578 77.506 9.678   1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B CA  1 
ATOM   2739 C  C   . LYS B 1 49  ? 11.577 76.502 8.544   1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B C   1 
ATOM   2740 O  O   . LYS B 1 49  ? 10.532 76.202 7.969   1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B O   1 
ATOM   2741 C  CB  . LYS B 1 49  ? 12.217 78.805 9.210   1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B CB  1 
ATOM   2742 C  CG  . LYS B 1 49  ? 11.983 79.140 7.753   1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B CG  1 
ATOM   2743 C  CD  . LYS B 1 49  ? 12.815 80.351 7.373   1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B CD  1 
ATOM   2744 C  CE  . LYS B 1 49  ? 12.702 80.686 5.900   1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B CE  1 
ATOM   2745 N  NZ  . LYS B 1 49  ? 13.614 81.820 5.556   1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 49   LYS B NZ  1 
ATOM   2746 N  N   . LEU B 1 50  ? 12.763 76.000 8.215   1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B N   1 
ATOM   2747 C  CA  . LEU B 1 50  ? 12.906 75.014 7.161   1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CA  1 
ATOM   2748 C  C   . LEU B 1 50  ? 12.057 73.795 7.510   1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B C   1 
ATOM   2749 O  O   . LEU B 1 50  ? 11.341 73.266 6.661   1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B O   1 
ATOM   2750 C  CB  . LEU B 1 50  ? 14.383 74.618 7.005   1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CB  1 
ATOM   2751 C  CG  . LEU B 1 50  ? 15.269 75.596 6.219   1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CG  1 
ATOM   2752 C  CD1 . LEU B 1 50  ? 16.724 75.414 6.578   1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CD1 1 
ATOM   2753 C  CD2 . LEU B 1 50  ? 15.066 75.370 4.733   1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CD2 1 
ATOM   2754 N  N   . GLU B 1 51  ? 12.125 73.361 8.764   1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B N   1 
ATOM   2755 C  CA  . GLU B 1 51  ? 11.351 72.206 9.201   1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CA  1 
ATOM   2756 C  C   . GLU B 1 51  ? 9.856  72.429 8.997   1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B C   1 
ATOM   2757 O  O   . GLU B 1 51  ? 9.182  71.642 8.320   1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B O   1 
ATOM   2758 C  CB  . GLU B 1 51  ? 11.623 71.899 10.674  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CB  1 
ATOM   2759 C  CG  . GLU B 1 51  ? 10.792 70.736 11.191  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CG  1 
ATOM   2760 C  CD  . GLU B 1 51  ? 11.356 70.115 12.448  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CD  1 
ATOM   2761 O  OE1 . GLU B 1 51  ? 10.733 69.162 12.957  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE1 1 
ATOM   2762 O  OE2 . GLU B 1 51  ? 12.421 70.571 12.923  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE2 1 
ATOM   2763 N  N   . ASN B 1 52  ? 9.347  73.502 9.594   1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B N   1 
ATOM   2764 C  CA  . ASN B 1 52  ? 7.940  73.840 9.480   1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B CA  1 
ATOM   2765 C  C   . ASN B 1 52  ? 7.554  73.982 8.019   1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B C   1 
ATOM   2766 O  O   . ASN B 1 52  ? 6.461  73.583 7.616   1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B O   1 
ATOM   2767 C  CB  . ASN B 1 52  ? 7.645  75.133 10.220  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B CB  1 
ATOM   2768 C  CG  . ASN B 1 52  ? 7.991  75.044 11.681  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B CG  1 
ATOM   2769 O  OD1 . ASN B 1 52  ? 7.825  73.993 12.301  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B OD1 1 
ATOM   2770 N  ND2 . ASN B 1 52  ? 8.463  76.148 12.249  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B ND2 1 
ATOM   2771 N  N   . TYR B 1 53  ? 8.448  74.547 7.219   1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B N   1 
ATOM   2772 C  CA  . TYR B 1 53  ? 8.156  74.697 5.808   1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CA  1 
ATOM   2773 C  C   . TYR B 1 53  ? 7.875  73.339 5.193   1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B C   1 
ATOM   2774 O  O   . TYR B 1 53  ? 6.880  73.155 4.501   1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B O   1 
ATOM   2775 C  CB  . TYR B 1 53  ? 9.325  75.313 5.072   1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CB  1 
ATOM   2776 C  CG  . TYR B 1 53  ? 9.108  75.339 3.581   1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CG  1 
ATOM   2777 C  CD1 . TYR B 1 53  ? 8.164  76.191 3.007   1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD1 1 
ATOM   2778 C  CD2 . TYR B 1 53  ? 9.864  74.534 2.738   1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD2 1 
ATOM   2779 C  CE1 . TYR B 1 53  ? 7.988  76.242 1.626   1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE1 1 
ATOM   2780 C  CE2 . TYR B 1 53  ? 9.697  74.576 1.357   1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE2 1 
ATOM   2781 C  CZ  . TYR B 1 53  ? 8.763  75.434 0.808   1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CZ  1 
ATOM   2782 O  OH  . TYR B 1 53  ? 8.627  75.500 -0.558  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B OH  1 
ATOM   2783 N  N   . VAL B 1 54  ? 8.771  72.389 5.427   1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B N   1 
ATOM   2784 C  CA  . VAL B 1 54  ? 8.586  71.048 4.888   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CA  1 
ATOM   2785 C  C   . VAL B 1 54  ? 7.313  70.440 5.481   1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B C   1 
ATOM   2786 O  O   . VAL B 1 54  ? 6.589  69.707 4.807   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B O   1 
ATOM   2787 C  CB  . VAL B 1 54  ? 9.807  70.144 5.203   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CB  1 
ATOM   2788 C  CG1 . VAL B 1 54  ? 9.519  68.701 4.806   1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG1 1 
ATOM   2789 C  CG2 . VAL B 1 54  ? 11.031 70.657 4.450   1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG2 1 
ATOM   2790 N  N   . LYS B 1 55  ? 7.040  70.753 6.742   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B N   1 
ATOM   2791 C  CA  . LYS B 1 55  ? 5.843  70.236 7.388   1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CA  1 
ATOM   2792 C  C   . LYS B 1 55  ? 4.571  70.822 6.762   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B C   1 
ATOM   2793 O  O   . LYS B 1 55  ? 3.554  70.136 6.663   1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B O   1 
ATOM   2794 C  CB  . LYS B 1 55  ? 5.888  70.517 8.892   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CB  1 
ATOM   2795 C  CG  . LYS B 1 55  ? 6.907  69.662 9.635   1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CG  1 
ATOM   2796 C  CD  . LYS B 1 55  ? 6.855  69.910 11.135  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CD  1 
ATOM   2797 C  CE  . LYS B 1 55  ? 7.728  68.926 11.895  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CE  1 
ATOM   2798 N  NZ  . LYS B 1 55  ? 7.662  69.143 13.367  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B NZ  1 
ATOM   2799 N  N   . ASP B 1 56  ? 4.624  72.082 6.338   1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B N   1 
ATOM   2800 C  CA  . ASP B 1 56  ? 3.468  72.692 5.703   1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B CA  1 
ATOM   2801 C  C   . ASP B 1 56  ? 3.272  72.065 4.334   1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B C   1 
ATOM   2802 O  O   . ASP B 1 56  ? 2.142  71.797 3.929   1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B O   1 
ATOM   2803 C  CB  . ASP B 1 56  ? 3.642  74.204 5.550   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B CB  1 
ATOM   2804 C  CG  . ASP B 1 56  ? 3.576  74.933 6.872   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B CG  1 
ATOM   2805 O  OD1 . ASP B 1 56  ? 3.013  74.368 7.835   1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B OD1 1 
ATOM   2806 O  OD2 . ASP B 1 56  ? 4.073  76.075 6.944   1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 56   ASP B OD2 1 
ATOM   2807 N  N   . VAL B 1 57  ? 4.368  71.824 3.622   1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B N   1 
ATOM   2808 C  CA  . VAL B 1 57  ? 4.291  71.217 2.295   1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B CA  1 
ATOM   2809 C  C   . VAL B 1 57  ? 3.735  69.790 2.352   1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B C   1 
ATOM   2810 O  O   . VAL B 1 57  ? 2.994  69.363 1.468   1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B O   1 
ATOM   2811 C  CB  . VAL B 1 57  ? 5.674  71.201 1.623   1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B CB  1 
ATOM   2812 C  CG1 . VAL B 1 57  ? 5.632  70.377 0.340   1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B CG1 1 
ATOM   2813 C  CG2 . VAL B 1 57  ? 6.111  72.633 1.330   1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 57   VAL B CG2 1 
ATOM   2814 N  N   . VAL B 1 58  ? 4.099  69.048 3.389   1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B N   1 
ATOM   2815 C  CA  . VAL B 1 58  ? 3.600  67.688 3.538   1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B CA  1 
ATOM   2816 C  C   . VAL B 1 58  ? 2.083  67.737 3.702   1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B C   1 
ATOM   2817 O  O   . VAL B 1 58  ? 1.353  66.963 3.083   1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B O   1 
ATOM   2818 C  CB  . VAL B 1 58  ? 4.194  66.997 4.786   1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B CB  1 
ATOM   2819 C  CG1 . VAL B 1 58  ? 3.557  65.635 4.974   1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B CG1 1 
ATOM   2820 C  CG2 . VAL B 1 58  ? 5.697  66.854 4.642   1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 58   VAL B CG2 1 
ATOM   2821 N  N   . LYS B 1 59  ? 1.621  68.665 4.538   1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B N   1 
ATOM   2822 C  CA  . LYS B 1 59  ? 0.201  68.820 4.816   1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CA  1 
ATOM   2823 C  C   . LYS B 1 59  ? -0.583 69.259 3.594   1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B C   1 
ATOM   2824 O  O   . LYS B 1 59  ? -1.656 68.726 3.331   1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B O   1 
ATOM   2825 C  CB  . LYS B 1 59  ? -0.014 69.813 5.962   1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CB  1 
ATOM   2826 C  CG  . LYS B 1 59  ? -1.455 69.857 6.451   1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CG  1 
ATOM   2827 C  CD  . LYS B 1 59  ? -1.627 70.651 7.744   1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CD  1 
ATOM   2828 C  CE  . LYS B 1 59  ? -3.109 70.720 8.132   1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CE  1 
ATOM   2829 N  NZ  . LYS B 1 59  ? -3.390 71.445 9.420   1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B NZ  1 
ATOM   2830 N  N   . ALA B 1 60  ? -0.053 70.219 2.842   1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   1 
ATOM   2831 C  CA  . ALA B 1 60  ? -0.738 70.707 1.646   1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  1 
ATOM   2832 C  C   . ALA B 1 60  ? -0.801 69.639 0.565   1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   1 
ATOM   2833 O  O   . ALA B 1 60  ? -1.607 69.733 -0.353  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   1 
ATOM   2834 C  CB  . ALA B 1 60  ? -0.041 71.945 1.102   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  1 
ATOM   2835 N  N   . LYS B 1 61  ? 0.054  68.628 0.673   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B N   1 
ATOM   2836 C  CA  . LYS B 1 61  ? 0.088  67.547 -0.302  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CA  1 
ATOM   2837 C  C   . LYS B 1 61  ? -0.644 66.320 0.235   1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B C   1 
ATOM   2838 O  O   . LYS B 1 61  ? -0.741 65.296 -0.445  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B O   1 
ATOM   2839 C  CB  . LYS B 1 61  ? 1.541  67.177 -0.626  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CB  1 
ATOM   2840 C  CG  . LYS B 1 61  ? 2.302  68.169 -1.513  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CG  1 
ATOM   2841 C  CD  . LYS B 1 61  ? 3.772  67.751 -1.633  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CD  1 
ATOM   2842 C  CE  . LYS B 1 61  ? 4.536  68.561 -2.675  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CE  1 
ATOM   2843 N  NZ  . LYS B 1 61  ? 4.313  68.077 -4.071  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B NZ  1 
ATOM   2844 N  N   . GLY B 1 62  ? -1.153 66.436 1.462   1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 62   GLY B N   1 
ATOM   2845 C  CA  . GLY B 1 62  ? -1.868 65.341 2.102   1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 62   GLY B CA  1 
ATOM   2846 C  C   . GLY B 1 62  ? -1.070 64.050 2.138   1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 62   GLY B C   1 
ATOM   2847 O  O   . GLY B 1 62  ? -1.622 62.959 1.976   1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 62   GLY B O   1 
ATOM   2848 N  N   . LEU B 1 63  ? 0.233  64.174 2.370   1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B N   1 
ATOM   2849 C  CA  . LEU B 1 63  ? 1.127  63.022 2.403   1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CA  1 
ATOM   2850 C  C   . LEU B 1 63  ? 1.376  62.501 3.805   1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B C   1 
ATOM   2851 O  O   . LEU B 1 63  ? 1.101  63.187 4.791   1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B O   1 
ATOM   2852 C  CB  . LEU B 1 63  ? 2.467  63.395 1.766   1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CB  1 
ATOM   2853 C  CG  . LEU B 1 63  ? 2.394  63.900 0.324   1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CG  1 
ATOM   2854 C  CD1 . LEU B 1 63  ? 3.776  64.328 -0.134  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD1 1 
ATOM   2855 C  CD2 . LEU B 1 63  ? 1.838  62.805 -0.576  1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD2 1 
ATOM   2856 N  N   . ALA B 1 64  ? 1.892  61.276 3.885   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 64   ALA B N   1 
ATOM   2857 C  CA  . ALA B 1 64  ? 2.216  60.673 5.171   1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 64   ALA B CA  1 
ATOM   2858 C  C   . ALA B 1 64  ? 3.280  61.580 5.781   1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 64   ALA B C   1 
ATOM   2859 O  O   . ALA B 1 64  ? 4.167  62.057 5.078   1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 64   ALA B O   1 
ATOM   2860 C  CB  . ALA B 1 64  ? 2.768  59.264 4.968   1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 64   ALA B CB  1 
ATOM   2861 N  N   . ILE B 1 65  ? 3.197  61.828 7.080   1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B N   1 
ATOM   2862 C  CA  . ILE B 1 65  ? 4.161  62.709 7.727   1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B CA  1 
ATOM   2863 C  C   . ILE B 1 65  ? 5.465  62.013 8.140   1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B C   1 
ATOM   2864 O  O   . ILE B 1 65  ? 5.445  60.968 8.800   1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B O   1 
ATOM   2865 C  CB  . ILE B 1 65  ? 3.528  63.362 8.959   1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B CB  1 
ATOM   2866 C  CG1 . ILE B 1 65  ? 2.243  64.080 8.548   1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B CG1 1 
ATOM   2867 C  CG2 . ILE B 1 65  ? 4.506  64.335 9.594   1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B CG2 1 
ATOM   2868 C  CD1 . ILE B 1 65  ? 1.405  64.559 9.717   1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 65   ILE B CD1 1 
ATOM   2869 N  N   . PRO B 1 66  ? 6.620  62.586 7.742   1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B N   1 
ATOM   2870 C  CA  . PRO B 1 66  ? 7.944  62.042 8.064   1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CA  1 
ATOM   2871 C  C   . PRO B 1 66  ? 8.180  61.990 9.574   1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B C   1 
ATOM   2872 O  O   . PRO B 1 66  ? 7.797  62.906 10.297  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B O   1 
ATOM   2873 C  CB  . PRO B 1 66  ? 8.890  63.013 7.362   1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CB  1 
ATOM   2874 C  CG  . PRO B 1 66  ? 8.106  63.422 6.167   1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CG  1 
ATOM   2875 C  CD  . PRO B 1 66  ? 6.747  63.689 6.773   1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CD  1 
ATOM   2876 N  N   . THR B 1 67  ? 8.819  60.922 10.041  1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 67   THR B N   1 
ATOM   2877 C  CA  . THR B 1 67  ? 9.086  60.744 11.464  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CA  1 
ATOM   2878 C  C   . THR B 1 67  ? 10.036 61.794 12.019  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 67   THR B C   1 
ATOM   2879 O  O   . THR B 1 67  ? 10.704 62.506 11.271  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 67   THR B O   1 
ATOM   2880 C  CB  . THR B 1 67  ? 9.692  59.358 11.733  1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CB  1 
ATOM   2881 O  OG1 . THR B 1 67  ? 11.044 59.321 11.261  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 67   THR B OG1 1 
ATOM   2882 C  CG2 . THR B 1 67  ? 8.901  58.295 10.999  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CG2 1 
ATOM   2883 N  N   . SER B 1 68  ? 10.090 61.890 13.343  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 68   SER B N   1 
ATOM   2884 C  CA  . SER B 1 68  ? 10.979 62.845 13.984  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 68   SER B CA  1 
ATOM   2885 C  C   . SER B 1 68  ? 12.381 62.562 13.479  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 68   SER B C   1 
ATOM   2886 O  O   . SER B 1 68  ? 13.159 63.481 13.232  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 68   SER B O   1 
ATOM   2887 C  CB  . SER B 1 68  ? 10.935 62.690 15.504  1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 68   SER B CB  1 
ATOM   2888 O  OG  . SER B 1 68  ? 9.712  63.176 16.022  1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 68   SER B OG  1 
ATOM   2889 N  N   . GLY B 1 69  ? 12.686 61.278 13.317  1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B N   1 
ATOM   2890 C  CA  . GLY B 1 69  ? 13.994 60.876 12.835  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B CA  1 
ATOM   2891 C  C   . GLY B 1 69  ? 14.357 61.517 11.510  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B C   1 
ATOM   2892 O  O   . GLY B 1 69  ? 15.396 62.175 11.401  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B O   1 
ATOM   2893 N  N   . ALA B 1 70  ? 13.502 61.324 10.506  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   1 
ATOM   2894 C  CA  . ALA B 1 70  ? 13.723 61.882 9.174   1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  1 
ATOM   2895 C  C   . ALA B 1 70  ? 14.005 63.374 9.276   1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   1 
ATOM   2896 O  O   . ALA B 1 70  ? 14.872 63.901 8.572   1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   1 
ATOM   2897 C  CB  . ALA B 1 70  ? 12.501 61.639 8.290   1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  1 
ATOM   2898 N  N   . PHE B 1 71  ? 13.271 64.046 10.162  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B N   1 
ATOM   2899 C  CA  . PHE B 1 71  ? 13.443 65.480 10.368  1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CA  1 
ATOM   2900 C  C   . PHE B 1 71  ? 14.728 65.824 11.114  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B C   1 
ATOM   2901 O  O   . PHE B 1 71  ? 15.424 66.763 10.736  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B O   1 
ATOM   2902 C  CB  . PHE B 1 71  ? 12.233 66.076 11.111  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CB  1 
ATOM   2903 C  CG  . PHE B 1 71  ? 11.060 66.387 10.211  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CG  1 
ATOM   2904 C  CD1 . PHE B 1 71  ? 9.874  65.663 10.307  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CD1 1 
ATOM   2905 C  CD2 . PHE B 1 71  ? 11.160 67.380 9.240   1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CD2 1 
ATOM   2906 C  CE1 . PHE B 1 71  ? 8.810  65.921 9.448   1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CE1 1 
ATOM   2907 C  CE2 . PHE B 1 71  ? 10.101 67.644 8.380   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CE2 1 
ATOM   2908 C  CZ  . PHE B 1 71  ? 8.924  66.912 8.484   1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CZ  1 
ATOM   2909 N  N   . SER B 1 72  ? 15.042 65.072 12.166  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 72   SER B N   1 
ATOM   2910 C  CA  . SER B 1 72  ? 16.255 65.323 12.934  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 72   SER B CA  1 
ATOM   2911 C  C   . SER B 1 72  ? 17.457 65.183 12.017  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 72   SER B C   1 
ATOM   2912 O  O   . SER B 1 72  ? 18.444 65.903 12.156  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 72   SER B O   1 
ATOM   2913 C  CB  . SER B 1 72  ? 16.389 64.332 14.086  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 72   SER B CB  1 
ATOM   2914 O  OG  . SER B 1 72  ? 17.489 64.684 14.911  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 72   SER B OG  1 
ATOM   2915 N  N   . ASN B 1 73  ? 17.371 64.247 11.080  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B N   1 
ATOM   2916 C  CA  . ASN B 1 73  ? 18.451 64.029 10.127  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CA  1 
ATOM   2917 C  C   . ASN B 1 73  ? 18.530 65.168 9.120   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B C   1 
ATOM   2918 O  O   . ASN B 1 73  ? 19.616 65.626 8.780   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B O   1 
ATOM   2919 C  CB  . ASN B 1 73  ? 18.245 62.715 9.374   1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CB  1 
ATOM   2920 C  CG  . ASN B 1 73  ? 18.500 61.499 10.238  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CG  1 
ATOM   2921 O  OD1 . ASN B 1 73  ? 18.283 60.372 9.804   1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B OD1 1 
ATOM   2922 N  ND2 . ASN B 1 73  ? 18.968 61.719 11.467  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B ND2 1 
ATOM   2923 N  N   . THR B 1 74  ? 17.380 65.618 8.633   1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 74   THR B N   1 
ATOM   2924 C  CA  . THR B 1 74  ? 17.362 66.701 7.665   1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 74   THR B CA  1 
ATOM   2925 C  C   . THR B 1 74  ? 17.917 67.995 8.256   1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 74   THR B C   1 
ATOM   2926 O  O   . THR B 1 74  ? 18.618 68.730 7.573   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 74   THR B O   1 
ATOM   2927 C  CB  . THR B 1 74  ? 15.947 66.932 7.126   1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 74   THR B CB  1 
ATOM   2928 O  OG1 . THR B 1 74  ? 15.522 65.767 6.404   1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 74   THR B OG1 1 
ATOM   2929 C  CG2 . THR B 1 74  ? 15.925 68.120 6.197   1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 74   THR B CG2 1 
ATOM   2930 N  N   . ARG B 1 75  ? 17.616 68.275 9.520   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B N   1 
ATOM   2931 C  CA  . ARG B 1 75  ? 18.140 69.482 10.156  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B CA  1 
ATOM   2932 C  C   . ARG B 1 75  ? 19.672 69.440 10.189  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B C   1 
ATOM   2933 O  O   . ARG B 1 75  ? 20.340 70.477 10.090  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B O   1 
ATOM   2934 C  CB  . ARG B 1 75  ? 17.614 69.614 11.585  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B CB  1 
ATOM   2935 C  CG  . ARG B 1 75  ? 16.155 69.976 11.701  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B CG  1 
ATOM   2936 C  CD  . ARG B 1 75  ? 15.728 69.939 13.158  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B CD  1 
ATOM   2937 N  NE  . ARG B 1 75  ? 16.279 71.024 13.971  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B NE  1 
ATOM   2938 C  CZ  . ARG B 1 75  ? 15.695 72.208 14.126  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B CZ  1 
ATOM   2939 N  NH1 . ARG B 1 75  ? 14.546 72.471 13.519  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B NH1 1 
ATOM   2940 N  NH2 . ARG B 1 75  ? 16.236 73.121 14.920  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 75   ARG B NH2 1 
ATOM   2941 N  N   . GLY B 1 76  ? 20.223 68.237 10.342  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 76   GLY B N   1 
ATOM   2942 C  CA  . GLY B 1 76  ? 21.668 68.072 10.368  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 76   GLY B CA  1 
ATOM   2943 C  C   . GLY B 1 76  ? 22.247 68.432 9.013   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 76   GLY B C   1 
ATOM   2944 O  O   . GLY B 1 76  ? 23.230 69.165 8.925   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 76   GLY B O   1 
ATOM   2945 N  N   . THR B 1 77  ? 21.634 67.921 7.949   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 77   THR B N   1 
ATOM   2946 C  CA  . THR B 1 77  ? 22.087 68.219 6.597   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 77   THR B CA  1 
ATOM   2947 C  C   . THR B 1 77  ? 21.992 69.713 6.325   1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 77   THR B C   1 
ATOM   2948 O  O   . THR B 1 77  ? 22.847 70.285 5.644   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 77   THR B O   1 
ATOM   2949 C  CB  . THR B 1 77  ? 21.251 67.486 5.573   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 77   THR B CB  1 
ATOM   2950 O  OG1 . THR B 1 77  ? 21.420 66.076 5.755   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 77   THR B OG1 1 
ATOM   2951 C  CG2 . THR B 1 77  ? 21.672 67.879 4.167   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 77   THR B CG2 1 
ATOM   2952 N  N   . TRP B 1 78  ? 20.946 70.347 6.853   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B N   1 
ATOM   2953 C  CA  . TRP B 1 78  ? 20.771 71.782 6.678   1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CA  1 
ATOM   2954 C  C   . TRP B 1 78  ? 21.855 72.519 7.461   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B C   1 
ATOM   2955 O  O   . TRP B 1 78  ? 22.456 73.472 6.963   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B O   1 
ATOM   2956 C  CB  . TRP B 1 78  ? 19.387 72.239 7.166   1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CB  1 
ATOM   2957 C  CG  . TRP B 1 78  ? 18.256 71.869 6.249   1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CG  1 
ATOM   2958 C  CD1 . TRP B 1 78  ? 18.302 71.759 4.883   1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CD1 1 
ATOM   2959 C  CD2 . TRP B 1 78  ? 16.904 71.601 6.626   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CD2 1 
ATOM   2960 N  NE1 . TRP B 1 78  ? 17.062 71.438 4.392   1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B NE1 1 
ATOM   2961 C  CE2 . TRP B 1 78  ? 16.185 71.336 5.440   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CE2 1 
ATOM   2962 C  CE3 . TRP B 1 78  ? 16.228 71.558 7.853   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CE3 1 
ATOM   2963 C  CZ2 . TRP B 1 78  ? 14.824 71.033 5.448   1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CZ2 1 
ATOM   2964 C  CZ3 . TRP B 1 78  ? 14.877 71.255 7.861   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CZ3 1 
ATOM   2965 C  CH2 . TRP B 1 78  ? 14.188 70.996 6.665   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 78   TRP B CH2 1 
ATOM   2966 N  N   . PHE B 1 79  ? 22.108 72.075 8.687   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B N   1 
ATOM   2967 C  CA  . PHE B 1 79  ? 23.124 72.708 9.513   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CA  1 
ATOM   2968 C  C   . PHE B 1 79  ? 24.487 72.636 8.837   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B C   1 
ATOM   2969 O  O   . PHE B 1 79  ? 25.258 73.592 8.874   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B O   1 
ATOM   2970 C  CB  . PHE B 1 79  ? 23.199 72.025 10.868  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CB  1 
ATOM   2971 C  CG  . PHE B 1 79  ? 24.205 72.633 11.779  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CG  1 
ATOM   2972 C  CD1 . PHE B 1 79  ? 24.020 73.920 12.268  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CD1 1 
ATOM   2973 C  CD2 . PHE B 1 79  ? 25.346 71.927 12.146  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CD2 1 
ATOM   2974 C  CE1 . PHE B 1 79  ? 24.955 74.502 13.116  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CE1 1 
ATOM   2975 C  CE2 . PHE B 1 79  ? 26.290 72.494 12.991  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CE2 1 
ATOM   2976 C  CZ  . PHE B 1 79  ? 26.093 73.788 13.479  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 79   PHE B CZ  1 
ATOM   2977 N  N   . GLU B 1 80  ? 24.775 71.488 8.231   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B N   1 
ATOM   2978 C  CA  . GLU B 1 80  ? 26.030 71.261 7.527   1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CA  1 
ATOM   2979 C  C   . GLU B 1 80  ? 26.164 72.250 6.381   1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B C   1 
ATOM   2980 O  O   . GLU B 1 80  ? 27.247 72.798 6.141   1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B O   1 
ATOM   2981 C  CB  . GLU B 1 80  ? 26.077 69.827 6.980   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CB  1 
ATOM   2982 C  CG  . GLU B 1 80  ? 26.502 68.765 8.001   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CG  1 
ATOM   2983 C  CD  . GLU B 1 80  ? 26.061 67.352 7.621   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CD  1 
ATOM   2984 O  OE1 . GLU B 1 80  ? 26.115 67.012 6.423   1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B OE1 1 
ATOM   2985 O  OE2 . GLU B 1 80  ? 25.673 66.572 8.520   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 80   GLU B OE2 1 
ATOM   2986 N  N   . VAL B 1 81  ? 25.063 72.476 5.667   1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B N   1 
ATOM   2987 C  CA  . VAL B 1 81  ? 25.075 73.417 4.551   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CA  1 
ATOM   2988 C  C   . VAL B 1 81  ? 25.284 74.834 5.080   1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B C   1 
ATOM   2989 O  O   . VAL B 1 81  ? 26.039 75.615 4.500   1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B O   1 
ATOM   2990 C  CB  . VAL B 1 81  ? 23.759 73.366 3.739   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CB  1 
ATOM   2991 C  CG1 . VAL B 1 81  ? 23.761 74.452 2.672   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG1 1 
ATOM   2992 C  CG2 . VAL B 1 81  ? 23.608 72.004 3.089   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG2 1 
ATOM   2993 N  N   . MET B 1 82  ? 24.627 75.156 6.193   1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 82   MET B N   1 
ATOM   2994 C  CA  . MET B 1 82  ? 24.749 76.484 6.799   1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 82   MET B CA  1 
ATOM   2995 C  C   . MET B 1 82  ? 26.183 76.795 7.214   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 82   MET B C   1 
ATOM   2996 O  O   . MET B 1 82  ? 26.702 77.883 6.938   1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 82   MET B O   1 
ATOM   2997 C  CB  . MET B 1 82  ? 23.816 76.593 8.004   1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 82   MET B CB  1 
ATOM   2998 C  CG  . MET B 1 82  ? 22.359 76.667 7.597   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 82   MET B CG  1 
ATOM   2999 S  SD  . MET B 1 82  ? 21.219 76.664 8.973   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 82   MET B SD  1 
ATOM   3000 C  CE  . MET B 1 82  ? 19.652 76.705 8.066   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 82   MET B CE  1 
ATOM   3001 N  N   . ILE B 1 83  ? 26.808 75.836 7.889   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B N   1 
ATOM   3002 C  CA  . ILE B 1 83  ? 28.190 75.971 8.321   1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CA  1 
ATOM   3003 C  C   . ILE B 1 83  ? 29.077 76.192 7.086   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B C   1 
ATOM   3004 O  O   . ILE B 1 83  ? 29.853 77.147 7.028   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B O   1 
ATOM   3005 C  CB  . ILE B 1 83  ? 28.647 74.695 9.072   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CB  1 
ATOM   3006 C  CG1 . ILE B 1 83  ? 28.010 74.666 10.455  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CG1 1 
ATOM   3007 C  CG2 . ILE B 1 83  ? 30.158 74.663 9.214   1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CG2 1 
ATOM   3008 C  CD1 . ILE B 1 83  ? 28.372 75.866 11.308  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CD1 1 
ATOM   3009 N  N   . ALA B 1 84  ? 28.945 75.306 6.100   1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 84   ALA B N   1 
ATOM   3010 C  CA  . ALA B 1 84  ? 29.732 75.391 4.880   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 84   ALA B CA  1 
ATOM   3011 C  C   . ALA B 1 84  ? 29.592 76.732 4.164   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 84   ALA B C   1 
ATOM   3012 O  O   . ALA B 1 84  ? 30.589 77.325 3.761   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 84   ALA B O   1 
ATOM   3013 C  CB  . ALA B 1 84  ? 29.350 74.257 3.937   1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 84   ALA B CB  1 
ATOM   3014 N  N   . ILE B 1 85  ? 28.362 77.209 3.996   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B N   1 
ATOM   3015 C  CA  . ILE B 1 85  ? 28.122 78.480 3.308   1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B CA  1 
ATOM   3016 C  C   . ILE B 1 85  ? 28.712 79.658 4.080   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B C   1 
ATOM   3017 O  O   . ILE B 1 85  ? 29.374 80.527 3.508   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B O   1 
ATOM   3018 C  CB  . ILE B 1 85  ? 26.600 78.726 3.110   1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B CB  1 
ATOM   3019 C  CG1 . ILE B 1 85  ? 26.017 77.652 2.194   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B CG1 1 
ATOM   3020 C  CG2 . ILE B 1 85  ? 26.351 80.122 2.529   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B CG2 1 
ATOM   3021 C  CD1 . ILE B 1 85  ? 26.644 77.615 0.833   1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 85   ILE B CD1 1 
ATOM   3022 N  N   . GLN B 1 86  ? 28.464 79.686 5.383   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B N   1 
ATOM   3023 C  CA  . GLN B 1 86  ? 28.967 80.768 6.201   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B CA  1 
ATOM   3024 C  C   . GLN B 1 86  ? 30.484 80.795 6.088   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B C   1 
ATOM   3025 O  O   . GLN B 1 86  ? 31.072 81.845 5.841   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B O   1 
ATOM   3026 C  CB  . GLN B 1 86  ? 28.528 80.583 7.660   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B CB  1 
ATOM   3027 C  CG  . GLN B 1 86  ? 28.766 81.807 8.552   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B CG  1 
ATOM   3028 C  CD  . GLN B 1 86  ? 27.902 83.025 8.191   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B CD  1 
ATOM   3029 O  OE1 . GLN B 1 86  ? 28.142 84.123 8.686   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B OE1 1 
ATOM   3030 N  NE2 . GLN B 1 86  ? 26.900 82.830 7.337   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 86   GLN B NE2 1 
ATOM   3031 N  N   . SER B 1 87  ? 31.119 79.637 6.247   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 87   SER B N   1 
ATOM   3032 C  CA  . SER B 1 87  ? 32.582 79.546 6.161   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 87   SER B CA  1 
ATOM   3033 C  C   . SER B 1 87  ? 33.105 80.039 4.827   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 87   SER B C   1 
ATOM   3034 O  O   . SER B 1 87  ? 34.130 80.722 4.769   1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 87   SER B O   1 
ATOM   3035 C  CB  . SER B 1 87  ? 33.049 78.106 6.375   1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 87   SER B CB  1 
ATOM   3036 O  OG  . SER B 1 87  ? 32.722 77.671 7.678   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 87   SER B OG  1 
ATOM   3037 N  N   . TRP B 1 88  ? 32.406 79.681 3.754   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B N   1 
ATOM   3038 C  CA  . TRP B 1 88  ? 32.805 80.092 2.413   1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CA  1 
ATOM   3039 C  C   . TRP B 1 88  ? 32.766 81.618 2.302   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B C   1 
ATOM   3040 O  O   . TRP B 1 88  ? 33.695 82.220 1.768   1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B O   1 
ATOM   3041 C  CB  . TRP B 1 88  ? 31.893 79.442 1.362   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CB  1 
ATOM   3042 C  CG  . TRP B 1 88  ? 32.105 79.933 -0.045  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CG  1 
ATOM   3043 C  CD1 . TRP B 1 88  ? 31.867 81.194 -0.524  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CD1 1 
ATOM   3044 C  CD2 . TRP B 1 88  ? 32.571 79.168 -1.157  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CD2 1 
ATOM   3045 N  NE1 . TRP B 1 88  ? 32.156 81.260 -1.864  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B NE1 1 
ATOM   3046 C  CE2 . TRP B 1 88  ? 32.590 80.033 -2.278  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CE2 1 
ATOM   3047 C  CE3 . TRP B 1 88  ? 32.975 77.839 -1.316  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CE3 1 
ATOM   3048 C  CZ2 . TRP B 1 88  ? 32.996 79.603 -3.544  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CZ2 1 
ATOM   3049 C  CZ3 . TRP B 1 88  ? 33.378 77.414 -2.577  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CZ3 1 
