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_entry.id   2IXS 
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PDB  2IXS      
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_database_PDB_rev.mod_type 
1 2006-09-14 2006-07-11 ? 2IXS 0 
2 2009-02-24 ?          ? 2IXS 1 
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_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
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# 
_pdbx_database_status.status_code    REL 
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_pdbx_database_status.deposit_site   PDBE 
_pdbx_database_status.process_site   PDBE 
_pdbx_database_status.SG_entry       . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Tamulaitiene, G.' 1 
'Jakubauskas, A.'  2 
'Urbanke, C.'      3 
'Huber, R.'        4 
'Grazulis, S.'     5 
'Siksnys, V.'      6 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'The Crystal Structure of the Rare-Cutting Restriction Enzyme Sdai Reveals Unexpected Domain Architecture' 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            14 
_citation.page_first                1389 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      2006 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   16962970 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/J.STR.2006.07.002 
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loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Tamulaitiene, G.' 1 
primary 'Jakubauskas, A.'  2 
primary 'Urbanke, C.'      3 
primary 'Huber, R.'        4 
primary 'Grazulis, S.'     5 
primary 'Siksnys, V.'      6 
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_cell.entry_id           2IXS 
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_cell.Z_PDB              16 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
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_symmetry.entry_id                         2IXS 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 2 2 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
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loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
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_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'SDAI RESTRICTION ENDONUCLEASE'                       36526.605 2   ? ? ? 3.1.21.4 
2 non-polymer syn 'SULFATE ION'                                         96.058    9   ? ? ? ?        
3 non-polymer syn '4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID' 238.301   2   ? ? ? ?        
4 non-polymer syn 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL              122.144   2   ? ? ? ?        
5 water       nat water                                                 18.015    470 ? ? ? ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MTNSNDIDETAATIDTARALLKSFGFEAQRHNVRSAVTLLALAGLKPGDHWADSTTPRLGVQKIMDWSGAYWAKPYATGS
REDFRKKTLRQWVDNGFAVLNPDNLNIATNSQLNEYCLSDEAAQAIRSYGTDAFESALVDFLSKASDTVRARAEALRAAM
ISVDLADGDEFLLSPAGQNPLLKKMVEEFMPRFAPGAKVLYIGDTRGKHTRFEKRIFEETLGLTFDPHGRMPDLVLHDKV
RKWLFLMEAVKSKGPFDEERHRTLRELFATPVAGLVFVNCFENREAMRQWLPELAWETEAWVADDPDHLIHLNGSRFLGP
YER
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MTNSNDIDETAATIDTARALLKSFGFEAQRHNVRSAVTLLALAGLKPGDHWADSTTPRLGVQKIMDWSGAYWAKPYATGS
REDFRKKTLRQWVDNGFAVLNPDNLNIATNSQLNEYCLSDEAAQAIRSYGTDAFESALVDFLSKASDTVRARAEALRAAM
ISVDLADGDEFLLSPAGQNPLLKKMVEEFMPRFAPGAKVLYIGDTRGKHTRFEKRIFEETLGLTFDPHGRMPDLVLHDKV
RKWLFLMEAVKSKGPFDEERHRTLRELFATPVAGLVFVNCFENREAMRQWLPELAWETEAWVADDPDHLIHLNGSRFLGP
YER
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   THR n 
1 3   ASN n 
1 4   SER n 
1 5   ASN n 
1 6   ASP n 
1 7   ILE n 
1 8   ASP n 
1 9   GLU n 
1 10  THR n 
1 11  ALA n 
1 12  ALA n 
1 13  THR n 
1 14  ILE n 
1 15  ASP n 
1 16  THR n 
1 17  ALA n 
1 18  ARG n 
1 19  ALA n 
1 20  LEU n 
1 21  LEU n 
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1 23  SER n 
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1 26  PHE n 
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1 28  ALA n 
1 29  GLN n 
1 30  ARG n 
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1 32  ASN n 
1 33  VAL n 
1 34  ARG n 
1 35  SER n 
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1 37  VAL n 
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1 40  LEU n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ALA n 
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1 45  LEU n 
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1 48  GLY n 
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1 50  HIS n 
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1 53  ASP n 
1 54  SER n 
1 55  THR n 
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1 57  PRO n 
1 58  ARG n 
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1 64  ILE n 
1 65  MET n 
1 66  ASP n 
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1 72  TRP n 
1 73  ALA n 
1 74  LYS n 
1 75  PRO n 
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1 77  ALA n 
1 78  THR n 
1 79  GLY n 
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1 83  ASP n 
1 84  PHE n 
1 85  ARG n 
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1 87  LYS n 
1 88  THR n 
1 89  LEU n 
1 90  ARG n 
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1 93  VAL n 
1 94  ASP n 
1 95  ASN n 
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1 98  ALA n 
1 99  VAL n 
1 100 LEU n 
1 101 ASN n 
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1 103 ASP n 
1 104 ASN n 
1 105 LEU n 
1 106 ASN n 
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1 109 THR n 
1 110 ASN n 
1 111 SER n 
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1 113 LEU n 
1 114 ASN n 
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1 118 LEU n 
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1 123 ALA n 
1 124 GLN n 
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1 139 VAL n 
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1 152 ARG n 
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1 162 SER n 
1 163 VAL n 
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1 173 LEU n 
1 174 SER n 
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1 182 LEU n 
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1 184 LYS n 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'ESCHERICHIA COLI' 
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_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
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loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
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_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 2IXS A 1 ? 323 ? 2IXS 1 ? 323 ? 1 323 
2 1 2IXS B 1 ? 323 ? 2IXS 1 ? 323 ? 1 323 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                            ?             'C4 H8 N2 O3'    132.119 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                       ?             'C4 H7 N O4'     133.104 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                            ?             'C6 H13 N O2'    131.174 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                       ?             'C5 H9 N O4'     147.130 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                             ?             'C4 H9 N O3'     119.120 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                               ?             'C3 H7 N O2'     89.094  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                              ?             'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                               ?             'C6 H13 N O2'    131.174 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                                ?             'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                                ?             'C3 H7 N O3'     105.093 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                         ?             'C9 H11 N O2'    165.191 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                               ?             'C2 H5 N O2'     75.067  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                             ?             'C5 H10 N2 O3'   146.146 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                             ?             'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                                ?             'C5 H11 N O2'    117.147 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                               ?             'C5 H9 N O2'     115.132 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                                            ?             'C11 H12 N2 O2'  204.228 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                            ?             'C5 H11 N O2 S'  149.207 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                              ?             'C9 H11 N O3'    181.191 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                                              ?             'C3 H7 N O2 S'   121.154 
SO4 NON-POLYMER         . 'SULFATE ION'                                         ?             'O4 S -2'        96.058  
EPE NON-POLYMER         . '4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID' HEPES         'C8 H18 N2 O4 S' 238.301 
TRS NON-POLYMER         . 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL              'TRIS BUFFER' 'C4 H12 N O3 1'  122.144 
HOH NON-POLYMER         . WATER                                                 ?             'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          2IXS 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      3.04 
_exptl_crystal.density_percent_sol   59.2 
_exptl_crystal.description           'HGCL2 DERIVATIVE WAS USED FOR THE SIRAS EXPERIMENT' 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.50 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    '1.7-2.0 M (NH4)2SO4, 0.1 M NA-HEPES, PH 7.5' 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100.0 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2001-09-09 
_diffrn_detector.details                MIRRORS 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'SI(111)' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.9755 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'ESRF BEAMLINE ID13' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ESRF 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ID13 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             0.9755 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.entry_id                     2IXS 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   1.400 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             51.200 
_reflns.d_resolution_high            2.000 
_reflns.number_obs                   60505 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         100.0 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.10000 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        5.6000 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        19.03 
_reflns.pdbx_redundancy              7.400 
# 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.d_res_high             2.00 
_reflns_shell.d_res_low              2.11 
_reflns_shell.percent_possible_all   100.0 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.39000 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    1.400 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        7.50 
# 
_computing.entry_id                           2IXS 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             MOSFLM 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             'CCP4 (SCALA)' 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 MLPHARE 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.1.24' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.pdbx_refine_id                           'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.entry_id                                 2IXS 
_refine.pdbx_diffrn_id                           1 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     54406 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.ls_d_res_low                             30.00 
_refine.ls_d_res_high                            2.00 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    100.0 
_refine.ls_R_factor_obs                          0.182 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       0.178 
_refine.ls_R_factor_R_free                       0.212 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 10.000 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  6068 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               0.942 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          0.925 
_refine.B_iso_mean                               21.09 
_refine.aniso_B[1][1]                            -0.90000 
_refine.aniso_B[2][2]                            -0.07000 
_refine.aniso_B[3][3]                            0.97000 
_refine.aniso_B[1][2]                            0.00000 
_refine.aniso_B[1][3]                            0.00000 
_refine.aniso_B[2][3]                            0.00000 
_refine.solvent_model_details                    'BABINET MODEL WITH MASK' 
_refine.solvent_model_param_ksol                 ? 
_refine.solvent_model_param_bsol                 ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             1.40 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               THROUGHOUT 
_refine.details                                  
;HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.REFINEMENT WAS CONDUCTED WITH CNS, FINAL STEPS OF REFINEMENT WERE MADE WITH REFMAC. RESIDUES 1-4 ARE DISORDERED. SDAI IS A DIMER IN SOLUTION HOWEVER WE COULD NOT IDENTIFY BIOLOGICALLY RELEVANT DIMER IN THE CRYSTAL.
;
_refine.pdbx_starting_model                      ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          SIRAS 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       0.157 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  0.142 
_refine.overall_SU_ML                            0.090 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 ? 
_refine.overall_SU_B                             3.229 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        5090 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         91 
_refine_hist.number_atoms_solvent             470 
_refine_hist.number_atoms_total               5651 
_refine_hist.d_res_high                       2.00 
_refine_hist.d_res_low                        30.00 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
r_bond_refined_d             0.011 0.021 ? 5364  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_bond_other_d               0.000 0.020 ? 4812  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_angle_refined_deg          1.399 1.958 ? 7286  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_angle_other_deg            0.761 3.000 ? 11159 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_1_deg       5.583 5.000 ? 652   'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_2_deg       ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_3_deg       ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_4_deg       ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_chiral_restr               0.102 0.200 ? 770   'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_gen_planes_refined         0.005 0.020 ? 5983  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_gen_planes_other           0.001 0.020 ? 1158  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbd_refined                0.222 0.200 ? 1143  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbd_other                  0.271 0.200 ? 5601  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbtor_refined              ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbtor_other                0.089 0.200 ? 3067  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_xyhbond_nbd_refined        0.200 0.200 ? 351   'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_xyhbond_nbd_other          ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_metal_ion_refined          ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_metal_ion_other            ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_vdw_refined       0.319 0.200 ? 36    'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_vdw_other         0.324 0.200 ? 145   'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_hbond_refined     0.188 0.200 ? 32    'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_hbond_other       ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_metal_ion_refined ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_metal_ion_other   ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_mcbond_it                  2.095 1.500 ? 3238  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_mcbond_other               ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_mcangle_it                 3.203 2.000 ? 5194  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_scbond_it                  4.716 3.000 ? 2126  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_scangle_it                 6.825 4.500 ? 2092  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_rigid_bond_restr           ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_sphericity_free            ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_sphericity_bonded          ?     ?     ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.00 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.05 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             3995 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.2030 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.2510 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             409 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
# 
_struct.entry_id                  2IXS 
_struct.title                     'STRUCTURE OF SDAI RESTRICTION ENDONUCLEASE' 
_struct.pdbx_descriptor           'SDAI RESTRICTION ENDONUCLEASE (E.C.3.1.21.4)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        2IXS 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            'RESTRICTION ENDONUCLEASE, SDAI, HYDROLASE, ENDONUCLEASE, DOMAIN ARCHITECTURE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 2 ? 
G N N 2 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
J N N 2 ? 
K N N 2 ? 
L N N 2 ? 
M N N 2 ? 
N N N 3 ? 
O N N 4 ? 
P N N 5 ? 
Q N N 5 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  THR A 13  ? PHE A 24  ? THR A 13  PHE A 24  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  2  GLU A 27  ? HIS A 31  ? GLU A 27  HIS A 31  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  3  ASN A 32  ? ALA A 43  ? ASN A 32  ALA A 43  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  4  TRP A 51  ? SER A 54  ? TRP A 51  SER A 54  5 ? 4  
HELX_P HELX_P5  5  VAL A 61  ? TRP A 72  ? VAL A 61  TRP A 72  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6  6  ALA A 77  ? GLY A 79  ? ALA A 77  GLY A 79  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7  7  SER A 80  ? THR A 88  ? SER A 80  THR A 88  1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  8  THR A 88  ? ASN A 95  ? THR A 88  ASN A 95  1 ? 8  
HELX_P HELX_P9  9  SER A 119 ? TYR A 129 ? SER A 119 TYR A 129 1 ? 11 
HELX_P HELX_P10 10 ALA A 133 ? SER A 143 ? ALA A 133 SER A 143 1 ? 11 
HELX_P HELX_P11 11 SER A 146 ? ALA A 159 ? SER A 146 ALA A 159 1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 12 GLN A 178 ? GLU A 188 ? GLN A 178 GLU A 188 1 ? 11 
HELX_P HELX_P13 13 GLU A 188 ? ALA A 194 ? GLU A 188 ALA A 194 1 ? 7  
HELX_P HELX_P14 14 GLU A 213 ? THR A 220 ? GLU A 213 THR A 220 1 ? 8  
HELX_P HELX_P15 15 ASP A 257 ? PHE A 268 ? ASP A 257 PHE A 268 1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 16 ASN A 283 ? ARG A 288 ? ASN A 283 ARG A 288 1 ? 6  
HELX_P HELX_P17 17 GLN A 289 ? LEU A 294 ? GLN A 289 LEU A 294 5 ? 6  
HELX_P HELX_P18 18 GLY A 314 ? LEU A 318 ? GLY A 314 LEU A 318 5 ? 5  
HELX_P HELX_P19 19 THR B 13  ? PHE B 24  ? THR B 13  PHE B 24  1 ? 12 
HELX_P HELX_P20 20 GLU B 27  ? HIS B 31  ? GLU B 27  HIS B 31  5 ? 5  
HELX_P HELX_P21 21 ASN B 32  ? ALA B 43  ? ASN B 32  ALA B 43  1 ? 12 
HELX_P HELX_P22 22 TRP B 51  ? SER B 54  ? TRP B 51  SER B 54  5 ? 4  
HELX_P HELX_P23 23 GLY B 60  ? TRP B 72  ? GLY B 60  TRP B 72  1 ? 13 
HELX_P HELX_P24 24 ALA B 77  ? GLY B 79  ? ALA B 77  GLY B 79  5 ? 3  
HELX_P HELX_P25 25 SER B 80  ? THR B 88  ? SER B 80  THR B 88  1 ? 9  
HELX_P HELX_P26 26 THR B 88  ? ASN B 95  ? THR B 88  ASN B 95  1 ? 8  
HELX_P HELX_P27 27 SER B 119 ? SER B 128 ? SER B 119 SER B 128 1 ? 10 
HELX_P HELX_P28 28 ALA B 133 ? ALA B 145 ? ALA B 133 ALA B 145 1 ? 13 
HELX_P HELX_P29 29 SER B 146 ? ALA B 159 ? SER B 146 ALA B 159 1 ? 14 
HELX_P HELX_P30 30 GLN B 178 ? GLU B 188 ? GLN B 178 GLU B 188 1 ? 11 
HELX_P HELX_P31 31 GLU B 188 ? ALA B 194 ? GLU B 188 ALA B 194 1 ? 7  
HELX_P HELX_P32 32 GLU B 213 ? GLY B 222 ? GLU B 213 GLY B 222 1 ? 10 
HELX_P HELX_P33 33 ASP B 257 ? PHE B 268 ? ASP B 257 PHE B 268 1 ? 12 
HELX_P HELX_P34 34 ASN B 283 ? ARG B 288 ? ASN B 283 ARG B 288 1 ? 6  
HELX_P HELX_P35 35 GLN B 289 ? LEU B 294 ? GLN B 289 LEU B 294 5 ? 6  
HELX_P HELX_P36 36 GLY B 314 ? LEU B 318 ? GLY B 314 LEU B 318 5 ? 5  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA ? 3 ? 
AB ? 2 ? 
AC ? 7 ? 
BA ? 2 ? 
BB ? 2 ? 
BC ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA 1 2 ? anti-parallel 
AA 2 3 ? anti-parallel 
AB 1 2 ? anti-parallel 
AC 1 2 ? anti-parallel 
AC 2 3 ? anti-parallel 
AC 3 4 ? anti-parallel 
AC 4 5 ? parallel      
AC 5 6 ? parallel      
AC 6 7 ? anti-parallel 
BA 1 2 ? anti-parallel 
BB 1 2 ? anti-parallel 
BC 1 2 ? anti-parallel 
BC 2 3 ? anti-parallel 
BC 3 4 ? anti-parallel 
BC 4 5 ? parallel      
BC 5 6 ? parallel      
BC 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA 1 LEU A 59  ? GLY A 60  ? ? LEU A 59  GLY A 60  
AA 2 GLU A 115 ? LEU A 118 ? ? GLU A 115 LEU A 118 
AA 3 ALA A 98  ? LEU A 100 ? ? ALA A 98  LEU A 100 
AB 1 ILE A 161 ? ALA A 166 ? ? ILE A 161 ALA A 166 
AB 2 ASP A 169 ? LEU A 173 ? ? ASP A 169 LEU A 173 
AC 1 THR A 210 ? PHE A 212 ? ? THR A 210 PHE A 212 
AC 2 LYS A 198 ? GLY A 203 ? ? LYS A 198 GLY A 203 
AC 3 LEU A 234 ? ASP A 238 ? ? LEU A 234 ASP A 238 
AC 4 TRP A 243 ? ALA A 249 ? ? TRP A 243 ALA A 249 
AC 5 GLY A 274 ? PHE A 281 ? ? GLY A 274 PHE A 281 
AC 6 THR A 298 ? VAL A 302 ? ? THR A 298 VAL A 302 
AC 7 ILE A 310 ? LEU A 312 ? ? ILE A 310 LEU A 312 
BA 1 ALA B 98  ? LEU B 100 ? ? ALA B 98  LEU B 100 
BA 2 TYR B 116 ? LEU B 118 ? ? TYR B 116 LEU B 118 
BB 1 ILE B 161 ? ALA B 166 ? ? ILE B 161 ALA B 166 
BB 2 ASP B 169 ? LEU B 173 ? ? ASP B 169 LEU B 173 
BC 1 THR B 210 ? PHE B 212 ? ? THR B 210 PHE B 212 
BC 2 LYS B 198 ? GLY B 203 ? ? LYS B 198 GLY B 203 
BC 3 LEU B 234 ? ASP B 238 ? ? LEU B 234 ASP B 238 
BC 4 TRP B 243 ? ALA B 249 ? ? TRP B 243 ALA B 249 
BC 5 GLY B 274 ? PHE B 281 ? ? GLY B 274 PHE B 281 
BC 6 THR B 298 ? VAL B 302 ? ? THR B 298 VAL B 302 
BC 7 ILE B 310 ? LEU B 312 ? ? ILE B 310 LEU B 312 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA 1 2 N LEU A 59  ? N LEU A 59  O TYR A 116 ? O TYR A 116 
AA 2 3 N CYS A 117 ? N CYS A 117 O VAL A 99  ? O VAL A 99  
AB 1 2 N LEU A 165 ? N LEU A 165 O ASP A 169 ? O ASP A 169 
AC 1 2 N ARG A 211 ? N ARG A 211 O ILE A 202 ? O ILE A 202 
AC 2 3 N LEU A 200 ? N LEU A 200 O VAL A 235 ? O VAL A 235 
AC 3 4 N ASP A 238 ? N ASP A 238 O TRP A 243 ? O TRP A 243 
AC 4 5 N LEU A 244 ? N LEU A 244 O GLY A 274 ? O GLY A 274 
AC 5 6 N ASN A 279 ? N ASN A 279 O GLU A 299 ? O GLU A 299 
AC 6 7 N ALA A 300 ? N ALA A 300 O ILE A 310 ? O ILE A 310 
BA 1 2 N VAL B 99  ? N VAL B 99  O CYS B 117 ? O CYS B 117 
BB 1 2 N LEU B 165 ? N LEU B 165 O ASP B 169 ? O ASP B 169 
BC 1 2 N ARG B 211 ? N ARG B 211 O ILE B 202 ? O ILE B 202 
BC 2 3 N LEU B 200 ? N LEU B 200 O VAL B 235 ? O VAL B 235 
BC 3 4 N ASP B 238 ? N ASP B 238 O TRP B 243 ? O TRP B 243 
BC 4 5 N LEU B 244 ? N LEU B 244 O GLY B 274 ? O GLY B 274 
BC 5 6 N ASN B 279 ? N ASN B 279 O GLU B 299 ? O GLU B 299 
BC 6 7 N ALA B 300 ? N ALA B 300 O ILE B 310 ? O ILE B 310 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1324' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1325' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1326' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1327' SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1328' SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B1324' SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B1325' SOFTWARE 
AC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B1326' SOFTWARE 
AC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B1327' SOFTWARE 
BC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE EPE A1329' SOFTWARE 
BC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE TRS A1330' SOFTWARE 
BC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE EPE B1328' SOFTWARE 
BC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE TRS B1329' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 7 GLY A 314 ? GLY A 314  . . 1_555 ? 
2  AC1 7 SER A 315 ? SER A 315  . . 1_555 ? 
3  AC1 7 ARG A 316 ? ARG A 316  . . 1_555 ? 
4  AC1 7 HOH P .   ? HOH A 2186 . . 1_555 ? 
5  AC1 7 HOH P .   ? HOH A 2187 . . 1_555 ? 
6  AC1 7 TYR B 321 ? TYR B 321  . . 1_555 ? 
7  AC1 7 ARG B 323 ? ARG B 323  . . 1_555 ? 
8  AC2 4 ARG A 206 ? ARG A 206  . . 1_555 ? 
9  AC2 4 LYS A 251 ? LYS A 251  . . 1_555 ? 
10 AC2 4 SER A 252 ? SER A 252  . . 1_555 ? 
11 AC2 4 HOH P .   ? HOH A 2188 . . 1_555 ? 
12 AC3 2 ARG A 34  ? ARG A 34   . . 1_555 ? 
13 AC3 2 LYS A 87  ? LYS A 87   . . 1_555 ? 
14 AC4 1 ARG A 18  ? ARG A 18   . . 1_555 ? 
15 AC5 4 LYS A 46  ? LYS A 46   . . 1_555 ? 
16 AC5 4 TRP A 67  ? TRP A 67   . . 1_555 ? 
17 AC5 4 HOH P .   ? HOH A 2144 . . 1_555 ? 
18 AC5 4 HOH P .   ? HOH A 2189 . . 1_555 ? 
19 AC6 4 ARG B 81  ? ARG B 81   . . 1_555 ? 
20 AC6 4 ARG B 85  ? ARG B 85   . . 1_555 ? 
21 AC6 4 HOH Q .   ? HOH B 2092 . . 1_555 ? 
22 AC6 4 HOH Q .   ? HOH B 2275 . . 1_555 ? 
23 AC7 3 ARG B 85  ? ARG B 85   . . 1_555 ? 
24 AC7 3 LYS B 86  ? LYS B 86   . . 1_555 ? 
25 AC7 3 ASN B 110 ? ASN B 110  . . 1_555 ? 
26 AC8 2 LYS B 86  ? LYS B 86   . . 1_555 ? 
27 AC8 2 ARG B 90  ? ARG B 90   . . 1_555 ? 
28 AC9 1 ARG B 18  ? ARG B 18   . . 1_555 ? 
29 BC1 7 ALA A 19  ? ALA A 19   . . 1_555 ? 
30 BC1 7 SER A 23  ? SER A 23   . . 1_555 ? 
31 BC1 7 TYR A 129 ? TYR A 129  . . 1_555 ? 
32 BC1 7 GLU A 135 ? GLU A 135  . . 1_555 ? 
33 BC1 7 HOH P .   ? HOH A 2190 . . 1_555 ? 
34 BC1 7 HOH P .   ? HOH A 2191 . . 1_555 ? 
35 BC1 7 HOH P .   ? HOH A 2192 . . 1_555 ? 
36 BC2 5 GLU A 282 ? GLU A 282  . . 1_555 ? 
37 BC2 5 ASN A 283 ? ASN A 283  . . 1_555 ? 
38 BC2 5 ALA A 286 ? ALA A 286  . . 1_555 ? 
39 BC2 5 GLY B 177 ? GLY B 177  . . 1_555 ? 
40 BC2 5 ARG B 206 ? ARG B 206  . . 1_555 ? 
41 BC3 9 ALA B 19  ? ALA B 19   . . 1_555 ? 
42 BC3 9 LYS B 22  ? LYS B 22   . . 1_555 ? 
43 BC3 9 SER B 23  ? SER B 23   . . 1_555 ? 
44 BC3 9 TYR B 129 ? TYR B 129  . . 1_555 ? 
45 BC3 9 GLU B 135 ? GLU B 135  . . 1_555 ? 
46 BC3 9 LYS B 208 ? LYS B 208  . . 1_555 ? 
47 BC3 9 HIS B 209 ? HIS B 209  . . 1_555 ? 
48 BC3 9 HOH Q .   ? HOH B 2276 . . 1_555 ? 
49 BC3 9 HOH Q .   ? HOH B 2277 . . 1_555 ? 
50 BC4 8 GLY B 25  ? GLY B 25   . . 1_555 ? 
51 BC4 8 PHE B 26  ? PHE B 26   . . 1_555 ? 
52 BC4 8 GLU B 27  ? GLU B 27   . . 1_555 ? 
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55 BC4 8 THR B 148 ? THR B 148  . . 1_555 ? 
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# 
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# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
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O 
S 
# 
loop_
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_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
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_atom_site.B_iso_or_equiv 
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_atom_site.Cartn_y_esd 
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_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
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_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
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ATOM   3    C C   . ASN A 1 5   ? 49.368 109.714 54.078  1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 5    ASN A C   1 
ATOM   4    O O   . ASN A 1 5   ? 49.812 109.258 53.033  1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 5    ASN A O   1 
ATOM   5    C CB  . ASN A 1 5   ? 47.070 109.053 54.814  1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 5    ASN A CB  1 
ATOM   6    C CG  . ASN A 1 5   ? 46.842 107.878 53.883  0.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 5    ASN A CG  1 
ATOM   7    O OD1 . ASN A 1 5   ? 45.921 107.889 53.062  0.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 5    ASN A OD1 1 
ATOM   8    N ND2 . ASN A 1 5   ? 47.682 106.854 54.007  0.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 5    ASN A ND2 1 
ATOM   9    N N   . ASP A 1 6   ? 50.086 109.827 55.190  1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 6    ASP A N   1 
ATOM   10   C CA  . ASP A 1 6   ? 51.538 109.715 55.201  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 6    ASP A CA  1 
ATOM   11   C C   . ASP A 1 6   ? 52.065 108.355 54.721  1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 6    ASP A C   1 
ATOM   12   O O   . ASP A 1 6   ? 51.655 107.296 55.209  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 6    ASP A O   1 
ATOM   13   C CB  . ASP A 1 6   ? 52.069 109.999 56.607  1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 6    ASP A CB  1 
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ATOM   26   C CA  . ASP A 1 8   ? 56.269 107.514 56.020  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 8    ASP A CA  1 
ATOM   27   C C   . ASP A 1 8   ? 55.816 107.533 57.472  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 8    ASP A C   1 
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ATOM   30   C CG  . ASP A 1 8   ? 58.564 108.372 56.594  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 8    ASP A CG  1 
ATOM   31   O OD1 . ASP A 1 8   ? 58.641 107.364 57.327  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 8    ASP A OD1 1 
ATOM   32   O OD2 . ASP A 1 8   ? 59.536 109.144 56.529  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 8    ASP A OD2 1 
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ATOM   34   C CA  . GLU A 1 9   ? 55.225 106.363 59.467  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CA  1 
ATOM   35   C C   . GLU A 1 9   ? 56.345 106.631 60.483  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A C   1 
ATOM   36   O O   . GLU A 1 9   ? 56.067 106.760 61.670  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A O   1 
ATOM   37   C CB  . GLU A 1 9   ? 54.371 105.125 59.798  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CB  1 
ATOM   38   C CG  . GLU A 1 9   ? 55.111 103.816 59.945  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CG  1 
ATOM   39   C CD  . GLU A 1 9   ? 54.217 102.684 60.455  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CD  1 
ATOM   40   O OE1 . GLU A 1 9   ? 52.988 102.645 60.156  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A OE1 1 
ATOM   41   O OE2 . GLU A 1 9   ? 54.765 101.813 61.150  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A OE2 1 
ATOM   42   N N   . THR A 1 10  ? 57.587 106.784 60.024  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 10   THR A N   1 
ATOM   43   C CA  . THR A 1 10  ? 58.631 107.273 60.915  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 10   THR A CA  1 
ATOM   44   C C   . THR A 1 10  ? 58.476 108.770 61.153  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 10   THR A C   1 
ATOM   45   O O   . THR A 1 10  ? 59.083 109.309 62.082  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 10   THR A O   1 
ATOM   46   C CB  . THR A 1 10  ? 60.063 106.984 60.417  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 10   THR A CB  1 
ATOM   47   O OG1 . THR A 1 10  ? 60.344 107.751 59.239  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 10   THR A OG1 1 
ATOM   48   C CG2 . THR A 1 10  ? 60.250 105.512 60.005  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 10   THR A CG2 1 
ATOM   49   N N   . ALA A 1 11  ? 57.690 109.451 60.317  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   1 
ATOM   50   C CA  . ALA A 1 11  ? 57.376 110.863 60.577  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  1 
ATOM   51   C C   . ALA A 1 11  ? 56.459 111.027 61.797  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   1 
ATOM   52   O O   . ALA A 1 11  ? 55.380 110.437 61.867  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   1 
ATOM   53   C CB  . ALA A 1 11  ? 56.726 111.509 59.363  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  1 
ATOM   54   N N   . ALA A 1 12  ? 56.882 111.870 62.736  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A N   1 
ATOM   55   C CA  . ALA A 1 12  ? 56.105 112.149 63.947  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CA  1 
ATOM   56   C C   . ALA A 1 12  ? 54.974 113.123 63.686  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A C   1 
ATOM   57   O O   . ALA A 1 12  ? 55.197 114.262 63.302  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A O   1 
ATOM   58   C CB  . ALA A 1 12  ? 57.001 112.700 64.993  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CB  1 
ATOM   59   N N   . THR A 1 13  ? 53.751 112.661 63.886  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 13   THR A N   1 
ATOM   60   C CA  . THR A 1 13  ? 52.591 113.506 63.771  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 13   THR A CA  1 
ATOM   61   C C   . THR A 1 13  ? 51.678 113.098 64.891  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 13   THR A C   1 
ATOM   62   O O   . THR A 1 13  ? 51.877 112.055 65.534  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 13   THR A O   1 
ATOM   63   C CB  . THR A 1 13  ? 51.869 113.284 62.429  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 13   THR A CB  1 
ATOM   64   O OG1 . THR A 1 13  ? 51.475 111.908 62.313  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 13   THR A OG1 1 
ATOM   65   C CG2 . THR A 1 13  ? 52.783 113.511 61.240  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 13   THR A CG2 1 
ATOM   66   N N   . ILE A 1 14  ? 50.643 113.883 65.117  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A N   1 
ATOM   67   C CA  . ILE A 1 14  ? 49.678 113.497 66.113  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A CA  1 
ATOM   68   C C   . ILE A 1 14  ? 49.069 112.160 65.714  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A C   1 
ATOM   69   O O   . ILE A 1 14  ? 48.924 111.282 66.553  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A O   1 
ATOM   70   C CB  . ILE A 1 14  ? 48.619 114.585 66.308  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A CB  1 
ATOM   71   C CG1 . ILE A 1 14  ? 49.258 115.783 67.045  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A CG1 1 
ATOM   72   C CG2 . ILE A 1 14  ? 47.438 114.030 67.073  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A CG2 1 
ATOM   73   C CD1 . ILE A 1 14  ? 48.343 116.944 67.240  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 14   ILE A CD1 1 
ATOM   74   N N   . ASP A 1 15  ? 48.739 111.991 64.439  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A N   1 
ATOM   75   C CA  . ASP A 1 15  ? 48.088 110.755 63.987  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CA  1 
ATOM   76   C C   . ASP A 1 15  ? 48.963 109.525 64.174  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A C   1 
ATOM   77   O O   . ASP A 1 15  ? 48.485 108.502 64.655  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A O   1 
ATOM   78   C CB  . ASP A 1 15  ? 47.671 110.854 62.523  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CB  1 
ATOM   79   C CG  . ASP A 1 15  ? 46.323 111.528 62.336  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CG  1 
ATOM   80   O OD1 . ASP A 1 15  ? 45.587 111.735 63.328  1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A OD1 1 
ATOM   81   O OD2 . ASP A 1 15  ? 45.915 111.889 61.211  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A OD2 1 
ATOM   82   N N   . THR A 1 16  ? 50.237 109.603 63.800  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 16   THR A N   1 
ATOM   83   C CA  . THR A 1 16  ? 51.125 108.483 64.030  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 16   THR A CA  1 
ATOM   84   C C   . THR A 1 16  ? 51.419 108.238 65.502  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 16   THR A C   1 
ATOM   85   O O   . THR A 1 16  ? 51.590 107.093 65.909  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 16   THR A O   1 
ATOM   86   C CB  . THR A 1 16  ? 52.419 108.564 63.195  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 16   THR A CB  1 
ATOM   87   O OG1 . THR A 1 16  ? 53.262 109.640 63.641  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 16   THR A OG1 1 
ATOM   88   C CG2 . THR A 1 16  ? 52.073 108.880 61.762  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 16   THR A CG2 1 
ATOM   89   N N   . ALA A 1 17  ? 51.455 109.297 66.303  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   1 
ATOM   90   C CA  . ALA A 1 17  ? 51.634 109.158 67.749  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  1 
ATOM   91   C C   . ALA A 1 17  ? 50.482 108.367 68.357  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   1 
ATOM   92   O O   . ALA A 1 17  ? 50.688 107.468 69.177  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   1 
ATOM   93   C CB  . ALA A 1 17  ? 51.735 110.525 68.394  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  1 
ATOM   94   N N   . ARG A 1 18  ? 49.266 108.671 67.923  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A N   1 
ATOM   95   C CA  . ARG A 1 18  ? 48.098 107.906 68.357  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CA  1 
ATOM   96   C C   . ARG A 1 18  ? 48.147 106.447 67.884  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A C   1 
ATOM   97   O O   . ARG A 1 18  ? 47.745 105.542 68.616  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A O   1 
ATOM   98   C CB  . ARG A 1 18  ? 46.825 108.554 67.841  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CB  1 
ATOM   99   C CG  . ARG A 1 18  ? 46.509 109.919 68.426  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CG  1 
ATOM   100  C CD  . ARG A 1 18  ? 45.154 110.441 67.964  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CD  1 
ATOM   101  N NE  . ARG A 1 18  ? 44.056 109.703 68.591  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A NE  1 
ATOM   102  C CZ  . ARG A 1 18  ? 42.764 109.949 68.359  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CZ  1 
ATOM   103  N NH1 . ARG A 1 18  ? 42.413 110.897 67.505  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A NH1 1 
ATOM   104  N NH2 . ARG A 1 18  ? 41.824 109.244 68.978  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A NH2 1 
ATOM   105  N N   . ALA A 1 19  ? 48.657 106.221 66.677  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A N   1 
ATOM   106  C CA  . ALA A 1 19  ? 48.774 104.867 66.138  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A CA  1 
ATOM   107  C C   . ALA A 1 19  ? 49.851 104.095 66.902  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A C   1 
ATOM   108  O O   . ALA A 1 19  ? 49.674 102.930 67.256  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A O   1 
ATOM   109  C CB  . ALA A 1 19  ? 49.110 104.925 64.650  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A CB  1 
ATOM   110  N N   . LEU A 1 20  ? 50.963 104.774 67.169  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A N   1 
ATOM   111  C CA  . LEU A 1 20  ? 52.070 104.213 67.933  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CA  1 
ATOM   112  C C   . LEU A 1 20  ? 51.576 103.755 69.292  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A C   1 
ATOM   113  O O   . LEU A 1 20  ? 51.879 102.647 69.749  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A O   1 
ATOM   114  C CB  . LEU A 1 20  ? 53.173 105.263 68.094  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CB  1 
ATOM   115  C CG  . LEU A 1 20  ? 54.403 104.839 68.878  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CG  1 
ATOM   116  C CD1 . LEU A 1 20  ? 55.623 105.638 68.454  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CD1 1 
ATOM   117  C CD2 . LEU A 1 20  ? 54.159 104.945 70.379  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CD2 1 
ATOM   118  N N   . LEU A 1 21  ? 50.803 104.613 69.940  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A N   1 
ATOM   119  C CA  . LEU A 1 21  ? 50.342 104.341 71.289  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CA  1 
ATOM   120  C C   . LEU A 1 21  ? 49.349 103.180 71.313  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A C   1 
ATOM   121  O O   . LEU A 1 21  ? 49.315 102.413 72.273  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A O   1 
ATOM   122  C CB  . LEU A 1 21  ? 49.688 105.570 71.881  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CB  1 
ATOM   123  C CG  . LEU A 1 21  ? 50.669 106.668 72.334  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CG  1 
ATOM   124  C CD1 . LEU A 1 21  ? 49.916 107.964 72.524  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CD1 1 
ATOM   125  C CD2 . LEU A 1 21  ? 51.407 106.267 73.608  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CD2 1 
ATOM   126  N N   . LYS A 1 22  ? 48.511 103.092 70.284  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A N   1 
ATOM   127  C CA  . LYS A 1 22  ? 47.591 101.956 70.143  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CA  1 
ATOM   128  C C   . LYS A 1 22  ? 48.381 100.669 69.945  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A C   1 
ATOM   129  O O   . LYS A 1 22  ? 48.050 99.626  70.495  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A O   1 
ATOM   130  C CB  . LYS A 1 22  ? 46.628 102.192 68.969  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CB  1 
ATOM   131  C CG  . LYS A 1 22  ? 45.656 101.015 68.718  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CG  1 
ATOM   132  C CD  . LYS A 1 22  ? 44.668 101.311 67.590  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CD  1 
ATOM   133  C CE  . LYS A 1 22  ? 43.719 100.117 67.357  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CE  1 
ATOM   134  N NZ  . LYS A 1 22  ? 42.606 100.501 66.442  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A NZ  1 
ATOM   135  N N   . SER A 1 23  ? 49.447 100.755 69.167  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 23   SER A N   1 
ATOM   136  C CA  . SER A 1 23  ? 50.306 99.614  68.880  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 23   SER A CA  1 
ATOM   137  C C   . SER A 1 23  ? 50.997 99.034  70.119  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 23   SER A C   1 
ATOM   138  O O   . SER A 1 23  ? 51.311 97.829  70.171  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 23   SER A O   1 
ATOM   139  C CB  . SER A 1 23  ? 51.365 100.056 67.877  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 23   SER A CB  1 
ATOM   140  O OG  . SER A 1 23  ? 52.121 98.981  67.360  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 23   SER A OG  1 
ATOM   141  N N   . PHE A 1 24  ? 51.265 99.898  71.099  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A N   1 
ATOM   142  C CA  . PHE A 1 24  ? 51.929 99.506  72.345  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CA  1 
ATOM   143  C C   . PHE A 1 24  ? 50.958 98.791  73.251  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A C   1 
ATOM   144  O O   . PHE A 1 24  ? 51.341 98.222  74.280  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A O   1 
ATOM   145  C CB  . PHE A 1 24  ? 52.428 100.755 73.093  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CB  1 
ATOM   146  C CG  . PHE A 1 24  ? 53.850 101.098 72.821  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CG  1 
ATOM   147  C CD1 . PHE A 1 24  ? 54.248 101.539 71.565  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD1 1 
ATOM   148  C CD2 . PHE A 1 24  ? 54.794 101.006 73.825  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD2 1 
ATOM   149  C CE1 . PHE A 1 24  ? 55.556 101.877 71.327  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE1 1 
ATOM   150  C CE2 . PHE A 1 24  ? 56.104 101.343 73.589  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE2 1 
ATOM   151  C CZ  . PHE A 1 24  ? 56.489 101.783 72.342  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CZ  1 
ATOM   152  N N   . GLY A 1 25  ? 49.686 98.879  72.905  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A N   1 
ATOM   153  C CA  . GLY A 1 25  ? 48.661 98.159  73.618  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A CA  1 
ATOM   154  C C   . GLY A 1 25  ? 47.839 98.984  74.572  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A C   1 
ATOM   155  O O   . GLY A 1 25  ? 47.163 98.416  75.425  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A O   1 
ATOM   156  N N   . PHE A 1 26  ? 47.882 100.308 74.453  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A N   1 
ATOM   157  C CA  . PHE A 1 26  ? 47.069 101.138 75.321  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CA  1 
ATOM   158  C C   . PHE A 1 26  ? 45.628 101.199 74.843  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A C   1 
ATOM   159  O O   . PHE A 1 26  ? 45.336 101.050 73.646  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A O   1 
ATOM   160  C CB  . PHE A 1 26  ? 47.634 102.567 75.442  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CB  1 
ATOM   161  C CG  . PHE A 1 26  ? 48.933 102.642 76.203  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CG  1 
ATOM   162  C CD1 . PHE A 1 26  ? 48.971 102.386 77.558  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CD1 1 
ATOM   163  C CD2 . PHE A 1 26  ? 50.118 102.955 75.554  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CD2 1 
ATOM   164  C CE1 . PHE A 1 26  ? 50.173 102.450 78.265  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CE1 1 
ATOM   165  C CE2 . PHE A 1 26  ? 51.327 103.012 76.253  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CE2 1 
ATOM   166  C CZ  . PHE A 1 26  ? 51.351 102.750 77.607  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CZ  1 
ATOM   167  N N   . GLU A 1 27  ? 44.739 101.435 75.801  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A N   1 
ATOM   168  C CA  . GLU A 1 27  ? 43.329 101.652 75.537  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CA  1 
ATOM   169  C C   . GLU A 1 27  ? 43.116 103.022 74.911  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A C   1 
ATOM   170  O O   . GLU A 1 27  ? 44.002 103.896 74.962  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A O   1 
ATOM   171  C CB  . GLU A 1 27  ? 42.532 101.562 76.843  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CB  1 
ATOM   172  C CG  . GLU A 1 27  ? 43.182 100.713 77.925  0.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CG  1 
ATOM   173  C CD  . GLU A 1 27  ? 42.252 100.447 79.094  0.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CD  1 
ATOM   174  O OE1 . GLU A 1 27  ? 41.118 100.973 79.088  0.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE1 1 
ATOM   175  O OE2 . GLU A 1 27  ? 42.654 99.712  80.021  0.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE2 1 
ATOM   176  N N   . ALA A 1 28  ? 41.925 103.214 74.341  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A N   1 
ATOM   177  C CA  . ALA A 1 28  ? 41.600 104.424 73.590  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CA  1 
ATOM   178  C C   . ALA A 1 28  ? 41.927 105.736 74.306  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A C   1 
ATOM   179  O O   . ALA A 1 28  ? 42.352 106.693 73.667  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A O   1 
ATOM   180  C CB  . ALA A 1 28  ? 40.134 104.410 73.171  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CB  1 
ATOM   181  N N   . GLN A 1 29  ? 41.729 105.785 75.619  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A N   1 
ATOM   182  C CA  . GLN A 1 29  ? 42.002 106.997 76.382  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CA  1 
ATOM   183  C C   . GLN A 1 29  ? 43.495 107.303 76.514  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A C   1 
ATOM   184  O O   . GLN A 1 29  ? 43.875 108.439 76.771  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A O   1 
ATOM   185  C CB  . GLN A 1 29  ? 41.364 106.923 77.774  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CB  1 
ATOM   186  C CG  . GLN A 1 29  ? 39.850 107.055 77.765  0.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CG  1 
ATOM   187  C CD  . GLN A 1 29  ? 39.238 106.838 79.136  0.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CD  1 
ATOM   188  O OE1 . GLN A 1 29  ? 38.629 105.796 79.392  0.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A OE1 1 
ATOM   189  N NE2 . GLN A 1 29  ? 39.398 107.821 80.020  0.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A NE2 1 
ATOM   190  N N   . ARG A 1 30  ? 44.343 106.300 76.343  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N   1 
ATOM   191  C CA  . ARG A 1 30  ? 45.784 106.533 76.358  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA  1 
ATOM   192  C C   . ARG A 1 30  ? 46.361 106.586 74.939  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C   1 
ATOM   193  O O   . ARG A 1 30  ? 47.575 106.557 74.764  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O   1 
ATOM   194  C CB  . ARG A 1 30  ? 46.495 105.476 77.204  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB  1 
ATOM   195  C CG  . ARG A 1 30  ? 46.829 105.933 78.609  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG  1 
ATOM   196  C CD  . ARG A 1 30  ? 45.676 106.585 79.343  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD  1 
ATOM   197  N NE  . ARG A 1 30  ? 44.720 105.601 79.851  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE  1 
ATOM   198  C CZ  . ARG A 1 30  ? 43.541 105.908 80.380  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ  1 
ATOM   199  N NH1 . ARG A 1 30  ? 43.157 107.170 80.467  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1 1 
ATOM   200  N NH2 . ARG A 1 30  ? 42.738 104.950 80.822  1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2 1 
ATOM   201  N N   . HIS A 1 31  ? 45.495 106.658 73.926  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A N   1 
ATOM   202  C CA  . HIS A 1 31  ? 45.961 106.931 72.569  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A CA  1 
ATOM   203  C C   . HIS A 1 31  ? 45.089 107.925 71.803  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A C   1 
ATOM   204  O O   . HIS A 1 31  ? 44.970 107.878 70.573  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A O   1 
ATOM   205  C CB  . HIS A 1 31  ? 46.242 105.644 71.793  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A CB  1 
ATOM   206  C CG  . HIS A 1 31  ? 45.030 104.860 71.396  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A CG  1 
ATOM   207  N ND1 . HIS A 1 31  ? 44.232 105.207 70.328  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A ND1 1 
ATOM   208  C CD2 . HIS A 1 31  ? 44.537 103.688 71.868  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A CD2 1 
ATOM   209  C CE1 . HIS A 1 31  ? 43.282 104.299 70.178  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A CE1 1 
ATOM   210  N NE2 . HIS A 1 31  ? 43.443 103.369 71.101  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 31   HIS A NE2 1 
ATOM   211  N N   . ASN A 1 32  ? 44.489 108.826 72.567  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A N   1 
ATOM   212  C CA  . ASN A 1 32  ? 43.759 109.965 72.035  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A CA  1 
ATOM   213  C C   . ASN A 1 32  ? 44.722 111.127 71.788  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A C   1 
ATOM   214  O O   . ASN A 1 32  ? 45.937 110.975 71.936  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A O   1 
ATOM   215  C CB  . ASN A 1 32  ? 42.681 110.405 73.032  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A CB  1 
ATOM   216  C CG  . ASN A 1 32  ? 43.240 110.727 74.419  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A CG  1 
ATOM   217  O OD1 . ASN A 1 32  ? 44.454 110.807 74.624  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A OD1 1 
ATOM   218  N ND2 . ASN A 1 32  ? 42.342 110.912 75.381  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 32   ASN A ND2 1 
ATOM   219  N N   . VAL A 1 33  ? 44.168 112.284 71.447  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A N   1 
ATOM   220  C CA  . VAL A 1 33  ? 44.963 113.463 71.121  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CA  1 
ATOM   221  C C   . VAL A 1 33  ? 45.769 113.955 72.322  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A C   1 
ATOM   222  O O   . VAL A 1 33  ? 46.962 114.247 72.186  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A O   1 
ATOM   223  C CB  . VAL A 1 33  ? 44.099 114.597 70.558  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CB  1 
ATOM   224  C CG1 . VAL A 1 33  ? 44.912 115.866 70.414  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CG1 1 
ATOM   225  C CG2 . VAL A 1 33  ? 43.507 114.213 69.215  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CG2 1 
ATOM   226  N N   . ARG A 1 34  ? 45.140 114.030 73.496  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A N   1 
ATOM   227  C CA  . ARG A 1 34  ? 45.854 114.475 74.696  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A CA  1 
ATOM   228  C C   . ARG A 1 34  ? 47.095 113.616 74.929  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A C   1 
ATOM   229  O O   . ARG A 1 34  ? 48.189 114.126 75.223  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A O   1 
ATOM   230  C CB  . ARG A 1 34  ? 44.954 114.421 75.930  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A CB  1 
ATOM   231  C CG  . ARG A 1 34  ? 45.688 114.726 77.236  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A CG  1 
ATOM   232  C CD  . ARG A 1 34  ? 44.859 114.514 78.509  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A CD  1 
ATOM   233  N NE  . ARG A 1 34  ? 44.456 113.120 78.685  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A NE  1 
ATOM   234  C CZ  . ARG A 1 34  ? 43.193 112.689 78.609  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A CZ  1 
ATOM   235  N NH1 . ARG A 1 34  ? 42.207 113.541 78.359  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A NH1 1 
ATOM   236  N NH2 . ARG A 1 34  ? 42.917 111.399 78.763  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 34   ARG A NH2 1 
ATOM   237  N N   . SER A 1 35  ? 46.922 112.305 74.801  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 35   SER A N   1 
ATOM   238  C CA  . SER A 1 35  ? 47.998 111.372 75.083  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 35   SER A CA  1 
ATOM   239  C C   . SER A 1 35  ? 49.027 111.458 73.989  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 35   SER A C   1 
ATOM   240  O O   . SER A 1 35  ? 50.220 111.325 74.251  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 35   SER A O   1 
ATOM   241  C CB  . SER A 1 35  ? 47.456 109.949 75.216  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 35   SER A CB  1 
ATOM   242  O OG  . SER A 1 35  ? 46.488 109.877 76.247  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 35   SER A OG  1 
ATOM   243  N N   . ALA A 1 36  ? 48.565 111.712 72.766  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A N   1 
ATOM   244  C CA  . ALA A 1 36  ? 49.458 111.901 71.622  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A CA  1 
ATOM   245  C C   . ALA A 1 36  ? 50.415 113.085 71.809  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A C   1 
ATOM   246  O O   . ALA A 1 36  ? 51.636 112.951 71.630  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A O   1 
ATOM   247  C CB  . ALA A 1 36  ? 48.652 112.069 70.360  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A CB  1 
ATOM   248  N N   . VAL A 1 37  ? 49.875 114.241 72.178  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A N   1 
ATOM   249  C CA  . VAL A 1 37  ? 50.737 115.413 72.377  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CA  1 
ATOM   250  C C   . VAL A 1 37  ? 51.638 115.202 73.591  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A C   1 
ATOM   251  O O   . VAL A 1 37  ? 52.773 115.666 73.618  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A O   1 
ATOM   252  C CB  . VAL A 1 37  ? 49.933 116.749 72.446  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CB  1 
ATOM   253  C CG1 . VAL A 1 37  ? 49.184 116.983 71.140  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CG1 1 
ATOM   254  C CG2 . VAL A 1 37  ? 48.970 116.760 73.602  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CG2 1 
ATOM   255  N N   . THR A 1 38  ? 51.168 114.452 74.584  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 38   THR A N   1 
ATOM   256  C CA  . THR A 1 38  ? 52.034 114.127 75.709  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CA  1 
ATOM   257  C C   . THR A 1 38  ? 53.263 113.338 75.272  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 38   THR A C   1 
ATOM   258  O O   . THR A 1 38  ? 54.384 113.609 75.722  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 38   THR A O   1 
ATOM   259  C CB  . THR A 1 38  ? 51.267 113.387 76.776  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CB  1 
ATOM   260  O OG1 . THR A 1 38  ? 50.137 114.163 77.175  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 38   THR A OG1 1 
ATOM   261  C CG2 . THR A 1 38  ? 52.093 113.259 78.046  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CG2 1 
ATOM   262  N N   . LEU A 1 39  ? 53.060 112.337 74.420  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A N   1 
ATOM   263  C CA  . LEU A 1 39  ? 54.172 111.557 73.887  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CA  1 
ATOM   264  C C   . LEU A 1 39  ? 55.108 112.434 73.075  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A C   1 
ATOM   265  O O   . LEU A 1 39  ? 56.327 112.352 73.215  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A O   1 
ATOM   266  C CB  . LEU A 1 39  ? 53.655 110.411 73.007  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CB  1 
ATOM   267  C CG  . LEU A 1 39  ? 54.656 109.685 72.127  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CG  1 
ATOM   268  C CD1 . LEU A 1 39  ? 55.800 109.086 72.950  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CD1 1 
ATOM   269  C CD2 . LEU A 1 39  ? 53.938 108.601 71.331  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CD2 1 
ATOM   270  N N   . LEU A 1 40  ? 54.542 113.295 72.235  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   1 
ATOM   271  C CA  . LEU A 1 40  ? 55.367 114.107 71.359  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  1 
ATOM   272  C C   . LEU A 1 40  ? 56.220 115.050 72.220  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   1 
ATOM   273  O O   . LEU A 1 40  ? 57.396 115.298 71.929  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   1 
ATOM   274  C CB  . LEU A 1 40  ? 54.492 114.869 70.359  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  1 
ATOM   275  C CG  . LEU A 1 40  ? 53.815 113.986 69.302  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  1 
ATOM   276  C CD1 . LEU A 1 40  ? 52.673 114.718 68.628  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 1 
ATOM   277  C CD2 . LEU A 1 40  ? 54.828 113.505 68.272  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 1 
ATOM   278  N N   . ALA A 1 41  ? 55.644 115.523 73.316  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A N   1 
ATOM   279  C CA  . ALA A 1 41  ? 56.363 116.412 74.229  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CA  1 
ATOM   280  C C   . ALA A 1 41  ? 57.453 115.640 74.965  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A C   1 
ATOM   281  O O   . ALA A 1 41  ? 58.604 116.070 75.033  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A O   1 
ATOM   282  C CB  . ALA A 1 41  ? 55.399 117.052 75.215  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CB  1 
ATOM   283  N N   . LEU A 1 42  ? 57.115 114.468 75.477  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   1 
ATOM   284  C CA  . LEU A 1 42  ? 58.090 113.697 76.249  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  1 
ATOM   285  C C   . LEU A 1 42  ? 59.191 113.173 75.373  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   1 
ATOM   286  O O   . LEU A 1 42  ? 60.248 112.823 75.869  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   1 
ATOM   287  C CB  . LEU A 1 42  ? 57.430 112.527 76.973  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  1 
ATOM   288  C CG  . LEU A 1 42  ? 56.558 112.870 78.167  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  1 
ATOM   289  C CD1 . LEU A 1 42  ? 56.030 111.621 78.814  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 1 
ATOM   290  C CD2 . LEU A 1 42  ? 57.339 113.693 79.175  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 1 
ATOM   291  N N   . ALA A 1 43  ? 58.944 113.114 74.070  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 43   ALA A N   1 
ATOM   292  C CA  . ALA A 1 43  ? 59.941 112.632 73.133  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 43   ALA A CA  1 
ATOM   293  C C   . ALA A 1 43  ? 60.748 113.794 72.533  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 43   ALA A C   1 
ATOM   294  O O   . ALA A 1 43  ? 61.708 113.584 71.792  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 43   ALA A O   1 
ATOM   295  C CB  . ALA A 1 43  ? 59.266 111.790 72.014  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 43   ALA A CB  1 
ATOM   296  N N   . GLY A 1 44  ? 60.344 115.019 72.843  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A N   1 
ATOM   297  C CA  . GLY A 1 44  ? 61.058 116.196 72.373  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A CA  1 
ATOM   298  C C   . GLY A 1 44  ? 60.879 116.464 70.902  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A C   1 
ATOM   299  O O   . GLY A 1 44  ? 61.761 117.014 70.252  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A O   1 
ATOM   300  N N   . LEU A 1 45  ? 59.721 116.104 70.366  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   301  C CA  . LEU A 1 45  ? 59.530 116.131 68.925  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   302  C C   . LEU A 1 45  ? 58.731 117.338 68.454  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   303  O O   . LEU A 1 45  ? 57.778 117.768 69.129  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   304  C CB  . LEU A 1 45  ? 58.803 114.851 68.498  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   305  C CG  . LEU A 1 45  ? 59.568 113.553 68.702  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   306  C CD1 . LEU A 1 45  ? 58.635 112.352 68.422  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   307  C CD2 . LEU A 1 45  ? 60.817 113.507 67.837  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   308  N N   . LYS A 1 46  ? 59.097 117.814 67.261  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A N   1 
ATOM   309  C CA  . LYS A 1 46  ? 58.430 118.917 66.557  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A CA  1 
ATOM   310  C C   . LYS A 1 46  ? 58.027 118.519 65.147  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A C   1 
ATOM   311  O O   . LYS A 1 46  ? 58.615 117.603 64.561  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A O   1 
ATOM   312  C CB  . LYS A 1 46  ? 59.370 120.122 66.471  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A CB  1 
ATOM   313  C CG  . LYS A 1 46  ? 59.978 120.521 67.803  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A CG  1 
ATOM   314  C CD  . LYS A 1 46  ? 60.977 121.673 67.640  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A CD  1 
ATOM   315  C CE  . LYS A 1 46  ? 61.561 122.082 68.974  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A CE  1 
ATOM   316  N NZ  . LYS A 1 46  ? 63.046 122.058 68.993  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 46   LYS A NZ  1 
ATOM   317  N N   . PRO A 1 47  ? 57.039 119.200 64.577  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A N   1 
ATOM   318  C CA  . PRO A 1 47  ? 56.630 118.890 63.203  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CA  1 
ATOM   319  C C   . PRO A 1 47  ? 57.846 118.848 62.282  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A C   1 
ATOM   320  O O   . PRO A 1 47  ? 58.700 119.727 62.322  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A O   1 
ATOM   321  C CB  . PRO A 1 47  ? 55.678 120.035 62.854  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CB  1 
ATOM   322  C CG  . PRO A 1 47  ? 55.070 120.424 64.195  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CG  1 
ATOM   323  C CD  . PRO A 1 47  ? 56.224 120.279 65.168  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CD  1 
ATOM   324  N N   . GLY A 1 48  ? 57.947 117.797 61.485  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 48   GLY A N   1 
ATOM   325  C CA  . GLY A 1 48  ? 59.097 117.621 60.616  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 48   GLY A CA  1 
ATOM   326  C C   . GLY A 1 48  ? 60.087 116.618 61.161  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 48   GLY A C   1 
ATOM   327  O O   . GLY A 1 48  ? 60.912 116.098 60.409  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 48   GLY A O   1 
ATOM   328  N N   . ASP A 1 49  ? 60.024 116.348 62.466  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A N   1 
ATOM   329  C CA  . ASP A 1 49  ? 60.907 115.362 63.091  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A CA  1 
ATOM   330  C C   . ASP A 1 49  ? 60.416 113.928 62.809  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A C   1 
ATOM   331  O O   . ASP A 1 49  ? 59.245 113.703 62.470  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A O   1 
ATOM   332  C CB  . ASP A 1 49  ? 60.939 115.527 64.612  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A CB  1 
ATOM   333  C CG  . ASP A 1 49  ? 61.669 116.773 65.064  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A CG  1 
ATOM   334  O OD1 . ASP A 1 49  ? 62.439 117.365 64.262  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A OD1 1 
ATOM   335  O OD2 . ASP A 1 49  ? 61.535 117.215 66.231  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 49   ASP A OD2 1 
ATOM   336  N N   . HIS A 1 50  ? 61.317 112.964 62.996  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A N   1 
ATOM   337  C CA  . HIS A 1 50  ? 60.978 111.556 62.849  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A CA  1 
ATOM   338  C C   . HIS A 1 50  ? 61.186 110.872 64.206  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A C   1 
ATOM   339  O O   . HIS A 1 50  ? 61.904 111.392 65.070  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A O   1 
ATOM   340  C CB  . HIS A 1 50  ? 61.849 110.908 61.765  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A CB  1 
ATOM   341  C CG  . HIS A 1 50  ? 61.434 111.242 60.361  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A CG  1 
ATOM   342  N ND1 . HIS A 1 50  ? 61.768 112.430 59.745  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A ND1 1 
ATOM   343  C CD2 . HIS A 1 50  ? 60.719 110.539 59.452  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A CD2 1 
ATOM   344  C CE1 . HIS A 1 50  ? 61.257 112.451 58.527  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A CE1 1 
ATOM   345  N NE2 . HIS A 1 50  ? 60.622 111.313 58.321  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 50   HIS A NE2 1 
ATOM   346  N N   . TRP A 1 51  ? 60.589 109.698 64.393  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A N   1 
ATOM   347  C CA  . TRP A 1 51  ? 60.661 109.004 65.691  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CA  1 
ATOM   348  C C   . TRP A 1 51  ? 62.081 108.689 66.125  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A C   1 
ATOM   349  O O   . TRP A 1 51  ? 62.373 108.654 67.320  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A O   1 
ATOM   350  C CB  . TRP A 1 51  ? 59.819 107.727 65.683  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CB  1 
ATOM   351  C CG  . TRP A 1 51  ? 58.377 108.020 65.535  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CG  1 
ATOM   352  C CD1 . TRP A 1 51  ? 57.616 107.805 64.436  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CD1 1 
ATOM   353  C CD2 . TRP A 1 51  ? 57.519 108.624 66.508  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CD2 1 
ATOM   354  N NE1 . TRP A 1 51  ? 56.333 108.236 64.659  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A NE1 1 
ATOM   355  C CE2 . TRP A 1 51  ? 56.250 108.752 65.925  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CE2 1 
ATOM   356  C CE3 . TRP A 1 51  ? 57.699 109.085 67.813  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CE3 1 
ATOM   357  C CZ2 . TRP A 1 51  ? 55.167 109.307 66.598  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CZ2 1 
ATOM   358  C CZ3 . TRP A 1 51  ? 56.619 109.628 68.477  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CZ3 1 
ATOM   359  C CH2 . TRP A 1 51  ? 55.377 109.737 67.872  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A CH2 1 
ATOM   360  N N   . ALA A 1 52  ? 62.964 108.443 65.161  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 52   ALA A N   1 
ATOM   361  C CA  . ALA A 1 52  ? 64.358 108.163 65.484  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 52   ALA A CA  1 
ATOM   362  C C   . ALA A 1 52  ? 65.021 109.376 66.134  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 52   ALA A C   1 
ATOM   363  O O   . ALA A 1 52  ? 66.081 109.252 66.747  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 52   ALA A O   1 
ATOM   364  C CB  . ALA A 1 52  ? 65.118 107.765 64.241  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 52   ALA A CB  1 
ATOM   365  N N   . ASP A 1 53  ? 64.400 110.547 65.972  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A N   1 
ATOM   366  C CA  . ASP A 1 53  ? 64.928 111.795 66.524  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A CA  1 
ATOM   367  C C   . ASP A 1 53  ? 64.534 111.967 67.986  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A C   1 
ATOM   368  O O   . ASP A 1 53  ? 64.943 112.929 68.630  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A O   1 
ATOM   369  C CB  . ASP A 1 53  ? 64.382 112.989 65.760  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A CB  1 
ATOM   370  C CG  . ASP A 1 53  ? 64.857 113.037 64.347  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A CG  1 
ATOM   371  O OD1 . ASP A 1 53  ? 66.045 112.727 64.111  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A OD1 1 
ATOM   372  O OD2 . ASP A 1 53  ? 64.115 113.399 63.412  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 53   ASP A OD2 1 
ATOM   373  N N   . SER A 1 54  ? 63.741 111.040 68.506  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 54   SER A N   1 
ATOM   374  C CA  . SER A 1 54  ? 63.197 111.179 69.850  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 54   SER A CA  1 
ATOM   375  C C   . SER A 1 54  ? 64.326 111.241 70.866  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 54   SER A C   1 
ATOM   376  O O   . SER A 1 54  ? 65.344 110.549 70.718  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 54   SER A O   1 
ATOM   377  C CB  . SER A 1 54  ? 62.276 110.013 70.184  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 54   SER A CB  1 
ATOM   378  O OG  . SER A 1 54  ? 61.134 109.996 69.345  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 54   SER A OG  1 
ATOM   379  N N   . THR A 1 55  ? 64.134 112.082 71.884  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 55   THR A N   1 
ATOM   380  C CA  . THR A 1 55  ? 65.016 112.164 73.040  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CA  1 
ATOM   381  C C   . THR A 1 55  ? 64.191 111.843 74.284  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 55   THR A C   1 
ATOM   382  O O   . THR A 1 55  ? 62.989 111.567 74.191  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 55   THR A O   1 
ATOM   383  C CB  . THR A 1 55  ? 65.644 113.587 73.164  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CB  1 
ATOM   384  O OG1 . THR A 1 55  ? 64.650 114.598 72.923  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 55   THR A OG1 1 
ATOM   385  C CG2 . THR A 1 55  ? 66.676 113.818 72.084  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CG2 1 
ATOM   386  N N   . THR A 1 56  ? 64.826 111.883 75.451  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 56   THR A N   1 
ATOM   387  C CA  . THR A 1 56  ? 64.145 111.564 76.705  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CA  1 
ATOM   388  C C   . THR A 1 56  ? 64.382 112.666 77.724  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 56   THR A C   1 
ATOM   389  O O   . THR A 1 56  ? 65.073 112.467 78.724  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 56   THR A O   1 
ATOM   390  C CB  . THR A 1 56  ? 64.637 110.227 77.269  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CB  1 
ATOM   391  O OG1 . THR A 1 56  ? 66.067 110.226 77.368  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 56   THR A OG1 1 
ATOM   392  C CG2 . THR A 1 56  ? 64.344 109.088 76.305  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CG2 1 
ATOM   393  N N   . PRO A 1 57  ? 63.846 113.848 77.450  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A N   1 
ATOM   394  C CA  . PRO A 1 57  ? 63.915 114.972 78.400  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A CA  1 
ATOM   395  C C   . PRO A 1 57  ? 62.982 114.775 79.576  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A C   1 
ATOM   396  O O   . PRO A 1 57  ? 62.065 113.951 79.506  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A O   1 
ATOM   397  C CB  . PRO A 1 57  ? 63.440 116.155 77.569  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A CB  1 
ATOM   398  C CG  . PRO A 1 57  ? 62.542 115.537 76.516  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A CG  1 
ATOM   399  C CD  . PRO A 1 57  ? 63.163 114.207 76.199  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 57   PRO A CD  1 
ATOM   400  N N   . ARG A 1 58  ? 63.209 115.530 80.648  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A N   1 
ATOM   401  C CA  . ARG A 1 58  ? 62.321 115.536 81.801  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A CA  1 
ATOM   402  C C   . ARG A 1 58  ? 61.374 116.746 81.728  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A C   1 
ATOM   403  O O   . ARG A 1 58  ? 61.822 117.877 81.517  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A O   1 
ATOM   404  C CB  . ARG A 1 58  ? 63.164 115.579 83.080  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A CB  1 
ATOM   405  C CG  . ARG A 1 58  ? 64.034 114.351 83.248  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A CG  1 
ATOM   406  C CD  . ARG A 1 58  ? 65.268 114.552 84.109  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A CD  1 
ATOM   407  N NE  . ARG A 1 58  ? 65.944 113.286 84.384  0.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A NE  1 
ATOM   408  C CZ  . ARG A 1 58  ? 66.972 113.148 85.212  0.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A CZ  1 
ATOM   409  N NH1 . ARG A 1 58  ? 67.457 114.201 85.856  0.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A NH1 1 
ATOM   410  N NH2 . ARG A 1 58  ? 67.519 111.955 85.396  0.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A NH2 1 
ATOM   411  N N   . LEU A 1 59  ? 60.070 116.510 81.871  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A N   1 
ATOM   412  C CA  . LEU A 1 59  ? 59.095 117.578 81.758  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CA  1 
ATOM   413  C C   . LEU A 1 59  ? 58.011 117.474 82.815  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A C   1 
ATOM   414  O O   . LEU A 1 59  ? 57.533 116.391 83.100  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A O   1 
ATOM   415  C CB  . LEU A 1 59  ? 58.412 117.525 80.388  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CB  1 
ATOM   416  C CG  . LEU A 1 59  ? 59.136 118.083 79.171  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CG  1 
ATOM   417  C CD1 . LEU A 1 59  ? 60.143 117.108 78.653  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD1 1 
ATOM   418  C CD2 . LEU A 1 59  ? 58.116 118.444 78.063  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD2 1 
ATOM   419  N N   . GLY A 1 60  ? 57.593 118.606 83.369  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 60   GLY A N   1 
ATOM   420  C CA  . GLY A 1 60  ? 56.400 118.634 84.196  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 60   GLY A CA  1 
ATOM   421  C C   . GLY A 1 60  ? 55.184 118.821 83.299  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 60   GLY A C   1 
ATOM   422  O O   . GLY A 1 60  ? 55.310 119.050 82.101  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 60   GLY A O   1 
ATOM   423  N N   . VAL A 1 61  ? 53.998 118.741 83.885  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A N   1 
ATOM   424  C CA  . VAL A 1 61  ? 52.769 118.806 83.124  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CA  1 
ATOM   425  C C   . VAL A 1 61  ? 52.581 120.135 82.413  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A C   1 
ATOM   426  O O   . VAL A 1 61  ? 52.107 120.162 81.273  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A O   1 
ATOM   427  C CB  . VAL A 1 61  ? 51.572 118.471 83.999  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CB  1 
ATOM   428  C CG1 . VAL A 1 61  ? 50.266 118.738 83.269  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG1 1 
ATOM   429  C CG2 . VAL A 1 61  ? 51.653 117.022 84.436  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG2 1 
ATOM   430  N N   . GLN A 1 62  ? 52.974 121.236 83.052  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A N   1 
ATOM   431  C CA  . GLN A 1 62  ? 52.857 122.549 82.420  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A CA  1 
ATOM   432  C C   . GLN A 1 62  ? 53.694 122.624 81.155  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A C   1 
ATOM   433  O O   . GLN A 1 62  ? 53.217 123.091 80.128  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A O   1 
ATOM   434  C CB  . GLN A 1 62  ? 53.296 123.693 83.352  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A CB  1 
ATOM   435  C CG  . GLN A 1 62  ? 52.964 125.084 82.776  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A CG  1 
ATOM   436  C CD  . GLN A 1 62  ? 51.484 125.219 82.450  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A CD  1 
ATOM   437  O OE1 . GLN A 1 62  ? 50.645 124.992 83.312  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A OE1 1 
ATOM   438  N NE2 . GLN A 1 62  ? 51.162 125.538 81.198  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 62   GLN A NE2 1 
ATOM   439  N N   . LYS A 1 63  ? 54.950 122.199 81.238  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A N   1 
ATOM   440  C CA  . LYS A 1 63  ? 55.810 122.207 80.071  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CA  1 
ATOM   441  C C   . LYS A 1 63  ? 55.293 121.275 78.963  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A C   1 
ATOM   442  O O   . LYS A 1 63  ? 55.386 121.609 77.792  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A O   1 
ATOM   443  C CB  . LYS A 1 63  ? 57.255 121.860 80.435  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CB  1 
ATOM   444  C CG  . LYS A 1 63  ? 58.178 121.851 79.239  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CG  1 
ATOM   445  C CD  . LYS A 1 63  ? 59.592 122.266 79.601  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CD  1 
ATOM   446  C CE  . LYS A 1 63  ? 60.478 122.306 78.357  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CE  1 
ATOM   447  N NZ  . LYS A 1 63  ? 61.923 122.276 78.705  1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A NZ  1 
ATOM   448  N N   . ILE A 1 64  ? 54.731 120.124 79.315  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A N   1 
ATOM   449  C CA  . ILE A 1 64  ? 54.102 119.272 78.307  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CA  1 
ATOM   450  C C   . ILE A 1 64  ? 53.016 120.064 77.597  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A C   1 
ATOM   451  O O   . ILE A 1 64  ? 52.926 120.055 76.359  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A O   1 
ATOM   452  C CB  . ILE A 1 64  ? 53.524 118.001 78.945  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CB  1 
ATOM   453  C CG1 . ILE A 1 64  ? 54.651 117.020 79.245  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CG1 1 
ATOM   454  C CG2 . ILE A 1 64  ? 52.495 117.340 78.021  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CG2 1 
ATOM   455  C CD1 . ILE A 1 64  ? 54.309 115.999 80.286  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CD1 1 
ATOM   456  N N   . MET A 1 65  ? 52.206 120.783 78.370  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 65   MET A N   1 
ATOM   457  C CA  . MET A 1 65  ? 51.149 121.606 77.793  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CA  1 
ATOM   458  C C   . MET A 1 65  ? 51.710 122.752 76.933  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 65   MET A C   1 
ATOM   459  O O   . MET A 1 65  ? 51.157 123.046 75.874  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 65   MET A O   1 
ATOM   460  C CB  . MET A 1 65  ? 50.230 122.139 78.880  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CB  1 
ATOM   461  C CG  . MET A 1 65  ? 49.287 121.105 79.414  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CG  1 
ATOM   462  S SD  . MET A 1 65  ? 48.198 121.626 80.782  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 65   MET A SD  1 
ATOM   463  C CE  . MET A 1 65  ? 48.377 123.385 80.768  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CE  1 
ATOM   464  N N   . ASP A 1 66  ? 52.806 123.377 77.372  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A N   1 
ATOM   465  C CA  . ASP A 1 66  ? 53.410 124.474 76.629  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A CA  1 
ATOM   466  C C   . ASP A 1 66  ? 53.957 123.911 75.305  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A C   1 
ATOM   467  O O   . ASP A 1 66  ? 53.798 124.517 74.231  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A O   1 
ATOM   468  C CB  . ASP A 1 66  ? 54.565 125.121 77.399  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A CB  1 
ATOM   469  C CG  . ASP A 1 66  ? 54.144 125.778 78.720  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A CG  1 
ATOM   470  O OD1 . ASP A 1 66  ? 52.938 126.044 78.979  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A OD1 1 
ATOM   471  O OD2 . ASP A 1 66  ? 55.010 126.054 79.576  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 66   ASP A OD2 1 
ATOM   472  N N   . TRP A 1 67  ? 54.597 122.746 75.381  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A N   1 
ATOM   473  C CA  . TRP A 1 67  ? 55.149 122.108 74.189  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CA  1 
ATOM   474  C C   . TRP A 1 67  ? 54.063 121.815 73.158  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A C   1 
ATOM   475  O O   . TRP A 1 67  ? 54.267 122.027 71.963  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A O   1 
ATOM   476  C CB  . TRP A 1 67  ? 55.880 120.825 74.553  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CB  1 
ATOM   477  C CG  . TRP A 1 67  ? 56.784 120.322 73.468  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CG  1 
ATOM   478  C CD1 . TRP A 1 67  ? 56.459 119.447 72.461  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CD1 1 
ATOM   479  C CD2 . TRP A 1 67  ? 58.172 120.634 73.291  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CD2 1 
ATOM   480  N NE1 . TRP A 1 67  ? 57.554 119.221 71.666  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A NE1 1 
ATOM   481  C CE2 . TRP A 1 67  ? 58.623 119.918 72.162  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CE2 1 
ATOM   482  C CE3 . TRP A 1 67  ? 59.086 121.444 73.979  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CE3 1 
ATOM   483  C CZ2 . TRP A 1 67  ? 59.929 119.995 71.702  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CZ2 1 
ATOM   484  C CZ3 . TRP A 1 67  ? 60.385 121.523 73.521  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CZ3 1 
ATOM   485  C CH2 . TRP A 1 67  ? 60.798 120.802 72.391  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 67   TRP A CH2 1 
ATOM   486  N N   . SER A 1 68  ? 52.928 121.321 73.631  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 68   SER A N   1 
ATOM   487  C CA  . SER A 1 68  ? 51.761 121.052 72.788  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CA  1 