ATOM   3050 C  CH2 . TRP B 1 88  ? 33.386 78.295 -3.674  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 88   TRP B CH2 1 
ATOM   3051 N  N   . ASN B 1 89  ? 31.705 82.244 2.812   1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B N   1 
ATOM   3052 C  CA  . ASN B 1 89  ? 31.603 83.700 2.748   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B CA  1 
ATOM   3053 C  C   . ASN B 1 89  ? 32.548 84.392 3.739   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B C   1 
ATOM   3054 O  O   . ASN B 1 89  ? 32.947 85.540 3.530   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B O   1 
ATOM   3055 C  CB  . ASN B 1 89  ? 30.160 84.154 3.001   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B CB  1 
ATOM   3056 C  CG  . ASN B 1 89  ? 29.224 83.814 1.847   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B CG  1 
ATOM   3057 O  OD1 . ASN B 1 89  ? 29.635 83.778 0.688   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B OD1 1 
ATOM   3058 N  ND2 . ASN B 1 89  ? 27.952 83.585 2.162   1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 89   ASN B ND2 1 
ATOM   3059 N  N   . TYR B 1 90  ? 32.908 83.692 4.814   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B N   1 
ATOM   3060 C  CA  . TYR B 1 90  ? 33.817 84.232 5.823   1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CA  1 
ATOM   3061 C  C   . TYR B 1 90  ? 35.204 84.517 5.260   1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B C   1 
ATOM   3062 O  O   . TYR B 1 90  ? 35.751 85.599 5.472   1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B O   1 
ATOM   3063 C  CB  . TYR B 1 90  ? 33.956 83.266 7.007   1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CB  1 
ATOM   3064 C  CG  . TYR B 1 90  ? 35.044 83.649 8.002   1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CG  1 
ATOM   3065 C  CD1 . TYR B 1 90  ? 34.770 84.451 9.106   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CD1 1 
ATOM   3066 C  CD2 . TYR B 1 90  ? 36.352 83.214 7.825   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CD2 1 
ATOM   3067 C  CE1 . TYR B 1 90  ? 35.779 84.809 10.008  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CE1 1 
ATOM   3068 C  CE2 . TYR B 1 90  ? 37.361 83.568 8.715   1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CE2 1 
ATOM   3069 C  CZ  . TYR B 1 90  ? 37.069 84.362 9.801   1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B CZ  1 
ATOM   3070 O  OH  . TYR B 1 90  ? 38.088 84.708 10.658  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 90   TYR B OH  1 
ATOM   3071 N  N   . ARG B 1 91  ? 35.789 83.552 4.556   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B N   1 
ATOM   3072 C  CA  . ARG B 1 91  ? 37.124 83.787 4.027   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CA  1 
ATOM   3073 C  C   . ARG B 1 91  ? 37.086 84.847 2.945   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B C   1 
ATOM   3074 O  O   . ARG B 1 91  ? 38.095 85.505 2.671   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B O   1 
ATOM   3075 C  CB  . ARG B 1 91  ? 37.761 82.501 3.491   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CB  1 
ATOM   3076 C  CG  . ARG B 1 91  ? 37.076 81.873 2.313   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CG  1 
ATOM   3077 C  CD  . ARG B 1 91  ? 38.011 80.876 1.620   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CD  1 
ATOM   3078 N  NE  . ARG B 1 91  ? 39.142 81.523 0.942   1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B NE  1 
ATOM   3079 C  CZ  . ARG B 1 91  ? 39.049 82.219 -0.191  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CZ  1 
ATOM   3080 N  NH1 . ARG B 1 91  ? 37.878 82.375 -0.793  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B NH1 1 
ATOM   3081 N  NH2 . ARG B 1 91  ? 40.135 82.750 -0.735  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 91   ARG B NH2 1 
ATOM   3082 N  N   . VAL B 1 92  ? 35.918 85.026 2.336   1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B N   1 
ATOM   3083 C  CA  . VAL B 1 92  ? 35.785 86.033 1.297   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CA  1 
ATOM   3084 C  C   . VAL B 1 92  ? 35.717 87.417 1.915   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B C   1 
ATOM   3085 O  O   . VAL B 1 92  ? 36.519 88.276 1.572   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B O   1 
ATOM   3086 C  CB  . VAL B 1 92  ? 34.536 85.816 0.431   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CB  1 
ATOM   3087 C  CG1 . VAL B 1 92  ? 34.299 87.038 -0.435  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CG1 1 
ATOM   3088 C  CG2 . VAL B 1 92  ? 34.727 84.601 -0.454  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CG2 1 
ATOM   3089 N  N   . LYS B 1 93  ? 34.789 87.639 2.841   1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B N   1 
ATOM   3090 C  CA  . LYS B 1 93  ? 34.675 88.964 3.443   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B CA  1 
ATOM   3091 C  C   . LYS B 1 93  ? 35.857 89.353 4.326   1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B C   1 
ATOM   3092 O  O   . LYS B 1 93  ? 36.113 90.543 4.535   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B O   1 
ATOM   3093 C  CB  . LYS B 1 93  ? 33.363 89.096 4.220   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B CB  1 
ATOM   3094 C  CG  . LYS B 1 93  ? 33.254 88.279 5.476   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B CG  1 
ATOM   3095 C  CD  . LYS B 1 93  ? 31.863 88.432 6.029   1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B CD  1 
ATOM   3096 C  CE  . LYS B 1 93  ? 31.709 87.703 7.329   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B CE  1 
ATOM   3097 N  NZ  . LYS B 1 93  ? 30.281 87.674 7.731   1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 93   LYS B NZ  1 
ATOM   3098 N  N   . ARG B 1 94  ? 36.575 88.358 4.844   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B N   1 
ATOM   3099 C  CA  . ARG B 1 94  ? 37.749 88.611 5.680   1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CA  1 
ATOM   3100 C  C   . ARG B 1 94  ? 38.981 88.711 4.788   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B C   1 
ATOM   3101 O  O   . ARG B 1 94  ? 40.066 89.049 5.255   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B O   1 
ATOM   3102 C  CB  . ARG B 1 94  ? 37.946 87.480 6.695   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CB  1 
ATOM   3103 C  CG  . ARG B 1 94  ? 36.973 87.512 7.863   1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CG  1 
ATOM   3104 C  CD  . ARG B 1 94  ? 37.219 88.713 8.787   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CD  1 
ATOM   3105 N  NE  . ARG B 1 94  ? 36.456 88.604 10.034  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B NE  1 
ATOM   3106 C  CZ  . ARG B 1 94  ? 35.137 88.750 10.131  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CZ  1 
ATOM   3107 N  NH1 . ARG B 1 94  ? 34.417 89.029 9.055   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B NH1 1 
ATOM   3108 N  NH2 . ARG B 1 94  ? 34.531 88.583 11.302  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B NH2 1 
ATOM   3109 N  N   . GLU B 1 95  ? 38.792 88.415 3.503   1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   1 
ATOM   3110 C  CA  . GLU B 1 95  ? 39.860 88.449 2.512   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  1 
ATOM   3111 C  C   . GLU B 1 95  ? 41.044 87.567 2.900   1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   1 
ATOM   3112 O  O   . GLU B 1 95  ? 42.193 87.994 2.835   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   1 
ATOM   3113 C  CB  . GLU B 1 95  ? 40.332 89.887 2.293   1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  1 
ATOM   3114 C  CG  . GLU B 1 95  ? 39.294 90.797 1.641   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  1 
ATOM   3115 C  CD  . GLU B 1 95  ? 39.693 92.271 1.679   1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  1 
ATOM   3116 O  OE1 . GLU B 1 95  ? 40.803 92.601 1.218   1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 1 
ATOM   3117 O  OE2 . GLU B 1 95  ? 38.896 93.097 2.169   1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 1 
ATOM   3118 N  N   . LEU B 1 96  ? 40.759 86.332 3.298   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B N   1 
ATOM   3119 C  CA  . LEU B 1 96  ? 41.804 85.394 3.690   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CA  1 
ATOM   3120 C  C   . LEU B 1 96  ? 42.189 84.608 2.450   1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B C   1 
ATOM   3121 O  O   . LEU B 1 96  ? 41.809 83.446 2.298   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B O   1 
ATOM   3122 C  CB  . LEU B 1 96  ? 41.279 84.448 4.770   1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CB  1 
ATOM   3123 C  CG  . LEU B 1 96  ? 40.872 85.110 6.088   1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CG  1 
ATOM   3124 C  CD1 . LEU B 1 96  ? 40.176 84.114 6.975   1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CD1 1 
ATOM   3125 C  CD2 . LEU B 1 96  ? 42.098 85.654 6.781   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CD2 1 
ATOM   3126 N  N   . ASN B 1 97  ? 42.952 85.243 1.566   1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B N   1 
ATOM   3127 C  CA  . ASN B 1 97  ? 43.345 84.607 0.317   1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B CA  1 
ATOM   3128 C  C   . ASN B 1 97  ? 44.220 83.364 0.425   1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B C   1 
ATOM   3129 O  O   . ASN B 1 97  ? 44.415 82.678 -0.569  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B O   1 
ATOM   3130 C  CB  . ASN B 1 97  ? 44.027 85.622 -0.608  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B CB  1 
ATOM   3131 C  CG  . ASN B 1 97  ? 45.329 86.166 -0.031  1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B CG  1 
ATOM   3132 O  OD1 . ASN B 1 97  ? 45.861 85.635 0.950   1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B OD1 1 
ATOM   3133 N  ND2 . ASN B 1 97  ? 45.857 87.225 -0.648  1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 97   ASN B ND2 1 
ATOM   3134 N  N   . ASP B 1 98  ? 44.746 83.059 1.604   1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B N   1 
ATOM   3135 C  CA  . ASP B 1 98  ? 45.590 81.875 1.737   1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B CA  1 
ATOM   3136 C  C   . ASP B 1 98  ? 44.916 80.761 2.508   1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B C   1 
ATOM   3137 O  O   . ASP B 1 98  ? 45.489 79.694 2.671   1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B O   1 
ATOM   3138 C  CB  . ASP B 1 98  ? 46.890 82.221 2.441   1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B CB  1 
ATOM   3139 C  CG  . ASP B 1 98  ? 47.595 83.385 1.805   1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B CG  1 
ATOM   3140 O  OD1 . ASP B 1 98  ? 47.695 83.421 0.555   1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B OD1 1 
ATOM   3141 O  OD2 . ASP B 1 98  ? 48.058 84.266 2.562   1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 98   ASP B OD2 1 
ATOM   3142 N  N   . TYR B 1 99  ? 43.696 81.016 2.970   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B N   1 
ATOM   3143 C  CA  . TYR B 1 99  ? 42.946 80.049 3.762   1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CA  1 
ATOM   3144 C  C   . TYR B 1 99  ? 41.763 79.386 3.066   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B C   1 
ATOM   3145 O  O   . TYR B 1 99  ? 41.127 79.958 2.186   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B O   1 
ATOM   3146 C  CB  . TYR B 1 99  ? 42.429 80.725 5.033   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CB  1 
ATOM   3147 C  CG  . TYR B 1 99  ? 43.493 81.055 6.048   1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CG  1 
ATOM   3148 C  CD1 . TYR B 1 99  ? 43.754 80.197 7.115   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CD1 1 
ATOM   3149 C  CD2 . TYR B 1 99  ? 44.242 82.225 5.942   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CD2 1 
ATOM   3150 C  CE1 . TYR B 1 99  ? 44.732 80.499 8.054   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CE1 1 
ATOM   3151 C  CE2 . TYR B 1 99  ? 45.222 82.536 6.874   1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CE2 1 
ATOM   3152 C  CZ  . TYR B 1 99  ? 45.460 81.670 7.927   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B CZ  1 
ATOM   3153 O  OH  . TYR B 1 99  ? 46.413 81.979 8.860   1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 99   TYR B OH  1 
ATOM   3154 N  N   . LEU B 1 100 ? 41.490 78.160 3.487   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B N   1 
ATOM   3155 C  CA  . LEU B 1 100 ? 40.366 77.383 3.002   1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CA  1 
ATOM   3156 C  C   . LEU B 1 100 ? 39.739 76.810 4.258   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B C   1 
ATOM   3157 O  O   . LEU B 1 100 ? 40.421 76.199 5.082   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B O   1 
ATOM   3158 C  CB  . LEU B 1 100 ? 40.805 76.229 2.083   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CB  1 
ATOM   3159 C  CG  . LEU B 1 100 ? 41.236 76.524 0.639   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CG  1 
ATOM   3160 C  CD1 . LEU B 1 100 ? 41.439 75.211 -0.131  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CD1 1 
ATOM   3161 C  CD2 . LEU B 1 100 ? 40.171 77.370 -0.045  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CD2 1 
ATOM   3162 N  N   . ILE B 1 101 ? 38.446 77.052 4.419   1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B N   1 
ATOM   3163 C  CA  . ILE B 1 101 ? 37.691 76.539 5.554   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B CA  1 
ATOM   3164 C  C   . ILE B 1 101 ? 36.715 75.566 4.890   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B C   1 
ATOM   3165 O  O   . ILE B 1 101 ? 35.705 75.970 4.324   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B O   1 
ATOM   3166 C  CB  . ILE B 1 101 ? 36.967 77.685 6.269   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B CB  1 
ATOM   3167 C  CG1 . ILE B 1 101 ? 37.999 78.731 6.685   1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B CG1 1 
ATOM   3168 C  CG2 . ILE B 1 101 ? 36.221 77.166 7.472   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B CG2 1 
ATOM   3169 C  CD1 . ILE B 1 101 ? 37.421 80.044 7.063   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 101  ILE B CD1 1 
ATOM   3170 N  N   . ILE B 1 102 ? 37.045 74.281 4.954   1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B N   1 
ATOM   3171 C  CA  . ILE B 1 102 ? 36.262 73.239 4.302   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CA  1 
ATOM   3172 C  C   . ILE B 1 102 ? 35.342 72.391 5.161   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B C   1 
ATOM   3173 O  O   . ILE B 1 102 ? 35.733 71.887 6.212   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B O   1 
ATOM   3174 C  CB  . ILE B 1 102 ? 37.197 72.275 3.565   1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CB  1 
ATOM   3175 C  CG1 . ILE B 1 102 ? 38.101 73.066 2.623   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CG1 1 
ATOM   3176 C  CG2 . ILE B 1 102 ? 36.386 71.226 2.829   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CG2 1 
ATOM   3177 C  CD1 . ILE B 1 102 ? 39.217 72.238 2.029   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CD1 1 
ATOM   3178 N  N   . LYS B 1 103 ? 34.118 72.206 4.679   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B N   1 
ATOM   3179 C  CA  . LYS B 1 103 ? 33.136 71.397 5.380   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B CA  1 
ATOM   3180 C  C   . LYS B 1 103 ? 33.389 69.944 4.993   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B C   1 
ATOM   3181 O  O   . LYS B 1 103 ? 33.231 69.573 3.838   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B O   1 
ATOM   3182 C  CB  . LYS B 1 103 ? 31.726 71.812 4.969   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B CB  1 
ATOM   3183 C  CG  . LYS B 1 103 ? 30.725 71.702 6.097   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B CG  1 
ATOM   3184 C  CD  . LYS B 1 103 ? 30.606 70.284 6.540   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B CD  1 
ATOM   3185 C  CE  . LYS B 1 103 ? 30.015 70.165 7.920   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B CE  1 
ATOM   3186 N  NZ  . LYS B 1 103 ? 30.049 68.728 8.291   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 103  LYS B NZ  1 
ATOM   3187 N  N   . MET B 1 104 ? 33.777 69.123 5.961   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 104  MET B N   1 
ATOM   3188 C  CA  . MET B 1 104 ? 34.073 67.727 5.690   1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 104  MET B CA  1 
ATOM   3189 C  C   . MET B 1 104 ? 32.940 66.759 5.988   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 104  MET B C   1 
ATOM   3190 O  O   . MET B 1 104 ? 32.207 66.929 6.960   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 104  MET B O   1 
ATOM   3191 C  CB  . MET B 1 104 ? 35.304 67.292 6.486   1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 104  MET B CB  1 
ATOM   3192 C  CG  . MET B 1 104 ? 36.573 68.046 6.155   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 104  MET B CG  1 
ATOM   3193 S  SD  . MET B 1 104 ? 37.063 67.819 4.447   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 104  MET B SD  1 
ATOM   3194 C  CE  . MET B 1 104 ? 37.332 66.083 4.415   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 104  MET B CE  1 
ATOM   3195 N  N   . PRO B 1 105 ? 32.792 65.719 5.149   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B N   1 
ATOM   3196 C  CA  . PRO B 1 105 ? 31.762 64.687 5.295   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B CA  1 
ATOM   3197 C  C   . PRO B 1 105 ? 32.307 63.692 6.319   1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B C   1 
ATOM   3198 O  O   . PRO B 1 105 ? 33.343 63.955 6.933   1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B O   1 
ATOM   3199 C  CB  . PRO B 1 105 ? 31.691 64.086 3.903   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B CB  1 
ATOM   3200 C  CG  . PRO B 1 105 ? 33.128 64.102 3.497   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B CG  1 
ATOM   3201 C  CD  . PRO B 1 105 ? 33.595 65.479 3.935   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 105  PRO B CD  1 
ATOM   3202 N  N   . ASN B 1 106 ? 31.642 62.558 6.511   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B N   1 
ATOM   3203 C  CA  . ASN B 1 106 ? 32.145 61.588 7.477   1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CA  1 
ATOM   3204 C  C   . ASN B 1 106 ? 33.333 60.827 6.872   1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B C   1 
ATOM   3205 O  O   . ASN B 1 106 ? 33.465 60.734 5.656   1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B O   1 
ATOM   3206 C  CB  . ASN B 1 106 ? 31.048 60.610 7.884   1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CB  1 
ATOM   3207 C  CG  . ASN B 1 106 ? 31.033 59.377 7.025   1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CG  1 
ATOM   3208 O  OD1 . ASN B 1 106 ? 30.811 59.457 5.816   1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B OD1 1 
ATOM   3209 N  ND2 . ASN B 1 106 ? 31.284 58.219 7.639   1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B ND2 1 
ATOM   3210 N  N   . VAL B 1 107 ? 34.186 60.276 7.730   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B N   1 
ATOM   3211 C  CA  . VAL B 1 107 ? 35.384 59.562 7.292   1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CA  1 
ATOM   3212 C  C   . VAL B 1 107 ? 35.154 58.463 6.250   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B C   1 
ATOM   3213 O  O   . VAL B 1 107 ? 36.019 58.207 5.407   1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B O   1 
ATOM   3214 C  CB  . VAL B 1 107 ? 36.131 58.967 8.511   1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CB  1 
ATOM   3215 C  CG1 . VAL B 1 107 ? 35.326 57.821 9.109   1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CG1 1 
ATOM   3216 C  CG2 . VAL B 1 107 ? 37.531 58.529 8.106   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CG2 1 
ATOM   3217 N  N   . LYS B 1 108 ? 33.997 57.817 6.291   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B N   1 
ATOM   3218 C  CA  . LYS B 1 108 ? 33.722 56.760 5.335   1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CA  1 
ATOM   3219 C  C   . LYS B 1 108 ? 33.430 57.302 3.943   1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B C   1 
ATOM   3220 O  O   . LYS B 1 108 ? 33.730 56.663 2.938   1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B O   1 
ATOM   3221 C  CB  . LYS B 1 108 ? 32.575 55.900 5.838   1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CB  1 
ATOM   3222 C  CG  . LYS B 1 108 ? 32.928 55.169 7.122   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CG  1 
ATOM   3223 C  CD  . LYS B 1 108 ? 31.848 54.171 7.514   1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CD  1 
ATOM   3224 C  CE  . LYS B 1 108 ? 32.200 53.458 8.816   1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CE  1 
ATOM   3225 N  NZ  . LYS B 1 108 ? 31.097 52.553 9.278   1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B NZ  1 
ATOM   3226 N  N   . THR B 1 109 ? 32.853 58.493 3.885   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 109  THR B N   1 
ATOM   3227 C  CA  . THR B 1 109 ? 32.554 59.135 2.612   1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CA  1 
ATOM   3228 C  C   . THR B 1 109 ? 33.859 59.601 1.966   1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 109  THR B C   1 
ATOM   3229 O  O   . THR B 1 109 ? 34.124 59.340 0.791   1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 109  THR B O   1 
ATOM   3230 C  CB  . THR B 1 109 ? 31.657 60.361 2.819   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CB  1 
ATOM   3231 O  OG1 . THR B 1 109 ? 30.407 59.939 3.370   1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 109  THR B OG1 1 
ATOM   3232 C  CG2 . THR B 1 109 ? 31.422 61.093 1.502   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CG2 1 
ATOM   3233 N  N   . PHE B 1 110 ? 34.674 60.296 2.749   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B N   1 
ATOM   3234 C  CA  . PHE B 1 110 ? 35.942 60.807 2.264   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CA  1 
ATOM   3235 C  C   . PHE B 1 110 ? 36.849 61.052 3.454   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B C   1 
ATOM   3236 O  O   . PHE B 1 110 ? 36.675 62.039 4.164   1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B O   1 
ATOM   3237 C  CB  . PHE B 1 110 ? 35.729 62.124 1.517   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CB  1 
ATOM   3238 C  CG  . PHE B 1 110 ? 36.976 62.663 0.856   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CG  1 
ATOM   3239 C  CD1 . PHE B 1 110 ? 37.244 62.394 -0.481  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CD1 1 
ATOM   3240 C  CD2 . PHE B 1 110 ? 37.879 63.441 1.571   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CD2 1 
ATOM   3241 C  CE1 . PHE B 1 110 ? 38.385 62.892 -1.093  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CE1 1 
ATOM   3242 C  CE2 . PHE B 1 110 ? 39.023 63.944 0.967   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CE2 1 
ATOM   3243 C  CZ  . PHE B 1 110 ? 39.277 63.669 -0.367  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CZ  1 
ATOM   3244 N  N   . ASP B 1 111 ? 37.806 60.150 3.675   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B N   1 
ATOM   3245 C  CA  . ASP B 1 111 ? 38.763 60.281 4.771   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CA  1 
ATOM   3246 C  C   . ASP B 1 111 ? 39.571 61.548 4.511   1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B C   1 
ATOM   3247 O  O   . ASP B 1 111 ? 40.262 61.643 3.495   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B O   1 
ATOM   3248 C  CB  . ASP B 1 111 ? 39.695 59.077 4.785   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CB  1 
ATOM   3249 C  CG  . ASP B 1 111 ? 40.723 59.154 5.885   1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CG  1 
ATOM   3250 O  OD1 . ASP B 1 111 ? 40.976 60.266 6.390   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD1 1 
ATOM   3251 O  OD2 . ASP B 1 111 ? 41.290 58.097 6.238   1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD2 1 
ATOM   3252 N  N   . PHE B 1 112 ? 39.497 62.511 5.429   1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   1 
ATOM   3253 C  CA  . PHE B 1 112 ? 40.199 63.793 5.270   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  1 
ATOM   3254 C  C   . PHE B 1 112 ? 41.686 63.623 4.995   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   1 
ATOM   3255 O  O   . PHE B 1 112 ? 42.302 64.473 4.348   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   1 
ATOM   3256 C  CB  . PHE B 1 112 ? 40.000 64.678 6.513   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  1 
ATOM   3257 C  CG  . PHE B 1 112 ? 41.021 64.448 7.609   1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  1 
ATOM   3258 C  CD1 . PHE B 1 112 ? 42.161 65.240 7.694   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 1 
ATOM   3259 C  CD2 . PHE B 1 112 ? 40.851 63.427 8.535   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 1 
ATOM   3260 C  CE1 . PHE B 1 112 ? 43.119 65.015 8.690   1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 1 
ATOM   3261 C  CE2 . PHE B 1 112 ? 41.798 63.194 9.527   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 1 
ATOM   3262 C  CZ  . PHE B 1 112 ? 42.938 63.992 9.605   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  1 
ATOM   3263 N  N   . ARG B 1 113 ? 42.259 62.530 5.494   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B N   1 
ATOM   3264 C  CA  . ARG B 1 113 ? 43.677 62.245 5.298   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CA  1 
ATOM   3265 C  C   . ARG B 1 113 ? 44.064 62.211 3.823   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B C   1 
ATOM   3266 O  O   . ARG B 1 113 ? 45.224 62.394 3.473   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B O   1 
ATOM   3267 C  CB  . ARG B 1 113 ? 44.035 60.923 5.978   1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CB  1 
ATOM   3268 C  CG  . ARG B 1 113 ? 44.034 61.053 7.491   1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CG  1 
ATOM   3269 C  CD  . ARG B 1 113 ? 44.020 59.718 8.179   1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CD  1 
ATOM   3270 N  NE  . ARG B 1 113 ? 45.132 58.870 7.771   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B NE  1 
ATOM   3271 C  CZ  . ARG B 1 113 ? 45.386 57.687 8.317   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CZ  1 
ATOM   3272 N  NH1 . ARG B 1 113 ? 44.602 57.231 9.288   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B NH1 1 
ATOM   3273 N  NH2 . ARG B 1 113 ? 46.410 56.960 7.897   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B NH2 1 
ATOM   3274 N  N   . LYS B 1 114 ? 43.077 62.000 2.959   1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B N   1 
ATOM   3275 C  CA  . LYS B 1 114 ? 43.318 61.958 1.529   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CA  1 
ATOM   3276 C  C   . LYS B 1 114 ? 43.647 63.331 0.956   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B C   1 
ATOM   3277 O  O   . LYS B 1 114 ? 43.989 63.441 -0.218  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B O   1 
ATOM   3278 C  CB  . LYS B 1 114 ? 42.104 61.350 0.825   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CB  1 
ATOM   3279 C  CG  . LYS B 1 114 ? 41.931 59.870 1.141   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CG  1 
ATOM   3280 C  CD  . LYS B 1 114 ? 40.525 59.375 0.881   1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CD  1 
ATOM   3281 C  CE  . LYS B 1 114 ? 40.193 59.408 -0.583  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CE  1 
ATOM   3282 N  NZ  . LYS B 1 114 ? 38.789 58.966 -0.821  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B NZ  1 
ATOM   3283 N  N   . ILE B 1 115 ? 43.548 64.383 1.767   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B N   1 
ATOM   3284 C  CA  . ILE B 1 115 ? 43.887 65.715 1.267   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B CA  1 
ATOM   3285 C  C   . ILE B 1 115 ? 45.398 65.908 1.337   1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B C   1 
ATOM   3286 O  O   . ILE B 1 115 ? 45.958 66.795 0.698   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B O   1 
ATOM   3287 C  CB  . ILE B 1 115 ? 43.194 66.863 2.064   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B CB  1 
ATOM   3288 C  CG1 . ILE B 1 115 ? 43.751 66.957 3.486   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B CG1 1 
ATOM   3289 C  CG2 . ILE B 1 115 ? 41.684 66.635 2.092   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B CG2 1 
ATOM   3290 C  CD1 . ILE B 1 115 ? 43.321 68.233 4.203   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 115  ILE B CD1 1 
ATOM   3291 N  N   . PHE B 1 116 ? 46.054 65.057 2.115   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B N   1 
ATOM   3292 C  CA  . PHE B 1 116 ? 47.497 65.117 2.271   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CA  1 
ATOM   3293 C  C   . PHE B 1 116 ? 48.236 64.702 1.009   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B C   1 
ATOM   3294 O  O   . PHE B 1 116 ? 47.742 63.880 0.236   1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B O   1 
ATOM   3295 C  CB  . PHE B 1 116 ? 47.922 64.202 3.413   1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CB  1 
ATOM   3296 C  CG  . PHE B 1 116 ? 47.634 64.757 4.772   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CG  1 
ATOM   3297 C  CD1 . PHE B 1 116 ? 47.422 63.899 5.852   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CD1 1 
ATOM   3298 C  CD2 . PHE B 1 116 ? 47.625 66.133 4.985   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CD2 1 
ATOM   3299 C  CE1 . PHE B 1 116 ? 47.208 64.402 7.136   1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CE1 1 
ATOM   3300 C  CE2 . PHE B 1 116 ? 47.414 66.652 6.250   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CE2 1 
ATOM   3301 C  CZ  . PHE B 1 116 ? 47.204 65.782 7.336   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CZ  1 
ATOM   3302 N  N   . ASP B 1 117 ? 49.423 65.271 0.804   1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B N   1 
ATOM   3303 C  CA  . ASP B 1 117 ? 50.224 64.912 -0.353  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CA  1 
ATOM   3304 C  C   . ASP B 1 117 ? 50.742 63.487 -0.186  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B C   1 
ATOM   3305 O  O   . ASP B 1 117 ? 50.638 62.877 0.887   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B O   1 
ATOM   3306 C  CB  . ASP B 1 117 ? 51.382 65.910 -0.561  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CB  1 
ATOM   3307 C  CG  . ASP B 1 117 ? 52.261 66.101 0.675   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CG  1 
ATOM   3308 O  OD1 . ASP B 1 117 ? 52.956 67.136 0.738   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD1 1 
ATOM   3309 O  OD2 . ASP B 1 117 ? 52.293 65.241 1.575   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD2 1 
ATOM   3310 N  N   . ASN B 1 118 ? 51.293 62.945 -1.254  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B N   1 
ATOM   3311 C  CA  . ASN B 1 118 ? 51.803 61.588 -1.227  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B CA  1 
ATOM   3312 C  C   . ASN B 1 118 ? 52.861 61.314 -0.148  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B C   1 
ATOM   3313 O  O   . ASN B 1 118 ? 52.809 60.293 0.538   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B O   1 
ATOM   3314 C  CB  . ASN B 1 118 ? 52.361 61.244 -2.608  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B CB  1 
ATOM   3315 C  CG  . ASN B 1 118 ? 52.947 59.865 -2.659  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B CG  1 
ATOM   3316 O  OD1 . ASN B 1 118 ? 52.247 58.864 -2.452  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B OD1 1 
ATOM   3317 N  ND2 . ASN B 1 118 ? 54.248 59.795 -2.927  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B ND2 1 
ATOM   3318 N  N   . GLU B 1 119 ? 53.821 62.219 -0.004  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B N   1 
ATOM   3319 C  CA  . GLU B 1 119 ? 54.886 62.045 0.974   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CA  1 
ATOM   3320 C  C   . GLU B 1 119 ? 54.344 61.831 2.385   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B C   1 
ATOM   3321 O  O   . GLU B 1 119 ? 54.803 60.948 3.109   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B O   1 
ATOM   3322 C  CB  . GLU B 1 119 ? 55.815 63.261 0.937   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CB  1 
ATOM   3323 C  CG  . GLU B 1 119 ? 56.863 63.305 2.029   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CG  1 
ATOM   3324 C  CD  . GLU B 1 119 ? 57.775 64.516 1.907   1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CD  1 
ATOM   3325 O  OE1 . GLU B 1 119 ? 57.293 65.612 1.542   1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B OE1 1 
ATOM   3326 O  OE2 . GLU B 1 119 ? 58.980 64.381 2.194   1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B OE2 1 
ATOM   3327 N  N   . THR B 1 120 ? 53.364 62.642 2.769   1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 120  THR B N   1 
ATOM   3328 C  CA  . THR B 1 120 ? 52.754 62.540 4.085   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CA  1 
ATOM   3329 C  C   . THR B 1 120 ? 51.933 61.257 4.256   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 120  THR B C   1 
ATOM   3330 O  O   . THR B 1 120 ? 52.045 60.586 5.279   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 120  THR B O   1 
ATOM   3331 C  CB  . THR B 1 120 ? 51.865 63.761 4.355   1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CB  1 
ATOM   3332 O  OG1 . THR B 1 120 ? 52.680 64.945 4.350   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 120  THR B OG1 1 
ATOM   3333 C  CG2 . THR B 1 120 ? 51.150 63.612 5.697   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CG2 1 
ATOM   3334 N  N   . ARG B 1 121 ? 51.116 60.912 3.259   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B N   1 
ATOM   3335 C  CA  . ARG B 1 121 ? 50.301 59.693 3.325   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B CA  1 
ATOM   3336 C  C   . ARG B 1 121 ? 51.145 58.412 3.436   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B C   1 
ATOM   3337 O  O   . ARG B 1 121 ? 50.773 57.467 4.127   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B O   1 
ATOM   3338 C  CB  . ARG B 1 121 ? 49.362 59.623 2.113   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B CB  1 
ATOM   3339 C  CG  . ARG B 1 121 ? 48.365 60.779 2.063   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B CG  1 
ATOM   3340 C  CD  . ARG B 1 121 ? 47.114 60.399 1.302   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B CD  1 
ATOM   3341 N  NE  . ARG B 1 121 ? 46.365 59.343 1.981   1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B NE  1 
ATOM   3342 C  CZ  . ARG B 1 121 ? 45.465 58.562 1.387   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B CZ  1 
ATOM   3343 N  NH1 . ARG B 1 121 ? 45.196 58.715 0.093   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B NH1 1 
ATOM   3344 N  NH2 . ARG B 1 121 ? 44.837 57.619 2.084   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 121  ARG B NH2 1 
ATOM   3345 N  N   . GLU B 1 122 ? 52.288 58.383 2.759   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N   1 
ATOM   3346 C  CA  . GLU B 1 122 ? 53.177 57.229 2.830   1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA  1 
ATOM   3347 C  C   . GLU B 1 122 ? 53.702 57.062 4.269   1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C   1 
ATOM   3348 O  O   . GLU B 1 122 ? 53.826 55.942 4.768   1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O   1 
ATOM   3349 C  CB  . GLU B 1 122 ? 54.346 57.413 1.854   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB  1 
ATOM   3350 C  CG  . GLU B 1 122 ? 54.218 56.627 0.558   1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG  1 
ATOM   3351 C  CD  . GLU B 1 122 ? 55.064 57.205 -0.576  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD  1 
ATOM   3352 O  OE1 . GLU B 1 122 ? 56.196 57.687 -0.316  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1 1 
ATOM   3353 O  OE2 . GLU B 1 122 ? 54.594 57.162 -1.739  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2 1 
ATOM   3354 N  N   . LYS B 1 123 ? 54.009 58.172 4.937   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B N   1 
ATOM   3355 C  CA  . LYS B 1 123 ? 54.505 58.089 6.307   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B CA  1 
ATOM   3356 C  C   . LYS B 1 123 ? 53.430 57.526 7.230   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B C   1 
ATOM   3357 O  O   . LYS B 1 123 ? 53.718 56.744 8.130   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B O   1 
ATOM   3358 C  CB  . LYS B 1 123 ? 54.959 59.462 6.811   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B CB  1 
ATOM   3359 C  CG  . LYS B 1 123 ? 56.111 60.081 6.017   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B CG  1 
ATOM   3360 C  CD  . LYS B 1 123 ? 56.767 61.195 6.803   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B CD  1 
ATOM   3361 C  CE  . LYS B 1 123 ? 57.715 61.990 5.942   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B CE  1 
ATOM   3362 N  NZ  . LYS B 1 123 ? 58.660 61.093 5.256   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 123  LYS B NZ  1 
ATOM   3363 N  N   . LEU B 1 124 ? 52.186 57.920 7.002   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B N   1 
ATOM   3364 C  CA  . LEU B 1 124 ? 51.095 57.437 7.820   1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CA  1 
ATOM   3365 C  C   . LEU B 1 124 ? 50.809 55.977 7.484   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B C   1 
ATOM   3366 O  O   . LEU B 1 124 ? 50.455 55.192 8.362   1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B O   1 
ATOM   3367 C  CB  . LEU B 1 124 ? 49.845 58.291 7.594   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CB  1 
ATOM   3368 C  CG  . LEU B 1 124 ? 49.966 59.767 7.990   1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CG  1 
ATOM   3369 C  CD1 . LEU B 1 124 ? 48.661 60.488 7.708   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD1 1 
ATOM   3370 C  CD2 . LEU B 1 124 ? 50.325 59.877 9.466   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD2 1 
ATOM   3371 N  N   . HIS B 1 125 ? 50.953 55.613 6.212   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B N   1 
ATOM   3372 C  CA  . HIS B 1 125 ? 50.713 54.233 5.800   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B CA  1 
ATOM   3373 C  C   . HIS B 1 125 ? 51.790 53.344 6.375   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B C   1 
ATOM   3374 O  O   . HIS B 1 125 ? 51.539 52.203 6.747   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B O   1 
ATOM   3375 C  CB  . HIS B 1 125 ? 50.696 54.121 4.280   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B CB  1 
ATOM   3376 C  CG  . HIS B 1 125 ? 49.454 54.681 3.664   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B CG  1 
ATOM   3377 N  ND1 . HIS B 1 125 ? 49.455 55.360 2.464   1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B ND1 1 
ATOM   3378 C  CD2 . HIS B 1 125 ? 48.170 54.669 4.092   1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B CD2 1 
ATOM   3379 C  CE1 . HIS B 1 125 ? 48.221 55.747 2.181   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B CE1 1 
ATOM   3380 N  NE2 . HIS B 1 125 ? 47.423 55.340 3.154   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 125  HIS B NE2 1 
ATOM   3381 N  N   . GLN B 1 126 ? 52.996 53.874 6.458   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B N   1 
ATOM   3382 C  CA  . GLN B 1 126 ? 54.086 53.112 7.021   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B CA  1 
ATOM   3383 C  C   . GLN B 1 126 ? 53.802 52.908 8.527   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B C   1 
ATOM   3384 O  O   . GLN B 1 126 ? 54.058 51.828 9.078   1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B O   1 
ATOM   3385 C  CB  . GLN B 1 126 ? 55.384 53.871 6.772   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B CB  1 
ATOM   3386 C  CG  . GLN B 1 126 ? 56.624 53.198 7.260   1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B CG  1 
ATOM   3387 C  CD  . GLN B 1 126 ? 56.811 53.388 8.742   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B CD  1 
ATOM   3388 O  OE1 . GLN B 1 126 ? 56.398 54.408 9.299   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B OE1 1 
ATOM   3389 N  NE2 . GLN B 1 126 ? 57.454 52.419 9.392   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 126  GLN B NE2 1 
ATOM   3390 N  N   . LEU B 1 127 ? 53.254 53.933 9.186   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B N   1 
ATOM   3391 C  CA  . LEU B 1 127 ? 52.917 53.847 10.611  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CA  1 
ATOM   3392 C  C   . LEU B 1 127 ? 51.853 52.766 10.822  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B C   1 
ATOM   3393 O  O   . LEU B 1 127 ? 51.982 51.919 11.701  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B O   1 
ATOM   3394 C  CB  . LEU B 1 127 ? 52.405 55.201 11.128  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CB  1 
ATOM   3395 C  CG  . LEU B 1 127 ? 51.786 55.292 12.533  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CG  1 
ATOM   3396 C  CD1 . LEU B 1 127 ? 52.741 54.753 13.581  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CD1 1 
ATOM   3397 C  CD2 . LEU B 1 127 ? 51.441 56.738 12.840  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CD2 1 
ATOM   3398 N  N   . GLU B 1 128 ? 50.813 52.789 10.001  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B N   1 
ATOM   3399 C  CA  . GLU B 1 128 ? 49.741 51.810 10.106  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CA  1 
ATOM   3400 C  C   . GLU B 1 128 ? 50.257 50.393 9.979   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B C   1 
ATOM   3401 O  O   . GLU B 1 128 ? 49.926 49.522 10.773  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B O   1 
ATOM   3402 C  CB  . GLU B 1 128 ? 48.707 52.034 9.008   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CB  1 
ATOM   3403 C  CG  . GLU B 1 128 ? 47.896 53.302 9.135   1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CG  1 
ATOM   3404 C  CD  . GLU B 1 128 ? 47.023 53.536 7.911   1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CD  1 
ATOM   3405 O  OE1 . GLU B 1 128 ? 46.064 54.337 7.985   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B OE1 1 
ATOM   3406 O  OE2 . GLU B 1 128 ? 47.307 52.920 6.859   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B OE2 1 
ATOM   3407 N  N   . LYS B 1 129 ? 51.051 50.169 8.936   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B N   1 
ATOM   3408 C  CA  . LYS B 1 129 ? 51.625 48.857 8.653   1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CA  1 
ATOM   3409 C  C   . LYS B 1 129 ? 52.529 48.430 9.809   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B C   1 
ATOM   3410 O  O   . LYS B 1 129 ? 52.584 47.247 10.158  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B O   1 
ATOM   3411 C  CB  . LYS B 1 129 ? 52.403 48.909 7.332   1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CB  1 
ATOM   3412 C  CG  . LYS B 1 129 ? 51.541 49.427 6.178   1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CG  1 
ATOM   3413 C  CD  . LYS B 1 129 ? 52.333 49.844 4.930   1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CD  1 
ATOM   3414 C  CE  . LYS B 1 129 ? 51.396 50.449 3.875   1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CE  1 
ATOM   3415 N  NZ  . LYS B 1 129 ? 52.099 50.787 2.616   1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B NZ  1 
ATOM   3416 N  N   . SER B 1 130 ? 53.221 49.397 10.405  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 130  SER B N   1 
ATOM   3417 C  CA  . SER B 1 130 ? 54.108 49.140 11.531  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 130  SER B CA  1 
ATOM   3418 C  C   . SER B 1 130 ? 53.289 48.604 12.716  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 130  SER B C   1 
ATOM   3419 O  O   . SER B 1 130 ? 53.617 47.575 13.309  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 130  SER B O   1 
ATOM   3420 C  CB  . SER B 1 130 ? 54.790 50.452 11.916  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 130  SER B CB  1 
ATOM   3421 O  OG  . SER B 1 130 ? 55.920 50.249 12.733  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 130  SER B OG  1 
ATOM   3422 N  N   . LEU B 1 131 ? 52.215 49.320 13.040  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B N   1 
ATOM   3423 C  CA  . LEU B 1 131 ? 51.326 48.974 14.145  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CA  1 
ATOM   3424 C  C   . LEU B 1 131 ? 50.650 47.628 13.978  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B C   1 
ATOM   3425 O  O   . LEU B 1 131 ? 50.620 46.819 14.904  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B O   1 
ATOM   3426 C  CB  . LEU B 1 131 ? 50.238 50.040 14.302  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CB  1 
ATOM   3427 C  CG  . LEU B 1 131 ? 50.662 51.403 14.834  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CG  1 
ATOM   3428 C  CD1 . LEU B 1 131 ? 49.471 52.334 14.850  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CD1 1 
ATOM   3429 C  CD2 . LEU B 1 131 ? 51.229 51.244 16.225  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CD2 1 
ATOM   3430 N  N   . LEU B 1 132 ? 50.082 47.415 12.795  1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B N   1 
ATOM   3431 C  CA  . LEU B 1 132 ? 49.380 46.177 12.470  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B CA  1 
ATOM   3432 C  C   . LEU B 1 132 ? 50.315 44.980 12.328  1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B C   1 
ATOM   3433 O  O   . LEU B 1 132 ? 49.854 43.860 12.121  1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B O   1 
ATOM   3434 C  CB  . LEU B 1 132 ? 48.562 46.356 11.182  1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B CB  1 
ATOM   3435 C  CG  . LEU B 1 132 ? 47.305 47.227 11.286  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B CG  1 
ATOM   3436 C  CD1 . LEU B 1 132 ? 46.817 47.605 9.894   1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B CD1 1 
ATOM   3437 C  CD2 . LEU B 1 132 ? 46.226 46.472 12.058  1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 132  LEU B CD2 1 
ATOM   3438 N  N   . THR B 1 133 ? 51.621 45.215 12.444  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 133  THR B N   1 
ATOM   3439 C  CA  . THR B 1 133 ? 52.595 44.133 12.345  1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 133  THR B CA  1 
ATOM   3440 C  C   . THR B 1 133 ? 53.150 43.794 13.723  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 133  THR B C   1 
ATOM   3441 O  O   . THR B 1 133 ? 54.306 44.079 14.030  1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 133  THR B O   1 
ATOM   3442 C  CB  . THR B 1 133 ? 53.777 44.505 11.429  1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 133  THR B CB  1 
ATOM   3443 O  OG1 . THR B 1 133 ? 53.283 44.879 10.138  1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 133  THR B OG1 1 
ATOM   3444 C  CG2 . THR B 1 133 ? 54.714 43.312 11.265  1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 133  THR B CG2 1 
ATOM   3445 N  N   . HIS B 1 134 ? 52.314 43.188 14.552  1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B N   1 
ATOM   3446 C  CA  . HIS B 1 134 ? 52.698 42.802 15.901  1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B CA  1 
ATOM   3447 C  C   . HIS B 1 134 ? 51.857 41.579 16.246  1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B C   1 
ATOM   3448 O  O   . HIS B 1 134 ? 50.730 41.455 15.757  1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B O   1 
ATOM   3449 C  CB  . HIS B 1 134 ? 52.390 43.939 16.883  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B CB  1 
ATOM   3450 C  CG  . HIS B 1 134 ? 53.296 45.133 16.733  1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B CG  1 
ATOM   3451 N  ND1 . HIS B 1 134 ? 54.621 45.094 17.055  1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B ND1 1 
ATOM   3452 C  CD2 . HIS B 1 134 ? 53.035 46.388 16.287  1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B CD2 1 
ATOM   3453 C  CE1 . HIS B 1 134 ? 55.167 46.287 16.816  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B CE1 1 
ATOM   3454 N  NE2 . HIS B 1 134 ? 54.226 47.079 16.352  1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 134  HIS B NE2 1 
ATOM   3455 N  N   . LYS B 1 135 ? 52.390 40.671 17.065  1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B N   1 
ATOM   3456 C  CA  . LYS B 1 135 ? 51.617 39.487 17.436  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B CA  1 
ATOM   3457 C  C   . LYS B 1 135 ? 50.211 39.970 17.764  1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B C   1 
ATOM   3458 O  O   . LYS B 1 135 ? 49.237 39.493 17.183  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B O   1 
ATOM   3459 C  CB  . LYS B 1 135 ? 52.255 38.758 18.625  1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B CB  1 
ATOM   3460 C  CG  . LYS B 1 135 ? 53.518 37.974 18.235  1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B CG  1 
ATOM   3461 C  CD  . LYS B 1 135 ? 53.965 36.972 19.303  1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B CD  1 
ATOM   3462 C  CE  . LYS B 1 135 ? 55.208 36.213 18.844  1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B CE  1 
ATOM   3463 N  NZ  . LYS B 1 135 ? 55.684 35.241 19.861  1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 135  LYS B NZ  1 
ATOM   3464 N  N   . GLN B 1 136 ? 50.108 40.927 18.682  1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B N   1 
ATOM   3465 C  CA  . GLN B 1 136 ? 48.811 41.508 19.007  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B CA  1 
ATOM   3466 C  C   . GLN B 1 136 ? 48.660 42.742 18.118  1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B C   1 
ATOM   3467 O  O   . GLN B 1 136 ? 49.431 43.700 18.219  1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B O   1 
ATOM   3468 C  CB  . GLN B 1 136 ? 48.724 41.925 20.478  1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B CB  1 
ATOM   3469 C  CG  . GLN B 1 136 ? 47.619 42.954 20.734  1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B CG  1 
ATOM   3470 C  CD  . GLN B 1 136 ? 47.376 43.241 22.209  1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B CD  1 
ATOM   3471 O  OE1 . GLN B 1 136 ? 48.316 43.389 22.996  1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B OE1 1 
ATOM   3472 N  NE2 . GLN B 1 136 ? 46.104 43.340 22.587  1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 136  GLN B NE2 1 
ATOM   3473 N  N   . GLN B 1 137 ? 47.667 42.709 17.242  1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B N   1 
ATOM   3474 C  CA  . GLN B 1 137 ? 47.425 43.809 16.326  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CA  1 
ATOM   3475 C  C   . GLN B 1 137 ? 46.926 45.097 16.963  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B C   1 
ATOM   3476 O  O   . GLN B 1 137 ? 45.966 45.098 17.736  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B O   1 
ATOM   3477 C  CB  . GLN B 1 137 ? 46.417 43.394 15.264  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CB  1 
ATOM   3478 C  CG  . GLN B 1 137 ? 46.902 42.333 14.319  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CG  1 
ATOM   3479 C  CD  . GLN B 1 137 ? 46.331 42.541 12.939  1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CD  1 
ATOM   3480 O  OE1 . GLN B 1 137 ? 45.132 42.800 12.782  1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B OE1 1 
ATOM   3481 N  NE2 . GLN B 1 137 ? 47.184 42.436 11.926  1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 137  GLN B NE2 1 
ATOM   3482 N  N   . VAL B 1 138 ? 47.592 46.190 16.615  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B N   1 
ATOM   3483 C  CA  . VAL B 1 138 ? 47.223 47.514 17.085  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CA  1 
ATOM   3484 C  C   . VAL B 1 138 ? 46.788 48.202 15.797  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B C   1 
ATOM   3485 O  O   . VAL B 1 138 ? 47.285 47.883 14.717  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B O   1 
ATOM   3486 C  CB  . VAL B 1 138 ? 48.416 48.250 17.713  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CB  1 
ATOM   3487 C  CG1 . VAL B 1 138 ? 47.958 49.580 18.293  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CG1 1 
ATOM   3488 C  CG2 . VAL B 1 138 ? 49.035 47.393 18.794  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CG2 1 
ATOM   3489 N  N   . ARG B 1 139 ? 45.870 49.144 15.897  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B N   1 
ATOM   3490 C  CA  . ARG B 1 139 ? 45.370 49.781 14.704  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CA  1 
ATOM   3491 C  C   . ARG B 1 139 ? 45.256 51.299 14.820  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B C   1 
ATOM   3492 O  O   . ARG B 1 139 ? 44.884 51.826 15.871  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B O   1 
ATOM   3493 C  CB  . ARG B 1 139 ? 44.010 49.153 14.389  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CB  1 
ATOM   3494 C  CG  . ARG B 1 139 ? 43.382 49.544 13.077  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CG  1 
ATOM   3495 C  CD  . ARG B 1 139 ? 41.981 48.953 12.988  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CD  1 
ATOM   3496 N  NE  . ARG B 1 139 ? 42.018 47.497 12.992  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B NE  1 
ATOM   3497 C  CZ  . ARG B 1 139 ? 42.288 46.754 11.920  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CZ  1 
ATOM   3498 N  NH1 . ARG B 1 139 ? 42.544 47.334 10.748  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B NH1 1 
ATOM   3499 N  NH2 . ARG B 1 139 ? 42.293 45.427 12.016  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B NH2 1 
ATOM   3500 N  N   . LEU B 1 140 ? 45.599 52.002 13.743  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B N   1 
ATOM   3501 C  CA  . LEU B 1 140 ? 45.496 53.458 13.726  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B CA  1 
ATOM   3502 C  C   . LEU B 1 140 ? 44.140 53.744 13.125  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B C   1 
ATOM   3503 O  O   . LEU B 1 140 ? 43.920 53.484 11.947  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B O   1 
ATOM   3504 C  CB  . LEU B 1 140 ? 46.585 54.102 12.848  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B CB  1 
ATOM   3505 C  CG  . LEU B 1 140 ? 46.463 55.633 12.746  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B CG  1 
ATOM   3506 C  CD1 . LEU B 1 140 ? 46.646 56.245 14.131  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B CD1 1 
ATOM   3507 C  CD2 . LEU B 1 140 ? 47.476 56.201 11.778  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 140  LEU B CD2 1 
ATOM   3508 N  N   . ILE B 1 141 ? 43.230 54.260 13.941  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B N   1 
ATOM   3509 C  CA  . ILE B 1 141 ? 41.878 54.564 13.496  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B CA  1 
ATOM   3510 C  C   . ILE B 1 141 ? 41.626 56.043 13.668  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B C   1 
ATOM   3511 O  O   . ILE B 1 141 ? 41.582 56.538 14.787  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B O   1 
ATOM   3512 C  CB  . ILE B 1 141 ? 40.833 53.789 14.329  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B CB  1 
ATOM   3513 C  CG1 . ILE B 1 141 ? 41.063 52.288 14.188  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B CG1 1 
ATOM   3514 C  CG2 . ILE B 1 141 ? 39.416 54.149 13.877  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B CG2 1 
ATOM   3515 C  CD1 . ILE B 1 141 ? 40.144 51.454 15.031  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 141  ILE B CD1 1 
ATOM   3516 N  N   . THR B 1 142 ? 41.463 56.751 12.558  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 142  THR B N   1 
ATOM   3517 C  CA  . THR B 1 142 ? 41.222 58.185 12.617  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 142  THR B CA  1 
ATOM   3518 C  C   . THR B 1 142 ? 39.810 58.506 12.138  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 142  THR B C   1 
ATOM   3519 O  O   . THR B 1 142 ? 39.138 57.662 11.549  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 142  THR B O   1 
ATOM   3520 C  CB  . THR B 1 142 ? 42.259 58.949 11.752  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 142  THR B CB  1 
ATOM   3521 O  OG1 . THR B 1 142 ? 42.194 58.475 10.404  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 142  THR B OG1 1 
ATOM   3522 C  CG2 . THR B 1 142 ? 43.681 58.726 12.291  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 142  THR B CG2 1 
ATOM   3523 N  N   . SER B 1 143 ? 39.358 59.724 12.407  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 143  SER B N   1 
ATOM   3524 C  CA  . SER B 1 143 ? 38.028 60.160 11.988  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 143  SER B CA  1 
ATOM   3525 C  C   . SER B 1 143 ? 38.150 61.534 11.338  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 143  SER B C   1 
ATOM   3526 O  O   . SER B 1 143 ? 39.243 62.095 11.262  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 143  SER B O   1 
ATOM   3527 C  CB  . SER B 1 143 ? 37.082 60.233 13.191  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 143  SER B CB  1 
ATOM   3528 O  OG  . SER B 1 143 ? 37.594 61.114 14.176  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 143  SER B OG  1 
ATOM   3529 N  N   . ASN B 1 144 ? 37.026 62.071 10.875  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B N   1 
ATOM   3530 C  CA  . ASN B 1 144 ? 36.999 63.371 10.217  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B CA  1 
ATOM   3531 C  C   . ASN B 1 144 ? 36.447 64.503 11.048  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B C   1 
ATOM   3532 O  O   . ASN B 1 144 ? 35.339 64.406 11.580  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B O   1 
ATOM   3533 C  CB  . ASN B 1 144 ? 36.129 63.322 8.966   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B CB  1 
ATOM   3534 C  CG  . ASN B 1 144 ? 36.827 62.723 7.795   1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B CG  1 
ATOM   3535 O  OD1 . ASN B 1 144 ? 37.868 62.097 7.932   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B OD1 1 
ATOM   3536 N  ND2 . ASN B 1 144 ? 36.245 62.898 6.619   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 144  ASN B ND2 1 
ATOM   3537 N  N   . PRO B 1 145 ? 37.215 65.590 11.189  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B N   1 
ATOM   3538 C  CA  . PRO B 1 145 ? 36.692 66.718 11.957  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B CA  1 
ATOM   3539 C  C   . PRO B 1 145 ? 35.622 67.257 11.001  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B C   1 
ATOM   3540 O  O   . PRO B 1 145 ? 35.740 67.077 9.783   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B O   1 
ATOM   3541 C  CB  . PRO B 1 145 ? 37.896 67.645 12.069  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B CB  1 
ATOM   3542 C  CG  . PRO B 1 145 ? 38.651 67.362 10.842  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B CG  1 
ATOM   3543 C  CD  . PRO B 1 145 ? 38.591 65.852 10.746  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 145  PRO B CD  1 
ATOM   3544 N  N   . ASP B 1 146 ? 34.578 67.886 11.525  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B N   1 
ATOM   3545 C  CA  . ASP B 1 146 ? 33.515 68.384 10.663  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B CA  1 
ATOM   3546 C  C   . ASP B 1 146 ? 33.957 69.602 9.869   1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B C   1 
ATOM   3547 O  O   . ASP B 1 146 ? 33.409 69.900 8.801   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B O   1 
ATOM   3548 C  CB  . ASP B 1 146 ? 32.285 68.732 11.499  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B CB  1 
ATOM   3549 C  CG  . ASP B 1 146 ? 31.731 67.525 12.240  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B CG  1 
ATOM   3550 O  OD1 . ASP B 1 146 ? 31.459 66.487 11.587  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B OD1 1 
ATOM   3551 O  OD2 . ASP B 1 146 ? 31.575 67.609 13.472  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 146  ASP B OD2 1 
ATOM   3552 N  N   . LEU B 1 147 ? 34.963 70.293 10.370  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B N   1 
ATOM   3553 C  CA  . LEU B 1 147 ? 35.438 71.489 9.702   1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B CA  1 
ATOM   3554 C  C   . LEU B 1 147 ? 36.963 71.553 9.748   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B C   1 
ATOM   3555 O  O   . LEU B 1 147 ? 37.581 71.310 10.790  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B O   1 
ATOM   3556 C  CB  . LEU B 1 147 ? 34.850 72.691 10.427  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B CB  1 
ATOM   3557 C  CG  . LEU B 1 147 ? 34.978 74.118 9.947   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B CG  1 
ATOM   3558 C  CD1 . LEU B 1 147 ? 34.341 74.145 8.592   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B CD1 1 
ATOM   3559 C  CD2 . LEU B 1 147 ? 34.302 75.083 10.924  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 147  LEU B CD2 1 
ATOM   3560 N  N   . LEU B 1 148 ? 37.572 71.843 8.602   1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B N   1 
ATOM   3561 C  CA  . LEU B 1 148 ? 39.025 71.968 8.492   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B CA  1 
ATOM   3562 C  C   . LEU B 1 148 ? 39.470 73.376 8.072   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B C   1 
ATOM   3563 O  O   . LEU B 1 148 ? 38.910 73.953 7.133   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B O   1 
ATOM   3564 C  CB  . LEU B 1 148 ? 39.582 71.032 7.430   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B CB  1 
ATOM   3565 C  CG  . LEU B 1 148 ? 39.684 69.547 7.623   1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B CG  1 
ATOM   3566 C  CD1 . LEU B 1 148 ? 40.469 68.964 6.447   1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B CD1 1 
ATOM   3567 C  CD2 . LEU B 1 148 ? 40.369 69.317 8.937   1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 148  LEU B CD2 1 
ATOM   3568 N  N   . ILE B 1 149 ? 40.452 73.927 8.766   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B N   1 
ATOM   3569 C  CA  . ILE B 1 149 ? 40.991 75.228 8.407   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B CA  1 
ATOM   3570 C  C   . ILE B 1 149 ? 42.374 74.925 7.857   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B C   1 
ATOM   3571 O  O   . ILE B 1 149 ? 43.220 74.366 8.555   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B O   1 
ATOM   3572 C  CB  . ILE B 1 149 ? 41.059 76.173 9.621   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B CB  1 
ATOM   3573 C  CG1 . ILE B 1 149 ? 39.634 76.574 10.081  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B CG1 1 
ATOM   3574 C  CG2 . ILE B 1 149 ? 41.817 77.440 9.227   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B CG2 1 
ATOM   3575 C  CD1 . ILE B 1 149 ? 38.772 75.428 10.549  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 149  ILE B CD1 1 
ATOM   3576 N  N   . ILE B 1 150 ? 42.534 75.192 6.573   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B N   1 
ATOM   3577 C  CA  . ILE B 1 150 ? 43.772 74.921 5.856   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B CA  1 
ATOM   3578 C  C   . ILE B 1 150 ? 44.416 76.214 5.378   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B C   1 
ATOM   3579 O  O   . ILE B 1 150 ? 43.721 77.165 5.033   1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B O   1 
ATOM   3580 C  CB  . ILE B 1 150 ? 43.487 74.044 4.612   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B CB  1 
ATOM   3581 C  CG1 . ILE B 1 150 ? 42.986 72.670 5.053   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B CG1 1 
ATOM   3582 C  CG2 . ILE B 1 150 ? 44.713 73.924 3.742   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B CG2 1 
ATOM   3583 C  CD1 . ILE B 1 150 ? 42.359 71.892 3.959   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 150  ILE B CD1 1 
ATOM   3584 N  N   . ARG B 1 151 ? 45.734 76.273 5.409   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B N   1 
ATOM   3585 C  CA  . ARG B 1 151 ? 46.426 77.462 4.954   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B CA  1 
ATOM   3586 C  C   . ARG B 1 151 ? 47.523 77.071 3.967   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B C   1 
ATOM   3587 O  O   . ARG B 1 151 ? 48.566 76.542 4.352   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B O   1 
ATOM   3588 C  CB  . ARG B 1 151 ? 47.043 78.229 6.126   1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B CB  1 
ATOM   3589 C  CG  . ARG B 1 151 ? 47.615 79.572 5.702   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B CG  1 
ATOM   3590 C  CD  . ARG B 1 151 ? 48.411 80.204 6.805   1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B CD  1 
ATOM   3591 N  NE  . ARG B 1 151 ? 48.892 81.511 6.384   1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B NE  1 
ATOM   3592 C  CZ  . ARG B 1 151 ? 49.484 82.362 7.203   1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B CZ  1 
ATOM   3593 N  NH1 . ARG B 1 151 ? 49.671 82.038 8.490   1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B NH1 1 
ATOM   3594 N  NH2 . ARG B 1 151 ? 49.873 83.546 6.748   1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 151  ARG B NH2 1 
ATOM   3595 N  N   . GLN B 1 152 ? 47.268 77.311 2.686   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B N   1 
ATOM   3596 C  CA  . GLN B 1 152 ? 48.217 76.990 1.626   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B CA  1 
ATOM   3597 C  C   . GLN B 1 152 ? 47.787 77.799 0.403   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B C   1 
ATOM   3598 O  O   . GLN B 1 152 ? 46.877 77.414 -0.326  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B O   1 
ATOM   3599 C  CB  . GLN B 1 152 ? 48.188 75.481 1.329   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B CB  1 
ATOM   3600 C  CG  . GLN B 1 152 ? 49.337 74.994 0.448   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B CG  1 
ATOM   3601 C  CD  . GLN B 1 152 ? 49.378 73.483 0.327   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B CD  1 
ATOM   3602 O  OE1 . GLN B 1 152 ? 49.350 72.931 -0.772  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B OE1 1 
ATOM   3603 N  NE2 . GLN B 1 152 ? 49.444 72.807 1.460   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 152  GLN B NE2 1 
ATOM   3604 N  N   . LYS B 1 153 ? 48.446 78.929 0.192   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B N   1 
ATOM   3605 C  CA  . LYS B 1 153 ? 48.101 79.814 -0.908  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B CA  1 
ATOM   3606 C  C   . LYS B 1 153 ? 47.864 79.160 -2.261  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B C   1 
ATOM   3607 O  O   . LYS B 1 153 ? 46.901 79.489 -2.945  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B O   1 
ATOM   3608 C  CB  . LYS B 1 153 ? 49.163 80.905 -1.065  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B CB  1 
ATOM   3609 C  CG  . LYS B 1 153 ? 48.760 81.969 -2.075  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B CG  1 
ATOM   3610 C  CD  . LYS B 1 153 ? 49.741 83.125 -2.124  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B CD  1 
ATOM   3611 C  CE  . LYS B 1 153 ? 49.306 84.136 -3.179  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B CE  1 
ATOM   3612 N  NZ  . LYS B 1 153 ? 50.249 85.287 -3.312  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 153  LYS B NZ  1 
ATOM   3613 N  N   . ASP B 1 154 ? 48.729 78.231 -2.647  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B N   1 
ATOM   3614 C  CA  . ASP B 1 154 ? 48.598 77.590 -3.943  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CA  1 
ATOM   3615 C  C   . ASP B 1 154 ? 47.340 76.747 -4.137  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B C   1 
ATOM   3616 O  O   . ASP B 1 154 ? 47.114 76.220 -5.223  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B O   1 
ATOM   3617 C  CB  . ASP B 1 154 ? 49.846 76.749 -4.240  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CB  1 
ATOM   3618 C  CG  . ASP B 1 154 ? 49.880 75.449 -3.465  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CG  1 
ATOM   3619 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 48.954 75.191 -2.671  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD1 1 
ATOM   3620 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 50.837 74.673 -3.651  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD2 1 
ATOM   3621 N  N   . LEU B 1 155 ? 46.518 76.613 -3.101  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B N   1 
ATOM   3622 C  CA  . LEU B 1 155 ? 45.286 75.827 -3.209  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B CA  1 
ATOM   3623 C  C   . LEU B 1 155 ? 44.088 76.698 -3.583  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B C   1 
ATOM   3624 O  O   . LEU B 1 155 ? 43.010 76.185 -3.899  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B O   1 
ATOM   3625 C  CB  . LEU B 1 155 ? 44.971 75.135 -1.877  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B CB  1 
ATOM   3626 C  CG  . LEU B 1 155 ? 45.925 74.060 -1.379  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B CG  1 
ATOM   3627 C  CD1 . LEU B 1 155 ? 45.412 73.512 -0.060  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B CD1 1 
ATOM   3628 C  CD2 . LEU B 1 155 ? 46.021 72.955 -2.397  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 155  LEU B CD2 1 
ATOM   3629 N  N   . ILE B 1 156 ? 44.287 78.013 -3.543  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B N   1 
ATOM   3630 C  CA  . ILE B 1 156 ? 43.229 78.976 -3.816  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B CA  1 
ATOM   3631 C  C   . ILE B 1 156 ? 42.909 79.248 -5.285  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B C   1 
ATOM   3632 O  O   . ILE B 1 156 ? 43.774 79.658 -6.055  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B O   1 
ATOM   3633 C  CB  . ILE B 1 156 ? 43.552 80.311 -3.121  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B CB  1 
ATOM   3634 C  CG1 . ILE B 1 156 ? 43.916 80.049 -1.653  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B CG1 1 
ATOM   3635 C  CG2 . ILE B 1 156 ? 42.365 81.274 -3.237  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B CG2 1 
ATOM   3636 C  CD1 . ILE B 1 156 ? 42.842 79.378 -0.850  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 156  ILE B CD1 1 
ATOM   3637 N  N   . LYS B 1 157 ? 41.653 79.007 -5.658  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B N   1 
ATOM   3638 C  CA  . LYS B 1 157 ? 41.178 79.249 -7.014  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CA  1 
ATOM   3639 C  C   . LYS B 1 157 ? 40.317 80.509 -6.963  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B C   1 
ATOM   3640 O  O   . LYS B 1 157 ? 39.618 80.749 -5.972  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B O   1 
ATOM   3641 C  CB  . LYS B 1 157 ? 40.345 78.065 -7.508  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CB  1 
ATOM   3642 C  CG  . LYS B 1 157 ? 41.101 76.747 -7.481  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CG  1 
ATOM   3643 C  CD  . LYS B 1 157 ? 40.489 75.690 -8.395  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CD  1 
ATOM   3644 C  CE  . LYS B 1 157 ? 39.085 75.298 -7.972  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CE  1 
ATOM   3645 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 38.489 74.268 -8.888  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B NZ  1 
ATOM   3646 N  N   . SER B 1 158 ? 40.371 81.316 -8.020  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 158  SER B N   1 
ATOM   3647 C  CA  . SER B 1 158 ? 39.598 82.556 -8.081  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 158  SER B CA  1 
ATOM   3648 C  C   . SER B 1 158 ? 38.098 82.357 -7.834  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 158  SER B C   1 
ATOM   3649 O  O   . SER B 1 158 ? 37.437 83.246 -7.291  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 158  SER B O   1 
ATOM   3650 C  CB  . SER B 1 158 ? 39.798 83.243 -9.437  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 158  SER B CB  1 
ATOM   3651 O  OG  . SER B 1 158 ? 39.091 82.570 -10.471 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 158  SER B OG  1 
ATOM   3652 N  N   . GLU B 1 159 ? 37.560 81.201 -8.224  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B N   1 
ATOM   3653 C  CA  . GLU B 1 159 ? 36.138 80.928 -8.033  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B CA  1 
ATOM   3654 C  C   . GLU B 1 159 ? 35.729 80.951 -6.572  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B C   1 
ATOM   3655 O  O   . GLU B 1 159 ? 34.576 81.248 -6.252  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B O   1 
ATOM   3656 C  CB  . GLU B 1 159 ? 35.749 79.562 -8.589  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B CB  1 
ATOM   3657 C  CG  . GLU B 1 159 ? 36.142 79.304 -10.005 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B CG  1 
ATOM   3658 C  CD  . GLU B 1 159 ? 37.407 78.508 -10.077 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B CD  1 
ATOM   3659 O  OE1 . GLU B 1 159 ? 38.500 79.115 -10.058 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B OE1 1 
ATOM   3660 O  OE2 . GLU B 1 159 ? 37.303 77.265 -10.128 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 159  GLU B OE2 1 
ATOM   3661 N  N   . TYR B 1 160 ? 36.665 80.605 -5.693  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B N   1 
ATOM   3662 C  CA  . TYR B 1 160 ? 36.403 80.567 -4.257  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CA  1 
ATOM   3663 C  C   . TYR B 1 160 ? 36.161 81.959 -3.717  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B C   1 
ATOM   3664 O  O   . TYR B 1 160 ? 35.579 82.124 -2.645  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B O   1 
ATOM   3665 C  CB  . TYR B 1 160 ? 37.599 79.991 -3.497  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CB  1 
ATOM   3666 C  CG  . TYR B 1 160 ? 37.995 78.578 -3.847  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CG  1 
ATOM   3667 C  CD1 . TYR B 1 160 ? 39.212 78.057 -3.401  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CD1 1 
ATOM   3668 C  CD2 . TYR B 1 160 ? 37.176 77.768 -4.631  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CD2 1 
ATOM   3669 C  CE1 . TYR B 1 160 ? 39.608 76.767 -3.729  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CE1 1 
ATOM   3670 C  CE2 . TYR B 1 160 ? 37.564 76.470 -4.965  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CE2 1 
ATOM   3671 C  CZ  . TYR B 1 160 ? 38.785 75.977 -4.509  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B CZ  1 
ATOM   3672 O  OH  . TYR B 1 160 ? 39.185 74.699 -4.828  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 160  TYR B OH  1 
ATOM   3673 N  N   . ASN B 1 161 ? 36.624 82.956 -4.462  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B N   1 
ATOM   3674 C  CA  . ASN B 1 161 ? 36.502 84.337 -4.040  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B CA  1 
ATOM   3675 C  C   . ASN B 1 161 ? 35.223 85.052 -4.414  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B C   1 
ATOM   3676 O  O   . ASN B 1 161 ? 35.132 86.266 -4.272  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B O   1 