ATOM   488  C C   . SER A 1 68  ? 51.272 122.309 72.090  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 68   SER A C   1 
ATOM   489  O O   . SER A 1 68  ? 50.996 122.302 70.888  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 68   SER A O   1 
ATOM   490  C CB  . SER A 1 68  ? 50.643 120.446 73.639  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CB  1 
ATOM   491  O OG  . SER A 1 68  ? 49.522 120.062 72.858  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 68   SER A OG  1 
ATOM   492  N N   . GLY A 1 69  ? 51.168 123.400 72.839  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A N   1 
ATOM   493  C CA  . GLY A 1 69  ? 50.717 124.662 72.275  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A CA  1 
ATOM   494  C C   . GLY A 1 69  ? 51.687 125.262 71.299  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A C   1 
ATOM   495  O O   . GLY A 1 69  ? 51.292 125.806 70.278  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A O   1 
ATOM   496  N N   . ALA A 1 70  ? 52.975 125.140 71.581  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   497  C CA  . ALA A 1 70  ? 53.976 125.730 70.723  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   498  C C   . ALA A 1 70  ? 54.111 125.034 69.361  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   499  O O   . ALA A 1 70  ? 54.247 125.702 68.336  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   500  C CB  . ALA A 1 70  ? 55.306 125.729 71.422  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   501  N N   . TYR A 1 71  ? 54.087 123.699 69.369  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A N   1 
ATOM   502  C CA  . TYR A 1 71  ? 54.525 122.900 68.228  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CA  1 
ATOM   503  C C   . TYR A 1 71  ? 53.456 122.065 67.587  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A C   1 
ATOM   504  O O   . TYR A 1 71  ? 53.604 121.682 66.432  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A O   1 
ATOM   505  C CB  . TYR A 1 71  ? 55.644 121.972 68.653  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CB  1 
ATOM   506  C CG  . TYR A 1 71  ? 56.855 122.724 69.100  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CG  1 
ATOM   507  C CD1 . TYR A 1 71  ? 57.510 123.575 68.229  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CD1 1 
ATOM   508  C CD2 . TYR A 1 71  ? 57.324 122.618 70.402  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CD2 1 
ATOM   509  C CE1 . TYR A 1 71  ? 58.596 124.293 68.623  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CE1 1 
ATOM   510  C CE2 . TYR A 1 71  ? 58.425 123.337 70.806  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CE2 1 
ATOM   511  C CZ  . TYR A 1 71  ? 59.051 124.173 69.905  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A CZ  1 
ATOM   512  O OH  . TYR A 1 71  ? 60.141 124.905 70.266  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 71   TYR A OH  1 
ATOM   513  N N   . TRP A 1 72  ? 52.391 121.762 68.319  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A N   1 
ATOM   514  C CA  . TRP A 1 72  ? 51.384 120.849 67.811  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CA  1 
ATOM   515  C C   . TRP A 1 72  ? 50.000 121.493 67.724  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A C   1 
ATOM   516  O O   . TRP A 1 72  ? 49.001 120.802 67.584  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A O   1 
ATOM   517  C CB  . TRP A 1 72  ? 51.420 119.541 68.628  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CB  1 
ATOM   518  C CG  . TRP A 1 72  ? 52.766 118.918 68.478  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CG  1 
ATOM   519  C CD1 . TRP A 1 72  ? 53.802 118.996 69.355  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CD1 1 
ATOM   520  C CD2 . TRP A 1 72  ? 53.265 118.198 67.335  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CD2 1 
ATOM   521  N NE1 . TRP A 1 72  ? 54.909 118.366 68.840  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A NE1 1 
ATOM   522  C CE2 . TRP A 1 72  ? 54.603 117.862 67.602  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CE2 1 
ATOM   523  C CE3 . TRP A 1 72  ? 52.705 117.787 66.120  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CE3 1 
ATOM   524  C CZ2 . TRP A 1 72  ? 55.389 117.131 66.710  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CZ2 1 
ATOM   525  C CZ3 . TRP A 1 72  ? 53.498 117.072 65.223  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CZ3 1 
ATOM   526  C CH2 . TRP A 1 72  ? 54.818 116.757 65.522  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 72   TRP A CH2 1 
ATOM   527  N N   . ALA A 1 73  ? 49.976 122.829 67.772  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A N   1 
ATOM   528  C CA  . ALA A 1 73  ? 48.753 123.632 67.686  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A CA  1 
ATOM   529  C C   . ALA A 1 73  ? 47.627 123.052 68.513  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A C   1 
ATOM   530  O O   . ALA A 1 73  ? 46.492 122.933 68.048  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A O   1 
ATOM   531  C CB  . ALA A 1 73  ? 48.309 123.800 66.248  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A CB  1 
ATOM   532  N N   . LYS A 1 74  ? 47.950 122.686 69.743  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A N   1 
ATOM   533  C CA  . LYS A 1 74  ? 46.957 122.162 70.668  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CA  1 
ATOM   534  C C   . LYS A 1 74  ? 47.240 122.780 72.018  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A C   1 
ATOM   535  O O   . LYS A 1 74  ? 47.875 122.150 72.858  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A O   1 
ATOM   536  C CB  . LYS A 1 74  ? 47.068 120.639 70.785  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CB  1 
ATOM   537  C CG  . LYS A 1 74  ? 46.637 119.866 69.556  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CG  1 
ATOM   538  C CD  . LYS A 1 74  ? 45.131 119.724 69.498  1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CD  1 
ATOM   539  C CE  . LYS A 1 74  ? 44.697 118.953 68.252  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CE  1 
ATOM   540  N NZ  . LYS A 1 74  ? 44.508 119.855 67.084  1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 74   LYS A NZ  1 
ATOM   541  N N   . PRO A 1 75  ? 46.804 124.024 72.214  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A N   1 
ATOM   542  C CA  . PRO A 1 75  ? 46.997 124.716 73.490  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CA  1 
ATOM   543  C C   . PRO A 1 75  ? 46.077 124.170 74.553  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A C   1 
ATOM   544  O O   . PRO A 1 75  ? 44.947 123.773 74.257  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A O   1 
ATOM   545  C CB  . PRO A 1 75  ? 46.626 126.172 73.161  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CB  1 
ATOM   546  C CG  . PRO A 1 75  ? 45.668 126.069 72.048  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CG  1 
ATOM   547  C CD  . PRO A 1 75  ? 46.118 124.881 71.227  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CD  1 
ATOM   548  N N   . TYR A 1 76  ? 46.548 124.148 75.791  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A N   1 
ATOM   549  C CA  . TYR A 1 76  ? 45.696 123.753 76.898  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CA  1 
ATOM   550  C C   . TYR A 1 76  ? 45.702 124.801 78.002  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A C   1 
ATOM   551  O O   . TYR A 1 76  ? 46.718 125.447 78.254  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A O   1 
ATOM   552  C CB  . TYR A 1 76  ? 46.130 122.391 77.452  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CB  1 
ATOM   553  C CG  . TYR A 1 76  ? 45.790 121.226 76.538  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CG  1 
ATOM   554  C CD1 . TYR A 1 76  ? 46.660 120.844 75.523  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CD1 1 
ATOM   555  C CD2 . TYR A 1 76  ? 44.599 120.517 76.683  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CD2 1 
ATOM   556  C CE1 . TYR A 1 76  ? 46.370 119.782 74.685  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CE1 1 
ATOM   557  C CE2 . TYR A 1 76  ? 44.294 119.444 75.837  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CE2 1 
ATOM   558  C CZ  . TYR A 1 76  ? 45.192 119.082 74.843  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CZ  1 
ATOM   559  O OH  . TYR A 1 76  ? 44.916 118.026 73.992  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 76   TYR A OH  1 
ATOM   560  N N   . ALA A 1 77  ? 44.550 124.954 78.648  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A N   1 
ATOM   561  C CA  . ALA A 1 77  ? 44.403 125.818 79.813  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A CA  1 
ATOM   562  C C   . ALA A 1 77  ? 44.990 125.171 81.059  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A C   1 
ATOM   563  O O   . ALA A 1 77  ? 45.165 123.958 81.119  1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A O   1 
ATOM   564  C CB  . ALA A 1 77  ? 42.936 126.121 80.036  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A CB  1 
ATOM   565  N N   . THR A 1 78  ? 45.273 125.986 82.066  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 78   THR A N   1 
ATOM   566  C CA  . THR A 1 78  ? 45.866 125.479 83.294  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 78   THR A CA  1 
ATOM   567  C C   . THR A 1 78  ? 44.990 124.400 83.934  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 78   THR A C   1 
ATOM   568  O O   . THR A 1 78  ? 45.496 123.507 84.609  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 78   THR A O   1 
ATOM   569  C CB  . THR A 1 78  ? 46.136 126.631 84.286  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 78   THR A CB  1 
ATOM   570  O OG1 . THR A 1 78  ? 46.451 126.103 85.579  1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 78   THR A OG1 1 
ATOM   571  C CG2 . THR A 1 78  ? 44.891 127.458 84.518  1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 78   THR A CG2 1 
ATOM   572  N N   . GLY A 1 79  ? 43.685 124.474 83.688  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 79   GLY A N   1 
ATOM   573  C CA  . GLY A 1 79  ? 42.733 123.539 84.264  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 79   GLY A CA  1 
ATOM   574  C C   . GLY A 1 79  ? 42.727 122.137 83.679  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 79   GLY A C   1 
ATOM   575  O O   . GLY A 1 79  ? 42.039 121.255 84.192  1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 79   GLY A O   1 
ATOM   576  N N   . SER A 1 80  ? 43.481 121.923 82.605  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 80   SER A N   1 
ATOM   577  C CA  . SER A 1 80  ? 43.632 120.586 82.026  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 80   SER A CA  1 
ATOM   578  C C   . SER A 1 80  ? 44.808 119.824 82.655  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 80   SER A C   1 
ATOM   579  O O   . SER A 1 80  ? 45.061 118.677 82.311  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 80   SER A O   1 
ATOM   580  C CB  . SER A 1 80  ? 43.820 120.688 80.502  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 80   SER A CB  1 
ATOM   581  O OG  . SER A 1 80  ? 42.651 121.188 79.866  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 80   SER A OG  1 
ATOM   582  N N   . ARG A 1 81  ? 45.522 120.458 83.581  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A N   1 
ATOM   583  C CA  . ARG A 1 81  ? 46.720 119.837 84.172  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CA  1 
ATOM   584  C C   . ARG A 1 81  ? 46.376 118.494 84.801  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A C   1 
ATOM   585  O O   . ARG A 1 81  ? 47.102 117.512 84.643  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A O   1 
ATOM   586  C CB  . ARG A 1 81  ? 47.348 120.733 85.247  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CB  1 
ATOM   587  C CG  . ARG A 1 81  ? 48.127 121.935 84.726  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CG  1 
ATOM   588  C CD  . ARG A 1 81  ? 48.309 123.048 85.771  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CD  1 
ATOM   589  N NE  . ARG A 1 81  ? 49.511 123.847 85.540  0.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A NE  1 
ATOM   590  C CZ  . ARG A 1 81  ? 50.523 123.939 86.396  0.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CZ  1 
ATOM   591  N NH1 . ARG A 1 81  ? 50.488 123.281 87.548  0.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A NH1 1 
ATOM   592  N NH2 . ARG A 1 81  ? 51.575 124.692 86.102  0.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A NH2 1 
ATOM   593  N N   . GLU A 1 82  ? 45.265 118.463 85.525  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A N   1 
ATOM   594  C CA  . GLU A 1 82  ? 44.839 117.255 86.212  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CA  1 
ATOM   595  C C   . GLU A 1 82  ? 44.536 116.132 85.221  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A C   1 
ATOM   596  O O   . GLU A 1 82  ? 44.874 114.979 85.471  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A O   1 
ATOM   597  C CB  . GLU A 1 82  ? 43.610 117.549 87.085  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CB  1 
ATOM   598  C CG  . GLU A 1 82  ? 42.445 118.177 86.333  0.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CG  1 
ATOM   599  C CD  . GLU A 1 82  ? 41.203 118.318 87.201  0.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CD  1 
ATOM   600  O OE1 . GLU A 1 82  ? 41.127 117.629 88.242  0.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A OE1 1 
ATOM   601  O OE2 . GLU A 1 82  ? 40.301 119.118 86.840  0.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A OE2 1 
ATOM   602  N N   . ASP A 1 83  ? 43.900 116.463 84.096  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A N   1 
ATOM   603  C CA  . ASP A 1 83  ? 43.636 115.458 83.062  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CA  1 
ATOM   604  C C   . ASP A 1 83  ? 44.932 114.822 82.553  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A C   1 
ATOM   605  O O   . ASP A 1 83  ? 45.027 113.601 82.423  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A O   1 
ATOM   606  C CB  . ASP A 1 83  ? 42.873 116.065 81.897  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CB  1 
ATOM   607  C CG  . ASP A 1 83  ? 41.406 116.334 82.227  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CG  1 
ATOM   608  O OD1 . ASP A 1 83  ? 40.885 115.745 83.203  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A OD1 1 
ATOM   609  O OD2 . ASP A 1 83  ? 40.697 117.118 81.554  1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 83   ASP A OD2 1 
ATOM   610  N N   . PHE A 1 84  ? 45.933 115.639 82.260  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A N   1 
ATOM   611  C CA  . PHE A 1 84  ? 47.200 115.085 81.807  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CA  1 
ATOM   612  C C   . PHE A 1 84  ? 47.736 114.132 82.844  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A C   1 
ATOM   613  O O   . PHE A 1 84  ? 48.160 113.015 82.523  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A O   1 
ATOM   614  C CB  . PHE A 1 84  ? 48.220 116.180 81.508  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CB  1 
ATOM   615  C CG  . PHE A 1 84  ? 48.025 116.831 80.175  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CG  1 
ATOM   616  C CD1 . PHE A 1 84  ? 47.140 117.883 80.027  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CD1 1 
ATOM   617  C CD2 . PHE A 1 84  ? 48.726 116.388 79.058  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CD2 1 
ATOM   618  C CE1 . PHE A 1 84  ? 46.954 118.490 78.798  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CE1 1 
ATOM   619  C CE2 . PHE A 1 84  ? 48.536 116.992 77.827  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CE2 1 
ATOM   620  C CZ  . PHE A 1 84  ? 47.644 118.038 77.696  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A CZ  1 
ATOM   621  N N   . ARG A 1 85  ? 47.712 114.557 84.098  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A N   1 
ATOM   622  C CA  . ARG A 1 85  ? 48.314 113.759 85.160  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CA  1 
ATOM   623  C C   . ARG A 1 85  ? 47.533 112.480 85.431  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A C   1 
ATOM   624  O O   . ARG A 1 85  ? 48.116 111.411 85.561  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A O   1 
ATOM   625  C CB  . ARG A 1 85  ? 48.430 114.568 86.455  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CB  1 
ATOM   626  C CG  . ARG A 1 85  ? 49.539 114.070 87.384  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CG  1 
ATOM   627  C CD  . ARG A 1 85  ? 49.583 114.769 88.752  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CD  1 
ATOM   628  N NE  . ARG A 1 85  ? 48.654 114.147 89.690  1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NE  1 
ATOM   629  C CZ  . ARG A 1 85  ? 47.473 114.649 89.991  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CZ  1 
ATOM   630  N NH1 . ARG A 1 85  ? 47.094 115.794 89.433  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH1 1 
ATOM   631  N NH2 . ARG A 1 85  ? 46.675 114.020 90.851  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH2 1 
ATOM   632  N N   . LYS A 1 86  ? 46.216 112.588 85.481  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A N   1 
ATOM   633  C CA  . LYS A 1 86  ? 45.385 111.480 85.942  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CA  1 
ATOM   634  C C   . LYS A 1 86  ? 44.833 110.606 84.817  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A C   1 
ATOM   635  O O   . LYS A 1 86  ? 44.515 109.447 85.049  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A O   1 
ATOM   636  C CB  . LYS A 1 86  ? 44.216 112.015 86.778  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CB  1 
ATOM   637  C CG  . LYS A 1 86  ? 44.585 112.354 88.232  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CG  1 
ATOM   638  C CD  . LYS A 1 86  ? 43.422 112.995 89.003  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CD  1 
ATOM   639  C CE  . LYS A 1 86  ? 43.514 112.710 90.493  0.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CE  1 
ATOM   640  N NZ  . LYS A 1 86  ? 43.008 113.847 91.312  0.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A NZ  1 
ATOM   641  N N   . LYS A 1 87  ? 44.713 111.151 83.605  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A N   1 
ATOM   642  C CA  . LYS A 1 87  ? 44.113 110.396 82.507  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CA  1 
ATOM   643  C C   . LYS A 1 87  ? 45.088 110.022 81.390  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A C   1 
ATOM   644  O O   . LYS A 1 87  ? 44.689 109.410 80.403  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A O   1 
ATOM   645  C CB  . LYS A 1 87  ? 42.906 111.134 81.944  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CB  1 
ATOM   646  C CG  . LYS A 1 87  ? 41.888 111.525 83.020  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CG  1 
ATOM   647  C CD  . LYS A 1 87  ? 40.554 111.979 82.416  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CD  1 
ATOM   648  C CE  . LYS A 1 87  ? 39.577 112.423 83.492  0.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CE  1 
ATOM   649  N NZ  . LYS A 1 87  ? 38.400 113.134 82.920  0.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A NZ  1 
ATOM   650  N N   . THR A 1 88  ? 46.363 110.364 81.551  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 88   THR A N   1 
ATOM   651  C CA  . THR A 1 88  ? 47.377 109.920 80.615  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 88   THR A CA  1 
ATOM   652  C C   . THR A 1 88  ? 48.591 109.383 81.358  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 88   THR A C   1 
ATOM   653  O O   . THR A 1 88  ? 48.898 108.188 81.298  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 88   THR A O   1 
ATOM   654  C CB  . THR A 1 88  ? 47.796 111.066 79.677  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 88   THR A CB  1 
ATOM   655  O OG1 . THR A 1 88  ? 46.729 111.369 78.764  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 88   THR A OG1 1 
ATOM   656  C CG2 . THR A 1 88  ? 48.927 110.632 78.779  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 88   THR A CG2 1 
ATOM   657  N N   . LEU A 1 89  ? 49.262 110.273 82.079  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A N   1 
ATOM   658  C CA  . LEU A 1 89  ? 50.559 109.969 82.673  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CA  1 
ATOM   659  C C   . LEU A 1 89  ? 50.479 108.886 83.753  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A C   1 
ATOM   660  O O   . LEU A 1 89  ? 51.381 108.064 83.880  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A O   1 
ATOM   661  C CB  . LEU A 1 89  ? 51.178 111.256 83.217  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CB  1 
ATOM   662  C CG  . LEU A 1 89  ? 51.609 112.239 82.114  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CG  1 
ATOM   663  C CD1 . LEU A 1 89  ? 51.960 113.590 82.701  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CD1 1 
ATOM   664  C CD2 . LEU A 1 89  ? 52.795 111.700 81.355  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CD2 1 
ATOM   665  N N   . ARG A 1 90  ? 49.390 108.870 84.506  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A N   1 
ATOM   666  C CA  . ARG A 1 90  ? 49.191 107.857 85.541  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CA  1 
ATOM   667  C C   . ARG A 1 90  ? 49.262 106.434 84.972  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A C   1 
ATOM   668  O O   . ARG A 1 90  ? 50.022 105.581 85.445  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A O   1 
ATOM   669  C CB  . ARG A 1 90  ? 47.823 108.062 86.180  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CB  1 
ATOM   670  C CG  . ARG A 1 90  ? 47.497 107.072 87.284  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CG  1 
ATOM   671  C CD  . ARG A 1 90  ? 46.735 107.694 88.434  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CD  1 
ATOM   672  N NE  . ARG A 1 90  ? 45.320 107.830 88.128  1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NE  1 
ATOM   673  C CZ  . ARG A 1 90  ? 44.478 108.564 88.836  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CZ  1 
ATOM   674  N NH1 . ARG A 1 90  ? 44.918 109.245 89.886  1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH1 1 
ATOM   675  N NH2 . ARG A 1 90  ? 43.197 108.624 88.492  1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH2 1 
ATOM   676  N N   . GLN A 1 91  ? 48.468 106.187 83.937  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   677  C CA  . GLN A 1 91  ? 48.431 104.866 83.306  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   678  C C   . GLN A 1 91  ? 49.756 104.532 82.633  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   679  O O   . GLN A 1 91  ? 50.213 103.403 82.701  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   680  C CB  . GLN A 1 91  ? 47.286 104.810 82.304  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   681  C CG  . GLN A 1 91  ? 45.922 105.049 82.939  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   682  C CD  . GLN A 1 91  ? 45.656 106.505 83.276  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   683  O OE1 . GLN A 1 91  ? 46.288 107.405 82.727  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   684  N NE2 . GLN A 1 91  ? 44.705 106.737 84.177  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   685  N N   . TRP A 1 92  ? 50.391 105.520 82.001  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A N   1 
ATOM   686  C CA  . TRP A 1 92  ? 51.706 105.310 81.410  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CA  1 
ATOM   687  C C   . TRP A 1 92  ? 52.738 104.883 82.449  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A C   1 
ATOM   688  O O   . TRP A 1 92  ? 53.550 103.975 82.206  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A O   1 
ATOM   689  C CB  . TRP A 1 92  ? 52.191 106.580 80.706  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CB  1 
ATOM   690  C CG  . TRP A 1 92  ? 51.524 106.856 79.397  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CG  1 
ATOM   691  C CD1 . TRP A 1 92  ? 50.483 106.156 78.826  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CD1 1 
ATOM   692  C CD2 . TRP A 1 92  ? 51.850 107.905 78.476  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CD2 1 
ATOM   693  N NE1 . TRP A 1 92  ? 50.144 106.717 77.618  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A NE1 1 
ATOM   694  C CE2 . TRP A 1 92  ? 50.973 107.786 77.372  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CE2 1 
ATOM   695  C CE3 . TRP A 1 92  ? 52.810 108.920 78.458  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CE3 1 
ATOM   696  C CZ2 . TRP A 1 92  ? 51.020 108.652 76.282  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CZ2 1 
ATOM   697  C CZ3 . TRP A 1 92  ? 52.859 109.776 77.362  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CZ3 1 
ATOM   698  C CH2 . TRP A 1 92  ? 51.959 109.631 76.290  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 92   TRP A CH2 1 
ATOM   699  N N   . VAL A 1 93  ? 52.739 105.564 83.590  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A N   1 
ATOM   700  C CA  . VAL A 1 93  ? 53.694 105.271 84.668  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CA  1 
ATOM   701  C C   . VAL A 1 93  ? 53.456 103.845 85.194  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A C   1 
ATOM   702  O O   . VAL A 1 93  ? 54.376 103.038 85.344  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A O   1 
ATOM   703  C CB  . VAL A 1 93  ? 53.533 106.296 85.818  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CB  1 
ATOM   704  C CG1 . VAL A 1 93  ? 54.272 105.839 87.052  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CG1 1 
ATOM   705  C CG2 . VAL A 1 93  ? 54.021 107.687 85.362  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CG2 1 
ATOM   706  N N   . ASP A 1 94  ? 52.202 103.530 85.436  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A N   1 
ATOM   707  C CA  . ASP A 1 94  ? 51.838 102.197 85.865  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CA  1 
ATOM   708  C C   . ASP A 1 94  ? 52.342 101.108 84.917  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A C   1 
ATOM   709  O O   . ASP A 1 94  ? 52.654 100.004 85.356  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A O   1 
ATOM   710  C CB  . ASP A 1 94  ? 50.332 102.124 86.017  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CB  1 
ATOM   711  C CG  . ASP A 1 94  ? 49.837 102.876 87.238  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CG  1 
ATOM   712  O OD1 . ASP A 1 94  ? 50.669 103.194 88.135  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A OD1 1 
ATOM   713  O OD2 . ASP A 1 94  ? 48.632 103.181 87.392  1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A OD2 1 
ATOM   714  N N   . ASN A 1 95  ? 52.440 101.408 83.623  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A N   1 
ATOM   715  C CA  . ASN A 1 95  ? 52.843 100.399 82.632  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CA  1 
ATOM   716  C C   . ASN A 1 95  ? 54.309 100.511 82.275  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A C   1 
ATOM   717  O O   . ASN A 1 95  ? 54.816 99.792  81.407  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A O   1 
ATOM   718  C CB  . ASN A 1 95  ? 51.987 100.522 81.381  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CB  1 
ATOM   719  C CG  . ASN A 1 95  ? 50.599 99.905  81.560  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CG  1 
ATOM   720  O OD1 . ASN A 1 95  ? 50.430 98.692  81.423  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A OD1 1 
ATOM   721  N ND2 . ASN A 1 95  ? 49.610 100.731 81.863  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 95   ASN A ND2 1 
ATOM   722  N N   . GLY A 1 96  ? 55.008 101.414 82.955  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   1 
ATOM   723  C CA  . GLY A 1 96  ? 56.436 101.529 82.759  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  1 
ATOM   724  C C   . GLY A 1 96  ? 56.799 102.193 81.445  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   1 
ATOM   725  O O   . GLY A 1 96  ? 57.948 102.095 80.967  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   1 
ATOM   726  N N   . PHE A 1 97  ? 55.818 102.868 80.855  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A N   1 
ATOM   727  C CA  . PHE A 1 97  ? 56.018 103.584 79.593  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CA  1 
ATOM   728  C C   . PHE A 1 97  ? 56.687 104.922 79.937  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A C   1 
ATOM   729  O O   . PHE A 1 97  ? 57.600 105.372 79.255  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A O   1 
ATOM   730  C CB  . PHE A 1 97  ? 54.655 103.807 78.911  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CB  1 
ATOM   731  C CG  . PHE A 1 97  ? 54.733 104.460 77.555  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CG  1 
ATOM   732  C CD1 . PHE A 1 97  ? 54.966 103.706 76.423  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CD1 1 
ATOM   733  C CD2 . PHE A 1 97  ? 54.526 105.822 77.407  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CD2 1 
ATOM   734  C CE1 . PHE A 1 97  ? 55.020 104.295 75.182  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CE1 1 
ATOM   735  C CE2 . PHE A 1 97  ? 54.584 106.417 76.156  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CE2 1 
ATOM   736  C CZ  . PHE A 1 97  ? 54.829 105.648 75.048  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 97   PHE A CZ  1 
ATOM   737  N N   . ALA A 1 98  ? 56.206 105.562 80.994  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A N   1 
ATOM   738  C CA  . ALA A 1 98  ? 56.831 106.794 81.488  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A CA  1 
ATOM   739  C C   . ALA A 1 98  ? 57.345 106.557 82.906  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A C   1 
ATOM   740  O O   . ALA A 1 98  ? 56.821 105.714 83.633  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A O   1 
ATOM   741  C CB  . ALA A 1 98  ? 55.827 107.925 81.498  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A CB  1 
ATOM   742  N N   . VAL A 1 99  ? 58.350 107.332 83.289  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A N   1 
ATOM   743  C CA  . VAL A 1 99  ? 58.880 107.327 84.644  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A CA  1 
ATOM   744  C C   . VAL A 1 99  ? 58.406 108.591 85.383  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A C   1 
ATOM   745  O O   . VAL A 1 99  ? 58.527 109.713 84.874  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A O   1 
ATOM   746  C CB  . VAL A 1 99  ? 60.410 107.347 84.603  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A CB  1 
ATOM   747  C CG1 . VAL A 1 99  ? 60.998 107.332 86.031  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A CG1 1 
ATOM   748  C CG2 . VAL A 1 99  ? 60.937 106.188 83.779  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 99   VAL A CG2 1 
ATOM   749  N N   . LEU A 1 100 ? 57.836 108.399 86.562  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A N   1 
ATOM   750  C CA  . LEU A 1 100 ? 57.479 109.509 87.438  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CA  1 
ATOM   751  C C   . LEU A 1 100 ? 58.731 109.972 88.200  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A C   1 
ATOM   752  O O   . LEU A 1 100 ? 59.466 109.157 88.748  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A O   1 
ATOM   753  C CB  . LEU A 1 100 ? 56.403 109.067 88.435  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CB  1 
ATOM   754  C CG  . LEU A 1 100 ? 56.111 110.023 89.594  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CG  1 
ATOM   755  C CD1 . LEU A 1 100 ? 55.337 111.227 89.122  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD1 1 
ATOM   756  C CD2 . LEU A 1 100 ? 55.348 109.319 90.707  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD2 1 
ATOM   757  N N   . ASN A 1 101 ? 58.984 111.274 88.205  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A N   1 
ATOM   758  C CA  . ASN A 1 101 ? 60.020 111.842 89.062  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A CA  1 
ATOM   759  C C   . ASN A 1 101 ? 61.381 111.140 88.897  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A C   1 
ATOM   760  O O   . ASN A 1 101 ? 61.927 110.590 89.854  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A O   1 
ATOM   761  C CB  . ASN A 1 101 ? 59.526 111.773 90.519  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A CB  1 
ATOM   762  C CG  . ASN A 1 101 ? 60.506 112.368 91.521  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A CG  1 
ATOM   763  O OD1 . ASN A 1 101 ? 61.247 113.308 91.225  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A OD1 1 
ATOM   764  N ND2 . ASN A 1 101 ? 60.500 111.817 92.727  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 101  ASN A ND2 1 
ATOM   765  N N   . PRO A 1 102 ? 61.918 111.157 87.675  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A N   1 
ATOM   766  C CA  . PRO A 1 102 ? 63.263 110.628 87.393  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CA  1 
ATOM   767  C C   . PRO A 1 102 ? 64.402 111.317 88.166  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A C   1 
ATOM   768  O O   . PRO A 1 102 ? 65.429 110.692 88.389  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A O   1 
ATOM   769  C CB  . PRO A 1 102 ? 63.436 110.865 85.881  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CB  1 
ATOM   770  C CG  . PRO A 1 102 ? 62.399 111.881 85.508  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CG  1 
ATOM   771  C CD  . PRO A 1 102 ? 61.261 111.673 86.461  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CD  1 
ATOM   772  N N   . ASP A 1 103 ? 64.255 112.579 88.550  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   1 
ATOM   773  C CA  . ASP A 1 103 ? 65.264 113.180 89.422  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  1 
ATOM   774  C C   . ASP A 1 103 ? 65.213 112.489 90.797  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   1 
ATOM   775  O O   . ASP A 1 103 ? 66.162 112.548 91.566  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   1 
ATOM   776  C CB  . ASP A 1 103 ? 65.027 114.683 89.592  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  1 
ATOM   777  C CG  . ASP A 1 103 ? 65.504 115.495 88.394  1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  1 
ATOM   778  O OD1 . ASP A 1 103 ? 65.924 114.887 87.383  1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 1 
ATOM   779  O OD2 . ASP A 1 103 ? 65.494 116.750 88.381  1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 1 
ATOM   780  N N   . ASN A 1 104 ? 64.097 111.832 91.086  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A N   1 
ATOM   781  C CA  . ASN A 1 104 ? 63.888 111.201 92.381  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A CA  1 
ATOM   782  C C   . ASN A 1 104 ? 63.899 112.215 93.520  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A C   1 
ATOM   783  O O   . ASN A 1 104 ? 64.485 111.981 94.573  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A O   1 
ATOM   784  C CB  . ASN A 1 104 ? 64.942 110.119 92.617  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A CB  1 
ATOM   785  C CG  . ASN A 1 104 ? 64.685 108.874 91.780  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A CG  1 
ATOM   786  O OD1 . ASN A 1 104 ? 63.639 108.225 91.921  1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A OD1 1 
ATOM   787  N ND2 . ASN A 1 104 ? 65.627 108.543 90.891  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 104  ASN A ND2 1 
ATOM   788  N N   . LEU A 1 105 ? 63.258 113.352 93.310  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A N   1 
ATOM   789  C CA  . LEU A 1 105 ? 63.142 114.330 94.380  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CA  1 
ATOM   790  C C   . LEU A 1 105 ? 62.139 113.830 95.411  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A C   1 
ATOM   791  O O   . LEU A 1 105 ? 61.362 112.908 95.146  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A O   1 
ATOM   792  C CB  . LEU A 1 105 ? 62.717 115.690 93.835  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CB  1 
ATOM   793  C CG  . LEU A 1 105 ? 63.663 116.241 92.768  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CG  1 
ATOM   794  C CD1 . LEU A 1 105 ? 63.230 117.613 92.294  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CD1 1 
ATOM   795  C CD2 . LEU A 1 105 ? 65.094 116.269 93.281  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CD2 1 
ATOM   796  N N   . ASN A 1 106 ? 62.168 114.434 96.594  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A N   1 
ATOM   797  C CA  . ASN A 1 106 ? 61.296 114.018 97.682  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CA  1 
ATOM   798  C C   . ASN A 1 106 ? 59.959 114.746 97.625  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A C   1 
ATOM   799  O O   . ASN A 1 106 ? 59.639 115.532 98.512  1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A O   1 
ATOM   800  C CB  . ASN A 1 106 ? 61.974 114.282 99.029  1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CB  1 
ATOM   801  C CG  . ASN A 1 106 ? 61.129 113.825 100.208 1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CG  1 
ATOM   802  O OD1 . ASN A 1 106 ? 61.172 114.419 101.289 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A OD1 1 
ATOM   803  N ND2 . ASN A 1 106 ? 60.357 112.762 100.004 1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 106  ASN A ND2 1 
ATOM   804  N N   . ILE A 1 107 ? 59.182 114.477 96.579  1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A N   1 
ATOM   805  C CA  . ILE A 1 107 ? 57.876 115.104 96.415  1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CA  1 
ATOM   806  C C   . ILE A 1 107 ? 56.772 114.053 96.284  1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A C   1 
ATOM   807  O O   . ILE A 1 107 ? 57.016 112.923 95.850  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A O   1 
ATOM   808  C CB  . ILE A 1 107 ? 57.872 116.029 95.186  1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CB  1 
ATOM   809  C CG1 . ILE A 1 107 ? 58.172 115.247 93.911  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CG1 1 
ATOM   810  C CG2 . ILE A 1 107 ? 58.907 117.134 95.342  1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CG2 1 
ATOM   811  C CD1 . ILE A 1 107 ? 58.712 116.132 92.793  1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CD1 1 
ATOM   812  N N   . ALA A 1 108 ? 55.555 114.434 96.660  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A N   1 
ATOM   813  C CA  . ALA A 1 108 ? 54.413 113.526 96.592  1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CA  1 
ATOM   814  C C   . ALA A 1 108 ? 54.158 113.067 95.154  1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A C   1 
ATOM   815  O O   . ALA A 1 108 ? 54.266 113.853 94.209  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A O   1 
ATOM   816  C CB  . ALA A 1 108 ? 53.173 114.200 97.160  1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CB  1 
ATOM   817  N N   . THR A 1 109 ? 53.811 111.791 95.004  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 109  THR A N   1 
ATOM   818  C CA  . THR A 1 109 ? 53.546 111.210 93.689  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CA  1 
ATOM   819  C C   . THR A 1 109 ? 52.360 111.852 92.971  1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 109  THR A C   1 
ATOM   820  O O   . THR A 1 109 ? 52.201 111.669 91.774  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 109  THR A O   1 
ATOM   821  C CB  . THR A 1 109 ? 53.316 109.680 93.793  1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CB  1 
ATOM   822  O OG1 . THR A 1 109 ? 52.150 109.398 94.586  1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 109  THR A OG1 1 
ATOM   823  C CG2 . THR A 1 109 ? 54.472 108.994 94.524  1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CG2 1 
ATOM   824  N N   . ASN A 1 110 ? 51.526 112.599 93.690  1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A N   1 
ATOM   825  C CA  . ASN A 1 110 ? 50.356 113.222 93.070  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A CA  1 
ATOM   826  C C   . ASN A 1 110 ? 50.547 114.717 92.833  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A C   1 
ATOM   827  O O   . ASN A 1 110 ? 49.609 115.418 92.447  1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A O   1 
ATOM   828  C CB  . ASN A 1 110 ? 49.099 112.977 93.912  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A CB  1 
ATOM   829  C CG  . ASN A 1 110 ? 49.194 113.585 95.309  1.00 57.84 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A CG  1 
ATOM   830  O OD1 . ASN A 1 110 ? 50.061 114.424 95.585  1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A OD1 1 
ATOM   831  N ND2 . ASN A 1 110 ? 48.298 113.158 96.198  1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 110  ASN A ND2 1 
ATOM   832  N N   . SER A 1 111 ? 51.771 115.192 93.051  1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 111  SER A N   1 
ATOM   833  C CA  . SER A 1 111 ? 52.079 116.614 92.971  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 111  SER A CA  1 
ATOM   834  C C   . SER A 1 111 ? 52.324 117.055 91.535  1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 111  SER A C   1 
ATOM   835  O O   . SER A 1 111 ? 52.957 116.341 90.751  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 111  SER A O   1 
ATOM   836  C CB  . SER A 1 111 ? 53.321 116.933 93.807  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 111  SER A CB  1 
ATOM   837  O OG  . SER A 1 111 ? 53.774 118.255 93.567  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 111  SER A OG  1 
ATOM   838  N N   . GLN A 1 112 ? 51.831 118.246 91.210  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A N   1 
ATOM   839  C CA  . GLN A 1 112 ? 52.036 118.846 89.899  1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CA  1 
ATOM   840  C C   . GLN A 1 112 ? 53.487 119.300 89.704  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A C   1 
ATOM   841  O O   . GLN A 1 112 ? 53.856 119.769 88.621  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A O   1 
ATOM   842  C CB  . GLN A 1 112 ? 51.093 120.035 89.719  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CB  1 
ATOM   843  C CG  . GLN A 1 112 ? 49.678 119.636 89.353  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CG  1 
ATOM   844  C CD  . GLN A 1 112 ? 49.579 119.088 87.943  1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CD  1 
ATOM   845  O OE1 . GLN A 1 112 ? 50.389 119.436 87.083  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A OE1 1 
ATOM   846  N NE2 . GLN A 1 112 ? 48.597 118.225 87.704  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A NE2 1 
ATOM   847  N N   . LEU A 1 113 ? 54.305 119.155 90.745  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A N   1 
ATOM   848  C CA  . LEU A 1 113 ? 55.736 119.488 90.662  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CA  1 
ATOM   849  C C   . LEU A 1 113 ? 56.550 118.334 90.079  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A C   1 
ATOM   850  O O   . LEU A 1 113 ? 57.737 118.479 89.749  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A O   1 
ATOM   851  C CB  . LEU A 1 113 ? 56.289 119.814 92.047  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CB  1 
ATOM   852  C CG  . LEU A 1 113 ? 55.802 121.127 92.654  1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CG  1 
ATOM   853  C CD1 . LEU A 1 113 ? 56.069 121.137 94.158  1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD1 1 
ATOM   854  C CD2 . LEU A 1 113 ? 56.477 122.306 91.966  1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD2 1 
ATOM   855  N N   . ASN A 1 114 ? 55.928 117.170 89.981  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N   1 
ATOM   856  C CA  . ASN A 1 114 ? 56.633 116.030 89.435  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA  1 
ATOM   857  C C   . ASN A 1 114 ? 57.006 116.301 87.991  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C   1 
ATOM   858  O O   . ASN A 1 114 ? 56.266 116.975 87.259  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O   1 
ATOM   859  C CB  . ASN A 1 114 ? 55.764 114.784 89.514  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB  1 
ATOM   860  C CG  . ASN A 1 114 ? 55.664 114.245 90.916  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG  1 
ATOM   861  O OD1 . ASN A 1 114 ? 56.605 113.630 91.417  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1 1 
ATOM   862  N ND2 . ASN A 1 114 ? 54.518 114.473 91.564  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2 1 
ATOM   863  N N   . GLU A 1 115 ? 58.170 115.807 87.596  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A N   1 
ATOM   864  C CA  . GLU A 1 115 ? 58.510 115.753 86.199  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A CA  1 
ATOM   865  C C   . GLU A 1 115 ? 58.342 114.317 85.714  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A C   1 
ATOM   866  O O   . GLU A 1 115 ? 58.244 113.391 86.522  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A O   1 
ATOM   867  C CB  . GLU A 1 115 ? 59.941 116.215 85.978  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A CB  1 
ATOM   868  C CG  . GLU A 1 115 ? 60.202 117.657 86.372  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A CG  1 
ATOM   869  C CD  . GLU A 1 115 ? 61.633 118.051 86.097  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A CD  1 
ATOM   870  O OE1 . GLU A 1 115 ? 62.539 117.238 86.398  1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A OE1 1 
ATOM   871  O OE2 . GLU A 1 115 ? 61.852 119.158 85.561  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 115  GLU A OE2 1 
ATOM   872  N N   . TYR A 1 116 ? 58.316 114.148 84.396  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A N   1 
ATOM   873  C CA  . TYR A 1 116 ? 58.212 112.824 83.787  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CA  1 
ATOM   874  C C   . TYR A 1 116 ? 59.208 112.662 82.668  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A C   1 
ATOM   875  O O   . TYR A 1 116 ? 59.665 113.641 82.060  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A O   1 
ATOM   876  C CB  . TYR A 1 116 ? 56.821 112.615 83.218  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CB  1 
ATOM   877  C CG  . TYR A 1 116 ? 55.724 112.744 84.232  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CG  1 
ATOM   878  C CD1 . TYR A 1 116 ? 55.287 113.997 84.654  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CD1 1 
ATOM   879  C CD2 . TYR A 1 116 ? 55.125 111.623 84.777  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CD2 1 
ATOM   880  C CE1 . TYR A 1 116 ? 54.296 114.125 85.599  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CE1 1 
ATOM   881  C CE2 . TYR A 1 116 ? 54.115 111.742 85.705  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CE2 1 
ATOM   882  C CZ  . TYR A 1 116 ? 53.702 112.998 86.121  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A CZ  1 
ATOM   883  O OH  . TYR A 1 116 ? 52.689 113.129 87.066  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 116  TYR A OH  1 
ATOM   884  N N   . CYS A 1 117 ? 59.545 111.416 82.380  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 117  CYS A N   1 
ATOM   885  C CA  . CYS A 1 117 ? 60.271 111.112 81.167  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 117  CYS A CA  1 
ATOM   886  C C   . CYS A 1 117 ? 59.862 109.740 80.660  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 117  CYS A C   1 
ATOM   887  O O   . CYS A 1 117 ? 59.199 108.996 81.361  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 117  CYS A O   1 
ATOM   888  C CB  . CYS A 1 117 ? 61.776 111.186 81.386  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 117  CYS A CB  1 
ATOM   889  S SG  . CYS A 1 117 ? 62.457 109.894 82.453  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 117  CYS A SG  1 
ATOM   890  N N   . LEU A 1 118 ? 60.258 109.432 79.436  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A N   1 
ATOM   891  C CA  . LEU A 1 118 ? 60.014 108.110 78.861  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CA  1 
ATOM   892  C C   . LEU A 1 118 ? 61.029 107.116 79.435  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A C   1 
ATOM   893  O O   . LEU A 1 118 ? 62.210 107.448 79.599  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A O   1 
ATOM   894  C CB  . LEU A 1 118 ? 60.174 108.185 77.341  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CB  1 
ATOM   895  C CG  . LEU A 1 118 ? 59.130 109.023 76.589  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CG  1 
ATOM   896  C CD1 . LEU A 1 118 ? 59.670 109.424 75.236  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD1 1 
ATOM   897  C CD2 . LEU A 1 118 ? 57.817 108.283 76.458  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD2 1 
ATOM   898  N N   . SER A 1 119 ? 60.578 105.900 79.731  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 119  SER A N   1 
ATOM   899  C CA  . SER A 1 119 ? 61.491 104.829 80.138  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 119  SER A CA  1 
ATOM   900  C C   . SER A 1 119 ? 62.453 104.434 79.021  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 119  SER A C   1 
ATOM   901  O O   . SER A 1 119 ? 62.229 104.747 77.840  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 119  SER A O   1 
ATOM   902  C CB  . SER A 1 119 ? 60.694 103.611 80.593  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 119  SER A CB  1 
ATOM   903  O OG  . SER A 1 119 ? 59.965 103.024 79.525  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 119  SER A OG  1 
ATOM   904  N N   . ASP A 1 120 ? 63.537 103.755 79.392  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A N   1 
ATOM   905  C CA  . ASP A 1 120 ? 64.534 103.319 78.424  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A CA  1 
ATOM   906  C C   . ASP A 1 120 ? 63.878 102.333 77.462  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A C   1 
ATOM   907  O O   . ASP A 1 120 ? 64.170 102.326 76.270  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A O   1 
ATOM   908  C CB  . ASP A 1 120 ? 65.703 102.615 79.127  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A CB  1 
ATOM   909  C CG  . ASP A 1 120 ? 66.677 103.583 79.789  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A CG  1 
ATOM   910  O OD1 . ASP A 1 120 ? 66.620 104.815 79.529  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A OD1 1 
ATOM   911  O OD2 . ASP A 1 120 ? 67.549 103.177 80.589  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A OD2 1 
ATOM   912  N N   . GLU A 1 121 ? 62.997 101.501 77.997  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A N   1 
ATOM   913  C CA  . GLU A 1 121 ? 62.342 100.468 77.193  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CA  1 
ATOM   914  C C   . GLU A 1 121 ? 61.343 101.078 76.198  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A C   1 
ATOM   915  O O   . GLU A 1 121 ? 61.329 100.718 75.016  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A O   1 
ATOM   916  C CB  . GLU A 1 121 ? 61.640 99.468  78.107  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CB  1 
ATOM   917  C CG  . GLU A 1 121 ? 62.606 98.537  78.832  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CG  1 
ATOM   918  C CD  . GLU A 1 121 ? 63.087 99.091  80.163  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CD  1 
ATOM   919  O OE1 . GLU A 1 121 ? 62.630 100.188 80.558  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A OE1 1 
ATOM   920  O OE2 . GLU A 1 121 ? 63.930 98.425  80.815  1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A OE2 1 
ATOM   921  N N   . ALA A 1 122 ? 60.514 102.001 76.679  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   1 
ATOM   922  C CA  . ALA A 1 122 ? 59.587 102.713 75.810  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  1 
ATOM   923  C C   . ALA A 1 122 ? 60.383 103.494 74.764  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   1 
ATOM   924  O O   . ALA A 1 122 ? 60.091 103.434 73.559  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   1 
ATOM   925  C CB  . ALA A 1 122 ? 58.695 103.630 76.626  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  1 
ATOM   926  N N   . ALA A 1 123 ? 61.422 104.190 75.211  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 123  ALA A N   1 
ATOM   927  C CA  . ALA A 1 123 ? 62.220 105.008 74.309  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 123  ALA A CA  1 
ATOM   928  C C   . ALA A 1 123 ? 62.848 104.193 73.186  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 123  ALA A C   1 
ATOM   929  O O   . ALA A 1 123 ? 62.862 104.633 72.032  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 123  ALA A O   1 
ATOM   930  C CB  . ALA A 1 123 ? 63.312 105.777 75.076  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 123  ALA A CB  1 
ATOM   931  N N   . GLN A 1 124 ? 63.388 103.018 73.500  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A N   1 
ATOM   932  C CA  . GLN A 1 124 ? 64.058 102.255 72.453  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A CA  1 
ATOM   933  C C   . GLN A 1 124 ? 63.036 101.783 71.413  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A C   1 
ATOM   934  O O   . GLN A 1 124 ? 63.320 101.758 70.214  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A O   1 
ATOM   935  C CB  . GLN A 1 124 ? 64.831 101.065 73.019  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A CB  1 
ATOM   936  C CG  . GLN A 1 124 ? 65.720 100.409 71.966  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A CG  1 
ATOM   937  C CD  . GLN A 1 124 ? 67.107 101.020 71.908  0.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A CD  1 
ATOM   938  O OE1 . GLN A 1 124 ? 67.757 101.197 72.938  0.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A OE1 1 
ATOM   939  N NE2 . GLN A 1 124 ? 67.564 101.341 70.702  0.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 124  GLN A NE2 1 
ATOM   940  N N   . ALA A 1 125 ? 61.848 101.427 71.887  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 125  ALA A N   1 
ATOM   941  C CA  . ALA A 1 125 ? 60.743 101.045 71.008  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 125  ALA A CA  1 
ATOM   942  C C   . ALA A 1 125 ? 60.261 102.244 70.179  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 125  ALA A C   1 
ATOM   943  O O   . ALA A 1 125 ? 60.100 102.145 68.969  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 125  ALA A O   1 
ATOM   944  C CB  . ALA A 1 125 ? 59.591 100.493 71.825  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 125  ALA A CB  1 
ATOM   945  N N   . ILE A 1 126 ? 60.029 103.373 70.841  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A N   1 
ATOM   946  C CA  . ILE A 1 126 ? 59.548 104.555 70.155  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CA  1 
ATOM   947  C C   . ILE A 1 126 ? 60.489 104.902 69.021  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A C   1 
ATOM   948  O O   . ILE A 1 126 ? 60.059 105.134 67.890  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A O   1 
ATOM   949  C CB  . ILE A 1 126 ? 59.373 105.737 71.151  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CB  1 
ATOM   950  C CG1 . ILE A 1 126 ? 58.155 105.500 72.053  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CG1 1 
ATOM   951  C CG2 . ILE A 1 126 ? 59.221 107.065 70.396  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CG2 1 
ATOM   952  C CD1 . ILE A 1 126 ? 58.219 106.228 73.404  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CD1 1 
ATOM   953  N N   . ARG A 1 127 ? 61.789 104.915 69.294  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A N   1 
ATOM   954  C CA  . ARG A 1 127 ? 62.756 105.352 68.291  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CA  1 
ATOM   955  C C   . ARG A 1 127 ? 62.752 104.449 67.054  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A C   1 
ATOM   956  O O   . ARG A 1 127 ? 63.117 104.893 65.942  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A O   1 
ATOM   957  C CB  . ARG A 1 127 ? 64.165 105.393 68.887  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CB  1 
ATOM   958  C CG  . ARG A 1 127 ? 64.417 106.603 69.765  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CG  1 
ATOM   959  C CD  . ARG A 1 127 ? 65.883 106.911 69.967  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CD  1 
ATOM   960  N NE  . ARG A 1 127 ? 66.590 105.726 70.417  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NE  1 
ATOM   961  C CZ  . ARG A 1 127 ? 66.603 105.306 71.674  1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CZ  1 
ATOM   962  N NH1 . ARG A 1 127 ? 65.952 105.988 72.615  1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH1 1 
ATOM   963  N NH2 . ARG A 1 127 ? 67.275 104.206 71.995  1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH2 1 
ATOM   964  N N   A SER A 1 128 ? 62.321 103.205 67.248  0.60 19.89 ? ? ? ? ? ? 128  SER A N   1 
ATOM   965  N N   B SER A 1 128 ? 62.329 103.201 67.239  0.40 19.90 ? ? ? ? ? ? 128  SER A N   1 
ATOM   966  C CA  A SER A 1 128 ? 62.339 102.198 66.189  0.60 22.29 ? ? ? ? ? ? 128  SER A CA  1 
ATOM   967  C CA  B SER A 1 128 ? 62.345 102.213 66.161  0.40 20.95 ? ? ? ? ? ? 128  SER A CA  1 
ATOM   968  C C   A SER A 1 128 ? 61.011 102.103 65.424  0.60 21.95 ? ? ? ? ? ? 128  SER A C   1 
ATOM   969  C C   B SER A 1 128 ? 61.010 102.104 65.418  0.40 21.37 ? ? ? ? ? ? 128  SER A C   1 
ATOM   970  O O   A SER A 1 128 ? 60.886 101.318 64.491  0.60 24.34 ? ? ? ? ? ? 128  SER A O   1 
ATOM   971  O O   B SER A 1 128 ? 60.878 101.310 64.491  0.40 23.18 ? ? ? ? ? ? 128  SER A O   1 
ATOM   972  C CB  A SER A 1 128 ? 62.676 100.825 66.779  0.60 20.51 ? ? ? ? ? ? 128  SER A CB  1 
ATOM   973  C CB  B SER A 1 128 ? 62.735 100.836 66.708  0.40 19.52 ? ? ? ? ? ? 128  SER A CB  1 
ATOM   974  O OG  A SER A 1 128 ? 63.709 100.912 67.752  0.60 27.80 ? ? ? ? ? ? 128  SER A OG  1 
ATOM   975  O OG  B SER A 1 128 ? 61.924 100.460 67.809  0.40 19.81 ? ? ? ? ? ? 128  SER A OG  1 
ATOM   976  N N   . TYR A 1 129 ? 60.025 102.901 65.816  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A N   1 
ATOM   977  C CA  . TYR A 1 129 ? 58.716 102.844 65.181  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CA  1 
ATOM   978  C C   . TYR A 1 129 ? 58.846 103.084 63.685  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A C   1 
ATOM   979  O O   . TYR A 1 129 ? 59.570 103.973 63.251  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A O   1 
ATOM   980  C CB  . TYR A 1 129 ? 57.761 103.853 65.805  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CB  1 
ATOM   981  C CG  . TYR A 1 129 ? 56.327 103.635 65.419  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CG  1 
ATOM   982  C CD1 . TYR A 1 129 ? 55.571 102.651 66.028  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CD1 1 
ATOM   983  C CD2 . TYR A 1 129 ? 55.727 104.409 64.440  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CD2 1 
ATOM   984  C CE1 . TYR A 1 129 ? 54.261 102.454 65.679  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CE1 1 
ATOM   985  C CE2 . TYR A 1 129 ? 54.418 104.217 64.087  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CE2 1 
ATOM   986  C CZ  . TYR A 1 129 ? 53.686 103.235 64.709  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A CZ  1 
ATOM   987  O OH  . TYR A 1 129 ? 52.371 103.033 64.352  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 129  TYR A OH  1 
ATOM   988  N N   . GLY A 1 130 ? 58.157 102.265 62.903  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   1 
ATOM   989  C CA  . GLY A 1 130 ? 58.141 102.428 61.453  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  1 
ATOM   990  C C   . GLY A 1 130 ? 59.332 101.780 60.780  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   1 
ATOM   991  O O   . GLY A 1 130 ? 59.588 102.016 59.591  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   1 
ATOM   992  N N   . THR A 1 131 ? 60.075 100.987 61.547  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 131  THR A N   1 
ATOM   993  C CA  . THR A 1 131 ? 61.245 100.284 61.026  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CA  1 
ATOM   994  C C   . THR A 1 131 ? 61.221 98.805  61.382  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 131  THR A C   1 
ATOM   995  O O   . THR A 1 131 ? 60.396 98.348  62.192  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 131  THR A O   1 
ATOM   996  C CB  . THR A 1 131 ? 62.547 100.864 61.604  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CB  1 
ATOM   997  O OG1 . THR A 1 131 ? 62.726 100.369 62.940  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 131  THR A OG1 1 
ATOM   998  C CG2 . THR A 1 131 ? 62.491 102.390 61.732  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CG2 1 
ATOM   999  N N   . ASP A 1 132 ? 62.184 98.078  60.817  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A N   1 
ATOM   1000 C CA  . ASP A 1 132 ? 62.293 96.635  61.028  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A CA  1 
ATOM   1001 C C   . ASP A 1 132 ? 62.726 96.256  62.435  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A C   1 
ATOM   1002 O O   . ASP A 1 132 ? 62.671 95.091  62.806  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A O   1 
ATOM   1003 C CB  . ASP A 1 132 ? 63.206 95.983  59.981  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A CB  1 
ATOM   1004 C CG  . ASP A 1 132 ? 64.653 96.487  60.037  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A CG  1 
ATOM   1005 O OD1 . ASP A 1 132 ? 65.029 97.218  60.984  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A OD1 1 
ATOM   1006 O OD2 . ASP A 1 132 ? 65.488 96.188  59.152  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 132  ASP A OD2 1 
ATOM   1007 N N   . ALA A 1 133 ? 63.113 97.233  63.244  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 133  ALA A N   1 
ATOM   1008 C CA  . ALA A 1 133 ? 63.503 96.943  64.623  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 133  ALA A CA  1 
ATOM   1009 C C   . ALA A 1 133 ? 62.370 97.108  65.638  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 133  ALA A C   1 
ATOM   1010 O O   . ALA A 1 133 ? 62.504 96.730  66.803  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 133  ALA A O   1 
ATOM   1011 C CB  . ALA A 1 133 ? 64.669 97.824  65.013  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 133  ALA A CB  1 
ATOM   1012 N N   . PHE A 1 134 ? 61.242 97.663  65.215  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A N   1 
ATOM   1013 C CA  . PHE A 1 134 ? 60.193 97.979  66.167  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CA  1 
ATOM   1014 C C   . PHE A 1 134 ? 59.636 96.799  66.945  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A C   1 
ATOM   1015 O O   . PHE A 1 134 ? 59.505 96.861  68.176  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A O   1 
ATOM   1016 C CB  . PHE A 1 134 ? 59.023 98.662  65.507  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CB  1 
ATOM   1017 C CG  . PHE A 1 134 ? 57.942 99.014  66.473  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CG  1 
ATOM   1018 C CD1 . PHE A 1 134 ? 58.194 99.904  67.508  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CD1 1 
ATOM   1019 C CD2 . PHE A 1 134 ? 56.682 98.441  66.367  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CD2 1 
ATOM   1020 C CE1 . PHE A 1 134 ? 57.207 100.227 68.403  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CE1 1 
ATOM   1021 C CE2 . PHE A 1 134 ? 55.700 98.768  67.248  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CE2 1 
ATOM   1022 C CZ  . PHE A 1 134 ? 55.955 99.664  68.276  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 134  PHE A CZ  1 
ATOM   1023 N N   . GLU A 1 135 ? 59.262 95.733  66.249  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A N   1 
ATOM   1024 C CA  . GLU A 1 135 ? 58.585 94.636  66.934  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CA  1 
ATOM   1025 C C   . GLU A 1 135 ? 59.476 94.018  68.004  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A C   1 
ATOM   1026 O O   . GLU A 1 135 ? 59.000 93.709  69.097  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A O   1 
ATOM   1027 C CB  . GLU A 1 135 ? 58.085 93.583  65.944  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CB  1 
ATOM   1028 C CG  . GLU A 1 135 ? 56.874 94.038  65.151  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CG  1 
ATOM   1029 C CD  . GLU A 1 135 ? 55.650 94.247  66.023  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CD  1 
ATOM   1030 O OE1 . GLU A 1 135 ? 55.376 93.385  66.890  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A OE1 1 
ATOM   1031 O OE2 . GLU A 1 135 ? 54.953 95.275  65.846  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A OE2 1 
ATOM   1032 N N   . SER A 1 136 ? 60.758 93.845  67.695  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 136  SER A N   1 
ATOM   1033 C CA  . SER A 1 136 ? 61.700 93.305  68.673  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 136  SER A CA  1 
ATOM   1034 C C   . SER A 1 136 ? 61.906 94.252  69.864  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 136  SER A C   1 
ATOM   1035 O O   . SER A 1 136 ? 61.985 93.801  71.004  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 136  SER A O   1 
ATOM   1036 C CB  . SER A 1 136 ? 63.047 92.938  68.032  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 136  SER A CB  1 
ATOM   1037 O OG  . SER A 1 136 ? 63.552 93.953  67.181  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 136  SER A OG  1 
ATOM   1038 N N   . ALA A 1 137 ? 61.959 95.559  69.607  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A N   1 
ATOM   1039 C CA  . ALA A 1 137 ? 62.105 96.523  70.687  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A CA  1 
ATOM   1040 C C   . ALA A 1 137 ? 60.869 96.537  71.565  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A C   1 
ATOM   1041 O O   . ALA A 1 137 ? 60.962 96.702  72.767  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A O   1 
ATOM   1042 C CB  . ALA A 1 137 ? 62.385 97.920  70.129  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A CB  1 
ATOM   1043 N N   . LEU A 1 138 ? 59.701 96.341  70.974  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A N   1 
ATOM   1044 C CA  . LEU A 1 138 ? 58.466 96.412  71.730  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CA  1 
ATOM   1045 C C   . LEU A 1 138 ? 58.316 95.282  72.749  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A C   1 
ATOM   1046 O O   . LEU A 1 138 ? 57.669 95.450  73.792  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A O   1 
ATOM   1047 C CB  . LEU A 1 138 ? 57.285 96.382  70.776  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CB  1 
ATOM   1048 C CG  . LEU A 1 138 ? 55.918 96.489  71.435  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CG  1 
ATOM   1049 C CD1 . LEU A 1 138 ? 55.783 97.777  72.221  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CD1 1 
ATOM   1050 C CD2 . LEU A 1 138 ? 54.821 96.376  70.401  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CD2 1 
ATOM   1051 N N   . VAL A 1 139 ? 58.861 94.113  72.420  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A N   1 
ATOM   1052 C CA  . VAL A 1 139 ? 58.800 92.953  73.311  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CA  1 
ATOM   1053 C C   . VAL A 1 139 ? 59.357 93.331  74.676  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A C   1 
ATOM   1054 O O   . VAL A 1 139 ? 58.754 93.061  75.718  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A O   1 
ATOM   1055 C CB  . VAL A 1 139 ? 59.629 91.779  72.727  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CB  1 
ATOM   1056 C CG1 . VAL A 1 139 ? 59.819 90.675  73.752  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CG1 1 
ATOM   1057 C CG2 . VAL A 1 139 ? 58.961 91.233  71.474  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CG2 1 
ATOM   1058 N N   . ASP A 1 140 ? 60.511 93.985  74.657  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A N   1 
ATOM   1059 C CA  . ASP A 1 140 ? 61.180 94.394  75.884  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A CA  1 
ATOM   1060 C C   . ASP A 1 140 ? 60.305 95.317  76.727  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A C   1 
ATOM   1061 O O   . ASP A 1 140 ? 60.265 95.195  77.946  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A O   1 
ATOM   1062 C CB  . ASP A 1 140 ? 62.514 95.059  75.550  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A CB  1 
ATOM   1063 C CG  . ASP A 1 140 ? 63.403 94.178  74.677  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A CG  1 
ATOM   1064 O OD1 . ASP A 1 140 ? 63.377 92.936  74.853  1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A OD1 1 
ATOM   1065 O OD2 . ASP A 1 140 ? 64.158 94.632  73.784  1.00 66.07 ? ? ? ? ? ? 140  ASP A OD2 1 
ATOM   1066 N N   . PHE A 1 141 ? 59.587 96.240  76.095  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A N   1 
ATOM   1067 C CA  . PHE A 1 141 ? 58.687 97.089  76.861  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CA  1 
ATOM   1068 C C   . PHE A 1 141 ? 57.521 96.305  77.408  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A C   1 
ATOM   1069 O O   . PHE A 1 141 ? 57.092 96.518  78.544  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A O   1 
ATOM   1070 C CB  . PHE A 1 141 ? 58.101 98.213  76.021  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CB  1 
ATOM   1071 C CG  . PHE A 1 141 ? 56.874 98.804  76.625  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CG  1 
ATOM   1072 C CD1 . PHE A 1 141 ? 56.969 99.689  77.689  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CD1 1 
ATOM   1073 C CD2 . PHE A 1 141 ? 55.625 98.454  76.173  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CD2 1 
ATOM   1074 C CE1 . PHE A 1 141 ? 55.831 100.218 78.262  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CE1 1 
ATOM   1075 C CE2 . PHE A 1 141 ? 54.496 98.982  76.744  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CE2 1 
ATOM   1076 C CZ  . PHE A 1 141 ? 54.594 99.867  77.779  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CZ  1 
ATOM   1077 N N   . LEU A 1 142 ? 56.955 95.441  76.570  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A N   1 
ATOM   1078 C CA  . LEU A 1 142 ? 55.718 94.759  76.922  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CA  1 
ATOM   1079 C C   . LEU A 1 142 ? 55.963 93.797  78.087  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A C   1 
ATOM   1080 O O   . LEU A 1 142 ? 55.082 93.585  78.928  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A O   1 
ATOM   1081 C CB  . LEU A 1 142 ? 55.171 93.988  75.717  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CB  1 
ATOM   1082 C CG  . LEU A 1 142 ? 54.606 94.815  74.554  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CG  1 
ATOM   1083 C CD1 . LEU A 1 142 ? 54.312 93.922  73.347  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CD1 1 
ATOM   1084 C CD2 . LEU A 1 142 ? 53.367 95.533  74.982  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 142  LEU A CD2 1 
ATOM   1085 N N   . SER A 1 143 ? 57.167 93.230  78.140  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 143  SER A N   1 
ATOM   1086 C CA  . SER A 1 143 ? 57.496 92.289  79.205  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 143  SER A CA  1 
ATOM   1087 C C   . SER A 1 143 ? 57.424 92.957  80.576  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 143  SER A C   1 
ATOM   1088 O O   . SER A 1 143 ? 57.217 92.280  81.580  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 143  SER A O   1 
ATOM   1089 C CB  . SER A 1 143 ? 58.852 91.590  78.957  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 143  SER A CB  1 
ATOM   1090 O OG  . SER A 1 143 ? 59.978 92.393  79.287  1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 143  SER A OG  1 
ATOM   1091 N N   . LYS A 1 144 ? 57.530 94.286  80.609  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A N   1 
ATOM   1092 C CA  . LYS A 1 144 ? 57.403 95.030  81.858  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A CA  1 
ATOM   1093 C C   . LYS A 1 144 ? 56.059 95.752  82.062  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A C   1 
ATOM   1094 O O   . LYS A 1 144 ? 55.847 96.367  83.107  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A O   1 
ATOM   1095 C CB  . LYS A 1 144 ? 58.540 96.052  81.981  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A CB  1 
ATOM   1096 C CG  . LYS A 1 144 ? 59.932 95.449  81.935  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A CG  1 
ATOM   1097 C CD  . LYS A 1 144 ? 60.986 96.491  82.256  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A CD  1 
ATOM   1098 C CE  . LYS A 1 144 ? 62.385 95.897  82.224  0.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A CE  1 
ATOM   1099 N NZ  . LYS A 1 144 ? 63.288 96.538  83.220  0.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 144  LYS A NZ  1 
ATOM   1100 N N   . ALA A 1 145 ? 55.152 95.684  81.091  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A N   1 
ATOM   1101 C CA  . ALA A 1 145 ? 53.880 96.399  81.197  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A CA  1 
ATOM   1102 C C   . ALA A 1 145 ? 52.813 95.631  81.983  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A C   1 
ATOM   1103 O O   . ALA A 1 145 ? 53.018 94.498  82.399  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A O   1 
ATOM   1104 C CB  . ALA A 1 145 ? 53.352 96.741  79.809  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A CB  1 
ATOM   1105 N N   . SER A 1 146 ? 51.663 96.254  82.186  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 146  SER A N   1 
ATOM   1106 C CA  . SER A 1 146 ? 50.573 95.580  82.859  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 146  SER A CA  1 
ATOM   1107 C C   . SER A 1 146 ? 50.100 94.389  82.015  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 146  SER A C   1 
ATOM   1108 O O   . SER A 1 146 ? 50.274 94.371  80.790  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 146  SER A O   1 
ATOM   1109 C CB  . SER A 1 146 ? 49.431 96.548  83.123  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 146  SER A CB  1 
ATOM   1110 O OG  . SER A 1 146 ? 48.686 96.788  81.946  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 146  SER A OG  1 
ATOM   1111 N N   . ASP A 1 147 ? 49.534 93.385  82.673  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A N   1 
ATOM   1112 C CA  . ASP A 1 147 ? 49.065 92.190  81.981  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CA  1 
ATOM   1113 C C   . ASP A 1 147 ? 48.019 92.569  80.940  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A C   1 
ATOM   1114 O O   . ASP A 1 147 ? 47.941 91.948  79.877  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A O   1 
ATOM   1115 C CB  . ASP A 1 147 ? 48.435 91.201  82.967  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CB  1 
ATOM   1116 C CG  . ASP A 1 147 ? 49.463 90.480  83.832  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CG  1 
ATOM   1117 O OD1 . ASP A 1 147 ? 50.637 90.325  83.414  1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A OD1 1 
ATOM   1118 O OD2 . ASP A 1 147 ? 49.165 90.018  84.952  1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A OD2 1 
ATOM   1119 N N   . THR A 1 148 ? 47.186 93.555  81.261  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 148  THR A N   1 
ATOM   1120 C CA  . THR A 1 148 ? 46.085 93.908  80.373  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 148  THR A CA  1 
ATOM   1121 C C   . THR A 1 148 ? 46.589 94.613  79.123  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 148  THR A C   1 
ATOM   1122 O O   . THR A 1 148 ? 45.999 94.474  78.048  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 148  THR A O   1 
ATOM   1123 C CB  . THR A 1 148 ? 45.071 94.816  81.060  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 148  THR A CB  1 
ATOM   1124 O OG1 . THR A 1 148 ? 45.721 96.004  81.516  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 148  THR A OG1 1 
ATOM   1125 C CG2 . THR A 1 148 ? 44.520 94.180  82.314  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 148  THR A CG2 1 
ATOM   1126 N N   . VAL A 1 149 ? 47.657 95.389  79.271  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A N   1 
ATOM   1127 C CA  . VAL A 1 149 ? 48.190 96.128  78.139  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CA  1 
ATOM   1128 C C   . VAL A 1 149 ? 48.882 95.119  77.259  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A C   1 
ATOM   1129 O O   . VAL A 1 149 ? 48.751 95.151  76.036  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A O   1 
ATOM   1130 C CB  . VAL A 1 149 ? 49.167 97.243  78.575  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CB  1 
ATOM   1131 C CG1 . VAL A 1 149 ? 50.145 97.572  77.459  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CG1 1 
ATOM   1132 C CG2 . VAL A 1 149 ? 48.397 98.467  78.971  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CG2 1 
ATOM   1133 N N   . ARG A 1 150 ? 49.595 94.196  77.894  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A N   1 
ATOM   1134 C CA  . ARG A 1 150 ? 50.296 93.160  77.168  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A CA  1 
ATOM   1135 C C   . ARG A 1 150 ? 49.302 92.286  76.374  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A C   1 
ATOM   1136 O O   . ARG A 1 150 ? 49.534 91.963  75.207  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A O   1 
ATOM   1137 C CB  . ARG A 1 150 ? 51.107 92.309  78.137  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A CB  1 
ATOM   1138 C CG  . ARG A 1 150 ? 51.739 91.102  77.516  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A CG  1 
ATOM   1139 C CD  . ARG A 1 150 ? 52.874 90.509  78.336  0.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A CD  1 
ATOM   1140 N NE  . ARG A 1 150 ? 53.414 89.295  77.730  0.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A NE  1 
ATOM   1141 C CZ  . ARG A 1 150 ? 54.420 88.593  78.237  0.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A CZ  1 
ATOM   1142 N NH1 . ARG A 1 150 ? 55.003 88.978  79.367  0.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A NH1 1 
ATOM   1143 N NH2 . ARG A 1 150 ? 54.845 87.500  77.615  0.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 150  ARG A NH2 1 
ATOM   1144 N N   . ALA A 1 151 ? 48.198 91.927  77.008  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A N   1 
ATOM   1145 C CA  . ALA A 1 151 ? 47.160 91.120  76.367  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A CA  1 
ATOM   1146 C C   . ALA A 1 151 ? 46.552 91.864  75.183  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A C   1 
ATOM   1147 O O   . ALA A 1 151 ? 46.269 91.268  74.150  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A O   1 
ATOM   1148 C CB  . ALA A 1 151 ? 46.053 90.785  77.377  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A CB  1 
ATOM   1149 N N   . ARG A 1 152 ? 46.315 93.158  75.350  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A N   1 
ATOM   1150 C CA  . ARG A 1 152 ? 45.736 93.964  74.286  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A CA  1 
ATOM   1151 C C   . ARG A 1 152 ? 46.668 94.067  73.078  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A C   1 
ATOM   1152 O O   . ARG A 1 152 ? 46.226 93.963  71.931  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A O   1 
ATOM   1153 C CB  . ARG A 1 152 ? 45.385 95.353  74.796  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A CB  1 
ATOM   1154 C CG  . ARG A 1 152 ? 44.529 96.127  73.805  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A CG  1 
ATOM   1155 C CD  . ARG A 1 152 ? 44.127 97.506  74.265  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A CD  1 
ATOM   1156 N NE  . ARG A 1 152 ? 43.194 97.468  75.381  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A NE  1 
ATOM   1157 C CZ  . ARG A 1 152 ? 43.530 97.682  76.651  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A CZ  1 
ATOM   1158 N NH1 . ARG A 1 152 ? 44.796 97.944  76.983  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A NH1 1 
ATOM   1159 N NH2 . ARG A 1 152 ? 42.595 97.643  77.591  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 152  ARG A NH2 1 
ATOM   1160 N N   . ALA A 1 153 ? 47.952 94.276  73.339  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A N   1 
ATOM   1161 C CA  . ALA A 1 153 ? 48.949 94.404  72.284  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CA  1 
ATOM   1162 C C   . ALA A 1 153 ? 49.078 93.091  71.555  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A C   1 
ATOM   1163 O O   . ALA A 1 153 ? 49.279 93.061  70.344  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A O   1 
ATOM   1164 C CB  . ALA A 1 153 ? 50.304 94.817  72.863  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CB  1 
ATOM   1165 N N   . GLU A 1 154 ? 48.946 92.002  72.304  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A N   1 
ATOM   1166 C CA  . GLU A 1 154 ? 49.123 90.660  71.750  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CA  1 
ATOM   1167 C C   . GLU A 1 154 ? 47.929 90.310  70.863  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A C   1 
ATOM   1168 O O   . GLU A 1 154 ? 48.080 89.759  69.772  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A O   1 
ATOM   1169 C CB  . GLU A 1 154 ? 49.284 89.619  72.878  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CB  1 
ATOM   1170 C CG  . GLU A 1 154 ? 49.243 88.166  72.398  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CG  1 
ATOM   1171 C CD  . GLU A 1 154 ? 49.409 87.135  73.523  1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CD  1 
ATOM   1172 O OE1 . GLU A 1 154 ? 48.654 87.194  74.532  1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A OE1 1 
ATOM   1173 O OE2 . GLU A 1 154 ? 50.293 86.248  73.389  1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A OE2 1 
ATOM   1174 N N   . ALA A 1 155 ? 46.746 90.645  71.329  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A N   1 
ATOM   1175 C CA  . ALA A 1 155 ? 45.529 90.321  70.597  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CA  1 
ATOM   1176 C C   . ALA A 1 155 ? 45.386 91.108  69.281  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A C   1 
ATOM   1177 O O   . ALA A 1 155 ? 44.873 90.593  68.289  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A O   1 
ATOM   1178 C CB  . ALA A 1 155 ? 44.334 90.546  71.480  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CB  1 
ATOM   1179 N N   A LEU A 1 156 ? 45.832 92.365  69.287  0.56 21.53 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A N   1 
ATOM   1180 N N   B LEU A 1 156 ? 45.828 92.355  69.263  0.44 20.69 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A N   1 
ATOM   1181 C CA  A LEU A 1 156 ? 45.826 93.199  68.086  0.56 20.45 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CA  1 
ATOM   1182 C CA  B LEU A 1 156 ? 45.718 93.132  68.044  0.44 19.00 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CA  1 
ATOM   1183 C C   A LEU A 1 156 ? 46.658 92.540  66.995  0.56 18.00 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A C   1 
ATOM   1184 C C   B LEU A 1 156 ? 46.668 92.570  66.972  0.44 17.67 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A C   1 
ATOM   1185 O O   A LEU A 1 156 ? 46.261 92.476  65.831  0.56 19.33 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A O   1 
ATOM   1186 O O   B LEU A 1 156 ? 46.344 92.586  65.784  0.44 18.92 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A O   1 
ATOM   1187 C CB  A LEU A 1 156 ? 46.414 94.583  68.382  0.56 18.60 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CB  1 
ATOM   1188 C CB  B LEU A 1 156 ? 45.970 94.611  68.323  0.44 17.72 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CB  1 
ATOM   1189 C CG  A LEU A 1 156 ? 45.487 95.546  69.116  0.56 22.55 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CG  1 
ATOM   1190 C CG  B LEU A 1 156 ? 47.428 95.032  68.332  0.44 14.60 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CG  1 
ATOM   1191 C CD1 A LEU A 1 156 ? 46.288 96.687  69.745  0.56 23.85 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD1 1 
ATOM   1192 C CD1 B LEU A 1 156 ? 47.822 95.506  66.970  0.44 16.19 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD1 1 
ATOM   1193 C CD2 A LEU A 1 156 ? 44.403 96.093  68.191  0.56 24.65 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD2 1 
ATOM   1194 C CD2 B LEU A 1 156 ? 47.655 96.130  69.378  0.44 20.21 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD2 1 
ATOM   1195 N N   . ARG A 1 157 ? 47.822 92.055  67.387  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A N   1 
ATOM   1196 C CA  . ARG A 1 157 ? 48.738 91.414  66.460  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CA  1 
ATOM   1197 C C   . ARG A 1 157 ? 48.288 90.013  66.020  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A C   1 
ATOM   1198 O O   . ARG A 1 157 ? 48.545 89.609  64.890  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A O   1 
ATOM   1199 C CB  . ARG A 1 157 ? 50.132 91.324  67.062  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CB  1 
ATOM   1200 C CG  . ARG A 1 157 ? 50.736 92.692  67.300  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CG  1 
ATOM   1201 C CD  . ARG A 1 157 ? 52.041 92.703  68.078  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CD  1 
ATOM   1202 N NE  . ARG A 1 157 ? 52.709 93.978  67.855  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NE  1 
ATOM   1203 C CZ  . ARG A 1 157 ? 52.252 95.145  68.308  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CZ  1 
ATOM   1204 N NH1 . ARG A 1 157 ? 51.134 95.216  69.043  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NH1 1 
ATOM   1205 N NH2 . ARG A 1 157 ? 52.914 96.252  68.022  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NH2 1 
ATOM   1206 N N   . ALA A 1 158 ? 47.650 89.270  66.912  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 158  ALA A N   1 
ATOM   1207 C CA  . ALA A 1 158 ? 47.216 87.913  66.587  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CA  1 
ATOM   1208 C C   . ALA A 1 158 ? 46.116 87.971  65.524  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 158  ALA A C   1 
ATOM   1209 O O   . ALA A 1 158 ? 45.940 87.040  64.745  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 158  ALA A O   1 
ATOM   1210 C CB  . ALA A 1 158 ? 46.709 87.200  67.834  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CB  1 
ATOM   1211 N N   . ALA A 1 159 ? 45.402 89.083  65.485  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 159  ALA A N   1 
ATOM   1212 C CA  . ALA A 1 159 ? 44.299 89.246  64.551  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 159  ALA A CA  1 
ATOM   1213 C C   . ALA A 1 159 ? 44.758 89.836  63.223  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 159  ALA A C   1 
ATOM   1214 O O   . ALA A 1 159 ? 43.942 90.189  62.395  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 159  ALA A O   1 
ATOM   1215 C CB  . ALA A 1 159 ? 43.242 90.133  65.156  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 159  ALA A CB  1 
ATOM   1216 N N   . MET A 1 160 ? 46.060 89.953  63.044  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 160  MET A N   1 
ATOM   1217 C CA  . MET A 1 160 ? 46.621 90.449  61.800  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 160  MET A CA  1 
ATOM   1218 C C   . MET A 1 160 ? 47.359 89.344  61.064  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 160  MET A C   1 
ATOM   1219 O O   . MET A 1 160 ? 47.806 88.378  61.668  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 160  MET A O   1 
ATOM   1220 C CB  . MET A 1 160 ? 47.580 91.600  62.084  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 160  MET A CB  1 
ATOM   1221 C CG  . MET A 1 160 ? 46.856 92.857  62.552  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 160  MET A CG  1 
ATOM   1222 S SD  . MET A 1 160 ? 47.998 94.226  62.973  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 160  MET A SD  1 
ATOM   1223 C CE  . MET A 1 160 ? 47.916 95.162  61.490  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 160  MET A CE  1 
ATOM   1224 N N   . ILE A 1 161 ? 47.501 89.497  59.753  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A N   1 
ATOM   1225 C CA  . ILE A 1 161 ? 48.392 88.621  59.013  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A CA  1 
ATOM   1226 C C   . ILE A 1 161 ? 49.813 89.149  59.077  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A C   1 
ATOM   1227 O O   . ILE A 1 161 ? 50.051 90.361  59.145  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A O   1 
ATOM   1228 C CB  . ILE A 1 161 ? 47.917 88.407  57.551  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A CB  1 
ATOM   1229 C CG1 . ILE A 1 161 ? 48.233 89.608  56.690  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A CG1 1 
ATOM   1230 C CG2 . ILE A 1 161 ? 46.403 88.139  57.498  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A CG2 1 
ATOM   1231 C CD1 . ILE A 1 161 ? 47.651 89.499  55.311  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 161  ILE A CD1 1 
ATOM   1232 N N   . SER A 1 162 ? 50.744 88.211  59.060  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 162  SER A N   1 
ATOM   1233 C CA  . SER A 1 162 ? 52.156 88.466  59.196  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 162  SER A CA  1 
ATOM   1234 C C   . SER A 1 162 ? 52.834 88.238  57.853  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 162  SER A C   1 
ATOM   1235 O O   . SER A 1 162 ? 52.587 87.234  57.186  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 162  SER A O   1 
ATOM   1236 C CB  . SER A 1 162 ? 52.726 87.514  60.247  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 162  SER A CB  1 
ATOM   1237 O OG  . SER A 1 162 ? 54.047 87.848  60.610  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 162  SER A OG  1 
ATOM   1238 N N   . VAL A 1 163 ? 53.666 89.192  57.448  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A N   1 
ATOM   1239 C CA  . VAL A 1 163 ? 54.393 89.130  56.177  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A CA  1 
ATOM   1240 C C   . VAL A 1 163 ? 55.889 89.237  56.478  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A C   1 
ATOM   1241 O O   . VAL A 1 163 ? 56.347 90.207  57.065  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A O   1 
ATOM   1242 C CB  . VAL A 1 163 ? 53.996 90.297  55.221  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A CB  1 
ATOM   1243 C CG1 . VAL A 1 163 ? 54.585 90.090  53.833  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A CG1 1 
ATOM   1244 C CG2 . VAL A 1 163 ? 52.507 90.424  55.123  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 163  VAL A CG2 1 
ATOM   1245 N N   . ASP A 1 164 ? 56.648 88.240  56.045  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A N   1 
ATOM   1246 C CA  . ASP A 1 164 ? 58.085 88.185  56.268  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A CA  1 
ATOM   1247 C C   . ASP A 1 164 ? 58.811 89.006  55.209  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A C   1 
ATOM   1248 O O   . ASP A 1 164 ? 58.974 88.554  54.092  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A O   1 
ATOM   1249 C CB  . ASP A 1 164 ? 58.523 86.716  56.185  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A CB  1 
ATOM   1250 C CG  . ASP A 1 164 ? 59.971 86.509  56.545  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A CG  1 
ATOM   1251 O OD1 . ASP A 1 164 ? 60.658 87.493  56.884  1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A OD1 1 
ATOM   1252 O OD2 . ASP A 1 164 ? 60.508 85.376  56.518  1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 164  ASP A OD2 1 
ATOM   1253 N N   . LEU A 1 165 ? 59.240 90.218  55.547  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A N   1 
ATOM   1254 C CA  . LEU A 1 165 ? 59.890 91.081  54.568  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CA  1 
ATOM   1255 C C   . LEU A 1 165 ? 61.361 90.725  54.394  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A C   1 
ATOM   1256 O O   . LEU A 1 165 ? 61.982 91.058  53.387  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A O   1 
ATOM   1257 C CB  . LEU A 1 165 ? 59.810 92.546  54.993  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CB  1 
ATOM   1258 C CG  . LEU A 1 165 ? 58.459 93.164  55.293  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CG  1 
ATOM   1259 C CD1 . LEU A 1 165 ? 58.633 94.671  55.531  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CD1 1 
ATOM   1260 C CD2 . LEU A 1 165 ? 57.440 92.920  54.206  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CD2 1 
ATOM   1261 N N   . ALA A 1 166 ? 61.907 90.097  55.422  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 166  ALA A N   1 
ATOM   1262 C CA  . ALA A 1 166 ? 63.316 89.745  55.512  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CA  1 
ATOM   1263 C C   . ALA A 1 166 ? 63.483 88.958  56.806  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 166  ALA A C   1 
ATOM   1264 O O   . ALA A 1 166 ? 62.613 88.988  57.684  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 166  ALA A O   1 
ATOM   1265 C CB  . ALA A 1 166 ? 64.181 90.985  55.542  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CB  1 
ATOM   1266 N N   . ASP A 1 167 ? 64.601 88.249  56.911  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A N   1 
ATOM   1267 C CA  . ASP A 1 167 ? 64.949 87.504  58.108  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CA  1 
ATOM   1268 C C   . ASP A 1 167 ? 64.692 88.305  59.363  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A C   1 
ATOM   1269 O O   . ASP A 1 167 ? 65.298 89.354  59.577  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A O   1 
ATOM   1270 C CB  . ASP A 1 167 ? 66.424 87.124  58.057  1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CB  1 
ATOM   1271 C CG  . ASP A 1 167 ? 66.653 85.789  57.381  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CG  1 
ATOM   1272 O OD1 . ASP A 1 167 ? 65.792 85.386  56.561  1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD1 1 
ATOM   1273 O OD2 . ASP A 1 167 ? 67.658 85.080  57.616  1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD2 1 
ATOM   1274 N N   . GLY A 1 168 ? 63.781 87.807  60.187  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A N   1 
ATOM   1275 C CA  . GLY A 1 168 ? 63.468 88.433  61.459  1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A CA  1 
ATOM   1276 C C   . GLY A 1 168 ? 62.647 89.708  61.360  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A C   1 
ATOM   1277 O O   . GLY A 1 168 ? 62.554 90.458  62.333  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A O   1 
ATOM   1278 N N   . ASP A 1 169 ? 62.053 89.969  60.198  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A N   1 
ATOM   1279 C CA  . ASP A 1 169 ? 61.347 91.231  59.997  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A CA  1 
ATOM   1280 C C   . ASP A 1 169 ? 59.923 90.992  59.559  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A C   1 
ATOM   1281 O O   . ASP A 1 169 ? 59.639 90.945  58.365  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A O   1 
ATOM   1282 C CB  . ASP A 1 169 ? 62.072 92.062  58.941  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A CB  1 
ATOM   1283 C CG  . ASP A 1 169 ? 61.453 93.443  58.742  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A CG  1 
ATOM   1284 O OD1 . ASP A 1 169 ? 60.514 93.845  59.475  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A OD1 1 
ATOM   1285 O OD2 . ASP A 1 169 ? 61.854 94.193  57.843  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 169  ASP A OD2 1 
ATOM   1286 N N   . GLU A 1 170 ? 59.009 90.835  60.506  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A N   1 
ATOM   1287 C CA  . GLU A 1 170 ? 57.632 90.597  60.123  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CA  1 
ATOM   1288 C C   . GLU A 1 170 ? 56.854 91.913  60.110  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A C   1 
ATOM   1289 O O   . GLU A 1 170 ? 56.982 92.749  60.999  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A O   1 
ATOM   1290 C CB  . GLU A 1 170 ? 56.948 89.562  61.026  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CB  1 
ATOM   1291 C CG  . GLU A 1 170 ? 57.607 88.177  61.034  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CG  1 
ATOM   1292 C CD  . GLU A 1 170 ? 57.354 87.332  59.783  1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A CD  1 
ATOM   1293 O OE1 . GLU A 1 170 ? 56.174 87.065  59.437  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A OE1 1 
ATOM   1294 O OE2 . GLU A 1 170 ? 58.353 86.903  59.159  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 170  GLU A OE2 1 
ATOM   1295 N N   . PHE A 1 171 ? 56.056 92.080  59.070  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A N   1 
ATOM   1296 C CA  . PHE A 1 171 ? 55.233 93.254  58.883  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CA  1 
ATOM   1297 C C   . PHE A 1 171 ? 53.776 92.788  59.023  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A C   1 
ATOM   1298 O O   . PHE A 1 171 ? 53.361 91.826  58.375  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A O   1 
ATOM   1299 C CB  . PHE A 1 171 ? 55.509 93.845  57.488  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CB  1 
ATOM   1300 C CG  . PHE A 1 171 ? 54.777 95.122  57.207  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CG  1 
ATOM   1301 C CD1 . PHE A 1 171 ? 55.229 96.324  57.724  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CD1 1 
ATOM   1302 C CD2 . PHE A 1 171 ? 53.640 95.120  56.419  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CD2 1 
ATOM   1303 C CE1 . PHE A 1 171 ? 54.549 97.498  57.455  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CE1 1 
ATOM   1304 C CE2 . PHE A 1 171 ? 52.949 96.280  56.161  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CE2 1 
ATOM   1305 C CZ  . PHE A 1 171 ? 53.404 97.474  56.665  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CZ  1 
ATOM   1306 N N   . LEU A 1 172 ? 53.018 93.436  59.889  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A N   1 
ATOM   1307 C CA  . LEU A 1 172 ? 51.641 93.017  60.151  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CA  1 
ATOM   1308 C C   . LEU A 1 172 ? 50.621 93.788  59.333  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A C   1 
ATOM   1309 O O   . LEU A 1 172 ? 50.701 95.010  59.194  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A O   1 
ATOM   1310 C CB  . LEU A 1 172 ? 51.339 93.125  61.638  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CB  1 
ATOM   1311 C CG  . LEU A 1 172 ? 52.383 92.432  62.511  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CG  1 
ATOM   1312 C CD1 . LEU A 1 172 ? 52.142 92.743  63.968  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CD1 1 
ATOM   1313 C CD2 . LEU A 1 172 ? 52.376 90.936  62.296  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CD2 1 
ATOM   1314 N N   . LEU A 1 173 ? 49.679 93.065  58.751  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A N   1 
ATOM   1315 C CA  . LEU A 1 173 ? 48.621 93.670  57.948  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A CA  1 
ATOM   1316 C C   . LEU A 1 173 ? 47.260 93.183  58.455  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A C   1 
ATOM   1317 O O   . LEU A 1 173 ? 47.131 92.074  58.964  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A O   1 
ATOM   1318 C CB  . LEU A 1 173 ? 48.749 93.265  56.479  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A CB  1 
ATOM   1319 C CG  . LEU A 1 173 ? 49.938 93.757  55.633  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A CG  1 
ATOM   1320 C CD1 . LEU A 1 173 ? 49.930 93.045  54.318  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A CD1 1 
ATOM   1321 C CD2 . LEU A 1 173 ? 49.875 95.216  55.412  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 173  LEU A CD2 1 
ATOM   1322 N N   . SER A 1 174 ? 46.243 94.005  58.311  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 174  SER A N   1 
ATOM   1323 C CA  . SER A 1 174 ? 44.904 93.537  58.584  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 174  SER A CA  1 
ATOM   1324 C C   . SER A 1 174 ? 44.566 92.500  57.531  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 174  SER A C   1 
ATOM   1325 O O   . SER A 1 174 ? 45.101 92.540  56.420  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 174  SER A O   1 
ATOM   1326 C CB  . SER A 1 174 ? 43.920 94.680  58.503  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 174  SER A CB  1 
ATOM   1327 O OG  . SER A 1 174 ? 43.599 94.975  57.174  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 174  SER A OG  1 
ATOM   1328 N N   . PRO A 1 175 ? 43.686 91.565  57.871  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A N   1 
ATOM   1329 C CA  . PRO A 1 175 ? 43.325 90.492  56.935  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A CA  1 
ATOM   1330 C C   . PRO A 1 175 ? 42.452 90.949  55.767  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A C   1 
ATOM   1331 O O   . PRO A 1 175 ? 42.154 90.163  54.872  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A O   1 
ATOM   1332 C CB  . PRO A 1 175 ? 42.556 89.497  57.820  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A CB  1 
ATOM   1333 C CG  . PRO A 1 175 ? 42.057 90.303  58.986  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A CG  1 
ATOM   1334 C CD  . PRO A 1 175 ? 43.002 91.440  59.172  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 175  PRO A CD  1 
ATOM   1335 N N   . ALA A 1 176 ? 42.041 92.203  55.774  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 176  ALA A N   1 
ATOM   1336 C CA  . ALA A 1 176 ? 41.065 92.666  54.811  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 176  ALA A CA  1 
ATOM   1337 C C   . ALA A 1 176 ? 41.644 93.086  53.439  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 176  ALA A C   1 
ATOM   1338 O O   . ALA A 1 176 ? 42.858 93.141  53.235  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 176  ALA A O   1 
ATOM   1339 C CB  . ALA A 1 176 ? 40.283 93.788  55.417  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 176  ALA A CB  1 
ATOM   1340 N N   . GLY A 1 177 ? 40.753 93.380  52.496  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 177  GLY A N   1 
ATOM   1341 C CA  . GLY A 1 177 ? 41.152 93.969  51.231  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 177  GLY A CA  1 
ATOM   1342 C C   . GLY A 1 177 ? 42.075 93.061  50.449  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 177  GLY A C   1 
ATOM   1343 O O   . GLY A 1 177 ? 41.882 91.856  50.422  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 177  GLY A O   1 
ATOM   1344 N N   . GLN A 1 178 ? 43.088 93.621  49.807  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A N   1 
ATOM   1345 C CA  . GLN A 1 178 ? 44.011 92.786  49.039  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A CA  1 
ATOM   1346 C C   . GLN A 1 178 ? 45.282 92.504  49.825  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A C   1 
ATOM   1347 O O   . GLN A 1 178 ? 46.319 92.144  49.257  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A O   1 
ATOM   1348 C CB  . GLN A 1 178 ? 44.330 93.410  47.683  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A CB  1 
ATOM   1349 C CG  . GLN A 1 178 ? 43.214 93.293  46.638  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A CG  1 
ATOM   1350 C CD  . GLN A 1 178 ? 42.729 91.849  46.408  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A CD  1 
ATOM   1351 O OE1 . GLN A 1 178 ? 43.527 90.946  46.179  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A OE1 1 
ATOM   1352 N NE2 . GLN A 1 178 ? 41.413 91.647  46.465  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 178  GLN A NE2 1 
ATOM   1353 N N   . ASN A 1 179 ? 45.205 92.644  51.143  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A N   1 
ATOM   1354 C CA  . ASN A 1 179 ? 46.347 92.312  51.984  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A CA  1 
ATOM   1355 C C   . ASN A 1 179 ? 46.838 90.866  51.889  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A C   1 
ATOM   1356 O O   . ASN A 1 179 ? 48.035 90.662  51.920  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A O   1 
ATOM   1357 C CB  . ASN A 1 179 ? 46.101 92.720  53.432  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A CB  1 
ATOM   1358 C CG  . ASN A 1 179 ? 46.151 94.214  53.617  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A CG  1 
ATOM   1359 O OD1 . ASN A 1 179 ? 46.665 94.944  52.759  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A OD1 1 
ATOM   1360 N ND2 . ASN A 1 179 ? 45.629 94.685  54.729  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 179  ASN A ND2 1 
ATOM   1361 N N   . PRO A 1 180 ? 45.957 89.865  51.787  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A N   1 
ATOM   1362 C CA  . PRO A 1 180 ? 46.414 88.484  51.533  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CA  1 
ATOM   1363 C C   . PRO A 1 180 ? 47.215 88.355  50.213  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A C   1 
ATOM   1364 O O   . PRO A 1 180 ? 48.244 87.687  50.183  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A O   1 
ATOM   1365 C CB  . PRO A 1 180 ? 45.103 87.678  51.474  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CB  1 
ATOM   1366 C CG  . PRO A 1 180 ? 44.113 88.502  52.263  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CG  1 
ATOM   1367 C CD  . PRO A 1 180 ? 44.487 89.940  51.940  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CD  1 
ATOM   1368 N N   . LEU A 1 181 ? 46.763 89.001  49.145  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A N   1 
ATOM   1369 C CA  . LEU A 1 181 ? 47.554 89.068  47.910  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CA  1 
ATOM   1370 C C   . LEU A 1 181 ? 48.946 89.735  48.142  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A C   1 
ATOM   1371 O O   . LEU A 1 181 ? 49.989 89.230  47.709  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A O   1 
ATOM   1372 C CB  . LEU A 1 181 ? 46.766 89.823  46.840  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CB  1 
ATOM   1373 C CG  . LEU A 1 181 ? 47.463 90.046  45.479  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CG  1 
ATOM   1374 C CD1 . LEU A 1 181 ? 48.012 88.746  44.897  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CD1 1 
ATOM   1375 C CD2 . LEU A 1 181 ? 46.497 90.679  44.541  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CD2 1 
ATOM   1376 N N   . LEU A 1 182 ? 48.965 90.871  48.826  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A N   1 
ATOM   1377 C CA  . LEU A 1 182 ? 50.218 91.534  49.142  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CA  1 
ATOM   1378 C C   . LEU A 1 182 ? 51.173 90.609  49.874  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A C   1 
ATOM   1379 O O   . LEU A 1 182 ? 52.377 90.597  49.595  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A O   1 
ATOM   1380 C CB  . LEU A 1 182 ? 49.952 92.795  49.956  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CB  1 
ATOM   1381 C CG  . LEU A 1 182 ? 51.088 93.770  50.242  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CG  1 
ATOM   1382 C CD1 . LEU A 1 182 ? 51.818 94.212  48.958  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CD1 1 
ATOM   1383 C CD2 . LEU A 1 182 ? 50.464 94.975  50.950  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CD2 1 
ATOM   1384 N N   . LYS A 1 183 ? 50.656 89.821  50.813  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A N   1 
ATOM   1385 C CA  . LYS A 1 183 ? 51.506 88.891  51.526  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CA  1 
ATOM   1386 C C   . LYS A 1 183 ? 52.136 87.912  50.536  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A C   1 
ATOM   1387 O O   . LYS A 1 183 ? 53.323 87.609  50.620  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A O   1 
ATOM   1388 C CB  . LYS A 1 183 ? 50.696 88.158  52.592  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CB  1 
ATOM   1389 C CG  . LYS A 1 183 ? 51.381 86.951  53.200  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CG  1 
ATOM   1390 C CD  . LYS A 1 183 ? 50.608 86.508  54.447  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CD  1 
ATOM   1391 C CE  . LYS A 1 183 ? 51.003 85.134  54.911  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A CE  1 
ATOM   1392 N NZ  . LYS A 1 183 ? 52.306 85.116  55.587  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 183  LYS A NZ  1 
ATOM   1393 N N   . LYS A 1 184 ? 51.340 87.435  49.586  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A N   1 
ATOM   1394 C CA  . LYS A 1 184 ? 51.842 86.526  48.550  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A CA  1 
ATOM   1395 C C   . LYS A 1 184 ? 52.834 87.171  47.581  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A C   1 
ATOM   1396 O O   . LYS A 1 184 ? 53.766 86.526  47.092  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A O   1 
ATOM   1397 C CB  . LYS A 1 184 ? 50.666 85.928  47.792  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A CB  1 
ATOM   1398 C CG  . LYS A 1 184 ? 49.951 84.859  48.612  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A CG  1 
ATOM   1399 C CD  . LYS A 1 184 ? 48.588 84.516  48.032  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A CD  1 
ATOM   1400 C CE  . LYS A 1 184 ? 47.904 83.415  48.825  0.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A CE  1 
ATOM   1401 N NZ  . LYS A 1 184 ? 46.618 82.997  48.201  0.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 184  LYS A NZ  1 
ATOM   1402 N N   . MET A 1 185 ? 52.652 88.450  47.302  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 185  MET A N   1 
ATOM   1403 C CA  . MET A 1 185 ? 53.609 89.147  46.470  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 185  MET A CA  1 
ATOM   1404 C C   . MET A 1 185 ? 54.977 89.111  47.139  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 185  MET A C   1 
ATOM   1405 O O   . MET A 1 185 ? 56.020 88.892  46.505  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 185  MET A O   1 
ATOM   1406 C CB  . MET A 1 185 ? 53.139 90.578  46.230  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 185  MET A CB  1 
ATOM   1407 C CG  . MET A 1 185 ? 51.912 90.646  45.327  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 185  MET A CG  1 
ATOM   1408 S SD  . MET A 1 185 ? 50.931 92.146  45.470  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 185  MET A SD  1 
ATOM   1409 C CE  . MET A 1 185 ? 52.091 93.404  45.034  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 185  MET A CE  1 
ATOM   1410 N N   . VAL A 1 186 ? 54.989 89.320  48.441  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A N   1 
ATOM   1411 C CA  . VAL A 1 186 ? 56.249 89.362  49.156  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A CA  1 
ATOM   1412 C C   . VAL A 1 186 ? 56.832 87.962  49.331  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A C   1 
ATOM   1413 O O   . VAL A 1 186 ? 58.043 87.740  49.162  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A O   1 
ATOM   1414 C CB  . VAL A 1 186 ? 56.054 90.005  50.525  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A CB  1 
ATOM   1415 C CG1 . VAL A 1 186 ? 57.285 89.841  51.356  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A CG1 1 
ATOM   1416 C CG2 . VAL A 1 186 ? 55.722 91.484  50.350  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 186  VAL A CG2 1 
ATOM   1417 N N   . GLU A 1 187 ? 55.967 87.010  49.659  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A N   1 
ATOM   1418 C CA  . GLU A 1 187 ? 56.433 85.710  50.112  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A CA  1 
ATOM   1419 C C   . GLU A 1 187 ? 56.507 84.679  48.985  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A C   1 
ATOM   1420 O O   . GLU A 1 187 ? 57.201 83.673  49.114  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A O   1 
ATOM   1421 C CB  . GLU A 1 187 ? 55.528 85.212  51.239  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A CB  1 
ATOM   1422 C CG  . GLU A 1 187 ? 55.780 85.962  52.532  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A CG  1 
ATOM   1423 C CD  . GLU A 1 187 ? 54.970 85.451  53.707  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A CD  1 
ATOM   1424 O OE1 . GLU A 1 187 ? 54.092 84.575  53.516  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A OE1 1 
ATOM   1425 O OE2 . GLU A 1 187 ? 55.231 85.954  54.824  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 187  GLU A OE2 1 
ATOM   1426 N N   . GLU A 1 188 ? 55.818 84.926  47.877  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A N   1 
ATOM   1427 C CA  . GLU A 1 188 ? 55.840 83.971  46.768  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A CA  1 
ATOM   1428 C C   . GLU A 1 188 ? 56.463 84.550  45.493  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A C   1 
ATOM   1429 O O   . GLU A 1 188 ? 57.248 83.878  44.814  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A O   1 
ATOM   1430 C CB  . GLU A 1 188 ? 54.430 83.484  46.472  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A CB  1 
ATOM   1431 C CG  . GLU A 1 188 ? 53.715 82.896  47.676  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A CG  1 
ATOM   1432 C CD  . GLU A 1 188 ? 54.413 81.678  48.215  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A CD  1 
ATOM   1433 O OE1 . GLU A 1 188 ? 55.110 80.996  47.425  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A OE1 1 
ATOM   1434 O OE2 . GLU A 1 188 ? 54.284 81.426  49.434  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 188  GLU A OE2 1 
ATOM   1435 N N   . PHE A 1 189 ? 56.127 85.791  45.155  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A N   1 
ATOM   1436 C CA  . PHE A 1 189 ? 56.700 86.411  43.952  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CA  1 
ATOM   1437 C C   . PHE A 1 189 ? 58.174 86.702  44.165  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A C   1 
ATOM   1438 O O   . PHE A 1 189 ? 59.005 86.314  43.346  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A O   1 
ATOM   1439 C CB  . PHE A 1 189 ? 55.986 87.706  43.574  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CB  1 
ATOM   1440 C CG  . PHE A 1 189 ? 56.662 88.457  42.458  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CG  1 
ATOM   1441 C CD1 . PHE A 1 189 ? 57.692 89.343  42.726  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CD1 1 
ATOM   1442 C CD2 . PHE A 1 189 ? 56.293 88.256  41.140  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CD2 1 
ATOM   1443 C CE1 . PHE A 1 189 ? 58.333 89.996  41.699  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CE1 1 
ATOM   1444 C CE2 . PHE A 1 189 ? 56.919 88.951  40.105  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CE2 1 
ATOM   1445 C CZ  . PHE A 1 189 ? 57.935 89.819  40.395  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 189  PHE A CZ  1 
ATOM   1446 N N   . MET A 1 190 ? 58.506 87.359  45.279  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 190  MET A N   1 
ATOM   1447 C CA  . MET A 1 190 ? 59.871 87.828  45.490  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CA  1 
ATOM   1448 C C   . MET A 1 190 ? 60.901 86.706  45.508  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 190  MET A C   1 
ATOM   1449 O O   . MET A 1 190 ? 61.890 86.796  44.813  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 190  MET A O   1 
ATOM   1450 C CB  . MET A 1 190 ? 59.988 88.732  46.725  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CB  1 
ATOM   1451 C CG  . MET A 1 190 ? 61.427 89.003  47.161  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CG  1 
ATOM   1452 S SD  . MET A 1 190 ? 61.573 90.424  48.301  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 190  MET A SD  1 
ATOM   1453 C CE  . MET A 1 190 ? 61.109 89.681  49.841  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CE  1 
ATOM   1454 N N   . PRO A 1 191 ? 60.689 85.635  46.261  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A N   1 
ATOM   1455 C CA  . PRO A 1 191 ? 61.661 84.536  46.264  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A CA  1 
ATOM   1456 C C   . PRO A 1 191 ? 61.876 83.925  44.875  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A C   1 
ATOM   1457 O O   . PRO A 1 191 ? 62.972 83.476  44.583  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A O   1 
ATOM   1458 C CB  . PRO A 1 191 ? 61.044 83.528  47.240  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A CB  1 
ATOM   1459 C CG  . PRO A 1 191 ? 60.123 84.341  48.076  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A CG  1 
ATOM   1460 C CD  . PRO A 1 191 ? 59.563 85.374  47.172  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 191  PRO A CD  1 
ATOM   1461 N N   . ARG A 1 192 ? 60.847 83.915  44.034  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A N   1 
ATOM   1462 C CA  . ARG A 1 192 ? 60.956 83.337  42.707  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A CA  1 
ATOM   1463 C C   . ARG A 1 192 ? 61.670 84.252  41.721  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A C   1 
ATOM   1464 O O   . ARG A 1 192 ? 62.514 83.805  40.955  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A O   1 
ATOM   1465 C CB  . ARG A 1 192 ? 59.574 83.012  42.154  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A CB  1 
ATOM   1466 C CG  . ARG A 1 192 ? 58.878 81.795  42.779  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A CG  1 
ATOM   1467 C CD  . ARG A 1 192 ? 57.462 81.600  42.253  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A CD  1 
ATOM   1468 N NE  . ARG A 1 192 ? 56.847 80.349  42.683  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A NE  1 
ATOM   1469 C CZ  . ARG A 1 192 ? 56.421 80.121  43.916  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A CZ  1 
ATOM   1470 N NH1 . ARG A 1 192 ? 56.530 81.048  44.859  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A NH1 1 
ATOM   1471 N NH2 . ARG A 1 192 ? 55.901 78.953  44.219  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 192  ARG A NH2 1 
ATOM   1472 N N   . PHE A 1 193 ? 61.326 85.539  41.736  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A N   1 
ATOM   1473 C CA  . PHE A 1 193 ? 61.747 86.436  40.681  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CA  1 
ATOM   1474 C C   . PHE A 1 193 ? 62.688 87.536  41.120  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A C   1 
ATOM   1475 O O   . PHE A 1 193 ? 63.368 88.109  40.277  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A O   1 
ATOM   1476 C CB  . PHE A 1 193 ? 60.527 87.037  40.009  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CB  1 
ATOM   1477 C CG  . PHE A 1 193 ? 59.651 86.012  39.377  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CG  1 
ATOM   1478 C CD1 . PHE A 1 193 ? 60.090 85.311  38.273  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CD1 1 
ATOM   1479 C CD2 . PHE A 1 193 ? 58.402 85.736  39.889  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CD2 1 
ATOM   1480 C CE1 . PHE A 1 193 ? 59.294 84.337  37.695  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CE1 1 
ATOM   1481 C CE2 . PHE A 1 193 ? 57.599 84.773  39.315  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CE2 1 
ATOM   1482 C CZ  . PHE A 1 193 ? 58.037 84.085  38.205  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 193  PHE A CZ  1 
ATOM   1483 N N   . ALA A 1 194 ? 62.781 87.796  42.421  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A N   1 
ATOM   1484 C CA  . ALA A 1 194 ? 63.671 88.861  42.908  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A CA  1 
ATOM   1485 C C   . ALA A 1 194 ? 64.275 88.498  44.252  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A C   1 
ATOM   1486 O O   . ALA A 1 194 ? 64.221 89.283  45.193  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A O   1 
ATOM   1487 C CB  . ALA A 1 194 ? 62.892 90.153  43.020  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A CB  1 
ATOM   1488 N N   . PRO A 1 195 ? 64.786 87.287  44.388  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A N   1 
ATOM   1489 C CA  . PRO A 1 195 ? 65.200 86.812  45.710  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A CA  1 
ATOM   1490 C C   . PRO A 1 195 ? 66.339 87.665  46.251  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A C   1 
ATOM   1491 O O   . PRO A 1 195 ? 67.213 88.077  45.494  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A O   1 
ATOM   1492 C CB  . PRO A 1 195 ? 65.666 85.386  45.436  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A CB  1 
ATOM   1493 C CG  . PRO A 1 195 ? 66.081 85.408  44.018  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A CG  1 
ATOM   1494 C CD  . PRO A 1 195 ? 65.015 86.270  43.347  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 195  PRO A CD  1 
ATOM   1495 N N   . GLY A 1 196 ? 66.302 87.954  47.539  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A N   1 
ATOM   1496 C CA  . GLY A 1 196 ? 67.296 88.823  48.164  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A CA  1 
ATOM   1497 C C   . GLY A 1 196 ? 66.929 90.302  48.084  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A C   1 
ATOM   1498 O O   . GLY A 1 196 ? 67.636 91.147  48.624  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 196  GLY A O   1 
ATOM   1499 N N   . ALA A 1 197 ? 65.849 90.633  47.382  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A N   1 
ATOM   1500 C CA  . ALA A 1 197 ? 65.501 92.046  47.202  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A CA  1 
ATOM   1501 C C   . ALA A 1 197 ? 65.089 92.656  48.541  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A C   1 
ATOM   1502 O O   . ALA A 1 197 ? 64.527 91.981  49.397  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A O   1 
ATOM   1503 C CB  . ALA A 1 197 ? 64.409 92.185  46.193  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A CB  1 
ATOM   1504 N N   . LYS A 1 198 ? 65.369 93.934  48.737  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A N   1 
ATOM   1505 C CA  . LYS A 1 198 ? 64.884 94.609  49.922  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CA  1 
ATOM   1506 C C   . LYS A 1 198 ? 63.544 95.291  49.688  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A C   1 
ATOM   1507 O O   . LYS A 1 198 ? 63.322 95.965  48.680  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A O   1 
ATOM   1508 C CB  . LYS A 1 198 ? 65.898 95.647  50.404  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CB  1 
ATOM   1509 C CG  . LYS A 1 198 ? 65.543 96.237  51.790  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CG  1 
ATOM   1510 C CD  . LYS A 1 198 ? 66.623 97.171  52.291  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CD  1 
ATOM   1511 C CE  . LYS A 1 198 ? 67.252 96.657  53.558  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CE  1 
ATOM   1512 N NZ  . LYS A 1 198 ? 66.295 96.607  54.706  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A NZ  1 
ATOM   1513 N N   . VAL A 1 199 ? 62.636 95.121  50.632  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A N   1 
ATOM   1514 C CA  . VAL A 1 199 ? 61.373 95.826  50.590  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A CA  1 
ATOM   1515 C C   . VAL A 1 199 ? 61.605 97.261  51.043  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A C   1 
ATOM   1516 O O   . VAL A 1 199 ? 61.901 97.511  52.216  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A O   1 
ATOM   1517 C CB  . VAL A 1 199 ? 60.336 95.175  51.515  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A CB  1 
ATOM   1518 C CG1 . VAL A 1 199 ? 59.074 96.025  51.543  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A CG1 1 
ATOM   1519 C CG2 . VAL A 1 199 ? 60.009 93.788  51.041  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 199  VAL A CG2 1 
ATOM   1520 N N   . LEU A 1 200 ? 61.488 98.207  50.117  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A N   1 
ATOM   1521 C CA  . LEU A 1 200 ? 61.742 99.614  50.420  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A CA  1 
ATOM   1522 C C   . LEU A 1 200 ? 60.455 100.340 50.749  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A C   1 
ATOM   1523 O O   . LEU A 1 200 ? 60.486 101.393 51.400  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A O   1 
ATOM   1524 C CB  . LEU A 1 200 ? 62.390 100.327 49.229  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A CB  1 
ATOM   1525 C CG  . LEU A 1 200 ? 63.787 99.886  48.803  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A CG  1 
ATOM   1526 C CD1 . LEU A 1 200 ? 64.307 100.903 47.807  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A CD1 1 
ATOM   1527 C CD2 . LEU A 1 200 ? 64.763 99.738  49.972  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A CD2 1 
ATOM   1528 N N   . TYR A 1 201 ? 59.329 99.809  50.255  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A N   1 
ATOM   1529 C CA  . TYR A 1 201 ? 58.008 100.321 50.616  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CA  1 
ATOM   1530 C C   . TYR A 1 201 ? 56.983 99.202  50.586  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A C   1 
ATOM   1531 O O   . TYR A 1 201 ? 56.999 98.374  49.684  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A O   1 
ATOM   1532 C CB  . TYR A 1 201 ? 57.560 101.467 49.690  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CB  1 
ATOM   1533 C CG  . TYR A 1 201 ? 56.190 101.983 50.049  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CG  1 
ATOM   1534 C CD1 . TYR A 1 201 ? 56.010 102.920 51.055  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CD1 1 
ATOM   1535 C CD2 . TYR A 1 201 ? 55.059 101.509 49.396  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CD2 1 
ATOM   1536 C CE1 . TYR A 1 201 ? 54.735 103.372 51.405  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CE1 1 
ATOM   1537 C CE2 . TYR A 1 201 ? 53.788 101.953 49.743  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CE2 1 
ATOM   1538 C CZ  . TYR A 1 201 ? 53.630 102.887 50.745  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A CZ  1 
ATOM   1539 O OH  . TYR A 1 201 ? 52.347 103.317 51.078  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 201  TYR A OH  1 
ATOM   1540 N N   . ILE A 1 202 ? 56.141 99.148  51.615  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A N   1 
ATOM   1541 C CA  . ILE A 1 202 ? 54.930 98.323  51.609  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A CA  1 
ATOM   1542 C C   . ILE A 1 202 ? 53.887 99.057  52.443  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A C   1 
ATOM   1543 O O   . ILE A 1 202 ? 54.211 99.655  53.458  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A O   1 
ATOM   1544 C CB  . ILE A 1 202 ? 55.192 96.897  52.149  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A CB  1 
ATOM   1545 C CG1 . ILE A 1 202 ? 53.914 96.072  52.136  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A CG1 1 
ATOM   1546 C CG2 . ILE A 1 202 ? 55.805 96.935  53.525  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A CG2 1 
ATOM   1547 C CD1 . ILE A 1 202 ? 54.120 94.619  52.551  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 202  ILE A CD1 1 
ATOM   1548 N N   . GLY A 1 203 ? 52.655 99.084  51.966  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A N   1 
ATOM   1549 C CA  . GLY A 1 203 ? 51.622 99.817  52.659  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A CA  1 
ATOM   1550 C C   . GLY A 1 203 ? 50.384 98.967  52.786  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A C   1 
ATOM   1551 O O   . GLY A 1 203 ? 49.948 98.317  51.830  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A O   1 
ATOM   1552 N N   . ASP A 1 204 ? 49.795 98.987  53.965  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A N   1 
ATOM   1553 C CA  . ASP A 1 204 ? 48.519 98.321  54.156  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A CA  1 
ATOM   1554 C C   . ASP A 1 204 ? 47.521 98.768  53.085  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A C   1 
ATOM   1555 O O   . ASP A 1 204 ? 47.349 99.973  52.867  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A O   1 
ATOM   1556 C CB  . ASP A 1 204 ? 47.987 98.666  55.527  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A CB  1 
ATOM   1557 C CG  . ASP A 1 204 ? 46.950 97.687  55.991  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A CG  1 
ATOM   1558 O OD1 . ASP A 1 204 ? 45.962 97.499  55.240  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A OD1 1 
ATOM   1559 O OD2 . ASP A 1 204 ? 47.076 97.044  57.065  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 204  ASP A OD2 1 
ATOM   1560 N N   . THR A 1 205 ? 46.862 97.827  52.401  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 205  THR A N   1 
ATOM   1561 C CA  . THR A 1 205 ? 45.911 98.234  51.358  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 205  THR A CA  1 
ATOM   1562 C C   . THR A 1 205 ? 44.586 98.700  51.926  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 205  THR A C   1 
ATOM   1563 O O   . THR A 1 205 ? 43.727 99.153  51.184  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 205  THR A O   1 
ATOM   1564 C CB  . THR A 1 205 ? 45.640 97.112  50.345  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 205  THR A CB  1 
ATOM   1565 O OG1 . THR A 1 205 ? 44.996 96.000  50.996  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 205  THR A OG1 1 
ATOM   1566 C CG2 . THR A 1 205 ? 46.956 96.568  49.774  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 205  THR A CG2 1 
ATOM   1567 N N   . ARG A 1 206 ? 44.424 98.597  53.238  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A N   1 
ATOM   1568 C CA  . ARG A 1 206 ? 43.200 99.047  53.883  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CA  1 
ATOM   1569 C C   . ARG A 1 206 ? 43.452 100.021 55.032  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A C   1 
ATOM   1570 O O   . ARG A 1 206 ? 42.516 100.608 55.563  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A O   1 
ATOM   1571 C CB  . ARG A 1 206 ? 42.422 97.839  54.393  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CB  1 
ATOM   1572 C CG  . ARG A 1 206 ? 41.601 97.173  53.316  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CG  1 
ATOM   1573 C CD  . ARG A 1 206 ? 40.425 98.013  52.836  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CD  1 
ATOM   1574 N NE  . ARG A 1 206 ? 39.708 97.382  51.723  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A NE  1 
ATOM   1575 C CZ  . ARG A 1 206 ? 38.831 96.394  51.857  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A CZ  1 
ATOM   1576 N NH1 . ARG A 1 206 ? 38.544 95.907  53.065  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A NH1 1 
ATOM   1577 N NH2 . ARG A 1 206 ? 38.234 95.888  50.782  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 206  ARG A NH2 1 
ATOM   1578 N N   . GLY A 1 207 ? 44.711 100.198 55.408  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A N   1 
ATOM   1579 C CA  . GLY A 1 207 ? 45.050 100.987 56.581  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A CA  1 
ATOM   1580 C C   . GLY A 1 207 ? 46.179 101.961 56.320  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A C   1 
ATOM   1581 O O   . GLY A 1 207 ? 46.635 102.110 55.182  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A O   1 
ATOM   1582 N N   . LYS A 1 208 ? 46.647 102.616 57.376  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A N   1 
ATOM   1583 C CA  . LYS A 1 208 ? 47.659 103.648 57.222  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A CA  1 
ATOM   1584 C C   . LYS A 1 208 ? 49.077 103.119 57.469  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A C   1 
ATOM   1585 O O   . LYS A 1 208 ? 50.062 103.830 57.228  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A O   1 
ATOM   1586 C CB  . LYS A 1 208 ? 47.353 104.799 58.182  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A CB  1 
ATOM   1587 C CG  . LYS A 1 208 ? 46.053 105.544 57.873  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A CG  1 
ATOM   1588 C CD  . LYS A 1 208 ? 45.750 106.596 58.927  0.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A CD  1 
ATOM   1589 C CE  . LYS A 1 208 ? 44.495 107.382 58.583  0.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A CE  1 
ATOM   1590 N NZ  . LYS A 1 208 ? 44.362 108.613 59.411  0.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 208  LYS A NZ  1 
ATOM   1591 N N   . HIS A 1 209 ? 49.177 101.875 57.943  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A N   1 
ATOM   1592 C CA  . HIS A 1 209 ? 50.448 101.307 58.358  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A CA  1 
ATOM   1593 C C   . HIS A 1 209 ? 51.354 101.097 57.128  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A C   1 
ATOM   1594 O O   . HIS A 1 209 ? 50.932 100.513 56.136  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A O   1 
ATOM   1595 C CB  . HIS A 1 209 ? 50.194 99.988  59.113  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A CB  1 
ATOM   1596 C CG  . HIS A 1 209 ? 51.436 99.341  59.640  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A CG  1 
ATOM   1597 N ND1 . HIS A 1 209 ? 52.515 100.061 60.105  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A ND1 1 
ATOM   1598 C CD2 . HIS A 1 209 ? 51.772 98.034  59.771  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A CD2 1 
ATOM   1599 C CE1 . HIS A 1 209 ? 53.471 99.228  60.480  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A CE1 1 
ATOM   1600 N NE2 . HIS A 1 209 ? 53.043 97.993  60.293  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 209  HIS A NE2 1 
ATOM   1601 N N   . THR A 1 210 ? 52.580 101.601 57.181  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 210  THR A N   1 
ATOM   1602 C CA  . THR A 1 210 ? 53.525 101.425 56.065  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 210  THR A CA  1 
ATOM   1603 C C   . THR A 1 210 ? 54.916 101.122 56.570  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 210  THR A C   1 
ATOM   1604 O O   . THR A 1 210 ? 55.211 101.314 57.749  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 210  THR A O   1 
ATOM   1605 C CB  . THR A 1 210 ? 53.621 102.695 55.173  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 210  THR A CB  1 
ATOM   1606 O OG1 . THR A 1 210 ? 54.251 103.740 55.910  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 210  THR A OG1 1 
ATOM   1607 C CG2 . THR A 1 210 ? 52.263 103.250 54.814  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 210  THR A CG2 1 
ATOM   1608 N N   . ARG A 1 211 ? 55.750 100.596 55.669  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A N   1 
ATOM   1609 C CA  . ARG A 1 211 ? 57.186 100.601 55.848  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A CA  1 
ATOM   1610 C C   . ARG A 1 211 ? 57.742 101.431 54.708  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A C   1 
ATOM   1611 O O   . ARG A 1 211 ? 57.357 101.213 53.572  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A O   1 
ATOM   1612 C CB  . ARG A 1 211 ? 57.740 99.178  55.766  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A CB  1 
ATOM   1613 C CG  . ARG A 1 211 ? 59.277 99.103  55.768  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A CG  1 
ATOM   1614 C CD  . ARG A 1 211 ? 59.938 99.339  57.126  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A CD  1 
ATOM   1615 N NE  . ARG A 1 211 ? 59.445 98.412  58.125  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A NE  1 
ATOM   1616 C CZ  . ARG A 1 211 ? 59.900 97.189  58.285  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A CZ  1 
ATOM   1617 N NH1 . ARG A 1 211 ? 60.872 96.717  57.508  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A NH1 1 
ATOM   1618 N NH2 . ARG A 1 211 ? 59.361 96.421  59.201  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 211  ARG A NH2 1 
ATOM   1619 N N   . PHE A 1 212 ? 58.631 102.369 55.009  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A N   1 
ATOM   1620 C CA  . PHE A 1 212 ? 59.167 103.311 54.019  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CA  1 
ATOM   1621 C C   . PHE A 1 212 ? 60.659 103.516 54.320  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A C   1 
ATOM   1622 O O   . PHE A 1 212 ? 61.023 104.114 55.338  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A O   1 
ATOM   1623 C CB  . PHE A 1 212 ? 58.388 104.642 54.073  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CB  1 
ATOM   1624 C CG  . PHE A 1 212 ? 58.895 105.724 53.109  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CG  1 
ATOM   1625 C CD1 . PHE A 1 212 ? 58.848 105.537 51.724  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD1 1 
ATOM   1626 C CD2 . PHE A 1 212 ? 59.381 106.935 53.587  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD2 1 
ATOM   1627 C CE1 . PHE A 1 212 ? 59.290 106.529 50.836  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE1 1 
ATOM   1628 C CE2 . PHE A 1 212 ? 59.832 107.944 52.697  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE2 1 
ATOM   1629 C CZ  . PHE A 1 212 ? 59.782 107.733 51.318  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CZ  1 
ATOM   1630 N N   . GLU A 1 213 ? 61.527 103.001 53.449  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A N   1 
ATOM   1631 C CA  . GLU A 1 213 ? 62.973 103.107 53.662  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A CA  1 
ATOM   1632 C C   . GLU A 1 213 ? 63.503 104.438 53.120  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A C   1 
ATOM   1633 O O   . GLU A 1 213 ? 64.210 104.510 52.100  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A O   1 
ATOM   1634 C CB  . GLU A 1 213 ? 63.721 101.925 53.065  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A CB  1 
ATOM   1635 C CG  . GLU A 1 213 ? 63.337 100.580 53.672  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A CG  1 
ATOM   1636 C CD  . GLU A 1 213 ? 64.016 100.348 55.015  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A CD  1 
ATOM   1637 O OE1 . GLU A 1 213 ? 64.879 101.170 55.390  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A OE1 1 
ATOM   1638 O OE2 . GLU A 1 213 ? 63.678 99.354  55.699  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 213  GLU A OE2 1 
ATOM   1639 N N   . LYS A 1 214 ? 63.156 105.493 53.848  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A N   1 
ATOM   1640 C CA  . LYS A 1 214 ? 63.425 106.865 53.453  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A CA  1 
ATOM   1641 C C   . LYS A 1 214 ? 64.873 107.096 53.053  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A C   1 
ATOM   1642 O O   . LYS A 1 214 ? 65.164 107.584 51.958  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A O   1 
ATOM   1643 C CB  . LYS A 1 214 ? 63.071 107.798 54.604  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A CB  1 
ATOM   1644 C CG  . LYS A 1 214 ? 63.146 109.269 54.219  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A CG  1 
ATOM   1645 C CD  . LYS A 1 214 ? 62.761 110.168 55.384  0.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A CD  1 
ATOM   1646 C CE  . LYS A 1 214 ? 63.069 111.627 55.090  0.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A CE  1 
ATOM   1647 N NZ  . LYS A 1 214 ? 62.004 112.269 54.271  0.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 214  LYS A NZ  1 
ATOM   1648 N N   . ARG A 1 215 ? 65.778 106.735 53.942  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A N   1 
ATOM   1649 C CA  . ARG A 1 215 ? 67.192 106.982 53.722  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A CA  1 
ATOM   1650 C C   . ARG A 1 215 ? 67.709 106.277 52.475  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A C   1 
ATOM   1651 O O   . ARG A 1 215 ? 68.433 106.869 51.673  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A O   1 
ATOM   1652 C CB  . ARG A 1 215 ? 68.002 106.545 54.942  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A CB  1 
ATOM   1653 C CG  . ARG A 1 215 ? 69.483 106.885 54.832  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A CG  1 
ATOM   1654 C CD  . ARG A 1 215 ? 70.375 106.093 55.784  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A CD  1 
ATOM   1655 N NE  . ARG A 1 215 ? 70.197 104.651 55.634  0.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A NE  1 
ATOM   1656 C CZ  . ARG A 1 215 ? 70.688 103.935 54.630  0.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A CZ  1 
ATOM   1657 N NH1 . ARG A 1 215 ? 71.396 104.521 53.673  0.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A NH1 1 
ATOM   1658 N NH2 . ARG A 1 215 ? 70.473 102.627 54.581  0.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 215  ARG A NH2 1 
ATOM   1659 N N   . ILE A 1 216 ? 67.363 105.011 52.309  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A N   1 
ATOM   1660 C CA  . ILE A 1 216 ? 67.789 104.307 51.120  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A CA  1 
ATOM   1661 C C   . ILE A 1 216 ? 67.235 104.975 49.874  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A C   1 
ATOM   1662 O O   . ILE A 1 216 ? 67.949 105.138 48.888  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A O   1 
ATOM   1663 C CB  . ILE A 1 216 ? 67.385 102.805 51.146  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A CB  1 
ATOM   1664 C CG1 . ILE A 1 216 ? 68.171 102.069 52.233  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A CG1 1 
ATOM   1665 C CG2 . ILE A 1 216 ? 67.674 102.175 49.783  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A CG2 1 
ATOM   1666 C CD1 . ILE A 1 216 ? 67.621 100.705 52.592  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 216  ILE A CD1 1 
ATOM   1667 N N   . PHE A 1 217 ? 65.961 105.348 49.905  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A N   1 
ATOM   1668 C CA  . PHE A 1 217 ? 65.346 105.976 48.741  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CA  1 
ATOM   1669 C C   . PHE A 1 217 ? 66.120 107.263 48.418  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A C   1 
ATOM   1670 O O   . PHE A 1 217 ? 66.523 107.500 47.272  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A O   1 
ATOM   1671 C CB  . PHE A 1 217 ? 63.886 106.306 49.032  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CB  1 
ATOM   1672 C CG  . PHE A 1 217 ? 62.902 105.258 48.562  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CG  1 
ATOM   1673 C CD1 . PHE A 1 217 ? 62.902 104.820 47.244  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CD1 1 
ATOM   1674 C CD2 . PHE A 1 217 ? 61.951 104.753 49.433  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CD2 1 
ATOM   1675 C CE1 . PHE A 1 217 ? 61.968 103.875 46.810  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CE1 1 
ATOM   1676 C CE2 . PHE A 1 217 ? 61.022 103.796 49.007  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CE2 1 
ATOM   1677 C CZ  . PHE A 1 217 ? 61.026 103.377 47.689  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 217  PHE A CZ  1 
ATOM   1678 N N   . GLU A 1 218 ? 66.340 108.080 49.444  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A N   1 
ATOM   1679 C CA  . GLU A 1 218 ? 66.943 109.396 49.254  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CA  1 
ATOM   1680 C C   . GLU A 1 218 ? 68.456 109.341 48.986  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A C   1 
ATOM   1681 O O   . GLU A 1 218 ? 68.926 109.865 47.975  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A O   1 
ATOM   1682 C CB  . GLU A 1 218 ? 66.634 110.277 50.457  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CB  1 
ATOM   1683 C CG  . GLU A 1 218 ? 65.131 110.447 50.680  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CG  1 
ATOM   1684 C CD  . GLU A 1 218 ? 64.772 111.479 51.745  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CD  1 
ATOM   1685 O OE1 . GLU A 1 218 ? 65.694 112.028 52.394  1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A OE1 1 
ATOM   1686 O OE2 . GLU A 1 218 ? 63.556 111.730 51.929  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A OE2 1 
ATOM   1687 N N   . GLU A 1 219 ? 69.215 108.689 49.854  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A N   1 
ATOM   1688 C CA  . GLU A 1 219 ? 70.671 108.728 49.734  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A CA  1 
ATOM   1689 C C   . GLU A 1 219 ? 71.201 107.769 48.669  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A C   1 
ATOM   1690 O O   . GLU A 1 219 ? 72.107 108.109 47.907  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A O   1 
ATOM   1691 C CB  . GLU A 1 219 ? 71.341 108.426 51.083  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A CB  1 
ATOM   1692 C CG  . GLU A 1 219 ? 70.928 109.386 52.192  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A CG  1 
ATOM   1693 C CD  . GLU A 1 219 ? 71.811 109.292 53.441  1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A CD  1 
ATOM   1694 O OE1 . GLU A 1 219 ? 72.612 108.330 53.549  1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A OE1 1 
ATOM   1695 O OE2 . GLU A 1 219 ? 71.707 110.191 54.316  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A OE2 1 
ATOM   1696 N N   . THR A 1 220 ? 70.668 106.555 48.642  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 220  THR A N   1 
ATOM   1697 C CA  . THR A 1 220 ? 71.103 105.580 47.666  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 220  THR A CA  1 
ATOM   1698 C C   . THR A 1 220 ? 70.528 105.868 46.277  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 220  THR A C   1 
ATOM   1699 O O   . THR A 1 220 ? 71.267 105.903 45.302  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 220  THR A O   1 
ATOM   1700 C CB  . THR A 1 220 ? 70.719 104.170 48.107  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 220  THR A CB  1 
ATOM   1701 O OG1 . THR A 1 220 ? 71.370 103.867 49.334  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 220  THR A OG1 1 
ATOM   1702 C CG2 . THR A 1 220 ? 71.288 103.149 47.161  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 220  THR A CG2 1 
ATOM   1703 N N   . LEU A 1 221 ? 69.215 106.088 46.192  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A N   1 
ATOM   1704 C CA  . LEU A 1 221 ? 68.526 106.095 44.898  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CA  1 
ATOM   1705 C C   . LEU A 1 221 ? 68.280 107.500 44.387  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A C   1 
ATOM   1706 O O   . LEU A 1 221 ? 67.976 107.697 43.214  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A O   1 
ATOM   1707 C CB  . LEU A 1 221 ? 67.197 105.327 45.019  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CB  1 
ATOM   1708 C CG  . LEU A 1 221 ? 67.399 103.805 45.197  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CG  1 
ATOM   1709 C CD1 . LEU A 1 221 ? 66.170 103.083 45.626  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CD1 1 
ATOM   1710 C CD2 . LEU A 1 221 ? 67.906 103.195 43.906  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CD2 1 
ATOM   1711 N N   . GLY A 1 222 ? 68.385 108.486 45.271  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 222  GLY A N   1 
ATOM   1712 C CA  . GLY A 1 222 ? 68.167 109.870 44.875  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 222  GLY A CA  1 
ATOM   1713 C C   . GLY A 1 222 ? 66.711 110.228 44.671  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 222  GLY A C   1 
ATOM   1714 O O   . GLY A 1 222 ? 66.394 111.141 43.908  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 222  GLY A O   1 
ATOM   1715 N N   . LEU A 1 223 ? 65.819 109.517 45.351  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A N   1 
ATOM   1716 C CA  . LEU A 1 223 ? 64.383 109.700 45.156  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CA  1 
ATOM   1717 C C   . LEU A 1 223 ? 63.673 110.324 46.367  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A C   1 
ATOM   1718 O O   . LEU A 1 223 ? 63.839 109.849 47.488  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A O   1 
ATOM   1719 C CB  . LEU A 1 223 ? 63.747 108.331 44.881  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CB  1 
ATOM   1720 C CG  . LEU A 1 223 ? 64.187 107.607 43.630  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CG  1 
ATOM   1721 C CD1 . LEU A 1 223 ? 63.522 106.203 43.583  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CD1 1 
ATOM   1722 C CD2 . LEU A 1 223 ? 63.827 108.446 42.420  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CD2 1 
ATOM   1723 N N   . THR A 1 224 ? 62.855 111.352 46.134  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 224  THR A N   1 
ATOM   1724 C CA  . THR A 1 224 ? 61.993 111.902 47.177  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 224  THR A CA  1 
ATOM   1725 C C   . THR A 1 224 ? 60.536 111.949 46.729  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 224  THR A C   1 
ATOM   1726 O O   . THR A 1 224 ? 60.238 111.956 45.532  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 224  THR A O   1 
ATOM   1727 C CB  . THR A 1 224 ? 62.459 113.311 47.566  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 224  THR A CB  1 
ATOM   1728 O OG1 . THR A 1 224 ? 62.572 114.125 46.394  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 224  THR A OG1 1 
ATOM   1729 C CG2 . THR A 1 224 ? 63.879 113.271 48.144  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 224  THR A CG2 1 
ATOM   1730 N N   . PHE A 1 225 ? 59.624 111.998 47.694  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A N   1 
ATOM   1731 C CA  . PHE A 1 225 ? 58.216 111.797 47.418  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CA  1 
ATOM   1732 C C   . PHE A 1 225 ? 57.318 112.853 48.054  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A C   1 
ATOM   1733 O O   . PHE A 1 225 ? 57.684 113.528 49.006  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A O   1 
ATOM   1734 C CB  . PHE A 1 225 ? 57.794 110.406 47.926  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CB  1 
ATOM   1735 C CG  . PHE A 1 225 ? 58.553 109.279 47.294  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CG  1 
ATOM   1736 C CD1 . PHE A 1 225 ? 59.794 108.905 47.785  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CD1 1 
ATOM   1737 C CD2 . PHE A 1 225 ? 58.046 108.614 46.187  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CD2 1 
ATOM   1738 C CE1 . PHE A 1 225 ? 60.501 107.877 47.200  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CE1 1 
ATOM   1739 C CE2 . PHE A 1 225 ? 58.757 107.597 45.592  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CE2 1 
ATOM   1740 C CZ  . PHE A 1 225 ? 59.986 107.225 46.101  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 225  PHE A CZ  1 
ATOM   1741 N N   . ASP A 1 226 ? 56.132 112.990 47.496  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A N   1 
ATOM   1742 C CA  . ASP A 1 226 ? 55.054 113.692 48.149  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A CA  1 
ATOM   1743 C C   . ASP A 1 226 ? 54.688 112.891 49.408  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A C   1 
ATOM   1744 O O   . ASP A 1 226 ? 54.225 111.746 49.302  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A O   1 
ATOM   1745 C CB  . ASP A 1 226 ? 53.882 113.726 47.183  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A CB  1 
ATOM   1746 C CG  . ASP A 1 226 ? 52.615 114.262 47.801  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A CG  1 
ATOM   1747 O OD1 . ASP A 1 226 ? 52.600 114.609 49.009  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A OD1 1 
ATOM   1748 O OD2 . ASP A 1 226 ? 51.578 114.362 47.129  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A OD2 1 
ATOM   1749 N N   . PRO A 1 227 ? 54.906 113.463 50.589  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A N   1 
ATOM   1750 C CA  . PRO A 1 227 ? 54.679 112.730 51.846  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A CA  1 
ATOM   1751 C C   . PRO A 1 227 ? 53.265 112.172 51.952  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A C   1 
ATOM   1752 O O   . PRO A 1 227 ? 53.020 111.260 52.756  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A O   1 
ATOM   1753 C CB  . PRO A 1 227 ? 54.920 113.786 52.924  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A CB  1 
ATOM   1754 C CG  . PRO A 1 227 ? 54.779 115.096 52.214  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A CG  1 
ATOM   1755 C CD  . PRO A 1 227 ? 55.368 114.838 50.831  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 227  PRO A CD  1 
ATOM   1756 N N   . HIS A 1 228 ? 52.356 112.696 51.137  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A N   1 
ATOM   1757 C CA  . HIS A 1 228 ? 50.975 112.243 51.132  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A CA  1 
ATOM   1758 C C   . HIS A 1 228 ? 50.564 111.682 49.763  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A C   1 
ATOM   1759 O O   . HIS A 1 228 ? 49.381 111.602 49.450  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A O   1 
ATOM   1760 C CB  . HIS A 1 228 ? 50.063 113.408 51.550  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A CB  1 
ATOM   1761 C CG  . HIS A 1 228 ? 50.436 114.013 52.873  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A CG  1 
ATOM   1762 N ND1 . HIS A 1 228 ? 51.277 115.100 52.985  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A ND1 1 
ATOM   1763 C CD2 . HIS A 1 228 ? 50.116 113.655 54.139  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A CD2 1 
ATOM   1764 C CE1 . HIS A 1 228 ? 51.444 115.396 54.262  1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A CE1 1 
ATOM   1765 N NE2 . HIS A 1 228 ? 50.751 114.534 54.984  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 228  HIS A NE2 1 
ATOM   1766 N N   . GLY A 1 229 ? 51.547 111.280 48.958  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 229  GLY A N   1 
ATOM   1767 C CA  . GLY A 1 229 ? 51.288 110.812 47.609  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 229  GLY A CA  1 
ATOM   1768 C C   . GLY A 1 229 ? 50.791 109.378 47.534  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 229  GLY A C   1 
ATOM   1769 O O   . GLY A 1 229 ? 50.846 108.639 48.516  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 229  GLY A O   1 
ATOM   1770 N N   . ARG A 1 230 ? 50.288 108.989 46.364  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A N   1 
ATOM   1771 C CA  . ARG A 1 230 ? 49.910 107.610 46.123  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A CA  1 
ATOM   1772 C C   . ARG A 1 230 ? 51.168 106.838 45.737  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A C   1 
ATOM   1773 O O   . ARG A 1 230 ? 52.032 107.355 45.025  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A O   1 
ATOM   1774 C CB  . ARG A 1 230 ? 48.850 107.510 45.041  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A CB  1 
ATOM   1775 C CG  . ARG A 1 230 ? 48.530 106.087 44.666  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A CG  1 
ATOM   1776 C CD  . ARG A 1 230 ? 47.420 105.933 43.626  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A CD  1 
ATOM   1777 N NE  . ARG A 1 230 ? 47.019 104.539 43.460  0.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A NE  1 
ATOM   1778 C CZ  . ARG A 1 230 ? 45.868 104.034 43.885  0.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A CZ  1 
ATOM   1779 N NH1 . ARG A 1 230 ? 44.988 104.805 44.511  0.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A NH1 1 
ATOM   1780 N NH2 . ARG A 1 230 ? 45.594 102.752 43.686  0.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 230  ARG A NH2 1 
ATOM   1781 N N   . MET A 1 231 ? 51.283 105.613 46.234  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 231  MET A N   1 
ATOM   1782 C CA  . MET A 1 231 ? 52.460 104.793 45.987  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 231  MET A CA  1 
ATOM   1783 C C   . MET A 1 231 ? 51.996 103.464 45.444  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 231  MET A C   1 
ATOM   1784 O O   . MET A 1 231 ? 50.846 103.078 45.658  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 231  MET A O   1 
ATOM   1785 C CB  . MET A 1 231 ? 53.203 104.565 47.297  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 231  MET A CB  1 
ATOM   1786 C CG  . MET A 1 231 ? 53.810 105.810 47.897  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 231  MET A CG  1 
ATOM   1787 S SD  . MET A 1 231 ? 55.336 106.205 47.070  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 231  MET A SD  1 
ATOM   1788 C CE  . MET A 1 231 ? 56.458 105.101 47.800  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 231  MET A CE  1 
ATOM   1789 N N   . PRO A 1 232 ? 52.880 102.736 44.779  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A N   1 
ATOM   1790 C CA  . PRO A 1 232 ? 52.594 101.333 44.475  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A CA  1 
ATOM   1791 C C   . PRO A 1 232 ? 52.430 100.629 45.821  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A C   1 
ATOM   1792 O O   . PRO A 1 232 ? 53.073 101.067 46.781  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A O   1 
ATOM   1793 C CB  . PRO A 1 232 ? 53.882 100.836 43.780  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A CB  1 
ATOM   1794 C CG  . PRO A 1 232 ? 54.698 102.003 43.514  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A CG  1 
ATOM   1795 C CD  . PRO A 1 232 ? 54.248 103.113 44.407  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A CD  1 
ATOM   1796 N N   . ASP A 1 233 ? 51.637 99.567  45.903  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A N   1 
ATOM   1797 C CA  . ASP A 1 233 ? 51.508 98.825  47.151  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A CA  1 
ATOM   1798 C C   . ASP A 1 233 ? 52.840 98.259  47.657  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A C   1 
ATOM   1799 O O   . ASP A 1 233 ? 53.038 98.097  48.858  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A O   1 
ATOM   1800 C CB  . ASP A 1 233 ? 50.502 97.690  46.999  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A CB  1 
ATOM   1801 C CG  . ASP A 1 233 ? 49.142 98.178  46.568  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A CG  1 
ATOM   1802 O OD1 . ASP A 1 233 ? 48.667 99.190  47.118  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A OD1 1 
ATOM   1803 O OD2 . ASP A 1 233 ? 48.475 97.622  45.672  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 233  ASP A OD2 1 
ATOM   1804 N N   . LEU A 1 234 ? 53.749 97.951  46.739  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A N   1 
ATOM   1805 C CA  . LEU A 1 234 ? 54.986 97.284  47.107  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A CA  1 
ATOM   1806 C C   . LEU A 1 234 ? 56.122 97.726  46.197  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A C   1 
ATOM   1807 O O   . LEU A 1 234 ? 55.984 97.765  44.964  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A O   1 
ATOM   1808 C CB  . LEU A 1 234 ? 54.797 95.755  47.043  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A CB  1 
ATOM   1809 C CG  . LEU A 1 234 ? 55.990 94.880  47.428  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A CG  1 
ATOM   1810 C CD1 . LEU A 1 234 ? 56.313 95.031  48.911  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A CD1 1 
ATOM   1811 C CD2 . LEU A 1 234 ? 55.712 93.412  47.088  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 234  LEU A CD2 1 
ATOM   1812 N N   . VAL A 1 235 ? 57.244 98.092  46.810  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A N   1 
ATOM   1813 C CA  . VAL A 1 235 ? 58.437 98.458  46.048  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CA  1 
ATOM   1814 C C   . VAL A 1 235 ? 59.619 97.628  46.542  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A C   1 
ATOM   1815 O O   . VAL A 1 235 ? 59.992 97.704  47.721  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A O   1 
ATOM   1816 C CB  . VAL A 1 235 ? 58.825 99.964  46.171  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CB  1 
ATOM   1817 C CG1 . VAL A 1 235 ? 60.150 100.213 45.426  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CG1 1 
ATOM   1818 C CG2 . VAL A 1 235 ? 57.741 100.858 45.620  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CG2 1 
ATOM   1819 N N   . LEU A 1 236 ? 60.193 96.839  45.635  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A N   1 
ATOM   1820 C CA  . LEU A 1 236 ? 61.330 95.988  45.932  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A CA  1 
ATOM   1821 C C   . LEU A 1 236 ? 62.571 96.511  45.250  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A C   1 
ATOM   1822 O O   . LEU A 1 236 ? 62.523 96.891  44.087  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A O   1 
ATOM   1823 C CB  . LEU A 1 236 ? 61.104 94.562  45.432  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A CB  1 
ATOM   1824 C CG  . LEU A 1 236 ? 59.814 93.832  45.796  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A CG  1 
ATOM   1825 C CD1 . LEU A 1 236 ? 59.840 92.433  45.211  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A CD1 1 
ATOM   1826 C CD2 . LEU A 1 236 ? 59.692 93.793  47.291  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 236  LEU A CD2 1 
ATOM   1827 N N   . HIS A 1 237 ? 63.698 96.502  45.961  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A N   1 
ATOM   1828 C CA  . HIS A 1 237 ? 64.966 96.904  45.365  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CA  1 
ATOM   1829 C C   . HIS A 1 237 ? 65.903 95.712  45.282  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A C   1 
ATOM   1830 O O   . HIS A 1 237 ? 66.352 95.166  46.306  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A O   1 
ATOM   1831 C CB  . HIS A 1 237 ? 65.614 98.010  46.185  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CB  1 
ATOM   1832 C CG  . HIS A 1 237 ? 66.891 98.535  45.611  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CG  1 
ATOM   1833 N ND1 . HIS A 1 237 ? 67.868 99.119  46.391  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A ND1 1 
ATOM   1834 C CD2 . HIS A 1 237 ? 67.333 98.612  44.334  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CD2 1 
ATOM   1835 C CE1 . HIS A 1 237 ? 68.856 99.532  45.616  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A CE1 1 
ATOM   1836 N NE2 . HIS A 1 237 ? 68.562 99.227  44.363  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 237  HIS A NE2 1 
ATOM   1837 N N   . ASP A 1 238 ? 66.196 95.307  44.054  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A N   1 
ATOM   1838 C CA  . ASP A 1 238 ? 67.104 94.199  43.825  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A CA  1 
ATOM   1839 C C   . ASP A 1 238 ? 68.412 94.866  43.514  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A C   1 
ATOM   1840 O O   . ASP A 1 238 ? 68.589 95.444  42.440  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A O   1 
ATOM   1841 C CB  . ASP A 1 238 ? 66.599 93.367  42.663  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A CB  1 
ATOM   1842 C CG  . ASP A 1 238 ? 67.499 92.215  42.333  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A CG  1 
ATOM   1843 O OD1 . ASP A 1 238 ? 68.741 92.321  42.529  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A OD1 1 
ATOM   1844 O OD2 . ASP A 1 238 ? 67.027 91.178  41.847  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A OD2 1 
ATOM   1845 N N   . LYS A 1 239 ? 69.327 94.855  44.478  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A N   1 
ATOM   1846 C CA  . LYS A 1 239 ? 70.533 95.631  44.316  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CA  1 
ATOM   1847 C C   . LYS A 1 239 ? 71.609 94.943  43.465  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A C   1 
ATOM   1848 O O   . LYS A 1 239 ? 72.569 95.564  43.076  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A O   1 
ATOM   1849 C CB  . LYS A 1 239 ? 71.082 96.028  45.674  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CB  1 
ATOM   1850 C CG  . LYS A 1 239 ? 71.862 94.959  46.364  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CG  1 
ATOM   1851 C CD  . LYS A 1 239 ? 72.373 95.490  47.709  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CD  1 
ATOM   1852 C CE  . LYS A 1 239 ? 73.206 94.459  48.469  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CE  1 
ATOM   1853 N NZ  . LYS A 1 239 ? 73.737 95.016  49.758  1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 239  LYS A NZ  1 
ATOM   1854 N N   . VAL A 1 240 ? 71.450 93.663  43.185  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A N   1 
ATOM   1855 C CA  . VAL A 1 240 ? 72.366 92.994  42.278  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A CA  1 
ATOM   1856 C C   . VAL A 1 240 ? 72.071 93.457  40.845  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A C   1 
ATOM   1857 O O   . VAL A 1 240 ? 72.970 93.851  40.110  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A O   1 
ATOM   1858 C CB  . VAL A 1 240 ? 72.242 91.471  42.387  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A CB  1 
ATOM   1859 C CG1 . VAL A 1 240 ? 73.151 90.770  41.347  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A CG1 1 
ATOM   1860 C CG2 . VAL A 1 240 ? 72.587 91.014  43.788  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 240  VAL A CG2 1 
ATOM   1861 N N   A ARG A 1 241 ? 70.805 93.441  40.453  0.56 18.96 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A N   1 
ATOM   1862 N N   B ARG A 1 241 ? 70.797 93.419  40.463  0.44 19.82 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A N   1 
ATOM   1863 C CA  A ARG A 1 241 ? 70.471 93.845  39.095  0.56 13.87 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CA  1 
ATOM   1864 C CA  B ARG A 1 241 ? 70.398 93.804  39.112  0.44 16.59 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CA  1 
ATOM   1865 C C   A ARG A 1 241 ? 70.233 95.323  38.990  0.56 15.20 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A C   1 
ATOM   1866 C C   B ARG A 1 241 ? 70.224 95.306  38.996  0.44 16.35 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A C   1 
ATOM   1867 O O   A ARG A 1 241 ? 70.104 95.863  37.891  0.56 15.25 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A O   1 
ATOM   1868 O O   B ARG A 1 241 ? 70.121 95.840  37.891  0.44 15.99 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A O   1 
ATOM   1869 C CB  A ARG A 1 241 ? 69.289 93.069  38.576  0.56 13.36 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CB  1 
ATOM   1870 C CB  B ARG A 1 241 ? 69.115 93.090  38.702  0.44 17.28 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CB  1 
ATOM   1871 C CG  A ARG A 1 241 ? 69.687 91.702  38.099  0.56 10.39 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CG  1 
ATOM   1872 C CG  B ARG A 1 241 ? 69.112 91.607  39.034  0.44 21.90 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CG  1 
ATOM   1873 C CD  A ARG A 1 241 ? 68.534 90.894  37.641  0.56 9.65  ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CD  1 
ATOM   1874 C CD  B ARG A 1 241 ? 67.975 90.827  38.419  0.44 19.86 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CD  1 
ATOM   1875 N NE  A ARG A 1 241 ? 67.619 90.603  38.736  0.56 10.83 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A NE  1 
ATOM   1876 N NE  B ARG A 1 241 ? 68.309 90.369  37.074  0.44 24.00 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A NE  1 
ATOM   1877 C CZ  A ARG A 1 241 ? 66.598 89.772  38.636  0.56 7.16  ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CZ  1 
ATOM   1878 C CZ  B ARG A 1 241 ? 67.601 89.478  36.389  0.44 19.89 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A CZ  1 
ATOM   1879 N NH1 A ARG A 1 241 ? 66.371 89.176  37.485  0.56 12.95 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A NH1 1 
ATOM   1880 N NH1 B ARG A 1 241 ? 66.519 88.939  36.934  0.44 24.10 ? ? ? ? ? ? 241  ARG A NH1 1 
ATOM   1881 N NH2 A ARG A 1 241 ? 65.802 89.531  39.684  0.56 3.97  ? ? ? ? ? ? 241  ARG A NH2 1 
ATOM   1882 N NH2 B ARG A 1 241 ? 67.974 89.121  35.155  0.44 7.13  ? ? ? ? ? ? 241  ARG A NH2 1 
ATOM   1883 N N   . LYS A 1 242 ? 70.202 95.994  40.136  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A N   1 
ATOM   1884 C CA  . LYS A 1 242 ? 69.951 97.425  40.143  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A CA  1 
ATOM   1885 C C   . LYS A 1 242 ? 68.580 97.706  39.520  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A C   1 
ATOM   1886 O O   . LYS A 1 242 ? 68.435 98.523  38.640  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A O   1 
ATOM   1887 C CB  . LYS A 1 242 ? 71.058 98.182  39.432  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A CB  1 
ATOM   1888 C CG  . LYS A 1 242 ? 72.420 97.999  40.107  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A CG  1 
ATOM   1889 C CD  . LYS A 1 242 ? 73.486 98.887  39.501  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A CD  1 
ATOM   1890 C CE  . LYS A 1 242 ? 74.767 98.854  40.318  0.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A CE  1 
ATOM   1891 N NZ  . LYS A 1 242 ? 75.773 99.833  39.822  0.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 242  LYS A NZ  1 
ATOM   1892 N N   . TRP A 1 243 ? 67.560 97.041  40.045  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A N   1 
ATOM   1893 C CA  . TRP A 1 243 ? 66.196 97.242  39.574  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CA  1 
ATOM   1894 C C   . TRP A 1 243 ? 65.310 97.564  40.770  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A C   1 
ATOM   1895 O O   . TRP A 1 243 ? 65.531 97.060  41.874  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A O   1 
ATOM   1896 C CB  . TRP A 1 243 ? 65.631 95.951  38.953  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CB  1 
ATOM   1897 C CG  . TRP A 1 243 ? 66.247 95.511  37.667  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CG  1 
ATOM   1898 C CD1 . TRP A 1 243 ? 67.134 96.191  36.886  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CD1 1 
ATOM   1899 C CD2 . TRP A 1 243 ? 66.006 94.274  37.013  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CD2 1 
ATOM   1900 N NE1 . TRP A 1 243 ? 67.466 95.441  35.785  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A NE1 1 
ATOM   1901 C CE2 . TRP A 1 243 ? 66.788 94.253  35.844  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CE2 1 
ATOM   1902 C CE3 . TRP A 1 243 ? 65.212 93.170  37.304  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CE3 1 
ATOM   1903 C CZ2 . TRP A 1 243 ? 66.776 93.188  34.962  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CZ2 1 
ATOM   1904 C CZ3 . TRP A 1 243 ? 65.207 92.103  36.424  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CZ3 1 