ATOM   3677 C  CB  . ASN B 1 161 ? 37.706 85.123 -4.532  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B CB  1 
ATOM   3678 C  CG  . ASN B 1 161 ? 38.995 84.651 -3.887  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B CG  1 
ATOM   3679 O  OD1 . ASN B 1 161 ? 39.051 84.464 -2.670  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B OD1 1 
ATOM   3680 N  ND2 . ASN B 1 161 ? 40.036 84.457 -4.694  1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 161  ASN B ND2 1 
ATOM   3681 N  N   . LEU B 1 162 ? 34.234 84.304 -4.889  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B N   1 
ATOM   3682 C  CA  . LEU B 1 162 ? 32.938 84.878 -5.236  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B CA  1 
ATOM   3683 C  C   . LEU B 1 162 ? 32.001 84.492 -4.097  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B C   1 
ATOM   3684 O  O   . LEU B 1 162 ? 31.805 83.302 -3.817  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B O   1 
ATOM   3685 C  CB  . LEU B 1 162 ? 32.415 84.295 -6.548  1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B CB  1 
ATOM   3686 C  CG  . LEU B 1 162 ? 33.291 84.503 -7.785  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B CG  1 
ATOM   3687 C  CD1 . LEU B 1 162 ? 32.703 83.693 -8.934  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B CD1 1 
ATOM   3688 C  CD2 . LEU B 1 162 ? 33.386 85.994 -8.141  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 162  LEU B CD2 1 
ATOM   3689 N  N   . PRO B 1 163 ? 31.418 85.489 -3.411  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B N   1 
ATOM   3690 C  CA  . PRO B 1 163 ? 30.524 85.115 -2.314  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B CA  1 
ATOM   3691 C  C   . PRO B 1 163 ? 29.232 84.438 -2.758  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B C   1 
ATOM   3692 O  O   . PRO B 1 163 ? 28.894 84.417 -3.941  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B O   1 
ATOM   3693 C  CB  . PRO B 1 163 ? 30.307 86.436 -1.561  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B CB  1 
ATOM   3694 C  CG  . PRO B 1 163 ? 30.500 87.494 -2.594  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B CG  1 
ATOM   3695 C  CD  . PRO B 1 163 ? 31.601 86.952 -3.498  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 163  PRO B CD  1 
ATOM   3696 N  N   . ILE B 1 164 ? 28.537 83.840 -1.799  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B N   1 
ATOM   3697 C  CA  . ILE B 1 164 ? 27.273 83.169 -2.069  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B CA  1 
ATOM   3698 C  C   . ILE B 1 164 ? 26.181 84.044 -1.455  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B C   1 
ATOM   3699 O  O   . ILE B 1 164 ? 26.084 84.178 -0.235  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B O   1 
ATOM   3700 C  CB  . ILE B 1 164 ? 27.256 81.749 -1.449  1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B CB  1 
ATOM   3701 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 28.271 80.860 -2.176  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B CG1 1 
ATOM   3702 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 25.865 81.143 -1.532  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B CG2 1 
ATOM   3703 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 28.495 79.507 -1.519  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 164  ILE B CD1 1 
ATOM   3704 N  N   . ASN B 1 165 ? 25.373 84.647 -2.316  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B N   1 
ATOM   3705 C  CA  . ASN B 1 165 ? 24.306 85.539 -1.886  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B CA  1 
ATOM   3706 C  C   . ASN B 1 165 ? 22.946 84.888 -1.826  1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B C   1 
ATOM   3707 O  O   . ASN B 1 165 ? 21.993 85.477 -1.320  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B O   1 
ATOM   3708 C  CB  . ASN B 1 165 ? 24.246 86.725 -2.827  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B CB  1 
ATOM   3709 C  CG  . ASN B 1 165 ? 25.520 87.512 -2.819  1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B CG  1 
ATOM   3710 O  OD1 . ASN B 1 165 ? 25.851 88.193 -3.790  1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B OD1 1 
ATOM   3711 N  ND2 . ASN B 1 165 ? 26.251 87.434 -1.711  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B ND2 1 
ATOM   3712 N  N   . LYS B 1 166 ? 22.854 83.679 -2.361  1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B N   1 
ATOM   3713 C  CA  . LYS B 1 166 ? 21.608 82.935 -2.365  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B CA  1 
ATOM   3714 C  C   . LYS B 1 166 ? 21.948 81.490 -2.647  1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B C   1 
ATOM   3715 O  O   . LYS B 1 166 ? 22.927 81.202 -3.334  1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B O   1 
ATOM   3716 C  CB  . LYS B 1 166 ? 20.657 83.507 -3.421  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B CB  1 
ATOM   3717 C  CG  . LYS B 1 166 ? 21.305 83.779 -4.772  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B CG  1 
ATOM   3718 C  CD  . LYS B 1 166 ? 21.311 82.544 -5.663  1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B CD  1 
ATOM   3719 C  CE  . LYS B 1 166 ? 19.904 82.207 -6.171  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B CE  1 
ATOM   3720 N  NZ  . LYS B 1 166 ? 19.368 83.232 -7.115  1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 166  LYS B NZ  1 
ATOM   3721 N  N   . LEU B 1 167 ? 21.144 80.580 -2.110  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B N   1 
ATOM   3722 C  CA  . LEU B 1 167 ? 21.391 79.156 -2.282  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B CA  1 
ATOM   3723 C  C   . LEU B 1 167 ? 20.842 78.571 -3.572  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B C   1 
ATOM   3724 O  O   . LEU B 1 167 ? 19.698 78.829 -3.959  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B O   1 
ATOM   3725 C  CB  . LEU B 1 167 ? 20.825 78.390 -1.087  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B CB  1 
ATOM   3726 C  CG  . LEU B 1 167 ? 21.324 78.860 0.279   1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B CG  1 
ATOM   3727 C  CD1 . LEU B 1 167 ? 20.786 77.934 1.350   1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B CD1 1 
ATOM   3728 C  CD2 . LEU B 1 167 ? 22.853 78.892 0.298   1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 167  LEU B CD2 1 
ATOM   3729 N  N   . THR B 1 168 ? 21.677 77.771 -4.228  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 168  THR B N   1 
ATOM   3730 C  CA  . THR B 1 168 ? 21.337 77.104 -5.479  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 168  THR B CA  1 
ATOM   3731 C  C   . THR B 1 168 ? 21.946 75.688 -5.444  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 168  THR B C   1 
ATOM   3732 O  O   . THR B 1 168 ? 22.877 75.449 -4.677  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 168  THR B O   1 
ATOM   3733 C  CB  . THR B 1 168 ? 21.907 77.880 -6.707  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 168  THR B CB  1 
ATOM   3734 O  OG1 . THR B 1 168 ? 23.334 77.731 -6.772  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 168  THR B OG1 1 
ATOM   3735 C  CG2 . THR B 1 168 ? 21.586 79.365 -6.592  1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 168  THR B CG2 1 
ATOM   3736 N  N   A HIS B 1 169 ? 21.426 74.795 -6.232  0.49 37.53 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B N   1 
ATOM   3737 N  N   B HIS B 1 169 ? 21.428 74.807 -6.222  0.51 37.63 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B N   1 
ATOM   3738 C  CA  A HIS B 1 169 ? 21.948 73.425 -6.269  0.49 36.92 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CA  1 
ATOM   3739 C  CA  B HIS B 1 169 ? 21.952 73.420 -6.260  0.51 37.10 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CA  1 
ATOM   3740 C  C   A HIS B 1 169 ? 23.442 73.458 -6.550  0.49 36.83 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B C   1 
ATOM   3741 C  C   B HIS B 1 169 ? 23.439 73.450 -6.564  0.51 36.97 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B C   1 
ATOM   3742 O  O   A HIS B 1 169 ? 24.194 72.633 -6.042  0.49 36.69 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B O   1 
ATOM   3743 O  O   B HIS B 1 169 ? 24.194 72.609 -6.080  0.51 36.82 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B O   1 
ATOM   3744 C  CB  A HIS B 1 169 ? 21.253 72.603 -7.366  0.49 37.09 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CB  1 
ATOM   3745 C  CB  B HIS B 1 169 ? 21.234 72.587 -7.326  0.51 37.39 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CB  1 
ATOM   3746 C  CG  A HIS B 1 169 ? 21.929 71.305 -7.668  0.49 36.52 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CG  1 
ATOM   3747 C  CG  B HIS B 1 169 ? 19.943 71.985 -6.863  0.51 37.07 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CG  1 
ATOM   3748 N  ND1 A HIS B 1 169 ? 21.965 70.257 -6.776  0.49 36.86 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B ND1 1 
ATOM   3749 N  ND1 B HIS B 1 169 ? 18.816 71.941 -7.655  0.51 37.12 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B ND1 1 
ATOM   3750 C  CD2 A HIS B 1 169 ? 22.606 70.895 -8.768  0.49 36.41 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CD2 1 
ATOM   3751 C  CD2 B HIS B 1 169 ? 19.605 71.393 -5.693  0.51 36.93 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CD2 1 
ATOM   3752 C  CE1 A HIS B 1 169 ? 22.638 69.254 -7.314  0.49 36.26 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CE1 1 
ATOM   3753 C  CE1 B HIS B 1 169 ? 17.834 71.354 -6.989  0.51 37.12 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B CE1 1 
ATOM   3754 N  NE2 A HIS B 1 169 ? 23.037 69.617 -8.520  0.49 36.30 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B NE2 1 
ATOM   3755 N  NE2 B HIS B 1 169 ? 18.289 71.015 -5.797  0.51 37.04 ? ? ? ? ? ? 169  HIS B NE2 1 
ATOM   3756 N  N   . GLU B 1 170 ? 23.859 74.423 -7.348  1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B N   1 
ATOM   3757 C  CA  . GLU B 1 170 ? 25.254 74.549 -7.716  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CA  1 
ATOM   3758 C  C   . GLU B 1 170 ? 26.205 75.076 -6.631  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B C   1 
ATOM   3759 O  O   . GLU B 1 170 ? 27.226 74.443 -6.354  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B O   1 
ATOM   3760 C  CB  . GLU B 1 170 ? 25.386 75.399 -8.975  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CB  1 
ATOM   3761 C  CG  . GLU B 1 170 ? 26.763 75.333 -9.618  1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CG  1 
ATOM   3762 C  CD  . GLU B 1 170 ? 26.873 76.223 -10.850 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CD  1 
ATOM   3763 O  OE1 . GLU B 1 170 ? 25.818 76.610 -11.403 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B OE1 1 
ATOM   3764 O  OE2 . GLU B 1 170 ? 28.010 76.530 -11.277 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B OE2 1 
ATOM   3765 N  N   . ASN B 1 171 ? 25.904 76.212 -6.008  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B N   1 
ATOM   3766 C  CA  . ASN B 1 171 ? 26.839 76.690 -5.004  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B CA  1 
ATOM   3767 C  C   . ASN B 1 171 ? 26.806 75.849 -3.726  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B C   1 
ATOM   3768 O  O   . ASN B 1 171 ? 27.776 75.828 -2.966  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B O   1 
ATOM   3769 C  CB  . ASN B 1 171 ? 26.664 78.198 -4.718  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B CB  1 
ATOM   3770 C  CG  . ASN B 1 171 ? 25.307 78.555 -4.182  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B CG  1 
ATOM   3771 O  OD1 . ASN B 1 171 ? 24.555 77.694 -3.745  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B OD1 1 
ATOM   3772 N  ND2 . ASN B 1 171 ? 24.990 79.849 -4.194  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 171  ASN B ND2 1 
ATOM   3773 N  N   . ILE B 1 172 ? 25.710 75.130 -3.501  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B N   1 
ATOM   3774 C  CA  . ILE B 1 172 ? 25.622 74.255 -2.338  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CA  1 
ATOM   3775 C  C   . ILE B 1 172 ? 26.519 73.040 -2.589  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B C   1 
ATOM   3776 O  O   . ILE B 1 172 ? 27.284 72.629 -1.723  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B O   1 
ATOM   3777 C  CB  . ILE B 1 172 ? 24.191 73.761 -2.099  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CB  1 
ATOM   3778 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 23.337 74.896 -1.555  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CG1 1 
ATOM   3779 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 24.192 72.610 -1.108  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CG2 1 
ATOM   3780 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 21.916 74.483 -1.257  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CD1 1 
ATOM   3781 N  N   . ASP B 1 173 ? 26.421 72.472 -3.786  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B N   1 
ATOM   3782 C  CA  . ASP B 1 173 ? 27.231 71.317 -4.153  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B CA  1 
ATOM   3783 C  C   . ASP B 1 173 ? 28.724 71.677 -4.088  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B C   1 
ATOM   3784 O  O   . ASP B 1 173 ? 29.548 70.893 -3.617  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B O   1 
ATOM   3785 C  CB  . ASP B 1 173 ? 26.850 70.845 -5.568  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B CB  1 
ATOM   3786 C  CG  . ASP B 1 173 ? 27.738 69.710 -6.073  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B CG  1 
ATOM   3787 O  OD1 . ASP B 1 173 ? 27.698 68.612 -5.479  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B OD1 1 
ATOM   3788 O  OD2 . ASP B 1 173 ? 28.483 69.915 -7.062  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 173  ASP B OD2 1 
ATOM   3789 N  N   . VAL B 1 174 ? 29.071 72.869 -4.555  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B N   1 
ATOM   3790 C  CA  . VAL B 1 174 ? 30.460 73.303 -4.536  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B CA  1 
ATOM   3791 C  C   . VAL B 1 174 ? 30.982 73.447 -3.105  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B C   1 
ATOM   3792 O  O   . VAL B 1 174 ? 32.134 73.111 -2.814  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B O   1 
ATOM   3793 C  CB  . VAL B 1 174 ? 30.621 74.644 -5.278  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B CB  1 
ATOM   3794 C  CG1 . VAL B 1 174 ? 31.972 75.261 -4.978  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B CG1 1 
ATOM   3795 C  CG2 . VAL B 1 174 ? 30.496 74.414 -6.763  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 174  VAL B CG2 1 
ATOM   3796 N  N   . ALA B 1 175 ? 30.132 73.944 -2.212  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 175  ALA B N   1 
ATOM   3797 C  CA  . ALA B 1 175 ? 30.520 74.136 -0.820  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 175  ALA B CA  1 
ATOM   3798 C  C   . ALA B 1 175 ? 30.683 72.807 -0.081  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 175  ALA B C   1 
ATOM   3799 O  O   . ALA B 1 175 ? 31.470 72.703 0.858   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 175  ALA B O   1 
ATOM   3800 C  CB  . ALA B 1 175 ? 29.485 75.006 -0.108  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 175  ALA B CB  1 
ATOM   3801 N  N   . LEU B 1 176 ? 29.951 71.788 -0.519  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B N   1 
ATOM   3802 C  CA  . LEU B 1 176 ? 30.001 70.486 0.132   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B CA  1 
ATOM   3803 C  C   . LEU B 1 176 ? 30.980 69.480 -0.471  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B C   1 
ATOM   3804 O  O   . LEU B 1 176 ? 31.130 68.376 0.058   1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B O   1 
ATOM   3805 C  CB  . LEU B 1 176 ? 28.595 69.869 0.164   1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B CB  1 
ATOM   3806 C  CG  . LEU B 1 176 ? 27.520 70.609 0.976   1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B CG  1 
ATOM   3807 C  CD1 . LEU B 1 176 ? 26.185 69.888 0.841   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B CD1 1 
ATOM   3808 C  CD2 . LEU B 1 176 ? 27.941 70.687 2.448   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 176  LEU B CD2 1 
ATOM   3809 N  N   . THR B 1 177 ? 31.642 69.847 -1.566  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 177  THR B N   1 
ATOM   3810 C  CA  . THR B 1 177 ? 32.599 68.947 -2.216  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 177  THR B CA  1 
ATOM   3811 C  C   . THR B 1 177 ? 33.921 69.651 -2.424  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 177  THR B C   1 
ATOM   3812 O  O   . THR B 1 177 ? 34.708 69.260 -3.276  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 177  THR B O   1 
ATOM   3813 C  CB  . THR B 1 177 ? 32.103 68.476 -3.600  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 177  THR B CB  1 
ATOM   3814 O  OG1 . THR B 1 177 ? 31.920 69.612 -4.459  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 177  THR B OG1 1 
ATOM   3815 C  CG2 . THR B 1 177 ? 30.790 67.713 -3.471  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 177  THR B CG2 1 
ATOM   3816 N  N   . LEU B 1 178 ? 34.163 70.691 -1.639  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B N   1 
ATOM   3817 C  CA  . LEU B 1 178 ? 35.389 71.467 -1.744  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B CA  1 
ATOM   3818 C  C   . LEU B 1 178 ? 36.625 70.607 -1.461  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B C   1 
ATOM   3819 O  O   . LEU B 1 178 ? 37.669 70.776 -2.078  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B O   1 
ATOM   3820 C  CB  . LEU B 1 178 ? 35.306 72.644 -0.769  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B CB  1 
ATOM   3821 C  CG  . LEU B 1 178 ? 36.266 73.825 -0.864  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B CG  1 
ATOM   3822 C  CD1 . LEU B 1 178 ? 36.271 74.423 -2.267  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B CD1 1 
ATOM   3823 C  CD2 . LEU B 1 178 ? 35.822 74.854 0.153   1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 178  LEU B CD2 1 
ATOM   3824 N  N   . PHE B 1 179 ? 36.501 69.670 -0.532  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B N   1 
ATOM   3825 C  CA  . PHE B 1 179 ? 37.617 68.800 -0.185  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CA  1 
ATOM   3826 C  C   . PHE B 1 179 ? 38.165 68.046 -1.394  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B C   1 
ATOM   3827 O  O   . PHE B 1 179 ? 39.334 67.650 -1.414  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B O   1 
ATOM   3828 C  CB  . PHE B 1 179 ? 37.175 67.815 0.896   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CB  1 
ATOM   3829 C  CG  . PHE B 1 179 ? 35.957 67.009 0.529   1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CG  1 
ATOM   3830 C  CD1 . PHE B 1 179 ? 36.056 65.909 -0.317  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CD1 1 
ATOM   3831 C  CD2 . PHE B 1 179 ? 34.710 67.357 1.022   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CD2 1 
ATOM   3832 C  CE1 . PHE B 1 179 ? 34.938 65.173 -0.663  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CE1 1 
ATOM   3833 C  CE2 . PHE B 1 179 ? 33.588 66.621 0.676   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CE2 1 
ATOM   3834 C  CZ  . PHE B 1 179 ? 33.706 65.526 -0.170  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 179  PHE B CZ  1 
ATOM   3835 N  N   . LYS B 1 180 ? 37.321 67.848 -2.403  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B N   1 
ATOM   3836 C  CA  . LYS B 1 180 ? 37.734 67.142 -3.611  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B CA  1 
ATOM   3837 C  C   . LYS B 1 180 ? 38.763 67.927 -4.437  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B C   1 
ATOM   3838 O  O   . LYS B 1 180 ? 39.607 67.330 -5.093  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B O   1 
ATOM   3839 C  CB  . LYS B 1 180 ? 36.518 66.829 -4.487  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B CB  1 
ATOM   3840 C  CG  . LYS B 1 180 ? 35.518 65.850 -3.908  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B CG  1 
ATOM   3841 C  CD  . LYS B 1 180 ? 34.416 65.639 -4.929  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B CD  1 
ATOM   3842 C  CE  . LYS B 1 180 ? 33.343 64.681 -4.448  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B CE  1 
ATOM   3843 N  NZ  . LYS B 1 180 ? 32.284 64.521 -5.498  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 180  LYS B NZ  1 
ATOM   3844 N  N   . ASP B 1 181 ? 38.689 69.257 -4.409  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B N   1 
ATOM   3845 C  CA  . ASP B 1 181 ? 39.626 70.110 -5.153  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B CA  1 
ATOM   3846 C  C   . ASP B 1 181 ? 41.055 70.035 -4.610  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B C   1 
ATOM   3847 O  O   . ASP B 1 181 ? 42.026 70.223 -5.356  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B O   1 
ATOM   3848 C  CB  . ASP B 1 181 ? 39.197 71.579 -5.088  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B CB  1 
ATOM   3849 C  CG  . ASP B 1 181 ? 37.908 71.852 -5.823  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B CG  1 
ATOM   3850 O  OD1 . ASP B 1 181 ? 37.190 70.883 -6.156  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B OD1 1 
ATOM   3851 O  OD2 . ASP B 1 181 ? 37.606 73.046 -6.054  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 181  ASP B OD2 1 
ATOM   3852 N  N   . ILE B 1 182 ? 41.187 69.787 -3.310  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B N   1 
ATOM   3853 C  CA  . ILE B 1 182 ? 42.507 69.739 -2.709  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B CA  1 
ATOM   3854 C  C   . ILE B 1 182 ? 43.015 68.350 -2.382  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B C   1 
ATOM   3855 O  O   . ILE B 1 182 ? 44.055 68.222 -1.748  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B O   1 
ATOM   3856 C  CB  . ILE B 1 182 ? 42.564 70.577 -1.422  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B CB  1 
ATOM   3857 C  CG1 . ILE B 1 182 ? 41.647 69.970 -0.371  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B CG1 1 
ATOM   3858 C  CG2 . ILE B 1 182 ? 42.145 72.017 -1.706  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B CG2 1 
ATOM   3859 C  CD1 . ILE B 1 182 ? 41.763 70.652 0.960   1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 182  ILE B CD1 1 
ATOM   3860 N  N   . GLU B 1 183 ? 42.301 67.311 -2.810  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B N   1 
ATOM   3861 C  CA  . GLU B 1 183 ? 42.733 65.948 -2.534  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B CA  1 
ATOM   3862 C  C   . GLU B 1 183 ? 44.154 65.697 -3.031  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B C   1 
ATOM   3863 O  O   . GLU B 1 183 ? 44.462 65.932 -4.201  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B O   1 
ATOM   3864 C  CB  . GLU B 1 183 ? 41.773 64.937 -3.171  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B CB  1 
ATOM   3865 C  CG  . GLU B 1 183 ? 42.276 63.475 -3.173  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B CG  1 
ATOM   3866 C  CD  . GLU B 1 183 ? 41.182 62.463 -3.528  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B CD  1 
ATOM   3867 O  OE1 . GLU B 1 183 ? 40.256 62.827 -4.292  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B OE1 1 
ATOM   3868 O  OE2 . GLU B 1 183 ? 41.256 61.302 -3.053  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 183  GLU B OE2 1 
ATOM   3869 N  N   . GLY B 1 184 ? 45.009 65.238 -2.114  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 184  GLY B N   1 
ATOM   3870 C  CA  . GLY B 1 184 ? 46.395 64.924 -2.417  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 184  GLY B CA  1 
ATOM   3871 C  C   . GLY B 1 184 ? 47.294 66.117 -2.619  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 184  GLY B C   1 
ATOM   3872 O  O   . GLY B 1 184 ? 48.447 65.960 -2.990  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 184  GLY B O   1 
ATOM   3873 N  N   . LYS B 1 185 ? 46.788 67.308 -2.344  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B N   1 
ATOM   3874 C  CA  . LYS B 1 185 ? 47.557 68.534 -2.544  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B CA  1 
ATOM   3875 C  C   . LYS B 1 185 ? 48.041 69.266 -1.296  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B C   1 
ATOM   3876 O  O   . LYS B 1 185 ? 48.847 70.187 -1.396  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B O   1 
ATOM   3877 C  CB  . LYS B 1 185 ? 46.714 69.544 -3.327  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B CB  1 
ATOM   3878 C  CG  . LYS B 1 185 ? 46.264 69.145 -4.726  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B CG  1 
ATOM   3879 C  CD  . LYS B 1 185 ? 45.250 70.177 -5.229  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B CD  1 
ATOM   3880 C  CE  . LYS B 1 185 ? 45.058 70.113 -6.732  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B CE  1 
ATOM   3881 N  NZ  . LYS B 1 185 ? 44.701 68.744 -7.187  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 185  LYS B NZ  1 
ATOM   3882 N  N   A CYS B 1 186 ? 47.560 68.858 -0.129  0.58 18.92 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B N   1 
ATOM   3883 N  N   B CYS B 1 186 ? 47.550 68.876 -0.128  0.42 20.64 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B N   1 
ATOM   3884 C  CA  A CYS B 1 186 ? 47.933 69.533 1.104   0.58 19.67 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B CA  1 
ATOM   3885 C  CA  B CYS B 1 186 ? 47.915 69.567 1.101   0.42 21.27 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B CA  1 
ATOM   3886 C  C   A CYS B 1 186 ? 49.199 69.074 1.794   0.58 19.94 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B C   1 
ATOM   3887 C  C   B CYS B 1 186 ? 49.180 69.088 1.800   0.42 20.97 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B C   1 
ATOM   3888 O  O   A CYS B 1 186 ? 49.378 67.893 2.059   0.58 21.21 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B O   1 
ATOM   3889 O  O   B CYS B 1 186 ? 49.344 67.903 2.069   0.42 20.64 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B O   1 
ATOM   3890 C  CB  A CYS B 1 186 ? 46.784 69.449 2.097   0.58 19.44 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B CB  1 
ATOM   3891 C  CB  B CYS B 1 186 ? 46.736 69.501 2.075   0.42 21.56 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B CB  1 
ATOM   3892 S  SG  A CYS B 1 186 ? 45.314 70.220 1.486   0.58 19.28 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B SG  1 
ATOM   3893 S  SG  B CYS B 1 186 ? 46.737 70.748 3.375   0.42 22.86 ? ? ? ? ? ? 186  CYS B SG  1 
ATOM   3894 N  N   . LYS B 1 187 ? 50.069 70.033 2.093   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B N   1 
ATOM   3895 C  CA  . LYS B 1 187 ? 51.303 69.745 2.801   1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B CA  1 
ATOM   3896 C  C   . LYS B 1 187 ? 50.783 69.485 4.208   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B C   1 
ATOM   3897 O  O   . LYS B 1 187 ? 49.865 70.163 4.670   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B O   1 
ATOM   3898 C  CB  . LYS B 1 187 ? 52.227 70.966 2.799   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B CB  1 
ATOM   3899 C  CG  . LYS B 1 187 ? 52.902 71.258 1.461   1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B CG  1 
ATOM   3900 C  CD  . LYS B 1 187 ? 53.665 72.580 1.507   1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B CD  1 
ATOM   3901 C  CE  . LYS B 1 187 ? 54.585 72.657 2.735   1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B CE  1 
ATOM   3902 N  NZ  . LYS B 1 187 ? 55.480 73.865 2.734   1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 187  LYS B NZ  1 
ATOM   3903 N  N   . TRP B 1 188 ? 51.357 68.501 4.882   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B N   1 
ATOM   3904 C  CA  . TRP B 1 188 ? 50.909 68.142 6.217   1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CA  1 
ATOM   3905 C  C   . TRP B 1 188 ? 50.800 69.312 7.187   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B C   1 
ATOM   3906 O  O   . TRP B 1 188 ? 49.853 69.370 7.969   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B O   1 
ATOM   3907 C  CB  . TRP B 1 188 ? 51.831 67.078 6.811   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CB  1 
ATOM   3908 C  CG  . TRP B 1 188 ? 53.111 67.622 7.305   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CG  1 
ATOM   3909 C  CD1 . TRP B 1 188 ? 54.210 67.943 6.566   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CD1 1 
ATOM   3910 C  CD2 . TRP B 1 188 ? 53.430 67.943 8.665   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CD2 1 
ATOM   3911 N  NE1 . TRP B 1 188 ? 55.200 68.447 7.388   1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B NE1 1 
ATOM   3912 C  CE2 . TRP B 1 188 ? 54.740 68.458 8.680   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CE2 1 
ATOM   3913 C  CE3 . TRP B 1 188 ? 52.727 67.851 9.874   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CE3 1 
ATOM   3914 C  CZ2 . TRP B 1 188 ? 55.364 68.868 9.854   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CZ2 1 
ATOM   3915 C  CZ3 . TRP B 1 188 ? 53.348 68.258 11.035  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CZ3 1 
ATOM   3916 C  CH2 . TRP B 1 188 ? 54.648 68.760 11.018  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 188  TRP B CH2 1 
ATOM   3917 N  N   . ASP B 1 189 ? 51.761 70.237 7.149   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B N   1 
ATOM   3918 C  CA  . ASP B 1 189 ? 51.723 71.370 8.071   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B CA  1 
ATOM   3919 C  C   . ASP B 1 189 ? 50.865 72.530 7.571   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B C   1 
ATOM   3920 O  O   . ASP B 1 189 ? 50.935 73.643 8.096   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B O   1 
ATOM   3921 C  CB  . ASP B 1 189 ? 53.135 71.856 8.388   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B CB  1 
ATOM   3922 C  CG  . ASP B 1 189 ? 53.898 72.291 7.160   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B CG  1 
ATOM   3923 O  OD1 . ASP B 1 189 ? 54.898 73.008 7.345   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B OD1 1 
ATOM   3924 O  OD2 . ASP B 1 189 ? 53.518 71.923 6.027   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 189  ASP B OD2 1 
ATOM   3925 N  N   . SER B 1 190 ? 50.031 72.253 6.576   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 190  SER B N   1 
ATOM   3926 C  CA  . SER B 1 190 ? 49.162 73.284 6.027   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 190  SER B CA  1 
ATOM   3927 C  C   . SER B 1 190 ? 47.817 73.351 6.761   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 190  SER B C   1 
ATOM   3928 O  O   . SER B 1 190 ? 47.090 74.308 6.617   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 190  SER B O   1 
ATOM   3929 C  CB  . SER B 1 190 ? 48.922 73.060 4.528   1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 190  SER B CB  1 
ATOM   3930 O  OG  . SER B 1 190 ? 50.064 73.448 3.777   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 190  SER B OG  1 
ATOM   3931 N  N   . LEU B 1 191 ? 47.493 72.332 7.552   1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B N   1 
ATOM   3932 C  CA  . LEU B 1 191 ? 46.241 72.320 8.320   1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B CA  1 
ATOM   3933 C  C   . LEU B 1 191 ? 46.531 73.162 9.533   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B C   1 
ATOM   3934 O  O   . LEU B 1 191 ? 47.564 73.037 10.114  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B O   1 
ATOM   3935 C  CB  . LEU B 1 191 ? 45.947 71.007 8.913   1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B CB  1 
ATOM   3936 C  CG  . LEU B 1 191 ? 46.224 69.956 7.915   1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B CG  1 
ATOM   3937 C  CD1 . LEU B 1 191 ? 46.129 68.774 8.649   1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B CD1 1 
ATOM   3938 C  CD2 . LEU B 1 191 ? 45.230 69.935 6.868   1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 191  LEU B CD2 1 
ATOM   3939 N  N   . VAL B 1 192 ? 45.616 73.996 9.919   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B N   1 
ATOM   3940 C  CA  . VAL B 1 192 ? 45.891 74.757 11.080  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B CA  1 
ATOM   3941 C  C   . VAL B 1 192 ? 44.970 74.317 12.151  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B C   1 
ATOM   3942 O  O   . VAL B 1 192 ? 45.392 74.234 13.285  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B O   1 
ATOM   3943 C  CB  . VAL B 1 192 ? 45.904 76.256 10.761  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B CB  1 
ATOM   3944 C  CG1 . VAL B 1 192 ? 47.199 76.507 9.946   1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B CG1 1 
ATOM   3945 C  CG2 . VAL B 1 192 ? 44.732 76.682 9.976   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 192  VAL B CG2 1 
ATOM   3946 N  N   . ALA B 1 193 ? 43.803 73.821 11.750  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 193  ALA B N   1 
ATOM   3947 C  CA  . ALA B 1 193 ? 42.867 73.367 12.744  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 193  ALA B CA  1 
ATOM   3948 C  C   . ALA B 1 193 ? 41.720 72.520 12.207  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 193  ALA B C   1 
ATOM   3949 O  O   . ALA B 1 193 ? 41.418 72.510 11.008  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 193  ALA B O   1 
ATOM   3950 C  CB  . ALA B 1 193 ? 42.326 74.563 13.493  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 193  ALA B CB  1 
ATOM   3951 N  N   . GLY B 1 194 ? 41.077 71.825 13.138  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 194  GLY B N   1 
ATOM   3952 C  CA  . GLY B 1 194 ? 39.923 71.000 12.840  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 194  GLY B CA  1 
ATOM   3953 C  C   . GLY B 1 194 ? 38.870 71.347 13.878  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 194  GLY B C   1 
ATOM   3954 O  O   . GLY B 1 194 ? 39.211 71.695 15.006  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 194  GLY B O   1 
ATOM   3955 N  N   . VAL B 1 195 ? 37.595 71.287 13.502  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B N   1 
ATOM   3956 C  CA  . VAL B 1 195 ? 36.520 71.591 14.444  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B CA  1 
ATOM   3957 C  C   . VAL B 1 195 ? 35.502 70.456 14.472  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B C   1 
ATOM   3958 O  O   . VAL B 1 195 ? 35.090 69.954 13.426  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B O   1 
ATOM   3959 C  CB  . VAL B 1 195 ? 35.767 72.907 14.077  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B CB  1 
ATOM   3960 C  CG1 . VAL B 1 195 ? 34.788 73.282 15.204  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B CG1 1 
ATOM   3961 C  CG2 . VAL B 1 195 ? 36.756 74.036 13.845  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 195  VAL B CG2 1 
ATOM   3962 N  N   . GLY B 1 196 ? 35.120 70.039 15.675  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B N   1 
ATOM   3963 C  CA  . GLY B 1 196 ? 34.122 68.997 15.813  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B CA  1 
ATOM   3964 C  C   . GLY B 1 196 ? 32.829 69.708 16.160  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B C   1 
ATOM   3965 O  O   . GLY B 1 196 ? 32.755 70.359 17.197  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B O   1 
ATOM   3966 N  N   . LEU B 1 197 ? 31.821 69.606 15.294  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B N   1 
ATOM   3967 C  CA  . LEU B 1 197 ? 30.532 70.265 15.516  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CA  1 
ATOM   3968 C  C   . LEU B 1 197 ? 29.543 69.327 16.203  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B C   1 
ATOM   3969 O  O   . LEU B 1 197 ? 29.243 68.253 15.670  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B O   1 
ATOM   3970 C  CB  . LEU B 1 197 ? 29.946 70.720 14.180  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CB  1 
ATOM   3971 C  CG  . LEU B 1 197 ? 30.827 71.630 13.332  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CG  1 
ATOM   3972 C  CD1 . LEU B 1 197 ? 30.146 71.878 12.003  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CD1 1 
ATOM   3973 C  CD2 . LEU B 1 197 ? 31.085 72.940 14.060  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CD2 1 
ATOM   3974 N  N   . LYS B 1 198 ? 29.033 69.726 17.374  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B N   1 
ATOM   3975 C  CA  . LYS B 1 198 ? 28.088 68.886 18.119  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CA  1 
ATOM   3976 C  C   . LYS B 1 198 ? 26.756 69.579 18.416  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B C   1 
ATOM   3977 O  O   . LYS B 1 198 ? 26.712 70.771 18.716  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B O   1 
ATOM   3978 C  CB  . LYS B 1 198 ? 28.702 68.418 19.449  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CB  1 
ATOM   3979 C  CG  . LYS B 1 198 ? 30.036 67.701 19.344  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CG  1 
ATOM   3980 C  CD  . LYS B 1 198 ? 29.975 66.438 18.492  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CD  1 
ATOM   3981 C  CE  . LYS B 1 198 ? 31.365 65.814 18.391  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CE  1 
ATOM   3982 N  NZ  . LYS B 1 198 ? 31.409 64.712 17.416  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B NZ  1 
ATOM   3983 N  N   . THR B 1 199 ? 25.673 68.812 18.350  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 199  THR B N   1 
ATOM   3984 C  CA  . THR B 1 199 ? 24.343 69.344 18.614  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 199  THR B CA  1 