ATOM   1905 C CH2 . TRP A 1 243 ? 65.981 92.121  35.278  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 243  TRP A CH2 1 
ATOM   1906 N N   . LEU A 1 244 ? 64.315 98.407  40.525  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A N   1 
ATOM   1907 C CA  . LEU A 1 244 ? 63.207 98.581  41.429  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A CA  1 
ATOM   1908 C C   . LEU A 1 244 ? 62.009 97.865  40.827  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A C   1 
ATOM   1909 O O   . LEU A 1 244 ? 61.635 98.158  39.696  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A O   1 
ATOM   1910 C CB  . LEU A 1 244 ? 62.858 100.056 41.562  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A CB  1 
ATOM   1911 C CG  . LEU A 1 244 ? 63.865 100.897 42.313  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A CG  1 
ATOM   1912 C CD1 . LEU A 1 244 ? 63.561 102.374 42.119  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A CD1 1 
ATOM   1913 C CD2 . LEU A 1 244 ? 63.857 100.529 43.753  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A CD2 1 
ATOM   1914 N N   . PHE A 1 245 ? 61.428 96.914  41.556  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A N   1 
ATOM   1915 C CA  . PHE A 1 245 ? 60.132 96.371  41.171  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CA  1 
ATOM   1916 C C   . PHE A 1 245 ? 59.030 97.241  41.806  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A C   1 
ATOM   1917 O O   . PHE A 1 245 ? 58.962 97.372  43.022  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A O   1 
ATOM   1918 C CB  . PHE A 1 245 ? 59.970 94.910  41.643  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CB  1 
ATOM   1919 C CG  . PHE A 1 245 ? 60.833 93.909  40.901  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CG  1 
ATOM   1920 C CD1 . PHE A 1 245 ? 62.174 93.765  41.209  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CD1 1 
ATOM   1921 C CD2 . PHE A 1 245 ? 60.289 93.084  39.933  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CD2 1 
ATOM   1922 C CE1 . PHE A 1 245 ? 62.958 92.841  40.533  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CE1 1 
ATOM   1923 C CE2 . PHE A 1 245 ? 61.066 92.152  39.267  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CE2 1 
ATOM   1924 C CZ  . PHE A 1 245 ? 62.404 92.037  39.570  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 245  PHE A CZ  1 
ATOM   1925 N N   . LEU A 1 246 ? 58.177 97.841  40.984  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A N   1 
ATOM   1926 C CA  . LEU A 1 246 ? 57.028 98.589  41.466  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CA  1 
ATOM   1927 C C   . LEU A 1 246 ? 55.841 97.684  41.249  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A C   1 
ATOM   1928 O O   . LEU A 1 246 ? 55.571 97.310  40.108  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A O   1 
ATOM   1929 C CB  . LEU A 1 246 ? 56.846 99.883  40.671  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CB  1 
ATOM   1930 C CG  . LEU A 1 246 ? 58.110 100.728 40.523  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CG  1 
ATOM   1931 C CD1 . LEU A 1 246 ? 57.838 101.989 39.732  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CD1 1 
ATOM   1932 C CD2 . LEU A 1 246 ? 58.654 101.081 41.849  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CD2 1 
ATOM   1933 N N   . MET A 1 247 ? 55.144 97.323  42.329  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 247  MET A N   1 
ATOM   1934 C CA  . MET A 1 247 ? 54.144 96.291  42.245  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 247  MET A CA  1 
ATOM   1935 C C   . MET A 1 247 ? 52.813 96.721  42.883  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 247  MET A C   1 
ATOM   1936 O O   . MET A 1 247 ? 52.796 97.429  43.893  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 247  MET A O   1 
ATOM   1937 C CB  . MET A 1 247 ? 54.681 95.011  42.895  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 247  MET A CB  1 
ATOM   1938 C CG  . MET A 1 247 ? 56.081 94.618  42.395  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 247  MET A CG  1 
ATOM   1939 S SD  . MET A 1 247 ? 56.699 93.138  43.175  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 247  MET A SD  1 
ATOM   1940 C CE  . MET A 1 247 ? 55.513 91.955  42.666  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 247  MET A CE  1 
ATOM   1941 N N   . GLU A 1 248 ? 51.715 96.294  42.258  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A N   1 
ATOM   1942 C CA  . GLU A 1 248 ? 50.353 96.634  42.682  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A CA  1 
ATOM   1943 C C   . GLU A 1 248 ? 49.533 95.369  42.986  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A C   1 
ATOM   1944 O O   . GLU A 1 248 ? 49.486 94.413  42.188  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A O   1 
ATOM   1945 C CB  . GLU A 1 248 ? 49.672 97.460  41.610  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A CB  1 
ATOM   1946 C CG  . GLU A 1 248 ? 48.374 98.132  42.052  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A CG  1 
ATOM   1947 C CD  . GLU A 1 248 ? 48.597 99.357  42.926  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A CD  1 
ATOM   1948 O OE1 . GLU A 1 248 ? 49.769 99.647  43.279  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A OE1 1 
ATOM   1949 O OE2 . GLU A 1 248 ? 47.588 100.009 43.278  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 248  GLU A OE2 1 
ATOM   1950 N N   . ALA A 1 249 ? 48.932 95.348  44.168  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 249  ALA A N   1 
ATOM   1951 C CA  . ALA A 1 249 ? 47.950 94.332  44.529  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 249  ALA A CA  1 
ATOM   1952 C C   . ALA A 1 249 ? 46.612 94.873  44.061  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 249  ALA A C   1 
ATOM   1953 O O   . ALA A 1 249 ? 45.935 95.613  44.779  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 249  ALA A O   1 
ATOM   1954 C CB  . ALA A 1 249 ? 47.953 94.102  45.995  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 249  ALA A CB  1 
ATOM   1955 N N   . VAL A 1 250 ? 46.249 94.534  42.835  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A N   1 
ATOM   1956 C CA  . VAL A 1 250 ? 45.250 95.307  42.119  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CA  1 
ATOM   1957 C C   . VAL A 1 250 ? 43.892 95.256  42.799  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A C   1 
ATOM   1958 O O   . VAL A 1 250 ? 43.325 94.194  43.011  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A O   1 
ATOM   1959 C CB  . VAL A 1 250 ? 45.180 94.923  40.663  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CB  1 
ATOM   1960 C CG1 . VAL A 1 250 ? 44.073 95.693  39.936  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CG1 1 
ATOM   1961 C CG2 . VAL A 1 250 ? 46.514 95.240  40.014  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CG2 1 
ATOM   1962 N N   . LYS A 1 251 ? 43.409 96.426  43.183  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A N   1 
ATOM   1963 C CA  . LYS A 1 251 ? 42.144 96.525  43.898  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A CA  1 
ATOM   1964 C C   . LYS A 1 251 ? 41.215 97.434  43.097  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A C   1 
ATOM   1965 O O   . LYS A 1 251 ? 41.534 97.817  41.973  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A O   1 
ATOM   1966 C CB  . LYS A 1 251 ? 42.384 97.021  45.336  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A CB  1 
ATOM   1967 C CG  . LYS A 1 251 ? 43.034 98.388  45.434  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A CG  1 
ATOM   1968 C CD  . LYS A 1 251 ? 43.734 98.583  46.786  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A CD  1 
ATOM   1969 C CE  . LYS A 1 251 ? 45.201 98.127  46.755  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A CE  1 
ATOM   1970 N NZ  . LYS A 1 251 ? 45.864 98.524  45.482  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 251  LYS A NZ  1 
ATOM   1971 N N   . SER A 1 252 ? 40.058 97.771  43.652  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 252  SER A N   1 
ATOM   1972 C CA  . SER A 1 252 ? 39.039 98.485  42.884  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 252  SER A CA  1 
ATOM   1973 C C   . SER A 1 252 ? 39.596 99.780  42.304  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 252  SER A C   1 
ATOM   1974 O O   . SER A 1 252 ? 39.070 100.313 41.332  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 252  SER A O   1 
ATOM   1975 C CB  . SER A 1 252 ? 37.809 98.778  43.762  1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 252  SER A CB  1 
ATOM   1976 O OG  . SER A 1 252 ? 38.123 99.693  44.806  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 252  SER A OG  1 
ATOM   1977 N N   . LYS A 1 253 ? 40.663 100.282 42.913  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A N   1 
ATOM   1978 C CA  . LYS A 1 253 ? 41.309 101.510 42.451  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CA  1 
ATOM   1979 C C   . LYS A 1 253 ? 42.034 101.304 41.100  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A C   1 
ATOM   1980 O O   . LYS A 1 253 ? 42.407 102.270 40.424  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A O   1 
ATOM   1981 C CB  . LYS A 1 253 ? 42.300 102.001 43.513  1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CB  1 
ATOM   1982 C CG  . LYS A 1 253 ? 41.709 102.111 44.927  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CG  1 
ATOM   1983 C CD  . LYS A 1 253 ? 42.437 103.158 45.756  0.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CD  1 
ATOM   1984 C CE  . LYS A 1 253 ? 42.097 103.034 47.233  0.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CE  1 
ATOM   1985 N NZ  . LYS A 1 253 ? 43.032 103.814 48.090  0.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A NZ  1 
ATOM   1986 N N   . GLY A 1 254 ? 42.241 100.043 40.729  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 254  GLY A N   1 
ATOM   1987 C CA  . GLY A 1 254 ? 42.777 99.717  39.416  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 254  GLY A CA  1 
ATOM   1988 C C   . GLY A 1 254 ? 44.283 99.546  39.331  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 254  GLY A C   1 
ATOM   1989 O O   . GLY A 1 254 ? 45.027 99.837  40.258  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 254  GLY A O   1 
ATOM   1990 N N   . PRO A 1 255 ? 44.721 99.080  38.168  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A N   1 
ATOM   1991 C CA  . PRO A 1 255 ? 46.113 98.673  37.940  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A CA  1 
ATOM   1992 C C   . PRO A 1 255 ? 47.015 99.817  37.536  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A C   1 
ATOM   1993 O O   . PRO A 1 255 ? 46.561 100.958 37.468  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A O   1 
ATOM   1994 C CB  . PRO A 1 255 ? 45.983 97.715  36.767  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A CB  1 
ATOM   1995 C CG  . PRO A 1 255 ? 44.803 98.255  35.970  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A CG  1 
ATOM   1996 C CD  . PRO A 1 255 ? 43.882 98.896  36.970  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 255  PRO A CD  1 
ATOM   1997 N N   . PHE A 1 256 ? 48.287 99.517  37.252  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A N   1 
ATOM   1998 C CA  . PHE A 1 256 ? 49.083 100.437 36.477  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CA  1 
ATOM   1999 C C   . PHE A 1 256 ? 48.533 100.471 35.055  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A C   1 
ATOM   2000 O O   . PHE A 1 256 ? 48.799 99.556  34.262  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A O   1 
ATOM   2001 C CB  . PHE A 1 256 ? 50.544 100.014 36.413  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CB  1 
ATOM   2002 C CG  . PHE A 1 256 ? 51.190 99.804  37.753  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CG  1 
ATOM   2003 C CD1 . PHE A 1 256 ? 51.044 100.726 38.767  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CD1 1 
ATOM   2004 C CD2 . PHE A 1 256 ? 51.961 98.670  37.989  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CD2 1 
ATOM   2005 C CE1 . PHE A 1 256 ? 51.668 100.539 39.998  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CE1 1 
ATOM   2006 C CE2 . PHE A 1 256 ? 52.595 98.483  39.214  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CE2 1 
ATOM   2007 C CZ  . PHE A 1 256 ? 52.441 99.413  40.217  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CZ  1 
ATOM   2008 N N   . ASP A 1 257 ? 47.767 101.519 34.755  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A N   1 
ATOM   2009 C CA  . ASP A 1 257 ? 47.298 101.814 33.415  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A CA  1 
ATOM   2010 C C   . ASP A 1 257 ? 48.239 102.830 32.834  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A C   1 
ATOM   2011 O O   . ASP A 1 257 ? 49.256 103.148 33.439  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A O   1 
ATOM   2012 C CB  . ASP A 1 257 ? 45.854 102.332 33.425  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A CB  1 
ATOM   2013 C CG  . ASP A 1 257 ? 45.658 103.575 34.300  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A CG  1 
ATOM   2014 O OD1 . ASP A 1 257 ? 46.633 104.238 34.723  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A OD1 1 
ATOM   2015 O OD2 . ASP A 1 257 ? 44.520 103.965 34.596  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 257  ASP A OD2 1 
ATOM   2016 N N   . GLU A 1 258 ? 47.932 103.336 31.657  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A N   1 
ATOM   2017 C CA  . GLU A 1 258 ? 48.870 104.192 30.965  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A CA  1 
ATOM   2018 C C   . GLU A 1 258 ? 49.207 105.440 31.787  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A C   1 
ATOM   2019 O O   . GLU A 1 258 ? 50.378 105.798 31.904  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A O   1 
ATOM   2020 C CB  . GLU A 1 258 ? 48.367 104.572 29.578  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A CB  1 
ATOM   2021 C CG  . GLU A 1 258 ? 49.452 105.213 28.734  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A CG  1 
ATOM   2022 C CD  . GLU A 1 258 ? 48.928 105.908 27.493  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A CD  1 
ATOM   2023 O OE1 . GLU A 1 258 ? 47.873 105.480 26.955  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A OE1 1 
ATOM   2024 O OE2 . GLU A 1 258 ? 49.590 106.878 27.056  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 258  GLU A OE2 1 
ATOM   2025 N N   . GLU A 1 259 ? 48.208 106.087 32.381  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A N   1 
ATOM   2026 C CA  . GLU A 1 259 ? 48.486 107.297 33.166  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CA  1 
ATOM   2027 C C   . GLU A 1 259 ? 49.371 106.998 34.370  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A C   1 
ATOM   2028 O O   . GLU A 1 259 ? 50.333 107.696 34.600  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A O   1 
ATOM   2029 C CB  . GLU A 1 259 ? 47.218 108.004 33.682  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CB  1 
ATOM   2030 C CG  . GLU A 1 259 ? 47.563 109.120 34.687  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CG  1 
ATOM   2031 C CD  . GLU A 1 259 ? 47.523 108.703 36.171  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CD  1 
ATOM   2032 O OE1 . GLU A 1 259 ? 46.451 108.255 36.631  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A OE1 1 
ATOM   2033 O OE2 . GLU A 1 259 ? 48.547 108.876 36.912  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A OE2 1 
ATOM   2034 N N   . ARG A 1 260 ? 49.018 105.993 35.166  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A N   1 
ATOM   2035 C CA  . ARG A 1 260 ? 49.818 105.649 36.339  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A CA  1 
ATOM   2036 C C   . ARG A 1 260 ? 51.236 105.210 35.952  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A C   1 
ATOM   2037 O O   . ARG A 1 260 ? 52.193 105.512 36.653  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A O   1 
ATOM   2038 C CB  . ARG A 1 260 ? 49.163 104.553 37.182  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A CB  1 
ATOM   2039 C CG  . ARG A 1 260 ? 47.974 105.007 38.002  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A CG  1 
ATOM   2040 C CD  . ARG A 1 260 ? 47.509 103.965 38.999  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A CD  1 
ATOM   2041 N NE  . ARG A 1 260 ? 48.444 103.830 40.116  1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A NE  1 
ATOM   2042 C CZ  . ARG A 1 260 ? 48.393 102.855 41.011  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A CZ  1 
ATOM   2043 N NH1 . ARG A 1 260 ? 47.459 101.915 40.905  1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A NH1 1 
ATOM   2044 N NH2 . ARG A 1 260 ? 49.278 102.815 42.013  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 260  ARG A NH2 1 
ATOM   2045 N N   . HIS A 1 261 ? 51.358 104.496 34.845  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A N   1 
ATOM   2046 C CA  . HIS A 1 261 ? 52.659 104.066 34.351  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CA  1 
ATOM   2047 C C   . HIS A 1 261 ? 53.523 105.293 34.064  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A C   1 
ATOM   2048 O O   . HIS A 1 261 ? 54.677 105.374 34.504  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A O   1 
ATOM   2049 C CB  . HIS A 1 261 ? 52.475 103.205 33.111  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CB  1 
ATOM   2050 C CG  . HIS A 1 261 ? 53.700 102.470 32.679  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CG  1 
ATOM   2051 N ND1 . HIS A 1 261 ? 53.940 102.154 31.366  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A ND1 1 
ATOM   2052 C CD2 . HIS A 1 261 ? 54.757 101.986 33.380  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CD2 1 
ATOM   2053 C CE1 . HIS A 1 261 ? 55.096 101.519 31.266  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CE1 1 
ATOM   2054 N NE2 . HIS A 1 261 ? 55.606 101.388 32.479  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A NE2 1 
ATOM   2055 N N   . ARG A 1 262 ? 52.962 106.258 33.343  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A N   1 
ATOM   2056 C CA  . ARG A 1 262 ? 53.695 107.485 33.033  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A CA  1 
ATOM   2057 C C   . ARG A 1 262 ? 54.090 108.236 34.287  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A C   1 
ATOM   2058 O O   . ARG A 1 262 ? 55.208 108.710 34.408  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A O   1 
ATOM   2059 C CB  . ARG A 1 262 ? 52.857 108.422 32.182  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A CB  1 
ATOM   2060 C CG  . ARG A 1 262 ? 52.700 107.980 30.744  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A CG  1 
ATOM   2061 C CD  . ARG A 1 262 ? 51.937 109.008 29.921  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A CD  1 
ATOM   2062 N NE  . ARG A 1 262 ? 51.613 108.523 28.587  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A NE  1 
ATOM   2063 C CZ  . ARG A 1 262 ? 52.466 108.515 27.574  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A CZ  1 
ATOM   2064 N NH1 . ARG A 1 262 ? 53.704 108.980 27.741  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A NH1 1 
ATOM   2065 N NH2 . ARG A 1 262 ? 52.079 108.055 26.387  1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 262  ARG A NH2 1 
ATOM   2066 N N   . THR A 1 263 ? 53.139 108.356 35.200  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 263  THR A N   1 
ATOM   2067 C CA  . THR A 1 263 ? 53.332 109.066 36.457  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 263  THR A CA  1 
ATOM   2068 C C   . THR A 1 263 ? 54.429 108.458 37.297  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 263  THR A C   1 
ATOM   2069 O O   . THR A 1 263 ? 55.315 109.168 37.752  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 263  THR A O   1 
ATOM   2070 C CB  . THR A 1 263 ? 52.014 109.069 37.217  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 263  THR A CB  1 
ATOM   2071 O OG1 . THR A 1 263 ? 51.074 109.860 36.486  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 263  THR A OG1 1 
ATOM   2072 C CG2 . THR A 1 263 ? 52.154 109.743 38.549  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 263  THR A CG2 1 
ATOM   2073 N N   . LEU A 1 264 ? 54.376 107.131 37.467  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A N   1 
ATOM   2074 C CA  . LEU A 1 264 ? 55.360 106.392 38.229  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A CA  1 
ATOM   2075 C C   . LEU A 1 264 ? 56.743 106.330 37.566  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A C   1 
ATOM   2076 O O   . LEU A 1 264 ? 57.778 106.287 38.254  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A O   1 
ATOM   2077 C CB  . LEU A 1 264 ? 54.839 104.990 38.534  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A CB  1 
ATOM   2078 C CG  . LEU A 1 264 ? 53.629 104.938 39.472  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A CG  1 
ATOM   2079 C CD1 . LEU A 1 264 ? 53.063 103.526 39.603  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A CD1 1 
ATOM   2080 C CD2 . LEU A 1 264 ? 53.993 105.492 40.830  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 264  LEU A CD2 1 
ATOM   2081 N N   . ARG A 1 265 ? 56.780 106.323 36.240  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A N   1 
ATOM   2082 C CA  . ARG A 1 265 ? 58.051 106.346 35.534  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CA  1 
ATOM   2083 C C   . ARG A 1 265 ? 58.806 107.626 35.881  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A C   1 
ATOM   2084 O O   . ARG A 1 265 ? 60.025 107.611 36.062  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A O   1 
ATOM   2085 C CB  . ARG A 1 265 ? 57.840 106.280 34.030  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CB  1 
ATOM   2086 C CG  . ARG A 1 265 ? 57.722 104.856 33.469  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CG  1 
ATOM   2087 C CD  . ARG A 1 265 ? 57.801 104.810 31.950  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CD  1 
ATOM   2088 N NE  . ARG A 1 265 ? 57.990 103.451 31.443  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NE  1 
ATOM   2089 C CZ  . ARG A 1 265 ? 57.988 103.140 30.156  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CZ  1 
ATOM   2090 N NH1 . ARG A 1 265 ? 57.799 104.096 29.253  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NH1 1 
ATOM   2091 N NH2 . ARG A 1 265 ? 58.152 101.874 29.771  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NH2 1 
ATOM   2092 N N   . GLU A 1 266 ? 58.057 108.720 35.987  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A N   1 
ATOM   2093 C CA  . GLU A 1 266 ? 58.610 110.012 36.375  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A CA  1 
ATOM   2094 C C   . GLU A 1 266 ? 58.997 109.974 37.850  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A C   1 
ATOM   2095 O O   . GLU A 1 266 ? 60.132 110.247 38.188  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A O   1 
ATOM   2096 C CB  . GLU A 1 266 ? 57.590 111.108 36.116  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A CB  1 
ATOM   2097 C CG  . GLU A 1 266 ? 58.022 112.496 36.535  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A CG  1 
ATOM   2098 C CD  . GLU A 1 266 ? 59.222 112.958 35.746  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A CD  1 
ATOM   2099 O OE1 . GLU A 1 266 ? 59.167 112.851 34.513  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A OE1 1 
ATOM   2100 O OE2 . GLU A 1 266 ? 60.215 113.386 36.367  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 266  GLU A OE2 1 
ATOM   2101 N N   . LEU A 1 267 ? 58.063 109.587 38.715  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A N   1 
ATOM   2102 C CA  . LEU A 1 267 ? 58.313 109.555 40.154  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CA  1 
ATOM   2103 C C   . LEU A 1 267 ? 59.543 108.764 40.531  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A C   1 
ATOM   2104 O O   . LEU A 1 267 ? 60.366 109.211 41.339  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A O   1 
ATOM   2105 C CB  . LEU A 1 267 ? 57.080 109.020 40.891  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CB  1 
ATOM   2106 C CG  . LEU A 1 267 ? 57.125 109.033 42.407  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CG  1 
ATOM   2107 C CD1 . LEU A 1 267 ? 57.514 110.425 42.901  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CD1 1 
ATOM   2108 C CD2 . LEU A 1 267 ? 55.810 108.610 43.004  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CD2 1 
ATOM   2109 N N   . PHE A 1 268 ? 59.684 107.574 39.962  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A N   1 
ATOM   2110 C CA  . PHE A 1 268 ? 60.760 106.684 40.347  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CA  1 
ATOM   2111 C C   . PHE A 1 268 ? 61.960 106.743 39.393  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A C   1 
ATOM   2112 O O   . PHE A 1 268 ? 62.827 105.886 39.459  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A O   1 
ATOM   2113 C CB  . PHE A 1 268 ? 60.241 105.243 40.465  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CB  1 
ATOM   2114 C CG  . PHE A 1 268 ? 59.383 105.010 41.681  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CG  1 
ATOM   2115 C CD1 . PHE A 1 268 ? 58.024 105.229 41.640  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CD1 1 
ATOM   2116 C CD2 . PHE A 1 268 ? 59.950 104.588 42.866  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CD2 1 
ATOM   2117 C CE1 . PHE A 1 268 ? 57.249 105.025 42.752  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CE1 1 
ATOM   2118 C CE2 . PHE A 1 268 ? 59.178 104.359 43.978  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CE2 1 
ATOM   2119 C CZ  . PHE A 1 268 ? 57.828 104.590 43.929  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 268  PHE A CZ  1 
ATOM   2120 N N   . ALA A 1 269 ? 62.021 107.765 38.537  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 269  ALA A N   1 
ATOM   2121 C CA  . ALA A 1 269 ? 63.172 107.945 37.647  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CA  1 
ATOM   2122 C C   . ALA A 1 269 ? 64.466 108.245 38.443  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 269  ALA A C   1 
ATOM   2123 O O   . ALA A 1 269 ? 64.538 109.233 39.172  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 269  ALA A O   1 
ATOM   2124 C CB  . ALA A 1 269 ? 62.903 109.094 36.652  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CB  1 
ATOM   2125 N N   . THR A 1 270 ? 65.469 107.395 38.263  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 270  THR A N   1 
ATOM   2126 C CA  . THR A 1 270 ? 66.803 107.573 38.841  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 270  THR A CA  1 
ATOM   2127 C C   . THR A 1 270 ? 67.818 106.784 38.019  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 270  THR A C   1 
ATOM   2128 O O   . THR A 1 270 ? 67.496 105.720 37.502  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 270  THR A O   1 
ATOM   2129 C CB  . THR A 1 270 ? 66.844 107.114 40.312  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 270  THR A CB  1 
ATOM   2130 O OG1 . THR A 1 270 ? 68.202 106.921 40.719  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 270  THR A OG1 1 
ATOM   2131 C CG2 . THR A 1 270 ? 66.189 105.730 40.508  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 270  THR A CG2 1 
ATOM   2132 N N   . PRO A 1 271 ? 69.031 107.311 37.874  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A N   1 
ATOM   2133 C CA  . PRO A 1 271 ? 70.095 106.604 37.157  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A CA  1 
ATOM   2134 C C   . PRO A 1 271 ? 70.643 105.434 37.927  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A C   1 
ATOM   2135 O O   . PRO A 1 271 ? 71.355 104.643 37.347  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A O   1 
ATOM   2136 C CB  . PRO A 1 271 ? 71.170 107.677 36.959  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A CB  1 
ATOM   2137 C CG  . PRO A 1 271 ? 70.922 108.660 38.049  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A CG  1 
ATOM   2138 C CD  . PRO A 1 271 ? 69.467 108.639 38.330  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 271  PRO A CD  1 
ATOM   2139 N N   . VAL A 1 272 ? 70.266 105.296 39.191  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A N   1 
ATOM   2140 C CA  . VAL A 1 272 ? 70.782 104.241 40.055  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A CA  1 
ATOM   2141 C C   . VAL A 1 272 ? 70.056 102.891 39.891  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A C   1 
ATOM   2142 O O   . VAL A 1 272 ? 70.612 101.848 40.222  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A O   1 
ATOM   2143 C CB  . VAL A 1 272 ? 70.719 104.716 41.528  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A CB  1 
ATOM   2144 C CG1 . VAL A 1 272 ? 71.355 103.727 42.459  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A CG1 1 
ATOM   2145 C CG2 . VAL A 1 272 ? 71.391 106.078 41.651  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 272  VAL A CG2 1 
ATOM   2146 N N   . ALA A 1 273 ? 68.823 102.916 39.376  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 273  ALA A N   1 
ATOM   2147 C CA  . ALA A 1 273 ? 68.044 101.690 39.199  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 273  ALA A CA  1 
ATOM   2148 C C   . ALA A 1 273 ? 67.006 101.839 38.077  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 273  ALA A C   1 
ATOM   2149 O O   . ALA A 1 273 ? 66.440 102.912 37.885  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 273  ALA A O   1 
ATOM   2150 C CB  . ALA A 1 273 ? 67.338 101.320 40.502  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 273  ALA A CB  1 
ATOM   2151 N N   . GLY A 1 274 ? 66.796 100.756 37.324  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 274  GLY A N   1 
ATOM   2152 C CA  . GLY A 1 274 ? 65.767 100.698 36.305  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 274  GLY A CA  1 
ATOM   2153 C C   . GLY A 1 274 ? 64.493 100.148 36.929  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 274  GLY A C   1 
ATOM   2154 O O   . GLY A 1 274 ? 64.516 99.586  38.011  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 274  GLY A O   1 
ATOM   2155 N N   . LEU A 1 275 ? 63.382 100.306 36.227  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A N   1 
ATOM   2156 C CA  . LEU A 1 275 ? 62.073 99.976  36.779  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CA  1 
ATOM   2157 C C   . LEU A 1 275 ? 61.467 98.753  36.098  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A C   1 
ATOM   2158 O O   . LEU A 1 275 ? 61.547 98.616  34.873  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A O   1 
ATOM   2159 C CB  . LEU A 1 275 ? 61.148 101.155 36.568  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CB  1 
ATOM   2160 C CG  . LEU A 1 275 ? 61.656 102.483 37.123  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CG  1 
ATOM   2161 C CD1 . LEU A 1 275 ? 60.636 103.593 36.906  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CD1 1 
ATOM   2162 C CD2 . LEU A 1 275 ? 61.970 102.315 38.592  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 275  LEU A CD2 1 
ATOM   2163 N N   . VAL A 1 276 ? 60.868 97.885  36.901  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 276  VAL A N   1 
ATOM   2164 C CA  . VAL A 1 276 ? 60.057 96.777  36.430  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 276  VAL A CA  1 
ATOM   2165 C C   . VAL A 1 276 ? 58.668 96.937  37.082  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 276  VAL A C   1 
ATOM   2166 O O   . VAL A 1 276 ? 58.534 96.981  38.308  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 276  VAL A O   1 
ATOM   2167 C CB  . VAL A 1 276 ? 60.689 95.413  36.794  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 276  VAL A CB  1 
ATOM   2168 C CG1 . VAL A 1 276 ? 59.827 94.284  36.351  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 276  VAL A CG1 1 
ATOM   2169 C CG2 . VAL A 1 276 ? 62.084 95.247  36.156  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 276  VAL A CG2 1 
ATOM   2170 N N   . PHE A 1 277 ? 57.639 97.046  36.255  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 277  PHE A N   1 
ATOM   2171 C CA  . PHE A 1 277 ? 56.265 97.192  36.732  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CA  1 
ATOM   2172 C C   . PHE A 1 277 ? 55.516 95.868  36.714  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 277  PHE A C   1 
ATOM   2173 O O   . PHE A 1 277 ? 55.451 95.201  35.677  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 277  PHE A O   1 
ATOM   2174 C CB  . PHE A 1 277 ? 55.524 98.190  35.843  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CB  1 
ATOM   2175 C CG  . PHE A 1 277 ? 56.027 99.599  35.960  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CG  1 
ATOM   2176 C CD1 . PHE A 1 277 ? 57.184 99.989  35.320  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CD1 1 
ATOM   2177 C CD2 . PHE A 1 277 ? 55.331 100.534 36.716  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CD2 1 
ATOM   2178 C CE1 . PHE A 1 277 ? 57.646 101.269 35.427  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CE1 1 
ATOM   2179 C CE2 . PHE A 1 277 ? 55.787 101.813 36.822  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CE2 1 
ATOM   2180 C CZ  . PHE A 1 277 ? 56.944 102.192 36.154  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 277  PHE A CZ  1 
ATOM   2181 N N   . VAL A 1 278 ? 54.921 95.496  37.838  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A N   1 
ATOM   2182 C CA  . VAL A 1 278 ? 54.163 94.240  37.907  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CA  1 
ATOM   2183 C C   . VAL A 1 278 ? 52.773 94.468  38.518  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A C   1 
ATOM   2184 O O   . VAL A 1 278 ? 52.634 94.850  39.685  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A O   1 
ATOM   2185 C CB  . VAL A 1 278 ? 54.860 93.174  38.742  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CB  1 
ATOM   2186 C CG1 . VAL A 1 278 ? 54.212 91.807  38.539  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CG1 1 
ATOM   2187 C CG2 . VAL A 1 278 ? 56.367 93.118  38.447  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CG2 1 
ATOM   2188 N N   . ASN A 1 279 ? 51.748 94.251  37.712  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A N   1 
ATOM   2189 C CA  . ASN A 1 279 ? 50.372 94.184  38.229  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CA  1 
ATOM   2190 C C   . ASN A 1 279 ? 50.099 92.761  38.731  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A C   1 
ATOM   2191 O O   . ASN A 1 279 ? 50.260 91.808  37.977  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A O   1 
ATOM   2192 C CB  . ASN A 1 279 ? 49.379 94.534  37.123  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CB  1 
ATOM   2193 C CG  . ASN A 1 279 ? 49.320 96.018  36.826  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CG  1 
ATOM   2194 O OD1 . ASN A 1 279 ? 49.029 96.837  37.712  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A OD1 1 
ATOM   2195 N ND2 . ASN A 1 279 ? 49.571 96.376  35.572  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 279  ASN A ND2 1 
ATOM   2196 N N   . CYS A 1 280 ? 49.672 92.633  39.990  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 280  CYS A N   1 
ATOM   2197 C CA  . CYS A 1 280 ? 49.423 91.340  40.632  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 280  CYS A CA  1 
ATOM   2198 C C   . CYS A 1 280 ? 47.946 91.135  40.947  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 280  CYS A C   1 
ATOM   2199 O O   . CYS A 1 280 ? 47.257 92.091  41.285  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 280  CYS A O   1 
ATOM   2200 C CB  . CYS A 1 280 ? 50.222 91.242  41.906  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 280  CYS A CB  1 
ATOM   2201 S SG  . CYS A 1 280 ? 51.985 91.446  41.592  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 280  CYS A SG  1 
ATOM   2202 N N   . PHE A 1 281 ? 47.483 89.888  40.801  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A N   1 
ATOM   2203 C CA  . PHE A 1 281 ? 46.086 89.478  40.972  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CA  1 
ATOM   2204 C C   . PHE A 1 281 ? 46.085 88.127  41.658  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A C   1 
ATOM   2205 O O   . PHE A 1 281 ? 47.113 87.432  41.677  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A O   1 
ATOM   2206 C CB  . PHE A 1 281 ? 45.391 89.344  39.602  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CB  1 
ATOM   2207 C CG  . PHE A 1 281 ? 45.633 90.495  38.694  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CG  1 
ATOM   2208 C CD1 . PHE A 1 281 ? 46.773 90.551  37.919  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CD1 1 
ATOM   2209 C CD2 . PHE A 1 281 ? 44.739 91.539  38.619  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CD2 1 
ATOM   2210 C CE1 . PHE A 1 281 ? 47.016 91.632  37.090  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CE1 1 
ATOM   2211 C CE2 . PHE A 1 281 ? 44.979 92.618  37.785  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CE2 1 
ATOM   2212 C CZ  . PHE A 1 281 ? 46.134 92.657  37.021  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 281  PHE A CZ  1 
ATOM   2213 N N   . GLU A 1 282 ? 44.953 87.737  42.238  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A N   1 
ATOM   2214 C CA  . GLU A 1 282 ? 44.901 86.459  42.933  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A CA  1 
ATOM   2215 C C   . GLU A 1 282 ? 44.888 85.322  41.922  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A C   1 
ATOM   2216 O O   . GLU A 1 282 ? 45.366 84.238  42.217  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A O   1 
ATOM   2217 C CB  . GLU A 1 282 ? 43.696 86.369  43.891  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A CB  1 
ATOM   2218 C CG  . GLU A 1 282 ? 43.948 87.008  45.273  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A CG  1 
ATOM   2219 C CD  . GLU A 1 282 ? 44.905 86.227  46.176  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A CD  1 
ATOM   2220 O OE1 . GLU A 1 282 ? 45.407 85.164  45.773  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A OE1 1 
ATOM   2221 O OE2 . GLU A 1 282 ? 45.180 86.682  47.307  1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 282  GLU A OE2 1 
ATOM   2222 N N   . ASN A 1 283 ? 44.343 85.580  40.734  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A N   1 
ATOM   2223 C CA  . ASN A 1 283 ? 44.235 84.571  39.688  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A CA  1 
ATOM   2224 C C   . ASN A 1 283 ? 43.921 85.221  38.358  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A C   1 
ATOM   2225 O O   . ASN A 1 283 ? 43.613 86.413  38.294  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A O   1 
ATOM   2226 C CB  . ASN A 1 283 ? 43.145 83.567  40.056  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A CB  1 
ATOM   2227 C CG  . ASN A 1 283 ? 41.934 84.247  40.692  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A CG  1 
ATOM   2228 O OD1 . ASN A 1 283 ? 41.296 85.101  40.072  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A OD1 1 
ATOM   2229 N ND2 . ASN A 1 283 ? 41.676 83.929  41.955  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 283  ASN A ND2 1 
ATOM   2230 N N   . ARG A 1 284 ? 44.001 84.458  37.275  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A N   1 
ATOM   2231 C CA  . ARG A 1 284 ? 43.693 85.013  35.965  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CA  1 
ATOM   2232 C C   . ARG A 1 284 ? 42.218 85.421  35.857  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A C   1 
ATOM   2233 O O   . ARG A 1 284 ? 41.856 86.321  35.095  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A O   1 
ATOM   2234 C CB  . ARG A 1 284 ? 44.055 84.024  34.857  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CB  1 
ATOM   2235 C CG  . ARG A 1 284 ? 45.523 84.043  34.486  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CG  1 
ATOM   2236 C CD  . ARG A 1 284 ? 45.817 83.378  33.161  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CD  1 
ATOM   2237 N NE  . ARG A 1 284 ? 45.987 81.949  33.363  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A NE  1 
ATOM   2238 C CZ  . ARG A 1 284 ? 46.061 81.042  32.392  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CZ  1 
ATOM   2239 N NH1 . ARG A 1 284 ? 45.965 81.397  31.128  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A NH1 1 
ATOM   2240 N NH2 . ARG A 1 284 ? 46.277 79.774  32.706  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 284  ARG A NH2 1 
ATOM   2241 N N   . GLU A 1 285 ? 41.350 84.752  36.603  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A N   1 
ATOM   2242 C CA  . GLU A 1 285 ? 39.936 85.124  36.568  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CA  1 
ATOM   2243 C C   . GLU A 1 285 ? 39.785 86.587  37.039  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A C   1 
ATOM   2244 O O   . GLU A 1 285 ? 39.081 87.380  36.422  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A O   1 
ATOM   2245 C CB  . GLU A 1 285 ? 39.119 84.156  37.433  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CB  1 
ATOM   2246 C CG  . GLU A 1 285 ? 38.897 82.802  36.779  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CG  1 
ATOM   2247 C CD  . GLU A 1 285 ? 40.063 81.818  36.928  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CD  1 
ATOM   2248 O OE1 . GLU A 1 285 ? 40.985 82.020  37.764  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A OE1 1 
ATOM   2249 O OE2 . GLU A 1 285 ? 40.046 80.804  36.194  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A OE2 1 
ATOM   2250 N N   . ALA A 1 286 ? 40.505 86.941  38.097  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A N   1 
ATOM   2251 C CA  . ALA A 1 286 ? 40.471 88.294  38.647  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A CA  1 
ATOM   2252 C C   . ALA A 1 286 ? 41.130 89.302  37.724  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A C   1 
ATOM   2253 O O   . ALA A 1 286 ? 40.726 90.467  37.657  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A O   1 
ATOM   2254 C CB  . ALA A 1 286 ? 41.148 88.318  40.013  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A CB  1 
ATOM   2255 N N   . MET A 1 287 ? 42.149 88.855  36.991  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 287  MET A N   1 
ATOM   2256 C CA  . MET A 1 287 ? 42.852 89.717  36.062  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 287  MET A CA  1 
ATOM   2257 C C   . MET A 1 287 ? 41.977 90.176  34.893  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 287  MET A C   1 
ATOM   2258 O O   . MET A 1 287 ? 42.171 91.253  34.352  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 287  MET A O   1 
ATOM   2259 C CB  . MET A 1 287 ? 44.093 88.991  35.542  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 287  MET A CB  1 
ATOM   2260 C CG  . MET A 1 287 ? 44.917 89.787  34.572  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 287  MET A CG  1 
ATOM   2261 S SD  . MET A 1 287 ? 46.433 88.856  34.261  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 287  MET A SD  1 
ATOM   2262 C CE  . MET A 1 287 ? 47.029 89.730  32.930  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 287  MET A CE  1 
ATOM   2263 N N   . ARG A 1 288 ? 41.010 89.352  34.499  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A N   1 
ATOM   2264 C CA  . ARG A 1 288 ? 40.198 89.626  33.309  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A CA  1 
ATOM   2265 C C   . ARG A 1 288 ? 39.700 91.065  33.206  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A C   1 
ATOM   2266 O O   . ARG A 1 288 ? 39.776 91.693  32.144  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A O   1 
ATOM   2267 C CB  . ARG A 1 288 ? 38.964 88.707  33.299  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A CB  1 
ATOM   2268 C CG  . ARG A 1 288 ? 39.221 87.266  32.910  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A CG  1 
ATOM   2269 C CD  . ARG A 1 288 ? 37.960 86.402  32.979  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A CD  1 
ATOM   2270 N NE  . ARG A 1 288 ? 37.522 86.247  34.371  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A NE  1 
ATOM   2271 C CZ  . ARG A 1 288 ? 36.279 85.980  34.752  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A CZ  1 
ATOM   2272 N NH1 . ARG A 1 288 ? 35.319 85.849  33.848  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A NH1 1 
ATOM   2273 N NH2 . ARG A 1 288 ? 35.992 85.842  36.044  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 288  ARG A NH2 1 
ATOM   2274 N N   . GLN A 1 289 ? 39.132 91.579  34.292  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A N   1 
ATOM   2275 C CA  . GLN A 1 289 ? 38.400 92.837  34.193  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CA  1 
ATOM   2276 C C   . GLN A 1 289 ? 39.343 94.008  33.994  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A C   1 
ATOM   2277 O O   . GLN A 1 289 ? 38.970 95.033  33.415  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A O   1 
ATOM   2278 C CB  . GLN A 1 289 ? 37.484 93.060  35.411  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CB  1 
ATOM   2279 C CG  . GLN A 1 289 ? 38.173 93.341  36.718  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CG  1 
ATOM   2280 C CD  . GLN A 1 289 ? 37.273 94.087  37.727  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A CD  1 
ATOM   2281 O OE1 . GLN A 1 289 ? 36.726 95.153  37.420  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A OE1 1 
ATOM   2282 N NE2 . GLN A 1 289 ? 37.146 93.536  38.931  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 289  GLN A NE2 1 
ATOM   2283 N N   . TRP A 1 290 ? 40.582 93.828  34.436  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A N   1 
ATOM   2284 C CA  . TRP A 1 290 ? 41.603 94.852  34.301  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CA  1 
ATOM   2285 C C   . TRP A 1 290 ? 42.429 94.727  33.018  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A C   1 
ATOM   2286 O O   . TRP A 1 290 ? 43.145 95.652  32.660  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A O   1 
ATOM   2287 C CB  . TRP A 1 290 ? 42.519 94.785  35.520  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CB  1 
ATOM   2288 C CG  . TRP A 1 290 ? 41.782 94.904  36.813  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CG  1 
ATOM   2289 C CD1 . TRP A 1 290 ? 41.647 93.952  37.793  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CD1 1 
ATOM   2290 C CD2 . TRP A 1 290 ? 41.068 96.043  37.263  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CD2 1 
ATOM   2291 N NE1 . TRP A 1 290 ? 40.894 94.451  38.828  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A NE1 1 
ATOM   2292 C CE2 . TRP A 1 290 ? 40.518 95.732  38.517  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CE2 1 
ATOM   2293 C CE3 . TRP A 1 290 ? 40.846 97.317  36.735  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CE3 1 
ATOM   2294 C CZ2 . TRP A 1 290 ? 39.777 96.647  39.250  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CZ2 1 
ATOM   2295 C CZ3 . TRP A 1 290 ? 40.081 98.213  37.461  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CZ3 1 
ATOM   2296 C CH2 . TRP A 1 290 ? 39.562 97.873  38.698  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 290  TRP A CH2 1 
ATOM   2297 N N   . LEU A 1 291 ? 42.320 93.599  32.314  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A N   1 
ATOM   2298 C CA  . LEU A 1 291 ? 43.148 93.345  31.132  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CA  1 
ATOM   2299 C C   . LEU A 1 291 ? 43.254 94.496  30.114  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A C   1 
ATOM   2300 O O   . LEU A 1 291 ? 44.353 94.856  29.704  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A O   1 
ATOM   2301 C CB  . LEU A 1 291 ? 42.717 92.040  30.439  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CB  1 
ATOM   2302 C CG  . LEU A 1 291 ? 43.471 91.589  29.183  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CG  1 
ATOM   2303 C CD1 . LEU A 1 291 ? 44.964 91.269  29.531  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CD1 1 
ATOM   2304 C CD2 . LEU A 1 291 ? 42.814 90.352  28.578  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CD2 1 
ATOM   2305 N N   . PRO A 1 292 ? 42.139 95.073  29.675  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A N   1 
ATOM   2306 C CA  . PRO A 1 292 ? 42.202 96.145  28.698  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CA  1 
ATOM   2307 C C   . PRO A 1 292 ? 42.839 97.428  29.204  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A C   1 
ATOM   2308 O O   . PRO A 1 292 ? 43.244 98.236  28.374  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A O   1 
ATOM   2309 C CB  . PRO A 1 292 ? 40.719 96.379  28.314  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CB  1 
ATOM   2310 C CG  . PRO A 1 292 ? 40.009 95.187  28.795  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CG  1 
ATOM   2311 C CD  . PRO A 1 292 ? 40.751 94.743  30.035  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CD  1 
ATOM   2312 N N   . GLU A 1 293 ? 42.977 97.581  30.516  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A N   1 
ATOM   2313 C CA  . GLU A 1 293 ? 43.505 98.814  31.101  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A CA  1 
ATOM   2314 C C   . GLU A 1 293 ? 45.008 98.719  31.414  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A C   1 
ATOM   2315 O O   . GLU A 1 293 ? 45.635 99.734  31.695  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A O   1 
ATOM   2316 C CB  . GLU A 1 293 ? 42.784 99.089  32.423  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A CB  1 
ATOM   2317 C CG  . GLU A 1 293 ? 41.325 99.481  32.307  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A CG  1 
ATOM   2318 C CD  . GLU A 1 293 ? 40.711 99.804  33.663  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A CD  1 
ATOM   2319 O OE1 . GLU A 1 293 ? 41.301 100.621 34.425  1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A OE1 1 
ATOM   2320 O OE2 . GLU A 1 293 ? 39.640 99.244  33.963  1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 293  GLU A OE2 1 
ATOM   2321 N N   . LEU A 1 294 ? 45.581 97.515  31.393  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A N   1 
ATOM   2322 C CA  . LEU A 1 294 ? 46.997 97.365  31.769  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A CA  1 
ATOM   2323 C C   . LEU A 1 294 ? 47.876 98.141  30.808  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A C   1 
ATOM   2324 O O   . LEU A 1 294 ? 47.684 98.090  29.605  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A O   1 
ATOM   2325 C CB  . LEU A 1 294 ? 47.421 95.897  31.788  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A CB  1 
ATOM   2326 C CG  . LEU A 1 294 ? 46.598 94.979  32.692  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A CG  1 
ATOM   2327 C CD1 . LEU A 1 294 ? 47.223 93.601  32.788  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A CD1 1 
ATOM   2328 C CD2 . LEU A 1 294 ? 46.428 95.589  34.077  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 294  LEU A CD2 1 
ATOM   2329 N N   . ALA A 1 295 ? 48.841 98.873  31.343  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A N   1 
ATOM   2330 C CA  . ALA A 1 295 ? 49.816 99.545  30.520  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CA  1 
ATOM   2331 C C   . ALA A 1 295 ? 50.695 98.544  29.740  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A C   1 
ATOM   2332 O O   . ALA A 1 295 ? 51.034 97.479  30.246  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A O   1 
ATOM   2333 C CB  . ALA A 1 295 ? 50.689 100.460 31.388  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CB  1 
ATOM   2334 N N   . TRP A 1 296 ? 51.051 98.898  28.508  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A N   1 
ATOM   2335 C CA  . TRP A 1 296 ? 52.093 98.176  27.783  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CA  1 
ATOM   2336 C C   . TRP A 1 296 ? 53.440 98.391  28.470  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A C   1 
ATOM   2337 O O   . TRP A 1 296 ? 53.651 99.404  29.178  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A O   1 
ATOM   2338 C CB  . TRP A 1 296 ? 52.154 98.619  26.334  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CB  1 
ATOM   2339 C CG  . TRP A 1 296 ? 50.898 98.261  25.594  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CG  1 
ATOM   2340 C CD1 . TRP A 1 296 ? 49.952 99.119  25.116  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CD1 1 
ATOM   2341 C CD2 . TRP A 1 296 ? 50.440 96.944  25.279  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CD2 1 
ATOM   2342 N NE1 . TRP A 1 296 ? 48.936 98.415  24.525  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A NE1 1 
ATOM   2343 C CE2 . TRP A 1 296 ? 49.211 97.076  24.611  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CE2 1 
ATOM   2344 C CE3 . TRP A 1 296 ? 50.956 95.653  25.483  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CE3 1 
ATOM   2345 C CZ2 . TRP A 1 296 ? 48.493 95.979  24.154  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CZ2 1 
ATOM   2346 C CZ3 . TRP A 1 296 ? 50.246 94.570  25.031  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CZ3 1 
ATOM   2347 C CH2 . TRP A 1 296 ? 49.029 94.738  24.373  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 296  TRP A CH2 1 
ATOM   2348 N N   . GLU A 1 297 ? 54.334 97.437  28.245  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A N   1 
ATOM   2349 C CA  . GLU A 1 297 ? 55.668 97.403  28.856  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CA  1 
ATOM   2350 C C   . GLU A 1 297 ? 55.574 97.220  30.365  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A C   1 
ATOM   2351 O O   . GLU A 1 297 ? 56.337 97.799  31.127  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A O   1 
ATOM   2352 C CB  . GLU A 1 297 ? 56.508 98.601  28.430  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CB  1 
ATOM   2353 C CG  . GLU A 1 297 ? 56.726 98.627  26.921  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CG  1 
ATOM   2354 C CD  . GLU A 1 297 ? 57.579 99.782  26.437  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CD  1 
ATOM   2355 O OE1 . GLU A 1 297 ? 57.817 100.726 27.189  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A OE1 1 
ATOM   2356 O OE2 . GLU A 1 297 ? 57.997 99.740  25.277  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 297  GLU A OE2 1 
ATOM   2357 N N   . THR A 1 298 ? 54.608 96.392  30.766  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 298  THR A N   1 
ATOM   2358 C CA  . THR A 1 298 ? 54.439 95.963  32.142  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 298  THR A CA  1 
ATOM   2359 C C   . THR A 1 298 ? 54.242 94.453  32.190  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 298  THR A C   1 
ATOM   2360 O O   . THR A 1 298 ? 53.963 93.807  31.187  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 298  THR A O   1 
ATOM   2361 C CB  . THR A 1 298 ? 53.265 96.691  32.852  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 298  THR A CB  1 
ATOM   2362 O OG1 . THR A 1 298 ? 51.989 96.308  32.276  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 298  THR A OG1 1 
ATOM   2363 C CG2 . THR A 1 298 ? 53.379 98.192  32.679  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 298  THR A CG2 1 
ATOM   2364 N N   . GLU A 1 299 ? 54.405 93.897  33.373  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A N   1 
ATOM   2365 C CA  . GLU A 1 299 ? 54.200 92.489  33.604  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CA  1 
ATOM   2366 C C   . GLU A 1 299 ? 52.960 92.278  34.474  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A C   1 
ATOM   2367 O O   . GLU A 1 299 ? 52.484 93.187  35.152  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A O   1 
ATOM   2368 C CB  . GLU A 1 299 ? 55.381 91.899  34.369  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CB  1 
ATOM   2369 C CG  . GLU A 1 299 ? 56.700 92.614  34.144  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CG  1 
ATOM   2370 C CD  . GLU A 1 299 ? 57.111 92.585  32.701  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CD  1 
ATOM   2371 O OE1 . GLU A 1 299 ? 56.762 91.594  32.016  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A OE1 1 
ATOM   2372 O OE2 . GLU A 1 299 ? 57.759 93.559  32.253  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A OE2 1 
ATOM   2373 N N   . ALA A 1 300 ? 52.479 91.044  34.477  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 300  ALA A N   1 
ATOM   2374 C CA  . ALA A 1 300 ? 51.375 90.656  35.336  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 300  ALA A CA  1 
ATOM   2375 C C   . ALA A 1 300 ? 51.680 89.302  35.947  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 300  ALA A C   1 
ATOM   2376 O O   . ALA A 1 300 ? 52.267 88.432  35.306  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 300  ALA A O   1 
ATOM   2377 C CB  . ALA A 1 300 ? 50.054 90.611  34.525  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 300  ALA A CB  1 
ATOM   2378 N N   . TRP A 1 301 ? 51.265 89.123  37.196  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A N   1 
ATOM   2379 C CA  . TRP A 1 301 ? 51.549 87.911  37.941  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CA  1 
ATOM   2380 C C   . TRP A 1 301 ? 50.294 87.545  38.716  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A C   1 
ATOM   2381 O O   . TRP A 1 301 ? 49.616 88.419  39.245  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A O   1 
ATOM   2382 C CB  . TRP A 1 301 ? 52.699 88.151  38.906  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CB  1 
ATOM   2383 C CG  . TRP A 1 301 ? 53.074 86.990  39.782  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CG  1 
ATOM   2384 C CD1 . TRP A 1 301 ? 53.825 85.912  39.433  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CD1 1 
ATOM   2385 C CD2 . TRP A 1 301 ? 52.736 86.810  41.159  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CD2 1 
ATOM   2386 N NE1 . TRP A 1 301 ? 53.988 85.076  40.510  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A NE1 1 
ATOM   2387 C CE2 . TRP A 1 301 ? 53.317 85.600  41.582  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CE2 1 
ATOM   2388 C CE3 . TRP A 1 301 ? 51.995 87.554  42.091  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CE3 1 
ATOM   2389 C CZ2 . TRP A 1 301 ? 53.187 85.121  42.887  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CZ2 1 
ATOM   2390 C CZ3 . TRP A 1 301 ? 51.871 87.071  43.391  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CZ3 1 
ATOM   2391 C CH2 . TRP A 1 301 ? 52.455 85.871  43.772  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 301  TRP A CH2 1 
ATOM   2392 N N   . VAL A 1 302 ? 49.978 86.259  38.756  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A N   1 
ATOM   2393 C CA  . VAL A 1 302 ? 48.807 85.781  39.491  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CA  1 
ATOM   2394 C C   . VAL A 1 302 ? 49.232 84.755  40.515  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A C   1 
ATOM   2395 O O   . VAL A 1 302 ? 49.992 83.819  40.207  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A O   1 
ATOM   2396 C CB  . VAL A 1 302 ? 47.700 85.247  38.577  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CB  1 
ATOM   2397 C CG1 . VAL A 1 302 ? 47.317 86.301  37.576  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CG1 1 
ATOM   2398 C CG2 . VAL A 1 302 ? 48.106 83.967  37.890  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CG2 1 
ATOM   2399 N N   . ALA A 1 303 ? 48.745 84.941  41.743  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 303  ALA A N   1 
ATOM   2400 C CA  . ALA A 1 303 ? 49.287 84.233  42.892  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 303  ALA A CA  1 
ATOM   2401 C C   . ALA A 1 303 ? 48.955 82.743  42.847  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 303  ALA A C   1 
ATOM   2402 O O   . ALA A 1 303 ? 49.730 81.924  43.332  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 303  ALA A O   1 
ATOM   2403 C CB  . ALA A 1 303 ? 48.786 84.870  44.201  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 303  ALA A CB  1 
ATOM   2404 N N   . ASP A 1 304 ? 47.854 82.378  42.207  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A N   1 
ATOM   2405 C CA  . ASP A 1 304 ? 47.522 80.957  42.126  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A CA  1 
ATOM   2406 C C   . ASP A 1 304 ? 48.238 80.199  41.005  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A C   1 
ATOM   2407 O O   . ASP A 1 304 ? 48.017 78.998  40.841  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A O   1 
ATOM   2408 C CB  . ASP A 1 304 ? 46.003 80.735  42.091  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A CB  1 
ATOM   2409 C CG  . ASP A 1 304 ? 45.397 80.932  40.725  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A CG  1 
ATOM   2410 O OD1 . ASP A 1 304 ? 46.037 81.528  39.836  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A OD1 1 
ATOM   2411 O OD2 . ASP A 1 304 ? 44.242 80.527  40.453  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A OD2 1 
ATOM   2412 N N   . ASP A 1 305 ? 49.116 80.887  40.263  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A N   1 
ATOM   2413 C CA  . ASP A 1 305 ? 49.975 80.247  39.243  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A CA  1 
ATOM   2414 C C   . ASP A 1 305 ? 51.325 80.947  39.269  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A C   1 
ATOM   2415 O O   . ASP A 1 305 ? 51.753 81.606  38.313  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A O   1 
ATOM   2416 C CB  . ASP A 1 305 ? 49.351 80.349  37.857  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A CB  1 
ATOM   2417 C CG  . ASP A 1 305 ? 49.395 79.037  37.097  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A CG  1 
ATOM   2418 O OD1 . ASP A 1 305 ? 50.292 78.197  37.381  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A OD1 1 
ATOM   2419 O OD2 . ASP A 1 305 ? 48.580 78.776  36.186  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 305  ASP A OD2 1 
ATOM   2420 N N   . PRO A 1 306 ? 51.959 80.814  40.417  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A N   1 
ATOM   2421 C CA  . PRO A 1 306 ? 53.025 81.699  40.857  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A CA  1 
ATOM   2422 C C   . PRO A 1 306 ? 54.331 81.562  40.086  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A C   1 
ATOM   2423 O O   . PRO A 1 306 ? 55.103 82.481  40.159  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A O   1 
ATOM   2424 C CB  . PRO A 1 306 ? 53.204 81.307  42.322  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A CB  1 
ATOM   2425 C CG  . PRO A 1 306 ? 52.739 79.897  42.383  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A CG  1 
ATOM   2426 C CD  . PRO A 1 306 ? 51.646 79.781  41.412  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 306  PRO A CD  1 
ATOM   2427 N N   . ASP A 1 307 ? 54.559 80.461  39.370  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A N   1 
ATOM   2428 C CA  . ASP A 1 307 ? 55.783 80.296  38.603  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A CA  1 
ATOM   2429 C C   . ASP A 1 307 ? 55.708 80.945  37.242  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A C   1 
ATOM   2430 O O   . ASP A 1 307 ? 56.720 80.997  36.539  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A O   1 
ATOM   2431 C CB  . ASP A 1 307 ? 56.101 78.809  38.401  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A CB  1 
ATOM   2432 C CG  . ASP A 1 307 ? 56.381 78.092  39.702  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A CG  1 
ATOM   2433 O OD1 . ASP A 1 307 ? 57.156 78.605  40.542  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A OD1 1 
ATOM   2434 O OD2 . ASP A 1 307 ? 55.872 76.995  39.955  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A OD2 1 
ATOM   2435 N N   . HIS A 1 308 ? 54.520 81.416  36.850  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A N   1 
ATOM   2436 C CA  . HIS A 1 308 ? 54.334 82.035  35.542  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A CA  1 
ATOM   2437 C C   . HIS A 1 308 ? 54.293 83.567  35.581  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A C   1 
ATOM   2438 O O   . HIS A 1 308 ? 54.046 84.157  36.622  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A O   1 
ATOM   2439 C CB  . HIS A 1 308 ? 53.067 81.485  34.895  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A CB  1 
ATOM   2440 C CG  . HIS A 1 308 ? 53.152 80.021  34.590  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A CG  1 
ATOM   2441 N ND1 . HIS A 1 308 ? 53.759 79.543  33.455  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A ND1 1 
ATOM   2442 C CD2 . HIS A 1 308 ? 52.777 78.932  35.301  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A CD2 1 
ATOM   2443 C CE1 . HIS A 1 308 ? 53.740 78.221  33.464  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A CE1 1 
ATOM   2444 N NE2 . HIS A 1 308 ? 53.160 77.823  34.581  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 308  HIS A NE2 1 
ATOM   2445 N N   . LEU A 1 309 ? 54.533 84.186  34.428  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A N   1 
ATOM   2446 C CA  . LEU A 1 309 ? 54.432 85.634  34.248  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CA  1 
ATOM   2447 C C   . LEU A 1 309 ? 53.717 85.896  32.953  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A C   1 
ATOM   2448 O O   . LEU A 1 309 ? 53.805 85.083  32.014  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A O   1 
ATOM   2449 C CB  . LEU A 1 309 ? 55.825 86.261  34.188  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CB  1 
ATOM   2450 C CG  . LEU A 1 309 ? 56.611 86.230  35.484  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CG  1 
ATOM   2451 C CD1 . LEU A 1 309 ? 58.060 86.591  35.267  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CD1 1 
ATOM   2452 C CD2 . LEU A 1 309 ? 55.976 87.166  36.496  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CD2 1 
ATOM   2453 N N   . ILE A 1 310 ? 52.997 87.016  32.893  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A N   1 
ATOM   2454 C CA  . ILE A 1 310 ? 52.424 87.486  31.653  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A CA  1 
ATOM   2455 C C   . ILE A 1 310 ? 53.047 88.830  31.319  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A C   1 
ATOM   2456 O O   . ILE A 1 310 ? 52.959 89.750  32.112  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A O   1 
ATOM   2457 C CB  . ILE A 1 310 ? 50.900 87.619  31.745  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A CB  1 
ATOM   2458 C CG1 . ILE A 1 310 ? 50.240 86.261  32.000  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A CG1 1 
ATOM   2459 C CG2 . ILE A 1 310 ? 50.352 88.206  30.476  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A CG2 1 
ATOM   2460 C CD1 . ILE A 1 310 ? 48.752 86.371  32.360  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 310  ILE A CD1 1 
ATOM   2461 N N   . HIS A 1 311 ? 53.711 88.898  30.156  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 311  HIS A N   1 
ATOM   2462 C CA  . HIS A 1 311 ? 54.462 90.060  29.725  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 311  HIS A CA  1 
ATOM   2463 C C   . HIS A 1 311 ? 53.709 90.793  28.665  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 311  HIS A C   1 
ATOM   2464 O O   . HIS A 1 311 ? 53.485 90.269  27.580  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 311  HIS A O   1 
ATOM   2465 C CB  . HIS A 1 311 ? 55.856 89.671  29.162  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 311  HIS A CB  1 
ATOM   2466 C CG  . HIS A 1 311 ? 56.602 88.683  30.010  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 311  HIS A CG  1 
ATOM   2467 N ND1 . HIS A 1 311 ? 57.433 89.068  31.040  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 311  HIS A ND1 1 
ATOM   2468 C CD2 . HIS A 1 311 ? 56.654 87.327  29.972  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 311  HIS A CD2 1 
ATOM   2469 C CE1 . HIS A 1 311 ? 57.974 87.997  31.595  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 311  HIS A CE1 1 
ATOM   2470 N NE2 . HIS A 1 311 ? 57.538 86.927  30.950  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 311  HIS A NE2 1 
ATOM   2471 N N   . LEU A 1 312 ? 53.328 92.029  28.959  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A N   1 
ATOM   2472 C CA  . LEU A 1 312 ? 52.726 92.869  27.940  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A CA  1 
ATOM   2473 C C   . LEU A 1 312 ? 53.830 93.729  27.280  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A C   1 
ATOM   2474 O O   . LEU A 1 312 ? 54.135 94.772  27.865  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A O   1 
ATOM   2475 C CB  . LEU A 1 312 ? 51.595 93.713  28.571  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A CB  1 
ATOM   2476 C CG  . LEU A 1 312 ? 50.398 92.916  29.148  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A CG  1 
ATOM   2477 C CD1 . LEU A 1 312 ? 50.523 92.600  30.646  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A CD1 1 
ATOM   2478 C CD2 . LEU A 1 312 ? 49.079 93.627  28.909  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 312  LEU A CD2 1 
ATOM   2479 N N   . ASN A 1 313 ? 54.521 93.169  26.239  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A N   1 
ATOM   2480 C CA  . ASN A 1 313 ? 55.448 93.828  25.211  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A CA  1 
ATOM   2481 C C   . ASN A 1 313 ? 56.976 94.115  24.661  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A C   1 
ATOM   2482 O O   . ASN A 1 313 ? 57.271 95.312  24.535  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A O   1 
ATOM   2483 C CB  . ASN A 1 313 ? 55.022 95.191  25.361  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A CB  1 
ATOM   2484 C CG  . ASN A 1 313 ? 54.415 95.608  24.224  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A CG  1 
ATOM   2485 O OD1 . ASN A 1 313 ? 54.355 94.830  23.232  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A OD1 1 
ATOM   2486 N ND2 . ASN A 1 313 ? 53.905 96.794  24.263  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 313  ASN A ND2 1 
ATOM   2487 N N   . GLY A 1 314 ? 57.873 93.254  24.150  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 314  GLY A N   1 
ATOM   2488 C CA  . GLY A 1 314 ? 59.146 93.797  23.582  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 314  GLY A CA  1 
ATOM   2489 C C   . GLY A 1 314 ? 60.089 93.040  22.612  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 314  GLY A C   1 
ATOM   2490 O O   . GLY A 1 314 ? 59.854 91.894  22.317  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 314  GLY A O   1 
ATOM   2491 N N   A SER A 1 315 ? 61.165 93.678  22.136  0.57 15.57 ? ? ? ? ? ? 315  SER A N   1 
ATOM   2492 N N   B SER A 1 315 ? 61.166 93.684  22.147  0.43 15.27 ? ? ? ? ? ? 315  SER A N   1 
ATOM   2493 C CA  A SER A 1 315 ? 62.107 93.025  21.194  0.57 11.82 ? ? ? ? ? ? 315  SER A CA  1 
ATOM   2494 C CA  B SER A 1 315 ? 62.101 93.048  21.193  0.43 12.47 ? ? ? ? ? ? 315  SER A CA  1 
ATOM   2495 C C   A SER A 1 315 ? 62.816 91.803  21.770  0.57 11.59 ? ? ? ? ? ? 315  SER A C   1 
ATOM   2496 C C   B SER A 1 315 ? 62.837 91.829  21.765  0.43 11.83 ? ? ? ? ? ? 315  SER A C   1 
ATOM   2497 O O   A SER A 1 315 ? 63.218 90.894  21.034  0.57 11.09 ? ? ? ? ? ? 315  SER A O   1 
ATOM   2498 O O   B SER A 1 315 ? 63.258 90.936  21.020  0.43 11.32 ? ? ? ? ? ? 315  SER A O   1 
ATOM   2499 C CB  A SER A 1 315 ? 63.179 93.996  20.710  0.57 14.64 ? ? ? ? ? ? 315  SER A CB  1 
ATOM   2500 C CB  B SER A 1 315 ? 63.113 94.059  20.626  0.43 14.79 ? ? ? ? ? ? 315  SER A CB  1 
ATOM   2501 O OG  A SER A 1 315 ? 62.610 95.033  19.941  0.57 12.26 ? ? ? ? ? ? 315  SER A OG  1 
ATOM   2502 O OG  B SER A 1 315 ? 64.096 94.454  21.577  0.43 14.38 ? ? ? ? ? ? 315  SER A OG  1 
ATOM   2503 N N   . ARG A 1 316 ? 62.978 91.791  23.083  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A N   1 
ATOM   2504 C CA  . ARG A 1 316 ? 63.610 90.679  23.778  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A CA  1 
ATOM   2505 C C   . ARG A 1 316 ? 62.942 89.326  23.484  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A C   1 
ATOM   2506 O O   . ARG A 1 316 ? 63.564 88.265  23.637  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 316  ARG A O   1 
ATOM   2507 C CB  . ARG A 1 316 ? 63.574 90.948  25.284  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A CB  1 
ATOM   2508 C CG  . ARG A 1 316 ? 62.180 90.854  25.918  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A CG  1 
ATOM   2509 C CD  . ARG A 1 316 ? 62.143 91.417  27.323  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A CD  1 
ATOM   2510 N NE  . ARG A 1 316 ? 62.459 92.848  27.347  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A NE  1 
ATOM   2511 C CZ  . ARG A 1 316 ? 62.450 93.591  28.440  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A CZ  1 
ATOM   2512 N NH1 . ARG A 1 316 ? 62.191 93.058  29.622  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A NH1 1 
ATOM   2513 N NH2 . ARG A 1 316 ? 62.718 94.872  28.353  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 316  ARG A NH2 1 
ATOM   2514 N N   . PHE A 1 317 ? 61.681 89.360  23.056  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A N   1 
ATOM   2515 C CA  . PHE A 1 317 ? 60.930 88.132  22.756  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CA  1 
ATOM   2516 C C   . PHE A 1 317 ? 61.057 87.677  21.293  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A C   1 
ATOM   2517 O O   . PHE A 1 317 ? 60.573 86.611  20.941  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A O   1 
ATOM   2518 C CB  . PHE A 1 317 ? 59.424 88.342  23.038  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CB  1 
ATOM   2519 C CG  . PHE A 1 317 ? 59.108 88.613  24.471  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CG  1 
ATOM   2520 C CD1 . PHE A 1 317 ? 58.903 87.567  25.361  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CD1 1 
ATOM   2521 C CD2 . PHE A 1 317 ? 59.045 89.905  24.938  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CD2 1 
ATOM   2522 C CE1 . PHE A 1 317 ? 58.616 87.823  26.679  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CE1 1 
ATOM   2523 C CE2 . PHE A 1 317 ? 58.763 90.165  26.272  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CE2 1 
ATOM   2524 C CZ  . PHE A 1 317 ? 58.567 89.124  27.134  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 317  PHE A CZ  1 
ATOM   2525 N N   . LEU A 1 318 ? 61.694 88.466  20.440  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 318  LEU A N   1 
ATOM   2526 C CA  . LEU A 1 318 ? 61.560 88.292  18.998  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 318  LEU A CA  1 
ATOM   2527 C C   . LEU A 1 318 ? 62.834 87.796  18.321  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 318  LEU A C   1 
ATOM   2528 O O   . LEU A 1 318 ? 63.096 88.122  17.167  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 318  LEU A O   1 
ATOM   2529 C CB  . LEU A 1 318 ? 61.111 89.604  18.358  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 318  LEU A CB  1 
ATOM   2530 C CG  . LEU A 1 318 ? 59.906 90.233  19.060  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 318  LEU A CG  1 
ATOM   2531 C CD1 . LEU A 1 318 ? 59.581 91.553  18.440  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 318  LEU A CD1 1 
ATOM   2532 C CD2 . LEU A 1 318 ? 58.660 89.275  19.069  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 318  LEU A CD2 1 
ATOM   2533 N N   . GLY A 1 319 ? 63.626 87.020  19.040  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 319  GLY A N   1 
ATOM   2534 C CA  . GLY A 1 319 ? 64.841 86.460  18.473  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 319  GLY A CA  1 
ATOM   2535 C C   . GLY A 1 319 ? 64.549 85.347  17.478  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 319  GLY A C   1 
ATOM   2536 O O   . GLY A 1 319 ? 63.451 84.796  17.444  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 319  GLY A O   1 
ATOM   2537 N N   . PRO A 1 320 ? 65.542 84.995  16.669  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A N   1 
ATOM   2538 C CA  . PRO A 1 320 ? 65.347 83.970  15.648  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A CA  1 
ATOM   2539 C C   . PRO A 1 320 ? 65.400 82.595  16.291  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A C   1 
ATOM   2540 O O   . PRO A 1 320 ? 65.916 82.441  17.407  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A O   1 
ATOM   2541 C CB  . PRO A 1 320 ? 66.546 84.179  14.705  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A CB  1 
ATOM   2542 C CG  . PRO A 1 320 ? 67.612 84.729  15.580  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A CG  1 
ATOM   2543 C CD  . PRO A 1 320 ? 66.931 85.492  16.709  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 320  PRO A CD  1 
ATOM   2544 N N   . TYR A 1 321 ? 64.864 81.597  15.609  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A N   1 
ATOM   2545 C CA  . TYR A 1 321 ? 64.874 80.244  16.122  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CA  1 
ATOM   2546 C C   . TYR A 1 321 ? 66.273 79.658  16.021  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A C   1 
ATOM   2547 O O   . TYR A 1 321 ? 66.950 79.851  15.025  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A O   1 
ATOM   2548 C CB  . TYR A 1 321 ? 63.958 79.403  15.280  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CB  1 
ATOM   2549 C CG  . TYR A 1 321 ? 64.042 77.920  15.487  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CG  1 
ATOM   2550 C CD1 . TYR A 1 321 ? 63.588 77.335  16.652  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CD1 1 
ATOM   2551 C CD2 . TYR A 1 321 ? 64.508 77.089  14.468  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CD2 1 
ATOM   2552 C CE1 . TYR A 1 321 ? 63.621 75.970  16.815  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CE1 1 
ATOM   2553 C CE2 . TYR A 1 321 ? 64.548 75.726  14.627  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CE2 1 
ATOM   2554 C CZ  . TYR A 1 321 ? 64.104 75.176  15.794  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A CZ  1 
ATOM   2555 O OH  . TYR A 1 321 ? 64.140 73.815  15.937  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 321  TYR A OH  1 
ATOM   2556 N N   . GLU A 1 322 ? 66.694 78.941  17.047  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A N   1 
ATOM   2557 C CA  . GLU A 1 322 ? 67.987 78.281  17.015  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CA  1 
ATOM   2558 C C   . GLU A 1 322 ? 67.776 76.769  16.905  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A C   1 
ATOM   2559 O O   . GLU A 1 322 ? 67.385 76.138  17.878  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A O   1 
ATOM   2560 C CB  . GLU A 1 322 ? 68.761 78.596  18.293  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CB  1 
ATOM   2561 C CG  . GLU A 1 322 ? 69.052 80.080  18.500  1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CG  1 
ATOM   2562 C CD  . GLU A 1 322 ? 69.890 80.331  19.744  1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CD  1 
ATOM   2563 O OE1 . GLU A 1 322 ? 70.948 79.664  19.891  1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A OE1 1 
ATOM   2564 O OE2 . GLU A 1 322 ? 69.481 81.174  20.576  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A OE2 1 
ATOM   2565 N N   . ARG A 1 323 ? 68.022 76.215  15.718  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A N   1 
ATOM   2566 C CA  . ARG A 1 323 ? 67.834 74.786  15.461  1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A CA  1 
ATOM   2567 C C   . ARG A 1 323 ? 68.810 73.954  16.284  1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A C   1 
ATOM   2568 O O   . ARG A 1 323 ? 68.415 72.946  16.883  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A O   1 
ATOM   2569 C CB  . ARG A 1 323 ? 68.038 74.474  13.972  1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A CB  1 
ATOM   2570 C CG  . ARG A 1 323 ? 67.794 73.013  13.598  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A CG  1 
ATOM   2571 C CD  . ARG A 1 323 ? 67.768 72.744  12.090  1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A CD  1 
ATOM   2572 N NE  . ARG A 1 323 ? 67.763 71.310  11.788  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A NE  1 
ATOM   2573 C CZ  . ARG A 1 323 ? 67.232 70.764  10.693  1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A CZ  1 
ATOM   2574 N NH1 . ARG A 1 323 ? 66.661 71.527  9.767   1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A NH1 1 
ATOM   2575 N NH2 . ARG A 1 323 ? 67.279 69.445  10.521  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A NH2 1 
ATOM   2576 O OXT . ARG A 1 323 ? 69.993 74.303  16.347  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 323  ARG A OXT 1 
ATOM   2577 N N   . ASN B 1 5   ? 31.296 68.999  47.834  1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B N   1 
ATOM   2578 C CA  . ASN B 1 5   ? 31.049 69.842  49.048  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B CA  1 
ATOM   2579 C C   . ASN B 1 5   ? 29.689 69.547  49.693  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B C   1 
ATOM   2580 O O   . ASN B 1 5   ? 28.730 69.223  48.999  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B O   1 
ATOM   2581 C CB  . ASN B 1 5   ? 31.148 71.328  48.694  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B CB  1 
ATOM   2582 C CG  . ASN B 1 5   ? 32.545 71.733  48.265  0.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B CG  1 
ATOM   2583 O OD1 . ASN B 1 5   ? 33.360 70.892  47.885  0.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B OD1 1 
ATOM   2584 N ND2 . ASN B 1 5   ? 32.830 73.029  48.325  0.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 5    ASN B ND2 1 
ATOM   2585 N N   . ASP B 1 6   ? 29.632 69.683  51.018  1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B N   1 
ATOM   2586 C CA  . ASP B 1 6   ? 28.448 69.388  51.810  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B CA  1 
ATOM   2587 C C   . ASP B 1 6   ? 27.360 70.448  51.588  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B C   1 
ATOM   2588 O O   . ASP B 1 6   ? 27.602 71.648  51.741  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B O   1 
ATOM   2589 C CB  . ASP B 1 6   ? 28.797 69.378  53.312  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B CB  1 
ATOM   2590 C CG  . ASP B 1 6   ? 29.881 68.346  53.693  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B CG  1 
ATOM   2591 O OD1 . ASP B 1 6   ? 29.794 67.164  53.260  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B OD1 1 
ATOM   2592 O OD2 . ASP B 1 6   ? 30.844 68.639  54.461  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 6    ASP B OD2 1 
ATOM   2593 N N   . ILE B 1 7   ? 26.150 70.010  51.267  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B N   1 
ATOM   2594 C CA  . ILE B 1 7   ? 25.034 70.937  51.167  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CA  1 
ATOM   2595 C C   . ILE B 1 7   ? 24.618 71.421  52.534  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B C   1 
ATOM   2596 O O   . ILE B 1 7   ? 24.292 72.578  52.716  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B O   1 
ATOM   2597 C CB  . ILE B 1 7   ? 23.837 70.244  50.489  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CB  1 
ATOM   2598 C CG1 . ILE B 1 7   ? 24.110 70.050  49.005  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CG1 1 
ATOM   2599 C CG2 . ILE B 1 7   ? 22.584 71.055  50.659  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CG2 1 
ATOM   2600 C CD1 . ILE B 1 7   ? 22.980 69.308  48.314  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CD1 1 
ATOM   2601 N N   . ASP B 1 8   ? 24.627 70.528  53.512  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B N   1 
ATOM   2602 C CA  . ASP B 1 8   ? 24.099 70.844  54.827  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B CA  1 
ATOM   2603 C C   . ASP B 1 8   ? 25.253 70.990  55.827  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B C   1 
ATOM   2604 O O   . ASP B 1 8   ? 25.908 70.010  56.168  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B O   1 
ATOM   2605 C CB  . ASP B 1 8   ? 23.161 69.718  55.251  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B CB  1 
ATOM   2606 C CG  . ASP B 1 8   ? 22.450 69.991  56.548  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B CG  1 
ATOM   2607 O OD1 . ASP B 1 8   ? 22.630 71.068  57.169  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B OD1 1 
ATOM   2608 O OD2 . ASP B 1 8   ? 21.647 69.168  57.017  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 8    ASP B OD2 1 
ATOM   2609 N N   . GLU B 1 9   ? 25.490 72.201  56.307  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B N   1 
ATOM   2610 C CA  . GLU B 1 9   ? 26.623 72.424  57.207  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CA  1 
ATOM   2611 C C   . GLU B 1 9   ? 26.312 72.079  58.671  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B C   1 
ATOM   2612 O O   . GLU B 1 9   ? 27.211 72.150  59.515  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B O   1 
ATOM   2613 C CB  . GLU B 1 9   ? 27.198 73.844  57.042  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CB  1 
ATOM   2614 C CG  . GLU B 1 9   ? 26.528 74.917  57.863  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CG  1 
ATOM   2615 C CD  . GLU B 1 9   ? 27.183 76.299  57.726  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CD  1 
ATOM   2616 O OE1 . GLU B 1 9   ? 28.080 76.494  56.876  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B OE1 1 
ATOM   2617 O OE2 . GLU B 1 9   ? 26.779 77.200  58.473  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B OE2 1 
ATOM   2618 N N   . THR B 1 10  ? 25.068 71.689  58.980  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 10   THR B N   1 
ATOM   2619 C CA  . THR B 1 10  ? 24.775 71.155  60.313  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 10   THR B CA  1 
ATOM   2620 C C   . THR B 1 10  ? 25.275 69.735  60.447  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 10   THR B C   1 
ATOM   2621 O O   . THR B 1 10  ? 25.352 69.220  61.546  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 10   THR B O   1 
ATOM   2622 C CB  . THR B 1 10  ? 23.273 71.185  60.702  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 10   THR B CB  1 
ATOM   2623 O OG1 . THR B 1 10  ? 22.517 70.284  59.868  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 10   THR B OG1 1 
ATOM   2624 C CG2 . THR B 1 10  ? 22.664 72.556  60.522  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 10   THR B CG2 1 
ATOM   2625 N N   . ALA B 1 11  ? 25.594 69.089  59.333  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   1 
ATOM   2626 C CA  . ALA B 1 11  ? 26.100 67.734  59.384  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  1 
ATOM   2627 C C   . ALA B 1 11  ? 27.568 67.766  59.785  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   1 
ATOM   2628 O O   . ALA B 1 11  ? 28.345 68.548  59.239  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   1 
ATOM   2629 C CB  . ALA B 1 11  ? 25.958 67.065  58.063  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  1 
ATOM   2630 N N   . ALA B 1 12  ? 27.943 66.908  60.724  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 12   ALA B N   1 
ATOM   2631 C CA  . ALA B 1 12  ? 29.338 66.846  61.173  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 12   ALA B CA  1 
ATOM   2632 C C   . ALA B 1 12  ? 30.195 66.098  60.201  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 12   ALA B C   1 
ATOM   2633 O O   . ALA B 1 12  ? 29.975 64.915  59.939  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 12   ALA B O   1 
ATOM   2634 C CB  . ALA B 1 12  ? 29.423 66.187  62.542  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 12   ALA B CB  1 
ATOM   2635 N N   . THR B 1 13  ? 31.185 66.778  59.657  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 13   THR B N   1 
ATOM   2636 C CA  . THR B 1 13  ? 32.190 66.146  58.807  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 13   THR B CA  1 
ATOM   2637 C C   . THR B 1 13  ? 33.522 66.805  59.125  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 13   THR B C   1 
ATOM   2638 O O   . THR B 1 13  ? 33.563 67.848  59.761  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 13   THR B O   1 
ATOM   2639 C CB  . THR B 1 13  ? 31.902 66.374  57.311  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 13   THR B CB  1 
ATOM   2640 O OG1 . THR B 1 13  ? 32.034 67.772  57.010  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 13   THR B OG1 1 
ATOM   2641 C CG2 . THR B 1 13  ? 30.478 66.014  56.960  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 13   THR B CG2 1 
ATOM   2642 N N   . ILE B 1 14  ? 34.605 66.221  58.659  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B N   1 
ATOM   2643 C CA  . ILE B 1 14  ? 35.906 66.831  58.863  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B CA  1 
ATOM   2644 C C   . ILE B 1 14  ? 35.942 68.227  58.218  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B C   1 
ATOM   2645 O O   . ILE B 1 14  ? 36.402 69.175  58.825  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B O   1 
ATOM   2646 C CB  . ILE B 1 14  ? 36.999 65.904  58.322  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B CB  1 
ATOM   2647 C CG1 . ILE B 1 14  ? 37.150 64.711  59.271  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B CG1 1 
ATOM   2648 C CG2 . ILE B 1 14  ? 38.317 66.635  58.217  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B CG2 1 
ATOM   2649 C CD1 . ILE B 1 14  ? 37.983 63.633  58.764  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 14   ILE B CD1 1 
ATOM   2650 N N   . ASP B 1 15  ? 35.415 68.360  57.008  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B N   1 
ATOM   2651 C CA  . ASP B 1 15  ? 35.383 69.660  56.334  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CA  1 
ATOM   2652 C C   . ASP B 1 15  ? 34.569 70.722  57.060  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B C   1 
ATOM   2653 O O   . ASP B 1 15  ? 34.995 71.858  57.156  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B O   1 
ATOM   2654 C CB  . ASP B 1 15  ? 34.873 69.529  54.904  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CB  1 
ATOM   2655 C CG  . ASP B 1 15  ? 35.943 69.084  53.942  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CG  1 
ATOM   2656 O OD1 . ASP B 1 15  ? 37.134 69.029  54.324  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B OD1 1 
ATOM   2657 O OD2 . ASP B 1 15  ? 35.681 68.770  52.771  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B OD2 1 
ATOM   2658 N N   A THR B 1 16  ? 33.399 70.369  57.561  0.60 16.59 ? ? ? ? ? ? 16   THR B N   1 
ATOM   2659 N N   B THR B 1 16  ? 33.386 70.374  57.565  0.40 16.11 ? ? ? ? ? ? 16   THR B N   1 
ATOM   2660 C CA  A THR B 1 16  ? 32.632 71.347  58.288  0.60 14.60 ? ? ? ? ? ? 16   THR B CA  1 
ATOM   2661 C CA  B THR B 1 16  ? 32.612 71.353  58.324  0.40 14.32 ? ? ? ? ? ? 16   THR B CA  1 
ATOM   2662 C C   A THR B 1 16  ? 33.224 71.614  59.669  0.60 13.67 ? ? ? ? ? ? 16   THR B C   1 
ATOM   2663 C C   B THR B 1 16  ? 33.244 71.626  59.676  0.40 13.67 ? ? ? ? ? ? 16   THR B C   1 
ATOM   2664 O O   A THR B 1 16  ? 33.119 72.722  60.166  0.60 16.16 ? ? ? ? ? ? 16   THR B O   1 
ATOM   2665 O O   B THR B 1 16  ? 33.176 72.745  60.166  0.40 15.62 ? ? ? ? ? ? 16   THR B O   1 
ATOM   2666 C CB  A THR B 1 16  ? 31.162 70.949  58.355  0.60 16.81 ? ? ? ? ? ? 16   THR B CB  1 
ATOM   2667 C CB  B THR B 1 16  ? 31.123 70.956  58.496  0.40 15.46 ? ? ? ? ? ? 16   THR B CB  1 
ATOM   2668 O OG1 A THR B 1 16  ? 30.606 70.966  57.032  0.60 13.72 ? ? ? ? ? ? 16   THR B OG1 1 
ATOM   2669 O OG1 B THR B 1 16  ? 30.994 69.803  59.347  0.40 11.50 ? ? ? ? ? ? 16   THR B OG1 1 
ATOM   2670 C CG2 A THR B 1 16  ? 30.364 71.979  59.071  0.60 15.09 ? ? ? ? ? ? 16   THR B CG2 1 
ATOM   2671 C CG2 B THR B 1 16  ? 30.512 70.544  57.155  0.40 15.14 ? ? ? ? ? ? 16   THR B CG2 1 
ATOM   2672 N N   . ALA B 1 17  ? 33.863 70.614  60.278  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   1 
ATOM   2673 C CA  . ALA B 1 17  ? 34.593 70.826  61.538  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  1 
ATOM   2674 C C   . ALA B 1 17  ? 35.732 71.854  61.334  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   1 
ATOM   2675 O O   . ALA B 1 17  ? 35.909 72.741  62.147  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   1 
ATOM   2676 C CB  . ALA B 1 17  ? 35.150 69.504  62.066  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  1 
ATOM   2677 N N   . ARG B 1 18  ? 36.478 71.753  60.234  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B N   1 
ATOM   2678 C CA  . ARG B 1 18  ? 37.508 72.752  59.944  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B CA  1 
ATOM   2679 C C   . ARG B 1 18  ? 36.915 74.142  59.732  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B C   1 
ATOM   2680 O O   . ARG B 1 18  ? 37.454 75.133  60.220  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B O   1 
ATOM   2681 C CB  . ARG B 1 18  ? 38.339 72.362  58.719  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B CB  1 
ATOM   2682 C CG  . ARG B 1 18  ? 39.084 71.055  58.854  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B CG  1 
ATOM   2683 C CD  . ARG B 1 18  ? 40.038 70.750  57.694  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B CD  1 
ATOM   2684 N NE  . ARG B 1 18  ? 41.116 71.720  57.597  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B NE  1 
ATOM   2685 C CZ  . ARG B 1 18  ? 42.079 71.673  56.695  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B CZ  1 
ATOM   2686 N NH1 . ARG B 1 18  ? 42.081 70.713  55.796  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B NH1 1 
ATOM   2687 N NH2 . ARG B 1 18  ? 43.042 72.588  56.699  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 18   ARG B NH2 1 
ATOM   2688 N N   . ALA B 1 19  ? 35.804 74.226  59.005  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B N   1 
ATOM   2689 C CA  . ALA B 1 19  ? 35.143 75.519  58.804  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B CA  1 
ATOM   2690 C C   . ALA B 1 19  ? 34.635 76.134  60.106  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B C   1 
ATOM   2691 O O   . ALA B 1 19  ? 34.733 77.353  60.337  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B O   1 
ATOM   2692 C CB  . ALA B 1 19  ? 33.985 75.362  57.792  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B CB  1 
ATOM   2693 N N   . LEU B 1 20  ? 34.048 75.300  60.954  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B N   1 
ATOM   2694 C CA  . LEU B 1 20  ? 33.587 75.719  62.270  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CA  1 
ATOM   2695 C C   . LEU B 1 20  ? 34.735 76.241  63.129  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 20   LEU B C   1 
ATOM   2696 O O   . LEU B 1 20  ? 34.620 77.289  63.780  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B O   1 
ATOM   2697 C CB  . LEU B 1 20  ? 32.927 74.523  62.986  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CB  1 
ATOM   2698 C CG  . LEU B 1 20  ? 32.325 74.725  64.372  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CG  1 
ATOM   2699 C CD1 . LEU B 1 20  ? 31.277 73.650  64.585  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CD1 1 
ATOM   2700 C CD2 . LEU B 1 20  ? 33.415 74.671  65.473  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CD2 1 
ATOM   2701 N N   . LEU B 1 21  ? 35.859 75.537  63.133  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B N   1 
ATOM   2702 C CA  . LEU B 1 21  ? 36.982 75.990  63.952  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B CA  1 
ATOM   2703 C C   . LEU B 1 21  ? 37.536 77.327  63.433  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B C   1 
ATOM   2704 O O   . LEU B 1 21  ? 37.896 78.220  64.204  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B O   1 
ATOM   2705 C CB  . LEU B 1 21  ? 38.063 74.920  64.018  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B CB  1 
ATOM   2706 C CG  . LEU B 1 21  ? 37.632 73.687  64.809  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B CG  1 
ATOM   2707 C CD1 . LEU B 1 21  ? 38.542 72.516  64.512  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B CD1 1 
ATOM   2708 C CD2 . LEU B 1 21  ? 37.603 73.994  66.301  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 21   LEU B CD2 1 
ATOM   2709 N N   . LYS B 1 22  ? 37.610 77.465  62.119  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B N   1 
ATOM   2710 C CA  . LYS B 1 22  ? 38.055 78.726  61.540  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CA  1 
ATOM   2711 C C   . LYS B 1 22  ? 37.092 79.828  61.915  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B C   1 
ATOM   2712 O O   . LYS B 1 22  ? 37.506 80.939  62.241  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B O   1 
ATOM   2713 C CB  . LYS B 1 22  ? 38.229 78.602  60.024  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CB  1 
ATOM   2714 C CG  . LYS B 1 22  ? 38.545 79.932  59.328  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CG  1 
ATOM   2715 C CD  . LYS B 1 22  ? 38.956 79.725  57.889  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CD  1 
ATOM   2716 C CE  . LYS B 1 22  ? 39.355 81.064  57.251  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CE  1 
ATOM   2717 N NZ  . LYS B 1 22  ? 39.635 80.908  55.807  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B NZ  1 
ATOM   2718 N N   . SER B 1 23  ? 35.795 79.515  61.895  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 23   SER B N   1 
ATOM   2719 C CA  . SER B 1 23  ? 34.759 80.474  62.247  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 23   SER B CA  1 
ATOM   2720 C C   . SER B 1 23  ? 34.859 81.019  63.673  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 23   SER B C   1 
ATOM   2721 O O   . SER B 1 23  ? 34.497 82.177  63.925  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 23   SER B O   1 
ATOM   2722 C CB  . SER B 1 23  ? 33.377 79.840  62.008  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 23   SER B CB  1 
ATOM   2723 O OG  . SER B 1 23  ? 32.357 80.805  62.001  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 23   SER B OG  1 
ATOM   2724 N N   . PHE B 1 24  ? 35.341 80.188  64.600  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B N   1 
ATOM   2725 C CA  . PHE B 1 24  ? 35.538 80.584  66.007  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CA  1 
ATOM   2726 C C   . PHE B 1 24  ? 36.726 81.523  66.212  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B C   1 
ATOM   2727 O O   . PHE B 1 24  ? 36.889 82.099  67.295  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B O   1 
ATOM   2728 C CB  . PHE B 1 24  ? 35.787 79.346  66.898  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CB  1 
ATOM   2729 C CG  . PHE B 1 24  ? 34.533 78.761  67.483  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CG  1 
ATOM   2730 C CD1 . PHE B 1 24  ? 33.642 78.062  66.688  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CD1 1 
ATOM   2731 C CD2 . PHE B 1 24  ? 34.257 78.891  68.832  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CD2 1 
ATOM   2732 C CE1 . PHE B 1 24  ? 32.456 77.515  67.240  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CE1 1 
ATOM   2733 C CE2 . PHE B 1 24  ? 33.103 78.340  69.380  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CE2 1 
ATOM   2734 C CZ  . PHE B 1 24  ? 32.206 77.659  68.574  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CZ  1 
ATOM   2735 N N   . GLY B 1 25  ? 37.580 81.639  65.199  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B N   1 
ATOM   2736 C CA  . GLY B 1 25  ? 38.721 82.530  65.283  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B CA  1 
ATOM   2737 C C   . GLY B 1 25  ? 40.081 81.867  65.426  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B C   1 
ATOM   2738 O O   . GLY B 1 25  ? 41.053 82.557  65.677  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B O   1 
ATOM   2739 N N   . PHE B 1 26  ? 40.167 80.546  65.251  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B N   1 
ATOM   2740 C CA  . PHE B 1 26  ? 41.432 79.836  65.444  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CA  1 
ATOM   2741 C C   . PHE B 1 26  ? 42.433 80.026  64.311  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B C   1 
ATOM   2742 O O   . PHE B 1 26  ? 42.066 80.230  63.156  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B O   1 
ATOM   2743 C CB  . PHE B 1 26  ? 41.167 78.340  65.683  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CB  1 
ATOM   2744 C CG  . PHE B 1 26  ? 40.541 78.060  67.017  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CG  1 
ATOM   2745 C CD1 . PHE B 1 26  ? 41.197 78.413  68.178  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CD1 1 
ATOM   2746 C CD2 . PHE B 1 26  ? 39.288 77.463  67.114  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CD2 1 
ATOM   2747 C CE1 . PHE B 1 26  ? 40.615 78.176  69.410  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CE1 1 
ATOM   2748 C CE2 . PHE B 1 26  ? 38.708 77.237  68.334  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CE2 1 
ATOM   2749 C CZ  . PHE B 1 26  ? 39.364 77.595  69.481  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CZ  1 
ATOM   2750 N N   . GLU B 1 27  ? 43.716 79.954  64.646  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B N   1 
ATOM   2751 C CA  . GLU B 1 27  ? 44.755 79.888  63.626  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CA  1 
ATOM   2752 C C   . GLU B 1 27  ? 44.686 78.582  62.857  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B C   1 
ATOM   2753 O O   . GLU B 1 27  ? 44.027 77.624  63.292  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B O   1 
ATOM   2754 C CB  . GLU B 1 27  ? 46.137 80.076  64.281  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CB  1 
ATOM   2755 C CG  . GLU B 1 27  ? 46.292 81.463  64.892  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CG  1 
ATOM   2756 C CD  . GLU B 1 27  ? 47.394 81.551  65.940  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CD  1 
ATOM   2757 O OE1 . GLU B 1 27  ? 48.332 80.732  65.884  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B OE1 1 
ATOM   2758 O OE2 . GLU B 1 27  ? 47.320 82.447  66.817  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 27   GLU B OE2 1 
ATOM   2759 N N   . ALA B 1 28  ? 45.385 78.538  61.721  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B N   1 
ATOM   2760 C CA  . ALA B 1 28  ? 45.383 77.398  60.815  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CA  1 
ATOM   2761 C C   . ALA B 1 28  ? 45.712 76.054  61.456  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B C   1 
ATOM   2762 O O   . ALA B 1 28  ? 45.126 75.029  61.080  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B O   1 
ATOM   2763 C CB  . ALA B 1 28  ? 46.336 77.660  59.671  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CB  1 
ATOM   2764 N N   . GLN B 1 29  ? 46.657 76.034  62.399  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B N   1 
ATOM   2765 C CA  . GLN B 1 29  ? 46.993 74.785  63.068  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CA  1 
ATOM   2766 C C   . GLN B 1 29  ? 45.846 74.283  63.963  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B C   1 
ATOM   2767 O O   . GLN B 1 29  ? 45.744 73.098  64.216  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B O   1 
ATOM   2768 C CB  . GLN B 1 29  ? 48.319 74.892  63.857  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CB  1 
ATOM   2769 C CG  . GLN B 1 29  ? 49.579 74.449  63.036  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CG  1 
ATOM   2770 C CD  . GLN B 1 29  ? 49.821 72.901  62.994  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CD  1 
ATOM   2771 O OE1 . GLN B 1 29  ? 49.357 72.177  63.858  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B OE1 1 
ATOM   2772 N NE2 . GLN B 1 29  ? 50.559 72.427  61.984  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 29   GLN B NE2 1 
ATOM   2773 N N   . ARG B 1 30  ? 44.978 75.175  64.418  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N   1 
ATOM   2774 C CA  . ARG B 1 30  ? 43.834 74.779  65.245  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA  1 
ATOM   2775 C C   . ARG B 1 30  ? 42.572 74.582  64.425  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C   1 
ATOM   2776 O O   . ARG B 1 30  ? 41.496 74.477  65.001  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O   1 
ATOM   2777 C CB  . ARG B 1 30  ? 43.566 75.800  66.350  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB  1 
ATOM   2778 C CG  . ARG B 1 30  ? 44.296 75.478  67.655  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG  1 
ATOM   2779 C CD  . ARG B 1 30  ? 45.792 75.256  67.464  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD  1 
ATOM   2780 N NE  . ARG B 1 30  ? 46.515 76.518  67.275  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE  1 
ATOM   2781 C CZ  . ARG B 1 30  ? 47.842 76.616  67.154  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ  1 
ATOM   2782 N NH1 . ARG B 1 30  ? 48.583 75.531  67.185  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1 1 
ATOM   2783 N NH2 . ARG B 1 30  ? 48.425 77.803  66.965  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2 1 
ATOM   2784 N N   . HIS B 1 31  ? 42.713 74.518  63.099  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B N   1 
ATOM   2785 C CA  . HIS B 1 31  ? 41.579 74.211  62.211  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B CA  1 
ATOM   2786 C C   . HIS B 1 31  ? 41.963 73.384  60.999  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B C   1 
ATOM   2787 O O   . HIS B 1 31  ? 41.285 73.373  59.962  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B O   1 
ATOM   2788 C CB  . HIS B 1 31  ? 40.711 75.453  61.910  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B CB  1 
ATOM   2789 C CG  . HIS B 1 31  ? 41.318 76.462  60.974  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B CG  1 
ATOM   2790 N ND1 . HIS B 1 31  ? 41.409 76.260  59.615  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B ND1 1 
ATOM   2791 C CD2 . HIS B 1 31  ? 41.747 77.730  61.192  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B CD2 1 
ATOM   2792 C CE1 . HIS B 1 31  ? 41.914 77.339  59.042  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B CE1 1 
ATOM   2793 N NE2 . HIS B 1 31  ? 42.133 78.245  59.977  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 31   HIS B NE2 1 
ATOM   2794 N N   . ASN B 1 32  ? 43.066 72.663  61.177  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B N   1 
ATOM   2795 C CA  . ASN B 1 32  ? 43.530 71.636  60.269  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B CA  1 
ATOM   2796 C C   . ASN B 1 32  ? 42.825 70.310  60.556  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B C   1 
ATOM   2797 O O   . ASN B 1 32  ? 41.936 70.253  61.396  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B O   1 
ATOM   2798 C CB  . ASN B 1 32  ? 45.065 71.484  60.374  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B CB  1 
ATOM   2799 C CG  . ASN B 1 32  ? 45.535 71.095  61.758  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B CG  1 
ATOM   2800 O OD1 . ASN B 1 32  ? 44.741 70.683  62.592  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B OD1 1 
ATOM   2801 N ND2 . ASN B 1 32  ? 46.848 71.196  62.000  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 32   ASN B ND2 1 
ATOM   2802 N N   . VAL B 1 33  ? 43.202 69.262  59.837  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B N   1 
ATOM   2803 C CA  . VAL B 1 33  ? 42.547 67.967  59.976  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CA  1 
ATOM   2804 C C   . VAL B 1 33  ? 42.714 67.392  61.393  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B C   1 
ATOM   2805 O O   . VAL B 1 33  ? 41.760 66.882  61.985  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B O   1 
ATOM   2806 C CB  . VAL B 1 33  ? 43.063 66.969  58.907  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CB  1 
ATOM   2807 C CG1 . VAL B 1 33  ? 42.575 65.559  59.191  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CG1 1 
ATOM   2808 C CG2 . VAL B 1 33  ? 42.593 67.404  57.542  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CG2 1 
ATOM   2809 N N   . ARG B 1 34  ? 43.917 67.481  61.945  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B N   1 
ATOM   2810 C CA  . ARG B 1 34  ? 44.161 66.986  63.303  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B CA  1 
ATOM   2811 C C   . ARG B 1 34  ? 43.232 67.642  64.325  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B C   1 
ATOM   2812 O O   . ARG B 1 34  ? 42.633 66.982  65.179  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B O   1 
ATOM   2813 C CB  . ARG B 1 34  ? 45.638 67.188  63.661  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B CB  1 
ATOM   2814 C CG  . ARG B 1 34  ? 46.038 66.785  65.072  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B CG  1 
ATOM   2815 C CD  . ARG B 1 34  ? 47.417 67.306  65.485  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B CD  1 
ATOM   2816 N NE  . ARG B 1 34  ? 47.396 68.747  65.663  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B NE  1 
ATOM   2817 C CZ  . ARG B 1 34  ? 48.165 69.623  65.021  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B CZ  1 
ATOM   2818 N NH1 . ARG B 1 34  ? 49.054 69.234  64.124  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B NH1 1 
ATOM   2819 N NH2 . ARG B 1 34  ? 48.014 70.913  65.269  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 34   ARG B NH2 1 
ATOM   2820 N N   . SER B 1 35  ? 43.091 68.953  64.229  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 35   SER B N   1 
ATOM   2821 C CA  . SER B 1 35  ? 42.211 69.695  65.110  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 35   SER B CA  1 
ATOM   2822 C C   . SER B 1 35  ? 40.718 69.365  64.839  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 35   SER B C   1 
ATOM   2823 O O   . SER B 1 35  ? 39.920 69.265  65.771  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 35   SER B O   1 
ATOM   2824 C CB  . SER B 1 35  ? 42.495 71.192  64.976  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 35   SER B CB  1 
ATOM   2825 O OG  . SER B 1 35  ? 43.843 71.508  65.367  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 35   SER B OG  1 
ATOM   2826 N N   . ALA B 1 36  ? 40.358 69.168  63.574  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 36   ALA B N   1 
ATOM   2827 C CA  . ALA B 1 36  ? 38.993 68.755  63.232  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 36   ALA B CA  1 
ATOM   2828 C C   . ALA B 1 36  ? 38.609 67.421  63.883  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 36   ALA B C   1 
ATOM   2829 O O   . ALA B 1 36  ? 37.542 67.313  64.489  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 36   ALA B O   1 
ATOM   2830 C CB  . ALA B 1 36  ? 38.811 68.685  61.724  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 36   ALA B CB  1 
ATOM   2831 N N   . VAL B 1 37  ? 39.465 66.411  63.783  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B N   1 
ATOM   2832 C CA  . VAL B 1 37  ? 39.124 65.123  64.400  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CA  1 
ATOM   2833 C C   . VAL B 1 37  ? 39.137 65.202  65.927  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B C   1 
ATOM   2834 O O   . VAL B 1 37  ? 38.417 64.460  66.597  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B O   1 
ATOM   2835 C CB  . VAL B 1 37  ? 39.971 63.929  63.894  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CB  1 
ATOM   2836 C CG1 . VAL B 1 37  ? 39.794 63.749  62.410  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CG1 1 
ATOM   2837 C CG2 . VAL B 1 37  ? 41.469 64.064  64.268  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CG2 1 
ATOM   2838 N N   . THR B 1 38  ? 39.923 66.121  66.471  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 38   THR B N   1 
ATOM   2839 C CA  . THR B 1 38  ? 39.963 66.330  67.909  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CA  1 
ATOM   2840 C C   . THR B 1 38  ? 38.616 66.868  68.385  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 38   THR B C   1 
ATOM   2841 O O   . THR B 1 38  ? 38.102 66.436  69.414  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 38   THR B O   1 
ATOM   2842 C CB  . THR B 1 38  ? 41.078 67.307  68.285  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CB  1 
ATOM   2843 O OG1 . THR B 1 38  ? 42.364 66.745  67.970  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 38   THR B OG1 1 
ATOM   2844 C CG2 . THR B 1 38  ? 41.095 67.541  69.789  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CG2 1 
ATOM   2845 N N   . LEU B 1 39  ? 38.064 67.816  67.622  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B N   1 
ATOM   2846 C CA  . LEU B 1 39  ? 36.753 68.399  67.895  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CA  1 
ATOM   2847 C C   . LEU B 1 39  ? 35.673 67.317  67.768  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B C   1 
ATOM   2848 O O   . LEU B 1 39  ? 34.785 67.208  68.606  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B O   1 
ATOM   2849 C CB  . LEU B 1 39  ? 36.478 69.563  66.912  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CB  1 
ATOM   2850 C CG  . LEU B 1 39  ? 35.040 70.054  66.846  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CG  1 
ATOM   2851 C CD1 . LEU B 1 39  ? 34.618 70.489  68.228  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CD1 1 
ATOM   2852 C CD2 . LEU B 1 39  ? 34.810 71.191  65.821  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CD2 1 
ATOM   2853 N N   . LEU B 1 40  ? 35.729 66.527  66.712  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   1 
ATOM   2854 C CA  . LEU B 1 40  ? 34.708 65.512  66.519  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  1 
ATOM   2855 C C   . LEU B 1 40  ? 34.724 64.482  67.682  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   1 
ATOM   2856 O O   . LEU B 1 40  ? 33.667 64.061  68.148  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   1 
ATOM   2857 C CB  . LEU B 1 40  ? 34.841 64.856  65.136  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  1 
ATOM   2858 C CG  . LEU B 1 40  ? 34.612 65.814  63.945  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  1 
ATOM   2859 C CD1 . LEU B 1 40  ? 35.191 65.241  62.691  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 1 
ATOM   2860 C CD2 . LEU B 1 40  ? 33.139 66.108  63.751  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 1 
ATOM   2861 N N   . ALA B 1 41  ? 35.919 64.134  68.169  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B N   1 
ATOM   2862 C CA  . ALA B 1 41  ? 36.095 63.266  69.339  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B CA  1 
ATOM   2863 C C   . ALA B 1 41  ? 35.576 63.917  70.624  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B C   1 
ATOM   2864 O O   . ALA B 1 41  ? 34.780 63.320  71.353  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B O   1 
ATOM   2865 C CB  . ALA B 1 41  ? 37.557 62.907  69.501  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B CB  1 
ATOM   2866 N N   . LEU B 1 42  ? 35.992 65.152  70.881  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   1 
ATOM   2867 C CA  . LEU B 1 42  ? 35.547 65.865  72.060  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  1 
ATOM   2868 C C   . LEU B 1 42  ? 34.041 66.162  72.052  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   1 
ATOM   2869 O O   . LEU B 1 42  ? 33.448 66.323  73.113  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   1 
ATOM   2870 C CB  . LEU B 1 42  ? 36.369 67.138  72.316  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  1 
ATOM   2871 C CG  . LEU B 1 42  ? 37.813 66.924  72.794  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  1 
ATOM   2872 C CD1 . LEU B 1 42  ? 38.540 68.250  73.006  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 1 
ATOM   2873 C CD2 . LEU B 1 42  ? 37.839 66.113  74.072  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 1 
ATOM   2874 N N   . ALA B 1 43  ? 33.418 66.204  70.879  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 43   ALA B N   1 
ATOM   2875 C CA  . ALA B 1 43  ? 31.982 66.445  70.788  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 43   ALA B CA  1 
ATOM   2876 C C   . ALA B 1 43  ? 31.171 65.131  70.820  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 43   ALA B C   1 
ATOM   2877 O O   . ALA B 1 43  ? 29.938 65.155  70.813  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 43   ALA B O   1 
ATOM   2878 C CB  . ALA B 1 43  ? 31.662 67.226  69.470  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 43   ALA B CB  1 
ATOM   2879 N N   . GLY B 1 44  ? 31.868 64.003  70.782  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B N   1 
ATOM   2880 C CA  . GLY B 1 44  ? 31.235 62.694  70.850  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B CA  1 
ATOM   2881 C C   . GLY B 1 44  ? 30.524 62.349  69.563  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B C   1 
ATOM   2882 O O   . GLY B 1 44  ? 29.462 61.737  69.579  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B O   1 
ATOM   2883 N N   . LEU B 1 45  ? 31.093 62.763  68.431  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   1 
ATOM   2884 C CA  . LEU B 1 45  ? 30.385 62.663  67.160  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  1 
ATOM   2885 C C   . LEU B 1 45  ? 30.971 61.583  66.221  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   1 
ATOM   2886 O O   . LEU B 1 45  ? 32.185 61.336  66.193  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   1 
ATOM   2887 C CB  . LEU B 1 45  ? 30.386 64.031  66.464  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  1 
ATOM   2888 C CG  . LEU B 1 45  ? 29.660 65.200  67.128  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  1 
ATOM   2889 C CD1 . LEU B 1 45  ? 29.871 66.505  66.366  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 1 
ATOM   2890 C CD2 . LEU B 1 45  ? 28.179 64.919  67.246  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 1 
ATOM   2891 N N   . LYS B 1 46  ? 30.088 60.979  65.431  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B N   1 
ATOM   2892 C CA  . LYS B 1 46  ? 30.428 59.968  64.439  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B CA  1 
ATOM   2893 C C   . LYS B 1 46  ? 29.769 60.355  63.123  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B C   1 
ATOM   2894 O O   . LYS B 1 46  ? 28.866 61.173  63.130  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B O   1 
ATOM   2895 C CB  . LYS B 1 46  ? 29.884 58.604  64.876  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B CB  1 
ATOM   2896 C CG  . LYS B 1 46  ? 30.524 58.086  66.166  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B CG  1 
ATOM   2897 C CD  . LYS B 1 46  ? 30.044 56.669  66.519  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B CD  1 
ATOM   2898 C CE  . LYS B 1 46  ? 30.535 56.212  67.886  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B CE  1 
ATOM   2899 N NZ  . LYS B 1 46  ? 30.018 54.833  68.207  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 46   LYS B NZ  1 
ATOM   2900 N N   . PRO B 1 47  ? 30.244 59.816  62.000  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B N   1 
ATOM   2901 C CA  . PRO B 1 47  ? 29.639 60.098  60.702  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B CA  1 
ATOM   2902 C C   . PRO B 1 47  ? 28.134 59.906  60.717  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B C   1 
ATOM   2903 O O   . PRO B 1 47  ? 27.614 58.921  61.259  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B O   1 
ATOM   2904 C CB  . PRO B 1 47  ? 30.333 59.098  59.781  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B CB  1 
ATOM   2905 C CG  . PRO B 1 47  ? 31.666 58.953  60.384  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B CG  1 
ATOM   2906 C CD  . PRO B 1 47  ? 31.408 58.938  61.852  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 47   PRO B CD  1 
ATOM   2907 N N   . GLY B 1 48  ? 27.444 60.877  60.137  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 48   GLY B N   1 
ATOM   2908 C CA  . GLY B 1 48  ? 25.994 60.893  60.087  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 48   GLY B CA  1 
ATOM   2909 C C   . GLY B 1 48  ? 25.383 61.734  61.199  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 48   GLY B C   1 
ATOM   2910 O O   . GLY B 1 48  ? 24.191 62.041  61.159  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 48   GLY B O   1 
ATOM   2911 N N   . ASP B 1 49  ? 26.185 62.107  62.199  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B N   1 
ATOM   2912 C CA  . ASP B 1 49  ? 25.697 62.979  63.255  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B CA  1 
ATOM   2913 C C   . ASP B 1 49  ? 25.640 64.421  62.793  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B C   1 
ATOM   2914 O O   . ASP B 1 49  ? 26.261 64.783  61.817  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B O   1 
ATOM   2915 C CB  . ASP B 1 49  ? 26.595 62.924  64.498  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B CB  1 
ATOM   2916 C CG  . ASP B 1 49  ? 26.511 61.600  65.229  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B CG  1 
ATOM   2917 O OD1 . ASP B 1 49  ? 25.545 60.835  65.003  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B OD1 1 
ATOM   2918 O OD2 . ASP B 1 49  ? 27.388 61.247  66.037  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 49   ASP B OD2 1 
ATOM   2919 N N   . HIS B 1 50  ? 24.913 65.233  63.550  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B N   1 
ATOM   2920 C CA  . HIS B 1 50  ? 24.805 66.673  63.324  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B CA  1 
ATOM   2921 C C   . HIS B 1 50  ? 25.349 67.395  64.534  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B C   1 
ATOM   2922 O O   . HIS B 1 50  ? 25.436 66.810  65.621  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B O   1 
ATOM   2923 C CB  . HIS B 1 50  ? 23.334 67.047  63.079  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B CB  1 
ATOM   2924 C CG  . HIS B 1 50  ? 22.847 66.540  61.767  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B CG  1 
ATOM   2925 N ND1 . HIS B 1 50  ? 22.578 65.205  61.551  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B ND1 1 
ATOM   2926 C CD2 . HIS B 1 50  ? 22.719 67.153  60.568  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B CD2 1 
ATOM   2927 C CE1 . HIS B 1 50  ? 22.258 65.026  60.280  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B CE1 1 
ATOM   2928 N NE2 . HIS B 1 50  ? 22.340 66.191  59.661  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 50   HIS B NE2 1 
ATOM   2929 N N   . TRP B 1 51  ? 25.694 68.667  64.354  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B N   1 
ATOM   2930 C CA  . TRP B 1 51  ? 26.360 69.421  65.410  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CA  1 
ATOM   2931 C C   . TRP B 1 51  ? 25.500 69.523  66.647  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B C   1 
ATOM   2932 O O   . TRP B 1 51  ? 26.022 69.517  67.761  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B O   1 
ATOM   2933 C CB  . TRP B 1 51  ? 26.782 70.799  64.907  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CB  1 
ATOM   2934 C CG  . TRP B 1 51  ? 27.885 70.710  63.916  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CG  1 
ATOM   2935 C CD1 . TRP B 1 51  ? 27.823 71.013  62.589  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CD1 1 
ATOM   2936 C CD2 . TRP B 1 51  ? 29.217 70.271  64.159  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CD2 1 
ATOM   2937 N NE1 . TRP B 1 51  ? 29.033 70.779  61.988  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B NE1 1 
ATOM   2938 C CE2 . TRP B 1 51  ? 29.913 70.330  62.929  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CE2 1 
ATOM   2939 C CE3 . TRP B 1 51  ? 29.906 69.838  65.288  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CE3 1 
ATOM   2940 C CZ2 . TRP B 1 51  ? 31.249 69.980  62.811  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CZ2 1 
ATOM   2941 C CZ3 . TRP B 1 51  ? 31.231 69.498  65.166  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CZ3 1 
ATOM   2942 C CH2 . TRP B 1 51  ? 31.891 69.565  63.935  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 51   TRP B CH2 1 
ATOM   2943 N N   . ALA B 1 52  ? 24.181 69.602  66.455  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 52   ALA B N   1 
ATOM   2944 C CA  . ALA B 1 52  ? 23.245 69.593  67.581  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 52   ALA B CA  1 
ATOM   2945 C C   . ALA B 1 52  ? 23.334 68.348  68.476  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 52   ALA B C   1 
ATOM   2946 O O   . ALA B 1 52  ? 22.868 68.383  69.598  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 52   ALA B O   1 
ATOM   2947 C CB  . ALA B 1 52  ? 21.811 69.754  67.087  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 52   ALA B CB  1 
ATOM   2948 N N   . ASP B 1 53  ? 23.902 67.264  67.977  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B N   1 
ATOM   2949 C CA  . ASP B 1 53  ? 24.057 66.039  68.752  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B CA  1 
ATOM   2950 C C   . ASP B 1 53  ? 25.276 66.095  69.663  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B C   1 
ATOM   2951 O O   . ASP B 1 53  ? 25.551 65.133  70.364  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B O   1 
ATOM   2952 C CB  . ASP B 1 53  ? 24.252 64.842  67.821  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B CB  1 
ATOM   2953 C CG  . ASP B 1 53  ? 23.079 64.617  66.897  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B CG  1 
ATOM   2954 O OD1 . ASP B 1 53  ? 21.933 64.842  67.329  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B OD1 1 
ATOM   2955 O OD2 . ASP B 1 53  ? 23.216 64.208  65.723  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 53   ASP B OD2 1 
ATOM   2956 N N   . SER B 1 54  ? 26.016 67.198  69.620  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 54   SER B N   1 
ATOM   2957 C CA  . SER B 1 54  ? 27.308 67.306  70.327  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 54   SER B CA  1 
ATOM   2958 C C   . SER B 1 54  ? 27.080 67.222  71.814  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 54   SER B C   1 
ATOM   2959 O O   . SER B 1 54  ? 26.152 67.845  72.329  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 54   SER B O   1 
ATOM   2960 C CB  . SER B 1 54  ? 27.995 68.649  70.035  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 54   SER B CB  1 
ATOM   2961 O OG  . SER B 1 54  ? 28.345 68.768  68.672  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 54   SER B OG  1 
ATOM   2962 N N   . THR B 1 55  ? 27.940 66.466  72.496  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 55   THR B N   1 
ATOM   2963 C CA  . THR B 1 55  ? 27.985 66.442  73.945  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CA  1 
ATOM   2964 C C   . THR B 1 55  ? 29.390 66.829  74.412  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 55   THR B C   1 
ATOM   2965 O O   . THR B 1 55  ? 30.241 67.164  73.587  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 55   THR B O   1 
ATOM   2966 C CB  . THR B 1 55  ? 27.557 65.049  74.471  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CB  1 
ATOM   2967 O OG1 . THR B 1 55  ? 28.329 64.012  73.861  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 55   THR B OG1 1 
ATOM   2968 C CG2 . THR B 1 55  ? 26.112 64.742  74.032  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CG2 1 
ATOM   2969 N N   . THR B 1 56  ? 29.652 66.788  75.715  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 56   THR B N   1 
ATOM   2970 C CA  . THR B 1 56  ? 30.983 67.135  76.200  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CA  1 
ATOM   2971 C C   . THR B 1 56  ? 31.617 66.070  77.088  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 56   THR B C   1 
ATOM   2972 O O   . THR B 1 56  ? 31.792 66.296  78.265  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 56   THR B O   1 
ATOM   2973 C CB  . THR B 1 56  ? 30.983 68.512  76.936  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CB  1 
ATOM   2974 O OG1 . THR B 1 56  ? 30.024 68.529  78.014  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 56   THR B OG1 1 
ATOM   2975 C CG2 . THR B 1 56  ? 30.523 69.633  76.019  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CG2 1 
ATOM   2976 N N   . PRO B 1 57  ? 31.974 64.926  76.520  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B N   1 
ATOM   2977 C CA  . PRO B 1 57  ? 32.636 63.874  77.279  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B CA  1 
ATOM   2978 C C   . PRO B 1 57  ? 34.081 64.219  77.574  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B C   1 
ATOM   2979 O O   . PRO B 1 57  ? 34.633 65.155  76.991  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B O   1 
ATOM   2980 C CB  . PRO B 1 57  ? 32.552 62.668  76.345  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B CB  1 
ATOM   2981 C CG  . PRO B 1 57  ? 32.515 63.260  74.986  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B CG  1 
ATOM   2982 C CD  . PRO B 1 57  ? 31.732 64.524  75.128  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 57   PRO B CD  1 
ATOM   2983 N N   . ARG B 1 58  ? 34.678 63.473  78.500  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B N   1 
ATOM   2984 C CA  . ARG B 1 58  ? 36.052 63.704  78.907  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B CA  1 
ATOM   2985 C C   . ARG B 1 58  ? 36.869 62.650  78.223  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B C   1 
ATOM   2986 O O   . ARG B 1 58  ? 36.542 61.473  78.289  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B O   1 
ATOM   2987 C CB  . ARG B 1 58  ? 36.197 63.633  80.430  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B CB  1 
ATOM   2988 C CG  . ARG B 1 58  ? 35.405 64.728  81.135  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B CG  1 
ATOM   2989 C CD  . ARG B 1 58  ? 35.352 64.616  82.632  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B CD  1 
ATOM   2990 N NE  . ARG B 1 58  ? 34.322 65.486  83.198  0.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B NE  1 
ATOM   2991 C CZ  . ARG B 1 58  ? 34.425 66.113  84.363  0.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B CZ  1 
ATOM   2992 N NH1 . ARG B 1 58  ? 35.515 65.972  85.105  0.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B NH1 1 
ATOM   2993 N NH2 . ARG B 1 58  ? 33.435 66.884  84.792  0.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 58   ARG B NH2 1 
ATOM   2994 N N   . LEU B 1 59  ? 37.922 63.087  77.528  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B N   1 
ATOM   2995 C CA  . LEU B 1 59  ? 38.793 62.182  76.800  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CA  1 
ATOM   2996 C C   . LEU B 1 59  ? 40.239 62.581  77.008  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B C   1 
ATOM   2997 O O   . LEU B 1 59  ? 40.573 63.768  77.020  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B O   1 
ATOM   2998 C CB  . LEU B 1 59  ? 38.498 62.242  75.296  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CB  1 
ATOM   2999 C CG  . LEU B 1 59  ? 37.292 61.468  74.796  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CG  1 
ATOM   3000 C CD1 . LEU B 1 59  ? 36.017 62.215  75.099  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD1 1 
ATOM   3001 C CD2 . LEU B 1 59  ? 37.425 61.244  73.303  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD2 1 
ATOM   3002 N N   . GLY B 1 60  ? 41.108 61.597  77.143  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 60   GLY B N   1 
ATOM   3003 C CA  . GLY B 1 60  ? 42.536 61.870  77.128  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 60   GLY B CA  1 
ATOM   3004 C C   . GLY B 1 60  ? 42.998 61.909  75.681  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 60   GLY B C   1 
ATOM   3005 O O   . GLY B 1 60  ? 42.262 61.519  74.768  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 60   GLY B O   1 
ATOM   3006 N N   . VAL B 1 61  ? 44.228 62.344  75.457  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B N   1 
ATOM   3007 C CA  . VAL B 1 61  ? 44.742 62.467  74.098  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CA  1 
ATOM   3008 C C   . VAL B 1 61  ? 44.723 61.141  73.354  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B C   1 
ATOM   3009 O O   . VAL B 1 61  ? 44.308 61.076  72.188  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B O   1 
ATOM   3010 C CB  . VAL B 1 61  ? 46.182 63.018  74.071  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CB  1 
ATOM   3011 C CG1 . VAL B 1 61  ? 46.631 63.250  72.629  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CG1 1 
ATOM   3012 C CG2 . VAL B 1 61  ? 46.280 64.300  74.871  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CG2 1 
ATOM   3013 N N   . GLN B 1 62  ? 45.161 60.065  74.003  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B N   1 
ATOM   3014 C CA  . GLN B 1 62  ? 45.108 58.774  73.330  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B CA  1 
ATOM   3015 C C   . GLN B 1 62  ? 43.683 58.399  72.944  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B C   1 
ATOM   3016 O O   . GLN B 1 62  ? 43.460 57.869  71.870  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B O   1 
ATOM   3017 C CB  . GLN B 1 62  ? 45.737 57.655  74.173  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B CB  1 
ATOM   3018 C CG  . GLN B 1 62  ? 45.828 56.327  73.425  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B CG  1 
ATOM   3019 C CD  . GLN B 1 62  ? 46.717 56.408  72.186  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B CD  1 
ATOM   3020 O OE1 . GLN B 1 62  ? 47.869 56.829  72.280  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B OE1 1 
ATOM   3021 N NE2 . GLN B 1 62  ? 46.181 56.010  71.025  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 62   GLN B NE2 1 
ATOM   3022 N N   . LYS B 1 63  ? 42.711 58.633  73.817  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B N   1 
ATOM   3023 C CA  . LYS B 1 63  ? 41.334 58.263  73.453  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B CA  1 
ATOM   3024 C C   . LYS B 1 63  ? 40.818 59.128  72.284  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B C   1 
ATOM   3025 O O   . LYS B 1 63  ? 40.023 58.650  71.479  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B O   1 
ATOM   3026 C CB  . LYS B 1 63  ? 40.373 58.375  74.654  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B CB  1 
ATOM   3027 C CG  . LYS B 1 63  ? 40.456 57.199  75.657  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B CG  1 
ATOM   3028 C CD  . LYS B 1 63  ? 40.326 55.827  74.989  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B CD  1 
ATOM   3029 C CE  . LYS B 1 63  ? 40.411 54.671  76.004  1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B CE  1 
ATOM   3030 N NZ  . LYS B 1 63  ? 39.608 53.465  75.569  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 63   LYS B NZ  1 
ATOM   3031 N N   . ILE B 1 64  ? 41.278 60.383  72.199  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B N   1 
ATOM   3032 C CA  . ILE B 1 64  ? 40.911 61.265  71.092  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CA  1 
ATOM   3033 C C   . ILE B 1 64  ? 41.432 60.688  69.781  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B C   1 
ATOM   3034 O O   . ILE B 1 64  ? 40.706 60.573  68.770  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B O   1 
ATOM   3035 C CB  . ILE B 1 64  ? 41.467 62.696  71.329  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CB  1 
ATOM   3036 C CG1 . ILE B 1 64  ? 40.684 63.380  72.451  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CG1 1 
ATOM   3037 C CG2 . ILE B 1 64  ? 41.398 63.518  70.028  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CG2 1 
ATOM   3038 C CD1 . ILE B 1 64  ? 41.293 64.667  72.966  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CD1 1 
ATOM   3039 N N   . MET B 1 65  ? 42.699 60.286  69.790  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 65   MET B N   1 
ATOM   3040 C CA  . MET B 1 65  ? 43.274 59.669  68.613  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CA  1 
ATOM   3041 C C   . MET B 1 65  ? 42.557 58.392  68.248  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 65   MET B C   1 
ATOM   3042 O O   . MET B 1 65  ? 42.340 58.124  67.061  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 65   MET B O   1 
ATOM   3043 C CB  . MET B 1 65  ? 44.774 59.385  68.811  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CB  1 
ATOM   3044 C CG  . MET B 1 65  ? 45.584 60.641  69.056  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CG  1 
ATOM   3045 S SD  . MET B 1 65  ? 47.312 60.298  69.536  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 65   MET B SD  1 
ATOM   3046 C CE  . MET B 1 65  ? 47.966 59.841  68.085  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CE  1 
ATOM   3047 N N   . ASP B 1 66  ? 42.201 57.589  69.252  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B N   1 
ATOM   3048 C CA  . ASP B 1 66  ? 41.560 56.302  68.979  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CA  1 
ATOM   3049 C C   . ASP B 1 66  ? 40.208 56.540  68.307  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B C   1 
ATOM   3050 O O   . ASP B 1 66  ? 39.808 55.796  67.409  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B O   1 
ATOM   3051 C CB  . ASP B 1 66  ? 41.299 55.522  70.271  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CB  1 
ATOM   3052 C CG  . ASP B 1 66  ? 42.581 55.025  70.960  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CG  1 
ATOM   3053 O OD1 . ASP B 1 66  ? 43.636 54.867  70.302  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B OD1 1 
ATOM   3054 O OD2 . ASP B 1 66  ? 42.582 54.766  72.179  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B OD2 1 
ATOM   3055 N N   . TRP B 1 67  ? 39.499 57.559  68.770  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B N   1 
ATOM   3056 C CA  . TRP B 1 67  ? 38.148 57.876  68.248  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CA  1 
ATOM   3057 C C   . TRP B 1 67  ? 38.239 58.246  66.769  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B C   1 
ATOM   3058 O O   . TRP B 1 67  ? 37.410 57.830  65.938  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B O   1 
ATOM   3059 C CB  . TRP B 1 67  ? 37.572 59.049  69.053  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CB  1 
ATOM   3060 C CG  . TRP B 1 67  ? 36.149 59.398  68.734  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CG  1 
ATOM   3061 C CD1 . TRP B 1 67  ? 35.692 60.233  67.742  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CD1 1 
ATOM   3062 C CD2 . TRP B 1 67  ? 34.997 58.923  69.417  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CD2 1 
ATOM   3063 N NE1 . TRP B 1 67  ? 34.317 60.296  67.779  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B NE1 1 
ATOM   3064 C CE2 . TRP B 1 67  ? 33.864 59.505  68.799  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CE2 1 
ATOM   3065 C CE3 . TRP B 1 67  ? 34.797 58.049  70.498  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CE3 1 
ATOM   3066 C CZ2 . TRP B 1 67  ? 32.561 59.233  69.215  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CZ2 1 
ATOM   3067 C CZ3 . TRP B 1 67  ? 33.502 57.787  70.916  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CZ3 1 
ATOM   3068 C CH2 . TRP B 1 67  ? 32.401 58.383  70.280  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 67   TRP B CH2 1 
ATOM   3069 N N   . SER B 1 68  ? 39.257 59.039  66.444  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 68   SER B N   1 
ATOM   3070 C CA  . SER B 1 68  ? 39.529 59.421  65.076  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 68   SER B CA  1 
ATOM   3071 C C   . SER B 1 68  ? 39.787 58.222  64.189  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 68   SER B C   1 
ATOM   3072 O O   . SER B 1 68  ? 39.271 58.116  63.072  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 68   SER B O   1 
ATOM   3073 C CB  . SER B 1 68  ? 40.725 60.362  65.022  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 68   SER B CB  1 
ATOM   3074 O OG  . SER B 1 68  ? 40.959 60.763  63.687  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 68   SER B OG  1 
ATOM   3075 N N   . GLY B 1 69  ? 40.617 57.317  64.676  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B N   1 
ATOM   3076 C CA  . GLY B 1 69  ? 40.948 56.136  63.924  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B CA  1 
ATOM   3077 C C   . GLY B 1 69  ? 39.774 55.187  63.809  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B C   1 
ATOM   3078 O O   . GLY B 1 69  ? 39.617 54.551  62.794  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 69   GLY B O   1 
ATOM   3079 N N   . ALA B 1 70  ? 38.940 55.088  64.839  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   1 
ATOM   3080 C CA  . ALA B 1 70  ? 37.874 54.088  64.820  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  1 
ATOM   3081 C C   . ALA B 1 70  ? 36.665 54.541  64.018  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   1 
ATOM   3082 O O   . ALA B 1 70  ? 36.039 53.723  63.344  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   1 
ATOM   3083 C CB  . ALA B 1 70  ? 37.450 53.746  66.220  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  1 
ATOM   3084 N N   . TYR B 1 71  ? 36.334 55.836  64.076  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B N   1 
ATOM   3085 C CA  . TYR B 1 71  ? 35.048 56.290  63.533  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CA  1 
ATOM   3086 C C   . TYR B 1 71  ? 35.171 57.271  62.369  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B C   1 
ATOM   3087 O O   . TYR B 1 71  ? 34.222 57.439  61.606  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B O   1 
ATOM   3088 C CB  . TYR B 1 71  ? 34.157 56.867  64.648  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CB  1 
ATOM   3089 C CG  . TYR B 1 71  ? 33.979 55.903  65.810  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CG  1 
ATOM   3090 C CD1 . TYR B 1 71  ? 33.409 54.646  65.618  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CD1 1 
ATOM   3091 C CD2 . TYR B 1 71  ? 34.411 56.233  67.087  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CD2 1 
ATOM   3092 C CE1 . TYR B 1 71  ? 33.272 53.748  66.667  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CE1 1 
ATOM   3093 C CE2 . TYR B 1 71  ? 34.274 55.343  68.140  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CE2 1 
ATOM   3094 C CZ  . TYR B 1 71  ? 33.705 54.103  67.921  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B CZ  1 
ATOM   3095 O OH  . TYR B 1 71  ? 33.592 53.212  68.959  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 71   TYR B OH  1 
ATOM   3096 N N   . TRP B 1 72  ? 36.334 57.906  62.226  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B N   1 
ATOM   3097 C CA  . TRP B 1 72  ? 36.519 58.901  61.175  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CA  1 
ATOM   3098 C C   . TRP B 1 72  ? 37.550 58.496  60.129  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B C   1 
ATOM   3099 O O   . TRP B 1 72  ? 37.963 59.314  59.325  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B O   1 
ATOM   3100 C CB  . TRP B 1 72  ? 36.845 60.268  61.786  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CB  1 
ATOM   3101 C CG  . TRP B 1 72  ? 35.687 60.753  62.499  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CG  1 
ATOM   3102 C CD1 . TRP B 1 72  ? 35.399 60.570  63.797  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CD1 1 
ATOM   3103 C CD2 . TRP B 1 72  ? 34.583 61.450  61.932  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CD2 1 
ATOM   3104 N NE1 . TRP B 1 72  ? 34.184 61.138  64.101  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B NE1 1 
ATOM   3105 C CE2 . TRP B 1 72  ? 33.662 61.686  62.962  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CE2 1 
ATOM   3106 C CE3 . TRP B 1 72  ? 34.287 61.916  60.652  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CE3 1 
ATOM   3107 C CZ2 . TRP B 1 72  ? 32.472 62.373  62.759  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CZ2 1 
ATOM   3108 C CZ3 . TRP B 1 72  ? 33.086 62.586  60.453  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CZ3 1 
ATOM   3109 C CH2 . TRP B 1 72  ? 32.204 62.800  61.491  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 72   TRP B CH2 1 
ATOM   3110 N N   . ALA B 1 73  ? 37.911 57.218  60.109  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B N   1 
ATOM   3111 C CA  . ALA B 1 73  ? 38.877 56.700  59.133  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CA  1 
ATOM   3112 C C   . ALA B 1 73  ? 40.170 57.521  59.073  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B C   1 
ATOM   3113 O O   . ALA B 1 73  ? 40.783 57.655  58.013  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B O   1 
ATOM   3114 C CB  . ALA B 1 73  ? 38.238 56.626  57.754  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CB  1 
ATOM   3115 N N   . LYS B 1 74  ? 40.579 58.071  60.208  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B N   1 
ATOM   3116 C CA  . LYS B 1 74  ? 41.813 58.860  60.287  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CA  1 
ATOM   3117 C C   . LYS B 1 74  ? 42.659 58.393  61.464  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B C   1 
ATOM   3118 O O   . LYS B 1 74  ? 42.658 59.013  62.535  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B O   1 
ATOM   3119 C CB  . LYS B 1 74  ? 41.522 60.359  60.450  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CB  1 
ATOM   3120 C CG  . LYS B 1 74  ? 40.894 60.998  59.237  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CG  1 
ATOM   3121 C CD  . LYS B 1 74  ? 41.931 61.598  58.291  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CD  1 
ATOM   3122 C CE  . LYS B 1 74  ? 41.266 62.185  57.038  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CE  1 
ATOM   3123 N NZ  . LYS B 1 74  ? 42.260 62.471  55.953  1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 74   LYS B NZ  1 
ATOM   3124 N N   . PRO B 1 75  ? 43.367 57.286  61.292  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B N   1 
ATOM   3125 C CA  . PRO B 1 75  ? 44.261 56.815  62.344  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CA  1 
ATOM   3126 C C   . PRO B 1 75  ? 45.525 57.670  62.430  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B C   1 
ATOM   3127 O O   . PRO B 1 75  ? 46.010 58.199  61.426  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B O   1 
ATOM   3128 C CB  . PRO B 1 75  ? 44.582 55.376  61.923  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CB  1 
ATOM   3129 C CG  . PRO B 1 75  ? 44.349 55.335  60.451  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CG  1 
ATOM   3130 C CD  . PRO B 1 75  ? 43.385 56.427  60.100  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CD  1 
ATOM   3131 N N   . TYR B 1 76  ? 46.035 57.821  63.642  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B N   1 
ATOM   3132 C CA  . TYR B 1 76  ? 47.303 58.487  63.871  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CA  1 
ATOM   3133 C C   . TYR B 1 76  ? 48.229 57.571  64.644  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B C   1 
ATOM   3134 O O   . TYR B 1 76  ? 47.784 56.780  65.468  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B O   1 
ATOM   3135 C CB  . TYR B 1 76  ? 47.106 59.776  64.654  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CB  1 
ATOM   3136 C CG  . TYR B 1 76  ? 46.456 60.883  63.848  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CG  1 
ATOM   3137 C CD1 . TYR B 1 76  ? 45.077 60.924  63.662  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CD1 1 
ATOM   3138 C CD2 . TYR B 1 76  ? 47.215 61.892  63.290  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CD2 1 
ATOM   3139 C CE1 . TYR B 1 76  ? 44.480 61.952  62.921  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CE1 1 
ATOM   3140 C CE2 . TYR B 1 76  ? 46.629 62.926  62.566  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CE2 1 
ATOM   3141 C CZ  . TYR B 1 76  ? 45.270 62.940  62.368  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CZ  1 
ATOM   3142 O OH  . TYR B 1 76  ? 44.705 63.965  61.641  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 76   TYR B OH  1 
ATOM   3143 N N   . ALA B 1 77  ? 49.519 57.699  64.370  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B N   1 
ATOM   3144 C CA  . ALA B 1 77  ? 50.552 56.941  65.055  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B CA  1 
ATOM   3145 C C   . ALA B 1 77  ? 50.952 57.652  66.322  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B C   1 
ATOM   3146 O O   . ALA B 1 77  ? 50.667 58.838  66.510  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B O   1 
ATOM   3147 C CB  . ALA B 1 77  ? 51.773 56.778  64.145  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B CB  1 
ATOM   3148 N N   . THR B 1 78  ? 51.644 56.925  67.187  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 78   THR B N   1 
ATOM   3149 C CA  . THR B 1 78  ? 52.037 57.450  68.479  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 78   THR B CA  1 
ATOM   3150 C C   . THR B 1 78  ? 52.888 58.706  68.355  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 78   THR B C   1 
ATOM   3151 O O   . THR B 1 78  ? 52.831 59.580  69.211  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 78   THR B O   1 
ATOM   3152 C CB  . THR B 1 78  ? 52.800 56.367  69.276  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 78   THR B CB  1 
ATOM   3153 O OG1 . THR B 1 78  ? 51.985 55.197  69.413  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 78   THR B OG1 1 
ATOM   3154 C CG2 . THR B 1 78  ? 53.021 56.808  70.696  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 78   THR B CG2 1 
ATOM   3155 N N   . GLY B 1 79  ? 53.690 58.785  67.303  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 79   GLY B N   1 
ATOM   3156 C CA  . GLY B 1 79  ? 54.496 59.966  67.037  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 79   GLY B CA  1 
ATOM   3157 C C   . GLY B 1 79  ? 53.727 61.276  66.864  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 79   GLY B C   1 
ATOM   3158 O O   . GLY B 1 79  ? 54.303 62.361  66.992  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 79   GLY B O   1 
ATOM   3159 N N   . SER B 1 80  ? 52.435 61.197  66.566  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 80   SER B N   1 
ATOM   3160 C CA  . SER B 1 80  ? 51.621 62.403  66.396  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 80   SER B CA  1 
ATOM   3161 C C   . SER B 1 80  ? 51.012 62.861  67.726  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 80   SER B C   1 
ATOM   3162 O O   . SER B 1 80  ? 50.438 63.954  67.826  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 80   SER B O   1 
ATOM   3163 C CB  . SER B 1 80  ? 50.504 62.145  65.379  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 80   SER B CB  1 
ATOM   3164 O OG  . SER B 1 80  ? 51.048 61.922  64.099  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 80   SER B OG  1 
ATOM   3165 N N   . ARG B 1 81  ? 51.124 62.031  68.753  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B N   1 
ATOM   3166 C CA  . ARG B 1 81  ? 50.416 62.303  69.983  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CA  1 
ATOM   3167 C C   . ARG B 1 81  ? 50.830 63.623  70.641  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B C   1 
ATOM   3168 O O   . ARG B 1 81  ? 49.998 64.348  71.196  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B O   1 
ATOM   3169 C CB  . ARG B 1 81  ? 50.607 61.153  70.946  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CB  1 
ATOM   3170 C CG  . ARG B 1 81  ? 49.782 61.267  72.173  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CG  1 
ATOM   3171 C CD  . ARG B 1 81  ? 49.660 59.962  72.915  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CD  1 
ATOM   3172 N NE  . ARG B 1 81  ? 50.941 59.545  73.462  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B NE  1 
ATOM   3173 C CZ  . ARG B 1 81  ? 51.172 58.340  73.953  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CZ  1 
ATOM   3174 N NH1 . ARG B 1 81  ? 50.202 57.432  73.958  1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B NH1 1 
ATOM   3175 N NH2 . ARG B 1 81  ? 52.370 58.040  74.438  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B NH2 1 
ATOM   3176 N N   . GLU B 1 82  ? 52.115 63.947  70.568  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B N   1 
ATOM   3177 C CA  . GLU B 1 82  ? 52.608 65.185  71.154  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CA  1 
ATOM   3178 C C   . GLU B 1 82  ? 52.014 66.383  70.422  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B C   1 
ATOM   3179 O O   . GLU B 1 82  ? 51.760 67.426  71.040  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B O   1 
ATOM   3180 C CB  . GLU B 1 82  ? 54.148 65.237  71.128  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CB  1 
ATOM   3181 C CG  . GLU B 1 82  ? 54.744 66.498  71.737  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CG  1 
ATOM   3182 C CD  . GLU B 1 82  ? 56.267 66.565  71.552  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CD  1 
ATOM   3183 O OE1 . GLU B 1 82  ? 56.763 66.015  70.548  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B OE1 1 
ATOM   3184 O OE2 . GLU B 1 82  ? 56.966 67.151  72.412  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B OE2 1 
ATOM   3185 N N   . ASP B 1 83  ? 51.764 66.238  69.127  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B N   1 
ATOM   3186 C CA  . ASP B 1 83  ? 51.162 67.331  68.345  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CA  1 
ATOM   3187 C C   . ASP B 1 83  ? 49.718 67.602  68.774  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B C   1 
ATOM   3188 O O   . ASP B 1 83  ? 49.319 68.749  68.884  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B O   1 
ATOM   3189 C CB  . ASP B 1 83  ? 51.181 67.033  66.853  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CB  1 
ATOM   3190 C CG  . ASP B 1 83  ? 52.548 67.215  66.234  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CG  1 
ATOM   3191 O OD1 . ASP B 1 83  ? 53.464 67.707  66.920  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD1 1 
ATOM   3192 O OD2 . ASP B 1 83  ? 52.798 66.867  65.064  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD2 1 
ATOM   3193 N N   . PHE B 1 84  ? 48.945 66.550  69.011  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B N   1 
ATOM   3194 C CA  . PHE B 1 84  ? 47.588 66.718  69.539  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CA  1 
ATOM   3195 C C   . PHE B 1 84  ? 47.654 67.532  70.818  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B C   1 
ATOM   3196 O O   . PHE B 1 84  ? 46.853 68.428  71.015  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B O   1 
ATOM   3197 C CB  . PHE B 1 84  ? 46.906 65.358  69.810  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CB  1 
ATOM   3198 C CG  . PHE B 1 84  ? 46.313 64.707  68.579  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CG  1 
ATOM   3199 C CD1 . PHE B 1 84  ? 47.111 64.009  67.707  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CD1 1 
ATOM   3200 C CD2 . PHE B 1 84  ? 44.953 64.790  68.306  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CD2 1 
ATOM   3201 C CE1 . PHE B 1 84  ? 46.589 63.425  66.605  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CE1 1 
ATOM   3202 C CE2 . PHE B 1 84  ? 44.432 64.209  67.191  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CE2 1 
ATOM   3203 C CZ  . PHE B 1 84  ? 45.243 63.518  66.343  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 84   PHE B CZ  1 
ATOM   3204 N N   . ARG B 1 85  ? 48.610 67.217  71.698  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B N   1 
ATOM   3205 C CA  . ARG B 1 85  ? 48.687 67.868  73.001  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CA  1 
ATOM   3206 C C   . ARG B 1 85  ? 49.174 69.313  72.956  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B C   1 
ATOM   3207 O O   . ARG B 1 85  ? 48.587 70.191  73.597  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B O   1 
ATOM   3208 C CB  . ARG B 1 85  ? 49.576 67.067  73.955  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CB  1 
ATOM   3209 C CG  . ARG B 1 85  ? 49.718 67.685  75.326  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CG  1 
ATOM   3210 C CD  . ARG B 1 85  ? 50.305 66.737  76.369  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CD  1 
ATOM   3211 N NE  . ARG B 1 85  ? 51.413 65.966  75.824  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NE  1 
ATOM   3212 C CZ  . ARG B 1 85  ? 52.687 66.310  75.926  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CZ  1 
ATOM   3213 N NH1 . ARG B 1 85  ? 53.030 67.431  76.546  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NH1 1 
ATOM   3214 N NH2 . ARG B 1 85  ? 53.627 65.532  75.393  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NH2 1 
ATOM   3215 N N   . LYS B 1 86  ? 50.238 69.550  72.194  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B N   1 
ATOM   3216 C CA  . LYS B 1 86  ? 50.916 70.835  72.149  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B CA  1 
ATOM   3217 C C   . LYS B 1 86  ? 50.537 71.741  70.978  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B C   1 
ATOM   3218 O O   . LYS B 1 86  ? 50.782 72.956  71.034  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B O   1 
ATOM   3219 C CB  . LYS B 1 86  ? 52.432 70.601  72.083  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B CB  1 
ATOM   3220 C CG  . LYS B 1 86  ? 53.004 69.844  73.258  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B CG  1 
ATOM   3221 C CD  . LYS B 1 86  ? 54.543 69.875  73.218  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B CD  1 
ATOM   3222 C CE  . LYS B 1 86  ? 55.181 69.252  74.452  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B CE  1 
ATOM   3223 N NZ  . LYS B 1 86  ? 56.660 69.049  74.241  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 86   LYS B NZ  1 
ATOM   3224 N N   . LYS B 1 87  ? 49.937 71.185  69.926  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B N   1 
ATOM   3225 C CA  . LYS B 1 87  ? 49.616 71.996  68.744  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CA  1 
ATOM   3226 C C   . LYS B 1 87  ? 48.108 72.108  68.456  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B C   1 
ATOM   3227 O O   . LYS B 1 87  ? 47.699 72.844  67.565  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B O   1 
ATOM   3228 C CB  . LYS B 1 87  ? 50.359 71.467  67.515  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CB  1 
ATOM   3229 C CG  . LYS B 1 87  ? 51.870 71.592  67.622  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CG  1 
ATOM   3230 C CD  . LYS B 1 87  ? 52.531 71.601  66.245  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CD  1 
ATOM   3231 C CE  . LYS B 1 87  ? 54.021 71.291  66.343  1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CE  1 
ATOM   3232 N NZ  . LYS B 1 87  ? 54.722 71.396  65.019  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B NZ  1 
ATOM   3233 N N   . THR B 1 88  ? 47.286 71.415  69.234  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 88   THR B N   1 
ATOM   3234 C CA  . THR B 1 88  ? 45.840 71.627  69.201  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CA  1 
ATOM   3235 C C   . THR B 1 88  ? 45.267 71.933  70.580  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 88   THR B C   1 
ATOM   3236 O O   . THR B 1 88  ? 44.728 73.011  70.837  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 88   THR B O   1 
ATOM   3237 C CB  . THR B 1 88  ? 45.145 70.375  68.650  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CB  1 
ATOM   3238 O OG1 . THR B 1 88  ? 45.430 70.236  67.261  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 88   THR B OG1 1 
ATOM   3239 C CG2 . THR B 1 88  ? 43.606 70.490  68.726  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CG2 1 
ATOM   3240 N N   . LEU B 1 89  ? 45.364 70.966  71.476  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B N   1 
ATOM   3241 C CA  . LEU B 1 89  ? 44.637 71.055  72.737  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CA  1 
ATOM   3242 C C   . LEU B 1 89  ? 45.195 72.184  73.608  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B C   1 
ATOM   3243 O O   . LEU B 1 89  ? 44.451 72.864  74.316  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B O   1 
ATOM   3244 C CB  . LEU B 1 89  ? 44.671 69.705  73.468  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CB  1 
ATOM   3245 C CG  . LEU B 1 89  ? 43.838 68.599  72.798  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CG  1 
ATOM   3246 C CD1 . LEU B 1 89  ? 44.240 67.210  73.265  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CD1 1 
ATOM   3247 C CD2 . LEU B 1 89  ? 42.362 68.809  73.050  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CD2 1 
ATOM   3248 N N   . ARG B 1 90  ? 46.506 72.398  73.546  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B N   1 
ATOM   3249 C CA  . ARG B 1 90  ? 47.124 73.424  74.387  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CA  1 
ATOM   3250 C C   . ARG B 1 90  ? 46.498 74.795  74.124  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B C   1 
ATOM   3251 O O   . ARG B 1 90  ? 46.143 75.537  75.049  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B O   1 
ATOM   3252 C CB  . ARG B 1 90  ? 48.628 73.466  74.102  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CB  1 
ATOM   3253 C CG  . ARG B 1 90  ? 49.360 74.663  74.692  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CG  1 
ATOM   3254 C CD  . ARG B 1 90  ? 50.852 74.639  74.373  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CD  1 
ATOM   3255 N NE  . ARG B 1 90  ? 51.559 73.666  75.207  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NE  1 
ATOM   3256 C CZ  . ARG B 1 90  ? 52.844 73.355  75.063  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CZ  1 
ATOM   3257 N NH1 . ARG B 1 90  ? 53.559 73.930  74.110  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH1 1 
ATOM   3258 N NH2 . ARG B 1 90  ? 53.414 72.464  75.868  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH2 1 
ATOM   3259 N N   . GLN B 1 91  ? 46.364 75.132  72.846  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   3260 C CA  . GLN B 1 91  ? 45.797 76.414  72.460  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   3261 C C   . GLN B 1 91  ? 44.300 76.475  72.805  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   3262 O O   . GLN B 1 91  ? 43.820 77.497  73.284  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   3263 C CB  . GLN B 1 91  ? 46.063 76.678  70.973  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   3264 C CG  . GLN B 1 91  ? 47.586 76.816  70.627  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   3265 C CD  . GLN B 1 91  ? 48.330 75.484  70.570  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   3266 O OE1 . GLN B 1 91  ? 47.707 74.420  70.444  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   3267 N NE2 . GLN B 1 91  ? 49.673 75.536  70.669  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   3268 N N   . TRP B 1 92  ? 43.567 75.380  72.624  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B N   1 
ATOM   3269 C CA  . TRP B 1 92  ? 42.139 75.388  72.969  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CA  1 
ATOM   3270 C C   . TRP B 1 92  ? 41.942 75.616  74.471  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B C   1 
ATOM   3271 O O   . TRP B 1 92  ? 41.062 76.368  74.882  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B O   1 
ATOM   3272 C CB  . TRP B 1 92  ? 41.451 74.083  72.564  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CB  1 
ATOM   3273 C CG  . TRP B 1 92  ? 41.270 73.910  71.081  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CG  1 
ATOM   3274 C CD1 . TRP B 1 92  ? 41.635 74.785  70.103  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CD1 1 
ATOM   3275 C CD2 . TRP B 1 92  ? 40.670 72.794  70.412  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CD2 1 
ATOM   3276 N NE1 . TRP B 1 92  ? 41.319 74.271  68.869  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B NE1 1 
ATOM   3277 C CE2 . TRP B 1 92  ? 40.739 73.044  69.030  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CE2 1 
ATOM   3278 C CE3 . TRP B 1 92  ? 40.099 71.595  70.843  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CE3 1 
ATOM   3279 C CZ2 . TRP B 1 92  ? 40.239 72.156  68.082  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CZ2 1 
ATOM   3280 C CZ3 . TRP B 1 92  ? 39.624 70.708  69.905  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CZ3 1 
ATOM   3281 C CH2 . TRP B 1 92  ? 39.675 71.000  68.541  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 92   TRP B CH2 1 
ATOM   3282 N N   . VAL B 1 93  ? 42.763 74.967  75.289  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B N   1 
ATOM   3283 C CA  . VAL B 1 93  ? 42.681 75.155  76.737  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CA  1 
ATOM   3284 C C   . VAL B 1 93  ? 43.095 76.588  77.134  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B C   1 
ATOM   3285 O O   . VAL B 1 93  ? 42.401 77.249  77.892  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B O   1 
ATOM   3286 C CB  . VAL B 1 93  ? 43.536 74.112  77.470  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CB  1 
ATOM   3287 C CG1 . VAL B 1 93  ? 43.705 74.476  78.919  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CG1 1 
ATOM   3288 C CG2 . VAL B 1 93  ? 42.923 72.711  77.310  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CG2 1 
ATOM   3289 N N   . ASP B 1 94  ? 44.199 77.078  76.587  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B N   1 
ATOM   3290 C CA  . ASP B 1 94  ? 44.656 78.431  76.898  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B CA  1 
ATOM   3291 C C   . ASP B 1 94  ? 43.707 79.534  76.436  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B C   1 
ATOM   3292 O O   . ASP B 1 94  ? 43.788 80.647  76.924  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B O   1 
ATOM   3293 C CB  . ASP B 1 94  ? 46.029 78.701  76.280  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B CB  1 
ATOM   3294 C CG  . ASP B 1 94  ? 47.120 77.895  76.913  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B CG  1 
ATOM   3295 O OD1 . ASP B 1 94  ? 46.854 77.255  77.960  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B OD1 1 
ATOM   3296 O OD2 . ASP B 1 94  ? 48.275 77.831  76.419  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 94   ASP B OD2 1 
ATOM   3297 N N   . ASN B 1 95  ? 42.822 79.251  75.485  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B N   1 
ATOM   3298 C CA  . ASN B 1 95  ? 41.954 80.296  74.966  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CA  1 
ATOM   3299 C C   . ASN B 1 95  ? 40.480 80.112  75.327  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B C   1 
ATOM   3300 O O   . ASN B 1 95  ? 39.647 80.924  74.954  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B O   1 
ATOM   3301 C CB  . ASN B 1 95  ? 42.154 80.442  73.458  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CB  1 
ATOM   3302 C CG  . ASN B 1 95  ? 43.531 80.970  73.121  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CG  1 
ATOM   3303 O OD1 . ASN B 1 95  ? 43.760 82.178  73.152  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B OD1 1 
ATOM   3304 N ND2 . ASN B 1 95  ? 44.467 80.071  72.851  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 95   ASN B ND2 1 
ATOM   3305 N N   . GLY B 1 96  ? 40.177 79.032  76.041  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   1 
ATOM   3306 C CA  . GLY B 1 96  ? 38.865 78.829  76.609  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  1 
ATOM   3307 C C   . GLY B 1 96  ? 37.912 77.955  75.829  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   1 
ATOM   3308 O O   . GLY B 1 96  ? 36.737 77.883  76.179  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   1 
ATOM   3309 N N   . PHE B 1 97  ? 38.391 77.280  74.787  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B N   1 
ATOM   3310 C CA  . PHE B 1 97  ? 37.525 76.423  73.975  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CA  1 
ATOM   3311 C C   . PHE B 1 97  ? 37.397 75.053  74.647  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B C   1 
ATOM   3312 O O   . PHE B 1 97  ? 36.369 74.380  74.536  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B O   1 
ATOM   3313 C CB  . PHE B 1 97  ? 38.129 76.313  72.568  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CB  1 
ATOM   3314 C CG  . PHE B 1 97  ? 37.272 75.588  71.546  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CG  1 
ATOM   3315 C CD1 . PHE B 1 97  ? 36.158 76.192  70.974  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CD1 1 
ATOM   3316 C CD2 . PHE B 1 97  ? 37.626 74.319  71.113  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CD2 1 
ATOM   3317 C CE1 . PHE B 1 97  ? 35.412 75.536  70.015  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CE1 1 
ATOM   3318 C CE2 . PHE B 1 97  ? 36.881 73.660  70.159  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CE2 1 
ATOM   3319 C CZ  . PHE B 1 97  ? 35.762 74.270  69.612  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 97   PHE B CZ  1 
ATOM   3320 N N   . ALA B 1 98  ? 38.466 74.622  75.313  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B N   1 
ATOM   3321 C CA  . ALA B 1 98  ? 38.454 73.347  76.014  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B CA  1 
ATOM   3322 C C   . ALA B 1 98  ? 38.981 73.560  77.419  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B C   1 
ATOM   3323 O O   . ALA B 1 98  ? 39.500 74.639  77.736  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B O   1 