ATOM   3985 C  C   . THR B 1 199 ? 24.257 69.908 20.026  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 199  THR B C   1 
ATOM   3986 O  O   . THR B 1 199 ? 23.571 70.898 20.277  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 199  THR B O   1 
ATOM   3987 C  CB  . THR B 1 199 ? 23.285 68.251 18.441  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 199  THR B CB  1 
ATOM   3988 O  OG1 . THR B 1 199 ? 23.290 67.808 17.080  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 199  THR B OG1 1 
ATOM   3989 C  CG2 . THR B 1 199 ? 21.914 68.781 18.780  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 199  THR B CG2 1 
ATOM   3990 N  N   . SER B 1 200 ? 24.963 69.265 20.945  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 200  SER B N   1 
ATOM   3991 C  CA  . SER B 1 200 ? 24.995 69.694 22.333  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 200  SER B CA  1 
ATOM   3992 C  C   . SER B 1 200 ? 26.181 69.007 22.971  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 200  SER B C   1 
ATOM   3993 O  O   . SER B 1 200 ? 26.823 68.169 22.339  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 200  SER B O   1 
ATOM   3994 C  CB  . SER B 1 200 ? 23.714 69.274 23.054  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 200  SER B CB  1 
ATOM   3995 O  OG  . SER B 1 200 ? 23.602 67.862 23.105  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 200  SER B OG  1 
ATOM   3996 N  N   . LEU B 1 201 ? 26.469 69.350 24.219  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B N   1 
ATOM   3997 C  CA  . LEU B 1 201 ? 27.589 68.737 24.911  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B CA  1 
ATOM   3998 C  C   . LEU B 1 201 ? 27.147 67.611 25.837  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B C   1 
ATOM   3999 O  O   . LEU B 1 201 ? 27.736 67.371 26.897  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B O   1 
ATOM   4000 C  CB  . LEU B 1 201 ? 28.399 69.795 25.663  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B CB  1 
ATOM   4001 C  CG  . LEU B 1 201 ? 29.114 70.758 24.704  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B CG  1 
ATOM   4002 C  CD1 . LEU B 1 201 ? 30.015 71.712 25.467  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B CD1 1 
ATOM   4003 C  CD2 . LEU B 1 201 ? 29.921 69.943 23.696  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 201  LEU B CD2 1 
ATOM   4004 N  N   . ARG B 1 202 ? 26.094 66.923 25.412  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B N   1 
ATOM   4005 C  CA  . ARG B 1 202 ? 25.574 65.772 26.125  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B CA  1 
ATOM   4006 C  C   . ARG B 1 202 ? 26.802 64.861 26.289  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B C   1 
ATOM   4007 O  O   . ARG B 1 202 ? 27.614 64.755 25.373  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B O   1 
ATOM   4008 C  CB  . ARG B 1 202 ? 24.523 65.100 25.249  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B CB  1 
ATOM   4009 C  CG  . ARG B 1 202 ? 23.694 64.043 25.936  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B CG  1 
ATOM   4010 C  CD  . ARG B 1 202 ? 22.624 63.540 24.995  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B CD  1 
ATOM   4011 N  NE  . ARG B 1 202 ? 23.198 62.836 23.858  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B NE  1 
ATOM   4012 C  CZ  . ARG B 1 202 ? 22.479 62.306 22.876  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B CZ  1 
ATOM   4013 N  NH1 . ARG B 1 202 ? 21.157 62.410 22.897  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B NH1 1 
ATOM   4014 N  NH2 . ARG B 1 202 ? 23.080 61.660 21.882  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 202  ARG B NH2 1 
ATOM   4015 N  N   . PRO B 1 203 ? 26.947 64.185 27.445  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B N   1 
ATOM   4016 C  CA  . PRO B 1 203 ? 28.085 63.299 27.716  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B CA  1 
ATOM   4017 C  C   . PRO B 1 203 ? 28.744 62.609 26.528  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B C   1 
ATOM   4018 O  O   . PRO B 1 203 ? 29.941 62.783 26.301  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B O   1 
ATOM   4019 C  CB  . PRO B 1 203 ? 27.507 62.310 28.713  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B CB  1 
ATOM   4020 C  CG  . PRO B 1 203 ? 26.630 63.195 29.530  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B CG  1 
ATOM   4021 C  CD  . PRO B 1 203 ? 25.900 63.988 28.465  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 203  PRO B CD  1 
ATOM   4022 N  N   . ASP B 1 204 ? 27.974 61.835 25.771  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B N   1 
ATOM   4023 C  CA  . ASP B 1 204 ? 28.527 61.125 24.629  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B CA  1 
ATOM   4024 C  C   . ASP B 1 204 ? 29.125 62.058 23.582  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B C   1 
ATOM   4025 O  O   . ASP B 1 204 ? 30.158 61.754 22.994  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B O   1 
ATOM   4026 C  CB  . ASP B 1 204 ? 27.464 60.207 23.993  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B CB  1 
ATOM   4027 C  CG  . ASP B 1 204 ? 26.324 60.972 23.329  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B CG  1 
ATOM   4028 O  OD1 . ASP B 1 204 ? 25.859 61.985 23.900  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B OD1 1 
ATOM   4029 O  OD2 . ASP B 1 204 ? 25.880 60.540 22.236  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B OD2 1 
ATOM   4030 N  N   . ARG B 1 205 ? 28.496 63.203 23.363  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B N   1 
ATOM   4031 C  CA  . ARG B 1 205 ? 28.985 64.148 22.370  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B CA  1 
ATOM   4032 C  C   . ARG B 1 205 ? 30.201 64.904 22.850  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B C   1 
ATOM   4033 O  O   . ARG B 1 205 ? 31.064 65.274 22.066  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B O   1 
ATOM   4034 C  CB  . ARG B 1 205 ? 27.872 65.120 21.992  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B CB  1 
ATOM   4035 C  CG  . ARG B 1 205 ? 26.790 64.465 21.161  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B CG  1 
ATOM   4036 C  CD  . ARG B 1 205 ? 25.550 65.316 21.131  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B CD  1 
ATOM   4037 N  NE  . ARG B 1 205 ? 24.490 64.685 20.353  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B NE  1 
ATOM   4038 C  CZ  . ARG B 1 205 ? 23.216 65.053 20.406  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B CZ  1 
ATOM   4039 N  NH1 . ARG B 1 205 ? 22.847 66.047 21.200  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B NH1 1 
ATOM   4040 N  NH2 . ARG B 1 205 ? 22.315 64.426 19.669  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 205  ARG B NH2 1 
ATOM   4041 N  N   . ARG B 1 206 ? 30.270 65.131 24.146  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B N   1 
ATOM   4042 C  CA  . ARG B 1 206 ? 31.408 65.829 24.709  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CA  1 
ATOM   4043 C  C   . ARG B 1 206 ? 32.623 64.900 24.624  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B C   1 
ATOM   4044 O  O   . ARG B 1 206 ? 33.736 65.331 24.312  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B O   1 
ATOM   4045 C  CB  . ARG B 1 206 ? 31.124 66.179 26.162  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CB  1 
ATOM   4046 C  CG  . ARG B 1 206 ? 32.001 67.264 26.700  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CG  1 
ATOM   4047 C  CD  . ARG B 1 206 ? 31.675 67.510 28.151  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CD  1 
ATOM   4048 N  NE  . ARG B 1 206 ? 32.191 66.425 28.972  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B NE  1 
ATOM   4049 C  CZ  . ARG B 1 206 ? 31.914 66.257 30.259  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CZ  1 
ATOM   4050 N  NH1 . ARG B 1 206 ? 31.111 67.106 30.887  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B NH1 1 
ATOM   4051 N  NH2 . ARG B 1 206 ? 32.455 65.240 30.920  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B NH2 1 
ATOM   4052 N  N   . LEU B 1 207 ? 32.392 63.620 24.901  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B N   1 
ATOM   4053 C  CA  . LEU B 1 207 ? 33.449 62.628 24.866  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B CA  1 
ATOM   4054 C  C   . LEU B 1 207 ? 33.972 62.484 23.443  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B C   1 
ATOM   4055 O  O   . LEU B 1 207 ? 35.168 62.280 23.241  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B O   1 
ATOM   4056 C  CB  . LEU B 1 207 ? 32.943 61.279 25.389  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B CB  1 
ATOM   4057 C  CG  . LEU B 1 207 ? 34.014 60.203 25.601  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B CG  1 
ATOM   4058 C  CD1 . LEU B 1 207 ? 35.015 60.683 26.631  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B CD1 1 
ATOM   4059 C  CD2 . LEU B 1 207 ? 33.375 58.906 26.060  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 207  LEU B CD2 1 
ATOM   4060 N  N   . GLN B 1 208 ? 33.091 62.599 22.453  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B N   1 
ATOM   4061 C  CA  . GLN B 1 208 ? 33.522 62.500 21.061  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CA  1 
ATOM   4062 C  C   . GLN B 1 208 ? 34.508 63.612 20.722  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B C   1 
ATOM   4063 O  O   . GLN B 1 208 ? 35.449 63.398 19.967  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B O   1 
ATOM   4064 C  CB  . GLN B 1 208 ? 32.333 62.588 20.122  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CB  1 
ATOM   4065 C  CG  . GLN B 1 208 ? 31.383 61.445 20.279  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CG  1 
ATOM   4066 C  CD  . GLN B 1 208 ? 30.088 61.678 19.538  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CD  1 
ATOM   4067 O  OE1 . GLN B 1 208 ? 29.162 60.875 19.627  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B OE1 1 
ATOM   4068 N  NE2 . GLN B 1 208 ? 30.014 62.775 18.799  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B NE2 1 
ATOM   4069 N  N   . LEU B 1 209 ? 34.290 64.805 21.266  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B N   1 
ATOM   4070 C  CA  . LEU B 1 209 ? 35.200 65.909 21.006  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B CA  1 
ATOM   4071 C  C   . LEU B 1 209 ? 36.537 65.578 21.627  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B C   1 
ATOM   4072 O  O   . LEU B 1 209 ? 37.572 65.697 20.985  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B O   1 
ATOM   4073 C  CB  . LEU B 1 209 ? 34.678 67.204 21.618  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B CB  1 
ATOM   4074 C  CG  . LEU B 1 209 ? 33.455 67.783 20.919  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B CG  1 
ATOM   4075 C  CD1 . LEU B 1 209 ? 32.990 69.030 21.636  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B CD1 1 
ATOM   4076 C  CD2 . LEU B 1 209 ? 33.813 68.092 19.479  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 209  LEU B CD2 1 
ATOM   4077 N  N   . VAL B 1 210 ? 36.508 65.145 22.882  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B N   1 
ATOM   4078 C  CA  . VAL B 1 210 ? 37.731 64.811 23.603  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CA  1 
ATOM   4079 C  C   . VAL B 1 210 ? 38.561 63.731 22.913  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B C   1 
ATOM   4080 O  O   . VAL B 1 210 ? 39.764 63.882 22.739  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B O   1 
ATOM   4081 C  CB  . VAL B 1 210 ? 37.413 64.366 25.060  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CB  1 
ATOM   4082 C  CG1 . VAL B 1 210 ? 38.650 63.830 25.717  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CG1 1 
ATOM   4083 C  CG2 . VAL B 1 210 ? 36.878 65.546 25.869  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CG2 1 
ATOM   4084 N  N   . HIS B 1 211 ? 37.922 62.644 22.505  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B N   1 
ATOM   4085 C  CA  . HIS B 1 211 ? 38.662 61.564 21.871  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CA  1 
ATOM   4086 C  C   . HIS B 1 211 ? 39.193 61.956 20.508  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B C   1 
ATOM   4087 O  O   . HIS B 1 211 ? 40.324 61.635 20.160  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B O   1 
ATOM   4088 C  CB  . HIS B 1 211 ? 37.795 60.319 21.729  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CB  1 
ATOM   4089 C  CG  . HIS B 1 211 ? 38.533 59.153 21.153  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CG  1 
ATOM   4090 N  ND1 . HIS B 1 211 ? 39.665 58.631 21.741  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B ND1 1 
ATOM   4091 C  CD2 . HIS B 1 211 ? 38.338 58.446 20.013  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CD2 1 
ATOM   4092 C  CE1 . HIS B 1 211 ? 40.138 57.656 20.985  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CE1 1 
ATOM   4093 N  NE2 . HIS B 1 211 ? 39.351 57.523 19.931  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 211  HIS B NE2 1 
ATOM   4094 N  N   . GLU B 1 212 ? 38.368 62.647 19.734  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B N   1 
ATOM   4095 C  CA  . GLU B 1 212 ? 38.766 63.077 18.405  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B CA  1 
ATOM   4096 C  C   . GLU B 1 212 ? 39.965 64.021 18.492  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B C   1 
ATOM   4097 O  O   . GLU B 1 212 ? 40.889 63.937 17.685  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B O   1 
ATOM   4098 C  CB  . GLU B 1 212 ? 37.583 63.736 17.686  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B CB  1 
ATOM   4099 C  CG  . GLU B 1 212 ? 37.955 64.361 16.358  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B CG  1 
ATOM   4100 C  CD  . GLU B 1 212 ? 36.777 64.508 15.413  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B CD  1 
ATOM   4101 O  OE1 . GLU B 1 212 ? 36.457 63.527 14.707  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B OE1 1 
ATOM   4102 O  OE2 . GLU B 1 212 ? 36.167 65.597 15.373  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 212  GLU B OE2 1 
ATOM   4103 N  N   . GLY B 1 213 ? 39.962 64.904 19.483  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 213  GLY B N   1 
ATOM   4104 C  CA  . GLY B 1 213 ? 41.084 65.812 19.647  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 213  GLY B CA  1 
ATOM   4105 C  C   . GLY B 1 213 ? 42.359 65.044 19.952  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 213  GLY B C   1 
ATOM   4106 O  O   . GLY B 1 213 ? 43.428 65.383 19.455  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 213  GLY B O   1 
ATOM   4107 N  N   . ASN B 1 214 ? 42.260 64.005 20.773  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B N   1 
ATOM   4108 C  CA  . ASN B 1 214 ? 43.431 63.197 21.111  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B CA  1 
ATOM   4109 C  C   . ASN B 1 214 ? 43.953 62.434 19.914  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B C   1 
ATOM   4110 O  O   . ASN B 1 214 ? 45.162 62.360 19.707  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B O   1 
ATOM   4111 C  CB  . ASN B 1 214 ? 43.098 62.210 22.224  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B CB  1 
ATOM   4112 C  CG  . ASN B 1 214 ? 43.319 62.801 23.585  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B CG  1 
ATOM   4113 O  OD1 . ASN B 1 214 ? 44.457 63.098 23.958  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B OD1 1 
ATOM   4114 N  ND2 . ASN B 1 214 ? 42.237 62.992 24.339  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 214  ASN B ND2 1 
ATOM   4115 N  N   . ILE B 1 215 ? 43.030 61.871 19.132  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B N   1 
ATOM   4116 C  CA  . ILE B 1 215 ? 43.367 61.092 17.935  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B CA  1 
ATOM   4117 C  C   . ILE B 1 215 ? 44.065 61.933 16.868  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B C   1 
ATOM   4118 O  O   . ILE B 1 215 ? 45.125 61.548 16.353  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B O   1 
ATOM   4119 C  CB  . ILE B 1 215 ? 42.101 60.443 17.307  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B CB  1 
ATOM   4120 C  CG1 . ILE B 1 215 ? 41.640 59.274 18.168  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B CG1 1 
ATOM   4121 C  CG2 . ILE B 1 215 ? 42.403 59.931 15.903  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B CG2 1 
ATOM   4122 C  CD1 . ILE B 1 215 ? 42.623 58.110 18.153  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 215  ILE B CD1 1 
ATOM   4123 N  N   . LEU B 1 216 ? 43.475 63.079 16.543  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B N   1 
ATOM   4124 C  CA  . LEU B 1 216 ? 44.043 63.947 15.528  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CA  1 
ATOM   4125 C  C   . LEU B 1 216 ? 45.326 64.656 15.970  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B C   1 
ATOM   4126 O  O   . LEU B 1 216 ? 46.300 64.713 15.218  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B O   1 
ATOM   4127 C  CB  . LEU B 1 216 ? 42.995 64.967 15.078  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CB  1 
ATOM   4128 C  CG  . LEU B 1 216 ? 41.776 64.345 14.389  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CG  1 
ATOM   4129 C  CD1 . LEU B 1 216 ? 40.741 65.416 14.125  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CD1 1 
ATOM   4130 C  CD2 . LEU B 1 216 ? 42.207 63.668 13.085  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CD2 1 
ATOM   4131 N  N   . LYS B 1 217 ? 45.336 65.203 17.180  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B N   1 
ATOM   4132 C  CA  . LYS B 1 217 ? 46.530 65.887 17.658  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CA  1 
ATOM   4133 C  C   . LYS B 1 217 ? 47.730 64.947 17.800  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B C   1 
ATOM   4134 O  O   . LYS B 1 217 ? 48.860 65.330 17.499  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B O   1 
ATOM   4135 C  CB  . LYS B 1 217 ? 46.264 66.582 18.994  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CB  1 
ATOM   4136 C  CG  . LYS B 1 217 ? 45.491 67.873 18.871  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CG  1 
ATOM   4137 C  CD  . LYS B 1 217 ? 45.530 68.619 20.194  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CD  1 
ATOM   4138 C  CE  . LYS B 1 217 ? 45.016 70.017 20.025  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CE  1 
ATOM   4139 N  NZ  . LYS B 1 217 ? 45.339 70.841 21.213  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B NZ  1 
ATOM   4140 N  N   . SER B 1 218 ? 47.503 63.728 18.269  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 218  SER B N   1 
ATOM   4141 C  CA  . SER B 1 218 ? 48.616 62.807 18.410  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 218  SER B CA  1 
ATOM   4142 C  C   . SER B 1 218 ? 49.134 62.417 17.022  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 218  SER B C   1 
ATOM   4143 O  O   . SER B 1 218 ? 50.341 62.233 16.824  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 218  SER B O   1 
ATOM   4144 C  CB  . SER B 1 218 ? 48.190 61.571 19.203  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 218  SER B CB  1 
ATOM   4145 O  OG  . SER B 1 218 ? 47.161 60.850 18.549  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 218  SER B OG  1 
ATOM   4146 N  N   . LEU B 1 219 ? 48.221 62.316 16.056  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B N   1 
ATOM   4147 C  CA  . LEU B 1 219 ? 48.598 61.967 14.691  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B CA  1 
ATOM   4148 C  C   . LEU B 1 219 ? 49.537 63.045 14.155  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B C   1 
ATOM   4149 O  O   . LEU B 1 219 ? 50.557 62.745 13.522  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B O   1 
ATOM   4150 C  CB  . LEU B 1 219 ? 47.361 61.882 13.794  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B CB  1 
ATOM   4151 C  CG  . LEU B 1 219 ? 47.571 61.425 12.344  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B CG  1 
ATOM   4152 C  CD1 . LEU B 1 219 ? 47.886 59.936 12.321  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B CD1 1 
ATOM   4153 C  CD2 . LEU B 1 219 ? 46.315 61.695 11.519  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 219  LEU B CD2 1 
ATOM   4154 N  N   A PHE B 1 220 ? 49.183 64.300 14.420  0.51 15.96 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B N   1 
ATOM   4155 N  N   B PHE B 1 220 ? 49.193 64.307 14.400  0.49 15.92 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B N   1 
ATOM   4156 C  CA  A PHE B 1 220 ? 49.972 65.444 13.974  0.51 15.91 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CA  1 
ATOM   4157 C  CA  B PHE B 1 220 ? 50.029 65.406 13.933  0.49 15.75 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CA  1 
ATOM   4158 C  C   A PHE B 1 220 ? 51.312 65.474 14.705  0.51 15.57 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B C   1 
ATOM   4159 C  C   B PHE B 1 220 ? 51.331 65.501 14.715  0.49 15.48 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B C   1 
ATOM   4160 O  O   A PHE B 1 220 ? 52.341 65.802 14.121  0.51 15.49 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B O   1 
ATOM   4161 O  O   B PHE B 1 220 ? 52.353 65.918 14.180  0.49 15.36 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B O   1 
ATOM   4162 C  CB  A PHE B 1 220 ? 49.205 66.745 14.244  0.51 14.08 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CB  1 
ATOM   4163 C  CB  B PHE B 1 220 ? 49.255 66.724 13.975  0.49 14.04 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CB  1 
ATOM   4164 C  CG  A PHE B 1 220 ? 49.747 67.944 13.503  0.51 13.82 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CG  1 
ATOM   4165 C  CG  B PHE B 1 220 ? 48.334 66.891 12.825  0.49 13.09 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CG  1 
ATOM   4166 C  CD1 A PHE B 1 220 ? 49.434 68.155 12.162  0.51 12.82 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CD1 1 
ATOM   4167 C  CD1 B PHE B 1 220 ? 47.022 66.428 12.892  0.49 13.39 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CD1 1 
ATOM   4168 C  CD2 A PHE B 1 220 ? 50.554 68.879 14.155  0.51 13.38 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CD2 1 
ATOM   4169 C  CD2 B PHE B 1 220 ? 48.803 67.421 11.643  0.49 13.16 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CD2 1 
ATOM   4170 C  CE1 A PHE B 1 220 ? 49.913 69.282 11.484  0.51 12.94 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CE1 1 
ATOM   4171 C  CE1 B PHE B 1 220 ? 46.196 66.482 11.806  0.49 13.30 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CE1 1 
ATOM   4172 C  CE2 A PHE B 1 220 ? 51.036 70.002 13.484  0.51 12.24 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CE2 1 
ATOM   4173 C  CE2 B PHE B 1 220 ? 47.989 67.479 10.553  0.49 13.09 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CE2 1 
ATOM   4174 C  CZ  A PHE B 1 220 ? 50.715 70.206 12.149  0.51 11.84 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CZ  1 
ATOM   4175 C  CZ  B PHE B 1 220 ? 46.679 67.005 10.634  0.49 13.51 ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CZ  1 
ATOM   4176 N  N   . ALA B 1 221 ? 51.293 65.116 15.984  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 221  ALA B N   1 
ATOM   4177 C  CA  . ALA B 1 221 ? 52.504 65.109 16.799  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 221  ALA B CA  1 
ATOM   4178 C  C   . ALA B 1 221 ? 53.458 64.052 16.215  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 221  ALA B C   1 
ATOM   4179 O  O   . ALA B 1 221 ? 54.680 64.225 16.223  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 221  ALA B O   1 
ATOM   4180 C  CB  . ALA B 1 221 ? 52.159 64.768 18.236  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 221  ALA B CB  1 
ATOM   4181 N  N   . HIS B 1 222 ? 52.894 62.951 15.724  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B N   1 
ATOM   4182 C  CA  . HIS B 1 222 ? 53.698 61.901 15.117  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B CA  1 
ATOM   4183 C  C   . HIS B 1 222 ? 54.340 62.476 13.855  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B C   1 
ATOM   4184 O  O   . HIS B 1 222 ? 55.524 62.279 13.609  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B O   1 
ATOM   4185 C  CB  . HIS B 1 222 ? 52.832 60.687 14.752  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B CB  1 
ATOM   4186 C  CG  . HIS B 1 222 ? 53.572 59.626 13.996  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B CG  1 
ATOM   4187 N  ND1 . HIS B 1 222 ? 53.675 59.619 12.622  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B ND1 1 
ATOM   4188 C  CD2 . HIS B 1 222 ? 54.294 58.559 14.430  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B CD2 1 
ATOM   4189 C  CE1 . HIS B 1 222 ? 54.426 58.597 12.237  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B CE1 1 
ATOM   4190 N  NE2 . HIS B 1 222 ? 54.812 57.943 13.322  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 222  HIS B NE2 1 
ATOM   4191 N  N   . LEU B 1 223 ? 53.559 63.195 13.056  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B N   1 
ATOM   4192 C  CA  . LEU B 1 223 ? 54.104 63.797 11.850  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CA  1 
ATOM   4193 C  C   . LEU B 1 223 ? 55.204 64.810 12.164  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B C   1 
ATOM   4194 O  O   . LEU B 1 223 ? 56.161 64.921 11.406  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B O   1 
ATOM   4195 C  CB  . LEU B 1 223 ? 52.997 64.454 11.036  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CB  1 
ATOM   4196 C  CG  . LEU B 1 223 ? 52.072 63.449 10.361  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CG  1 
ATOM   4197 C  CD1 . LEU B 1 223 ? 51.013 64.196 9.567   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CD1 1 
ATOM   4198 C  CD2 . LEU B 1 223 ? 52.909 62.531 9.448   1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CD2 1 
ATOM   4199 N  N   . LYS B 1 224 ? 55.085 65.550 13.269  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B N   1 
ATOM   4200 C  CA  . LYS B 1 224 ? 56.123 66.522 13.643  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B CA  1 
ATOM   4201 C  C   . LYS B 1 224 ? 57.457 65.831 13.887  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B C   1 
ATOM   4202 O  O   . LYS B 1 224 ? 58.494 66.396 13.571  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B O   1 
ATOM   4203 C  CB  . LYS B 1 224 ? 55.742 67.298 14.901  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B CB  1 
ATOM   4204 C  CG  . LYS B 1 224 ? 54.562 68.216 14.715  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B CG  1 
ATOM   4205 C  CD  . LYS B 1 224 ? 54.181 68.890 16.024  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B CD  1 
ATOM   4206 C  CE  . LYS B 1 224 ? 55.293 69.781 16.528  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B CE  1 
ATOM   4207 N  NZ  . LYS B 1 224 ? 54.927 70.409 17.828  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 224  LYS B NZ  1 
ATOM   4208 N  N   A MET B 1 225 ? 57.435 64.625 14.459  0.50 18.25 ? ? ? ? ? ? 225  MET B N   1 
ATOM   4209 N  N   B MET B 1 225 ? 57.418 64.628 14.453  0.50 19.18 ? ? ? ? ? ? 225  MET B N   1 
ATOM   4210 C  CA  A MET B 1 225 ? 58.667 63.877 14.724  0.50 18.47 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CA  1 
ATOM   4211 C  CA  B MET B 1 225 ? 58.633 63.865 14.703  0.50 19.95 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CA  1 
ATOM   4212 C  C   A MET B 1 225 ? 59.245 63.288 13.435  0.50 18.21 ? ? ? ? ? ? 225  MET B C   1 
ATOM   4213 C  C   B MET B 1 225 ? 59.211 63.452 13.358  0.50 18.87 ? ? ? ? ? ? 225  MET B C   1 
ATOM   4214 O  O   A MET B 1 225 ? 60.465 63.250 13.253  0.50 18.49 ? ? ? ? ? ? 225  MET B O   1 
ATOM   4215 O  O   B MET B 1 225 ? 60.371 63.726 13.046  0.50 18.02 ? ? ? ? ? ? 225  MET B O   1 
ATOM   4216 C  CB  A MET B 1 225 ? 58.433 62.773 15.771  0.50 19.62 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CB  1 
ATOM   4217 C  CB  B MET B 1 225 ? 58.340 62.580 15.500  0.50 23.06 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CB  1 
ATOM   4218 C  CG  A MET B 1 225 ? 58.371 63.308 17.209  0.50 21.65 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CG  1 
ATOM   4219 C  CG  B MET B 1 225 ? 57.998 62.744 16.978  0.50 26.94 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CG  1 
ATOM   4220 S  SD  A MET B 1 225 ? 58.626 62.072 18.519  0.50 22.52 ? ? ? ? ? ? 225  MET B SD  1 
ATOM   4221 S  SD  B MET B 1 225 ? 59.347 63.425 18.008  0.50 31.26 ? ? ? ? ? ? 225  MET B SD  1 
ATOM   4222 C  CE  A MET B 1 225 ? 58.177 63.011 19.988  0.50 19.42 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CE  1 
ATOM   4223 C  CE  B MET B 1 225 ? 60.612 62.204 17.823  0.50 29.65 ? ? ? ? ? ? 225  MET B CE  1 
ATOM   4224 N  N   . ARG B 1 226 ? 58.374 62.813 12.547  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B N   1 
ATOM   4225 C  CA  . ARG B 1 226 ? 58.814 62.292 11.261  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B CA  1 
ATOM   4226 C  C   . ARG B 1 226 ? 59.508 63.348 10.404  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B C   1 
ATOM   4227 O  O   . ARG B 1 226 ? 60.570 63.091 9.832   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B O   1 
ATOM   4228 C  CB  . ARG B 1 226 ? 57.631 61.710 10.495  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B CB  1 
ATOM   4229 C  CG  . ARG B 1 226 ? 56.955 60.537 11.200  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B CG  1 
ATOM   4230 C  CD  . ARG B 1 226 ? 57.868 59.313 11.329  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B CD  1 
ATOM   4231 N  NE  . ARG B 1 226 ? 58.104 58.624 10.058  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B NE  1 
ATOM   4232 C  CZ  . ARG B 1 226 ? 57.243 57.804 9.454   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B CZ  1 
ATOM   4233 N  NH1 . ARG B 1 226 ? 56.056 57.542 9.985   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B NH1 1 
ATOM   4234 N  NH2 . ARG B 1 226 ? 57.577 57.227 8.313   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 226  ARG B NH2 1 
ATOM   4235 N  N   . TYR B 1 227 ? 58.904 64.531 10.320  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B N   1 
ATOM   4236 C  CA  . TYR B 1 227 ? 59.438 65.628 9.519   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CA  1 
ATOM   4237 C  C   . TYR B 1 227 ? 60.391 66.530 10.287  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B C   1 
ATOM   4238 O  O   . TYR B 1 227 ? 60.989 67.437 9.715   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B O   1 
ATOM   4239 C  CB  . TYR B 1 227 ? 58.302 66.503 8.987   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CB  1 
ATOM   4240 C  CG  . TYR B 1 227 ? 57.524 65.937 7.818   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CG  1 
ATOM   4241 C  CD1 . TYR B 1 227 ? 56.278 65.346 8.004   1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CD1 1 
ATOM   4242 C  CD2 . TYR B 1 227 ? 58.026 66.024 6.517   1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CD2 1 
ATOM   4243 C  CE1 . TYR B 1 227 ? 55.554 64.860 6.926   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CE1 1 
ATOM   4244 C  CE2 . TYR B 1 227 ? 57.305 65.540 5.435   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CE2 1 
ATOM   4245 C  CZ  . TYR B 1 227 ? 56.073 64.962 5.645   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B CZ  1 
ATOM   4246 O  OH  . TYR B 1 227 ? 55.356 64.496 4.570   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 227  TYR B OH  1 
ATOM   4247 N  N   . TRP B 1 228 ? 60.513 66.292 11.584  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B N   1 
ATOM   4248 C  CA  . TRP B 1 228 ? 61.378 67.091 12.431  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CA  1 
ATOM   4249 C  C   . TRP B 1 228 ? 61.084 68.581 12.282  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B C   1 
ATOM   4250 O  O   . TRP B 1 228 ? 61.957 69.376 11.953  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B O   1 
ATOM   4251 C  CB  . TRP B 1 228 ? 62.840 66.806 12.114  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CB  1 
ATOM   4252 C  CG  . TRP B 1 228 ? 63.724 67.219 13.219  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CG  1 
ATOM   4253 C  CD1 . TRP B 1 228 ? 64.483 68.351 13.289  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CD1 1 
ATOM   4254 C  CD2 . TRP B 1 228 ? 63.887 66.545 14.467  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CD2 1 
ATOM   4255 N  NE1 . TRP B 1 228 ? 65.111 68.426 14.512  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B NE1 1 
ATOM   4256 C  CE2 . TRP B 1 228 ? 64.760 67.328 15.254  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CE2 1 
ATOM   4257 C  CE3 . TRP B 1 228 ? 63.376 65.354 14.998  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CE3 1 
ATOM   4258 C  CZ2 . TRP B 1 228 ? 65.137 66.957 16.546  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CZ2 1 
ATOM   4259 C  CZ3 . TRP B 1 228 ? 63.751 64.983 16.285  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CZ3 1 
ATOM   4260 C  CH2 . TRP B 1 228 ? 64.624 65.784 17.043  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 228  TRP B CH2 1 
ATOM   4261 N  N   . ASN B 1 229 ? 59.833 68.949 12.528  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B N   1 
ATOM   4262 C  CA  . ASN B 1 229 ? 59.394 70.336 12.443  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B CA  1 
ATOM   4263 C  C   . ASN B 1 229 ? 58.726 70.629 13.775  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B C   1 
ATOM   4264 O  O   . ASN B 1 229 ? 57.546 70.348 13.957  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B O   1 
ATOM   4265 C  CB  . ASN B 1 229 ? 58.376 70.504 11.320  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B CB  1 
ATOM   4266 C  CG  . ASN B 1 229 ? 58.071 71.954 11.027  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B CG  1 
ATOM   4267 O  OD1 . ASN B 1 229 ? 58.473 72.848 11.768  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B OD1 1 
ATOM   4268 N  ND2 . ASN B 1 229 ? 57.356 72.196 9.940   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 229  ASN B ND2 1 
ATOM   4269 N  N   . PRO B 1 230 ? 59.475 71.192 14.730  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B N   1 
ATOM   4270 C  CA  . PRO B 1 230 ? 58.874 71.481 16.032  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B CA  1 
ATOM   4271 C  C   . PRO B 1 230 ? 57.869 72.625 16.028  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B C   1 
ATOM   4272 O  O   . PRO B 1 230 ? 57.012 72.715 16.903  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B O   1 
ATOM   4273 C  CB  . PRO B 1 230 ? 60.090 71.788 16.904  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B CB  1 
ATOM   4274 C  CG  . PRO B 1 230 ? 61.035 72.431 15.938  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B CG  1 
ATOM   4275 C  CD  . PRO B 1 230 ? 60.904 71.564 14.709  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 230  PRO B CD  1 
ATOM   4276 N  N   A LYS B 1 231 ? 57.964 73.488 15.026  0.49 29.28 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B N   1 
ATOM   4277 N  N   B LYS B 1 231 ? 57.965 73.479 15.020  0.51 29.24 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B N   1 
ATOM   4278 C  CA  A LYS B 1 231 ? 57.079 74.636 14.949  0.49 29.62 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CA  1 
ATOM   4279 C  CA  B LYS B 1 231 ? 57.100 74.642 14.915  0.51 29.58 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CA  1 
ATOM   4280 C  C   A LYS B 1 231 ? 55.758 74.445 14.211  0.49 29.33 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B C   1 
ATOM   4281 C  C   B LYS B 1 231 ? 55.732 74.416 14.280  0.51 29.25 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B C   1 
ATOM   4282 O  O   A LYS B 1 231 ? 54.971 75.385 14.086  0.49 28.63 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B O   1 
ATOM   4283 O  O   B LYS B 1 231 ? 54.878 75.302 14.312  0.51 28.45 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B O   1 
ATOM   4284 C  CB  A LYS B 1 231 ? 57.852 75.825 14.383  0.49 30.84 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CB  1 
ATOM   4285 C  CB  B LYS B 1 231 ? 57.839 75.730 14.141  0.51 30.76 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CB  1 
ATOM   4286 C  CG  A LYS B 1 231 ? 58.983 76.252 15.309  0.49 32.29 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CG  1 
ATOM   4287 C  CG  B LYS B 1 231 ? 59.247 75.987 14.654  0.51 32.43 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CG  1 
ATOM   4288 C  CD  A LYS B 1 231 ? 59.697 77.501 14.826  0.49 32.80 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CD  1 
ATOM   4289 C  CD  B LYS B 1 231 ? 59.233 76.449 16.104  0.51 33.11 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CD  1 
ATOM   4290 C  CE  A LYS B 1 231 ? 60.819 77.874 15.787  0.49 32.98 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CE  1 
ATOM   4291 C  CE  B LYS B 1 231 ? 60.638 76.736 16.601  0.51 33.46 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CE  1 
ATOM   4292 N  NZ  A LYS B 1 231 ? 61.568 79.075 15.336  0.49 33.85 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B NZ  1 
ATOM   4293 N  NZ  B LYS B 1 231 ? 60.613 77.345 17.956  0.51 34.86 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B NZ  1 
ATOM   4294 N  N   . ALA B 1 232 ? 55.514 73.237 13.705  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B N   1 
ATOM   4295 C  CA  . ALA B 1 232 ? 54.245 72.958 13.051  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B CA  1 