ATOM   3324 C CB  . ALA B 1 98  ? 39.307 72.320  75.296  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B CB  1 
ATOM   3325 N N   . VAL B 1 99  ? 38.864 72.504  78.218  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B N   1 
ATOM   3326 C CA  . VAL B 1 99  ? 39.225 72.484  79.628  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B CA  1 
ATOM   3327 C C   . VAL B 1 99  ? 40.155 71.308  79.838  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B C   1 
ATOM   3328 O O   . VAL B 1 99  ? 39.892 70.197  79.377  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B O   1 
ATOM   3329 C CB  . VAL B 1 99  ? 37.973 72.248  80.503  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B CB  1 
ATOM   3330 C CG1 . VAL B 1 99  ? 38.350 72.072  81.972  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B CG1 1 
ATOM   3331 C CG2 . VAL B 1 99  ? 36.951 73.373  80.308  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 99   VAL B CG2 1 
ATOM   3332 N N   . LEU B 1 100 ? 41.258 71.564  80.521  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B N   1 
ATOM   3333 C CA  . LEU B 1 100 ? 42.229 70.532  80.847  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CA  1 
ATOM   3334 C C   . LEU B 1 100 ? 41.938 69.943  82.219  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B C   1 
ATOM   3335 O O   . LEU B 1 100 ? 41.685 70.684  83.168  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B O   1 
ATOM   3336 C CB  . LEU B 1 100 ? 43.626 71.137  80.826  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CB  1 
ATOM   3337 C CG  . LEU B 1 100 ? 44.754 70.327  81.448  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CG  1 
ATOM   3338 C CD1 . LEU B 1 100 ? 45.098 69.165  80.564  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CD1 1 
ATOM   3339 C CD2 . LEU B 1 100 ? 45.975 71.242  81.667  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CD2 1 
ATOM   3340 N N   . ASN B 1 101 ? 41.925 68.615  82.316  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B N   1 
ATOM   3341 C CA  . ASN B 1 101 ? 41.823 67.942  83.619  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B CA  1 
ATOM   3342 C C   . ASN B 1 101 ? 40.558 68.367  84.370  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B C   1 
ATOM   3343 O O   . ASN B 1 101 ? 40.654 68.849  85.498  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B O   1 
ATOM   3344 C CB  . ASN B 1 101 ? 43.062 68.318  84.453  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B CB  1 
ATOM   3345 C CG  . ASN B 1 101 ? 43.118 67.621  85.817  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B CG  1 
ATOM   3346 O OD1 . ASN B 1 101 ? 42.492 66.591  86.036  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B OD1 1 
ATOM   3347 N ND2 . ASN B 1 101 ? 43.897 68.196  86.738  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 101  ASN B ND2 1 
ATOM   3348 N N   . PRO B 1 102 ? 39.384 68.208  83.755  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B N   1 
ATOM   3349 C CA  . PRO B 1 102 ? 38.125 68.670  84.361  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CA  1 
ATOM   3350 C C   . PRO B 1 102 ? 37.789 67.931  85.657  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B C   1 
ATOM   3351 O O   . PRO B 1 102 ? 36.948 68.413  86.418  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B O   1 
ATOM   3352 C CB  . PRO B 1 102 ? 37.068 68.345  83.292  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CB  1 
ATOM   3353 C CG  . PRO B 1 102 ? 37.652 67.304  82.482  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CG  1 
ATOM   3354 C CD  . PRO B 1 102 ? 39.155 67.583  82.447  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CD  1 
ATOM   3355 N N   . ASP B 1 103 ? 38.425 66.780  85.888  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   1 
ATOM   3356 C CA  . ASP B 1 103 ? 38.275 66.055  87.148  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  1 
ATOM   3357 C C   . ASP B 1 103 ? 39.150 66.675  88.237  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   1 
ATOM   3358 O O   . ASP B 1 103 ? 39.032 66.338  89.417  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   1 
ATOM   3359 C CB  . ASP B 1 103 ? 38.631 64.586  86.949  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  1 
ATOM   3360 C CG  . ASP B 1 103 ? 37.608 63.857  86.098  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  1 
ATOM   3361 O OD1 . ASP B 1 103 ? 36.407 64.014  86.369  1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 1 
ATOM   3362 O OD2 . ASP B 1 103 ? 37.903 63.125  85.133  1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 1 
ATOM   3363 N N   . ASN B 1 104 ? 40.023 67.593  87.827  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B N   1 
ATOM   3364 C CA  . ASN B 1 104 ? 40.952 68.242  88.746  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B CA  1 
ATOM   3365 C C   . ASN B 1 104 ? 41.775 67.259  89.597  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B C   1 
ATOM   3366 O O   . ASN B 1 104 ? 41.929 67.423  90.808  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B O   1 
ATOM   3367 C CB  . ASN B 1 104 ? 40.198 69.246  89.614  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B CB  1 
ATOM   3368 C CG  . ASN B 1 104 ? 39.836 70.499  88.845  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B CG  1 
ATOM   3369 O OD1 . ASN B 1 104 ? 40.717 71.201  88.344  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B OD1 1 
ATOM   3370 N ND2 . ASN B 1 104 ? 38.538 70.767  88.708  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 104  ASN B ND2 1 
ATOM   3371 N N   . LEU B 1 105 ? 42.305 66.234  88.944  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B N   1 
ATOM   3372 C CA  . LEU B 1 105 ? 43.253 65.336  89.592  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CA  1 
ATOM   3373 C C   . LEU B 1 105 ? 44.548 66.106  89.811  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B C   1 
ATOM   3374 O O   . LEU B 1 105 ? 44.836 67.063  89.087  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B O   1 
ATOM   3375 C CB  . LEU B 1 105 ? 43.508 64.102  88.725  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CB  1 
ATOM   3376 C CG  . LEU B 1 105 ? 42.246 63.377  88.258  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CG  1 
ATOM   3377 C CD1 . LEU B 1 105 ? 42.623 62.159  87.462  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CD1 1 
ATOM   3378 C CD2 . LEU B 1 105 ? 41.330 62.998  89.430  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CD2 1 
ATOM   3379 N N   . ASN B 1 106 ? 45.318 65.707  90.823  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B N   1 
ATOM   3380 C CA  . ASN B 1 106 ? 46.597 66.364  91.100  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CA  1 
ATOM   3381 C C   . ASN B 1 106 ? 47.679 65.718  90.247  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B C   1 
ATOM   3382 O O   . ASN B 1 106 ? 48.388 64.814  90.695  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B O   1 
ATOM   3383 C CB  . ASN B 1 106 ? 46.955 66.265  92.587  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CB  1 
ATOM   3384 C CG  . ASN B 1 106 ? 48.340 66.820  92.901  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CG  1 
ATOM   3385 O OD1 . ASN B 1 106 ? 49.071 66.257  93.720  1.00 57.67 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B OD1 1 
ATOM   3386 N ND2 . ASN B 1 106 ? 48.703 67.926  92.260  1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 106  ASN B ND2 1 
ATOM   3387 N N   . ILE B 1 107 ? 47.780 66.176  89.004  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B N   1 
ATOM   3388 C CA  . ILE B 1 107 ? 48.736 65.629  88.058  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CA  1 
ATOM   3389 C C   . ILE B 1 107 ? 49.333 66.741  87.217  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B C   1 
ATOM   3390 O O   . ILE B 1 107 ? 48.751 67.814  87.080  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B O   1 
ATOM   3391 C CB  . ILE B 1 107 ? 48.064 64.598  87.148  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CB  1 
ATOM   3392 C CG1 . ILE B 1 107 ? 46.934 65.255  86.336  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CG1 1 
ATOM   3393 C CG2 . ILE B 1 107 ? 47.533 63.433  87.975  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CG2 1 
ATOM   3394 C CD1 . ILE B 1 107 ? 45.960 64.252  85.688  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CD1 1 
ATOM   3395 N N   . ALA B 1 108 ? 50.515 66.472  86.676  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 108  ALA B N   1 
ATOM   3396 C CA  . ALA B 1 108 ? 51.193 67.388  85.778  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 108  ALA B CA  1 
ATOM   3397 C C   . ALA B 1 108 ? 50.343 67.613  84.533  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 108  ALA B C   1 
ATOM   3398 O O   . ALA B 1 108 ? 49.617 66.724  84.085  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 108  ALA B O   1 
ATOM   3399 C CB  . ALA B 1 108 ? 52.567 66.821  85.389  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 108  ALA B CB  1 
ATOM   3400 N N   . THR B 1 109 ? 50.437 68.816  83.988  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 109  THR B N   1 
ATOM   3401 C CA  . THR B 1 109 ? 49.728 69.176  82.768  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CA  1 
ATOM   3402 C C   . THR B 1 109 ? 50.062 68.249  81.600  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 109  THR B C   1 
ATOM   3403 O O   . THR B 1 109 ? 49.249 68.070  80.689  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 109  THR B O   1 
ATOM   3404 C CB  . THR B 1 109 ? 50.083 70.606  82.391  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CB  1 
ATOM   3405 O OG1 . THR B 1 109 ? 51.506 70.747  82.349  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 109  THR B OG1 1 
ATOM   3406 C CG2 . THR B 1 109 ? 49.641 71.568  83.487  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CG2 1 
ATOM   3407 N N   . ASN B 1 110 ? 51.254 67.658  81.630  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B N   1 
ATOM   3408 C CA  . ASN B 1 110 ? 51.672 66.745  80.578  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CA  1 
ATOM   3409 C C   . ASN B 1 110 ? 51.466 65.281  80.946  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B C   1 
ATOM   3410 O O   . ASN B 1 110 ? 51.882 64.393  80.205  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B O   1 
ATOM   3411 C CB  . ASN B 1 110 ? 53.136 66.982  80.213  1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CB  1 
ATOM   3412 C CG  . ASN B 1 110 ? 54.085 66.630  81.348  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CG  1 
ATOM   3413 O OD1 . ASN B 1 110 ? 53.652 66.335  82.458  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B OD1 1 
ATOM   3414 N ND2 . ASN B 1 110 ? 55.383 66.655  81.068  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B ND2 1 
ATOM   3415 N N   . SER B 1 111 ? 50.830 65.016  82.084  1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 111  SER B N   1 
ATOM   3416 C CA  . SER B 1 111 ? 50.542 63.632  82.462  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 111  SER B CA  1 
ATOM   3417 C C   . SER B 1 111 ? 49.603 62.960  81.446  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 111  SER B C   1 
ATOM   3418 O O   . SER B 1 111 ? 48.688 63.586  80.920  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 111  SER B O   1 
ATOM   3419 C CB  . SER B 1 111 ? 49.922 63.571  83.863  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 111  SER B CB  1 
ATOM   3420 O OG  . SER B 1 111 ? 49.270 62.325  84.082  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 111  SER B OG  1 
ATOM   3421 N N   . GLN B 1 112 ? 49.838 61.681  81.179  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B N   1 
ATOM   3422 C CA  . GLN B 1 112 ? 48.975 60.906  80.300  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CA  1 
ATOM   3423 C C   . GLN B 1 112 ? 47.640 60.566  80.949  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B C   1 
ATOM   3424 O O   . GLN B 1 112 ? 46.775 59.965  80.316  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B O   1 
ATOM   3425 C CB  . GLN B 1 112 ? 49.673 59.612  79.882  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CB  1 
ATOM   3426 C CG  . GLN B 1 112 ? 50.851 59.845  78.957  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CG  1 
ATOM   3427 C CD  . GLN B 1 112 ? 50.426 60.257  77.561  0.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CD  1 
ATOM   3428 O OE1 . GLN B 1 112 ? 49.661 59.550  76.906  0.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B OE1 1 
ATOM   3429 N NE2 . GLN B 1 112 ? 50.922 61.400  77.102  0.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B NE2 1 
ATOM   3430 N N   . LEU B 1 113 ? 47.478 60.940  82.213  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B N   1 
ATOM   3431 C CA  . LEU B 1 113 ? 46.221 60.708  82.914  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CA  1 
ATOM   3432 C C   . LEU B 1 113 ? 45.308 61.913  82.758  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B C   1 
ATOM   3433 O O   . LEU B 1 113 ? 44.181 61.926  83.266  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B O   1 
ATOM   3434 C CB  . LEU B 1 113 ? 46.477 60.444  84.399  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CB  1 
ATOM   3435 C CG  . LEU B 1 113 ? 47.156 59.110  84.710  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CG  1 
ATOM   3436 C CD1 . LEU B 1 113 ? 47.352 58.947  86.211  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CD1 1 
ATOM   3437 C CD2 . LEU B 1 113 ? 46.332 57.960  84.138  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CD2 1 
ATOM   3438 N N   . ASN B 1 114 ? 45.799 62.938  82.075  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B N   1 
ATOM   3439 C CA  . ASN B 1 114 ? 44.985 64.122  81.844  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CA  1 
ATOM   3440 C C   . ASN B 1 114 ? 43.880 63.810  80.833  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B C   1 
ATOM   3441 O O   . ASN B 1 114 ? 44.109 63.122  79.847  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B O   1 
ATOM   3442 C CB  . ASN B 1 114 ? 45.823 65.254  81.299  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CB  1 
ATOM   3443 C CG  . ASN B 1 114 ? 46.475 66.078  82.382  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CG  1 
ATOM   3444 O OD1 . ASN B 1 114 ? 45.803 66.674  83.223  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B OD1 1 
ATOM   3445 N ND2 . ASN B 1 114 ? 47.801 66.152  82.338  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B ND2 1 
ATOM   3446 N N   . GLU B 1 115 ? 42.689 64.327  81.095  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B N   1 
ATOM   3447 C CA  . GLU B 1 115 ? 41.586 64.236  80.153  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B CA  1 
ATOM   3448 C C   . GLU B 1 115 ? 41.189 65.655  79.768  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B C   1 
ATOM   3449 O O   . GLU B 1 115 ? 41.591 66.612  80.434  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B O   1 
ATOM   3450 C CB  . GLU B 1 115 ? 40.409 63.498  80.780  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B CB  1 
ATOM   3451 C CG  . GLU B 1 115 ? 40.634 62.003  80.938  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B CG  1 
ATOM   3452 C CD  . GLU B 1 115 ? 39.386 61.285  81.415  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B CD  1 
ATOM   3453 O OE1 . GLU B 1 115 ? 38.817 61.717  82.441  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B OE1 1 
ATOM   3454 O OE2 . GLU B 1 115 ? 38.968 60.312  80.747  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 115  GLU B OE2 1 
ATOM   3455 N N   . TYR B 1 116 ? 40.426 65.789  78.685  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B N   1 
ATOM   3456 C CA  . TYR B 1 116 ? 40.003 67.098  78.200  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CA  1 
ATOM   3457 C C   . TYR B 1 116 ? 38.514 67.053  77.899  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B C   1 
ATOM   3458 O O   . TYR B 1 116 ? 37.955 65.980  77.672  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B O   1 
ATOM   3459 C CB  . TYR B 1 116 ? 40.710 67.465  76.898  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CB  1 
ATOM   3460 C CG  . TYR B 1 116 ? 42.204 67.606  76.974  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CG  1 
ATOM   3461 C CD1 . TYR B 1 116 ? 43.020 66.489  77.031  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CD1 1 
ATOM   3462 C CD2 . TYR B 1 116 ? 42.795 68.850  76.961  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CD2 1 
ATOM   3463 C CE1 . TYR B 1 116 ? 44.382 66.616  77.088  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CE1 1 
ATOM   3464 C CE2 . TYR B 1 116 ? 44.145 68.991  77.012  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CE2 1 
ATOM   3465 C CZ  . TYR B 1 116 ? 44.941 67.874  77.072  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B CZ  1 
ATOM   3466 O OH  . TYR B 1 116 ? 46.303 68.016  77.103  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 116  TYR B OH  1 
ATOM   3467 N N   . CYS B 1 117 ? 37.886 68.223  77.867  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 117  CYS B N   1 
ATOM   3468 C CA  . CYS B 1 117 ? 36.516 68.321  77.386  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 117  CYS B CA  1 
ATOM   3469 C C   . CYS B 1 117 ? 36.308 69.731  76.858  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 117  CYS B C   1 
ATOM   3470 O O   . CYS B 1 117 ? 37.092 70.636  77.167  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 117  CYS B O   1 
ATOM   3471 C CB  . CYS B 1 117 ? 35.515 67.987  78.497  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 117  CYS B CB  1 
ATOM   3472 S SG  . CYS B 1 117 ? 35.495 69.177  79.826  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 117  CYS B SG  1 
ATOM   3473 N N   . LEU B 1 118 ? 35.277 69.906  76.026  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B N   1 
ATOM   3474 C CA  . LEU B 1 118 ? 34.911 71.216  75.525  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CA  1 
ATOM   3475 C C   . LEU B 1 118 ? 34.321 71.996  76.687  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B C   1 
ATOM   3476 O O   . LEU B 1 118 ? 33.725 71.400  77.574  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B O   1 
ATOM   3477 C CB  . LEU B 1 118 ? 33.889 71.094  74.387  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CB  1 
ATOM   3478 C CG  . LEU B 1 118 ? 34.379 70.360  73.139  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CG  1 
ATOM   3479 C CD1 . LEU B 1 118 ? 33.252 69.887  72.234  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CD1 1 
ATOM   3480 C CD2 . LEU B 1 118 ? 35.352 71.254  72.362  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CD2 1 
ATOM   3481 N N   . SER B 1 119 ? 34.490 73.311  76.692  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 119  SER B N   1 
ATOM   3482 C CA  . SER B 1 119 ? 33.822 74.144  77.676  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 119  SER B CA  1 
ATOM   3483 C C   . SER B 1 119 ? 32.324 74.188  77.379  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 119  SER B C   1 
ATOM   3484 O O   . SER B 1 119 ? 31.900 73.942  76.243  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 119  SER B O   1 
ATOM   3485 C CB  . SER B 1 119 ? 34.419 75.562  77.697  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 119  SER B CB  1 
ATOM   3486 O OG  . SER B 1 119 ? 34.285 76.240  76.461  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 119  SER B OG  1 
ATOM   3487 N N   . ASP B 1 120 ? 31.524 74.499  78.393  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B N   1 
ATOM   3488 C CA  . ASP B 1 120 ? 30.073 74.587  78.221  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B CA  1 
ATOM   3489 C C   . ASP B 1 120 ? 29.696 75.645  77.199  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B C   1 
ATOM   3490 O O   . ASP B 1 120 ? 28.761 75.455  76.417  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B O   1 
ATOM   3491 C CB  . ASP B 1 120 ? 29.375 74.921  79.548  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B CB  1 
ATOM   3492 C CG  . ASP B 1 120 ? 29.317 73.735  80.495  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B CG  1 
ATOM   3493 O OD1 . ASP B 1 120 ? 29.355 72.584  80.010  1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B OD1 1 
ATOM   3494 O OD2 . ASP B 1 120 ? 29.230 73.860  81.742  1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B OD2 1 
ATOM   3495 N N   . GLU B 1 121 ? 30.396 76.774  77.234  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B N   1 
ATOM   3496 C CA  . GLU B 1 121 ? 30.094 77.890  76.338  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CA  1 
ATOM   3497 C C   . GLU B 1 121 ? 30.446 77.550  74.884  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B C   1 
ATOM   3498 O O   . GLU B 1 121 ? 29.740 77.924  73.931  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B O   1 
ATOM   3499 C CB  . GLU B 1 121 ? 30.873 79.128  76.777  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CB  1 
ATOM   3500 C CG  . GLU B 1 121 ? 30.264 79.855  77.962  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CG  1 
ATOM   3501 C CD  . GLU B 1 121 ? 30.703 79.279  79.296  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CD  1 
ATOM   3502 O OE1 . GLU B 1 121 ? 31.691 78.492  79.327  1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B OE1 1 
ATOM   3503 O OE2 . GLU B 1 121 ? 30.050 79.618  80.316  1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B OE2 1 
ATOM   3504 N N   . ALA B 1 122 ? 31.539 76.830  74.708  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   1 
ATOM   3505 C CA  . ALA B 1 122 ? 31.894 76.378  73.382  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  1 
ATOM   3506 C C   . ALA B 1 122 ? 30.831 75.410  72.864  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   1 
ATOM   3507 O O   . ALA B 1 122 ? 30.411 75.502  71.719  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   1 
ATOM   3508 C CB  . ALA B 1 122 ? 33.286 75.732  73.372  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  1 
ATOM   3509 N N   . ALA B 1 123 ? 30.409 74.478  73.703  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 123  ALA B N   1 
ATOM   3510 C CA  . ALA B 1 123 ? 29.474 73.449  73.274  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 123  ALA B CA  1 
ATOM   3511 C C   . ALA B 1 123 ? 28.147 74.069  72.835  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 123  ALA B C   1 
ATOM   3512 O O   . ALA B 1 123 ? 27.515 73.602  71.889  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 123  ALA B O   1 
ATOM   3513 C CB  . ALA B 1 123 ? 29.250 72.446  74.391  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 123  ALA B CB  1 
ATOM   3514 N N   . GLN B 1 124 ? 27.735 75.125  73.525  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B N   1 
ATOM   3515 C CA  . GLN B 1 124 ? 26.486 75.830  73.216  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B CA  1 
ATOM   3516 C C   . GLN B 1 124 ? 26.531 76.421  71.810  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B C   1 
ATOM   3517 O O   . GLN B 1 124 ? 25.567 76.318  71.041  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B O   1 
ATOM   3518 C CB  . GLN B 1 124 ? 26.254 76.955  74.237  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B CB  1 
ATOM   3519 C CG  . GLN B 1 124 ? 24.817 77.089  74.714  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B CG  1 
ATOM   3520 C CD  . GLN B 1 124 ? 24.629 78.237  75.687  0.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B CD  1 
ATOM   3521 O OE1 . GLN B 1 124 ? 23.842 78.135  76.628  0.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B OE1 1 
ATOM   3522 N NE2 . GLN B 1 124 ? 25.350 79.330  75.465  0.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 124  GLN B NE2 1 
ATOM   3523 N N   . ALA B 1 125 ? 27.661 77.025  71.469  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 125  ALA B N   1 
ATOM   3524 C CA  . ALA B 1 125 ? 27.842 77.612  70.152  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 125  ALA B CA  1 
ATOM   3525 C C   . ALA B 1 125 ? 27.974 76.522  69.105  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 125  ALA B C   1 
ATOM   3526 O O   . ALA B 1 125 ? 27.369 76.593  68.036  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 125  ALA B O   1 
ATOM   3527 C CB  . ALA B 1 125 ? 29.080 78.505  70.147  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 125  ALA B CB  1 
ATOM   3528 N N   . ILE B 1 126 ? 28.779 75.506  69.411  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B N   1 
ATOM   3529 C CA  . ILE B 1 126 ? 28.931 74.384  68.516  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B CA  1 
ATOM   3530 C C   . ILE B 1 126 ? 27.581 73.774  68.123  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B C   1 
ATOM   3531 O O   . ILE B 1 126 ? 27.348 73.471  66.951  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B O   1 
ATOM   3532 C CB  . ILE B 1 126 ? 29.825 73.313  69.145  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B CB  1 
ATOM   3533 C CG1 . ILE B 1 126 ? 31.280 73.780  69.160  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B CG1 1 
ATOM   3534 C CG2 . ILE B 1 126 ? 29.769 72.025  68.333  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B CG2 1 
ATOM   3535 C CD1 . ILE B 1 126 ? 32.134 73.032  70.161  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 126  ILE B CD1 1 
ATOM   3536 N N   . ARG B 1 127 ? 26.712 73.543  69.095  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B N   1 
ATOM   3537 C CA  . ARG B 1 127 ? 25.423 72.884  68.806  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CA  1 
ATOM   3538 C C   . ARG B 1 127 ? 24.587 73.705  67.823  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B C   1 
ATOM   3539 O O   . ARG B 1 127 ? 23.735 73.170  67.122  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B O   1 
ATOM   3540 C CB  . ARG B 1 127 ? 24.628 72.661  70.115  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CB  1 
ATOM   3541 C CG  . ARG B 1 127 ? 25.142 71.492  70.979  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CG  1 
ATOM   3542 C CD  . ARG B 1 127 ? 24.247 71.145  72.180  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CD  1 
ATOM   3543 N NE  . ARG B 1 127 ? 23.846 72.346  72.916  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NE  1 
ATOM   3544 C CZ  . ARG B 1 127 ? 24.408 72.769  74.052  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CZ  1 
ATOM   3545 N NH1 . ARG B 1 127 ? 25.403 72.091  74.600  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NH1 1 
ATOM   3546 N NH2 . ARG B 1 127 ? 23.973 73.878  74.642  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NH2 1 
ATOM   3547 N N   . SER B 1 128 ? 24.855 75.006  67.757  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 128  SER B N   1 
ATOM   3548 C CA  . SER B 1 128 ? 24.124 75.903  66.874  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 128  SER B CA  1 
ATOM   3549 C C   . SER B 1 128 ? 24.734 76.093  65.492  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 128  SER B C   1 
ATOM   3550 O O   . SER B 1 128 ? 24.163 76.816  64.663  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 128  SER B O   1 
ATOM   3551 C CB  . SER B 1 128 ? 23.983 77.279  67.533  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 128  SER B CB  1 
ATOM   3552 O OG  . SER B 1 128 ? 22.966 77.242  68.508  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 128  SER B OG  1 
ATOM   3553 N N   . TYR B 1 129 ? 25.887 75.489  65.231  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B N   1 
ATOM   3554 C CA  . TYR B 1 129 ? 26.529 75.695  63.941  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CA  1 
ATOM   3555 C C   . TYR B 1 129 ? 25.576 75.302  62.808  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B C   1 
ATOM   3556 O O   . TYR B 1 129 ? 24.961 74.235  62.842  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B O   1 
ATOM   3557 C CB  . TYR B 1 129 ? 27.853 74.923  63.800  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CB  1 
ATOM   3558 C CG  . TYR B 1 129 ? 28.707 75.431  62.664  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CG  1 
ATOM   3559 C CD1 . TYR B 1 129 ? 29.400 76.618  62.774  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CD1 1 
ATOM   3560 C CD2 . TYR B 1 129 ? 28.804 74.737  61.461  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CD2 1 
ATOM   3561 C CE1 . TYR B 1 129 ? 30.161 77.093  61.742  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CE1 1 
ATOM   3562 C CE2 . TYR B 1 129 ? 29.577 75.207  60.439  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CE2 1 
ATOM   3563 C CZ  . TYR B 1 129 ? 30.246 76.398  60.582  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B CZ  1 
ATOM   3564 O OH  . TYR B 1 129 ? 31.027 76.901  59.559  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 129  TYR B OH  1 
ATOM   3565 N N   . GLY B 1 130 ? 25.486 76.176  61.808  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   1 
ATOM   3566 C CA  . GLY B 1 130 ? 24.677 75.942  60.626  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  1 
ATOM   3567 C C   . GLY B 1 130 ? 23.258 76.487  60.739  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   1 
ATOM   3568 O O   . GLY B 1 130 ? 22.465 76.300  59.819  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   1 
ATOM   3569 N N   . THR B 1 131 ? 22.931 77.139  61.854  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 131  THR B N   1 
ATOM   3570 C CA  . THR B 1 131 ? 21.606 77.719  62.051  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CA  1 
ATOM   3571 C C   . THR B 1 131 ? 21.697 79.234  62.173  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 131  THR B C   1 
ATOM   3572 O O   . THR B 1 131 ? 22.807 79.796  62.245  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 131  THR B O   1 
ATOM   3573 C CB  . THR B 1 131 ? 20.926 77.168  63.332  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CB  1 
ATOM   3574 O OG1 . THR B 1 131 ? 21.494 77.773  64.513  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 131  THR B OG1 1 
ATOM   3575 C CG2 . THR B 1 131 ? 21.165 75.691  63.493  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CG2 1 
ATOM   3576 N N   . ASP B 1 132 ? 20.527 79.875  62.229  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B N   1 
ATOM   3577 C CA  . ASP B 1 132 ? 20.437 81.323  62.404  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B CA  1 
ATOM   3578 C C   . ASP B 1 132 ? 20.798 81.770  63.804  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B C   1 
ATOM   3579 O O   . ASP B 1 132 ? 20.949 82.957  64.049  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B O   1 
ATOM   3580 C CB  . ASP B 1 132 ? 19.046 81.862  62.014  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B CB  1 
ATOM   3581 C CG  . ASP B 1 132 ? 17.943 81.511  63.030  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B CG  1 
ATOM   3582 O OD1 . ASP B 1 132 ? 18.239 80.973  64.118  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B OD1 1 
ATOM   3583 O OD2 . ASP B 1 132 ? 16.732 81.741  62.808  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 132  ASP B OD2 1 
ATOM   3584 N N   . ALA B 1 133 ? 20.960 80.824  64.720  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 133  ALA B N   1 
ATOM   3585 C CA  . ALA B 1 133 ? 21.358 81.147  66.077  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 133  ALA B CA  1 
ATOM   3586 C C   . ALA B 1 133 ? 22.879 81.094  66.296  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 133  ALA B C   1 
ATOM   3587 O O   . ALA B 1 133 ? 23.355 81.442  67.386  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 133  ALA B O   1 
ATOM   3588 C CB  . ALA B 1 133 ? 20.681 80.213  67.062  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 133  ALA B CB  1 
ATOM   3589 N N   . PHE B 1 134 ? 23.643 80.642  65.305  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B N   1 
ATOM   3590 C CA  . PHE B 1 134 ? 25.087 80.451  65.529  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CA  1 
ATOM   3591 C C   . PHE B 1 134 ? 25.851 81.729  65.881  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B C   1 
ATOM   3592 O O   . PHE B 1 134 ? 26.601 81.760  66.860  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B O   1 
ATOM   3593 C CB  . PHE B 1 134 ? 25.783 79.816  64.338  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CB  1 
ATOM   3594 C CG  . PHE B 1 134 ? 27.254 79.666  64.555  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CG  1 
ATOM   3595 C CD1 . PHE B 1 134 ? 27.729 78.860  65.584  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CD1 1 
ATOM   3596 C CD2 . PHE B 1 134 ? 28.158 80.387  63.806  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CD2 1 
ATOM   3597 C CE1 . PHE B 1 134 ? 29.080 78.745  65.822  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CE1 1 
ATOM   3598 C CE2 . PHE B 1 134 ? 29.515 80.268  64.043  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CE2 1 
ATOM   3599 C CZ  . PHE B 1 134 ? 29.973 79.462  65.052  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 134  PHE B CZ  1 
ATOM   3600 N N   . GLU B 1 135 ? 25.686 82.780  65.084  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B N   1 
ATOM   3601 C CA  . GLU B 1 135 ? 26.455 84.009  65.300  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CA  1 
ATOM   3602 C C   . GLU B 1 135 ? 26.240 84.599  66.693  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B C   1 
ATOM   3603 O O   . GLU B 1 135 ? 27.194 85.067  67.326  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B O   1 
ATOM   3604 C CB  . GLU B 1 135 ? 26.181 85.046  64.210  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CB  1 
ATOM   3605 C CG  . GLU B 1 135 ? 26.927 84.787  62.899  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CG  1 
ATOM   3606 C CD  . GLU B 1 135 ? 28.447 84.795  63.063  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CD  1 
ATOM   3607 O OE1 . GLU B 1 135 ? 28.984 85.747  63.674  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B OE1 1 
ATOM   3608 O OE2 . GLU B 1 135 ? 29.108 83.846  62.596  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B OE2 1 
ATOM   3609 N N   . SER B 1 136 ? 25.013 84.547  67.206  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 136  SER B N   1 
ATOM   3610 C CA  . SER B 1 136 ? 24.754 85.099  68.537  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 136  SER B CA  1 
ATOM   3611 C C   . SER B 1 136 ? 25.240 84.179  69.652  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 136  SER B C   1 
ATOM   3612 O O   . SER B 1 136 ? 25.661 84.633  70.724  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 136  SER B O   1 
ATOM   3613 C CB  . SER B 1 136 ? 23.271 85.416  68.720  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 136  SER B CB  1 
ATOM   3614 O OG  . SER B 1 136 ? 22.510 84.231  68.843  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 136  SER B OG  1 
ATOM   3615 N N   . ALA B 1 137 ? 25.172 82.879  69.418  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B N   1 
ATOM   3616 C CA  . ALA B 1 137 ? 25.784 81.944  70.342  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B CA  1 
ATOM   3617 C C   . ALA B 1 137 ? 27.312 82.130  70.349  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B C   1 
ATOM   3618 O O   . ALA B 1 137 ? 27.948 81.961  71.378  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B O   1 
ATOM   3619 C CB  . ALA B 1 137 ? 25.417 80.507  69.976  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B CB  1 
ATOM   3620 N N   . LEU B 1 138 ? 27.901 82.450  69.202  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B N   1 
ATOM   3621 C CA  . LEU B 1 138 ? 29.344 82.660  69.151  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B CA  1 
ATOM   3622 C C   . LEU B 1 138 ? 29.699 83.892  69.973  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B C   1 
ATOM   3623 O O   . LEU B 1 138 ? 30.651 83.865  70.758  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B O   1 
ATOM   3624 C CB  . LEU B 1 138 ? 29.853 82.784  67.712  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B CB  1 
ATOM   3625 C CG  . LEU B 1 138 ? 31.379 82.925  67.542  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B CG  1 
ATOM   3626 C CD1 . LEU B 1 138 ? 32.122 81.703  68.092  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B CD1 1 
ATOM   3627 C CD2 . LEU B 1 138 ? 31.716 83.115  66.078  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 138  LEU B CD2 1 
ATOM   3628 N N   . VAL B 1 139 ? 28.908 84.955  69.833  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B N   1 
ATOM   3629 C CA  . VAL B 1 139 ? 29.159 86.173  70.596  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CA  1 
ATOM   3630 C C   . VAL B 1 139 ? 29.306 85.831  72.070  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B C   1 
ATOM   3631 O O   . VAL B 1 139 ? 30.235 86.292  72.728  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B O   1 
ATOM   3632 C CB  . VAL B 1 139 ? 28.036 87.208  70.440  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CB  1 
ATOM   3633 C CG1 . VAL B 1 139 ? 28.085 88.196  71.595  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CG1 1 
ATOM   3634 C CG2 . VAL B 1 139 ? 28.154 87.938  69.110  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CG2 1 
ATOM   3635 N N   . ASP B 1 140 ? 28.393 85.007  72.571  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B N   1 
ATOM   3636 C CA  . ASP B 1 140 ? 28.401 84.586  73.957  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B CA  1 
ATOM   3637 C C   . ASP B 1 140 ? 29.650 83.817  74.349  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B C   1 
ATOM   3638 O O   . ASP B 1 140 ? 30.224 84.057  75.407  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B O   1 
ATOM   3639 C CB  . ASP B 1 140 ? 27.177 83.730  74.247  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B CB  1 
ATOM   3640 C CG  . ASP B 1 140 ? 25.913 84.548  74.329  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B CG  1 
ATOM   3641 O OD1 . ASP B 1 140 ? 26.039 85.778  74.527  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B OD1 1 
ATOM   3642 O OD2 . ASP B 1 140 ? 24.766 84.059  74.208  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 140  ASP B OD2 1 
ATOM   3643 N N   . PHE B 1 141 ? 30.070 82.874  73.518  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B N   1 
ATOM   3644 C CA  . PHE B 1 141 ? 31.311 82.171  73.784  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CA  1 
ATOM   3645 C C   . PHE B 1 141 ? 32.509 83.126  73.814  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B C   1 
ATOM   3646 O O   . PHE B 1 141 ? 33.370 83.034  74.687  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B O   1 
ATOM   3647 C CB  . PHE B 1 141 ? 31.585 81.080  72.737  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CB  1 
ATOM   3648 C CG  . PHE B 1 141 ? 33.004 80.604  72.752  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CG  1 
ATOM   3649 C CD1 . PHE B 1 141 ? 33.437 79.735  73.728  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CD1 1 
ATOM   3650 C CD2 . PHE B 1 141 ? 33.917 81.072  71.828  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CD2 1 
ATOM   3651 C CE1 . PHE B 1 141 ? 34.740 79.332  73.771  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CE1 1 
ATOM   3652 C CE2 . PHE B 1 141 ? 35.221 80.660  71.869  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CE2 1 
ATOM   3653 C CZ  . PHE B 1 141 ? 35.633 79.788  72.834  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CZ  1 
ATOM   3654 N N   . LEU B 1 142 ? 32.580 84.007  72.828  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B N   1 
ATOM   3655 C CA  . LEU B 1 142 ? 33.746 84.866  72.651  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B CA  1 
ATOM   3656 C C   . LEU B 1 142 ? 33.876 85.849  73.821  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B C   1 
ATOM   3657 O O   . LEU B 1 142 ? 34.968 86.282  74.168  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B O   1 
ATOM   3658 C CB  . LEU B 1 142 ? 33.664 85.615  71.310  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B CB  1 
ATOM   3659 C CG  . LEU B 1 142 ? 33.813 84.782  70.027  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B CG  1 
ATOM   3660 C CD1 . LEU B 1 142 ? 33.615 85.627  68.798  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B CD1 1 
ATOM   3661 C CD2 . LEU B 1 142 ? 35.151 84.062  69.932  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 142  LEU B CD2 1 
ATOM   3662 N N   . SER B 1 143 ? 32.763 86.176  74.451  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 143  SER B N   1 
ATOM   3663 C CA  . SER B 1 143 ? 32.800 87.120  75.558  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 143  SER B CA  1 
ATOM   3664 C C   . SER B 1 143 ? 33.496 86.508  76.758  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 143  SER B C   1 
ATOM   3665 O O   . SER B 1 143 ? 34.016 87.220  77.597  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 143  SER B O   1 
ATOM   3666 C CB  . SER B 1 143 ? 31.398 87.586  75.930  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 143  SER B CB  1 
ATOM   3667 O OG  . SER B 1 143 ? 30.707 86.546  76.579  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 143  SER B OG  1 
ATOM   3668 N N   . LYS B 1 144 ? 33.540 85.185  76.822  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B N   1 
ATOM   3669 C CA  . LYS B 1 144 ? 34.224 84.516  77.914  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B CA  1 
ATOM   3670 C C   . LYS B 1 144 ? 35.552 83.885  77.496  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B C   1 
ATOM   3671 O O   . LYS B 1 144 ? 36.286 83.378  78.334  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B O   1 
ATOM   3672 C CB  . LYS B 1 144 ? 33.311 83.454  78.523  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B CB  1 
ATOM   3673 C CG  . LYS B 1 144 ? 32.115 84.038  79.251  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B CG  1 
ATOM   3674 C CD  . LYS B 1 144 ? 32.478 84.500  80.654  0.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B CD  1 
ATOM   3675 C CE  . LYS B 1 144 ? 31.233 84.819  81.470  0.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B CE  1 
ATOM   3676 N NZ  . LYS B 1 144 ? 31.361 86.108  82.210  0.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 144  LYS B NZ  1 
ATOM   3677 N N   . ALA B 1 145 ? 35.873 83.928  76.207  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 145  ALA B N   1 
ATOM   3678 C CA  . ALA B 1 145 ? 37.112 83.345  75.732  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 145  ALA B CA  1 
ATOM   3679 C C   . ALA B 1 145 ? 38.210 84.405  75.801  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 145  ALA B C   1 
ATOM   3680 O O   . ALA B 1 145 ? 37.971 85.517  76.244  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 145  ALA B O   1 
ATOM   3681 C CB  . ALA B 1 145 ? 36.945 82.848  74.313  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 145  ALA B CB  1 
ATOM   3682 N N   . SER B 1 146 ? 39.403 84.058  75.347  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 146  SER B N   1 
ATOM   3683 C CA  . SER B 1 146 ? 40.543 84.972  75.406  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 146  SER B CA  1 
ATOM   3684 C C   . SER B 1 146 ? 40.368 86.182  74.485  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 146  SER B C   1 
ATOM   3685 O O   . SER B 1 146 ? 39.604 86.150  73.508  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 146  SER B O   1 
ATOM   3686 C CB  . SER B 1 146 ? 41.810 84.214  75.040  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 146  SER B CB  1 
ATOM   3687 O OG  . SER B 1 146 ? 41.824 83.943  73.644  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 146  SER B OG  1 
ATOM   3688 N N   . ASP B 1 147 ? 41.079 87.257  74.788  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B N   1 
ATOM   3689 C CA  . ASP B 1 147 ? 41.035 88.437  73.936  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B CA  1 
ATOM   3690 C C   . ASP B 1 147 ? 41.563 88.133  72.533  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B C   1 
ATOM   3691 O O   . ASP B 1 147 ? 41.167 88.775  71.566  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B O   1 
ATOM   3692 C CB  . ASP B 1 147 ? 41.875 89.550  74.526  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B CB  1 
ATOM   3693 C CG  . ASP B 1 147 ? 41.466 89.905  75.931  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B CG  1 
ATOM   3694 O OD1 . ASP B 1 147 ? 40.261 89.812  76.246  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B OD1 1 
ATOM   3695 O OD2 . ASP B 1 147 ? 42.296 90.278  76.787  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 147  ASP B OD2 1 
ATOM   3696 N N   . THR B 1 148 ? 42.464 87.167  72.437  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 148  THR B N   1 
ATOM   3697 C CA  . THR B 1 148 ? 43.058 86.790  71.147  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 148  THR B CA  1 
ATOM   3698 C C   . THR B 1 148 ? 42.064 86.113  70.224  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 148  THR B C   1 
ATOM   3699 O O   . THR B 1 148 ? 41.976 86.466  69.049  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 148  THR B O   1 
ATOM   3700 C CB  . THR B 1 148 ? 44.254 85.873  71.341  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 148  THR B CB  1 
ATOM   3701 O OG1 . THR B 1 148 ? 45.400 86.657  71.708  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 148  THR B OG1 1 
ATOM   3702 C CG2 . THR B 1 148 ? 44.660 85.200  70.007  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 148  THR B CG2 1 
ATOM   3703 N N   A VAL B 1 149 ? 41.318 85.130  70.724  0.56 18.58 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B N   1 
ATOM   3704 N N   B VAL B 1 149 ? 41.326 85.137  70.741  0.44 18.92 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B N   1 
ATOM   3705 C CA  A VAL B 1 149 ? 40.354 84.472  69.853  0.56 19.65 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CA  1 
ATOM   3706 C CA  B VAL B 1 149 ? 40.360 84.443  69.910  0.44 20.22 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CA  1 
ATOM   3707 C C   A VAL B 1 149 ? 39.230 85.436  69.513  0.56 17.61 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B C   1 
ATOM   3708 C C   B VAL B 1 149 ? 39.223 85.397  69.539  0.44 18.21 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B C   1 
ATOM   3709 O O   A VAL B 1 149 ? 38.744 85.454  68.388  0.56 16.80 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B O   1 
ATOM   3710 O O   B VAL B 1 149 ? 38.732 85.375  68.414  0.44 17.42 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B O   1 
ATOM   3711 C CB  A VAL B 1 149 ? 39.786 83.145  70.404  0.56 19.89 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CB  1 
ATOM   3712 C CB  B VAL B 1 149 ? 39.842 83.135  70.557  0.44 20.69 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CB  1 
ATOM   3713 C CG1 A VAL B 1 149 ? 40.891 82.187  70.736  0.56 19.06 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG1 1 
ATOM   3714 C CG1 B VAL B 1 149 ? 39.137 83.411  71.860  0.44 27.21 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG1 1 
ATOM   3715 C CG2 A VAL B 1 149 ? 38.880 83.378  71.579  0.56 26.46 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG2 1 
ATOM   3716 C CG2 B VAL B 1 149 ? 38.922 82.393  69.596  0.44 23.64 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG2 1 
ATOM   3717 N N   . ARG B 1 150 ? 38.821 86.246  70.474  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B N   1 
ATOM   3718 C CA  . ARG B 1 150 ? 37.801 87.238  70.193  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CA  1 
ATOM   3719 C C   . ARG B 1 150 ? 38.268 88.259  69.143  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B C   1 
ATOM   3720 O O   . ARG B 1 150 ? 37.532 88.576  68.204  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B O   1 
ATOM   3721 C CB  . ARG B 1 150 ? 37.347 87.956  71.443  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CB  1 
ATOM   3722 C CG  . ARG B 1 150 ? 36.207 88.894  71.144  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CG  1 
ATOM   3723 C CD  . ARG B 1 150 ? 35.491 89.379  72.373  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CD  1 
ATOM   3724 N NE  . ARG B 1 150 ? 36.379 90.253  73.118  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NE  1 
ATOM   3725 C CZ  . ARG B 1 150 ? 37.065 89.898  74.183  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CZ  1 
ATOM   3726 N NH1 . ARG B 1 150 ? 36.959 88.670  74.678  1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NH1 1 
ATOM   3727 N NH2 . ARG B 1 150 ? 37.860 90.790  74.761  1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NH2 1 
ATOM   3728 N N   . ALA B 1 151 ? 39.490 88.757  69.274  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 151  ALA B N   1 
ATOM   3729 C CA  . ALA B 1 151 ? 40.020 89.667  68.268  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 151  ALA B CA  1 
ATOM   3730 C C   . ALA B 1 151 ? 40.056 88.987  66.887  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 151  ALA B C   1 
ATOM   3731 O O   . ALA B 1 151 ? 39.715 89.600  65.871  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 151  ALA B O   1 
ATOM   3732 C CB  . ALA B 1 151 ? 41.417 90.139  68.650  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 151  ALA B CB  1 
ATOM   3733 N N   . ARG B 1 152 ? 40.499 87.733  66.841  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B N   1 
ATOM   3734 C CA  . ARG B 1 152 ? 40.612 87.037  65.557  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B CA  1 
ATOM   3735 C C   . ARG B 1 152 ? 39.226 86.783  64.955  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B C   1 
ATOM   3736 O O   . ARG B 1 152 ? 39.001 87.031  63.775  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B O   1 
ATOM   3737 C CB  . ARG B 1 152 ? 41.412 85.739  65.709  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B CB  1 
ATOM   3738 C CG  . ARG B 1 152 ? 42.916 85.948  65.851  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B CG  1 
ATOM   3739 C CD  . ARG B 1 152 ? 43.719 84.663  65.947  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B CD  1 
ATOM   3740 N NE  . ARG B 1 152 ? 43.399 83.806  64.820  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B NE  1 
ATOM   3741 C CZ  . ARG B 1 152 ? 43.967 83.866  63.626  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B CZ  1 
ATOM   3742 N NH1 . ARG B 1 152 ? 44.963 84.721  63.381  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B NH1 1 
ATOM   3743 N NH2 . ARG B 1 152 ? 43.546 83.036  62.674  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 152  ARG B NH2 1 
ATOM   3744 N N   . ALA B 1 153 ? 38.286 86.313  65.765  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 153  ALA B N   1 
ATOM   3745 C CA  . ALA B 1 153 ? 36.944 86.037  65.257  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 153  ALA B CA  1 
ATOM   3746 C C   . ALA B 1 153 ? 36.322 87.327  64.723  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 153  ALA B C   1 
ATOM   3747 O O   . ALA B 1 153 ? 35.623 87.329  63.702  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 153  ALA B O   1 
ATOM   3748 C CB  . ALA B 1 153 ? 36.094 85.451  66.340  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 153  ALA B CB  1 
ATOM   3749 N N   . GLU B 1 154 ? 36.579 88.430  65.414  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B N   1 
ATOM   3750 C CA  . GLU B 1 154 ? 36.038 89.714  65.004  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CA  1 
ATOM   3751 C C   . GLU B 1 154 ? 36.710 90.265  63.761  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B C   1 
ATOM   3752 O O   . GLU B 1 154 ? 36.026 90.789  62.891  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B O   1 
ATOM   3753 C CB  . GLU B 1 154 ? 36.054 90.697  66.173  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CB  1 
ATOM   3754 C CG  . GLU B 1 154 ? 34.998 90.325  67.219  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CG  1 
ATOM   3755 C CD  . GLU B 1 154 ? 35.076 91.138  68.511  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CD  1 
ATOM   3756 O OE1 . GLU B 1 154 ? 35.971 92.005  68.634  1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B OE1 1 
ATOM   3757 O OE2 . GLU B 1 154 ? 34.232 90.901  69.414  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B OE2 1 
ATOM   3758 N N   . ALA B 1 155 ? 38.026 90.106  63.631  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 155  ALA B N   1 
ATOM   3759 C CA  . ALA B 1 155 ? 38.718 90.538  62.414  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 155  ALA B CA  1 
ATOM   3760 C C   . ALA B 1 155 ? 38.268 89.742  61.168  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 155  ALA B C   1 
ATOM   3761 O O   . ALA B 1 155 ? 38.088 90.306  60.086  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 155  ALA B O   1 
ATOM   3762 C CB  . ALA B 1 155 ? 40.199 90.415  62.587  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 155  ALA B CB  1 
ATOM   3763 N N   . LEU B 1 156 ? 38.105 88.429  61.325  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B N   1 
ATOM   3764 C CA  . LEU B 1 156 ? 37.651 87.573  60.241  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CA  1 
ATOM   3765 C C   . LEU B 1 156 ? 36.362 88.137  59.691  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B C   1 
ATOM   3766 O O   . LEU B 1 156 ? 36.194 88.267  58.480  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B O   1 
ATOM   3767 C CB  . LEU B 1 156 ? 37.391 86.145  60.764  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CB  1 
ATOM   3768 C CG  . LEU B 1 156 ? 36.819 85.138  59.760  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CG  1 
ATOM   3769 C CD1 . LEU B 1 156 ? 37.840 84.872  58.673  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD1 1 
ATOM   3770 C CD2 . LEU B 1 156 ? 36.472 83.835  60.449  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD2 1 
ATOM   3771 N N   . ARG B 1 157 ? 35.463 88.474  60.605  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B N   1 
ATOM   3772 C CA  . ARG B 1 157 ? 34.130 88.927  60.271  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CA  1 
ATOM   3773 C C   . ARG B 1 157 ? 34.133 90.327  59.636  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B C   1 
ATOM   3774 O O   . ARG B 1 157 ? 33.336 90.613  58.738  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B O   1 
ATOM   3775 C CB  . ARG B 1 157 ? 33.245 88.892  61.524  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CB  1 
ATOM   3776 C CG  . ARG B 1 157 ? 32.755 87.471  61.823  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CG  1 
ATOM   3777 C CD  . ARG B 1 157 ? 32.214 87.182  63.220  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CD  1 
ATOM   3778 N NE  . ARG B 1 157 ? 31.693 85.812  63.200  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NE  1 
ATOM   3779 C CZ  . ARG B 1 157 ? 32.461 84.733  63.154  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CZ  1 
ATOM   3780 N NH1 . ARG B 1 157 ? 33.785 84.858  63.197  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NH1 1 
ATOM   3781 N NH2 . ARG B 1 157 ? 31.918 83.525  63.072  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NH2 1 
ATOM   3782 N N   . ALA B 1 158 ? 35.015 91.202  60.100  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 158  ALA B N   1 
ATOM   3783 C CA  . ALA B 1 158 ? 35.129 92.532  59.481  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 158  ALA B CA  1 
ATOM   3784 C C   . ALA B 1 158 ? 35.666 92.468  58.036  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 158  ALA B C   1 
ATOM   3785 O O   . ALA B 1 158 ? 35.444 93.377  57.259  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 158  ALA B O   1 
ATOM   3786 C CB  . ALA B 1 158 ? 35.996 93.455  60.356  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 158  ALA B CB  1 
ATOM   3787 N N   . ALA B 1 159 ? 36.363 91.394  57.671  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B N   1 
ATOM   3788 C CA  . ALA B 1 159 ? 36.906 91.252  56.325  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B CA  1 
ATOM   3789 C C   . ALA B 1 159 ? 35.923 90.576  55.351  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B C   1 
ATOM   3790 O O   . ALA B 1 159 ? 36.187 90.496  54.143  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B O   1 
ATOM   3791 C CB  . ALA B 1 159 ? 38.194 90.475  56.364  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B CB  1 
ATOM   3792 N N   . MET B 1 160 ? 34.798 90.100  55.876  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 160  MET B N   1 
ATOM   3793 C CA  . MET B 1 160 ? 33.769 89.463  55.060  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 160  MET B CA  1 
ATOM   3794 C C   . MET B 1 160 ? 32.637 90.454  54.817  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 160  MET B C   1 
ATOM   3795 O O   . MET B 1 160 ? 32.580 91.502  55.450  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 160  MET B O   1 
ATOM   3796 C CB  . MET B 1 160 ? 33.227 88.219  55.783  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 160  MET B CB  1 
ATOM   3797 C CG  . MET B 1 160 ? 34.263 87.094  55.898  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 160  MET B CG  1 
ATOM   3798 S SD  . MET B 1 160 ? 33.680 85.620  56.762  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 160  MET B SD  1 
ATOM   3799 C CE  . MET B 1 160 ? 32.665 86.340  57.986  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 160  MET B CE  1 
ATOM   3800 N N   . ILE B 1 161 ? 31.723 90.117  53.915  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B N   1 
ATOM   3801 C CA  . ILE B 1 161 ? 30.517 90.924  53.743  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B CA  1 
ATOM   3802 C C   . ILE B 1 161 ? 29.312 90.230  54.353  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B C   1 
ATOM   3803 O O   . ILE B 1 161 ? 29.296 89.010  54.505  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B O   1 
ATOM   3804 C CB  . ILE B 1 161 ? 30.283 91.229  52.259  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B CB  1 
ATOM   3805 C CG1 . ILE B 1 161 ? 30.233 89.953  51.432  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B CG1 1 
ATOM   3806 C CG2 . ILE B 1 161 ? 31.383 92.121  51.734  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B CG2 1 
ATOM   3807 C CD1 . ILE B 1 161 ? 29.973 90.219  49.964  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 161  ILE B CD1 1 
ATOM   3808 N N   . SER B 1 162 ? 28.311 91.008  54.736  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 162  SER B N   1 
ATOM   3809 C CA  . SER B 1 162 ? 27.148 90.449  55.376  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 162  SER B CA  1 
ATOM   3810 C C   . SER B 1 162 ? 25.897 90.563  54.511  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 162  SER B C   1 
ATOM   3811 O O   . SER B 1 162 ? 25.532 91.646  54.052  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 162  SER B O   1 
ATOM   3812 C CB  . SER B 1 162 ? 26.895 91.132  56.709  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 162  SER B CB  1 
ATOM   3813 O OG  . SER B 1 162 ? 25.607 90.795  57.208  1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 162  SER B OG  1 
ATOM   3814 N N   . VAL B 1 163 ? 25.245 89.429  54.306  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B N   1 
ATOM   3815 C CA  . VAL B 1 163 ? 23.982 89.375  53.584  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B CA  1 
ATOM   3816 C C   . VAL B 1 163 ? 22.852 89.201  54.579  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B C   1 
ATOM   3817 O O   . VAL B 1 163 ? 22.893 88.319  55.433  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B O   1 
ATOM   3818 C CB  . VAL B 1 163 ? 23.936 88.175  52.613  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B CB  1 
ATOM   3819 C CG1 . VAL B 1 163 ? 22.664 88.219  51.782  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B CG1 1 
ATOM   3820 C CG2 . VAL B 1 163 ? 25.165 88.140  51.728  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 163  VAL B CG2 1 
ATOM   3821 N N   . ASP B 1 164 ? 21.827 90.023  54.460  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B N   1 
ATOM   3822 C CA  . ASP B 1 164 ? 20.649 89.891  55.299  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B CA  1 
ATOM   3823 C C   . ASP B 1 164 ? 19.627 88.965  54.643  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B C   1 
ATOM   3824 O O   . ASP B 1 164 ? 18.981 89.357  53.676  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B O   1 
ATOM   3825 C CB  . ASP B 1 164 ? 20.034 91.269  55.500  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B CB  1 
ATOM   3826 C CG  . ASP B 1 164 ? 18.838 91.247  56.415  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B CG  1 
ATOM   3827 O OD1 . ASP B 1 164 ? 18.192 90.184  56.502  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B OD1 1 
ATOM   3828 O OD2 . ASP B 1 164 ? 18.469 92.245  57.082  1.00 62.88 ? ? ? ? ? ? 164  ASP B OD2 1 
ATOM   3829 N N   . LEU B 1 165 ? 19.471 87.750  55.175  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B N   1 
ATOM   3830 C CA  . LEU B 1 165 ? 18.540 86.760  54.620  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CA  1 
ATOM   3831 C C   . LEU B 1 165 ? 17.121 87.089  55.013  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B C   1 
ATOM   3832 O O   . LEU B 1 165 ? 16.167 86.764  54.293  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B O   1 
ATOM   3833 C CB  . LEU B 1 165 ? 18.853 85.342  55.134  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CB  1 
ATOM   3834 C CG  . LEU B 1 165 ? 20.271 84.833  55.003  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CG  1 
ATOM   3835 C CD1 . LEU B 1 165 ? 20.360 83.351  55.385  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CD1 1 
ATOM   3836 C CD2 . LEU B 1 165 ? 20.792 85.042  53.595  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CD2 1 
ATOM   3837 N N   . ALA B 1 166 ? 16.988 87.712  56.178  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B N   1 
ATOM   3838 C CA  . ALA B 1 166 ? 15.693 88.032  56.760  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B CA  1 
ATOM   3839 C C   . ALA B 1 166 ? 15.914 88.894  58.009  1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B C   1 
ATOM   3840 O O   . ALA B 1 166 ? 16.990 88.871  58.597  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B O   1 
ATOM   3841 C CB  . ALA B 1 166 ? 14.959 86.755  57.129  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B CB  1 
ATOM   3842 N N   . ASP B 1 167 ? 14.897 89.650  58.410  1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B N   1 
ATOM   3843 C CA  . ASP B 1 167 ? 15.001 90.509  59.593  1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CA  1 
ATOM   3844 C C   . ASP B 1 167 ? 15.707 89.794  60.746  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B C   1 
ATOM   3845 O O   . ASP B 1 167 ? 15.133 88.905  61.366  1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B O   1 
ATOM   3846 C CB  . ASP B 1 167 ? 13.605 90.953  60.041  1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CB  1 
ATOM   3847 C CG  . ASP B 1 167 ? 13.011 92.015  59.135  0.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CG  1 
ATOM   3848 O OD1 . ASP B 1 167 ? 13.680 93.045  58.905  0.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD1 1 
ATOM   3849 O OD2 . ASP B 1 167 ? 11.883 91.907  58.609  0.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD2 1 
ATOM   3850 N N   . GLY B 1 168 ? 16.953 90.177  61.015  1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 168  GLY B N   1 
ATOM   3851 C CA  . GLY B 1 168 ? 17.713 89.632  62.134  1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 168  GLY B CA  1 
ATOM   3852 C C   . GLY B 1 168 ? 18.748 88.576  61.756  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 168  GLY B C   1 
ATOM   3853 O O   . GLY B 1 168 ? 19.674 88.272  62.526  1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 168  GLY B O   1 
ATOM   3854 N N   . ASP B 1 169 ? 18.600 88.018  60.561  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B N   1 
ATOM   3855 C CA  . ASP B 1 169 ? 19.384 86.862  60.160  1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B CA  1 
ATOM   3856 C C   . ASP B 1 169 ? 20.441 87.203  59.127  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B C   1 
ATOM   3857 O O   . ASP B 1 169 ? 20.185 87.178  57.920  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B O   1 
ATOM   3858 C CB  . ASP B 1 169 ? 18.451 85.795  59.602  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B CB  1 
ATOM   3859 C CG  . ASP B 1 169 ? 19.155 84.480  59.341  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B CG  1 
ATOM   3860 O OD1 . ASP B 1 169 ? 20.355 84.321  59.700  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B OD1 1 
ATOM   3861 O OD2 . ASP B 1 169 ? 18.567 83.545  58.775  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 169  ASP B OD2 1 
ATOM   3862 N N   . GLU B 1 170 ? 21.637 87.506  59.599  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B N   1 
ATOM   3863 C CA  . GLU B 1 170 ? 22.733 87.828  58.705  1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CA  1 
ATOM   3864 C C   . GLU B 1 170 ? 23.505 86.584  58.319  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B C   1 
ATOM   3865 O O   . GLU B 1 170 ? 23.724 85.679  59.129  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B O   1 
ATOM   3866 C CB  . GLU B 1 170 ? 23.672 88.865  59.335  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CB  1 
ATOM   3867 C CG  . GLU B 1 170 ? 23.090 90.267  59.401  0.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CG  1 
ATOM   3868 C CD  . GLU B 1 170 ? 23.881 91.186  60.312  0.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B CD  1 
ATOM   3869 O OE1 . GLU B 1 170 ? 25.125 91.077  60.334  0.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B OE1 1 
ATOM   3870 O OE2 . GLU B 1 170 ? 23.258 92.017  61.008  0.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 170  GLU B OE2 1 
ATOM   3871 N N   . PHE B 1 171 ? 23.921 86.555  57.063  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B N   1 
ATOM   3872 C CA  . PHE B 1 171 ? 24.717 85.485  56.522  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CA  1 
ATOM   3873 C C   . PHE B 1 171 ? 26.016 86.099  56.026  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B C   1 
ATOM   3874 O O   . PHE B 1 171 ? 26.003 87.058  55.234  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B O   1 
ATOM   3875 C CB  . PHE B 1 171 ? 23.971 84.827  55.358  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CB  1 
ATOM   3876 C CG  . PHE B 1 171 ? 24.568 83.543  54.904  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CG  1 
ATOM   3877 C CD1 . PHE B 1 171 ? 24.383 82.384  55.639  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CD1 1 
ATOM   3878 C CD2 . PHE B 1 171 ? 25.312 83.483  53.744  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CD2 1 
ATOM   3879 C CE1 . PHE B 1 171 ? 24.923 81.198  55.213  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CE1 1 
ATOM   3880 C CE2 . PHE B 1 171 ? 25.850 82.304  53.318  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CE2 1 
ATOM   3881 C CZ  . PHE B 1 171 ? 25.650 81.147  54.066  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 171  PHE B CZ  1 
ATOM   3882 N N   . LEU B 1 172 ? 27.133 85.522  56.466  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B N   1 
ATOM   3883 C CA  . LEU B 1 172 ? 28.458 86.060  56.178  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CA  1 
ATOM   3884 C C   . LEU B 1 172 ? 29.134 85.387  54.996  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B C   1 
ATOM   3885 O O   . LEU B 1 172 ? 29.264 84.169  54.950  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B O   1 
ATOM   3886 C CB  . LEU B 1 172 ? 29.344 85.936  57.434  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CB  1 
ATOM   3887 C CG  . LEU B 1 172 ? 28.768 86.654  58.656  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CG  1 
ATOM   3888 C CD1 . LEU B 1 172 ? 29.548 86.302  59.912  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CD1 1 
ATOM   3889 C CD2 . LEU B 1 172 ? 28.741 88.166  58.449  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CD2 1 
ATOM   3890 N N   . LEU B 1 173 ? 29.597 86.186  54.038  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B N   1 
ATOM   3891 C CA  . LEU B 1 173 ? 30.296 85.652  52.877  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B CA  1 
ATOM   3892 C C   . LEU B 1 173 ? 31.724 86.179  52.771  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B C   1 
ATOM   3893 O O   . LEU B 1 173 ? 32.007 87.271  53.227  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B O   1 
ATOM   3894 C CB  . LEU B 1 173 ? 29.540 86.071  51.615  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B CB  1 
ATOM   3895 C CG  . LEU B 1 173 ? 28.092 85.583  51.455  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B CG  1 
ATOM   3896 C CD1 . LEU B 1 173 ? 27.384 86.394  50.382  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B CD1 1 
ATOM   3897 C CD2 . LEU B 1 173 ? 28.083 84.108  51.087  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 173  LEU B CD2 1 
ATOM   3898 N N   . SER B 1 174 ? 32.610 85.426  52.131  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 174  SER B N   1 
ATOM   3899 C CA  . SER B 1 174 ? 33.924 85.948  51.769  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 174  SER B CA  1 
ATOM   3900 C C   . SER B 1 174 ? 33.805 86.936  50.596  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 174  SER B C   1 
ATOM   3901 O O   . SER B 1 174 ? 33.051 86.708  49.661  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 174  SER B O   1 
ATOM   3902 C CB  . SER B 1 174 ? 34.857 84.812  51.392  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 174  SER B CB  1 
ATOM   3903 O OG  . SER B 1 174 ? 34.454 84.209  50.181  1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 174  SER B OG  1 
ATOM   3904 N N   . PRO B 1 175 ? 34.538 88.041  50.653  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B N   1 
ATOM   3905 C CA  . PRO B 1 175 ? 34.369 89.125  49.675  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B CA  1 
ATOM   3906 C C   . PRO B 1 175 ? 34.827 88.769  48.265  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B C   1 
ATOM   3907 O O   . PRO B 1 175 ? 34.586 89.520  47.313  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B O   1 
ATOM   3908 C CB  . PRO B 1 175 ? 35.184 90.279  50.275  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B CB  1 
ATOM   3909 C CG  . PRO B 1 175 ? 36.170 89.640  51.190  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B CG  1 
ATOM   3910 C CD  . PRO B 1 175 ? 35.556 88.347  51.672  1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 175  PRO B CD  1 
ATOM   3911 N N   . ALA B 1 176 ? 35.448 87.613  48.124  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 176  ALA B N   1 
ATOM   3912 C CA  . ALA B 1 176 ? 35.885 87.128  46.835  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 176  ALA B CA  1 
ATOM   3913 C C   . ALA B 1 176 ? 34.749 86.637  45.928  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 176  ALA B C   1 
ATOM   3914 O O   . ALA B 1 176 ? 33.578 86.575  46.317  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 176  ALA B O   1 
ATOM   3915 C CB  . ALA B 1 176 ? 36.895 85.995  47.030  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 176  ALA B CB  1 
ATOM   3916 N N   . GLY B 1 177 ? 35.153 86.273  44.720  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 177  GLY B N   1 
ATOM   3917 C CA  . GLY B 1 177 ? 34.302 85.647  43.734  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 177  GLY B CA  1 
ATOM   3918 C C   . GLY B 1 177 ? 33.065 86.466  43.448  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 177  GLY B C   1 
ATOM   3919 O O   . GLY B 1 177 ? 33.110 87.700  43.444  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 177  GLY B O   1 
ATOM   3920 N N   . GLN B 1 178 ? 31.949 85.775  43.243  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B N   1 
ATOM   3921 C CA  . GLN B 1 178 ? 30.705 86.446  42.903  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B CA  1 
ATOM   3922 C C   . GLN B 1 178 ? 29.860 86.620  44.144  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B C   1 
ATOM   3923 O O   . GLN B 1 178 ? 28.637 86.762  44.073  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B O   1 
ATOM   3924 C CB  . GLN B 1 178 ? 29.954 85.671  41.830  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B CB  1 
ATOM   3925 C CG  . GLN B 1 178 ? 30.664 85.622  40.470  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B CG  1 
ATOM   3926 C CD  . GLN B 1 178 ? 30.941 87.009  39.882  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B CD  1 
ATOM   3927 O OE1 . GLN B 1 178 ? 30.127 87.931  40.025  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B OE1 1 
ATOM   3928 N NE2 . GLN B 1 178 ? 32.100 87.159  39.228  1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 178  GLN B NE2 1 
ATOM   3929 N N   . ASN B 1 179 ? 30.509 86.654  45.299  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B N   1 
ATOM   3930 C CA  . ASN B 1 179 ? 29.782 86.873  46.526  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B CA  1 
ATOM   3931 C C   . ASN B 1 179 ? 29.118 88.239  46.653  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B C   1 
ATOM   3932 O O   . ASN B 1 179 ? 28.037 88.349  47.257  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B O   1 
ATOM   3933 C CB  . ASN B 1 179 ? 30.650 86.544  47.759  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B CB  1 
ATOM   3934 C CG  . ASN B 1 179 ? 30.879 85.023  47.939  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B CG  1 
ATOM   3935 O OD1 . ASN B 1 179 ? 30.191 84.190  47.318  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B OD1 1 
ATOM   3936 N ND2 . ASN B 1 179 ? 31.858 84.662  48.789  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 179  ASN B ND2 1 
ATOM   3937 N N   . PRO B 1 180 ? 29.739 89.310  46.153  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B N   1 
ATOM   3938 C CA  . PRO B 1 180 ? 29.040 90.607  46.147  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CA  1 
ATOM   3939 C C   . PRO B 1 180 ? 27.741 90.586  45.283  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B C   1 
ATOM   3940 O O   . PRO B 1 180 ? 26.748 91.199  45.669  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B O   1 
ATOM   3941 C CB  . PRO B 1 180 ? 30.100 91.585  45.610  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CB  1 
ATOM   3942 C CG  . PRO B 1 180 ? 31.450 90.867  45.913  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CG  1 
ATOM   3943 C CD  . PRO B 1 180 ? 31.124 89.410  45.655  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CD  1 
ATOM   3944 N N   . LEU B 1 181 ? 27.775 89.865  44.174  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B N   1 
ATOM   3945 C CA  . LEU B 1 181 ? 26.588 89.611  43.336  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CA  1 
ATOM   3946 C C   . LEU B 1 181 ? 25.556 88.792  44.138  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B C   1 
ATOM   3947 O O   . LEU B 1 181 ? 24.384 89.170  44.281  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B O   1 
ATOM   3948 C CB  . LEU B 1 181 ? 27.010 88.878  42.066  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CB  1 
ATOM   3949 C CG  . LEU B 1 181 ? 25.902 88.467  41.080  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CG  1 
ATOM   3950 C CD1 . LEU B 1 181 ? 24.974 89.645  40.750  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CD1 1 
ATOM   3951 C CD2 . LEU B 1 181 ? 26.514 87.900  39.847  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CD2 1 
ATOM   3952 N N   . LEU B 1 182 ? 26.008 87.700  44.742  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B N   1 
ATOM   3953 C CA  . LEU B 1 182 ? 25.111 86.920  45.604  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CA  1 
ATOM   3954 C C   . LEU B 1 182 ? 24.412 87.785  46.634  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B C   1 
ATOM   3955 O O   . LEU B 1 182 ? 23.201 87.666  46.844  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B O   1 
ATOM   3956 C CB  . LEU B 1 182 ? 25.869 85.773  46.262  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CB  1 
ATOM   3957 C CG  . LEU B 1 182 ? 25.068 84.774  47.088  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CG  1 
ATOM   3958 C CD1 . LEU B 1 182 ? 23.940 84.167  46.258  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CD1 1 
ATOM   3959 C CD2 . LEU B 1 182 ? 26.039 83.695  47.573  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CD2 1 
ATOM   3960 N N   . LYS B 1 183 ? 25.144 88.679  47.290  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B N   1 
ATOM   3961 C CA  . LYS B 1 183 ? 24.521 89.574  48.250  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B CA  1 
ATOM   3962 C C   . LYS B 1 183 ? 23.445 90.451  47.587  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B C   1 
ATOM   3963 O O   . LYS B 1 183 ? 22.425 90.744  48.193  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B O   1 
ATOM   3964 C CB  . LYS B 1 183 ? 25.579 90.491  48.880  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B CB  1 
ATOM   3965 C CG  . LYS B 1 183 ? 25.004 91.612  49.715  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B CG  1 
ATOM   3966 C CD  . LYS B 1 183 ? 26.024 92.715  49.916  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B CD  1 
ATOM   3967 C CE  . LYS B 1 183 ? 26.088 93.246  51.307  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B CE  1 
ATOM   3968 N NZ  . LYS B 1 183 ? 24.827 93.729  51.934  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 183  LYS B NZ  1 
ATOM   3969 N N   . LYS B 1 184 ? 23.693 90.908  46.368  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B N   1 
ATOM   3970 C CA  . LYS B 1 184 ? 22.714 91.769  45.688  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B CA  1 
ATOM   3971 C C   . LYS B 1 184 ? 21.477 90.935  45.263  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B C   1 
ATOM   3972 O O   . LYS B 1 184 ? 20.335 91.412  45.282  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B O   1 
ATOM   3973 C CB  . LYS B 1 184 ? 23.357 92.423  44.473  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B CB  1 
ATOM   3974 C CG  . LYS B 1 184 ? 24.459 93.439  44.797  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B CG  1 
ATOM   3975 C CD  . LYS B 1 184 ? 25.049 93.986  43.512  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B CD  1 
ATOM   3976 C CE  . LYS B 1 184 ? 26.477 94.494  43.656  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B CE  1 
ATOM   3977 N NZ  . LYS B 1 184 ? 27.204 94.407  42.339  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 184  LYS B NZ  1 
ATOM   3978 N N   . MET B 1 185 ? 21.720 89.676  44.919  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 185  MET B N   1 
ATOM   3979 C CA  . MET B 1 185 ? 20.629 88.756  44.598  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 185  MET B CA  1 
ATOM   3980 C C   . MET B 1 185 ? 19.637 88.669  45.756  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 185  MET B C   1 
ATOM   3981 O O   . MET B 1 185 ? 18.432 88.694  45.544  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 185  MET B O   1 
ATOM   3982 C CB  . MET B 1 185 ? 21.192 87.388  44.252  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 185  MET B CB  1 
ATOM   3983 C CG  . MET B 1 185 ? 21.753 87.347  42.884  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 185  MET B CG  1 
ATOM   3984 S SD  . MET B 1 185 ? 23.008 86.073  42.657  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 185  MET B SD  1 
ATOM   3985 C CE  . MET B 1 185 ? 22.025 84.530  42.676  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 185  MET B CE  1 
ATOM   3986 N N   . VAL B 1 186 ? 20.142 88.604  46.986  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B N   1 
ATOM   3987 C CA  . VAL B 1 186 ? 19.284 88.504  48.159  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B CA  1 
ATOM   3988 C C   . VAL B 1 186 ? 18.653 89.846  48.533  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B C   1 
ATOM   3989 O O   . VAL B 1 186 ? 17.463 89.916  48.860  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B O   1 
ATOM   3990 C CB  . VAL B 1 186 ? 20.057 87.948  49.410  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B CB  1 
ATOM   3991 C CG1 . VAL B 1 186 ? 19.155 87.905  50.586  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B CG1 1 
ATOM   3992 C CG2 . VAL B 1 186 ? 20.628 86.578  49.141  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 186  VAL B CG2 1 
ATOM   3993 N N   . GLU B 1 187 ? 19.429 90.922  48.474  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B N   1 
ATOM   3994 C CA  . GLU B 1 187 ? 18.965 92.206  48.997  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B CA  1 
ATOM   3995 C C   . GLU B 1 187 ? 18.359 93.151  47.953  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B C   1 
ATOM   3996 O O   . GLU B 1 187 ? 17.647 94.084  48.317  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B O   1 
ATOM   3997 C CB  . GLU B 1 187 ? 20.106 92.926  49.732  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B CB  1 
ATOM   3998 C CG  . GLU B 1 187 ? 20.746 92.112  50.847  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B CG  1 
ATOM   3999 C CD  . GLU B 1 187 ? 21.792 92.900  51.661  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B CD  1 
ATOM   4000 O OE1 . GLU B 1 187 ? 22.262 93.977  51.212  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B OE1 1 
ATOM   4001 O OE2 . GLU B 1 187 ? 22.143 92.438  52.771  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 187  GLU B OE2 1 
ATOM   4002 N N   . GLU B 1 188 ? 18.609 92.907  46.664  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B N   1 
ATOM   4003 C CA  . GLU B 1 188 ? 18.042 93.759  45.604  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B CA  1 
ATOM   4004 C C   . GLU B 1 188 ? 17.030 93.011  44.700  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B C   1 
ATOM   4005 O O   . GLU B 1 188 ? 16.005 93.573  44.328  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B O   1 
ATOM   4006 C CB  . GLU B 1 188 ? 19.159 94.345  44.744  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B CB  1 
ATOM   4007 C CG  . GLU B 1 188 ? 20.285 94.999  45.546  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B CG  1 
ATOM   4008 C CD  . GLU B 1 188 ? 19.824 96.207  46.347  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B CD  1 
ATOM   4009 O OE1 . GLU B 1 188 ? 18.768 96.799  46.003  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B OE1 1 
ATOM   4010 O OE2 . GLU B 1 188 ? 20.519 96.579  47.325  1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 188  GLU B OE2 1 
ATOM   4011 N N   . PHE B 1 189 ? 17.325 91.762  44.336  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B N   1 
ATOM   4012 C CA  . PHE B 1 189 ? 16.408 91.007  43.489  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CA  1 
ATOM   4013 C C   . PHE B 1 189 ? 15.175 90.604  44.266  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B C   1 
ATOM   4014 O O   . PHE B 1 189 ? 14.053 90.800  43.793  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B O   1 
ATOM   4015 C CB  . PHE B 1 189 ? 17.085 89.782  42.852  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CB  1 
ATOM   4016 C CG  . PHE B 1 189 ? 16.140 88.899  42.061  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CG  1 
ATOM   4017 C CD1 . PHE B 1 189 ? 15.388 87.919  42.703  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CD1 1 
ATOM   4018 C CD2 . PHE B 1 189 ? 16.005 89.040  40.689  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CD2 1 
ATOM   4019 C CE1 . PHE B 1 189 ? 14.527 87.096  41.987  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CE1 1 
ATOM   4020 C CE2 . PHE B 1 189 ? 15.133 88.211  39.963  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CE2 1 
ATOM   4021 C CZ  . PHE B 1 189 ? 14.399 87.235  40.624  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 189  PHE B CZ  1 
ATOM   4022 N N   . MET B 1 190 ? 15.374 90.054  45.462  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 190  MET B N   1 
ATOM   4023 C CA  . MET B 1 190 ? 14.285 89.451  46.216  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CA  1 
ATOM   4024 C C   . MET B 1 190 ? 13.183 90.435  46.572  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 190  MET B C   1 
ATOM   4025 O O   . MET B 1 190 ? 12.025 90.122  46.416  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 190  MET B O   1 