ATOM   4296 C  C   . ALA B 1 232 ? 53.214 72.913 14.179  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B C   1 
ATOM   4297 O  O   . ALA B 1 232 ? 53.495 72.395 15.259  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B O   1 
ATOM   4298 C  CB  . ALA B 1 232 ? 54.303 71.630 12.336  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B CB  1 
ATOM   4299 N  N   . GLU B 1 233 ? 52.032 73.466 13.933  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B N   1 
ATOM   4300 C  CA  . GLU B 1 233 ? 50.965 73.500 14.930  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B CA  1 
ATOM   4301 C  C   . GLU B 1 233 ? 49.621 73.048 14.393  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B C   1 
ATOM   4302 O  O   . GLU B 1 233 ? 49.239 73.399 13.278  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B O   1 
ATOM   4303 C  CB  . GLU B 1 233 ? 50.766 74.918 15.455  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B CB  1 
ATOM   4304 C  CG  . GLU B 1 233 ? 51.666 75.341 16.582  1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B CG  1 
ATOM   4305 C  CD  . GLU B 1 233 ? 51.246 76.688 17.135  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B CD  1 
ATOM   4306 O  OE1 . GLU B 1 233 ? 51.429 77.715 16.431  1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B OE1 1 
ATOM   4307 O  OE2 . GLU B 1 233 ? 50.715 76.711 18.270  1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 233  GLU B OE2 1 
ATOM   4308 N  N   . PHE B 1 234 ? 48.902 72.271 15.191  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B N   1 
ATOM   4309 C  CA  . PHE B 1 234 ? 47.572 71.843 14.806  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CA  1 
ATOM   4310 C  C   . PHE B 1 234 ? 46.680 71.946 16.027  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B C   1 
ATOM   4311 O  O   . PHE B 1 234 ? 46.955 71.317 17.048  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B O   1 
ATOM   4312 C  CB  . PHE B 1 234 ? 47.549 70.411 14.315  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CB  1 
ATOM   4313 C  CG  . PHE B 1 234 ? 46.172 69.928 13.982  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CG  1 
ATOM   4314 C  CD1 . PHE B 1 234 ? 45.523 70.381 12.842  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD1 1 
ATOM   4315 C  CD2 . PHE B 1 234 ? 45.508 69.052 14.831  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD2 1 
ATOM   4316 C  CE1 . PHE B 1 234 ? 44.232 69.969 12.552  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE1 1 
ATOM   4317 C  CE2 . PHE B 1 234 ? 44.214 68.630 14.552  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE2 1 
ATOM   4318 C  CZ  . PHE B 1 234 ? 43.575 69.089 13.411  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CZ  1 
ATOM   4319 N  N   . LYS B 1 235 ? 45.621 72.744 15.918  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B N   1 
ATOM   4320 C  CA  . LYS B 1 235 ? 44.680 72.934 17.012  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B CA  1 
ATOM   4321 C  C   . LYS B 1 235 ? 43.355 72.263 16.678  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B C   1 
ATOM   4322 O  O   . LYS B 1 235 ? 42.934 72.236 15.528  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B O   1 
ATOM   4323 C  CB  . LYS B 1 235 ? 44.434 74.418 17.232  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B CB  1 
ATOM   4324 C  CG  . LYS B 1 235 ? 45.662 75.212 17.590  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B CG  1 
ATOM   4325 C  CD  . LYS B 1 235 ? 45.934 75.149 19.073  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B CD  1 
ATOM   4326 C  CE  . LYS B 1 235 ? 47.091 76.061 19.457  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B CE  1 
ATOM   4327 N  NZ  . LYS B 1 235 ? 48.378 75.582 18.869  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 235  LYS B NZ  1 
ATOM   4328 N  N   . TYR B 1 236 ? 42.692 71.732 17.692  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B N   1 
ATOM   4329 C  CA  . TYR B 1 236 ? 41.408 71.094 17.490  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CA  1 
ATOM   4330 C  C   . TYR B 1 236 ? 40.385 71.779 18.377  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B C   1 
ATOM   4331 O  O   . TYR B 1 236 ? 40.636 72.019 19.557  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B O   1 
ATOM   4332 C  CB  . TYR B 1 236 ? 41.498 69.606 17.815  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CB  1 
ATOM   4333 C  CG  . TYR B 1 236 ? 40.184 68.892 17.643  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CG  1 
ATOM   4334 C  CD1 . TYR B 1 236 ? 39.372 68.620 18.742  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CD1 1 
ATOM   4335 C  CD2 . TYR B 1 236 ? 39.722 68.534 16.374  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CD2 1 
ATOM   4336 C  CE1 . TYR B 1 236 ? 38.127 68.011 18.587  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CE1 1 
ATOM   4337 C  CE2 . TYR B 1 236 ? 38.481 67.930 16.207  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CE2 1 
ATOM   4338 C  CZ  . TYR B 1 236 ? 37.686 67.672 17.318  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B CZ  1 
ATOM   4339 O  OH  . TYR B 1 236 ? 36.442 67.089 17.164  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 236  TYR B OH  1 
ATOM   4340 N  N   . TYR B 1 237 ? 39.231 72.096 17.800  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B N   1 
ATOM   4341 C  CA  . TYR B 1 237 ? 38.167 72.791 18.525  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CA  1 
ATOM   4342 C  C   . TYR B 1 237 ? 36.810 72.091 18.501  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B C   1 
ATOM   4343 O  O   . TYR B 1 237 ? 36.529 71.243 17.655  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B O   1 
ATOM   4344 C  CB  . TYR B 1 237 ? 37.965 74.188 17.942  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CB  1 
ATOM   4345 C  CG  . TYR B 1 237 ? 39.190 75.056 17.961  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CG  1 
ATOM   4346 C  CD1 . TYR B 1 237 ? 39.508 75.819 19.080  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CD1 1 
ATOM   4347 C  CD2 . TYR B 1 237 ? 40.042 75.104 16.863  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CD2 1 
ATOM   4348 C  CE1 . TYR B 1 237 ? 40.649 76.615 19.103  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CE1 1 
ATOM   4349 C  CE2 . TYR B 1 237 ? 41.180 75.889 16.873  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CE2 1 
ATOM   4350 C  CZ  . TYR B 1 237 ? 41.479 76.643 17.994  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B CZ  1 
ATOM   4351 O  OH  . TYR B 1 237 ? 42.597 77.436 17.994  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 237  TYR B OH  1 
ATOM   4352 N  N   . GLY B 1 238 ? 35.967 72.484 19.444  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B N   1 
ATOM   4353 C  CA  . GLY B 1 238 ? 34.626 71.953 19.508  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B CA  1 
ATOM   4354 C  C   . GLY B 1 238 ? 33.679 73.134 19.398  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B C   1 
ATOM   4355 O  O   . GLY B 1 238 ? 34.007 74.240 19.824  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B O   1 
ATOM   4356 N  N   . ALA B 1 239 ? 32.518 72.912 18.793  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 239  ALA B N   1 
ATOM   4357 C  CA  . ALA B 1 239 ? 31.493 73.945 18.650  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 239  ALA B CA  1 
ATOM   4358 C  C   . ALA B 1 239 ? 30.152 73.278 18.953  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 239  ALA B C   1 
ATOM   4359 O  O   . ALA B 1 239 ? 29.762 72.324 18.276  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 239  ALA B O   1 
ATOM   4360 C  CB  . ALA B 1 239 ? 31.488 74.508 17.240  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 239  ALA B CB  1 
ATOM   4361 N  N   . SER B 1 240 ? 29.463 73.767 19.982  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 240  SER B N   1 
ATOM   4362 C  CA  . SER B 1 240 ? 28.166 73.224 20.378  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 240  SER B CA  1 
ATOM   4363 C  C   . SER B 1 240 ? 27.047 74.113 19.860  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 240  SER B C   1 
ATOM   4364 O  O   . SER B 1 240 ? 27.230 75.322 19.707  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 240  SER B O   1 
ATOM   4365 C  CB  . SER B 1 240 ? 28.070 73.140 21.902  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 240  SER B CB  1 
ATOM   4366 O  OG  . SER B 1 240 ? 26.783 72.695 22.303  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 240  SER B OG  1 
ATOM   4367 N  N   . SER B 1 241 ? 25.889 73.522 19.584  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 241  SER B N   1 
ATOM   4368 C  CA  . SER B 1 241 ? 24.754 74.308 19.112  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 241  SER B CA  1 
ATOM   4369 C  C   . SER B 1 241 ? 23.941 74.838 20.300  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 241  SER B C   1 
ATOM   4370 O  O   . SER B 1 241 ? 22.963 75.563 20.118  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 241  SER B O   1 
ATOM   4371 C  CB  . SER B 1 241 ? 23.870 73.478 18.184  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 241  SER B CB  1 
ATOM   4372 O  OG  . SER B 1 241 ? 24.470 73.357 16.907  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 241  SER B OG  1 
ATOM   4373 N  N   . GLU B 1 242 ? 24.371 74.482 21.511  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B N   1 
ATOM   4374 C  CA  . GLU B 1 242 ? 23.729 74.917 22.751  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B CA  1 
ATOM   4375 C  C   . GLU B 1 242 ? 24.742 75.722 23.554  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B C   1 
ATOM   4376 O  O   . GLU B 1 242 ? 25.942 75.589 23.347  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B O   1 
ATOM   4377 C  CB  . GLU B 1 242 ? 23.302 73.711 23.596  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B CB  1 
ATOM   4378 C  CG  . GLU B 1 242 ? 22.241 72.825 22.970  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B CG  1 
ATOM   4379 C  CD  . GLU B 1 242 ? 20.934 73.559 22.736  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B CD  1 
ATOM   4380 O  OE1 . GLU B 1 242 ? 20.458 74.248 23.665  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B OE1 1 
ATOM   4381 O  OE2 . GLU B 1 242 ? 20.374 73.444 21.626  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 242  GLU B OE2 1 
ATOM   4382 N  N   . PRO B 1 243 ? 24.275 76.575 24.478  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B N   1 
ATOM   4383 C  CA  . PRO B 1 243 ? 25.210 77.365 25.284  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B CA  1 
ATOM   4384 C  C   . PRO B 1 243 ? 26.141 76.396 26.005  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B C   1 
ATOM   4385 O  O   . PRO B 1 243 ? 25.766 75.249 26.248  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B O   1 
ATOM   4386 C  CB  . PRO B 1 243 ? 24.288 78.103 26.247  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B CB  1 
ATOM   4387 C  CG  . PRO B 1 243 ? 23.051 78.318 25.423  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B CG  1 
ATOM   4388 C  CD  . PRO B 1 243 ? 22.880 76.967 24.754  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 243  PRO B CD  1 
ATOM   4389 N  N   . VAL B 1 244 ? 27.347 76.840 26.344  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B N   1 
ATOM   4390 C  CA  . VAL B 1 244 ? 28.295 75.959 27.018  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B CA  1 
ATOM   4391 C  C   . VAL B 1 244 ? 28.391 76.255 28.517  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B C   1 
ATOM   4392 O  O   . VAL B 1 244 ? 28.714 77.377 28.930  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B O   1 
ATOM   4393 C  CB  . VAL B 1 244 ? 29.715 76.051 26.361  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B CB  1 
ATOM   4394 C  CG1 . VAL B 1 244 ? 30.696 75.120 27.063  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B CG1 1 
ATOM   4395 C  CG2 . VAL B 1 244 ? 29.631 75.680 24.890  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 244  VAL B CG2 1 
ATOM   4396 N  N   . SER B 1 245 ? 28.098 75.239 29.324  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 245  SER B N   1 
ATOM   4397 C  CA  . SER B 1 245 ? 28.150 75.373 30.774  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 245  SER B CA  1 
ATOM   4398 C  C   . SER B 1 245 ? 29.588 75.303 31.275  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 245  SER B C   1 
ATOM   4399 O  O   . SER B 1 245 ? 30.462 74.769 30.596  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 245  SER B O   1 
ATOM   4400 C  CB  . SER B 1 245 ? 27.331 74.268 31.441  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 245  SER B CB  1 
ATOM   4401 O  OG  . SER B 1 245 ? 27.902 72.992 31.216  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 245  SER B OG  1 
ATOM   4402 N  N   . LYS B 1 246 ? 29.825 75.837 32.471  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B N   1 
ATOM   4403 C  CA  . LYS B 1 246 ? 31.159 75.832 33.063  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B CA  1 
ATOM   4404 C  C   . LYS B 1 246 ? 31.574 74.387 33.316  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B C   1 
ATOM   4405 O  O   . LYS B 1 246 ? 32.745 74.041 33.199  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B O   1 
ATOM   4406 C  CB  . LYS B 1 246 ? 31.154 76.616 34.381  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B CB  1 
ATOM   4407 C  CG  . LYS B 1 246 ? 32.469 77.335 34.719  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B CG  1 
ATOM   4408 C  CD  . LYS B 1 246 ? 33.285 76.621 35.810  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B CD  1 
ATOM   4409 C  CE  . LYS B 1 246 ? 34.568 77.403 36.151  1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B CE  1 
ATOM   4410 N  NZ  . LYS B 1 246 ? 35.513 76.686 37.080  1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 246  LYS B NZ  1 
ATOM   4411 N  N   . ALA B 1 247 ? 30.604 73.543 33.656  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 247  ALA B N   1 
ATOM   4412 C  CA  . ALA B 1 247 ? 30.889 72.140 33.917  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 247  ALA B CA  1 
ATOM   4413 C  C   . ALA B 1 247 ? 31.494 71.503 32.674  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 247  ALA B C   1 
ATOM   4414 O  O   . ALA B 1 247 ? 32.502 70.807 32.757  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 247  ALA B O   1 
ATOM   4415 C  CB  . ALA B 1 247 ? 29.622 71.403 34.319  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 247  ALA B CB  1 
ATOM   4416 N  N   . ASP B 1 248 ? 30.877 71.742 31.523  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B N   1 
ATOM   4417 C  CA  . ASP B 1 248 ? 31.386 71.193 30.276  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B CA  1 
ATOM   4418 C  C   . ASP B 1 248 ? 32.688 71.867 29.883  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B C   1 
ATOM   4419 O  O   . ASP B 1 248 ? 33.607 71.217 29.404  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B O   1 
ATOM   4420 C  CB  . ASP B 1 248 ? 30.365 71.353 29.155  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B CB  1 
ATOM   4421 C  CG  . ASP B 1 248 ? 29.168 70.449 29.335  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B CG  1 
ATOM   4422 O  OD1 . ASP B 1 248 ? 29.359 69.298 29.793  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B OD1 1 
ATOM   4423 O  OD2 . ASP B 1 248 ? 28.041 70.884 29.005  1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 248  ASP B OD2 1 
ATOM   4424 N  N   . ASP B 1 249 ? 32.772 73.171 30.083  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B N   1 
ATOM   4425 C  CA  . ASP B 1 249 ? 33.993 73.866 29.744  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B CA  1 
ATOM   4426 C  C   . ASP B 1 249 ? 35.142 73.311 30.584  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B C   1 
ATOM   4427 O  O   . ASP B 1 249 ? 36.247 73.101 30.085  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B O   1 
ATOM   4428 C  CB  . ASP B 1 249 ? 33.850 75.353 30.003  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B CB  1 
ATOM   4429 C  CG  . ASP B 1 249 ? 34.961 76.145 29.374  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B CG  1 
ATOM   4430 O  OD1 . ASP B 1 249 ? 34.880 76.418 28.154  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B OD1 1 
ATOM   4431 O  OD2 . ASP B 1 249 ? 35.926 76.472 30.102  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 249  ASP B OD2 1 
ATOM   4432 N  N   . ASP B 1 250 ? 34.880 73.082 31.867  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B N   1 
ATOM   4433 C  CA  . ASP B 1 250 ? 35.888 72.527 32.766  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B CA  1 
ATOM   4434 C  C   . ASP B 1 250 ? 36.379 71.190 32.226  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B C   1 
ATOM   4435 O  O   . ASP B 1 250 ? 37.583 70.952 32.114  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B O   1 
ATOM   4436 C  CB  . ASP B 1 250 ? 35.295 72.304 34.165  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B CB  1 
ATOM   4437 C  CG  . ASP B 1 250 ? 35.184 73.587 34.980  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B CG  1 
ATOM   4438 O  OD1 . ASP B 1 250 ? 34.557 73.531 36.068  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B OD1 1 
ATOM   4439 O  OD2 . ASP B 1 250 ? 35.719 74.638 34.546  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 250  ASP B OD2 1 
ATOM   4440 N  N   . ALA B 1 251 ? 35.424 70.321 31.907  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 251  ALA B N   1 
ATOM   4441 C  CA  . ALA B 1 251 ? 35.715 68.997 31.391  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 251  ALA B CA  1 
ATOM   4442 C  C   . ALA B 1 251 ? 36.485 69.033 30.082  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 251  ALA B C   1 
ATOM   4443 O  O   . ALA B 1 251 ? 37.300 68.157 29.834  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 251  ALA B O   1 
ATOM   4444 C  CB  . ALA B 1 251 ? 34.423 68.222 31.208  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 251  ALA B CB  1 
ATOM   4445 N  N   . LEU B 1 252 ? 36.238 70.049 29.265  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B N   1 
ATOM   4446 C  CA  . LEU B 1 252 ? 36.905 70.169 27.974  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CA  1 
ATOM   4447 C  C   . LEU B 1 252 ? 38.294 70.806 28.131  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B C   1 
ATOM   4448 O  O   . LEU B 1 252 ? 38.862 71.346 27.181  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B O   1 
ATOM   4449 C  CB  . LEU B 1 252 ? 36.054 70.984 27.013  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CB  1 
ATOM   4450 C  CG  . LEU B 1 252 ? 34.771 70.328 26.513  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CG  1 
ATOM   4451 C  CD1 . LEU B 1 252 ? 34.014 71.284 25.608  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CD1 1 
ATOM   4452 C  CD2 . LEU B 1 252 ? 35.159 69.070 25.782  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CD2 1 
ATOM   4453 N  N   . GLN B 1 253 ? 38.848 70.717 29.343  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B N   1 
ATOM   4454 C  CA  . GLN B 1 253 ? 40.185 71.245 29.648  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B CA  1 
ATOM   4455 C  C   . GLN B 1 253 ? 41.146 70.073 29.809  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B C   1 
ATOM   4456 O  O   . GLN B 1 253 ? 42.342 70.255 29.999  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B O   1 
ATOM   4457 C  CB  . GLN B 1 253 ? 40.186 72.078 30.929  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B CB  1 
ATOM   4458 C  CG  . GLN B 1 253 ? 39.665 73.485 30.761  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B CG  1 
ATOM   4459 C  CD  . GLN B 1 253 ? 39.705 74.263 32.060  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B CD  1 
ATOM   4460 O  OE1 . GLN B 1 253 ? 40.517 74.005 32.952  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B OE1 1 
ATOM   4461 N  NE2 . GLN B 1 253 ? 38.822 75.247 32.175  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 253  GLN B NE2 1 
ATOM   4462 N  N   . THR B 1 254 ? 40.603 68.866 29.705  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 254  THR B N   1 
ATOM   4463 C  CA  . THR B 1 254 ? 41.366 67.630 29.819  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 254  THR B CA  1 
ATOM   4464 C  C   . THR B 1 254 ? 42.597 67.675 28.892  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 254  THR B C   1 
ATOM   4465 O  O   . THR B 1 254 ? 42.505 68.063 27.724  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 254  THR B O   1 
ATOM   4466 C  CB  . THR B 1 254 ? 40.451 66.418 29.481  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 254  THR B CB  1 
ATOM   4467 O  OG1 . THR B 1 254 ? 41.191 65.201 29.572  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 254  THR B OG1 1 
ATOM   4468 C  CG2 . THR B 1 254 ? 39.892 66.543 28.089  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 254  THR B CG2 1 
ATOM   4469 N  N   . ALA B 1 255 ? 43.749 67.295 29.440  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 255  ALA B N   1 
ATOM   4470 C  CA  . ALA B 1 255 ? 45.011 67.289 28.710  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 255  ALA B CA  1 
ATOM   4471 C  C   . ALA B 1 255 ? 45.129 66.198 27.637  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 255  ALA B C   1 
ATOM   4472 O  O   . ALA B 1 255 ? 44.727 65.057 27.846  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 255  ALA B O   1 
ATOM   4473 C  CB  . ALA B 1 255 ? 46.152 67.150 29.697  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 255  ALA B CB  1 
ATOM   4474 N  N   . ALA B 1 256 ? 45.685 66.549 26.485  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 256  ALA B N   1 
ATOM   4475 C  CA  . ALA B 1 256 ? 45.882 65.570 25.428  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 256  ALA B CA  1 
ATOM   4476 C  C   . ALA B 1 256 ? 46.785 64.518 26.072  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 256  ALA B C   1 
ATOM   4477 O  O   . ALA B 1 256 ? 47.876 64.846 26.527  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 256  ALA B O   1 
ATOM   4478 C  CB  . ALA B 1 256 ? 46.579 66.232 24.245  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 256  ALA B CB  1 
ATOM   4479 N  N   . THR B 1 257 ? 46.341 63.266 26.125  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 257  THR B N   1 
ATOM   4480 C  CA  . THR B 1 257 ? 47.132 62.218 26.771  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 257  THR B CA  1 
ATOM   4481 C  C   . THR B 1 257 ? 48.555 62.009 26.259  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 257  THR B C   1 
ATOM   4482 O  O   . THR B 1 257 ? 49.444 61.612 27.026  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 257  THR B O   1 
ATOM   4483 C  CB  . THR B 1 257 ? 46.405 60.842 26.748  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 257  THR B CB  1 
ATOM   4484 O  OG1 . THR B 1 257 ? 46.258 60.383 25.401  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 257  THR B OG1 1 
ATOM   4485 C  CG2 . THR B 1 257 ? 45.038 60.951 27.389  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 257  THR B CG2 1 
ATOM   4486 N  N   . HIS B 1 258 ? 48.793 62.267 24.978  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B N   1 
ATOM   4487 C  CA  . HIS B 1 258 ? 50.140 62.072 24.457  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B CA  1 
ATOM   4488 C  C   . HIS B 1 258 ? 51.111 63.140 24.950  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B C   1 
ATOM   4489 O  O   . HIS B 1 258 ? 52.329 62.989 24.818  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B O   1 
ATOM   4490 C  CB  . HIS B 1 258 ? 50.148 62.021 22.914  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B CB  1 
ATOM   4491 C  CG  . HIS B 1 258 ? 49.861 63.329 22.248  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B CG  1 
ATOM   4492 N  ND1 . HIS B 1 258 ? 48.583 63.782 22.005  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B ND1 1 
ATOM   4493 C  CD2 . HIS B 1 258 ? 50.695 64.299 21.789  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B CD2 1 
ATOM   4494 C  CE1 . HIS B 1 258 ? 48.639 64.972 21.430  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B CE1 1 
ATOM   4495 N  NE2 . HIS B 1 258 ? 49.910 65.308 21.289  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 258  HIS B NE2 1 
ATOM   4496 N  N   . THR B 1 259 ? 50.588 64.207 25.543  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 259  THR B N   1 
ATOM   4497 C  CA  . THR B 1 259 ? 51.457 65.276 26.002  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 259  THR B CA  1 
ATOM   4498 C  C   . THR B 1 259 ? 51.908 65.180 27.452  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 259  THR B C   1 
ATOM   4499 O  O   . THR B 1 259 ? 52.634 66.058 27.914  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 259  THR B O   1 
ATOM   4500 C  CB  . THR B 1 259 ? 50.806 66.666 25.795  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 259  THR B CB  1 
ATOM   4501 O  OG1 . THR B 1 259 ? 49.674 66.812 26.659  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 259  THR B OG1 1 
ATOM   4502 C  CG2 . THR B 1 259 ? 50.358 66.834 24.347  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 259  THR B CG2 1 
ATOM   4503 N  N   . ILE B 1 260 ? 51.500 64.136 28.177  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B N   1 
ATOM   4504 C  CA  . ILE B 1 260 ? 51.914 64.030 29.578  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B CA  1 
ATOM   4505 C  C   . ILE B 1 260 ? 52.976 62.977 29.862  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B C   1 
ATOM   4506 O  O   . ILE B 1 260 ? 53.241 62.661 31.023  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B O   1 
ATOM   4507 C  CB  . ILE B 1 260 ? 50.719 63.762 30.542  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B CB  1 
ATOM   4508 C  CG1 . ILE B 1 260 ? 50.129 62.369 30.305  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B CG1 1 
ATOM   4509 C  CG2 . ILE B 1 260 ? 49.656 64.835 30.368  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B CG2 1 
ATOM   4510 C  CD1 . ILE B 1 260 ? 49.081 61.976 31.359  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 260  ILE B CD1 1 
ATOM   4511 N  N   . VAL B 1 261 ? 53.596 62.439 28.817  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B N   1 
ATOM   4512 C  CA  . VAL B 1 261 ? 54.618 61.431 29.015  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B CA  1 
ATOM   4513 C  C   . VAL B 1 261 ? 56.034 61.930 28.721  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B C   1 
ATOM   4514 O  O   . VAL B 1 261 ? 57.003 61.240 29.012  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B O   1 
ATOM   4515 C  CB  . VAL B 1 261 ? 54.306 60.177 28.177  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B CB  1 
ATOM   4516 C  CG1 . VAL B 1 261 ? 52.946 59.616 28.599  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B CG1 1 
ATOM   4517 C  CG2 . VAL B 1 261 ? 54.295 60.514 26.701  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 261  VAL B CG2 1 
ATOM   4518 N  N   . ASN B 1 262 ? 56.157 63.134 28.169  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B N   1 
ATOM   4519 C  CA  . ASN B 1 262 ? 57.467 63.709 27.858  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B CA  1 
ATOM   4520 C  C   . ASN B 1 262 ? 57.515 65.140 28.399  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B C   1 
ATOM   4521 O  O   . ASN B 1 262 ? 56.744 65.997 27.981  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B O   1 
ATOM   4522 C  CB  . ASN B 1 262 ? 57.685 63.687 26.340  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B CB  1 
ATOM   4523 C  CG  . ASN B 1 262 ? 59.008 64.332 25.903  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B CG  1 
ATOM   4524 O  OD1 . ASN B 1 262 ? 59.280 64.438 24.701  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B OD1 1 
ATOM   4525 N  ND2 . ASN B 1 262 ? 59.824 64.762 26.864  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 262  ASN B ND2 1 
ATOM   4526 N  N   . VAL B 1 263 ? 58.425 65.396 29.330  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B N   1 
ATOM   4527 C  CA  . VAL B 1 263 ? 58.523 66.716 29.939  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CA  1 
ATOM   4528 C  C   . VAL B 1 263 ? 58.825 67.835 28.945  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B C   1 
ATOM   4529 O  O   . VAL B 1 263 ? 58.550 68.997 29.223  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B O   1 
ATOM   4530 C  CB  . VAL B 1 263 ? 59.589 66.732 31.097  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CB  1 
ATOM   4531 C  CG1 . VAL B 1 263 ? 60.986 66.717 30.527  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CG1 1 
ATOM   4532 C  CG2 . VAL B 1 263 ? 59.398 67.953 31.994  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CG2 1 
ATOM   4533 N  N   . ASN B 1 264 ? 59.369 67.498 27.782  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B N   1 
ATOM   4534 C  CA  . ASN B 1 264 ? 59.698 68.520 26.795  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B CA  1 
ATOM   4535 C  C   . ASN B 1 264 ? 58.530 68.971 25.926  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B C   1 
ATOM   4536 O  O   . ASN B 1 264 ? 58.649 69.956 25.210  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B O   1 
ATOM   4537 C  CB  . ASN B 1 264 ? 60.831 68.043 25.890  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B CB  1 
ATOM   4538 C  CG  . ASN B 1 264 ? 62.111 67.802 26.648  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B CG  1 
ATOM   4539 O  OD1 . ASN B 1 264 ? 62.581 68.666 27.384  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B OD1 1 
ATOM   4540 N  ND2 . ASN B 1 264 ? 62.688 66.624 26.469  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 264  ASN B ND2 1 
ATOM   4541 N  N   . SER B 1 265 ? 57.404 68.268 25.972  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 265  SER B N   1 
ATOM   4542 C  CA  . SER B 1 265 ? 56.265 68.686 25.159  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 265  SER B CA  1 
ATOM   4543 C  C   . SER B 1 265 ? 55.385 69.694 25.915  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 265  SER B C   1 
ATOM   4544 O  O   . SER B 1 265 ? 55.125 69.547 27.111  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 265  SER B O   1 
ATOM   4545 C  CB  . SER B 1 265 ? 55.448 67.466 24.701  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 265  SER B CB  1 
ATOM   4546 O  OG  . SER B 1 265 ? 54.964 66.719 25.795  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 265  SER B OG  1 
ATOM   4547 N  N   . THR B 1 266 ? 54.944 70.732 25.211  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 266  THR B N   1 
ATOM   4548 C  CA  . THR B 1 266 ? 54.116 71.763 25.829  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 266  THR B CA  1 
ATOM   4549 C  C   . THR B 1 266 ? 52.772 71.184 26.253  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 266  THR B C   1 
ATOM   4550 O  O   . THR B 1 266 ? 52.136 70.439 25.509  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 266  THR B O   1 
ATOM   4551 C  CB  . THR B 1 266 ? 53.867 72.961 24.865  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 266  THR B CB  1 
ATOM   4552 O  OG1 . THR B 1 266 ? 53.050 72.537 23.768  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 266  THR B OG1 1 
ATOM   4553 C  CG2 . THR B 1 266 ? 55.180 73.490 24.316  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 266  THR B CG2 1 
ATOM   4554 N  N   . PRO B 1 267 ? 52.315 71.526 27.460  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B N   1 
ATOM   4555 C  CA  . PRO B 1 267 ? 51.026 70.974 27.878  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CA  1 
ATOM   4556 C  C   . PRO B 1 267 ? 49.917 71.490 26.982  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B C   1 
ATOM   4557 O  O   . PRO B 1 267 ? 49.901 72.667 26.634  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B O   1 
ATOM   4558 C  CB  . PRO B 1 267 ? 50.885 71.483 29.310  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CB  1 
ATOM   4559 C  CG  . PRO B 1 267 ? 51.545 72.840 29.235  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CG  1 
ATOM   4560 C  CD  . PRO B 1 267 ? 52.795 72.551 28.408  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CD  1 
ATOM   4561 N  N   . GLU B 1 268 ? 49.001 70.615 26.587  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B N   1 
ATOM   4562 C  CA  . GLU B 1 268 ? 47.890 71.065 25.767  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B CA  1 
ATOM   4563 C  C   . GLU B 1 268 ? 46.645 70.221 25.951  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B C   1 
ATOM   4564 O  O   . GLU B 1 268 ? 46.706 69.031 26.281  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B O   1 
ATOM   4565 C  CB  . GLU B 1 268 ? 48.278 71.127 24.285  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B CB  1 
ATOM   4566 C  CG  . GLU B 1 268 ? 48.549 69.813 23.622  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B CG  1 
ATOM   4567 C  CD  . GLU B 1 268 ? 48.905 69.979 22.153  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B CD  1 
ATOM   4568 O  OE1 . GLU B 1 268 ? 48.062 70.476 21.380  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B OE1 1 
ATOM   4569 O  OE2 . GLU B 1 268 ? 50.030 69.615 21.766  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 268  GLU B OE2 1 
ATOM   4570 N  N   . ARG B 1 269 ? 45.506 70.867 25.764  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B N   1 
ATOM   4571 C  CA  . ARG B 1 269 ? 44.226 70.209 25.895  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B CA  1 
ATOM   4572 C  C   . ARG B 1 269 ? 43.989 69.371 24.653  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B C   1 
ATOM   4573 O  O   . ARG B 1 269 ? 44.557 69.628 23.593  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B O   1 
ATOM   4574 C  CB  . ARG B 1 269 ? 43.106 71.246 25.978  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B CB  1 
ATOM   4575 C  CG  . ARG B 1 269 ? 43.292 72.319 27.005  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B CG  1 
ATOM   4576 C  CD  . ARG B 1 269 ? 42.161 73.304 26.888  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B CD  1 
ATOM   4577 N  NE  . ARG B 1 269 ? 42.184 74.294 27.957  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B NE  1 
ATOM   4578 C  CZ  . ARG B 1 269 ? 41.274 75.260 28.102  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B CZ  1 
ATOM   4579 N  NH1 . ARG B 1 269 ? 40.265 75.362 27.238  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B NH1 1 
ATOM   4580 N  NH2 . ARG B 1 269 ? 41.377 76.136 29.101  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 269  ARG B NH2 1 
ATOM   4581 N  N   . ALA B 1 270 ? 43.132 68.372 24.788  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 270  ALA B N   1 
ATOM   4582 C  CA  . ALA B 1 270 ? 42.776 67.538 23.664  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 270  ALA B CA  1 
ATOM   4583 C  C   . ALA B 1 270 ? 41.951 68.443 22.757  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 270  ALA B C   1 
ATOM   4584 O  O   . ALA B 1 270 ? 42.011 68.332 21.541  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 270  ALA B O   1 
ATOM   4585 C  CB  . ALA B 1 270 ? 41.938 66.356 24.137  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 270  ALA B CB  1 
ATOM   4586 N  N   . VAL B 1 271 ? 41.178 69.341 23.366  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B N   1 
ATOM   4587 C  CA  . VAL B 1 271 ? 40.320 70.274 22.640  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CA  1 
ATOM   4588 C  C   . VAL B 1 271 ? 40.765 71.646 23.075  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B C   1 
ATOM   4589 O  O   . VAL B 1 271 ? 40.562 72.030 24.219  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B O   1 
ATOM   4590 C  CB  . VAL B 1 271 ? 38.834 70.077 23.017  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CB  1 
ATOM   4591 C  CG1 . VAL B 1 271 ? 37.933 70.888 22.095  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CG1 1 
ATOM   4592 C  CG2 . VAL B 1 271 ? 38.467 68.610 22.916  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CG2 1 
ATOM   4593 N  N   . ASP B 1 272 ? 41.386 72.379 22.166  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B N   1 
ATOM   4594 C  CA  . ASP B 1 272 ? 41.896 73.705 22.473  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B CA  1 
ATOM   4595 C  C   . ASP B 1 272 ? 40.867 74.722 22.963  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B C   1 
ATOM   4596 O  O   . ASP B 1 272 ? 41.183 75.594 23.771  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B O   1 
ATOM   4597 C  CB  . ASP B 1 272 ? 42.638 74.226 21.260  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B CB  1 
ATOM   4598 C  CG  . ASP B 1 272 ? 43.904 73.459 21.022  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B CG  1 
ATOM   4599 O  OD1 . ASP B 1 272 ? 44.850 73.672 21.802  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B OD1 1 
ATOM   4600 O  OD2 . ASP B 1 272 ? 43.950 72.628 20.090  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 272  ASP B OD2 1 
ATOM   4601 N  N   . ASP B 1 273 ? 39.642 74.634 22.470  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B N   1 
ATOM   4602 C  CA  . ASP B 1 273 ? 38.617 75.542 22.936  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B CA  1 
ATOM   4603 C  C   . ASP B 1 273 ? 37.271 75.042 22.462  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B C   1 
ATOM   4604 O  O   . ASP B 1 273 ? 37.179 74.229 21.535  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B O   1 
ATOM   4605 C  CB  . ASP B 1 273 ? 38.880 76.966 22.445  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B CB  1 
ATOM   4606 C  CG  . ASP B 1 273 ? 38.238 78.027 23.341  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B CG  1 
ATOM   4607 O  OD1 . ASP B 1 273 ? 38.549 79.219 23.152  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B OD1 1 
ATOM   4608 O  OD2 . ASP B 1 273 ? 37.428 77.683 24.234  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 273  ASP B OD2 1 
ATOM   4609 N  N   . ILE B 1 274 ? 36.225 75.520 23.123  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B N   1 
ATOM   4610 C  CA  . ILE B 1 274 ? 34.873 75.116 22.804  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CA  1 
ATOM   4611 C  C   . ILE B 1 274 ? 34.069 76.368 22.498  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B C   1 
ATOM   4612 O  O   . ILE B 1 274 ? 34.184 77.381 23.189  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B O   1 
ATOM   4613 C  CB  . ILE B 1 274 ? 34.259 74.323 23.988  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CB  1 
ATOM   4614 C  CG1 . ILE B 1 274 ? 32.787 74.026 23.721  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CG1 1 
ATOM   4615 C  CG2 . ILE B 1 274 ? 34.465 75.081 25.287  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CG2 1 
ATOM   4616 C  CD1 . ILE B 1 274 ? 32.576 73.070 22.580  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CD1 1 
ATOM   4617 N  N   . PHE B 1 275 ? 33.276 76.296 21.437  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B N   1 
ATOM   4618 C  CA  . PHE B 1 275 ? 32.468 77.426 21.002  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CA  1 
ATOM   4619 C  C   . PHE B 1 275 ? 30.988 77.113 21.111  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B C   1 
ATOM   4620 O  O   . PHE B 1 275 ? 30.585 75.947 21.152  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B O   1 
ATOM   4621 C  CB  . PHE B 1 275 ? 32.813 77.781 19.552  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CB  1 
ATOM   4622 C  CG  . PHE B 1 275 ? 34.243 78.217 19.360  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CG  1 
ATOM   4623 C  CD1 . PHE B 1 275 ? 34.638 79.516 19.676  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CD1 1 
ATOM   4624 C  CD2 . PHE B 1 275 ? 35.202 77.324 18.881  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CD2 1 
ATOM   4625 C  CE1 . PHE B 1 275 ? 35.963 79.918 19.516  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CE1 1 
ATOM   4626 C  CE2 . PHE B 1 275 ? 36.524 77.713 18.720  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CE2 1 
ATOM   4627 C  CZ  . PHE B 1 275 ? 36.907 79.013 19.036  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 275  PHE B CZ  1 
ATOM   4628 N  N   . SER B 1 276 ? 30.185 78.167 21.178  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 276  SER B N   1 
ATOM   4629 C  CA  . SER B 1 276 ? 28.742 78.036 21.256  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 276  SER B CA  1 
ATOM   4630 C  C   . SER B 1 276 ? 28.204 78.759 20.029  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 276  SER B C   1 
ATOM   4631 O  O   . SER B 1 276 ? 28.424 79.955 19.859  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 276  SER B O   1 
ATOM   4632 C  CB  . SER B 1 276 ? 28.225 78.691 22.530  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 276  SER B CB  1 
ATOM   4633 O  OG  . SER B 1 276 ? 26.831 78.499 22.665  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 276  SER B OG  1 
ATOM   4634 N  N   . LEU B 1 277 ? 27.523 78.031 19.158  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B N   1 
ATOM   4635 C  CA  . LEU B 1 277 ? 26.995 78.643 17.952  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B CA  1 
ATOM   4636 C  C   . LEU B 1 277 ? 25.485 78.836 18.031  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B C   1 
ATOM   4637 O  O   . LEU B 1 277 ? 24.722 77.878 17.921  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B O   1 
ATOM   4638 C  CB  . LEU B 1 277 ? 27.355 77.785 16.737  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B CB  1 
ATOM   4639 C  CG  . LEU B 1 277 ? 28.849 77.534 16.527  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B CG  1 
ATOM   4640 C  CD1 . LEU B 1 277 ? 29.038 76.507 15.432  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B CD1 1 
ATOM   4641 C  CD2 . LEU B 1 277 ? 29.548 78.831 16.169  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 277  LEU B CD2 1 
ATOM   4642 N  N   . THR B 1 278 ? 25.054 80.079 18.226  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 278  THR B N   1 
ATOM   4643 C  CA  . THR B 1 278 ? 23.628 80.373 18.313  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 278  THR B CA  1 
ATOM   4644 C  C   . THR B 1 278 ? 23.198 81.104 17.060  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 278  THR B C   1 
ATOM   4645 O  O   . THR B 1 278 ? 22.196 80.766 16.437  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 278  THR B O   1 
ATOM   4646 C  CB  . THR B 1 278 ? 23.301 81.258 19.537  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 278  THR B CB  1 
ATOM   4647 O  OG1 . THR B 1 278 ? 23.756 80.616 20.735  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 278  THR B OG1 1 
ATOM   4648 C  CG2 . THR B 1 278 ? 21.800 81.478 19.642  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 278  THR B CG2 1 
ATOM   4649 N  N   . SER B 1 279 ? 23.988 82.101 16.688  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 279  SER B N   1 
ATOM   4650 C  CA  . SER B 1 279 ? 23.712 82.909 15.514  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 279  SER B CA  1 
ATOM   4651 C  C   . SER B 1 279 ? 24.777 82.642 14.490  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 279  SER B C   1 
ATOM   4652 O  O   . SER B 1 279 ? 25.808 82.058 14.801  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 279  SER B O   1 
ATOM   4653 C  CB  . SER B 1 279 ? 23.750 84.395 15.873  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 279  SER B CB  1 
ATOM   4654 O  OG  . SER B 1 279 ? 25.054 84.792 16.275  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 279  SER B OG  1 
ATOM   4655 N  N   . PHE B 1 280 ? 24.533 83.078 13.266  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B N   1 
ATOM   4656 C  CA  . PHE B 1 280 ? 25.519 82.902 12.222  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CA  1 
ATOM   4657 C  C   . PHE B 1 280 ? 26.738 83.746 12.514  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B C   1 
ATOM   4658 O  O   . PHE B 1 280 ? 27.839 83.439 12.070  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B O   1 
ATOM   4659 C  CB  . PHE B 1 280 ? 24.923 83.269 10.876  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CB  1 
ATOM   4660 C  CG  . PHE B 1 280 ? 23.964 82.260 10.389  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CG  1 
ATOM   4661 C  CD1 . PHE B 1 280 ? 22.680 82.210 10.908  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CD1 1 
ATOM   4662 C  CD2 . PHE B 1 280 ? 24.372 81.280 9.496   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CD2 1 
ATOM   4663 C  CE1 . PHE B 1 280 ? 21.809 81.192 10.552  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CE1 1 
ATOM   4664 C  CE2 . PHE B 1 280 ? 23.522 80.259 9.129   1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CE2 1 
ATOM   4665 C  CZ  . PHE B 1 280 ? 22.231 80.211 9.659   1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 280  PHE B CZ  1 
ATOM   4666 N  N   . GLU B 1 281 ? 26.550 84.813 13.271  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B N   1 
ATOM   4667 C  CA  . GLU B 1 281 ? 27.678 85.654 13.606  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CA  1 
ATOM   4668 C  C   . GLU B 1 281 ? 28.619 84.872 14.520  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B C   1 
ATOM   4669 O  O   . GLU B 1 281 ? 29.829 85.105 14.511  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B O   1 
ATOM   4670 C  CB  . GLU B 1 281 ? 27.209 86.931 14.302  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CB  1 
ATOM   4671 C  CG  . GLU B 1 281 ? 28.355 87.799 14.783  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CG  1 
ATOM   4672 C  CD  . GLU B 1 281 ? 27.883 89.115 15.356  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CD  1 
ATOM   4673 O  OE1 . GLU B 1 281 ? 26.888 89.110 16.109  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B OE1 1 
ATOM   4674 O  OE2 . GLU B 1 281 ? 28.514 90.152 15.063  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B OE2 1 
ATOM   4675 N  N   . ASP B 1 282 ? 28.061 83.952 15.311  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B N   1 
ATOM   4676 C  CA  . ASP B 1 282 ? 28.877 83.143 16.222  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CA  1 
ATOM   4677 C  C   . ASP B 1 282 ? 29.849 82.246 15.455  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B C   1 
ATOM   4678 O  O   . ASP B 1 282 ? 30.855 81.798 16.008  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B O   1 
ATOM   4679 C  CB  . ASP B 1 282 ? 28.008 82.258 17.121  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CB  1 
ATOM   4680 C  CG  . ASP B 1 282 ? 27.256 83.044 18.172  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CG  1 
ATOM   4681 O  OD1 . ASP B 1 282 ? 27.715 84.151 18.546  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B OD1 1 
ATOM   4682 O  OD2 . ASP B 1 282 ? 26.214 82.533 18.639  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 282  ASP B OD2 1 
ATOM   4683 N  N   . ILE B 1 283 ? 29.528 81.974 14.192  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B N   1 
ATOM   4684 C  CA  . ILE B 1 283 ? 30.367 81.151 13.338  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CA  1 
ATOM   4685 C  C   . ILE B 1 283 ? 31.590 81.975 12.956  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B C   1 
ATOM   4686 O  O   . ILE B 1 283 ? 32.717 81.485 13.003  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B O   1 
ATOM   4687 C  CB  . ILE B 1 283 ? 29.617 80.734 12.050  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CB  1 
ATOM   4688 C  CG1 . ILE B 1 283 ? 28.413 79.854 12.399  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CG1 1 
ATOM   4689 C  CG2 . ILE B 1 283 ? 30.564 80.003 11.113  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CG2 1 
ATOM   4690 C  CD1 . ILE B 1 283 ? 27.544 79.482 11.196  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CD1 1 
ATOM   4691 N  N   . ASP B 1 284 ? 31.353 83.230 12.571  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B N   1 
ATOM   4692 C  CA  . ASP B 1 284 ? 32.430 84.146 12.194  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B CA  1 
ATOM   4693 C  C   . ASP B 1 284 ? 33.356 84.395 13.384  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B C   1 
ATOM   4694 O  O   . ASP B 1 284 ? 34.575 84.443 13.236  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B O   1 
ATOM   4695 C  CB  . ASP B 1 284 ? 31.877 85.504 11.747  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B CB  1 
ATOM   4696 C  CG  . ASP B 1 284 ? 31.080 85.433 10.469  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B CG  1 
ATOM   4697 O  OD1 . ASP B 1 284 ? 31.134 84.400 9.771   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B OD1 1 
ATOM   4698 O  OD2 . ASP B 1 284 ? 30.405 86.441 10.162  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 284  ASP B OD2 1 
ATOM   4699 N  N   . LYS B 1 285 ? 32.765 84.585 14.561  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B N   1 
ATOM   4700 C  CA  . LYS B 1 285 ? 33.542 84.829 15.774  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B CA  1 
ATOM   4701 C  C   . LYS B 1 285 ? 34.439 83.630 16.089  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B C   1 
ATOM   4702 O  O   . LYS B 1 285 ? 35.598 83.791 16.455  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B O   1 
ATOM   4703 C  CB  . LYS B 1 285 ? 32.612 85.121 16.955  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B CB  1 
ATOM   4704 C  CG  . LYS B 1 285 ? 31.835 86.433 16.849  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B CG  1 
ATOM   4705 C  CD  . LYS B 1 285 ? 31.000 86.645 18.109  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B CD  1 
ATOM   4706 C  CE  . LYS B 1 285 ? 30.238 87.957 18.095  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B CE  1 
ATOM   4707 N  NZ  . LYS B 1 285 ? 29.404 88.088 19.326  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 285  LYS B NZ  1 
ATOM   4708 N  N   . MET B 1 286 ? 33.895 82.429 15.944  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 286  MET B N   1 
ATOM   4709 C  CA  . MET B 1 286 ? 34.661 81.217 16.191  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 286  MET B CA  1 
ATOM   4710 C  C   . MET B 1 286 ? 35.851 81.149 15.245  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 286  MET B C   1 
ATOM   4711 O  O   . MET B 1 286 ? 36.971 80.900 15.665  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 286  MET B O   1 
ATOM   4712 C  CB  . MET B 1 286 ? 33.792 79.984 15.967  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 286  MET B CB  1 
ATOM   4713 C  CG  . MET B 1 286 ? 34.602 78.709 15.857  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 286  MET B CG  1 
ATOM   4714 S  SD  . MET B 1 286 ? 33.576 77.290 15.626  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 286  MET B SD  1 
ATOM   4715 C  CE  . MET B 1 286 ? 33.100 77.468 13.936  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 286  MET B CE  1 
ATOM   4716 N  N   . LEU B 1 287 ? 35.595 81.366 13.959  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B N   1 
ATOM   4717 C  CA  . LEU B 1 287 ? 36.649 81.314 12.963  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B CA  1 
ATOM   4718 C  C   . LEU B 1 287 ? 37.669 82.396 13.202  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B C   1 
ATOM   4719 O  O   . LEU B 1 287 ? 38.849 82.205 12.936  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B O   1 
ATOM   4720 C  CB  . LEU B 1 287 ? 36.057 81.443 11.564  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B CB  1 
ATOM   4721 C  CG  . LEU B 1 287 ? 35.202 80.240 11.171  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B CG  1 
ATOM   4722 C  CD1 . LEU B 1 287 ? 34.512 80.487 9.832   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B CD1 1 
ATOM   4723 C  CD2 . LEU B 1 287 ? 36.105 78.995 11.124  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 287  LEU B CD2 1 
ATOM   4724 N  N   . ASP B 1 288 ? 37.223 83.542 13.698  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B N   1 
ATOM   4725 C  CA  . ASP B 1 288 ? 38.161 84.618 13.978  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B CA  1 
ATOM   4726 C  C   . ASP B 1 288 ? 39.150 84.170 15.031  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B C   1 
ATOM   4727 O  O   . ASP B 1 288 ? 40.344 84.415 14.902  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B O   1 
ATOM   4728 C  CB  . ASP B 1 288 ? 37.447 85.870 14.482  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B CB  1 
ATOM   4729 C  CG  . ASP B 1 288 ? 36.857 86.699 13.356  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B CG  1 
ATOM   4730 O  OD1 . ASP B 1 288 ? 37.363 86.602 12.212  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B OD1 1 
ATOM   4731 O  OD2 . ASP B 1 288 ? 35.900 87.460 13.620  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B OD2 1 
ATOM   4732 N  N   . GLN B 1 289 ? 38.657 83.510 16.074  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B N   1 
ATOM   4733 C  CA  . GLN B 1 289 ? 39.536 83.058 17.143  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CA  1 
ATOM   4734 C  C   . GLN B 1 289 ? 40.453 81.943 16.694  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B C   1 
ATOM   4735 O  O   . GLN B 1 289 ? 41.563 81.796 17.199  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B O   1 
ATOM   4736 C  CB  . GLN B 1 289 ? 38.745 82.572 18.354  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CB  1 
ATOM   4737 C  CG  . GLN B 1 289 ? 39.678 82.248 19.514  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CG  1 
ATOM   4738 C  CD  . GLN B 1 289 ? 38.977 81.649 20.717  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CD  1 
ATOM   4739 O  OE1 . GLN B 1 289 ? 37.970 82.184 21.195  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B OE1 1 
ATOM   4740 N  NE2 . GLN B 1 289 ? 39.519 80.540 21.228  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B NE2 1 
ATOM   4741 N  N   . ILE B 1 290 ? 39.975 81.155 15.741  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B N   1 
ATOM   4742 C  CA  . ILE B 1 290 ? 40.744 80.039 15.224  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CA  1 
ATOM   4743 C  C   . ILE B 1 290 ? 41.845 80.474 14.263  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B C   1 
ATOM   4744 O  O   . ILE B 1 290 ? 42.979 80.044 14.405  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B O   1 
ATOM   4745 C  CB  . ILE B 1 290 ? 39.823 79.028 14.524  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CB  1 
ATOM   4746 C  CG1 . ILE B 1 290 ? 38.932 78.347 15.553  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CG1 1 
ATOM   4747 C  CG2 . ILE B 1 290 ? 40.638 78.004 13.785  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CG2 1 
ATOM   4748 C  CD1 . ILE B 1 290 ? 38.026 77.305 14.964  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CD1 1 
ATOM   4749 N  N   . ILE B 1 291 ? 41.522 81.327 13.299  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B N   1 
ATOM   4750 C  CA  . ILE B 1 291 ? 42.518 81.767 12.326  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B CA  1 
ATOM   4751 C  C   . ILE B 1 291 ? 43.630 82.633 12.923  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B C   1 
ATOM   4752 O  O   . ILE B 1 291 ? 44.800 82.502 12.550  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B O   1 
ATOM   4753 C  CB  . ILE B 1 291 ? 41.858 82.518 11.122  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B CB  1 
ATOM   4754 C  CG1 . ILE B 1 291 ? 41.295 81.516 10.104  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B CG1 1 
ATOM   4755 C  CG2 . ILE B 1 291 ? 42.883 83.377 10.407  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B CG2 1 
ATOM   4756 C  CD1 . ILE B 1 291 ? 40.062 80.807 10.534  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 291  ILE B CD1 1 
ATOM   4757 N  N   . LYS B 1 292 ? 43.282 83.517 13.842  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 292  LYS B N   1 
ATOM   4758 C  CA  . LYS B 1 292 ? 44.289 84.369 14.465  1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 292  LYS B CA  1 
ATOM   4759 C  C   . LYS B 1 292 ? 43.600 85.414 15.319  1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 292  LYS B C   1 
ATOM   4760 O  O   . LYS B 1 292 ? 42.503 85.865 14.988  1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 292  LYS B O   1 
ATOM   4761 C  CB  . LYS B 1 292 ? 45.160 85.047 13.396  1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 292  LYS B CB  1 
ATOM   4762 N  N   . LYS B 1 293 ? 44.248 85.799 16.416  1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 293  LYS B N   1 
ATOM   4763 C  CA  . LYS B 1 293 ? 43.688 86.788 17.332  1.00 59.71 ? ? ? ? ? ? 293  LYS B CA  1 
ATOM   4764 C  C   . LYS B 1 293 ? 42.344 86.292 17.883  1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 293  LYS B C   1 
ATOM   4765 O  O   . LYS B 1 293 ? 42.031 85.099 17.663  1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 293  LYS B O   1 
ATOM   4766 C  CB  . LYS B 1 293 ? 43.514 88.137 16.615  1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 293  LYS B CB  1 
ATOM   4767 O  OXT . LYS B 1 293 ? 41.627 87.086 18.536  1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 293  LYS B OXT 1 
HETATM 4768 C  C   . ACT C 2 .   ? 24.072 49.264 50.124  1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 1001 ACT A C   1 
HETATM 4769 O  O   . ACT C 2 .   ? 23.512 48.130 50.316  1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 1001 ACT A O   1 
HETATM 4770 O  OXT . ACT C 2 .   ? 24.604 49.610 49.049  1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 1001 ACT A OXT 1 
HETATM 4771 C  CH3 . ACT C 2 .   ? 24.085 50.253 51.302  1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 1001 ACT A CH3 1 
HETATM 4772 C  C   . ACT D 2 .   ? 35.985 80.172 25.190  1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 1002 ACT B C   1 
HETATM 4773 O  O   . ACT D 2 .   ? 35.916 80.458 23.953  1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 1002 ACT B O   1 
HETATM 4774 O  OXT . ACT D 2 .   ? 37.017 80.296 25.874  1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 1002 ACT B OXT 1 
HETATM 4775 C  CH3 . ACT D 2 .   ? 34.708 79.639 25.864  1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 1002 ACT B CH3 1 
HETATM 4776 CL CL  . CL  E 3 .   ? 46.959 58.438 4.909   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 3001 CL  B CL  1 
HETATM 4777 CL CL  . CL  F 3 .   ? 17.446 67.444 -2.093  1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 3002 CL  B CL  1 
HETATM 4778 CL CL  . CL  G 3 .   ? 19.083 50.041 46.456  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 3003 CL  A CL  1 
HETATM 4779 CL CL  . CL  H 3 .   ? 61.340 64.177 6.405   1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 3004 CL  B CL  1 
HETATM 4780 CL CL  . CL  I 3 .   ? 61.780 58.254 41.936  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 3005 CL  A CL  1 
HETATM 4781 O  O   . HOH J 4 .   ? 39.859 55.416 17.991  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 3006 HOH A O   1 
HETATM 4782 O  O   . HOH J 4 .   ? 37.955 53.243 18.013  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 3007 HOH A O   1 
HETATM 4783 O  O   . HOH J 4 .   ? 36.400 53.549 16.065  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 3008 HOH A O   1 
HETATM 4784 O  O   . HOH J 4 .   ? 36.495 52.148 13.812  1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 3009 HOH A O   1 
HETATM 4785 O  O   . HOH J 4 .   ? 42.028 49.992 21.994  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 3010 HOH A O   1 
HETATM 4786 O  O   . HOH J 4 .   ? 43.671 59.599 24.100  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 3011 HOH A O   1 
HETATM 4787 O  O   . HOH J 4 .   ? 45.781 56.222 17.652  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 3012 HOH A O   1 
HETATM 4788 O  O   . HOH J 4 .   ? 43.628 55.091 16.576  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 3013 HOH A O   1 
HETATM 4789 O  O   . HOH J 4 .   ? 43.014 55.374 20.958  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 3014 HOH A O   1 
HETATM 4790 O  O   . HOH J 4 .   ? 35.527 48.410 46.533  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 3015 HOH A O   1 
HETATM 4791 O  O   . HOH J 4 .   ? 53.071 41.697 46.802  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 3016 HOH A O   1 
HETATM 4792 O  O   . HOH J 4 .   ? 54.983 56.751 50.140  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 3017 HOH A O   1 
HETATM 4793 O  O   . HOH J 4 .   ? 38.837 63.232 30.123  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 3018 HOH A O   1 
HETATM 4794 O  O   . HOH J 4 .   ? 47.214 57.715 25.349  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 3019 HOH A O   1 
HETATM 4795 O  O   . HOH J 4 .   ? 35.319 53.855 19.839  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 3020 HOH A O   1 
HETATM 4796 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.342 56.843 36.522  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 3021 HOH A O   1 
HETATM 4797 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.389 29.973 35.196  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 3022 HOH A O   1 
HETATM 4798 O  O   . HOH J 4 .   ? 53.859 54.547 44.889  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 3023 HOH A O   1 
HETATM 4799 O  O   . HOH J 4 .   ? 39.084 41.193 45.759  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 3024 HOH A O   1 
HETATM 4800 O  O   . HOH J 4 .   ? 45.848 60.806 31.178  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 3025 HOH A O   1 
HETATM 4801 O  O   . HOH J 4 .   ? 52.801 47.425 37.744  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 3026 HOH A O   1 
HETATM 4802 O  O   . HOH J 4 .   ? 46.607 41.938 32.915  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 3027 HOH A O   1 
HETATM 4803 O  O   . HOH J 4 .   ? 26.996 45.460 21.740  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 3028 HOH A O   1 
HETATM 4804 O  O   . HOH J 4 .   ? 30.903 51.808 33.075  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 3029 HOH A O   1 
HETATM 4805 O  O   . HOH J 4 .   ? 41.139 44.907 22.347  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 3030 HOH A O   1 
HETATM 4806 O  O   . HOH J 4 .   ? 35.355 42.548 44.613  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 3031 HOH A O   1 
HETATM 4807 O  O   . HOH J 4 .   ? 39.761 44.410 20.234  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 3032 HOH A O   1 
HETATM 4808 O  O   . HOH J 4 .   ? 54.868 52.259 29.131  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 3033 HOH A O   1 
HETATM 4809 O  O   . HOH J 4 .   ? 24.339 36.141 29.595  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 3034 HOH A O   1 
HETATM 4810 O  O   . HOH J 4 .   ? 56.697 55.901 29.741  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 3035 HOH A O   1 
HETATM 4811 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.585 53.790 30.811  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 3036 HOH A O   1 
HETATM 4812 O  O   . HOH J 4 .   ? 32.770 50.622 44.849  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 3037 HOH A O   1 
HETATM 4813 O  O   . HOH J 4 .   ? 29.142 43.657 22.771  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 3038 HOH A O   1 
HETATM 4814 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.465 55.236 33.971  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 3039 HOH A O   1 
HETATM 4815 O  O   . HOH J 4 .   ? 49.233 62.460 52.719  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 3040 HOH A O   1 
HETATM 4816 O  O   . HOH J 4 .   ? 49.127 35.512 44.808  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 3041 HOH A O   1 
HETATM 4817 O  O   . HOH J 4 .   ? 38.278 58.649 31.154  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 3042 HOH A O   1 
HETATM 4818 O  O   . HOH J 4 .   ? 29.853 58.775 27.019  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 3043 HOH A O   1 
HETATM 4819 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.055 59.871 28.943  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 3044 HOH A O   1 
HETATM 4820 O  O   . HOH J 4 .   ? 35.936 35.414 29.388  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 3045 HOH A O   1 
HETATM 4821 O  O   . HOH J 4 .   ? 53.375 44.169 50.236  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 3046 HOH A O   1 
HETATM 4822 O  O   . HOH J 4 .   ? 51.147 52.286 30.143  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 3047 HOH A O   1 
HETATM 4823 O  O   . HOH J 4 .   ? 22.855 48.836 22.802  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 3048 HOH A O   1 
HETATM 4824 O  O   . HOH J 4 .   ? 38.184 38.084 48.402  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 3049 HOH A O   1 
HETATM 4825 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.863 40.274 54.854  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 3050 HOH A O   1 
HETATM 4826 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.888 35.058 53.244  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 3051 HOH A O   1 
HETATM 4827 O  O   . HOH J 4 .   ? 30.245 53.334 47.536  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 3052 HOH A O   1 
HETATM 4828 O  O   . HOH J 4 .   ? 26.761 30.902 43.849  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 3053 HOH A O   1 
HETATM 4829 O  O   . HOH J 4 .   ? 51.256 56.979 52.060  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 3054 HOH A O   1 
HETATM 4830 O  O   . HOH J 4 .   ? 47.680 57.950 53.190  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 3055 HOH A O   1 
HETATM 4831 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.254 34.255 27.038  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 3056 HOH A O   1 
HETATM 4832 O  O   . HOH J 4 .   ? 35.170 45.167 45.409  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 3057 HOH A O   1 
HETATM 4833 O  O   . HOH J 4 .   ? 45.680 70.011 36.166  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 3058 HOH A O   1 
HETATM 4834 O  O   . HOH J 4 .   ? 25.680 38.600 29.563  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 3059 HOH A O   1 
HETATM 4835 O  O   . HOH J 4 .   ? 37.142 61.792 46.039  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 3060 HOH A O   1 
HETATM 4836 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.401 52.969 36.463  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 3061 HOH A O   1 
HETATM 4837 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.946 48.482 33.193  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 3062 HOH A O   1 
HETATM 4838 O  O   . HOH J 4 .   ? 20.189 42.287 54.349  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 3063 HOH A O   1 
HETATM 4839 O  O   . HOH J 4 .   ? 26.913 49.258 31.494  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 3064 HOH A O   1 
HETATM 4840 O  O   . HOH J 4 .   ? 30.302 33.542 43.602  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 3065 HOH A O   1 
HETATM 4841 O  O   . HOH J 4 .   ? 29.538 43.996 19.692  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 3066 HOH A O   1 
HETATM 4842 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.578 29.140 48.828  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 3067 HOH A O   1 
HETATM 4843 O  O   . HOH J 4 .   ? 30.410 51.295 43.340  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 3068 HOH A O   1 
HETATM 4844 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.983 31.219 46.810  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 3069 HOH A O   1 
HETATM 4845 O  O   . HOH J 4 .   ? 52.149 49.711 30.546  1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 3070 HOH A O   1 
HETATM 4846 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.139 37.590 41.731  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 3071 HOH A O   1 
HETATM 4847 O  O   . HOH J 4 .   ? 53.214 39.287 45.106  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 3072 HOH A O   1 
HETATM 4848 O  O   . HOH J 4 .   ? 22.136 43.204 28.347  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 3073 HOH A O   1 
HETATM 4849 O  O   . HOH J 4 .   ? 14.864 44.836 51.093  1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 3074 HOH A O   1 
HETATM 4850 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.476 50.479 40.298  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 3075 HOH A O   1 
HETATM 4851 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.018 57.607 18.859  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 3076 HOH A O   1 
HETATM 4852 O  O   . HOH J 4 .   ? 55.956 53.730 45.269  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 3077 HOH A O   1 
HETATM 4853 O  O   . HOH J 4 .   ? 26.322 37.625 25.889  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 3078 HOH A O   1 
HETATM 4854 O  O   . HOH J 4 .   ? 30.113 26.867 35.302  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 3079 HOH A O   1 
HETATM 4855 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.042 38.769 14.494  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 3080 HOH A O   1 
HETATM 4856 O  O   . HOH J 4 .   ? 30.295 29.126 30.906  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 3081 HOH A O   1 
HETATM 4857 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.801 29.894 47.397  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 3082 HOH A O   1 
HETATM 4858 O  O   . HOH J 4 .   ? 32.090 28.905 52.497  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 3083 HOH A O   1 
HETATM 4859 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.647 29.632 38.211  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 3084 HOH A O   1 
HETATM 4860 O  O   . HOH J 4 .   ? 32.625 31.026 55.335  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 3085 HOH A O   1 
HETATM 4861 O  O   . HOH J 4 .   ? 40.843 29.949 31.976  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 3086 HOH A O   1 
HETATM 4862 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.427 28.417 33.346  1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 3087 HOH A O   1 
HETATM 4863 O  O   . HOH J 4 .   ? 38.740 40.874 48.187  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 3088 HOH A O   1 
HETATM 4864 O  O   . HOH J 4 .   ? 25.524 55.404 21.391  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 3089 HOH A O   1 
HETATM 4865 O  O   . HOH J 4 .   ? 23.709 57.690 23.955  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 3090 HOH A O   1 
HETATM 4866 O  O   . HOH J 4 .   ? 21.322 32.566 39.790  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 3091 HOH A O   1 
HETATM 4867 O  O   . HOH J 4 .   ? 53.648 67.700 45.647  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 3092 HOH A O   1 
HETATM 4868 O  O   . HOH J 4 .   ? 15.470 54.664 38.771  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 3093 HOH A O   1 
HETATM 4869 O  O   . HOH J 4 .   ? 42.374 78.993 31.342  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 3094 HOH A O   1 
HETATM 4870 O  O   . HOH J 4 .   ? 25.649 38.940 55.444  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 3095 HOH A O   1 
HETATM 4871 O  O   . HOH J 4 .   ? 57.608 51.712 18.172  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 3096 HOH A O   1 
HETATM 4872 O  O   . HOH J 4 .   ? 59.407 51.968 41.341  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 3097 HOH A O   1 
HETATM 4873 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.390 32.165 40.410  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 3098 HOH A O   1 
HETATM 4874 O  O   . HOH J 4 .   ? 32.195 54.743 19.571  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 3099 HOH A O   1 
HETATM 4875 O  O   . HOH J 4 .   ? 32.124 49.277 39.328  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 3100 HOH A O   1 
HETATM 4876 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.622 37.320 21.647  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 3101 HOH A O   1 
HETATM 4877 O  O   . HOH J 4 .   ? 55.037 56.393 26.733  1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 3102 HOH A O   1 
HETATM 4878 O  O   . HOH J 4 .   ? 27.797 31.014 54.752  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 3103 HOH A O   1 
HETATM 4879 O  O   . HOH J 4 .   ? 21.262 52.299 39.311  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 3104 HOH A O   1 
HETATM 4880 O  O   . HOH J 4 .   ? 33.536 53.486 37.915  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 3105 HOH A O   1 
HETATM 4881 O  O   . HOH J 4 .   ? 33.740 33.172 41.707  1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 3106 HOH A O   1 
HETATM 4882 O  O   . HOH J 4 .   ? 19.463 32.464 45.340  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 3107 HOH A O   1 
HETATM 4883 O  O   . HOH J 4 .   ? 50.025 39.993 37.814  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 3108 HOH A O   1 
HETATM 4884 O  O   . HOH J 4 .   ? 54.801 57.204 21.785  1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 3109 HOH A O   1 
HETATM 4885 O  O   . HOH J 4 .   ? 54.967 43.984 35.980  1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 3110 HOH A O   1 
HETATM 4886 O  O   . HOH J 4 .   ? 18.420 54.206 41.237  1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 3111 HOH A O   1 
HETATM 4887 O  O   . HOH J 4 .   ? 48.390 75.977 27.543  1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 3112 HOH A O   1 
HETATM 4888 O  O   . HOH J 4 .   ? 38.533 61.287 31.800  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 3113 HOH A O   1 
HETATM 4889 O  O   . HOH J 4 .   ? 47.817 46.381 23.351  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 3114 HOH A O   1 
HETATM 4890 O  O   . HOH J 4 .   ? 39.113 55.520 53.364  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 3115 HOH A O   1 
HETATM 4891 O  O   . HOH J 4 .   ? 39.621 61.135 50.497  1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 3116 HOH A O   1 
HETATM 4892 O  O   . HOH J 4 .   ? 19.193 32.387 37.501  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 3117 HOH A O   1 
HETATM 4893 O  O   . HOH J 4 .   ? 45.081 59.185 49.679  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 3118 HOH A O   1 
HETATM 4894 O  O   . HOH J 4 .   ? 49.006 39.622 31.305  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 3119 HOH A O   1 
HETATM 4895 O  O   . HOH J 4 .   ? 54.939 45.325 43.026  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 3120 HOH A O   1 
HETATM 4896 O  O   . HOH J 4 .   ? 36.181 61.359 33.822  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 3121 HOH A O   1 
HETATM 4897 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.485 52.224 39.099  1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 3122 HOH A O   1 
HETATM 4898 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.989 53.558 41.141  1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 3123 HOH A O   1 
HETATM 4899 O  O   . HOH J 4 .   ? 23.638 55.356 18.735  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 3124 HOH A O   1 
HETATM 4900 O  O   . HOH J 4 .   ? 46.317 45.326 55.629  1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 3125 HOH A O   1 
HETATM 4901 O  O   . HOH J 4 .   ? 39.724 59.250 53.472  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 3126 HOH A O   1 