ATOM   4026 C CB  . MET B 1 190 ? 14.803 88.729  47.467  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CB  1 
ATOM   4027 C CG  . MET B 1 190 ? 13.702 88.223  48.375  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CG  1 
ATOM   4028 S SD  . MET B 1 190 ? 14.263 86.878  49.493  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 190  MET B SD  1 
ATOM   4029 C CE  . MET B 1 190 ? 15.068 87.872  50.707  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CE  1 
ATOM   4030 N N   . PRO B 1 191 ? 13.530 91.614  47.065  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B N   1 
ATOM   4031 C CA  . PRO B 1 191 ? 12.514 92.619  47.395  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B CA  1 
ATOM   4032 C C   . PRO B 1 191 ? 11.718 93.145  46.185  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B C   1 
ATOM   4033 O O   . PRO B 1 191 ? 10.598 93.588  46.361  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B O   1 
ATOM   4034 C CB  . PRO B 1 191 ? 13.329 93.737  48.053  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B CB  1 
ATOM   4035 C CG  . PRO B 1 191 ? 14.613 93.047  48.498  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B CG  1 
ATOM   4036 C CD  . PRO B 1 191 ? 14.895 92.044  47.426  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 191  PRO B CD  1 
ATOM   4037 N N   . ARG B 1 192 ? 12.311 93.129  44.995  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B N   1 
ATOM   4038 C CA  . ARG B 1 192 ? 11.635 93.563  43.776  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B CA  1 
ATOM   4039 C C   . ARG B 1 192 ? 10.747 92.455  43.167  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B C   1 
ATOM   4040 O O   . ARG B 1 192 ? 9.583  92.691  42.823  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B O   1 
ATOM   4041 C CB  . ARG B 1 192 ? 12.676 93.996  42.751  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B CB  1 
ATOM   4042 C CG  . ARG B 1 192 ? 13.391 95.305  43.077  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B CG  1 
ATOM   4043 C CD  . ARG B 1 192 ? 14.503 95.663  42.102  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B CD  1 
ATOM   4044 N NE  . ARG B 1 192 ? 15.040 97.016  42.286  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B NE  1 
ATOM   4045 C CZ  . ARG B 1 192 ? 15.918 97.334  43.207  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B CZ  1 
ATOM   4046 N NH1 . ARG B 1 192 ? 16.358 96.399  44.039  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B NH1 1 
ATOM   4047 N NH2 . ARG B 1 192 ? 16.357 98.588  43.315  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 192  ARG B NH2 1 
ATOM   4048 N N   . PHE B 1 193 ? 11.294 91.247  43.054  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B N   1 
ATOM   4049 C CA  . PHE B 1 193 ? 10.647 90.156  42.321  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CA  1 
ATOM   4050 C C   . PHE B 1 193 ? 10.071 89.012  43.171  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B C   1 
ATOM   4051 O O   . PHE B 1 193 ? 9.271  88.193  42.682  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B O   1 
ATOM   4052 C CB  . PHE B 1 193 ? 11.592 89.627  41.254  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CB  1 
ATOM   4053 C CG  . PHE B 1 193 ? 11.948 90.652  40.225  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CG  1 
ATOM   4054 C CD1 . PHE B 1 193 ? 11.019 91.042  39.267  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CD1 1 
ATOM   4055 C CD2 . PHE B 1 193 ? 13.187 91.258  40.241  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CD2 1 
ATOM   4056 C CE1 . PHE B 1 193 ? 11.340 92.009  38.342  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CE1 1 
ATOM   4057 C CE2 . PHE B 1 193 ? 13.515 92.225  39.323  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CE2 1 
ATOM   4058 C CZ  . PHE B 1 193 ? 12.603 92.605  38.372  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 193  PHE B CZ  1 
ATOM   4059 N N   . ALA B 1 194 ? 10.443 88.957  44.441  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 194  ALA B N   1 
ATOM   4060 C CA  . ALA B 1 194 ? 9.907  87.934  45.339  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 194  ALA B CA  1 
ATOM   4061 C C   . ALA B 1 194 ? 9.854  88.430  46.792  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 194  ALA B C   1 
ATOM   4062 O O   . ALA B 1 194 ? 10.404 87.800  47.689  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 194  ALA B O   1 
ATOM   4063 C CB  . ALA B 1 194 ? 10.763 86.689  45.254  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 194  ALA B CB  1 
ATOM   4064 N N   . PRO B 1 195 ? 9.199  89.561  47.025  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B N   1 
ATOM   4065 C CA  . PRO B 1 195 ? 9.160  90.138  48.363  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B CA  1 
ATOM   4066 C C   . PRO B 1 195 ? 8.567  89.170  49.388  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B C   1 
ATOM   4067 O O   . PRO B 1 195 ? 7.525  88.571  49.131  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B O   1 
ATOM   4068 C CB  . PRO B 1 195 ? 8.252  91.365  48.199  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B CB  1 
ATOM   4069 C CG  . PRO B 1 195 ? 7.502  91.147  46.904  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B CG  1 
ATOM   4070 C CD  . PRO B 1 195 ? 8.434  90.352  46.044  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 195  PRO B CD  1 
ATOM   4071 N N   . GLY B 1 196 ? 9.223  89.040  50.532  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B N   1 
ATOM   4072 C CA  . GLY B 1 196 ? 8.748  88.157  51.578  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B CA  1 
ATOM   4073 C C   . GLY B 1 196 ? 9.112  86.695  51.370  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B C   1 
ATOM   4074 O O   . GLY B 1 196 ? 8.681  85.844  52.142  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 196  GLY B O   1 
ATOM   4075 N N   . ALA B 1 197 ? 9.898  86.381  50.342  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 197  ALA B N   1 
ATOM   4076 C CA  . ALA B 1 197 ? 10.257 84.965  50.091  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 197  ALA B CA  1 
ATOM   4077 C C   . ALA B 1 197 ? 11.197 84.493  51.176  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 197  ALA B C   1 
ATOM   4078 O O   . ALA B 1 197 ? 11.842 85.302  51.827  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 197  ALA B O   1 
ATOM   4079 C CB  . ALA B 1 197 ? 10.942 84.793  48.745  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 197  ALA B CB  1 
ATOM   4080 N N   . LYS B 1 198 ? 11.292 83.181  51.344  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B N   1 
ATOM   4081 C CA  . LYS B 1 198 ? 12.263 82.594  52.250  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CA  1 
ATOM   4082 C C   . LYS B 1 198 ? 13.482 82.062  51.507  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B C   1 
ATOM   4083 O O   . LYS B 1 198 ? 13.366 81.376  50.499  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B O   1 
ATOM   4084 C CB  . LYS B 1 198 ? 11.611 81.439  53.001  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CB  1 
ATOM   4085 C CG  . LYS B 1 198 ? 12.549 80.750  53.970  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CG  1 
ATOM   4086 C CD  . LYS B 1 198 ? 12.448 81.360  55.308  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CD  1 
ATOM   4087 C CE  . LYS B 1 198 ? 13.016 80.448  56.390  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CE  1 
ATOM   4088 N NZ  . LYS B 1 198 ? 13.532 81.264  57.515  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B NZ  1 
ATOM   4089 N N   . VAL B 1 199 ? 14.666 82.353  52.020  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B N   1 
ATOM   4090 C CA  . VAL B 1 199 ? 15.864 81.761  51.470  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B CA  1 
ATOM   4091 C C   . VAL B 1 199 ? 15.908 80.334  51.999  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B C   1 
ATOM   4092 O O   . VAL B 1 199 ? 16.058 80.125  53.214  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B O   1 
ATOM   4093 C CB  . VAL B 1 199 ? 17.122 82.509  51.967  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B CB  1 
ATOM   4094 C CG1 . VAL B 1 199 ? 18.379 81.827  51.488  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B CG1 1 
ATOM   4095 C CG2 . VAL B 1 199 ? 17.106 83.948  51.488  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 199  VAL B CG2 1 
ATOM   4096 N N   . LEU B 1 200 ? 15.787 79.360  51.107  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B N   1 
ATOM   4097 C CA  . LEU B 1 200 ? 15.821 77.953  51.504  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B CA  1 
ATOM   4098 C C   . LEU B 1 200 ? 17.225 77.373  51.342  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B C   1 
ATOM   4099 O O   . LEU B 1 200 ? 17.562 76.374  51.958  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B O   1 
ATOM   4100 C CB  . LEU B 1 200 ? 14.838 77.142  50.680  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B CB  1 
ATOM   4101 C CG  . LEU B 1 200 ? 13.353 77.472  50.860  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B CG  1 
ATOM   4102 C CD1 . LEU B 1 200 ? 12.490 76.353  50.320  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B CD1 1 
ATOM   4103 C CD2 . LEU B 1 200 ? 13.032 77.734  52.302  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 200  LEU B CD2 1 
ATOM   4104 N N   . TYR B 1 201 ? 18.020 77.983  50.479  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B N   1 
ATOM   4105 C CA  . TYR B 1 201 ? 19.425 77.610  50.332  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CA  1 
ATOM   4106 C C   . TYR B 1 201 ? 20.253 78.782  49.822  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B C   1 
ATOM   4107 O O   . TYR B 1 201 ? 19.887 79.475  48.859  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B O   1 
ATOM   4108 C CB  . TYR B 1 201 ? 19.608 76.464  49.352  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CB  1 
ATOM   4109 C CG  . TYR B 1 201 ? 21.072 76.102  49.125  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CG  1 
ATOM   4110 C CD1 . TYR B 1 201 ? 21.747 75.252  49.994  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CD1 1 
ATOM   4111 C CD2 . TYR B 1 201 ? 21.790 76.645  48.069  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CD2 1 
ATOM   4112 C CE1 . TYR B 1 201 ? 23.096 74.952  49.804  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CE1 1 
ATOM   4113 C CE2 . TYR B 1 201 ? 23.121 76.343  47.873  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CE2 1 
ATOM   4114 C CZ  . TYR B 1 201 ? 23.774 75.498  48.751  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B CZ  1 
ATOM   4115 O OH  . TYR B 1 201 ? 25.105 75.190  48.538  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 201  TYR B OH  1 
ATOM   4116 N N   . ILE B 1 202 ? 21.393 78.987  50.464  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B N   1 
ATOM   4117 C CA  . ILE B 1 202 ? 22.385 79.916  49.959  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B CA  1 
ATOM   4118 C C   . ILE B 1 202 ? 23.762 79.353  50.279  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B C   1 
ATOM   4119 O O   . ILE B 1 202 ? 23.980 78.798  51.360  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B O   1 
ATOM   4120 C CB  . ILE B 1 202 ? 22.166 81.311  50.545  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B CB  1 
ATOM   4121 C CG1 . ILE B 1 202 ? 23.238 82.279  50.020  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B CG1 1 
ATOM   4122 C CG2 . ILE B 1 202 ? 22.143 81.268  52.060  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B CG2 1 
ATOM   4123 C CD1 . ILE B 1 202 ? 22.931 83.752  50.369  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 202  ILE B CD1 1 
ATOM   4124 N N   . GLY B 1 203 ? 24.657 79.436  49.307  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B N   1 
ATOM   4125 C CA  . GLY B 1 203 ? 26.006 78.937  49.482  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B CA  1 
ATOM   4126 C C   . GLY B 1 203 ? 27.076 79.928  49.062  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B C   1 
ATOM   4127 O O   . GLY B 1 203 ? 27.030 80.526  47.978  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B O   1 
ATOM   4128 N N   . ASP B 1 204 ? 28.060 80.095  49.929  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B N   1 
ATOM   4129 C CA  . ASP B 1 204 ? 29.211 80.922  49.609  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B CA  1 
ATOM   4130 C C   . ASP B 1 204 ? 29.793 80.427  48.327  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B C   1 
ATOM   4131 O O   . ASP B 1 204 ? 29.965 79.220  48.151  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B O   1 
ATOM   4132 C CB  . ASP B 1 204 ? 30.264 80.854  50.724  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B CB  1 
ATOM   4133 C CG  . ASP B 1 204 ? 31.360 81.885  50.533  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B CG  1 
ATOM   4134 O OD1 . ASP B 1 204 ? 32.066 81.819  49.499  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B OD1 1 
ATOM   4135 O OD2 . ASP B 1 204 ? 31.551 82.794  51.355  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 204  ASP B OD2 1 
ATOM   4136 N N   . THR B 1 205 ? 30.090 81.329  47.393  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 205  THR B N   1 
ATOM   4137 C CA  . THR B 1 205 ? 30.613 80.891  46.102  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 205  THR B CA  1 
ATOM   4138 C C   . THR B 1 205 ? 32.105 80.587  46.127  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 205  THR B C   1 
ATOM   4139 O O   . THR B 1 205 ? 32.666 80.145  45.121  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 205  THR B O   1 
ATOM   4140 C CB  . THR B 1 205 ? 30.332 81.933  44.993  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 205  THR B CB  1 
ATOM   4141 O OG1 . THR B 1 205 ? 30.888 83.214  45.358  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 205  THR B OG1 1 
ATOM   4142 C CG2 . THR B 1 205 ? 28.823 82.181  44.872  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 205  THR B CG2 1 
ATOM   4143 N N   . ARG B 1 206 ? 32.753 80.817  47.256  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B N   1 
ATOM   4144 C CA  . ARG B 1 206 ? 34.187 80.541  47.325  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CA  1 
ATOM   4145 C C   . ARG B 1 206 ? 34.594 79.656  48.507  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B C   1 
ATOM   4146 O O   . ARG B 1 206 ? 35.514 78.852  48.383  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B O   1 
ATOM   4147 C CB  . ARG B 1 206 ? 34.990 81.854  47.310  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CB  1 
ATOM   4148 C CG  . ARG B 1 206 ? 35.146 82.464  45.920  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CG  1 
ATOM   4149 C CD  . ARG B 1 206 ? 35.808 81.553  44.924  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CD  1 
ATOM   4150 N NE  . ARG B 1 206 ? 36.041 82.192  43.631  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B NE  1 
ATOM   4151 C CZ  . ARG B 1 206 ? 36.914 83.177  43.419  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B CZ  1 
ATOM   4152 N NH1 . ARG B 1 206 ? 37.643 83.667  44.418  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B NH1 1 
ATOM   4153 N NH2 . ARG B 1 206 ? 37.057 83.673  42.198  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 206  ARG B NH2 1 
ATOM   4154 N N   . GLY B 1 207 ? 33.909 79.799  49.635  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 207  GLY B N   1 
ATOM   4155 C CA  . GLY B 1 207 ? 34.239 79.044  50.835  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 207  GLY B CA  1 
ATOM   4156 C C   . GLY B 1 207 ? 33.207 77.979  51.185  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 207  GLY B C   1 
ATOM   4157 O O   . GLY B 1 207 ? 32.305 77.690  50.401  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 207  GLY B O   1 
ATOM   4158 N N   . LYS B 1 208 ? 33.363 77.365  52.351  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B N   1 
ATOM   4159 C CA  . LYS B 1 208 ? 32.444 76.317  52.774  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B CA  1 
ATOM   4160 C C   . LYS B 1 208 ? 31.516 76.915  53.799  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B C   1 
ATOM   4161 O O   . LYS B 1 208 ? 31.797 76.901  55.006  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B O   1 
ATOM   4162 C CB  . LYS B 1 208 ? 33.187 75.124  53.379  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B CB  1 
ATOM   4163 C CG  . LYS B 1 208 ? 34.135 74.435  52.413  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B CG  1 
ATOM   4164 C CD  . LYS B 1 208 ? 34.352 72.976  52.782  0.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B CD  1 
ATOM   4165 C CE  . LYS B 1 208 ? 35.363 72.314  51.858  0.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B CE  1 
ATOM   4166 N NZ  . LYS B 1 208 ? 36.632 71.980  52.563  0.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 208  LYS B NZ  1 
ATOM   4167 N N   . HIS B 1 209 ? 30.440 77.515  53.322  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B N   1 
ATOM   4168 C CA  . HIS B 1 209 ? 29.454 78.028  54.235  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B CA  1 
ATOM   4169 C C   . HIS B 1 209 ? 28.111 78.033  53.521  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B C   1 
ATOM   4170 O O   . HIS B 1 209 ? 27.995 78.618  52.435  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B O   1 
ATOM   4171 C CB  . HIS B 1 209 ? 29.823 79.431  54.699  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B CB  1 
ATOM   4172 C CG  . HIS B 1 209 ? 28.891 79.973  55.725  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B CG  1 
ATOM   4173 N ND1 . HIS B 1 209 ? 28.204 79.161  56.606  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B ND1 1 
ATOM   4174 C CD2 . HIS B 1 209 ? 28.522 81.239  56.015  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B CD2 1 
ATOM   4175 C CE1 . HIS B 1 209 ? 27.448 79.907  57.389  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B CE1 1 
ATOM   4176 N NE2 . HIS B 1 209 ? 27.629 81.174  57.056  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 209  HIS B NE2 1 
ATOM   4177 N N   . THR B 1 210 ? 27.125 77.354  54.106  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 210  THR B N   1 
ATOM   4178 C CA  . THR B 1 210 ? 25.774 77.321  53.540  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 210  THR B CA  1 
ATOM   4179 C C   . THR B 1 210 ? 24.744 77.465  54.620  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 210  THR B C   1 
ATOM   4180 O O   . THR B 1 210 ? 25.000 77.152  55.796  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 210  THR B O   1 
ATOM   4181 C CB  . THR B 1 210 ? 25.487 76.000  52.781  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 210  THR B CB  1 
ATOM   4182 O OG1 . THR B 1 210 ? 25.479 74.889  53.690  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 210  THR B OG1 1 
ATOM   4183 C CG2 . THR B 1 210 ? 26.558 75.658  51.748  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 210  THR B CG2 1 
ATOM   4184 N N   . ARG B 1 211 ? 23.571 77.952  54.206  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B N   1 
ATOM   4185 C CA  . ARG B 1 211 ? 22.333 77.801  54.952  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B CA  1 
ATOM   4186 C C   . ARG B 1 211 ? 21.439 76.890  54.099  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B C   1 
ATOM   4187 O O   . ARG B 1 211 ? 21.338 77.083  52.883  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B O   1 
ATOM   4188 C CB  . ARG B 1 211 ? 21.653 79.157  55.192  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B CB  1 
ATOM   4189 C CG  . ARG B 1 211 ? 20.360 79.088  56.036  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B CG  1 
ATOM   4190 C CD  . ARG B 1 211 ? 20.551 78.828  57.516  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B CD  1 
ATOM   4191 N NE  . ARG B 1 211 ? 21.365 79.859  58.122  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B NE  1 
ATOM   4192 C CZ  . ARG B 1 211 ? 20.901 81.039  58.500  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B CZ  1 
ATOM   4193 N NH1 . ARG B 1 211 ? 19.610 81.336  58.358  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B NH1 1 
ATOM   4194 N NH2 . ARG B 1 211 ? 21.732 81.919  59.033  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 211  ARG B NH2 1 
ATOM   4195 N N   . PHE B 1 212 ? 20.826 75.889  54.728  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B N   1 
ATOM   4196 C CA  . PHE B 1 212 ? 20.021 74.886  54.018  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CA  1 
ATOM   4197 C C   . PHE B 1 212 ? 18.811 74.505  54.857  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B C   1 
ATOM   4198 O O   . PHE B 1 212 ? 18.934 73.921  55.930  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B O   1 
ATOM   4199 C CB  . PHE B 1 212 ? 20.895 73.680  53.714  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CB  1 
ATOM   4200 C CG  . PHE B 1 212 ? 20.164 72.514  53.147  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CG  1 
ATOM   4201 C CD1 . PHE B 1 212 ? 19.451 72.624  51.958  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CD1 1 
ATOM   4202 C CD2 . PHE B 1 212 ? 20.225 71.273  53.773  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CD2 1 
ATOM   4203 C CE1 . PHE B 1 212 ? 18.796 71.552  51.436  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CE1 1 
ATOM   4204 C CE2 . PHE B 1 212 ? 19.567 70.182  53.228  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CE2 1 
ATOM   4205 C CZ  . PHE B 1 212 ? 18.848 70.328  52.059  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CZ  1 
ATOM   4206 N N   . GLU B 1 213 ? 17.634 74.873  54.377  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B N   1 
ATOM   4207 C CA  . GLU B 1 213 ? 16.396 74.618  55.098  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B CA  1 
ATOM   4208 C C   . GLU B 1 213 ? 15.867 73.224  54.775  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B C   1 
ATOM   4209 O O   . GLU B 1 213 ? 14.820 73.053  54.129  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B O   1 
ATOM   4210 C CB  . GLU B 1 213 ? 15.359 75.678  54.761  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B CB  1 
ATOM   4211 C CG  . GLU B 1 213 ? 15.767 77.071  55.181  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B CG  1 
ATOM   4212 C CD  . GLU B 1 213 ? 15.781 77.264  56.675  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B CD  1 
ATOM   4213 O OE1 . GLU B 1 213 ? 15.258 76.389  57.420  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B OE1 1 
ATOM   4214 O OE2 . GLU B 1 213 ? 16.304 78.315  57.095  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 213  GLU B OE2 1 
ATOM   4215 N N   . LYS B 1 214 ? 16.619 72.229  55.230  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B N   1 
ATOM   4216 C CA  . LYS B 1 214 ? 16.322 70.827  54.978  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B CA  1 
ATOM   4217 C C   . LYS B 1 214 ? 14.877 70.468  55.286  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B C   1 
ATOM   4218 O O   . LYS B 1 214 ? 14.196 69.837  54.475  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B O   1 
ATOM   4219 C CB  . LYS B 1 214 ? 17.254 69.935  55.820  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B CB  1 
ATOM   4220 C CG  . LYS B 1 214 ? 17.208 68.457  55.456  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B CG  1 
ATOM   4221 C CD  . LYS B 1 214 ? 18.116 67.639  56.400  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B CD  1 
ATOM   4222 C CE  . LYS B 1 214 ? 18.110 66.140  56.048  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B CE  1 
ATOM   4223 N NZ  . LYS B 1 214 ? 19.154 65.350  56.831  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 214  LYS B NZ  1 
ATOM   4224 N N   . ARG B 1 215 ? 14.411 70.863  56.451  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B N   1 
ATOM   4225 C CA  . ARG B 1 215 ? 13.091 70.456  56.900  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B CA  1 
ATOM   4226 C C   . ARG B 1 215 ? 11.996 71.080  56.029  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B C   1 
ATOM   4227 O O   . ARG B 1 215 ? 11.019 70.416  55.669  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B O   1 
ATOM   4228 C CB  . ARG B 1 215 ? 12.877 70.823  58.369  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B CB  1 
ATOM   4229 C CG  . ARG B 1 215 ? 11.543 70.316  58.914  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B CG  1 
ATOM   4230 C CD  . ARG B 1 215 ? 11.304 70.563  60.397  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B CD  1 
ATOM   4231 N NE  . ARG B 1 215 ? 12.245 69.822  61.235  1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B NE  1 
ATOM   4232 C CZ  . ARG B 1 215 ? 12.089 68.553  61.607  1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B CZ  1 
ATOM   4233 N NH1 . ARG B 1 215 ? 11.022 67.859  61.222  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B NH1 1 
ATOM   4234 N NH2 . ARG B 1 215 ? 13.006 67.974  62.369  1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 215  ARG B NH2 1 
ATOM   4235 N N   . ILE B 1 216 ? 12.156 72.352  55.684  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B N   1 
ATOM   4236 C CA  . ILE B 1 216 ? 11.184 73.015  54.835  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B CA  1 
ATOM   4237 C C   . ILE B 1 216 ? 11.140 72.391  53.459  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B C   1 
ATOM   4238 O O   . ILE B 1 216 ? 10.058 72.120  52.933  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B O   1 
ATOM   4239 C CB  . ILE B 1 216 ? 11.441 74.527  54.751  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B CB  1 
ATOM   4240 C CG1 . ILE B 1 216 ? 11.220 75.163  56.112  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B CG1 1 
ATOM   4241 C CG2 . ILE B 1 216 ? 10.527 75.160  53.686  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B CG2 1 
ATOM   4242 C CD1 . ILE B 1 216 ? 11.765 76.596  56.219  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 216  ILE B CD1 1 
ATOM   4243 N N   . PHE B 1 217 ? 12.301 72.165  52.864  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B N   1 
ATOM   4244 C CA  . PHE B 1 217 ? 12.359 71.476  51.586  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CA  1 
ATOM   4245 C C   . PHE B 1 217 ? 11.559 70.156  51.650  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B C   1 
ATOM   4246 O O   . PHE B 1 217 ? 10.764 69.835  50.764  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B O   1 
ATOM   4247 C CB  . PHE B 1 217 ? 13.823 71.172  51.230  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CB  1 
ATOM   4248 C CG  . PHE B 1 217 ? 14.507 72.245  50.366  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CG  1 
ATOM   4249 C CD1 . PHE B 1 217 ? 14.005 72.598  49.132  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CD1 1 
ATOM   4250 C CD2 . PHE B 1 217 ? 15.673 72.848  50.792  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CD2 1 
ATOM   4251 C CE1 . PHE B 1 217 ? 14.639 73.542  48.350  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CE1 1 
ATOM   4252 C CE2 . PHE B 1 217 ? 16.318 73.789  50.009  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CE2 1 
ATOM   4253 C CZ  . PHE B 1 217 ? 15.794 74.144  48.786  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 217  PHE B CZ  1 
ATOM   4254 N N   . GLU B 1 218 ? 11.810 69.378  52.700  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B N   1 
ATOM   4255 C CA  . GLU B 1 218 ? 11.196 68.074  52.838  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B CA  1 
ATOM   4256 C C   . GLU B 1 218 ? 9.707  68.155  53.178  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B C   1 
ATOM   4257 O O   . GLU B 1 218 ? 8.899  67.584  52.474  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B O   1 
ATOM   4258 C CB  . GLU B 1 218 ? 11.940 67.262  53.885  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B CB  1 
ATOM   4259 C CG  . GLU B 1 218 ? 11.336 65.901  54.130  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B CG  1 
ATOM   4260 C CD  . GLU B 1 218 ? 12.353 64.918  54.679  1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B CD  1 
ATOM   4261 O OE1 . GLU B 1 218 ? 13.330 65.377  55.313  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B OE1 1 
ATOM   4262 O OE2 . GLU B 1 218 ? 12.179 63.696  54.465  1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 218  GLU B OE2 1 
ATOM   4263 N N   . GLU B 1 219 ? 9.339  68.884  54.225  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B N   1 
ATOM   4264 C CA  . GLU B 1 219 ? 7.956  68.923  54.671  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B CA  1 
ATOM   4265 C C   . GLU B 1 219 ? 7.027  69.831  53.875  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B C   1 
ATOM   4266 O O   . GLU B 1 219 ? 5.853  69.513  53.709  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B O   1 
ATOM   4267 C CB  . GLU B 1 219 ? 7.897  69.281  56.148  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B CB  1 
ATOM   4268 C CG  . GLU B 1 219 ? 8.763  68.340  56.978  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B CG  1 
ATOM   4269 C CD  . GLU B 1 219 ? 8.679  68.615  58.458  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B CD  1 
ATOM   4270 O OE1 . GLU B 1 219 ? 8.190  69.707  58.830  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B OE1 1 
ATOM   4271 O OE2 . GLU B 1 219 ? 9.104  67.726  59.240  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 219  GLU B OE2 1 
ATOM   4272 N N   . THR B 1 220 ? 7.527  70.965  53.394  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 220  THR B N   1 
ATOM   4273 C CA  . THR B 1 220 ? 6.703  71.880  52.620  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 220  THR B CA  1 
ATOM   4274 C C   . THR B 1 220 ? 6.704  71.536  51.130  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 220  THR B C   1 
ATOM   4275 O O   . THR B 1 220 ? 5.672  71.575  50.477  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 220  THR B O   1 
ATOM   4276 C CB  . THR B 1 220 ? 7.174  73.320  52.810  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 220  THR B CB  1 
ATOM   4277 O OG1 . THR B 1 220 ? 7.084  73.676  54.187  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 220  THR B OG1 1 
ATOM   4278 C CG2 . THR B 1 220 ? 6.253  74.292  52.106  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 220  THR B CG2 1 
ATOM   4279 N N   . LEU B 1 221 ? 7.863  71.193  50.583  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B N   1 
ATOM   4280 C CA  . LEU B 1 221 ? 7.971  71.052  49.149  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CA  1 
ATOM   4281 C C   . LEU B 1 221 ? 8.098  69.623  48.657  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B C   1 
ATOM   4282 O O   . LEU B 1 221 ? 8.018  69.402  47.473  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B O   1 
ATOM   4283 C CB  . LEU B 1 221 ? 9.145  71.876  48.642  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CB  1 
ATOM   4284 C CG  . LEU B 1 221 ? 9.017  73.399  48.754  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CG  1 
ATOM   4285 C CD1 . LEU B 1 221 ? 10.356 74.079  48.479  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CD1 1 
ATOM   4286 C CD2 . LEU B 1 221 ? 7.974  73.886  47.794  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CD2 1 
ATOM   4287 N N   . GLY B 1 222 ? 8.302  68.658  49.551  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 222  GLY B N   1 
ATOM   4288 C CA  . GLY B 1 222 ? 8.482  67.272  49.142  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 222  GLY B CA  1 
ATOM   4289 C C   . GLY B 1 222 ? 9.800  66.977  48.449  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 222  GLY B C   1 
ATOM   4290 O O   . GLY B 1 222 ? 9.850  66.139  47.542  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 222  GLY B O   1 
ATOM   4291 N N   . LEU B 1 223 ? 10.865 67.672  48.854  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B N   1 
ATOM   4292 C CA  . LEU B 1 223 ? 12.150 67.603  48.150  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CA  1 
ATOM   4293 C C   . LEU B 1 223 ? 13.267 67.209  49.126  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B C   1 
ATOM   4294 O O   . LEU B 1 223 ? 13.336 67.709  50.247  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B O   1 
ATOM   4295 C CB  . LEU B 1 223 ? 12.517 68.973  47.539  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CB  1 
ATOM   4296 C CG  . LEU B 1 223 ? 11.700 69.439  46.328  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CG  1 
ATOM   4297 C CD1 . LEU B 1 223 ? 12.054 70.838  45.926  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CD1 1 
ATOM   4298 C CD2 . LEU B 1 223 ? 11.885 68.499  45.168  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CD2 1 
ATOM   4299 N N   . THR B 1 224 ? 14.139 66.312  48.694  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 224  THR B N   1 
ATOM   4300 C CA  . THR B 1 224 ? 15.314 65.961  49.486  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 224  THR B CA  1 
ATOM   4301 C C   . THR B 1 224 ? 16.468 65.766  48.510  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 224  THR B C   1 
ATOM   4302 O O   . THR B 1 224 ? 16.250 65.538  47.330  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 224  THR B O   1 
ATOM   4303 C CB  . THR B 1 224 ? 15.045 64.684  50.294  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 224  THR B CB  1 
ATOM   4304 O OG1 . THR B 1 224 ? 16.117 64.458  51.222  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 224  THR B OG1 1 
ATOM   4305 C CG2 . THR B 1 224 ? 15.036 63.474  49.394  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 224  THR B CG2 1 
ATOM   4306 N N   . PHE B 1 225 ? 17.694 65.891  48.995  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B N   1 
ATOM   4307 C CA  . PHE B 1 225 ? 18.843 66.022  48.113  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CA  1 
ATOM   4308 C C   . PHE B 1 225 ? 19.988 65.117  48.533  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B C   1 
ATOM   4309 O O   . PHE B 1 225 ? 20.121 64.772  49.700  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B O   1 
ATOM   4310 C CB  . PHE B 1 225 ? 19.348 67.483  48.126  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CB  1 
ATOM   4311 C CG  . PHE B 1 225 ? 18.297 68.485  47.738  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CG  1 
ATOM   4312 C CD1 . PHE B 1 225 ? 18.065 68.772  46.408  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CD1 1 
ATOM   4313 C CD2 . PHE B 1 225 ? 17.496 69.091  48.707  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CD2 1 
ATOM   4314 C CE1 . PHE B 1 225 ? 17.074 69.650  46.038  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CE1 1 
ATOM   4315 C CE2 . PHE B 1 225 ? 16.515 69.984  48.335  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CE2 1 
ATOM   4316 C CZ  . PHE B 1 225 ? 16.302 70.258  46.992  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 225  PHE B CZ  1 
ATOM   4317 N N   . ASP B 1 226 ? 20.847 64.772  47.590  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B N   1 
ATOM   4318 C CA  . ASP B 1 226 ? 22.080 64.076  47.947  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B CA  1 
ATOM   4319 C C   . ASP B 1 226 ? 22.930 65.006  48.832  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B C   1 
ATOM   4320 O O   . ASP B 1 226 ? 22.911 66.220  48.671  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B O   1 
ATOM   4321 C CB  . ASP B 1 226 ? 22.858 63.702  46.691  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B CB  1 
ATOM   4322 C CG  . ASP B 1 226 ? 22.134 62.680  45.814  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B CG  1 
ATOM   4323 O OD1 . ASP B 1 226 ? 21.300 61.898  46.326  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B OD1 1 
ATOM   4324 O OD2 . ASP B 1 226 ? 22.368 62.572  44.591  1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B OD2 1 
ATOM   4325 N N   . PRO B 1 227 ? 23.676 64.428  49.769  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B N   1 
ATOM   4326 C CA  . PRO B 1 227 ? 24.496 65.191  50.718  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B CA  1 
ATOM   4327 C C   . PRO B 1 227 ? 25.553 66.083  50.080  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B C   1 
ATOM   4328 O O   . PRO B 1 227 ? 25.898 67.117  50.666  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B O   1 
ATOM   4329 C CB  . PRO B 1 227 ? 25.173 64.102  51.549  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B CB  1 
ATOM   4330 C CG  . PRO B 1 227 ? 25.081 62.870  50.709  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B CG  1 
ATOM   4331 C CD  . PRO B 1 227 ? 23.780 62.976  49.985  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 227  PRO B CD  1 
ATOM   4332 N N   . HIS B 1 228 ? 26.039 65.711  48.904  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B N   1 
ATOM   4333 C CA  . HIS B 1 228 ? 26.999 66.529  48.180  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B CA  1 
ATOM   4334 C C   . HIS B 1 228 ? 26.495 66.933  46.790  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B C   1 
ATOM   4335 O O   . HIS B 1 228 ? 27.274 67.133  45.858  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B O   1 
ATOM   4336 C CB  . HIS B 1 228 ? 28.332 65.792  48.079  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B CB  1 
ATOM   4337 C CG  . HIS B 1 228 ? 28.761 65.176  49.370  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B CG  1 
ATOM   4338 N ND1 . HIS B 1 228 ? 28.617 63.833  49.637  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B ND1 1 
ATOM   4339 C CD2 . HIS B 1 228 ? 29.300 65.728  50.484  1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B CD2 1 
ATOM   4340 C CE1 . HIS B 1 228 ? 29.054 63.581  50.858  1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B CE1 1 
ATOM   4341 N NE2 . HIS B 1 228 ? 29.480 64.713  51.392  1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 228  HIS B NE2 1 
ATOM   4342 N N   . GLY B 1 229 ? 25.189 67.084  46.650  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 229  GLY B N   1 
ATOM   4343 C CA  . GLY B 1 229 ? 24.642 67.494  45.372  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 229  GLY B CA  1 
ATOM   4344 C C   . GLY B 1 229 ? 25.011 68.915  44.998  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 229  GLY B C   1 
ATOM   4345 O O   . GLY B 1 229 ? 25.244 69.757  45.859  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 229  GLY B O   1 
ATOM   4346 N N   . ARG B 1 230 ? 25.065 69.187  43.698  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B N   1 
ATOM   4347 C CA  . ARG B 1 230 ? 25.270 70.547  43.230  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B CA  1 
ATOM   4348 C C   . ARG B 1 230 ? 23.958 71.300  43.387  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B C   1 
ATOM   4349 O O   . ARG B 1 230 ? 22.867 70.751  43.209  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B O   1 
ATOM   4350 C CB  . ARG B 1 230 ? 25.736 70.584  41.777  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B CB  1 
ATOM   4351 C CG  . ARG B 1 230 ? 26.439 71.875  41.393  0.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B CG  1 
ATOM   4352 C CD  . ARG B 1 230 ? 26.913 71.917  39.950  0.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B CD  1 
ATOM   4353 N NE  . ARG B 1 230 ? 27.046 73.285  39.457  0.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B NE  1 
ATOM   4354 C CZ  . ARG B 1 230 ? 27.487 73.602  38.247  0.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B CZ  1 
ATOM   4355 N NH1 . ARG B 1 230 ? 27.842 72.648  37.396  0.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B NH1 1 
ATOM   4356 N NH2 . ARG B 1 230 ? 27.574 74.875  37.884  0.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 230  ARG B NH2 1 
ATOM   4357 N N   . MET B 1 231 ? 24.071 72.557  43.755  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 231  MET B N   1 
ATOM   4358 C CA  . MET B 1 231 ? 22.906 73.353  44.042  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 231  MET B CA  1 
ATOM   4359 C C   . MET B 1 231 ? 23.111 74.663  43.330  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 231  MET B C   1 
ATOM   4360 O O   . MET B 1 231 ? 24.248 75.045  43.055  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 231  MET B O   1 
ATOM   4361 C CB  . MET B 1 231 ? 22.795 73.602  45.545  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 231  MET B CB  1 
ATOM   4362 C CG  . MET B 1 231 ? 22.435 72.356  46.360  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 231  MET B CG  1 
ATOM   4363 S SD  . MET B 1 231 ? 20.708 71.816  46.099  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 231  MET B SD  1 
ATOM   4364 C CE  . MET B 1 231 ? 19.927 72.825  47.228  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 231  MET B CE  1 
ATOM   4365 N N   . PRO B 1 232 ? 22.016 75.345  43.018  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B N   1 
ATOM   4366 C CA  . PRO B 1 232 ? 22.103 76.741  42.597  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B CA  1 
ATOM   4367 C C   . PRO B 1 232 ? 22.744 77.511  43.726  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B C   1 
ATOM   4368 O O   . PRO B 1 232 ? 22.641 77.081  44.870  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B O   1 
ATOM   4369 C CB  . PRO B 1 232 ? 20.628 77.170  42.464  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B CB  1 
ATOM   4370 C CG  . PRO B 1 232 ? 19.876 75.914  42.303  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B CG  1 
ATOM   4371 C CD  . PRO B 1 232 ? 20.621 74.869  43.083  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 232  PRO B CD  1 
ATOM   4372 N N   . ASP B 1 233 ? 23.360 78.649  43.437  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B N   1 
ATOM   4373 C CA  . ASP B 1 233 ? 23.879 79.488  44.497  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B CA  1 
ATOM   4374 C C   . ASP B 1 233 ? 22.821 79.920  45.484  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B C   1 
ATOM   4375 O O   . ASP B 1 233 ? 23.106 80.116  46.664  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B O   1 
ATOM   4376 C CB  . ASP B 1 233 ? 24.571 80.710  43.891  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B CB  1 
ATOM   4377 C CG  . ASP B 1 233 ? 25.744 80.324  43.020  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B CG  1 
ATOM   4378 O OD1 . ASP B 1 233 ? 26.519 79.428  43.451  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B OD1 1 
ATOM   4379 O OD2 . ASP B 1 233 ? 25.963 80.819  41.881  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 233  ASP B OD2 1 
ATOM   4380 N N   . LEU B 1 234 ? 21.579 80.084  45.015  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B N   1 
ATOM   4381 C CA  . LEU B 1 234 ? 20.559 80.667  45.847  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B CA  1 
ATOM   4382 C C   . LEU B 1 234 ? 19.194 80.095  45.449  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B C   1 
ATOM   4383 O O   . LEU B 1 234 ? 18.870 80.046  44.274  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B O   1 
ATOM   4384 C CB  . LEU B 1 234 ? 20.571 82.199  45.698  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B CB  1 
ATOM   4385 C CG  . LEU B 1 234 ? 19.535 83.006  46.466  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B CG  1 
ATOM   4386 C CD1 . LEU B 1 234 ? 19.766 82.914  47.996  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B CD1 1 
ATOM   4387 C CD2 . LEU B 1 234 ? 19.495 84.486  46.022  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 234  LEU B CD2 1 
ATOM   4388 N N   . VAL B 1 235 ? 18.434 79.633  46.429  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B N   1 
ATOM   4389 C CA  . VAL B 1 235 ? 17.091 79.122  46.188  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B CA  1 
ATOM   4390 C C   . VAL B 1 235 ? 16.171 79.901  47.102  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B C   1 
ATOM   4391 O O   . VAL B 1 235 ? 16.382 79.953  48.304  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B O   1 
ATOM   4392 C CB  . VAL B 1 235 ? 16.924 77.614  46.509  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B CB  1 
ATOM   4393 C CG1 . VAL B 1 235 ? 15.438 77.184  46.363  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B CG1 1 
ATOM   4394 C CG2 . VAL B 1 235 ? 17.801 76.762  45.653  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 235  VAL B CG2 1 
ATOM   4395 N N   . LEU B 1 236 ? 15.135 80.502  46.518  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B N   1 
ATOM   4396 C CA  . LEU B 1 236 ? 14.153 81.278  47.247  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B CA  1 
ATOM   4397 C C   . LEU B 1 236 ? 12.787 80.657  47.050  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B C   1 
ATOM   4398 O O   . LEU B 1 236 ? 12.418 80.306  45.921  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B O   1 
ATOM   4399 C CB  . LEU B 1 236 ? 14.083 82.698  46.701  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B CB  1 
ATOM   4400 C CG  . LEU B 1 236 ? 15.355 83.536  46.593  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B CG  1 
ATOM   4401 C CD1 . LEU B 1 236 ? 15.016 84.891  45.967  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B CD1 1 
ATOM   4402 C CD2 . LEU B 1 236 ? 16.004 83.744  47.971  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 236  LEU B CD2 1 
ATOM   4403 N N   . HIS B 1 237 ? 12.032 80.519  48.136  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B N   1 
ATOM   4404 C CA  . HIS B 1 237 ? 10.647 80.085  48.028  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B CA  1 
ATOM   4405 C C   . HIS B 1 237 ? 9.686  81.224  48.398  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B C   1 
ATOM   4406 O O   . HIS B 1 237 ? 9.632  81.657  49.536  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B O   1 
ATOM   4407 C CB  . HIS B 1 237 ? 10.392 78.849  48.881  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B CB  1 
ATOM   4408 C CG  . HIS B 1 237 ? 9.003  78.303  48.750  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B CG  1 
ATOM   4409 N ND1 . HIS B 1 237 ? 8.326  77.733  49.808  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B ND1 1 
ATOM   4410 C CD2 . HIS B 1 237 ? 8.149  78.269  47.695  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B CD2 1 
ATOM   4411 C CE1 . HIS B 1 237 ? 7.124  77.346  49.404  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B CE1 1 
ATOM   4412 N NE2 . HIS B 1 237 ? 6.987  77.672  48.132  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 237  HIS B NE2 1 
ATOM   4413 N N   . ASP B 1 238 ? 8.976  81.725  47.397  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B N   1 
ATOM   4414 C CA  . ASP B 1 238 ? 7.908  82.687  47.589  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B CA  1 
ATOM   4415 C C   . ASP B 1 238 ? 6.640  81.871  47.746  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B C   1 
ATOM   4416 O O   . ASP B 1 238 ? 6.048  81.428  46.762  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B O   1 
ATOM   4417 C CB  . ASP B 1 238 ? 7.800  83.588  46.362  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B CB  1 
ATOM   4418 C CG  . ASP B 1 238 ? 6.730  84.674  46.516  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B CG  1 
ATOM   4419 O OD1 . ASP B 1 238 ? 5.812  84.534  47.369  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B OD1 1 
ATOM   4420 O OD2 . ASP B 1 238 ? 6.758  85.706  45.826  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 238  ASP B OD2 1 
ATOM   4421 N N   . LYS B 1 239 ? 6.242  81.618  48.986  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B N   1 
ATOM   4422 C CA  . LYS B 1 239 ? 5.120  80.720  49.229  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CA  1 
ATOM   4423 C C   . LYS B 1 239 ? 3.761  81.389  48.980  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B C   1 
ATOM   4424 O O   . LYS B 1 239 ? 2.745  80.703  48.877  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B O   1 
ATOM   4425 C CB  . LYS B 1 239 ? 5.184  80.151  50.650  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CB  1 
ATOM   4426 C CG  . LYS B 1 239 ? 4.850  81.126  51.752  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CG  1 
ATOM   4427 C CD  . LYS B 1 239 ? 5.033  80.445  53.107  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CD  1 
ATOM   4428 C CE  . LYS B 1 239 ? 4.466  81.261  54.254  1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CE  1 
ATOM   4429 N NZ  . LYS B 1 239 ? 4.687  80.557  55.566  1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 239  LYS B NZ  1 
ATOM   4430 N N   . VAL B 1 240 ? 3.745  82.720  48.926  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B N   1 
ATOM   4431 C CA  . VAL B 1 240 ? 2.524  83.461  48.610  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B CA  1 
ATOM   4432 C C   . VAL B 1 240 ? 2.217  83.406  47.110  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B C   1 
ATOM   4433 O O   . VAL B 1 240 ? 1.112  83.044  46.707  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B O   1 
ATOM   4434 C CB  . VAL B 1 240 ? 2.612  84.925  49.137  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B CB  1 
ATOM   4435 C CG1 . VAL B 1 240 ? 1.352  85.710  48.826  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B CG1 1 
ATOM   4436 C CG2 . VAL B 1 240 ? 2.843  84.938  50.648  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 240  VAL B CG2 1 
ATOM   4437 N N   . ARG B 1 241 ? 3.201  83.708  46.266  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B N   1 
ATOM   4438 C CA  . ARG B 1 241 ? 2.993  83.672  44.815  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B CA  1 
ATOM   4439 C C   . ARG B 1 241 ? 3.291  82.283  44.217  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B C   1 
ATOM   4440 O O   . ARG B 1 241 ? 3.011  82.018  43.034  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B O   1 
ATOM   4441 C CB  . ARG B 1 241 ? 3.793  84.810  44.147  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B CB  1 
ATOM   4442 C CG  . ARG B 1 241 ? 3.365  86.188  44.695  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B CG  1 
ATOM   4443 C CD  . ARG B 1 241 ? 3.926  87.413  43.988  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B CD  1 
ATOM   4444 N NE  . ARG B 1 241 ? 3.583  87.461  42.564  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B NE  1 
ATOM   4445 C CZ  . ARG B 1 241 ? 2.450  87.939  42.037  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B CZ  1 
ATOM   4446 N NH1 . ARG B 1 241 ? 1.450  88.422  42.785  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B NH1 1 
ATOM   4447 N NH2 . ARG B 1 241 ? 2.316  87.922  40.728  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 241  ARG B NH2 1 
ATOM   4448 N N   . LYS B 1 242 ? 3.863  81.418  45.057  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B N   1 
ATOM   4449 C CA  . LYS B 1 242 ? 4.062  79.988  44.775  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B CA  1 
ATOM   4450 C C   . LYS B 1 242 ? 5.122  79.712  43.718  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B C   1 
ATOM   4451 O O   . LYS B 1 242 ? 4.913  78.904  42.814  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B O   1 
ATOM   4452 C CB  . LYS B 1 242 ? 2.741  79.302  44.419  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B CB  1 
ATOM   4453 C CG  . LYS B 1 242 ? 1.713  79.368  45.578  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B CG  1 
ATOM   4454 C CD  . LYS B 1 242 ? 0.353  78.882  45.157  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B CD  1 
ATOM   4455 C CE  . LYS B 1 242 ? -0.568 78.690  46.353  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B CE  1 
ATOM   4456 N NZ  . LYS B 1 242 ? -2.013 78.467  45.968  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 242  LYS B NZ  1 
ATOM   4457 N N   . TRP B 1 243 ? 6.255  80.396  43.847  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B N   1 
ATOM   4458 C CA  . TRP B 1 243 ? 7.369  80.244  42.914  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CA  1 
ATOM   4459 C C   . TRP B 1 243 ? 8.585  79.809  43.716  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B C   1 
ATOM   4460 O O   . TRP B 1 243 ? 8.831  80.316  44.814  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B O   1 
ATOM   4461 C CB  . TRP B 1 243 ? 7.709  81.567  42.207  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CB  1 
ATOM   4462 C CG  . TRP B 1 243 ? 6.745  81.975  41.165  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CG  1 
ATOM   4463 C CD1 . TRP B 1 243 ? 5.965  83.104  41.189  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CD1 1 
ATOM   4464 C CD2 . TRP B 1 243 ? 6.412  81.288  39.946  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CD2 1 
ATOM   4465 N NE1 . TRP B 1 243 ? 5.199  83.166  40.057  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B NE1 1 
ATOM   4466 C CE2 . TRP B 1 243 ? 5.435  82.057  39.287  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CE2 1 
ATOM   4467 C CE3 . TRP B 1 243 ? 6.846  80.101  39.339  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CE3 1 
ATOM   4468 C CZ2 . TRP B 1 243 ? 4.886  81.691  38.058  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CZ2 1 
ATOM   4469 C CZ3 . TRP B 1 243 ? 6.305  79.731  38.128  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CZ3 1 
ATOM   4470 C CH2 . TRP B 1 243 ? 5.314  80.529  37.496  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 243  TRP B CH2 1 
ATOM   4471 N N   . LEU B 1 244 ? 9.339  78.885  43.148  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B N   1 
ATOM   4472 C CA  . LEU B 1 244 ? 10.633 78.509  43.678  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B CA  1 
ATOM   4473 C C   . LEU B 1 244 ? 11.660 79.057  42.694  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B C   1 
ATOM   4474 O O   . LEU B 1 244 ? 11.683 78.662  41.516  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B O   1 
ATOM   4475 C CB  . LEU B 1 244 ? 10.708 76.977  43.809  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B CB  1 
ATOM   4476 C CG  . LEU B 1 244 ? 11.843 76.309  44.595  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B CG  1 
ATOM   4477 C CD1 . LEU B 1 244 ? 11.907 76.791  46.034  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B CD1 1 
ATOM   4478 C CD2 . LEU B 1 244 ? 11.672 74.809  44.533  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 244  LEU B CD2 1 
ATOM   4479 N N   . PHE B 1 245 ? 12.474 80.003  43.165  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B N   1 
ATOM   4480 C CA  . PHE B 1 245 ? 13.492 80.660  42.349  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CA  1 
ATOM   4481 C C   . PHE B 1 245 ? 14.816 79.934  42.530  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B C   1 
ATOM   4482 O O   . PHE B 1 245 ? 15.327 79.820  43.659  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B O   1 
ATOM   4483 C CB  . PHE B 1 245 ? 13.673 82.120  42.770  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CB  1 
ATOM   4484 C CG  . PHE B 1 245 ? 12.487 83.009  42.442  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CG  1 
ATOM   4485 C CD1 . PHE B 1 245 ? 11.393 83.084  43.301  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CD1 1 
ATOM   4486 C CD2 . PHE B 1 245 ? 12.469 83.754  41.285  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CD2 1 
ATOM   4487 C CE1 . PHE B 1 245 ? 10.320 83.887  43.010  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CE1 1 
ATOM   4488 C CE2 . PHE B 1 245 ? 11.371 84.576  40.987  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CE2 1 
ATOM   4489 C CZ  . PHE B 1 245 ? 10.298 84.625  41.850  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 245  PHE B CZ  1 
ATOM   4490 N N   . LEU B 1 246 ? 15.336 79.420  41.426  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B N   1 
ATOM   4491 C CA  . LEU B 1 246 ? 16.648 78.802  41.384  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B CA  1 
ATOM   4492 C C   . LEU B 1 246 ? 17.574 79.784  40.706  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B C   1 
ATOM   4493 O O   . LEU B 1 246 ? 17.409 80.096  39.522  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B O   1 
ATOM   4494 C CB  . LEU B 1 246 ? 16.581 77.501  40.608  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B CB  1 
ATOM   4495 C CG  . LEU B 1 246 ? 15.405 76.588  40.986  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B CG  1 
ATOM   4496 C CD1 . LEU B 1 246 ? 15.369 75.375  40.084  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B CD1 1 
ATOM   4497 C CD2 . LEU B 1 246 ? 15.475 76.139  42.440  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 246  LEU B CD2 1 
ATOM   4498 N N   . MET B 1 247 ? 18.528 80.317  41.467  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 247  MET B N   1 
ATOM   4499 C CA  . MET B 1 247 ? 19.331 81.438  41.009  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 247  MET B CA  1 
ATOM   4500 C C   . MET B 1 247 ? 20.837 81.159  41.045  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 247  MET B C   1 
ATOM   4501 O O   . MET B 1 247 ? 21.356 80.521  41.966  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 247  MET B O   1 
ATOM   4502 C CB  . MET B 1 247 ? 19.011 82.658  41.849  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 247  MET B CB  1 
ATOM   4503 C CG  . MET B 1 247 ? 17.499 82.873  41.995  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 247  MET B CG  1 
ATOM   4504 S SD  . MET B 1 247 ? 17.047 84.303  42.913  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 247  MET B SD  1 
ATOM   4505 C CE  . MET B 1 247 ? 17.727 85.630  41.925  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 247  MET B CE  1 
ATOM   4506 N N   . GLU B 1 248 ? 21.529 81.640  40.027  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B N   1 
ATOM   4507 C CA  . GLU B 1 248 ? 22.964 81.413  39.898  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B CA  1 
ATOM   4508 C C   . GLU B 1 248 ? 23.707 82.739  39.761  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B C   1 
ATOM   4509 O O   . GLU B 1 248 ? 23.322 83.600  38.957  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B O   1 
ATOM   4510 C CB  . GLU B 1 248 ? 23.232 80.549  38.693  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B CB  1 
ATOM   4511 C CG  . GLU B 1 248 ? 24.684 80.082  38.562  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B CG  1 
ATOM   4512 C CD  . GLU B 1 248 ? 25.007 78.895  39.467  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B CD  1 
ATOM   4513 O OE1 . GLU B 1 248 ? 24.148 78.540  40.315  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B OE1 1 
ATOM   4514 O OE2 . GLU B 1 248 ? 26.122 78.326  39.333  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 248  GLU B OE2 1 
ATOM   4515 N N   . ALA B 1 249 ? 24.734 82.927  40.585  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 249  ALA B N   1 
ATOM   4516 C CA  . ALA B 1 249 ? 25.668 84.048  40.420  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 249  ALA B CA  1 
ATOM   4517 C C   . ALA B 1 249 ? 26.697 83.510  39.469  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 249  ALA B C   1 
ATOM   4518 O O   . ALA B 1 249 ? 27.646 82.857  39.880  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 249  ALA B O   1 
ATOM   4519 C CB  . ALA B 1 249 ? 26.314 84.431  41.749  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 249  ALA B CB  1 
ATOM   4520 N N   . VAL B 1 250 ? 26.489 83.734  38.186  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B N   1 
ATOM   4521 C CA  . VAL B 1 250 ? 27.201 82.965  37.194  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CA  1 
ATOM   4522 C C   . VAL B 1 250 ? 28.700 83.200  37.310  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B C   1 
ATOM   4523 O O   . VAL B 1 250 ? 29.174 84.341  37.434  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B O   1 
ATOM   4524 C CB  . VAL B 1 250 ? 26.714 83.256  35.809  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CB  1 
ATOM   4525 C CG1 . VAL B 1 250 ? 27.499 82.444  34.803  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CG1 1 
ATOM   4526 C CG2 . VAL B 1 250 ? 25.193 82.946  35.731  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CG2 1 
ATOM   4527 N N   . LYS B 1 251 ? 29.435 82.099  37.323  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B N   1 
ATOM   4528 C CA  . LYS B 1 251 ? 30.875 82.177  37.520  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B CA  1 
ATOM   4529 C C   . LYS B 1 251 ? 31.490 81.284  36.467  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B C   1 
ATOM   4530 O O   . LYS B 1 251 ? 30.829 80.936  35.500  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B O   1 
ATOM   4531 C CB  . LYS B 1 251 ? 31.244 81.779  38.953  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B CB  1 
ATOM   4532 C CG  . LYS B 1 251 ? 30.907 80.348  39.344  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B CG  1 
ATOM   4533 C CD  . LYS B 1 251 ? 30.789 80.202  40.862  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B CD  1 
ATOM   4534 C CE  . LYS B 1 251 ? 29.540 80.865  41.428  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B CE  1 
ATOM   4535 N NZ  . LYS B 1 251 ? 28.294 80.217  40.902  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 251  LYS B NZ  1 
ATOM   4536 N N   . SER B 1 252 ? 32.753 80.913  36.632  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 252  SER B N   1 
ATOM   4537 C CA  . SER B 1 252 ? 33.440 80.133  35.620  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 252  SER B CA  1 
ATOM   4538 C C   . SER B 1 252 ? 32.731 78.815  35.316  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 252  SER B C   1 
ATOM   4539 O O   . SER B 1 252 ? 32.762 78.322  34.179  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 252  SER B O   1 
ATOM   4540 C CB  . SER B 1 252 ? 34.908 79.895  36.050  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 252  SER B CB  1 
ATOM   4541 O OG  . SER B 1 252 ? 35.510 81.113  36.514  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 252  SER B OG  1 
ATOM   4542 N N   . LYS B 1 253 ? 32.081 78.215  36.306  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B N   1 
ATOM   4543 C CA  . LYS B 1 253 ? 31.354 76.974  36.014  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CA  1 
ATOM   4544 C C   . LYS B 1 253 ? 30.238 77.174  34.971  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B C   1 
ATOM   4545 O O   . LYS B 1 253 ? 29.757 76.212  34.379  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B O   1 
ATOM   4546 C CB  . LYS B 1 253 ? 30.778 76.358  37.282  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CB  1 
ATOM   4547 C CG  . LYS B 1 253 ? 31.329 74.964  37.568  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CG  1 
ATOM   4548 C CD  . LYS B 1 253 ? 30.645 74.331  38.769  0.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CD  1 
ATOM   4549 C CE  . LYS B 1 253 ? 31.201 72.946  39.059  0.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CE  1 
ATOM   4550 N NZ  . LYS B 1 253 ? 30.749 72.426  40.380  0.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B NZ  1 
ATOM   4551 N N   . GLY B 1 254 ? 29.840 78.415  34.733  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 254  GLY B N   1 
ATOM   4552 C CA  . GLY B 1 254 ? 28.832 78.685  33.713  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 254  GLY B CA  1 
ATOM   4553 C C   . GLY B 1 254 ? 27.413 78.802  34.262  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 254  GLY B C   1 
ATOM   4554 O O   . GLY B 1 254 ? 27.183 78.583  35.449  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 254  GLY B O   1 
ATOM   4555 N N   . PRO B 1 255 ? 26.470 79.143  33.382  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B N   1 
ATOM   4556 C CA  . PRO B 1 255 ? 25.087 79.409  33.769  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B CA  1 
ATOM   4557 C C   . PRO B 1 255 ? 24.196 78.189  33.705  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B C   1 
ATOM   4558 O O   . PRO B 1 255 ? 24.651 77.083  33.359  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B O   1 
ATOM   4559 C CB  . PRO B 1 255 ? 24.633 80.391  32.689  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B CB  1 
ATOM   4560 C CG  . PRO B 1 255 ? 25.357 79.927  31.457  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B CG  1 
ATOM   4561 C CD  . PRO B 1 255 ? 26.669 79.321  31.928  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 255  PRO B CD  1 
ATOM   4562 N N   . PHE B 1 256 ? 22.906 78.397  33.991  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B N   1 
ATOM   4563 C CA  . PHE B 1 256 ? 21.913 77.410  33.621  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CA  1 
ATOM   4564 C C   . PHE B 1 256 ? 21.865 77.338  32.111  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B C   1 
ATOM   4565 O O   . PHE B 1 256 ? 21.206 78.153  31.459  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B O   1 
ATOM   4566 C CB  . PHE B 1 256 ? 20.519 77.765  34.140  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CB  1 
ATOM   4567 C CG  . PHE B 1 256 ? 20.444 77.948  35.622  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CG  1 
ATOM   4568 C CD1 . PHE B 1 256 ? 20.936 76.990  36.476  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CD1 1 
ATOM   4569 C CD2 . PHE B 1 256 ? 19.824 79.067  36.161  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CD2 1 
ATOM   4570 C CE1 . PHE B 1 256 ? 20.841 77.151  37.851  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CE1 1 
ATOM   4571 C CE2 . PHE B 1 256 ? 19.716 79.228  37.518  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CE2 1 
ATOM   4572 C CZ  . PHE B 1 256 ? 20.232 78.271  38.369  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CZ  1 
ATOM   4573 N N   . ASP B 1 257 ? 22.578 76.366  31.553  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B N   1 
ATOM   4574 C CA  . ASP B 1 257 ? 22.467 76.066  30.136  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B CA  1 
ATOM   4575 C C   . ASP B 1 257 ? 21.445 74.955  29.994  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B C   1 
ATOM   4576 O O   . ASP B 1 257 ? 20.815 74.568  30.985  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B O   1 
ATOM   4577 C CB  . ASP B 1 257 ? 23.836 75.692  29.552  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B CB  1 
ATOM   4578 C CG  . ASP B 1 257 ? 24.432 74.443  30.183  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B CG  1 
ATOM   4579 O OD1 . ASP B 1 257 ? 23.737 73.771  30.977  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B OD1 1 
ATOM   4580 O OD2 . ASP B 1 257 ? 25.600 74.070  29.934  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 257  ASP B OD2 1 
ATOM   4581 N N   . GLU B 1 258 ? 21.239 74.457  28.781  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B N   1 
ATOM   4582 C CA  . GLU B 1 258 ? 20.134 73.539  28.540  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B CA  1 
ATOM   4583 C C   . GLU B 1 258 ? 20.249 72.261  29.379  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B C   1 
ATOM   4584 O O   . GLU B 1 258 ? 19.253 71.801  29.950  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B O   1 
ATOM   4585 C CB  . GLU B 1 258 ? 20.028 73.185  27.062  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B CB  1 
ATOM   4586 C CG  . GLU B 1 258 ? 19.623 74.356  26.172  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B CG  1 
ATOM   4587 C CD  . GLU B 1 258 ? 18.177 74.818  26.384  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B CD  1 
ATOM   4588 O OE1 . GLU B 1 258 ? 17.371 74.068  26.992  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B OE1 1 
ATOM   4589 O OE2 . GLU B 1 258 ? 17.853 75.945  25.941  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 258  GLU B OE2 1 
ATOM   4590 N N   . GLU B 1 259 ? 21.450 71.678  29.457  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B N   1 
ATOM   4591 C CA  . GLU B 1 259 ? 21.609 70.451  30.243  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CA  1 
ATOM   4592 C C   . GLU B 1 259 ? 21.345 70.666  31.730  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B C   1 
ATOM   4593 O O   . GLU B 1 259 ? 20.657 69.860  32.343  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B O   1 
ATOM   4594 C CB  . GLU B 1 259 ? 22.992 69.822  30.060  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CB  1 
ATOM   4595 C CG  . GLU B 1 259 ? 23.069 68.398  30.599  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CG  1 
ATOM   4596 C CD  . GLU B 1 259 ? 21.776 67.618  30.384  1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CD  1 
ATOM   4597 O OE1 . GLU B 1 259 ? 21.305 67.535  29.218  1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B OE1 1 
ATOM   4598 O OE2 . GLU B 1 259 ? 21.227 67.088  31.382  1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B OE2 1 
ATOM   4599 N N   . ARG B 1 260 ? 21.877 71.743  32.308  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B N   1 
ATOM   4600 C CA  . ARG B 1 260 ? 21.660 72.033  33.727  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B CA  1 
ATOM   4601 C C   . ARG B 1 260 ? 20.197 72.361  34.026  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B C   1 
ATOM   4602 O O   . ARG B 1 260 ? 19.679 72.020  35.083  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B O   1 
ATOM   4603 C CB  . ARG B 1 260 ? 22.526 73.191  34.190  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B CB  1 
ATOM   4604 C CG  . ARG B 1 260 ? 23.924 72.803  34.512  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B CG  1 
ATOM   4605 C CD  . ARG B 1 260 ? 24.851 73.968  34.770  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B CD  1 
ATOM   4606 N NE  . ARG B 1 260 ? 26.246 73.541  34.732  1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B NE  1 
ATOM   4607 C CZ  . ARG B 1 260 ? 27.238 74.252  34.217  1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B CZ  1 
ATOM   4608 N NH1 . ARG B 1 260 ? 27.001 75.449  33.687  1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B NH1 1 
ATOM   4609 N NH2 . ARG B 1 260 ? 28.477 73.764  34.233  1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 260  ARG B NH2 1 
ATOM   4610 N N   . HIS B 1 261 ? 19.552 73.027  33.081  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B N   1 
ATOM   4611 C CA  . HIS B 1 261 ? 18.159 73.413  33.191  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CA  1 
ATOM   4612 C C   . HIS B 1 261 ? 17.306 72.147  33.254  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B C   1 
ATOM   4613 O O   . HIS B 1 261 ? 16.437 72.036  34.100  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B O   1 
ATOM   4614 C CB  . HIS B 1 261 ? 17.799 74.319  32.005  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CB  1 
ATOM   4615 C CG  . HIS B 1 261 ? 16.363 74.724  31.946  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CG  1 
ATOM   4616 N ND1 . HIS B 1 261 ? 15.511 74.294  30.951  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B ND1 1 
ATOM   4617 C CD2 . HIS B 1 261 ? 15.636 75.551  32.731  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CD2 1 
ATOM   4618 C CE1 . HIS B 1 261 ? 14.315 74.824  31.142  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CE1 1 
ATOM   4619 N NE2 . HIS B 1 261 ? 14.367 75.597  32.211  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 261  HIS B NE2 1 
ATOM   4620 N N   . ARG B 1 262 ? 17.604 71.182  32.387  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B N   1 
ATOM   4621 C CA  . ARG B 1 262 ? 16.944 69.873  32.387  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B CA  1 
ATOM   4622 C C   . ARG B 1 262 ? 17.093 69.132  33.722  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B C   1 
ATOM   4623 O O   . ARG B 1 262 ? 16.114 68.656  34.302  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B O   1 
ATOM   4624 C CB  . ARG B 1 262 ? 17.552 69.002  31.283  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B CB  1 
ATOM   4625 C CG  . ARG B 1 262 ? 16.610 68.664  30.148  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B CG  1 
ATOM   4626 C CD  . ARG B 1 262 ? 17.271 67.902  29.001  1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B CD  1 
ATOM   4627 N NE  . ARG B 1 262 ? 17.269 68.683  27.762  1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B NE  1 
ATOM   4628 C CZ  . ARG B 1 262 ? 18.368 69.093  27.137  1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B CZ  1 
ATOM   4629 N NH1 . ARG B 1 262 ? 19.569 68.791  27.624  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B NH1 1 
ATOM   4630 N NH2 . ARG B 1 262 ? 18.269 69.802  26.018  1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 262  ARG B NH2 1 
ATOM   4631 N N   . THR B 1 263 ? 18.327 69.038  34.197  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 263  THR B N   1 
ATOM   4632 C CA  . THR B 1 263 ? 18.640 68.365  35.452  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 263  THR B CA  1 
ATOM   4633 C C   . THR B 1 263 ? 17.949 69.010  36.647  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 263  THR B C   1 
ATOM   4634 O O   . THR B 1 263 ? 17.376 68.328  37.493  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 263  THR B O   1 
ATOM   4635 C CB  . THR B 1 263 ? 20.154 68.416  35.688  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 263  THR B CB  1 
ATOM   4636 O OG1 . THR B 1 263 ? 20.823 67.671  34.668  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 263  THR B OG1 1 
ATOM   4637 C CG2 . THR B 1 263 ? 20.533 67.706  36.976  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 263  THR B CG2 1 
ATOM   4638 N N   . LEU B 1 264 ? 18.008 70.333  36.713  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B N   1 
ATOM   4639 C CA  . LEU B 1 264 ? 17.431 71.070  37.818  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B CA  1 
ATOM   4640 C C   . LEU B 1 264 ? 15.917 70.982  37.867  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B C   1 
ATOM   4641 O O   . LEU B 1 264 ? 15.341 71.002  38.951  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B O   1 
ATOM   4642 C CB  . LEU B 1 264 ? 17.847 72.526  37.762  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B CB  1 
ATOM   4643 C CG  . LEU B 1 264 ? 19.280 72.744  38.256  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B CG  1 
ATOM   4644 C CD1 . LEU B 1 264 ? 19.749 74.153  37.975  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B CD1 1 
ATOM   4645 C CD2 . LEU B 1 264 ? 19.379 72.433  39.719  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 264  LEU B CD2 1 
ATOM   4646 N N   . ARG B 1 265 ? 15.276 70.908  36.713  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B N   1 
ATOM   4647 C CA  . ARG B 1 265 ? 13.827 70.749  36.661  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B CA  1 
ATOM   4648 C C   . ARG B 1 265 ? 13.406 69.444  37.335  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B C   1 
ATOM   4649 O O   . ARG B 1 265 ? 12.379 69.381  38.004  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B O   1 
ATOM   4650 C CB  . ARG B 1 265 ? 13.326 70.799  35.219  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B CB  1 
ATOM   4651 C CG  . ARG B 1 265 ? 13.183 72.204  34.693  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B CG  1 
ATOM   4652 C CD  . ARG B 1 265 ? 12.296 72.337  33.467  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B CD  1 
ATOM   4653 N NE  . ARG B 1 265 ? 11.474 73.544  33.513  0.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B NE  1 
ATOM   4654 C CZ  . ARG B 1 265 ? 10.418 73.701  34.301  0.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B CZ  1 
ATOM   4655 N NH1 . ARG B 1 265 ? 10.042 72.727  35.120  0.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B NH1 1 
ATOM   4656 N NH2 . ARG B 1 265 ? 9.732  74.836  34.272  0.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 265  ARG B NH2 1 
ATOM   4657 N N   . GLU B 1 266 ? 14.212 68.404  37.183  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B N   1 
ATOM   4658 C CA  . GLU B 1 266 ? 13.956 67.136  37.888  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B CA  1 
ATOM   4659 C C   . GLU B 1 266 ? 14.280 67.235  39.363  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B C   1 
ATOM   4660 O O   . GLU B 1 266 ? 13.484 66.858  40.224  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B O   1 
ATOM   4661 C CB  . GLU B 1 266 ? 14.787 66.029  37.262  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B CB  1 
ATOM   4662 C CG  . GLU B 1 266 ? 14.373 65.741  35.840  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B CG  1 
ATOM   4663 C CD  . GLU B 1 266 ? 14.867 64.394  35.353  1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B CD  1 
ATOM   4664 O OE1 . GLU B 1 266 ? 16.053 64.060  35.624  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B OE1 1 
ATOM   4665 O OE2 . GLU B 1 266 ? 14.066 63.680  34.700  1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 266  GLU B OE2 1 
ATOM   4666 N N   . LEU B 1 267 ? 15.452 67.768  39.661  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B N   1 
ATOM   4667 C CA  . LEU B 1 267 ? 15.897 67.918  41.031  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CA  1 
ATOM   4668 C C   . LEU B 1 267 ? 14.908 68.712  41.903  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B C   1 
ATOM   4669 O O   . LEU B 1 267 ? 14.740 68.408  43.088  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B O   1 
ATOM   4670 C CB  . LEU B 1 267 ? 17.257 68.600  41.015  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CB  1 
ATOM   4671 C CG  . LEU B 1 267 ? 18.104 68.694  42.274  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CG  1 
ATOM   4672 C CD1 . LEU B 1 267 ? 18.170 67.367  43.010  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CD1 1 
ATOM   4673 C CD2 . LEU B 1 267 ? 19.506 69.161  41.863  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CD2 1 
ATOM   4674 N N   . PHE B 1 268 ? 14.258 69.729  41.332  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B N   1 
ATOM   4675 C CA  . PHE B 1 268 ? 13.402 70.606  42.129  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CA  1 
ATOM   4676 C C   . PHE B 1 268 ? 11.915 70.487  41.781  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B C   1 
ATOM   4677 O O   . PHE B 1 268 ? 11.125 71.361  42.106  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B O   1 
ATOM   4678 C CB  . PHE B 1 268 ? 13.861 72.061  41.989  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CB  1 
ATOM   4679 C CG  . PHE B 1 268 ? 15.136 72.371  42.740  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CG  1 
ATOM   4680 C CD1 . PHE B 1 268 ? 15.099 72.785  44.046  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CD1 1 
ATOM   4681 C CD2 . PHE B 1 268 ? 16.364 72.228  42.129  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CD2 1 
ATOM   4682 C CE1 . PHE B 1 268 ? 16.272 73.063  44.727  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CE1 1 
ATOM   4683 C CE2 . PHE B 1 268 ? 17.532 72.506  42.803  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CE2 1 
ATOM   4684 C CZ  . PHE B 1 268 ? 17.492 72.922  44.083  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 268  PHE B CZ  1 
ATOM   4685 N N   . ALA B 1 269 ? 11.536 69.396  41.134  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 269  ALA B N   1 
ATOM   4686 C CA  . ALA B 1 269 ? 10.156 69.197  40.700  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 269  ALA B CA  1 
ATOM   4687 C C   . ALA B 1 269 ? 9.219  68.993  41.870  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 269  ALA B C   1 
ATOM   4688 O O   . ALA B 1 269 ? 9.419  68.099  42.687  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 269  ALA B O   1 
ATOM   4689 C CB  . ALA B 1 269 ? 10.077 68.002  39.772  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 269  ALA B CB  1 
ATOM   4690 N N   . THR B 1 270 ? 8.185  69.823  41.952  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 270  THR B N   1 
ATOM   4691 C CA  . THR B 1 270 ? 7.179  69.687  43.001  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 270  THR B CA  1 
ATOM   4692 C C   . THR B 1 270 ? 5.893  70.392  42.555  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 270  THR B C   1 
ATOM   4693 O O   . THR B 1 270 ? 5.956  71.420  41.896  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 270  THR B O   1 
ATOM   4694 C CB  . THR B 1 270 ? 7.703  70.286  44.316  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 270  THR B CB  1 
ATOM   4695 O OG1 . THR B 1 270 ? 6.629  70.436  45.250  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 270  THR B OG1 1 
ATOM   4696 C CG2 . THR B 1 270 ? 8.237  71.697  44.132  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 270  THR B CG2 1 
ATOM   4697 N N   . PRO B 1 271 ? 4.726  69.835  42.875  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B N   1 
ATOM   4698 C CA  . PRO B 1 271 ? 3.461  70.474  42.499  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B CA  1 
ATOM   4699 C C   . PRO B 1 271 ? 3.155  71.716  43.335  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B C   1 
ATOM   4700 O O   . PRO B 1 271 ? 2.299  72.510  42.968  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B O   1 
ATOM   4701 C CB  . PRO B 1 271 ? 2.425  69.360  42.740  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B CB  1 
ATOM   4702 C CG  . PRO B 1 271 ? 3.019  68.529  43.804  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B CG  1 
ATOM   4703 C CD  . PRO B 1 271 ? 4.510  68.560  43.577  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 271  PRO B CD  1 
ATOM   4704 N N   . VAL B 1 272 ? 3.860  71.887  44.447  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B N   1 
ATOM   4705 C CA  . VAL B 1 272 ? 3.592  72.979  45.381  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B CA  1 
ATOM   4706 C C   . VAL B 1 272 ? 3.981  74.364  44.831  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B C   1 
ATOM   4707 O O   . VAL B 1 272 ? 3.409  75.380  45.216  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B O   1 
ATOM   4708 C CB  . VAL B 1 272 ? 4.308  72.715  46.722  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B CB  1 
ATOM   4709 C CG1 . VAL B 1 272 ? 4.191  73.888  47.657  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B CG1 1 
ATOM   4710 C CG2 . VAL B 1 272 ? 3.726  71.448  47.402  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 272  VAL B CG2 1 
ATOM   4711 N N   . ALA B 1 273 ? 4.936  74.393  43.912  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 273  ALA B N   1 
ATOM   4712 C CA  . ALA B 1 273 ? 5.482  75.651  43.405  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 273  ALA B CA  1 
ATOM   4713 C C   . ALA B 1 273 ? 6.041  75.449  42.019  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 273  ALA B C   1 
ATOM   4714 O O   . ALA B 1 273 ? 6.599  74.399  41.723  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 273  ALA B O   1 
ATOM   4715 C CB  . ALA B 1 273 ? 6.611  76.161  44.329  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 273  ALA B CB  1 
ATOM   4716 N N   . GLY B 1 274 ? 5.895  76.465  41.179  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 274  GLY B N   1 
ATOM   4717 C CA  . GLY B 1 274 ? 6.575  76.495  39.901  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 274  GLY B CA  1 
ATOM   4718 C C   . GLY B 1 274 ? 8.044  76.905  40.049  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 274  GLY B C   1 
ATOM   4719 O O   . GLY B 1 274 ? 8.463  77.500  41.048  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 274  GLY B O   1 
ATOM   4720 N N   . LEU B 1 275 ? 8.826  76.585  39.037  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B N   1 
ATOM   4721 C CA  . LEU B 1 275 ? 10.251 76.881  39.044  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B CA  1 
ATOM   4722 C C   . LEU B 1 275 ? 10.548 78.107  38.183  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B C   1 
ATOM   4723 O O   . LEU B 1 275 ? 10.039 78.254  37.082  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B O   1 
ATOM   4724 C CB  . LEU B 1 275 ? 11.051 75.686  38.532  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B CB  1 
ATOM   4725 C CG  . LEU B 1 275 ? 10.908 74.364  39.285  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B CG  1 
ATOM   4726 C CD1 . LEU B 1 275 ? 11.862 73.314  38.754  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B CD1 1 
ATOM   4727 C CD2 . LEU B 1 275 ? 11.161 74.583  40.742  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 275  LEU B CD2 1 
ATOM   4728 N N   . VAL B 1 276 ? 11.345 79.009  38.728  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B N   1 