HETATM 4902 O  O   . HOH J 4 .   ? 53.512 71.397 32.706  1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 3127 HOH A O   1 
HETATM 4903 O  O   . HOH J 4 .   ? 28.405 40.135 15.374  1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 3128 HOH A O   1 
HETATM 4904 O  O   . HOH J 4 .   ? 43.342 46.642 52.958  1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 3129 HOH A O   1 
HETATM 4905 O  O   . HOH J 4 .   ? 49.846 50.306 29.291  1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 3130 HOH A O   1 
HETATM 4906 O  O   . HOH J 4 .   ? 56.218 73.467 29.847  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 3131 HOH A O   1 
HETATM 4907 O  O   . HOH J 4 .   ? 51.912 52.807 28.142  1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 3132 HOH A O   1 
HETATM 4908 O  O   . HOH J 4 .   ? 31.323 55.832 49.969  1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 3133 HOH A O   1 
HETATM 4909 O  O   . HOH J 4 .   ? 45.353 62.339 45.885  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 3134 HOH A O   1 
HETATM 4910 O  O   . HOH J 4 .   ? 41.643 41.930 18.478  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 3135 HOH A O   1 
HETATM 4911 O  O   . HOH J 4 .   ? 9.296  50.578 49.576  1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 3136 HOH A O   1 
HETATM 4912 O  O   . HOH J 4 .   ? 26.517 55.732 28.840  1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 3137 HOH A O   1 
HETATM 4913 O  O   . HOH J 4 .   ? 26.951 58.240 28.401  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 3138 HOH A O   1 
HETATM 4914 O  O   . HOH J 4 .   ? 44.731 40.061 58.589  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 3139 HOH A O   1 
HETATM 4915 O  O   . HOH J 4 .   ? 57.206 62.233 45.136  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 3140 HOH A O   1 
HETATM 4916 O  O   . HOH J 4 .   ? 66.444 57.586 21.493  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 3141 HOH A O   1 
HETATM 4917 O  O   . HOH J 4 .   ? 35.706 57.311 29.540  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 3142 HOH A O   1 
HETATM 4918 O  O   . HOH J 4 .   ? 33.688 58.953 30.186  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 3143 HOH A O   1 
HETATM 4919 O  O   . HOH J 4 .   ? 34.653 61.304 30.813  1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 3144 HOH A O   1 
HETATM 4920 O  O   . HOH J 4 .   ? 60.602 61.141 40.337  0.50 28.84 ? ? ? ? ? ? 3145 HOH A O   1 
HETATM 4921 O  O   . HOH J 4 .   ? 60.617 61.142 33.072  0.50 28.84 ? ? ? ? ? ? 3146 HOH A O   1 
HETATM 4922 O  O   . HOH K 4 .   ? 36.820 56.599 14.455  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 3005 HOH B O   1 
HETATM 4923 O  O   . HOH K 4 .   ? 39.155 57.125 16.116  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 3006 HOH B O   1 
HETATM 4924 O  O   . HOH K 4 .   ? 36.338 55.341 11.900  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 3007 HOH B O   1 
HETATM 4925 O  O   . HOH K 4 .   ? 43.990 77.757 15.627  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 3008 HOH B O   1 
HETATM 4926 O  O   . HOH K 4 .   ? 46.690 62.207 22.772  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 3009 HOH B O   1 
HETATM 4927 O  O   . HOH K 4 .   ? 23.982 86.741 12.585  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 3010 HOH B O   1 
HETATM 4928 O  O   . HOH K 4 .   ? 35.365 81.202 -0.201  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 3011 HOH B O   1 
HETATM 4929 O  O   . HOH K 4 .   ? 26.096 65.833 17.499  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 3012 HOH B O   1 
HETATM 4930 O  O   . HOH K 4 .   ? 41.100 59.376 23.821  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 3013 HOH B O   1 
HETATM 4931 O  O   . HOH K 4 .   ? 34.134 60.740 10.740  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 3014 HOH B O   1 
HETATM 4932 O  O   . HOH K 4 .   ? 33.816 70.772 1.083   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 3015 HOH B O   1 
HETATM 4933 O  O   . HOH K 4 .   ? 34.328 63.962 28.327  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 3016 HOH B O   1 
HETATM 4934 O  O   . HOH K 4 .   ? 54.548 64.332 -2.028  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 3017 HOH B O   1 
HETATM 4935 O  O   . HOH K 4 .   ? 40.505 68.896 26.174  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 3018 HOH B O   1 
HETATM 4936 O  O   . HOH K 4 .   ? 45.247 61.312 -1.563  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 3019 HOH B O   1 
HETATM 4937 O  O   . HOH K 4 .   ? 41.114 55.593 9.622   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 3020 HOH B O   1 
HETATM 4938 O  O   . HOH K 4 .   ? 40.810 60.079 9.080   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 3021 HOH B O   1 
HETATM 4939 O  O   . HOH K 4 .   ? 33.144 76.456 2.690   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 3022 HOH B O   1 
HETATM 4940 O  O   . HOH K 4 .   ? 36.266 78.504 -0.190  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 3023 HOH B O   1 
HETATM 4941 O  O   . HOH K 4 .   ? 45.007 63.461 30.602  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 3024 HOH B O   1 
HETATM 4942 O  O   . HOH K 4 .   ? 42.405 63.717 27.143  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 3025 HOH B O   1 
HETATM 4943 O  O   . HOH K 4 .   ? 46.223 58.997 16.949  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 3026 HOH B O   1 
HETATM 4944 O  O   . HOH K 4 .   ? 27.054 86.943 9.125   1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 3027 HOH B O   1 
HETATM 4945 O  O   . HOH K 4 .   ? 57.408 59.678 2.909   1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 3028 HOH B O   1 
HETATM 4946 O  O   . HOH K 4 .   ? 27.255 72.703 16.171  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 3029 HOH B O   1 
HETATM 4947 O  O   . HOH K 4 .   ? 54.039 67.436 3.231   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 3030 HOH B O   1 
HETATM 4948 O  O   . HOH K 4 .   ? 38.515 60.160 16.480  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 3031 HOH B O   1 
HETATM 4949 O  O   . HOH K 4 .   ? 51.312 64.406 -3.859  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 3032 HOH B O   1 
HETATM 4950 O  O   . HOH K 4 .   ? 50.571 79.728 2.218   1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 3033 HOH B O   1 
HETATM 4951 O  O   . HOH K 4 .   ? 55.935 65.309 18.420  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 3034 HOH B O   1 
HETATM 4952 O  O   . HOH K 4 .   ? 33.040 73.862 2.600   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 3035 HOH B O   1 
HETATM 4953 O  O   . HOH K 4 .   ? 42.599 79.777 19.882  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 3036 HOH B O   1 
HETATM 4954 O  O   . HOH K 4 .   ? 54.320 75.209 9.870   1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 3037 HOH B O   1 
HETATM 4955 O  O   . HOH K 4 .   ? 34.146 64.076 17.451  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 3038 HOH B O   1 
HETATM 4956 O  O   . HOH K 4 .   ? 45.713 73.693 24.814  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 3039 HOH B O   1 
HETATM 4957 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.941 64.829 9.579   1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 3040 HOH B O   1 
HETATM 4958 O  O   . HOH K 4 .   ? 33.891 62.499 13.777  1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 3041 HOH B O   1 
HETATM 4959 O  O   . HOH K 4 .   ? 13.438 61.667 4.378   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 3042 HOH B O   1 
HETATM 4960 O  O   . HOH K 4 .   ? 43.433 57.744 -2.322  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 3043 HOH B O   1 
HETATM 4961 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.050 68.136 2.948   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 3044 HOH B O   1 
HETATM 4962 O  O   . HOH K 4 .   ? 29.202 67.744 5.803   1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 3045 HOH B O   1 
HETATM 4963 O  O   . HOH K 4 .   ? 51.548 77.333 -1.021  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 3046 HOH B O   1 
HETATM 4964 O  O   . HOH K 4 .   ? 46.353 50.470 11.286  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 3047 HOH B O   1 
HETATM 4965 O  O   . HOH K 4 .   ? 38.702 73.737 25.624  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 3048 HOH B O   1 
HETATM 4966 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.378 89.080 11.279  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 3049 HOH B O   1 
HETATM 4967 O  O   . HOH K 4 .   ? 45.608 85.029 4.061   1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 3050 HOH B O   1 
HETATM 4968 O  O   . HOH K 4 .   ? 41.837 73.845 -4.729  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 3051 HOH B O   1 
HETATM 4969 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.384 81.749 19.335  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 3052 HOH B O   1 
HETATM 4970 O  O   . HOH K 4 .   ? 58.043 70.034 7.157   1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 3053 HOH B O   1 
HETATM 4971 O  O   . HOH K 4 .   ? 26.301 72.971 24.999  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 3054 HOH B O   1 
HETATM 4972 O  O   . HOH K 4 .   ? 25.093 70.795 26.440  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 3055 HOH B O   1 
HETATM 4973 O  O   . HOH K 4 .   ? 47.990 61.884 -1.630  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 3056 HOH B O   1 
HETATM 4974 O  O   . HOH K 4 .   ? 36.083 58.711 -1.182  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 3057 HOH B O   1 
HETATM 4975 O  O   . HOH K 4 .   ? 48.707 59.175 -1.679  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 3058 HOH B O   1 
HETATM 4976 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.273 62.801 28.495  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 3059 HOH B O   1 
HETATM 4977 O  O   . HOH K 4 .   ? 42.910 64.391 31.447  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 3060 HOH B O   1 
HETATM 4978 O  O   . HOH K 4 .   ? 21.529 67.269 24.863  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 3061 HOH B O   1 
HETATM 4979 O  O   . HOH K 4 .   ? 44.171 54.595 9.659   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 3062 HOH B O   1 
HETATM 4980 O  O   . HOH K 4 .   ? 52.484 69.481 23.216  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 3063 HOH B O   1 
HETATM 4981 O  O   . HOH K 4 .   ? 36.689 77.972 2.231   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 3064 HOH B O   1 
HETATM 4982 O  O   . HOH K 4 .   ? 24.307 85.248 8.061   1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 3065 HOH B O   1 
HETATM 4983 O  O   . HOH K 4 .   ? 8.804  65.733 14.257  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 3066 HOH B O   1 
HETATM 4984 O  O   . HOH K 4 .   ? 7.245  64.093 12.358  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 3067 HOH B O   1 
HETATM 4985 O  O   . HOH K 4 .   ? 42.330 56.205 1.075   1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 3068 HOH B O   1 
HETATM 4986 O  O   . HOH K 4 .   ? 18.298 80.395 19.212  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 3069 HOH B O   1 
HETATM 4987 O  O   . HOH K 4 .   ? 20.424 78.987 17.377  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 3070 HOH B O   1 
HETATM 4988 O  O   . HOH K 4 .   ? 63.666 65.762 4.860   1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 3071 HOH B O   1 
HETATM 4989 O  O   . HOH K 4 .   ? 55.795 62.361 -2.827  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 3072 HOH B O   1 
HETATM 4990 O  O   . HOH K 4 .   ? 4.697  56.161 3.267   1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 3073 HOH B O   1 
HETATM 4991 O  O   . HOH K 4 .   ? 30.607 84.545 6.954   1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 3074 HOH B O   1 
HETATM 4992 O  O   . HOH K 4 .   ? 47.602 73.381 21.585  1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 3075 HOH B O   1 
HETATM 4993 O  O   . HOH K 4 .   ? 43.289 72.704 -6.455  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 3076 HOH B O   1 
HETATM 4994 O  O   . HOH K 4 .   ? 43.887 60.293 -2.991  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 3077 HOH B O   1 
HETATM 4995 O  O   . HOH K 4 .   ? 27.888 63.226 17.296  1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 3078 HOH B O   1 
HETATM 4996 O  O   . HOH K 4 .   ? 50.817 67.956 19.835  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 3079 HOH B O   1 
HETATM 4997 O  O   . HOH K 4 .   ? 56.251 69.032 3.382   1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 3080 HOH B O   1 
HETATM 4998 O  O   . HOH K 4 .   ? 36.433 65.078 30.638  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 3081 HOH B O   1 
HETATM 4999 O  O   . HOH K 4 .   ? 52.410 74.393 4.679   1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 3082 HOH B O   1 
HETATM 5000 O  O   . HOH K 4 .   ? 20.576 71.596 19.786  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 3083 HOH B O   1 
HETATM 5001 O  O   . HOH K 4 .   ? 29.915 81.276 -5.676  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 3084 HOH B O   1 
HETATM 5002 O  O   . HOH K 4 .   ? 58.387 49.250 11.583  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 3085 HOH B O   1 
HETATM 5003 O  O   . HOH K 4 .   ? 35.155 91.031 7.540   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 3086 HOH B O   1 
HETATM 5004 O  O   . HOH K 4 .   ? 16.918 84.996 8.601   1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 3087 HOH B O   1 
HETATM 5005 O  O   . HOH K 4 .   ? 28.759 86.267 5.558   1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 3088 HOH B O   1 
HETATM 5006 O  O   . HOH K 4 .   ? 40.704 86.164 10.717  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 3089 HOH B O   1 
HETATM 5007 O  O   . HOH K 4 .   ? 24.657 87.678 17.528  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 3090 HOH B O   1 
HETATM 5008 O  O   . HOH K 4 .   ? 16.516 84.940 12.030  1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 3091 HOH B O   1 
HETATM 5009 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.883 89.743 0.753   1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 3092 HOH B O   1 
HETATM 5010 O  O   . HOH K 4 .   ? 27.466 89.203 -0.412  1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 3093 HOH B O   1 
HETATM 5011 O  O   . HOH K 4 .   ? 25.780 87.151 2.036   1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 3094 HOH B O   1 
HETATM 5012 O  O   . HOH K 4 .   ? 33.689 72.148 -4.911  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 3095 HOH B O   1 
HETATM 5013 O  O   . HOH K 4 .   ? 40.678 87.109 -1.039  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 3096 HOH B O   1 
HETATM 5014 O  O   . HOH K 4 .   ? 24.622 82.420 5.938   1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 3097 HOH B O   1 
HETATM 5015 O  O   . HOH K 4 .   ? 1.348  60.544 9.314   1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 3098 HOH B O   1 
HETATM 5016 O  O   . HOH K 4 .   ? 54.439 63.942 26.118  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 3099 HOH B O   1 
HETATM 5017 O  O   . HOH K 4 .   ? 44.346 54.470 5.212   1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 3100 HOH B O   1 
HETATM 5018 O  O   . HOH K 4 .   ? 34.824 69.836 -5.953  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 3101 HOH B O   1 
HETATM 5019 O  O   . HOH K 4 .   ? 43.027 67.050 -6.631  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 3102 HOH B O   1 
HETATM 5020 O  O   . HOH K 4 .   ? 10.592 60.459 5.831   1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 3103 HOH B O   1 
HETATM 5021 O  O   . HOH K 4 .   ? 29.507 91.505 17.616  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 3104 HOH B O   1 
HETATM 5022 O  O   . HOH K 4 .   ? 35.560 88.153 16.651  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 3105 HOH B O   1 
HETATM 5023 O  O   . HOH K 4 .   ? 49.856 68.183 18.050  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 3106 HOH B O   1 
HETATM 5024 O  O   . HOH K 4 .   ? 27.617 79.640 25.868  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 3107 HOH B O   1 
HETATM 5025 O  O   . HOH K 4 .   ? 34.111 58.334 12.866  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 3108 HOH B O   1 
HETATM 5026 O  O   . HOH K 4 .   ? 23.539 75.524 15.835  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 3109 HOH B O   1 
HETATM 5027 O  O   . HOH K 4 .   ? 60.259 62.871 3.856   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 3110 HOH B O   1 
HETATM 5028 O  O   . HOH K 4 .   ? -0.336 65.383 6.520   1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 3111 HOH B O   1 
HETATM 5029 O  O   . HOH K 4 .   ? 37.497 55.679 5.012   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 3112 HOH B O   1 
HETATM 5030 O  O   . HOH K 4 .   ? 29.009 64.388 8.568   1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 3113 HOH B O   1 
HETATM 5031 O  O   . HOH K 4 .   ? 55.821 66.612 -0.426  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 3114 HOH B O   1 
HETATM 5032 O  O   . HOH K 4 .   ? 1.220  47.560 -3.493  1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 3115 HOH B O   1 
HETATM 5033 O  O   . HOH K 4 .   ? 50.642 56.453 -1.073  1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 3116 HOH B O   1 
HETATM 5034 O  O   . HOH K 4 .   ? 22.405 70.940 15.035  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 3117 HOH B O   1 
HETATM 5035 O  O   . HOH K 4 .   ? 31.138 87.253 1.885   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 3118 HOH B O   1 
HETATM 5036 O  O   . HOH K 4 .   ? 21.898 76.220 17.440  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 3119 HOH B O   1 
HETATM 5037 O  O   . HOH K 4 .   ? 9.999  59.316 7.334   1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 3120 HOH B O   1 
HETATM 5038 O  O   . HOH K 4 .   ? 55.948 69.954 30.175  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 3121 HOH B O   1 
HETATM 5039 O  O   . HOH K 4 .   ? 6.457  59.436 6.098   1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 3122 HOH B O   1 
HETATM 5040 O  O   . HOH K 4 .   ? 8.735  71.870 13.771  1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 3123 HOH B O   1 
HETATM 5041 O  O   . HOH K 4 .   ? 29.326 65.823 -0.373  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 3124 HOH B O   1 
HETATM 5042 O  O   . HOH K 4 .   ? 52.968 68.632 29.375  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 3125 HOH B O   1 
HETATM 5043 O  O   . HOH K 4 .   ? 33.962 60.582 16.752  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 3126 HOH B O   1 
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A 1 195 VAL 195 195 195 VAL VAL A . n 
A 1 196 GLY 196 196 196 GLY GLY A . n 
A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A . n 
A 1 198 LYS 198 198 198 LYS LYS A . n 
A 1 199 THR 199 199 199 THR THR A . n 
A 1 200 SER 200 200 200 SER SER A . n 
A 1 201 LEU 201 201 201 LEU LEU A . n 
A 1 202 ARG 202 202 202 ARG ARG A . n 
A 1 203 PRO 203 203 203 PRO PRO A . n 
A 1 204 ASP 204 204 204 ASP ASP A . n 
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A 1 281 GLU 281 281 281 GLU GLU A . n 
A 1 282 ASP 282 282 282 ASP ASP A . n 
A 1 283 ILE 283 283 283 ILE ILE A . n 
A 1 284 ASP 284 284 284 ASP ASP A . n 
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A 1 287 LEU 287 287 287 LEU LEU A . n 
A 1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP A . n 
A 1 289 GLN 289 289 289 GLN GLN A . n 
A 1 290 ILE 290 290 290 ILE ILE A . n 
A 1 291 ILE 291 291 291 ILE ILE A . n 
A 1 292 LYS 292 292 292 LYS ALA A . n 
A 1 293 LYS 293 293 293 LYS ALA A . n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B . n 
B 1 2   THR 2   2   ?   ?   ?   B . n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR ALA B . n 
B 1 4   ASN 4   4   4   ASN ASN B . n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B . n 
B 1 6   THR 6   6   6   THR THR B . n 
B 1 7   ASN 7   7   7   ASN ASN B . n 
B 1 8   SER 8   8   8   SER SER B . n 
B 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN B . n 
B 1 10  CYS 10  10  10  CYS CYS B . n 
B 1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL B . n 
B 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU B . n 
B 1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU B . n 
B 1 14  TYR 14  14  14  TYR TYR B . n 
B 1 15  LYS 15  15  15  LYS LYS B . n 
B 1 16  GLU 16  16  16  GLU GLU B . n 
B 1 17  ASN 17  17  17  ASN ASN B . n 
B 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY B . n 
B 1 19  LYS 19  19  19  LYS LYS B . n 
B 1 20  THR 20  20  20  THR THR B . n 
B 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS B . n 
B 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE B . n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B . n 
B 1 24  ILE 24  24  24  ILE ILE B . n 
B 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS B . n 
B 1 26  PRO 26  26  26  PRO PRO B . n 
B 1 27  PHE 27  27  27  PHE PHE B . n 
B 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN B . n 
B 1 29  ALA 29  29  29  ALA ALA B . n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B . n 
B 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE B . n 
B 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU B . n 
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B 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR B . n 
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B 1 36  HIS 36  36  36  HIS HIS B . n 
B 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN B . n 
B 1 38  THR 38  38  38  THR THR B . n 
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B 1 42  SER 42  42  42  SER SER B . n 
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B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B . n 
B 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP B . n 
B 1 49  LYS 49  49  49  LYS LYS B . n 
B 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU B . n 
B 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU B . n 
B 1 52  ASN 52  52  52  ASN ASN B . n 
B 1 53  TYR 53  53  53  TYR TYR B . n 
B 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL B . n 
B 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS B . n 
B 1 56  ASP 56  56  56  ASP ASP B . n 
B 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL B . n 
B 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL B . n 
B 1 59  LYS 59  59  59  LYS LYS B . n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B . n 
B 1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS B . n 
B 1 62  GLY 62  62  62  GLY GLY B . n 
B 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU B . n 
B 1 64  ALA 64  64  64  ALA ALA B . n 
B 1 65  ILE 65  65  65  ILE ILE B . n 
B 1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO B . n 
B 1 67  THR 67  67  67  THR THR B . n 
B 1 68  SER 68  68  68  SER SER B . n 
B 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY B . n 
B 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B . n 
B 1 71  PHE 71  71  71  PHE PHE B . n 
B 1 72  SER 72  72  72  SER SER B . n 
B 1 73  ASN 73  73  73  ASN ASN B . n 
B 1 74  THR 74  74  74  THR THR B . n 
B 1 75  ARG 75  75  75  ARG ARG B . n 
B 1 76  GLY 76  76  76  GLY GLY B . n 
B 1 77  THR 77  77  77  THR THR B . n 
B 1 78  TRP 78  78  78  TRP TRP B . n 
B 1 79  PHE 79  79  79  PHE PHE B . n 
B 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU B . n 
B 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL B . n 
B 1 82  MET 82  82  82  MET MET B . n 
B 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE B . n 
B 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA B . n 
B 1 85  ILE 85  85  85  ILE ILE B . n 
B 1 86  GLN 86  86  86  GLN GLN B . n 
B 1 87  SER 87  87  87  SER SER B . n 
B 1 88  TRP 88  88  88  TRP TRP B . n 
B 1 89  ASN 89  89  89  ASN ASN B . n 
B 1 90  TYR 90  90  90  TYR TYR B . n 
B 1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG B . n 
B 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL B . n 
B 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS B . n 
B 1 94  ARG 94  94  94  ARG ARG B . n 
B 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU B . n 
B 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU B . n 
B 1 97  ASN 97  97  97  ASN ASN B . n 
B 1 98  ASP 98  98  98  ASP ASP B . n 
B 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR B . n 
B 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU B . n 
B 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE B . n 
B 1 102 ILE 102 102 102 ILE ILE B . n 
B 1 103 LYS 103 103 103 LYS LYS B . n 
B 1 104 MET 104 104 104 MET MET B . n 
B 1 105 PRO 105 105 105 PRO PRO B . n 
B 1 106 ASN 106 106 106 ASN ASN B . n 
B 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL B . n 
B 1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS B . n 
B 1 109 THR 109 109 109 THR THR B . n 
B 1 110 PHE 110 110 110 PHE PHE B . n 
B 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP B . n 
B 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE B . n 
B 1 113 ARG 113 113 113 ARG ARG B . n 
B 1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS B . n 
B 1 115 ILE 115 115 115 ILE ILE B . n 
B 1 116 PHE 116 116 116 PHE PHE B . n 
B 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP B . n 
B 1 118 ASN 118 118 118 ASN ASN B . n 
B 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU B . n 
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B 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU B . n 
B 1 123 LYS 123 123 123 LYS LYS B . n 
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B 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS B . n 
B 1 126 GLN 126 126 126 GLN GLN B . n 
B 1 127 LEU 127 127 127 LEU LEU B . n 
B 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU B . n 
B 1 129 LYS 129 129 129 LYS LYS B . n 
B 1 130 SER 130 130 130 SER SER B . n 
B 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU B . n 
B 1 132 LEU 132 132 132 LEU LEU B . n 
B 1 133 THR 133 133 133 THR THR B . n 
B 1 134 HIS 134 134 134 HIS HIS B . n 
B 1 135 LYS 135 135 135 LYS LYS B . n 
B 1 136 GLN 136 136 136 GLN GLN B . n 
B 1 137 GLN 137 137 137 GLN GLN B . n 
B 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL B . n 
B 1 139 ARG 139 139 139 ARG ARG B . n 
B 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU B . n 
B 1 141 ILE 141 141 141 ILE ILE B . n 
B 1 142 THR 142 142 142 THR THR B . n 
B 1 143 SER 143 143 143 SER SER B . n 
B 1 144 ASN 144 144 144 ASN ASN B . n 
B 1 145 PRO 145 145 145 PRO PRO B . n 
B 1 146 ASP 146 146 146 ASP ASP B . n 
B 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU B . n 
B 1 148 LEU 148 148 148 LEU LEU B . n 
B 1 149 ILE 149 149 149 ILE ILE B . n 
B 1 150 ILE 150 150 150 ILE ILE B . n 
B 1 151 ARG 151 151 151 ARG ARG B . n 
B 1 152 GLN 152 152 152 GLN GLN B . n 
B 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS B . n 
B 1 154 ASP 154 154 154 ASP ASP B . n 
B 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU B . n 
B 1 156 ILE 156 156 156 ILE ILE B . n 
B 1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS B . n 
B 1 158 SER 158 158 158 SER SER B . n 
B 1 159 GLU 159 159 159 GLU GLU B . n 
B 1 160 TYR 160 160 160 TYR TYR B . n 
B 1 161 ASN 161 161 161 ASN ASN B . n 
B 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU B . n 
B 1 163 PRO 163 163 163 PRO PRO B . n 
B 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE B . n 
B 1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN B . n 
B 1 166 LYS 166 166 166 LYS LYS B . n 
B 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU B . n 
B 1 168 THR 168 168 168 THR THR B . n 
B 1 169 HIS 169 169 169 HIS HIS B . n 
B 1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU B . n 
B 1 171 ASN 171 171 171 ASN ASN B . n 
B 1 172 ILE 172 172 172 ILE ILE B . n 
B 1 173 ASP 173 173 173 ASP ASP B . n 
B 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL B . n 
B 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA B . n 
B 1 176 LEU 176 176 176 LEU LEU B . n 
B 1 177 THR 177 177 177 THR THR B . n 
B 1 178 LEU 178 178 178 LEU LEU B . n 
B 1 179 PHE 179 179 179 PHE PHE B . n 
B 1 180 LYS 180 180 180 LYS LYS B . n 
B 1 181 ASP 181 181 181 ASP ASP B . n 
B 1 182 ILE 182 182 182 ILE ILE B . n 
B 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU B . n 
B 1 184 GLY 184 184 184 GLY GLY B . n 
B 1 185 LYS 185 185 185 LYS LYS B . n 
B 1 186 CYS 186 186 186 CYS CYS B . n 
B 1 187 LYS 187 187 187 LYS LYS B . n 
B 1 188 TRP 188 188 188 TRP TRP B . n 
B 1 189 ASP 189 189 189 ASP ASP B . n 
B 1 190 SER 190 190 190 SER SER B . n 
B 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU B . n 
B 1 192 VAL 192 192 192 VAL VAL B . n 
B 1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA B . n 
B 1 194 GLY 194 194 194 GLY GLY B . n 
B 1 195 VAL 195 195 195 VAL VAL B . n 
B 1 196 GLY 196 196 196 GLY GLY B . n 
B 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU B . n 
B 1 198 LYS 198 198 198 LYS LYS B . n 
B 1 199 THR 199 199 199 THR THR B . n 
B 1 200 SER 200 200 200 SER SER B . n 
B 1 201 LEU 201 201 201 LEU LEU B . n 
B 1 202 ARG 202 202 202 ARG ARG B . n 
B 1 203 PRO 203 203 203 PRO PRO B . n 
B 1 204 ASP 204 204 204 ASP ASP B . n 
B 1 205 ARG 205 205 205 ARG ARG B . n 
B 1 206 ARG 206 206 206 ARG ARG B . n 
B 1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU B . n 
B 1 208 GLN 208 208 208 GLN GLN B . n 
B 1 209 LEU 209 209 209 LEU LEU B . n 
B 1 210 VAL 210 210 210 VAL VAL B . n 
B 1 211 HIS 211 211 211 HIS HIS B . n 
B 1 212 GLU 212 212 212 GLU GLU B . n 
B 1 213 GLY 213 213 213 GLY GLY B . n 
B 1 214 ASN 214 214 214 ASN ASN B . n 
B 1 215 ILE 215 215 215 ILE ILE B . n 
B 1 216 LEU 216 216 216 LEU LEU B . n 
B 1 217 LYS 217 217 217 LYS LYS B . n 
B 1 218 SER 218 218 218 SER SER B . n 
B 1 219 LEU 219 219 219 LEU LEU B . n 
B 1 220 PHE 220 220 220 PHE PHE B . n 
B 1 221 ALA 221 221 221 ALA ALA B . n 
B 1 222 HIS 222 222 222 HIS HIS B . n 
B 1 223 LEU 223 223 223 LEU LEU B . n 
B 1 224 LYS 224 224 224 LYS LYS B . n 
B 1 225 MET 225 225 225 MET MET B . n 
B 1 226 ARG 226 226 226 ARG ARG B . n 
B 1 227 TYR 227 227 227 TYR TYR B . n 
B 1 228 TRP 228 228 228 TRP TRP B . n 
B 1 229 ASN 229 229 229 ASN ASN B . n 
B 1 230 PRO 230 230 230 PRO PRO B . n 
B 1 231 LYS 231 231 231 LYS LYS B . n 
B 1 232 ALA 232 232 232 ALA ALA B . n 
B 1 233 GLU 233 233 233 GLU GLU B . n 
B 1 234 PHE 234 234 234 PHE PHE B . n 
B 1 235 LYS 235 235 235 LYS LYS B . n 
B 1 236 TYR 236 236 236 TYR TYR B . n 
B 1 237 TYR 237 237 237 TYR TYR B . n 
B 1 238 GLY 238 238 238 GLY GLY B . n 
B 1 239 ALA 239 239 239 ALA ALA B . n 
B 1 240 SER 240 240 240 SER SER B . n 
B 1 241 SER 241 241 241 SER SER B . n 
B 1 242 GLU 242 242 242 GLU GLU B . n 
B 1 243 PRO 243 243 243 PRO PRO B . n 
B 1 244 VAL 244 244 244 VAL VAL B . n 
B 1 245 SER 245 245 245 SER SER B . n 
B 1 246 LYS 246 246 246 LYS LYS B . n 
B 1 247 ALA 247 247 247 ALA ALA B . n 
B 1 248 ASP 248 248 248 ASP ASP B . n 
B 1 249 ASP 249 249 249 ASP ASP B . n 
B 1 250 ASP 250 250 250 ASP ASP B . n 
B 1 251 ALA 251 251 251 ALA ALA B . n 
B 1 252 LEU 252 252 252 LEU LEU B . n 
B 1 253 GLN 253 253 253 GLN GLN B . n 
B 1 254 THR 254 254 254 THR THR B . n 
B 1 255 ALA 255 255 255 ALA ALA B . n 
B 1 256 ALA 256 256 256 ALA ALA B . n 
B 1 257 THR 257 257 257 THR THR B . n 
B 1 258 HIS 258 258 258 HIS HIS B . n 
B 1 259 THR 259 259 259 THR THR B . n 
B 1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE B . n 
B 1 261 VAL 261 261 261 VAL VAL B . n 
B 1 262 ASN 262 262 262 ASN ASN B . n 
B 1 263 VAL 263 263 263 VAL VAL B . n 
B 1 264 ASN 264 264 264 ASN ASN B . n 
B 1 265 SER 265 265 265 SER SER B . n 
B 1 266 THR 266 266 266 THR THR B . n 
B 1 267 PRO 267 267 267 PRO PRO B . n 
B 1 268 GLU 268 268 268 GLU GLU B . n 
B 1 269 ARG 269 269 269 ARG ARG B . n 
B 1 270 ALA 270 270 270 ALA ALA B . n 
B 1 271 VAL 271 271 271 VAL VAL B . n 
B 1 272 ASP 272 272 272 ASP ASP B . n 
B 1 273 ASP 273 273 273 ASP ASP B . n 
B 1 274 ILE 274 274 274 ILE ILE B . n 
B 1 275 PHE 275 275 275 PHE PHE B . n 
B 1 276 SER 276 276 276 SER SER B . n 
B 1 277 LEU 277 277 277 LEU LEU B . n 
B 1 278 THR 278 278 278 THR THR B . n 
B 1 279 SER 279 279 279 SER SER B . n 
B 1 280 PHE 280 280 280 PHE PHE B . n 
B 1 281 GLU 281 281 281 GLU GLU B . n 
B 1 282 ASP 282 282 282 ASP ASP B . n 
B 1 283 ILE 283 283 283 ILE ILE B . n 
B 1 284 ASP 284 284 284 ASP ASP B . n 
B 1 285 LYS 285 285 285 LYS LYS B . n 
B 1 286 MET 286 286 286 MET MET B . n 
B 1 287 LEU 287 287 287 LEU LEU B . n 
B 1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP B . n 
B 1 289 GLN 289 289 289 GLN GLN B . n 
B 1 290 ILE 290 290 290 ILE ILE B . n 
B 1 291 ILE 291 291 291 ILE ILE B . n 
B 1 292 LYS 292 292 292 LYS ALA B . n 
B 1 293 LYS 293 293 293 LYS ALA B . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
CCP4 'model building' suite ? 1 
O    'model building' .     ? 2 
CNS  refinement       1.0   ? 3 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1KNV 2008-04-27 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1KNV 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
1KNV 2011-07-13 4 0000 'Biological assembly'       'Added software calculated values'           
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1 Y 1 1 A MET 1 ? 
2 Y 1 1 A THR 2 ? 
3 Y 1 1 A THR 3 ? 
4 Y 1 1 B MET 1 ? 
5 Y 1 1 B THR 2 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 A LYS 292 ? CG  ? 
2  Y 1 1 A LYS 292 ? CD  ? 
3  Y 1 1 A LYS 292 ? CE  ? 
4  Y 1 1 A LYS 292 ? NZ  ? 
5  Y 1 1 A LYS 293 ? CG  ? 
6  Y 1 1 A LYS 293 ? CD  ? 
7  Y 1 1 A LYS 293 ? CE  ? 
8  Y 1 1 A LYS 293 ? NZ  ? 
9  Y 1 1 B THR 3   ? OG1 ? 
10 Y 1 1 B THR 3   ? CG2 ? 
11 Y 1 1 B LYS 292 ? CG  ? 
12 Y 1 1 B LYS 292 ? CD  ? 
13 Y 1 1 B LYS 292 ? CE  ? 
14 Y 1 1 B LYS 292 ? NZ  ? 
15 Y 1 1 B LYS 293 ? CG  ? 
16 Y 1 1 B LYS 293 ? CD  ? 
17 Y 1 1 B LYS 293 ? CE  ? 
18 Y 1 1 B LYS 293 ? NZ  ? 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA,PQS 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   tetrameric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     4 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1,2 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,C,G,I,J,B,D,E,F,H,K 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 12210 ? 
1 'SSA (A^2)'  51480 ? 
1 MORE         -184  ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'identity operation'         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000  
0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 'crystal symmetry operation' 2_665 -x+1,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 121.2300000000 0.0000000000 -1.0000000000 
0.0000000000 122.2800000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ACT 1   1001 1   ACT ACT A . 
D 2 ACT 1   1002 2   ACT ACT B . 
E 3 CL  1   3001 1   CL  CL  B . 
F 3 CL  1   3002 2   CL  CL  B . 
G 3 CL  1   3003 3   CL  CL  A . 
H 3 CL  1   3004 4   CL  CL  B . 
I 3 CL  1   3005 5   CL  CL  A . 
J 4 HOH 1   3006 1   HOH HOH A . 
J 4 HOH 2   3007 2   HOH HOH A . 
J 4 HOH 3   3008 6   HOH HOH A . 
J 4 HOH 4   3009 7   HOH HOH A . 
J 4 HOH 5   3010 13  HOH HOH A . 
J 4 HOH 6   3011 15  HOH HOH A . 
J 4 HOH 7   3012 21  HOH HOH A . 
J 4 HOH 8   3013 22  HOH HOH A . 
J 4 HOH 9   3014 23  HOH HOH A . 
J 4 HOH 10  3015 25  HOH HOH A . 
J 4 HOH 11  3016 26  HOH HOH A . 
J 4 HOH 12  3017 27  HOH HOH A . 
J 4 HOH 13  3018 28  HOH HOH A . 
J 4 HOH 14  3019 29  HOH HOH A . 
J 4 HOH 15  3020 31  HOH HOH A . 
J 4 HOH 16  3021 32  HOH HOH A . 
J 4 HOH 17  3022 36  HOH HOH A . 
J 4 HOH 18  3023 38  HOH HOH A . 
J 4 HOH 19  3024 39  HOH HOH A . 
J 4 HOH 20  3025 41  HOH HOH A . 
J 4 HOH 21  3026 46  HOH HOH A . 
J 4 HOH 22  3027 47  HOH HOH A . 
J 4 HOH 23  3028 50  HOH HOH A . 
J 4 HOH 24  3029 52  HOH HOH A . 
J 4 HOH 25  3030 53  HOH HOH A . 
J 4 HOH 26  3031 54  HOH HOH A . 
J 4 HOH 27  3032 59  HOH HOH A . 
J 4 HOH 28  3033 60  HOH HOH A . 
J 4 HOH 29  3034 61  HOH HOH A . 
J 4 HOH 30  3035 62  HOH HOH A . 
J 4 HOH 31  3036 64  HOH HOH A . 
J 4 HOH 32  3037 65  HOH HOH A . 
J 4 HOH 33  3038 66  HOH HOH A . 
J 4 HOH 34  3039 69  HOH HOH A . 
J 4 HOH 35  3040 71  HOH HOH A . 
J 4 HOH 36  3041 73  HOH HOH A . 
J 4 HOH 37  3042 77  HOH HOH A . 
J 4 HOH 38  3043 78  HOH HOH A . 
J 4 HOH 39  3044 79  HOH HOH A . 
J 4 HOH 40  3045 80  HOH HOH A . 
J 4 HOH 41  3046 81  HOH HOH A . 
J 4 HOH 42  3047 83  HOH HOH A . 
J 4 HOH 43  3048 90  HOH HOH A . 
J 4 HOH 44  3049 91  HOH HOH A . 
J 4 HOH 45  3050 92  HOH HOH A . 
J 4 HOH 46  3051 95  HOH HOH A . 
J 4 HOH 47  3052 97  HOH HOH A . 
J 4 HOH 48  3053 98  HOH HOH A . 
J 4 HOH 49  3054 102 HOH HOH A . 
J 4 HOH 50  3055 103 HOH HOH A . 
J 4 HOH 51  3056 107 HOH HOH A . 
J 4 HOH 52  3057 110 HOH HOH A . 
J 4 HOH 53  3058 111 HOH HOH A . 
J 4 HOH 54  3059 112 HOH HOH A . 
J 4 HOH 55  3060 115 HOH HOH A . 
J 4 HOH 56  3061 117 HOH HOH A . 
J 4 HOH 57  3062 123 HOH HOH A . 
J 4 HOH 58  3063 124 HOH HOH A . 
J 4 HOH 59  3064 125 HOH HOH A . 
J 4 HOH 60  3065 127 HOH HOH A . 
J 4 HOH 61  3066 131 HOH HOH A . 
J 4 HOH 62  3067 132 HOH HOH A . 
J 4 HOH 63  3068 134 HOH HOH A . 
J 4 HOH 64  3069 137 HOH HOH A . 
J 4 HOH 65  3070 139 HOH HOH A . 
J 4 HOH 66  3071 140 HOH HOH A . 
J 4 HOH 67  3072 144 HOH HOH A . 
J 4 HOH 68  3073 147 HOH HOH A . 
J 4 HOH 69  3074 148 HOH HOH A . 
J 4 HOH 70  3075 149 HOH HOH A . 
J 4 HOH 71  3076 150 HOH HOH A . 
J 4 HOH 72  3077 151 HOH HOH A . 
J 4 HOH 73  3078 152 HOH HOH A . 
J 4 HOH 74  3079 153 HOH HOH A . 
J 4 HOH 75  3080 154 HOH HOH A . 
J 4 HOH 76  3081 160 HOH HOH A . 
J 4 HOH 77  3082 162 HOH HOH A . 
J 4 HOH 78  3083 164 HOH HOH A . 
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2 'ACETATE ION'  ACT 
3 'CHLORIDE ION' CL  
4 water          HOH 
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