ATOM   4729 C CA  . VAL B 1 276 ? 11.862 80.135  37.980  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CA  1 
ATOM   4730 C C   . VAL B 1 276 ? 13.395 80.061  37.989  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B C   1 
ATOM   4731 O O   . VAL B 1 276 ? 14.009 80.039  39.046  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B O   1 
ATOM   4732 C CB  . VAL B 1 276 ? 11.440 81.473  38.613  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CB  1 
ATOM   4733 C CG1 . VAL B 1 276 ? 11.893 82.622  37.725  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CG1 1 
ATOM   4734 C CG2 . VAL B 1 276 ? 9.908  81.523  38.852  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CG2 1 
ATOM   4735 N N   . PHE B 1 277 ? 13.999 80.047  36.816  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B N   1 
ATOM   4736 C CA  . PHE B 1 277 ? 15.451 79.950  36.683  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CA  1 
ATOM   4737 C C   . PHE B 1 277 ? 15.997 81.338  36.369  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B C   1 
ATOM   4738 O O   . PHE B 1 277 ? 15.606 81.934  35.374  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B O   1 
ATOM   4739 C CB  . PHE B 1 277 ? 15.795 79.008  35.535  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CB  1 
ATOM   4740 C CG  . PHE B 1 277 ? 15.565 77.557  35.857  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CG  1 
ATOM   4741 C CD1 . PHE B 1 277 ? 14.301 76.987  35.705  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CD1 1 
ATOM   4742 C CD2 . PHE B 1 277 ? 16.588 76.769  36.326  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CD2 1 
ATOM   4743 C CE1 . PHE B 1 277 ? 14.076 75.643  36.011  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CE1 1 
ATOM   4744 C CE2 . PHE B 1 277 ? 16.359 75.417  36.642  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CE2 1 
ATOM   4745 C CZ  . PHE B 1 277 ? 15.096 74.867  36.474  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 277  PHE B CZ  1 
ATOM   4746 N N   . VAL B 1 278 ? 16.867 81.865  37.230  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B N   1 
ATOM   4747 C CA  . VAL B 1 278 ? 17.451 83.179  37.027  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B CA  1 
ATOM   4748 C C   . VAL B 1 278 ? 18.988 83.084  37.037  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B C   1 
ATOM   4749 O O   . VAL B 1 278 ? 19.601 82.755  38.064  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B O   1 
ATOM   4750 C CB  . VAL B 1 278 ? 17.014 84.177  38.083  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B CB  1 
ATOM   4751 C CG1 . VAL B 1 278 ? 17.366 85.627  37.636  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B CG1 1 
ATOM   4752 C CG2 . VAL B 1 278 ? 15.494 84.087  38.345  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 278  VAL B CG2 1 
ATOM   4753 N N   . ASN B 1 279 ? 19.581 83.317  35.878  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B N   1 
ATOM   4754 C CA  . ASN B 1 279 ? 21.015 83.518  35.759  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B CA  1 
ATOM   4755 C C   . ASN B 1 279 ? 21.304 84.977  36.093  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B C   1 
ATOM   4756 O O   . ASN B 1 279 ? 20.738 85.890  35.474  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B O   1 
ATOM   4757 C CB  . ASN B 1 279 ? 21.469 83.206  34.327  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B CB  1 
ATOM   4758 C CG  . ASN B 1 279 ? 21.498 81.715  34.010  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B CG  1 
ATOM   4759 O OD1 . ASN B 1 279 ? 22.164 80.944  34.679  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B OD1 1 
ATOM   4760 N ND2 . ASN B 1 279 ? 20.813 81.320  32.947  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 279  ASN B ND2 1 
ATOM   4761 N N   . CYS B 1 280 ? 22.196 85.216  37.055  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 280  CYS B N   1 
ATOM   4762 C CA  . CYS B 1 280 ? 22.477 86.565  37.506  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 280  CYS B CA  1 
ATOM   4763 C C   . CYS B 1 280 ? 23.912 87.017  37.208  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 280  CYS B C   1 
ATOM   4764 O O   . CYS B 1 280 ? 24.842 86.210  37.216  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 280  CYS B O   1 
ATOM   4765 C CB  . CYS B 1 280 ? 22.204 86.702  38.990  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 280  CYS B CB  1 
ATOM   4766 S SG  . CYS B 1 280 ? 20.510 86.262  39.449  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 280  CYS B SG  1 
ATOM   4767 N N   . PHE B 1 281 ? 24.066 88.315  36.958  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B N   1 
ATOM   4768 C CA  . PHE B 1 281 ? 25.317 88.902  36.487  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CA  1 
ATOM   4769 C C   . PHE B 1 281 ? 25.393 90.281  37.091  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B C   1 
ATOM   4770 O O   . PHE B 1 281 ? 24.363 90.917  37.419  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B O   1 
ATOM   4771 C CB  . PHE B 1 281 ? 25.370 89.026  34.943  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CB  1 
ATOM   4772 C CG  . PHE B 1 281 ? 25.000 87.783  34.217  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CG  1 
ATOM   4773 C CD1 . PHE B 1 281 ? 23.670 87.520  33.906  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CD1 1 
ATOM   4774 C CD2 . PHE B 1 281 ? 25.957 86.864  33.847  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CD2 1 
ATOM   4775 C CE1 . PHE B 1 281 ? 23.329 86.375  33.277  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CE1 1 
ATOM   4776 C CE2 . PHE B 1 281 ? 25.605 85.698  33.193  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CE2 1 
ATOM   4777 C CZ  . PHE B 1 281 ? 24.295 85.462  32.893  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 281  PHE B CZ  1 
ATOM   4778 N N   . GLU B 1 282 ? 26.615 90.763  37.272  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B N   1 
ATOM   4779 C CA  . GLU B 1 282 ? 26.816 92.099  37.819  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B CA  1 
ATOM   4780 C C   . GLU B 1 282 ? 26.313 93.171  36.860  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B C   1 
ATOM   4781 O O   . GLU B 1 282 ? 25.847 94.225  37.283  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B O   1 
ATOM   4782 C CB  . GLU B 1 282 ? 28.303 92.333  38.106  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B CB  1 
ATOM   4783 C CG  . GLU B 1 282 ? 28.774 91.659  39.398  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B CG  1 
ATOM   4784 C CD  . GLU B 1 282 ? 28.332 92.404  40.633  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B CD  1 
ATOM   4785 O OE1 . GLU B 1 282 ? 27.624 93.425  40.487  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B OE1 1 
ATOM   4786 O OE2 . GLU B 1 282 ? 28.700 91.984  41.753  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 282  GLU B OE2 1 
ATOM   4787 N N   . ASN B 1 283 ? 26.439 92.918  35.571  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B N   1 
ATOM   4788 C CA  . ASN B 1 283 ? 25.962 93.875  34.588  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B CA  1 
ATOM   4789 C C   . ASN B 1 283 ? 25.887 93.144  33.294  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B C   1 
ATOM   4790 O O   . ASN B 1 283 ? 26.313 91.994  33.221  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B O   1 
ATOM   4791 C CB  . ASN B 1 283 ? 26.933 95.049  34.470  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B CB  1 
ATOM   4792 C CG  . ASN B 1 283 ? 28.382 94.597  34.448  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B CG  1 
ATOM   4793 O OD1 . ASN B 1 283 ? 28.761 93.698  33.689  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B OD1 1 
ATOM   4794 N ND2 . ASN B 1 283 ? 29.193 95.204  35.304  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 283  ASN B ND2 1 
ATOM   4795 N N   . ARG B 1 284 ? 25.369 93.795  32.253  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B N   1 
ATOM   4796 C CA  . ARG B 1 284 ? 25.211 93.127  30.973  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CA  1 
ATOM   4797 C C   . ARG B 1 284 ? 26.535 92.860  30.298  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B C   1 
ATOM   4798 O O   . ARG B 1 284 ? 26.664 91.937  29.481  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B O   1 
ATOM   4799 C CB  . ARG B 1 284 ? 24.287 93.917  30.050  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CB  1 
ATOM   4800 C CG  . ARG B 1 284 ? 22.821 93.681  30.356  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CG  1 
ATOM   4801 C CD  . ARG B 1 284 ? 21.892 94.409  29.401  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CD  1 
ATOM   4802 N NE  . ARG B 1 284 ? 21.789 95.817  29.728  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B NE  1 
ATOM   4803 C CZ  . ARG B 1 284 ? 21.223 96.702  28.938  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CZ  1 
ATOM   4804 N NH1 . ARG B 1 284 ? 20.736 96.321  27.759  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B NH1 1 
ATOM   4805 N NH2 . ARG B 1 284 ? 21.118 97.947  29.329  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B NH2 1 
ATOM   4806 N N   . GLU B 1 285 ? 27.538 93.655  30.632  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B N   1 
ATOM   4807 C CA  . GLU B 1 285 ? 28.877 93.396  30.105  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CA  1 
ATOM   4808 C C   . GLU B 1 285 ? 29.354 91.980  30.507  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B C   1 
ATOM   4809 O O   . GLU B 1 285 ? 29.866 91.214  29.686  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B O   1 
ATOM   4810 C CB  . GLU B 1 285 ? 29.837 94.480  30.612  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CB  1 
ATOM   4811 C CG  . GLU B 1 285 ? 29.664 95.837  29.921  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CG  1 
ATOM   4812 C CD  . GLU B 1 285 ? 28.511 96.682  30.458  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CD  1 
ATOM   4813 O OE1 . GLU B 1 285 ? 27.768 96.224  31.359  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B OE1 1 
ATOM   4814 O OE2 . GLU B 1 285 ? 28.344 97.827  29.970  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B OE2 1 
ATOM   4815 N N   . ALA B 1 286 ? 29.167 91.641  31.774  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B N   1 
ATOM   4816 C CA  . ALA B 1 286 ? 29.502 90.309  32.290  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B CA  1 
ATOM   4817 C C   . ALA B 1 286 ? 28.612 89.227  31.670  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B C   1 
ATOM   4818 O O   . ALA B 1 286 ? 29.047 88.086  31.463  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B O   1 
ATOM   4819 C CB  . ALA B 1 286 ? 29.378 90.307  33.812  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B CB  1 
ATOM   4820 N N   . MET B 1 287 ? 27.375 89.588  31.318  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 287  MET B N   1 
ATOM   4821 C CA  . MET B 1 287 ? 26.459 88.618  30.725  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 287  MET B CA  1 
ATOM   4822 C C   . MET B 1 287 ? 26.834 88.216  29.317  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 287  MET B C   1 
ATOM   4823 O O   . MET B 1 287 ? 26.554 87.097  28.881  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 287  MET B O   1 
ATOM   4824 C CB  . MET B 1 287 ? 25.030 89.168  30.771  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 287  MET B CB  1 
ATOM   4825 C CG  . MET B 1 287 ? 24.011 88.307  30.121  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 287  MET B CG  1 
ATOM   4826 S SD  . MET B 1 287 ? 22.395 89.069  30.413  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 287  MET B SD  1 
ATOM   4827 C CE  . MET B 1 287 ? 21.425 88.149  29.336  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 287  MET B CE  1 
ATOM   4828 N N   . ARG B 1 288 ? 27.509 89.115  28.600  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B N   1 
ATOM   4829 C CA  . ARG B 1 288 ? 27.824 88.914  27.182  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B CA  1 
ATOM   4830 C C   . ARG B 1 288 ? 28.380 87.550  26.814  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B C   1 
ATOM   4831 O O   . ARG B 1 288 ? 27.912 86.914  25.861  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B O   1 
ATOM   4832 C CB  . ARG B 1 288 ? 28.853 89.971  26.708  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B CB  1 
ATOM   4833 C CG  . ARG B 1 288 ? 28.307 91.348  26.394  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B CG  1 
ATOM   4834 C CD  . ARG B 1 288 ? 29.369 92.322  25.827  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B CD  1 
ATOM   4835 N NE  . ARG B 1 288 ? 30.411 92.572  26.827  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B NE  1 
ATOM   4836 C CZ  . ARG B 1 288 ? 31.040 93.725  27.008  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B CZ  1 
ATOM   4837 N NH1 . ARG B 1 288 ? 30.756 94.775  26.249  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B NH1 1 
ATOM   4838 N NH2 . ARG B 1 288 ? 31.963 93.823  27.958  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 288  ARG B NH2 1 
ATOM   4839 N N   . GLN B 1 289 ? 29.428 87.112  27.505  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B N   1 
ATOM   4840 C CA  . GLN B 1 289 ? 30.094 85.864  27.106  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CA  1 
ATOM   4841 C C   . GLN B 1 289 ? 29.214 84.625  27.283  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B C   1 
ATOM   4842 O O   . GLN B 1 289 ? 29.438 83.605  26.651  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B O   1 
ATOM   4843 C CB  . GLN B 1 289 ? 31.405 85.672  27.899  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CB  1 
ATOM   4844 C CG  . GLN B 1 289 ? 31.213 85.320  29.355  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CG  1 
ATOM   4845 C CD  . GLN B 1 289 ? 32.542 85.159  30.127  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B CD  1 
ATOM   4846 O OE1 . GLN B 1 289 ? 33.102 84.076  30.181  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B OE1 1 
ATOM   4847 N NE2 . GLN B 1 289 ? 33.006 86.233  30.730  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 289  GLN B NE2 1 
ATOM   4848 N N   . TRP B 1 290 ? 28.215 84.717  28.153  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B N   1 
ATOM   4849 C CA  . TRP B 1 290 ? 27.358 83.571  28.491  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CA  1 
ATOM   4850 C C   . TRP B 1 290 ? 26.051 83.545  27.667  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B C   1 
ATOM   4851 O O   . TRP B 1 290 ? 25.311 82.558  27.669  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B O   1 
ATOM   4852 C CB  . TRP B 1 290 ? 27.007 83.659  29.987  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CB  1 
ATOM   4853 C CG  . TRP B 1 290 ? 28.215 83.558  30.867  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CG  1 
ATOM   4854 C CD1 . TRP B 1 290 ? 28.707 84.510  31.694  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CD1 1 
ATOM   4855 C CD2 . TRP B 1 290 ? 29.082 82.435  30.988  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CD2 1 
ATOM   4856 N NE1 . TRP B 1 290 ? 29.832 84.052  32.333  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B NE1 1 
ATOM   4857 C CE2 . TRP B 1 290 ? 30.091 82.779  31.906  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CE2 1 
ATOM   4858 C CE3 . TRP B 1 290 ? 29.122 81.173  30.392  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CE3 1 
ATOM   4859 C CZ2 . TRP B 1 290 ? 31.124 81.905  32.258  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CZ2 1 
ATOM   4860 C CZ3 . TRP B 1 290 ? 30.150 80.302  30.744  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CZ3 1 
ATOM   4861 C CH2 . TRP B 1 290 ? 31.133 80.680  31.669  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 290  TRP B CH2 1 
ATOM   4862 N N   . LEU B 1 291 ? 25.799 84.622  26.929  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B N   1 
ATOM   4863 C CA  . LEU B 1 291 ? 24.530 84.789  26.242  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B CA  1 
ATOM   4864 C C   . LEU B 1 291 ? 24.160 83.628  25.357  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B C   1 
ATOM   4865 O O   . LEU B 1 291 ? 23.027 83.152  25.426  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B O   1 
ATOM   4866 C CB  . LEU B 1 291 ? 24.474 86.125  25.507  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B CB  1 
ATOM   4867 C CG  . LEU B 1 291 ? 23.241 86.318  24.619  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B CG  1 
ATOM   4868 C CD1 . LEU B 1 291 ? 21.962 86.398  25.467  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B CD1 1 
ATOM   4869 C CD2 . LEU B 1 291 ? 23.430 87.615  23.817  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 291  LEU B CD2 1 
ATOM   4870 N N   . PRO B 1 292 ? 25.078 83.145  24.521  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B N   1 
ATOM   4871 C CA  . PRO B 1 292 ? 24.767 82.028  23.642  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CA  1 
ATOM   4872 C C   . PRO B 1 292 ? 24.495 80.708  24.354  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B C   1 
ATOM   4873 O O   . PRO B 1 292 ? 23.897 79.819  23.729  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B O   1 
ATOM   4874 C CB  . PRO B 1 292 ? 26.016 81.923  22.744  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CB  1 
ATOM   4875 C CG  . PRO B 1 292 ? 26.696 83.217  22.894  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CG  1 
ATOM   4876 C CD  . PRO B 1 292 ? 26.435 83.662  24.290  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CD  1 
ATOM   4877 N N   . GLU B 1 293 ? 24.921 80.592  25.613  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B N   1 
ATOM   4878 C CA  . GLU B 1 293 ? 24.796 79.355  26.381  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B CA  1 
ATOM   4879 C C   . GLU B 1 293 ? 23.541 79.288  27.259  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B C   1 
ATOM   4880 O O   . GLU B 1 293 ? 23.151 78.203  27.690  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B O   1 
ATOM   4881 C CB  . GLU B 1 293 ? 25.995 79.196  27.301  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B CB  1 
ATOM   4882 C CG  . GLU B 1 293 ? 27.297 78.882  26.607  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B CG  1 
ATOM   4883 C CD  . GLU B 1 293 ? 28.383 78.589  27.619  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B CD  1 
ATOM   4884 O OE1 . GLU B 1 293 ? 28.077 77.870  28.607  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B OE1 1 
ATOM   4885 O OE2 . GLU B 1 293 ? 29.515 79.090  27.436  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 293  GLU B OE2 1 
ATOM   4886 N N   . LEU B 1 294 ? 22.909 80.429  27.521  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B N   1 
ATOM   4887 C CA  . LEU B 1 294 ? 21.739 80.459  28.415  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B CA  1 
ATOM   4888 C C   . LEU B 1 294 ? 20.610 79.586  27.863  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B C   1 
ATOM   4889 O O   . LEU B 1 294 ? 20.277 79.629  26.679  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B O   1 
ATOM   4890 C CB  . LEU B 1 294 ? 21.248 81.900  28.626  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B CB  1 
ATOM   4891 C CG  . LEU B 1 294 ? 22.290 82.921  29.059  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B CG  1 
ATOM   4892 C CD1 . LEU B 1 294 ? 21.633 84.266  29.324  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B CD1 1 
ATOM   4893 C CD2 . LEU B 1 294 ? 23.008 82.453  30.315  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 294  LEU B CD2 1 
ATOM   4894 N N   . ALA B 1 295 ? 20.024 78.773  28.729  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B N   1 
ATOM   4895 C CA  . ALA B 1 295 ? 18.894 77.948  28.340  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B CA  1 
ATOM   4896 C C   . ALA B 1 295 ? 17.691 78.807  27.963  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B C   1 
ATOM   4897 O O   . ALA B 1 295 ? 17.455 79.850  28.583  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B O   1 
ATOM   4898 C CB  . ALA B 1 295 ? 18.521 77.044  29.501  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B CB  1 
ATOM   4899 N N   . TRP B 1 296 ? 16.920 78.369  26.976  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B N   1 
ATOM   4900 C CA  . TRP B 1 296 ? 15.622 78.989  26.723  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CA  1 
ATOM   4901 C C   . TRP B 1 296 ? 14.701 78.682  27.897  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B C   1 
ATOM   4902 O O   . TRP B 1 296 ? 14.935 77.726  28.656  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B O   1 
ATOM   4903 C CB  . TRP B 1 296 ? 15.008 78.518  25.392  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CB  1 
ATOM   4904 C CG  . TRP B 1 296 ? 15.852 78.979  24.212  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CG  1 
ATOM   4905 C CD1 . TRP B 1 296 ? 16.664 78.200  23.409  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CD1 1 
ATOM   4906 C CD2 . TRP B 1 296 ? 16.015 80.322  23.750  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CD2 1 
ATOM   4907 N NE1 . TRP B 1 296 ? 17.293 78.987  22.463  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B NE1 1 
ATOM   4908 C CE2 . TRP B 1 296 ? 16.915 80.291  22.649  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CE2 1 
ATOM   4909 C CE3 . TRP B 1 296 ? 15.476 81.556  24.133  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CE3 1 
ATOM   4910 C CZ2 . TRP B 1 296 ? 17.293 81.433  21.964  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CZ2 1 
ATOM   4911 C CZ3 . TRP B 1 296 ? 15.851 82.686  23.439  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CZ3 1 
ATOM   4912 C CH2 . TRP B 1 296 ? 16.748 82.620  22.368  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 296  TRP B CH2 1 
ATOM   4913 N N   . GLU B 1 297 ? 13.693 79.531  28.063  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B N   1 
ATOM   4914 C CA  . GLU B 1 297 ? 12.733 79.458  29.164  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CA  1 
ATOM   4915 C C   . GLU B 1 297 ? 13.388 79.698  30.513  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B C   1 
ATOM   4916 O O   . GLU B 1 297 ? 13.055 79.029  31.508  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B O   1 
ATOM   4917 C CB  . GLU B 1 297 ? 11.972 78.110  29.121  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CB  1 
ATOM   4918 C CG  . GLU B 1 297 ? 10.970 78.011  27.973  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CG  1 
ATOM   4919 C CD  . GLU B 1 297 ? 10.399 76.597  27.777  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CD  1 
ATOM   4920 O OE1 . GLU B 1 297 ? 10.064 75.923  28.782  1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B OE1 1 
ATOM   4921 O OE2 . GLU B 1 297 ? 10.277 76.155  26.609  1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 297  GLU B OE2 1 
ATOM   4922 N N   . THR B 1 298 ? 14.325 80.650  30.549  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 298  THR B N   1 
ATOM   4923 C CA  . THR B 1 298 ? 14.952 81.108  31.783  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 298  THR B CA  1 
ATOM   4924 C C   . THR B 1 298 ? 15.011 82.622  31.736  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 298  THR B C   1 
ATOM   4925 O O   . THR B 1 298 ? 14.803 83.229  30.689  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 298  THR B O   1 
ATOM   4926 C CB  . THR B 1 298 ? 16.388 80.548  31.944  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 298  THR B CB  1 
ATOM   4927 O OG1 . THR B 1 298 ? 17.235 81.043  30.889  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 298  THR B OG1 1 
ATOM   4928 C CG2 . THR B 1 298 ? 16.413 79.027  31.797  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 298  THR B CG2 1 
ATOM   4929 N N   A GLU B 1 299 ? 15.281 83.226  32.882  0.61 10.04 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B N   1 
ATOM   4930 N N   B GLU B 1 299 ? 15.286 83.221  32.887  0.39 10.68 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B N   1 
ATOM   4931 C CA  A GLU B 1 299 ? 15.392 84.664  33.011  0.61 12.96 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CA  1 
ATOM   4932 C CA  B GLU B 1 299 ? 15.404 84.663  33.028  0.39 12.68 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CA  1 
ATOM   4933 C C   A GLU B 1 299 ? 16.847 85.037  33.324  0.61 13.70 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B C   1 
ATOM   4934 C C   B GLU B 1 299 ? 16.858 85.033  33.314  0.39 13.15 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B C   1 
ATOM   4935 O O   A GLU B 1 299 ? 17.627 84.192  33.779  0.61 14.17 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B O   1 
ATOM   4936 O O   B GLU B 1 299 ? 17.651 84.186  33.734  0.39 13.55 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B O   1 
ATOM   4937 C CB  A GLU B 1 299 ? 14.501 85.174  34.144  0.61 11.86 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CB  1 
ATOM   4938 C CB  B GLU B 1 299 ? 14.548 85.156  34.194  0.39 11.74 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CB  1 
ATOM   4939 C CG  A GLU B 1 299 ? 13.277 84.325  34.477  0.61 16.55 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CG  1 
ATOM   4940 C CG  B GLU B 1 299 ? 13.149 84.564  34.261  0.39 15.27 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CG  1 
ATOM   4941 C CD  A GLU B 1 299 ? 12.477 83.916  33.256  0.61 20.40 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CD  1 
ATOM   4942 C CD  B GLU B 1 299 ? 12.251 85.287  35.250  0.39 14.67 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B CD  1 
ATOM   4943 O OE1 A GLU B 1 299 ? 12.262 84.769  32.365  0.61 14.88 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B OE1 1 
ATOM   4944 O OE1 B GLU B 1 299 ? 11.037 85.392  34.977  0.39 19.85 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B OE1 1 
ATOM   4945 O OE2 A GLU B 1 299 ? 12.078 82.734  33.188  0.61 18.13 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B OE2 1 
ATOM   4946 O OE2 B GLU B 1 299 ? 12.746 85.750  36.301  0.39 20.62 ? ? ? ? ? ? 299  GLU B OE2 1 
ATOM   4947 N N   . ALA B 1 300 ? 17.193 86.305  33.119  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 300  ALA B N   1 
ATOM   4948 C CA  . ALA B 1 300 ? 18.519 86.816  33.466  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 300  ALA B CA  1 
ATOM   4949 C C   . ALA B 1 300 ? 18.359 88.196  34.071  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 300  ALA B C   1 
ATOM   4950 O O   . ALA B 1 300 ? 17.565 89.030  33.594  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 300  ALA B O   1 
ATOM   4951 C CB  . ALA B 1 300 ? 19.434 86.852  32.233  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 300  ALA B CB  1 
ATOM   4952 N N   . TRP B 1 301 ? 19.079 88.418  35.162  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B N   1 
ATOM   4953 C CA  . TRP B 1 301 ? 18.967 89.618  35.939  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CA  1 
ATOM   4954 C C   . TRP B 1 301 ? 20.374 90.223  36.101  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B C   1 
ATOM   4955 O O   . TRP B 1 301 ? 21.367 89.496  36.352  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B O   1 
ATOM   4956 C CB  . TRP B 1 301 ? 18.374 89.293  37.307  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CB  1 
ATOM   4957 C CG  . TRP B 1 301 ? 18.226 90.483  38.258  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CG  1 
ATOM   4958 C CD1 . TRP B 1 301 ? 17.253 91.448  38.239  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CD1 1 
ATOM   4959 C CD2 . TRP B 1 301 ? 19.066 90.793  39.381  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CD2 1 
ATOM   4960 N NE1 . TRP B 1 301 ? 17.444 92.343  39.260  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B NE1 1 
ATOM   4961 C CE2 . TRP B 1 301 ? 18.564 91.968  39.969  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CE2 1 
ATOM   4962 C CE3 . TRP B 1 301 ? 20.215 90.205  39.930  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CE3 1 
ATOM   4963 C CZ2 . TRP B 1 301 ? 19.152 92.551  41.091  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CZ2 1 
ATOM   4964 C CZ3 . TRP B 1 301 ? 20.783 90.774  41.050  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CZ3 1 
ATOM   4965 C CH2 . TRP B 1 301 ? 20.270 91.951  41.600  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 301  TRP B CH2 1 
ATOM   4966 N N   . VAL B 1 302 ? 20.459 91.542  35.956  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B N   1 
ATOM   4967 C CA  . VAL B 1 302 ? 21.736 92.238  36.072  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CA  1 
ATOM   4968 C C   . VAL B 1 302 ? 21.662 93.264  37.182  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B C   1 
ATOM   4969 O O   . VAL B 1 302 ? 20.772 94.115  37.228  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B O   1 
ATOM   4970 C CB  . VAL B 1 302 ? 22.230 92.842  34.723  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CB  1 
ATOM   4971 C CG1 . VAL B 1 302 ? 22.522 91.727  33.750  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CG1 1 
ATOM   4972 C CG2 . VAL B 1 302 ? 21.195 93.792  34.114  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CG2 1 
ATOM   4973 N N   . ALA B 1 303 ? 22.600 93.153  38.114  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 303  ALA B N   1 
ATOM   4974 C CA  . ALA B 1 303 ? 22.542 93.910  39.361  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 303  ALA B CA  1 
ATOM   4975 C C   . ALA B 1 303 ? 22.666 95.431  39.131  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 303  ALA B C   1 
ATOM   4976 O O   . ALA B 1 303 ? 22.175 96.190  39.923  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 303  ALA B O   1 
ATOM   4977 C CB  . ALA B 1 303 ? 23.627 93.421  40.331  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 303  ALA B CB  1 
ATOM   4978 N N   . ASP B 1 304 ? 23.300 95.856  38.040  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B N   1 
ATOM   4979 C CA  . ASP B 1 304 ? 23.447 97.290  37.755  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B CA  1 
ATOM   4980 C C   . ASP B 1 304 ? 22.158 97.928  37.226  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B C   1 
ATOM   4981 O O   . ASP B 1 304 ? 22.046 99.153  37.191  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B O   1 
ATOM   4982 C CB  . ASP B 1 304 ? 24.625 97.552  36.796  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B CB  1 
ATOM   4983 C CG  . ASP B 1 304 ? 24.360 97.078  35.376  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B CG  1 
ATOM   4984 O OD1 . ASP B 1 304 ? 23.539 96.159  35.183  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B OD1 1 
ATOM   4985 O OD2 . ASP B 1 304 ? 24.956 97.550  34.384  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 304  ASP B OD2 1 
ATOM   4986 N N   . ASP B 1 305 ? 21.186 97.096  36.841  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B N   1 
ATOM   4987 C CA  . ASP B 1 305 ? 19.878 97.568  36.409  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B CA  1 
ATOM   4988 C C   . ASP B 1 305 ? 18.827 96.677  37.081  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B C   1 
ATOM   4989 O O   . ASP B 1 305 ? 18.149 95.902  36.405  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B O   1 
ATOM   4990 C CB  . ASP B 1 305 ? 19.764 97.424  34.902  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B CB  1 
ATOM   4991 C CG  . ASP B 1 305 ? 19.732 98.760  34.168  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B CG  1 
ATOM   4992 O OD1 . ASP B 1 305 ? 19.077 99.702  34.650  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B OD1 1 
ATOM   4993 O OD2 . ASP B 1 305 ? 20.298 98.916  33.071  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 305  ASP B OD2 1 
ATOM   4994 N N   . PRO B 1 306 ? 18.729 96.770  38.407  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B N   1 
ATOM   4995 C CA  . PRO B 1 306 ? 18.000 95.779  39.215  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B CA  1 
ATOM   4996 C C   . PRO B 1 306 ? 16.488 95.737  39.009  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B C   1 
ATOM   4997 O O   . PRO B 1 306 ? 15.902 94.710  39.351  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B O   1 
ATOM   4998 C CB  . PRO B 1 306 ? 18.312 96.198  40.658  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B CB  1 
ATOM   4999 C CG  . PRO B 1 306 ? 18.627 97.699  40.550  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B CG  1 
ATOM   5000 C CD  . PRO B 1 306 ? 19.313 97.848  39.233  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 306  PRO B CD  1 
ATOM   5001 N N   . ASP B 1 307 ? 15.882 96.804  38.477  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B N   1 
ATOM   5002 C CA  . ASP B 1 307 ? 14.431 96.853  38.246  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B CA  1 
ATOM   5003 C C   . ASP B 1 307 ? 13.973 96.143  36.993  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B C   1 
ATOM   5004 O O   . ASP B 1 307 ? 12.775 96.105  36.712  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B O   1 
ATOM   5005 C CB  . ASP B 1 307 ? 13.945 98.290  38.110  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B CB  1 
ATOM   5006 C CG  . ASP B 1 307 ? 14.219 99.103  39.333  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B CG  1 
ATOM   5007 O OD1 . ASP B 1 307 ? 13.914 98.595  40.434  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B OD1 1 
ATOM   5008 O OD2 . ASP B 1 307 ? 14.737 100.248 39.281  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 307  ASP B OD2 1 
ATOM   5009 N N   . HIS B 1 308 ? 14.922 95.638  36.215  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B N   1 
ATOM   5010 C CA  . HIS B 1 308 ? 14.609 95.031  34.942  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B CA  1 
ATOM   5011 C C   . HIS B 1 308 ? 14.883 93.550  34.976  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B C   1 
ATOM   5012 O O   . HIS B 1 308 ? 15.586 93.052  35.868  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B O   1 
ATOM   5013 C CB  . HIS B 1 308 ? 15.440 95.694  33.868  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B CB  1 
ATOM   5014 C CG  . HIS B 1 308 ? 15.112 97.139  33.673  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B CG  1 
ATOM   5015 N ND1 . HIS B 1 308 ? 14.035 97.562  32.927  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B ND1 1 
ATOM   5016 C CD2 . HIS B 1 308 ? 15.696 98.258  34.162  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B CD2 1 
ATOM   5017 C CE1 . HIS B 1 308 ? 13.992 98.884  32.933  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B CE1 1 
ATOM   5018 N NE2 . HIS B 1 308 ? 14.983 99.331  33.687  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 308  HIS B NE2 1 
ATOM   5019 N N   A LEU B 1 309 ? 14.366 92.848  33.983  0.55 12.02 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B N   1 
ATOM   5020 N N   B LEU B 1 309 ? 14.280 92.824  34.037  0.45 11.59 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B N   1 
ATOM   5021 C CA  A LEU B 1 309 ? 14.600 91.427  33.873  0.55 11.98 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CA  1 
ATOM   5022 C CA  B LEU B 1 309 ? 14.551 91.400  33.848  0.45 11.04 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CA  1 
ATOM   5023 C C   A LEU B 1 309 ? 14.592 91.053  32.405  0.55 11.78 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B C   1 
ATOM   5024 C C   B LEU B 1 309 ? 14.633 91.100  32.375  0.45 11.47 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B C   1 
ATOM   5025 O O   A LEU B 1 309 ? 13.787 91.575  31.623  0.55 14.33 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B O   1 
ATOM   5026 O O   B LEU B 1 309 ? 13.899 91.679  31.571  0.45 13.81 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B O   1 
ATOM   5027 C CB  A LEU B 1 309 ? 13.522 90.690  34.664  0.55 12.45 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CB  1 
ATOM   5028 C CB  B LEU B 1 309 ? 13.431 90.538  34.425  0.45 11.83 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CB  1 
ATOM   5029 C CG  A LEU B 1 309 ? 13.704 89.207  34.925  0.55 12.51 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CG  1 
ATOM   5030 C CG  B LEU B 1 309 ? 13.398 90.291  35.919  0.45 5.89  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CG  1 
ATOM   5031 C CD1 A LEU B 1 309 ? 15.042 88.925  35.573  0.55 15.52 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CD1 1 
ATOM   5032 C CD1 B LEU B 1 309 ? 12.115 89.541  36.278  0.45 6.37  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CD1 1 
ATOM   5033 C CD2 A LEU B 1 309 ? 12.545 88.716  35.786  0.55 17.43 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CD2 1 
ATOM   5034 C CD2 B LEU B 1 309 ? 14.635 89.540  36.382  0.45 10.39 ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CD2 1 
ATOM   5035 N N   . ILE B 1 310 ? 15.499 90.167  32.017  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 310  ILE B N   1 
ATOM   5036 C CA  . ILE B 1 310 ? 15.566 89.708  30.660  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 310  ILE B CA  1 
ATOM   5037 C C   . ILE B 1 310 ? 14.966 88.314  30.563  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 310  ILE B C   1 
ATOM   5038 O O   . ILE B 1 310 ? 15.291 87.451  31.370  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 310  ILE B O   1 
ATOM   5039 C CB  . ILE B 1 310 ? 17.000 89.691  30.190  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 310  ILE B CB  1 
ATOM   5040 C CG1 . ILE B 1 310 ? 17.606 91.092  30.168  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 310  ILE B CG1 1 
ATOM   5041 C CG2 . ILE B 1 310 ? 17.063 89.139  28.847  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 310  ILE B CG2 1 
ATOM   5042 C CD1 . ILE B 1 310 ? 19.115 91.051  29.845  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 310  ILE B CD1 1 
ATOM   5043 N N   . HIS B 1 311 ? 14.062 88.092  29.611  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B N   1 
ATOM   5044 C CA  . HIS B 1 311 ? 13.377 86.804  29.534  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CA  1 
ATOM   5045 C C   . HIS B 1 311 ? 13.704 86.099  28.243  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B C   1 
ATOM   5046 O O   . HIS B 1 311 ? 13.387 86.581  27.166  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B O   1 
ATOM   5047 C CB  . HIS B 1 311 ? 11.840 86.981  29.657  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CB  1 
ATOM   5048 C CG  . HIS B 1 311 ? 11.415 87.682  30.910  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CG  1 
ATOM   5049 N ND1 . HIS B 1 311 ? 11.195 87.020  32.101  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B ND1 1 
ATOM   5050 C CD2 . HIS B 1 311 ? 11.175 88.992  31.158  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CD2 1 
ATOM   5051 C CE1 . HIS B 1 311 ? 10.864 87.897  33.032  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CE1 1 
ATOM   5052 N NE2 . HIS B 1 311 ? 10.826 89.098  32.480  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B NE2 1 
ATOM   5053 N N   . LEU B 1 312 ? 14.299 84.920  28.337  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B N   1 
ATOM   5054 C CA  . LEU B 1 312 ? 14.554 84.134  27.148  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B CA  1 
ATOM   5055 C C   . LEU B 1 312 ? 13.299 83.252  26.867  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B C   1 
ATOM   5056 O O   . LEU B 1 312 ? 13.236 82.199  27.515  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B O   1 
ATOM   5057 C CB  . LEU B 1 312 ? 15.861 83.330  27.354  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B CB  1 
ATOM   5058 C CG  . LEU B 1 312 ? 17.143 84.188  27.303  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B CG  1 
ATOM   5059 C CD1 . LEU B 1 312 ? 17.589 84.687  28.645  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B CD1 1 
ATOM   5060 C CD2 . LEU B 1 312 ? 18.241 83.491  26.578  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 312  LEU B CD2 1 
ATOM   5061 N N   . ASN B 1 313 ? 12.258 83.813  26.163  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B N   1 
ATOM   5062 C CA  . ASN B 1 313 ? 11.112 83.127  25.416  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CA  1 
ATOM   5063 C C   . ASN B 1 313 ? 9.488  83.116  25.097  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B C   1 
ATOM   5064 O O   . ASN B 1 313 ? 8.891  82.040  25.224  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B O   1 
ATOM   5065 C CB  . ASN B 1 313 ? 11.459 81.715  25.455  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CB  1 
ATOM   5066 C CG  . ASN B 1 313 ? 11.819 81.315  24.196  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CG  1 
ATOM   5067 O OD1 . ASN B 1 313 ? 11.496 82.060  23.231  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B OD1 1 
ATOM   5068 N ND2 . ASN B 1 313 ? 12.501 80.205  24.084  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 313  ASN B ND2 1 
ATOM   5069 N N   . GLY B 1 314 ? 8.810  84.081  24.449  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 314  GLY B N   1 
ATOM   5070 C CA  . GLY B 1 314 ? 7.442  83.796  23.959  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 314  GLY B CA  1 
ATOM   5071 C C   . GLY B 1 314 ? 6.543  84.788  23.169  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 314  GLY B C   1 
ATOM   5072 O O   . GLY B 1 314 ? 6.410  85.965  23.498  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 314  GLY B O   1 
ATOM   5073 N N   . SER B 1 315 ? 5.873  84.290  22.128  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 315  SER B N   1 
ATOM   5074 C CA  . SER B 1 315 ? 4.995  85.118  21.292  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 315  SER B CA  1 
ATOM   5075 C C   . SER B 1 315 ? 3.886  85.816  22.108  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 315  SER B C   1 
ATOM   5076 O O   . SER B 1 315 ? 3.538  86.973  21.854  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 315  SER B O   1 
ATOM   5077 C CB  . SER B 1 315 ? 4.385  84.241  20.208  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 315  SER B CB  1 
ATOM   5078 O OG  . SER B 1 315 ? 3.341  84.895  19.540  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 315  SER B OG  1 
ATOM   5079 N N   . ARG B 1 316 ? 3.371  85.131  23.124  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B N   1 
ATOM   5080 C CA  . ARG B 1 316 ? 2.327  85.679  23.987  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B CA  1 
ATOM   5081 C C   . ARG B 1 316 ? 2.814  86.877  24.823  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B C   1 
ATOM   5082 O O   . ARG B 1 316 ? 2.000  87.619  25.377  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B O   1 
ATOM   5083 C CB  . ARG B 1 316 ? 1.797  84.601  24.922  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B CB  1 
ATOM   5084 C CG  . ARG B 1 316 ? 2.813  84.068  25.951  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B CG  1 
ATOM   5085 C CD  . ARG B 1 316 ? 2.376  82.727  26.573  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B CD  1 
ATOM   5086 N NE  . ARG B 1 316 ? 3.304  82.210  27.582  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B NE  1 
ATOM   5087 C CZ  . ARG B 1 316 ? 4.373  81.446  27.314  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B CZ  1 
ATOM   5088 N NH1 . ARG B 1 316 ? 4.668  81.115  26.067  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B NH1 1 
ATOM   5089 N NH2 . ARG B 1 316 ? 5.149  81.009  28.301  1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 316  ARG B NH2 1 
ATOM   5090 N N   . PHE B 1 317 ? 4.129  87.060  24.912  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B N   1 
ATOM   5091 C CA  . PHE B 1 317 ? 4.677  88.159  25.680  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CA  1 
ATOM   5092 C C   . PHE B 1 317 ? 4.962  89.380  24.820  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B C   1 
ATOM   5093 O O   . PHE B 1 317 ? 5.371  90.422  25.340  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B O   1 
ATOM   5094 C CB  . PHE B 1 317 ? 5.966  87.728  26.436  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CB  1 
ATOM   5095 C CG  . PHE B 1 317 ? 5.750  86.625  27.409  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CG  1 
ATOM   5096 C CD1 . PHE B 1 317 ? 4.944  86.822  28.536  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CD1 1 
ATOM   5097 C CD2 . PHE B 1 317 ? 6.294  85.380  27.200  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CD2 1 
ATOM   5098 C CE1 . PHE B 1 317 ? 4.725  85.808  29.433  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CE1 1 
ATOM   5099 C CE2 . PHE B 1 317 ? 6.063  84.334  28.112  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CE2 1 
ATOM   5100 C CZ  . PHE B 1 317 ? 5.262  84.561  29.226  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 317  PHE B CZ  1 
ATOM   5101 N N   . LEU B 1 318 ? 4.788  89.270  23.507  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B N   1 
ATOM   5102 C CA  . LEU B 1 318 ? 4.893  90.440  22.647  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CA  1 
ATOM   5103 C C   . LEU B 1 318 ? 3.745  91.401  22.920  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B C   1 
ATOM   5104 O O   . LEU B 1 318 ? 2.622  90.983  23.196  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B O   1 
ATOM   5105 C CB  . LEU B 1 318 ? 4.867  90.061  21.162  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CB  1 
ATOM   5106 C CG  . LEU B 1 318 ? 6.108  89.364  20.636  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CG  1 
ATOM   5107 C CD1 . LEU B 1 318 ? 5.956  88.949  19.207  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CD1 1 
ATOM   5108 C CD2 . LEU B 1 318 ? 7.317  90.237  20.847  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CD2 1 
ATOM   5109 N N   . GLY B 1 319 ? 4.043  92.693  22.845  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B N   1 
ATOM   5110 C CA  . GLY B 1 319 ? 3.012  93.717  22.869  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B CA  1 
ATOM   5111 C C   . GLY B 1 319 ? 3.579  95.052  23.328  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B C   1 
ATOM   5112 O O   . GLY B 1 319 ? 4.585  95.102  24.047  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B O   1 
ATOM   5113 N N   . PRO B 1 320 ? 2.946  96.145  22.916  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B N   1 
ATOM   5114 C CA  . PRO B 1 320 ? 3.481  97.479  23.237  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B CA  1 
ATOM   5115 C C   . PRO B 1 320 ? 3.620  97.749  24.725  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B C   1 
ATOM   5116 O O   . PRO B 1 320 ? 2.732  97.412  25.521  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B O   1 
ATOM   5117 C CB  . PRO B 1 320 ? 2.462  98.432  22.610  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B CB  1 
ATOM   5118 C CG  . PRO B 1 320 ? 1.796  97.610  21.530  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B CG  1 
ATOM   5119 C CD  . PRO B 1 320 ? 1.738  96.208  22.088  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 320  PRO B CD  1 
ATOM   5120 N N   . TYR B 1 321 ? 4.729  98.370  25.089  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B N   1 
ATOM   5121 C CA  . TYR B 1 321 ? 4.971  98.821  26.451  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CA  1 
ATOM   5122 C C   . TYR B 1 321 ? 4.333  100.190 26.734  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B C   1 
ATOM   5123 O O   . TYR B 1 321 ? 4.272  100.620 27.871  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B O   1 
ATOM   5124 C CB  . TYR B 1 321 ? 6.482  98.846  26.720  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CB  1 
ATOM   5125 C CG  . TYR B 1 321 ? 7.006  97.461  26.978  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CG  1 
ATOM   5126 C CD1 . TYR B 1 321 ? 6.900  96.907  28.247  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CD1 1 
ATOM   5127 C CD2 . TYR B 1 321 ? 7.532  96.678  25.962  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CD2 1 
ATOM   5128 C CE1 . TYR B 1 321 ? 7.336  95.629  28.519  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CE1 1 
ATOM   5129 C CE2 . TYR B 1 321 ? 7.991  95.376  26.227  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CE2 1 
ATOM   5130 C CZ  . TYR B 1 321 ? 7.879  94.858  27.519  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B CZ  1 
ATOM   5131 O OH  . TYR B 1 321 ? 8.306  93.575  27.868  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 321  TYR B OH  1 
ATOM   5132 N N   . GLU B 1 322 ? 3.876  100.866 25.686  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B N   1 
ATOM   5133 C CA  . GLU B 1 322 ? 3.097  102.097 25.830  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B CA  1 
ATOM   5134 C C   . GLU B 1 322 ? 1.727  101.897 25.212  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B C   1 
ATOM   5135 O O   . GLU B 1 322 ? 1.633  101.457 24.079  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B O   1 
ATOM   5136 C CB  . GLU B 1 322 ? 3.790  103.254 25.114  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B CB  1 
ATOM   5137 C CG  . GLU B 1 322 ? 5.050  103.752 25.803  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B CG  1 
ATOM   5138 C CD  . GLU B 1 322 ? 5.719  104.897 25.055  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B CD  1 
ATOM   5139 O OE1 . GLU B 1 322 ? 5.895  104.797 23.814  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B OE1 1 
ATOM   5140 O OE2 . GLU B 1 322 ? 6.078  105.895 25.710  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 322  GLU B OE2 1 
ATOM   5141 N N   . ARG B 1 323 ? 0.672  102.216 25.959  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B N   1 
ATOM   5142 C CA  . ARG B 1 323 ? -0.694 102.103 25.452  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B CA  1 
ATOM   5143 C C   . ARG B 1 323 ? -1.637 103.122 26.078  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B C   1 
ATOM   5144 O O   . ARG B 1 323 ? -1.511 103.498 27.251  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B O   1 
ATOM   5145 C CB  . ARG B 1 323 ? -1.268 100.696 25.669  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B CB  1 
ATOM   5146 C CG  . ARG B 1 323 ? -2.693 100.556 25.057  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B CG  1 
ATOM   5147 C CD  . ARG B 1 323 ? -3.440 99.231  25.378  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B CD  1 
ATOM   5148 N NE  . ARG B 1 323 ? -4.597 99.061  24.502  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B NE  1 
ATOM   5149 C CZ  . ARG B 1 323 ? -5.768 99.679  24.667  1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B CZ  1 
ATOM   5150 N NH1 . ARG B 1 323 ? -5.964 100.516 25.686  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B NH1 1 
ATOM   5151 N NH2 . ARG B 1 323 ? -6.750 99.462  23.799  1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B NH2 1 
ATOM   5152 O OXT . ARG B 1 323 ? -2.565 103.568 25.402  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 323  ARG B OXT 1 
HETATM 5153 S S   . SO4 C 2 .   ? 63.170 95.448  24.624  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 A S   1 
HETATM 5154 O O1  . SO4 C 2 .   ? 64.545 95.508  24.122  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 A O1  1 
HETATM 5155 O O2  . SO4 C 2 .   ? 62.312 96.082  23.639  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 A O2  1 
HETATM 5156 O O3  . SO4 C 2 .   ? 62.788 94.053  24.857  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 A O3  1 
HETATM 5157 O O4  . SO4 C 2 .   ? 63.157 96.196  25.879  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 A O4  1 
HETATM 5158 S S   . SO4 D 2 .   ? 38.995 97.176  47.653  1.00 84.35 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 A S   1 
HETATM 5159 O O1  . SO4 D 2 .   ? 39.917 96.248  48.309  1.00 82.09 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 A O1  1 
HETATM 5160 O O2  . SO4 D 2 .   ? 39.457 98.553  47.835  1.00 80.18 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 A O2  1 
HETATM 5161 O O3  . SO4 D 2 .   ? 38.930 96.862  46.227  1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 A O3  1 
HETATM 5162 O O4  . SO4 D 2 .   ? 37.666 97.036  48.244  1.00 84.11 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 A O4  1 
HETATM 5163 S S   . SO4 E 2 .   ? 39.221 111.398 78.297  1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 A S   1 
HETATM 5164 O O1  . SO4 E 2 .   ? 40.318 110.539 78.739  1.00 72.75 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 A O1  1 
HETATM 5165 O O2  . SO4 E 2 .   ? 39.725 112.569 77.584  1.00 75.45 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 A O2  1 
HETATM 5166 O O3  . SO4 E 2 .   ? 38.358 110.624 77.407  1.00 81.06 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 A O3  1 
HETATM 5167 O O4  . SO4 E 2 .   ? 38.451 111.850 79.459  1.00 81.49 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 A O4  1 
HETATM 5168 S S   . SO4 F 2 .   ? 38.573 110.897 67.569  1.00 93.06 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 A S   1 
HETATM 5169 O O1  . SO4 F 2 .   ? 39.209 109.922 66.683  1.00 87.90 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 A O1  1 
HETATM 5170 O O2  . SO4 F 2 .   ? 37.197 111.119 67.131  1.00 93.73 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 A O2  1 
HETATM 5171 O O3  . SO4 F 2 .   ? 38.577 110.401 68.945  1.00 88.32 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 A O3  1 
HETATM 5172 O O4  . SO4 F 2 .   ? 39.299 112.165 67.511  1.00 92.56 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 A O4  1 
HETATM 5173 S S   . SO4 G 2 .   ? 64.455 122.883 72.293  1.00 78.06 ? ? ? ? ? ? 1328 SO4 A S   1 
HETATM 5174 O O1  . SO4 G 2 .   ? 65.166 121.634 72.555  1.00 79.48 ? ? ? ? ? ? 1328 SO4 A O1  1 
HETATM 5175 O O2  . SO4 G 2 .   ? 65.433 123.937 72.031  1.00 80.73 ? ? ? ? ? ? 1328 SO4 A O2  1 
HETATM 5176 O O3  . SO4 G 2 .   ? 63.594 122.744 71.120  1.00 70.84 ? ? ? ? ? ? 1328 SO4 A O3  1 
HETATM 5177 O O4  . SO4 G 2 .   ? 63.652 123.223 73.466  1.00 75.42 ? ? ? ? ? ? 1328 SO4 A O4  1 
HETATM 5178 N N1  . EPE H 3 .   ? 49.362 100.266 64.205  1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A N1  1 
HETATM 5179 C C2  . EPE H 3 .   ? 49.349 98.801  64.330  1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C2  1 
HETATM 5180 C C3  . EPE H 3 .   ? 50.703 98.206  64.702  1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C3  1 
HETATM 5181 N N4  . EPE H 3 .   ? 51.797 98.746  63.919  1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A N4  1 
HETATM 5182 C C5  . EPE H 3 .   ? 51.790 100.194 63.997  1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C5  1 
HETATM 5183 C C6  . EPE H 3 .   ? 50.497 100.731 63.396  1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C6  1 
HETATM 5184 C C7  . EPE H 3 .   ? 53.088 98.255  64.362  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C7  1 
HETATM 5185 C C8  . EPE H 3 .   ? 53.297 96.787  64.011  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C8  1 
HETATM 5186 O O8  . EPE H 3 .   ? 54.649 96.590  63.659  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A O8  1 
HETATM 5187 C C9  . EPE H 3 .   ? 48.117 100.787 63.622  1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C9  1 
HETATM 5188 C C10 . EPE H 3 .   ? 47.470 101.776 64.584  1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A C10 1 
HETATM 5189 S S   . EPE H 3 .   ? 46.049 102.646 63.876  1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A S   1 
HETATM 5190 O O1S . EPE H 3 .   ? 45.673 103.748 64.756  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A O1S 1 
HETATM 5191 O O2S . EPE H 3 .   ? 44.924 101.721 63.773  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A O2S 1 
HETATM 5192 O O3S . EPE H 3 .   ? 46.348 103.170 62.546  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 1329 EPE A O3S 1 
HETATM 5193 C C   . TRS I 4 .   ? 39.454 86.867  43.157  1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A C   1 
HETATM 5194 C C1  . TRS I 4 .   ? 40.092 86.329  44.426  1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A C1  1 
HETATM 5195 C C2  . TRS I 4 .   ? 38.008 87.283  43.383  1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A C2  1 
HETATM 5196 C C3  . TRS I 4 .   ? 39.569 85.780  42.080  1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A C3  1 
HETATM 5197 N N   . TRS I 4 .   ? 40.202 88.077  42.792  1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A N   1 
HETATM 5198 O O1  . TRS I 4 .   ? 40.409 84.967  44.241  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A O1  1 
HETATM 5199 O O2  . TRS I 4 .   ? 37.781 88.487  42.680  1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A O2  1 
HETATM 5200 O O3  . TRS I 4 .   ? 38.686 85.956  40.992  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 1330 TRS A O3  1 
HETATM 5201 S S   . SO4 J 2 .   ? 54.093 61.639  74.000  1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 B S   1 
HETATM 5202 O O1  . SO4 J 2 .   ? 54.966 61.446  72.838  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 B O1  1 
HETATM 5203 O O2  . SO4 J 2 .   ? 54.445 62.884  74.675  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 B O2  1 
HETATM 5204 O O3  . SO4 J 2 .   ? 52.694 61.703  73.567  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 B O3  1 
HETATM 5205 O O4  . SO4 J 2 .   ? 54.244 60.511  74.921  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 1324 SO4 B O4  1 
HETATM 5206 S S   . SO4 K 2 .   ? 56.923 67.214  77.408  1.00 64.74 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 B S   1 
HETATM 5207 O O1  . SO4 K 2 .   ? 56.620 66.198  76.402  1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 B O1  1 
HETATM 5208 O O2  . SO4 K 2 .   ? 57.609 68.338  76.777  1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 B O2  1 
HETATM 5209 O O3  . SO4 K 2 .   ? 55.700 67.722  78.022  1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 B O3  1 
HETATM 5210 O O4  . SO4 K 2 .   ? 57.799 66.633  78.433  1.00 68.54 ? ? ? ? ? ? 1325 SO4 B O4  1 
HETATM 5211 S S   . SO4 L 2 .   ? 57.024 72.644  74.699  1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 B S   1 
HETATM 5212 O O1  . SO4 L 2 .   ? 57.515 71.606  73.795  1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 B O1  1 
HETATM 5213 O O2  . SO4 L 2 .   ? 56.503 73.749  73.895  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 B O2  1 
HETATM 5214 O O3  . SO4 L 2 .   ? 56.010 72.091  75.598  1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 B O3  1 
HETATM 5215 O O4  . SO4 L 2 .   ? 58.121 73.143  75.524  1.00 66.69 ? ? ? ? ? ? 1326 SO4 B O4  1 
HETATM 5216 S S   . SO4 M 2 .   ? 44.987 71.831  53.760  1.00 80.71 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 B S   1 
HETATM 5217 O O1  . SO4 M 2 .   ? 46.186 71.621  52.953  1.00 84.57 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 B O1  1 
HETATM 5218 O O2  . SO4 M 2 .   ? 44.954 73.223  54.222  1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 B O2  1 
HETATM 5219 O O3  . SO4 M 2 .   ? 43.804 71.524  52.956  1.00 76.74 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 B O3  1 
HETATM 5220 O O4  . SO4 M 2 .   ? 45.034 70.920  54.901  1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 1327 SO4 B O4  1 
HETATM 5221 N N1  . EPE N 3 .   ? 33.681 80.339  57.422  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B N1  1 
HETATM 5222 C C2  . EPE N 3 .   ? 32.630 79.459  57.954  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C2  1 
HETATM 5223 C C3  . EPE N 3 .   ? 31.405 80.286  58.328  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C3  1 
HETATM 5224 N N4  . EPE N 3 .   ? 31.728 81.325  59.286  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B N4  1 
HETATM 5225 C C5  . EPE N 3 .   ? 32.837 82.139  58.827  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C5  1 
HETATM 5226 C C6  . EPE N 3 .   ? 34.071 81.343  58.422  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C6  1 
HETATM 5227 C C7  . EPE N 3 .   ? 30.597 82.199  59.534  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C7  1 
HETATM 5228 C C8  . EPE N 3 .   ? 29.465 81.481  60.259  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C8  1 
HETATM 5229 O O8  . EPE N 3 .   ? 28.409 82.390  60.474  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B O8  1 
HETATM 5230 C C9  . EPE N 3 .   ? 34.859 79.531  57.077  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C9  1 
HETATM 5231 C C10 . EPE N 3 .   ? 34.555 78.786  55.783  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B C10 1 
HETATM 5232 S S   . EPE N 3 .   ? 36.104 78.108  55.139  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B S   1 
HETATM 5233 O O1S . EPE N 3 .   ? 37.075 79.169  54.885  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B O1S 1 
HETATM 5234 O O2S . EPE N 3 .   ? 35.832 77.398  53.892  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B O2S 1 
HETATM 5235 O O3S . EPE N 3 .   ? 36.573 77.164  56.149  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 1328 EPE B O3S 1 
HETATM 5236 C C   . TRS O 4 .   ? 45.060 80.888  68.686  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B C   1 
HETATM 5237 C C1  . TRS O 4 .   ? 44.953 80.841  70.192  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B C1  1 
HETATM 5238 C C2  . TRS O 4 .   ? 43.696 80.875  68.044  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B C2  1 
HETATM 5239 C C3  . TRS O 4 .   ? 45.737 79.640  68.147  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B C3  1 
HETATM 5240 N N   . TRS O 4 .   ? 45.763 82.133  68.332  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B N   1 
HETATM 5241 O O1  . TRS O 4 .   ? 45.220 82.151  70.619  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B O1  1 
HETATM 5242 O O2  . TRS O 4 .   ? 43.087 82.094  68.175  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B O2  1 
HETATM 5243 O O3  . TRS O 4 .   ? 44.774 79.077  67.285  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 1329 TRS B O3  1 
HETATM 5244 O O   . HOH P 5 .   ? 54.988 110.541 55.175  1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   1 
HETATM 5245 O O   . HOH P 5 .   ? 62.946 107.852 58.457  1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   1 
HETATM 5246 O O   . HOH P 5 .   ? 43.423 98.795  70.712  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   1 
HETATM 5247 O O   . HOH P 5 .   ? 50.746 111.227 59.745  1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   1 
HETATM 5248 O O   . HOH P 5 .   ? 50.147 116.383 63.577  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   1 
HETATM 5249 O O   . HOH P 5 .   ? 46.059 107.386 64.132  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   1 
HETATM 5250 O O   . HOH P 5 .   ? 48.224 114.126 62.488  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   1 
HETATM 5251 O O   . HOH P 5 .   ? 43.720 112.632 65.651  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   1 
HETATM 5252 O O   . HOH P 5 .   ? 45.906 99.111  71.823  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   1 
HETATM 5253 O O   . HOH P 5 .   ? 52.749 91.339  71.588  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   1 
HETATM 5254 O O   . HOH P 5 .   ? 40.233 100.630 73.618  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   1 
HETATM 5255 O O   . HOH P 5 .   ? 41.679 107.153 71.252  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   1 
HETATM 5256 O O   . HOH P 5 .   ? 45.491 102.233 79.455  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   1 
HETATM 5257 O O   . HOH P 5 .   ? 42.075 100.776 71.196  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   1 
HETATM 5258 O O   . HOH P 5 .   ? 43.461 106.448 67.822  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 5259 O O   . HOH P 5 .   ? 41.010 112.671 71.240  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 5260 O O   . HOH P 5 .   ? 42.045 114.109 73.755  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   1 
HETATM 5261 O O   . HOH P 5 .   ? 60.026 118.360 74.955  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 5262 O O   . HOH P 5 .   ? 61.187 111.894 77.956  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   1 
HETATM 5263 O O   . HOH P 5 .   ? 63.194 119.833 64.537  1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   1 
HETATM 5264 O O   . HOH P 5 .   ? 68.073 107.057 66.947  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   1 
HETATM 5265 O O   . HOH P 5 .   ? 62.427 107.675 62.558  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   1 
HETATM 5266 O O   . HOH P 5 .   ? 54.864 91.194  71.005  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   1 
HETATM 5267 O O   . HOH P 5 .   ? 67.360 114.263 68.302  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   1 
HETATM 5268 O O   . HOH P 5 .   ? 55.102 90.394  73.823  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   1 
HETATM 5269 O O   . HOH P 5 .   ? 64.007 115.191 70.356  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 5270 O O   . HOH P 5 .   ? 65.248 117.052 74.022  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   1 
HETATM 5271 O O   . HOH P 5 .   ? 46.510 94.502  85.045  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   1 
HETATM 5272 O O   . HOH P 5 .   ? 42.056 93.681  69.361  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   1 
HETATM 5273 O O   . HOH P 5 .   ? 59.134 121.014 83.274  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   1 
HETATM 5274 O O   . HOH P 5 .   ? 47.864 84.454  56.429  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   1 
HETATM 5275 O O   . HOH P 5 .   ? 53.097 121.257 86.083  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 5276 O O   . HOH P 5 .   ? 56.429 122.036 83.918  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   1 
HETATM 5277 O O   . HOH P 5 .   ? 50.694 126.949 77.573  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   1 
HETATM 5278 O O   . HOH P 5 .   ? 55.373 127.700 81.439  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   1 
HETATM 5279 O O   . HOH P 5 .   ? 57.473 125.923 79.127  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   1 
HETATM 5280 O O   . HOH P 5 .   ? 44.212 85.610  54.760  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   1 
HETATM 5281 O O   . HOH P 5 .   ? 46.777 85.777  54.160  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   1 
HETATM 5282 O O   . HOH P 5 .   ? 49.653 83.349  51.984  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   1 
HETATM 5283 O O   . HOH P 5 .   ? 49.005 127.083 70.178  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   1 
HETATM 5284 O O   . HOH P 5 .   ? 55.267 126.636 66.002  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   1 
HETATM 5285 O O   . HOH P 5 .   ? 51.692 124.813 66.963  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   1 
HETATM 5286 O O   . HOH P 5 .   ? 48.975 126.772 79.399  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   1 
HETATM 5287 O O   . HOH P 5 .   ? 49.090 125.001 75.878  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   1 
HETATM 5288 O O   . HOH P 5 .   ? 42.385 123.334 78.172  1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   1 
HETATM 5289 O O   . HOH P 5 .   ? 33.148 96.075  49.609  1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   1 
HETATM 5290 O O   . HOH P 5 .   ? 45.289 116.914 89.925  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   1 
HETATM 5291 O O   . HOH P 5 .   ? 56.923 98.272  80.643  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   1 
HETATM 5292 O O   . HOH P 5 .   ? 63.917 104.573 34.820  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   1 
HETATM 5293 O O   . HOH P 5 .   ? 57.635 103.728 85.365  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   1 
HETATM 5294 O O   . HOH P 5 .   ? 58.126 105.724 87.791  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   1 
HETATM 5295 O O   . HOH P 5 .   ? 60.267 115.161 89.540  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   1 
HETATM 5296 O O   . HOH P 5 .   ? 62.733 114.589 87.838  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   1 
HETATM 5297 O O   . HOH P 5 .   ? 61.829 107.438 89.936  1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   1 
HETATM 5298 O O   . HOH P 5 .   ? 53.963 101.534 24.557  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   1 
HETATM 5299 O O   . HOH P 5 .   ? 52.063 115.861 88.088  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   1 
HETATM 5300 O O   . HOH P 5 .   ? 66.640 85.464  21.562  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 5301 O O   . HOH P 5 .   ? 56.625 111.715 93.242  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   1 
HETATM 5302 O O   . HOH P 5 .   ? 62.841 77.713  20.571  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   1 
HETATM 5303 O O   . HOH P 5 .   ? 62.311 98.403  74.498  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   1 
HETATM 5304 O O   . HOH P 5 .   ? 62.037 105.261 63.497  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   1 
HETATM 5305 O O   . HOH P 5 .   ? 51.385 103.867 62.047  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   1 
HETATM 5306 O O   . HOH P 5 .   ? 56.176 100.409 63.425  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   1 
HETATM 5307 O O   . HOH P 5 .   ? 58.365 103.401 57.737  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O   1 
HETATM 5308 O O   . HOH P 5 .   ? 57.425 98.769  61.929  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O   1 
HETATM 5309 O O   . HOH P 5 .   ? 59.282 95.940  63.251  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O   1 
HETATM 5310 O O   . HOH P 5 .   ? 61.760 93.699  64.713  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O   1 
HETATM 5311 O O   . HOH P 5 .   ? 64.854 94.312  57.461  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O   1 
HETATM 5312 O O   . HOH P 5 .   ? 55.275 90.897  66.500  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O   1 
HETATM 5313 O O   . HOH P 5 .   ? 56.544 92.941  69.316  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O   1 
HETATM 5314 O O   . HOH P 5 .   ? 60.292 89.733  67.688  1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O   1 
HETATM 5315 O O   . HOH P 5 .   ? 56.436 90.771  76.070  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O   1 
HETATM 5316 O O   . HOH P 5 .   ? 48.918 93.759  85.966  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O   1 
HETATM 5317 O O   . HOH P 5 .   ? 43.554 93.596  77.641  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O   1 
HETATM 5318 O O   . HOH P 5 .   ? 52.610 89.022  74.789  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O   1 
HETATM 5319 O O   . HOH P 5 .   ? 45.859 88.582  74.259  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O   1 
HETATM 5320 O O   . HOH P 5 .   ? 43.379 94.163  71.438  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O   1 
HETATM 5321 O O   . HOH P 5 .   ? 50.252 88.271  69.183  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O   1 
HETATM 5322 O O   . HOH P 5 .   ? 44.069 93.907  65.008  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O   1 
HETATM 5323 O O   . HOH P 5 .   ? 42.210 87.377  61.813  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O   1 
HETATM 5324 O O   . HOH P 5 .   ? 43.128 92.696  62.359  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O   1 
HETATM 5325 O O   . HOH P 5 .   ? 54.626 88.256  63.226  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O   1 
HETATM 5326 O O   . HOH P 5 .   ? 49.629 85.233  59.149  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O   1 
HETATM 5327 O O   . HOH P 5 .   ? 59.823 86.577  51.741  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O   1 
HETATM 5328 O O   . HOH P 5 .   ? 63.263 93.513  52.926  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O   1 
HETATM 5329 O O   . HOH P 5 .   ? 66.785 88.458  55.066  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O   1 
HETATM 5330 O O   . HOH P 5 .   ? 59.538 93.625  61.829  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O   1 
HETATM 5331 O O   . HOH P 5 .   ? 63.288 94.855  55.154  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O   1 
HETATM 5332 O O   . HOH P 5 .   ? 48.952 97.183  59.524  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O   1 
HETATM 5333 O O   . HOH P 5 .   ? 41.924 87.663  54.996  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O   1 
HETATM 5334 O O   . HOH P 5 .   ? 43.856 89.394  48.578  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O   1 
HETATM 5335 O O   . HOH P 5 .   ? 48.025 85.418  51.881  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O   1 
HETATM 5336 O O   . HOH P 5 .   ? 47.471 81.328  46.159  1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O   1 
HETATM 5337 O O   . HOH P 5 .   ? 55.002 85.113  57.260  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O   1 
HETATM 5338 O O   . HOH P 5 .   ? 52.601 83.534  51.634  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   1 
HETATM 5339 O O   . HOH P 5 .   ? 64.009 81.201  40.465  1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O   1 
HETATM 5340 O O   . HOH P 5 .   ? 63.921 87.510  37.649  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O   1 
HETATM 5341 O O   . HOH P 5 .   ? 69.032 90.409  45.078  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   1 
HETATM 5342 O O   . HOH P 5 .   ? 71.013 90.754  49.377  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O   1 
HETATM 5343 O O   . HOH P 5 .   ? 64.015 86.567  49.085  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O   1 
HETATM 5344 O O   . HOH P 5 .   ? 66.085 97.804  56.903  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   1 
HETATM 5345 O O   . HOH P 5 .   ? 50.195 102.456 49.730  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   1 
HETATM 5346 O O   . HOH P 5 .   ? 49.097 100.150 49.850  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   1 
HETATM 5347 O O   . HOH P 5 .   ? 48.935 102.510 52.904  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O   1 
HETATM 5348 O O   . HOH P 5 .   ? 46.603 101.545 50.028  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   1 
HETATM 5349 O O   . HOH P 5 .   ? 35.545 94.131  51.646  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O   1 
HETATM 5350 O O   . HOH P 5 .   ? 44.645 102.273 59.816  1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   1 
HETATM 5351 O O   . HOH P 5 .   ? 47.015 100.383 59.197  1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   1 
HETATM 5352 O O   . HOH P 5 .   ? 56.976 99.590  59.205  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A O   1 
HETATM 5353 O O   . HOH P 5 .   ? 57.107 95.799  61.050  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   1 
HETATM 5354 O O   . HOH P 5 .   ? 61.847 102.687 57.757  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   1 
HETATM 5355 O O   . HOH P 5 .   ? 63.461 99.574  58.441  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A O   1 
HETATM 5356 O O   . HOH P 5 .   ? 62.287 97.355  54.973  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   1 
HETATM 5357 O O   . HOH P 5 .   ? 66.290 103.465 54.750  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   1 
HETATM 5358 O O   . HOH P 5 .   ? 58.905 112.003 52.336  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A O   1 
HETATM 5359 O O   . HOH P 5 .   ? 65.411 105.313 56.745  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A O   1 
HETATM 5360 O O   . HOH P 5 .   ? 67.209 113.796 50.489  1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A O   1 
HETATM 5361 O O   . HOH P 5 .   ? 62.789 109.876 50.110  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A O   1 
HETATM 5362 O O   . HOH P 5 .   ? 72.013 101.338 50.555  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A O   1 
HETATM 5363 O O   . HOH P 5 .   ? 74.278 102.535 44.652  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A O   1 
HETATM 5364 O O   . HOH P 5 .   ? 50.119 116.310 48.148  1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A O   1 
HETATM 5365 O O   . HOH P 5 .   ? 51.613 117.210 49.974  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A O   1 
HETATM 5366 O O   . HOH P 5 .   ? 45.614 101.767 46.283  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A O   1 
HETATM 5367 O O   . HOH P 5 .   ? 49.715 110.988 44.358  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A O   1 
HETATM 5368 O O   . HOH P 5 .   ? 54.147 109.376 46.669  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A O   1 
HETATM 5369 O O   . HOH P 5 .   ? 48.615 101.477 45.504  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A O   1 
HETATM 5370 O O   . HOH P 5 .   ? 68.550 95.636  48.059  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A O   1 
HETATM 5371 O O   . HOH P 5 .   ? 68.286 98.353  49.039  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A O   1 
HETATM 5372 O O   . HOH P 5 .   ? 69.000 92.824  46.584  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A O   1 
HETATM 5373 O O   . HOH P 5 .   ? 76.021 94.784  39.859  1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A O   1 
HETATM 5374 O O   . HOH P 5 .   ? 65.938 88.741  33.239  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A O   1 
HETATM 5375 O O   . HOH P 5 .   ? 45.432 99.030  43.143  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A O   1 
HETATM 5376 O O   . HOH P 5 .   ? 43.371 92.162  41.918  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A O   1 
HETATM 5377 O O   . HOH P 5 .   ? 44.995 103.240 39.033  1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A O   1 
HETATM 5378 O O   . HOH P 5 .   ? 44.205 106.004 36.381  1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A O   1 
HETATM 5379 O O   . HOH P 5 .   ? 45.593 102.401 30.035  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A O   1 
HETATM 5380 O O   . HOH P 5 .   ? 45.233 105.664 31.651  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A O   1 
HETATM 5381 O O   . HOH P 5 .   ? 48.729 108.737 39.877  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A O   1 
HETATM 5382 O O   . HOH P 5 .   ? 50.282 105.691 41.551  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A O   1 
HETATM 5383 O O   . HOH P 5 .   ? 53.012 104.369 28.898  1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 2140 HOH A O   1 
HETATM 5384 O O   . HOH P 5 .   ? 56.961 109.215 32.503  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 2141 HOH A O   1 
HETATM 5385 O O   . HOH P 5 .   ? 56.681 106.781 29.573  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH A O   1 
HETATM 5386 O O   . HOH P 5 .   ? 61.830 106.288 34.394  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 2143 HOH A O   1 
HETATM 5387 O O   . HOH P 5 .   ? 61.317 113.012 38.532  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 2144 HOH A O   1 
HETATM 5388 O O   . HOH P 5 .   ? 61.251 111.096 43.100  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 2145 HOH A O   1 
HETATM 5389 O O   . HOH P 5 .   ? 62.594 110.923 40.069  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 2146 HOH A O   1 
HETATM 5390 O O   . HOH P 5 .   ? 66.560 111.092 40.230  1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 2147 HOH A O   1 
HETATM 5391 O O   . HOH P 5 .   ? 66.913 110.387 36.605  1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 2148 HOH A O   1 
HETATM 5392 O O   . HOH P 5 .   ? 67.472 104.236 34.974  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 2149 HOH A O   1 
HETATM 5393 O O   . HOH P 5 .   ? 70.313 100.025 42.287  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 2150 HOH A O   1 
HETATM 5394 O O   . HOH P 5 .   ? 64.519 104.709 37.361  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 2151 HOH A O   1 
HETATM 5395 O O   . HOH P 5 .   ? 68.838 102.173 34.660  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 2152 HOH A O   1 
HETATM 5396 O O   . HOH P 5 .   ? 60.301 99.210  32.646  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 2153 HOH A O   1 
HETATM 5397 O O   . HOH P 5 .   ? 43.012 89.904  42.615  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 2154 HOH A O   1 
HETATM 5398 O O   . HOH P 5 .   ? 45.359 82.978  45.034  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 2155 HOH A O   1 
HETATM 5399 O O   . HOH P 5 .   ? 42.661 81.648  43.438  1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 2156 HOH A O   1 
HETATM 5400 O O   . HOH P 5 .   ? 46.587 77.470  31.028  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   1 
HETATM 5401 O O   . HOH P 5 .   ? 37.684 89.925  36.355  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 2158 HOH A O   1 
HETATM 5402 O O   . HOH P 5 .   ? 38.894 91.526  39.456  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 2159 HOH A O   1 
HETATM 5403 O O   . HOH P 5 .   ? 42.555 98.651  25.524  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 2160 HOH A O   1 
HETATM 5404 O O   . HOH P 5 .   ? 41.524 102.142 36.822  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 2161 HOH A O   1 
HETATM 5405 O O   . HOH P 5 .   ? 42.389 102.787 33.446  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 2162 HOH A O   1 
HETATM 5406 O O   . HOH P 5 .   ? 50.458 101.808 27.732  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 2163 HOH A O   1 
HETATM 5407 O O   . HOH P 5 .   ? 54.346 101.821 27.560  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 2164 HOH A O   1 
HETATM 5408 O O   . HOH P 5 .   ? 57.849 99.990  31.723  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 2165 HOH A O   1 
HETATM 5409 O O   . HOH P 5 .   ? 59.156 103.263 26.506  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 2166 HOH A O   1 
HETATM 5410 O O   . HOH P 5 .   ? 57.880 96.599  33.341  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 2167 HOH A O   1 
HETATM 5411 O O   . HOH P 5 .   ? 60.234 93.867  32.844  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 2168 HOH A O   1 
HETATM 5412 O O   . HOH P 5 .   ? 50.614 94.567  33.836  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 2169 HOH A O   1 
HETATM 5413 O O   . HOH P 5 .   ? 58.911 91.728  30.147  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 2170 HOH A O   1 
HETATM 5414 O O   . HOH P 5 .   ? 50.857 81.241  45.761  1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 2171 HOH A O   1 
HETATM 5415 O O   . HOH P 5 .   ? 45.148 81.673  37.746  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 2172 HOH A O   1 
HETATM 5416 O O   . HOH P 5 .   ? 46.622 80.353  35.827  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 2173 HOH A O   1 
HETATM 5417 O O   . HOH P 5 .   ? 52.687 78.026  38.848  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 2174 HOH A O   1 
HETATM 5418 O O   . HOH P 5 .   ? 57.716 81.643  34.097  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 2175 HOH A O   1 
HETATM 5419 O O   . HOH P 5 .   ? 60.000 80.249  39.366  1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 2176 HOH A O   1 
HETATM 5420 O O   . HOH P 5 .   ? 55.203 76.576  42.396  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 2177 HOH A O   1 
HETATM 5421 O O   . HOH P 5 .   ? 51.566 84.273  37.427  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 2178 HOH A O   1 
HETATM 5422 O O   . HOH P 5 .   ? 55.937 93.483  21.092  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 2179 HOH A O   1 
HETATM 5423 O O   . HOH P 5 .   ? 56.311 98.145  23.553  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 2180 HOH A O   1 
HETATM 5424 O O   . HOH P 5 .   ? 63.787 86.061  21.776  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 2181 HOH A O   1 
HETATM 5425 O O   . HOH P 5 .   ? 61.298 84.653  19.069  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 2182 HOH A O   1 
HETATM 5426 O O   . HOH P 5 .   ? 61.655 72.559  16.360  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 2183 HOH A O   1 
HETATM 5427 O O   . HOH P 5 .   ? 65.057 79.050  19.625  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 2184 HOH A O   1 
HETATM 5428 O O   . HOH P 5 .   ? 72.866 81.541  20.951  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 2185 HOH A O   1 
HETATM 5429 O O   . HOH P 5 .   ? 65.082 97.372  22.032  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 2186 HOH A O   1 
HETATM 5430 O O   . HOH P 5 .   ? 66.408 94.046  24.315  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 2187 HOH A O   1 
HETATM 5431 O O   . HOH P 5 .   ? 42.367 96.417  49.147  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 2188 HOH A O   1 
HETATM 5432 O O   . HOH P 5 .   ? 64.207 125.485 69.740  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 2189 HOH A O   1 
HETATM 5433 O O   . HOH P 5 .   ? 48.009 98.635  61.678  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 2190 HOH A O   1 
HETATM 5434 O O   . HOH P 5 .   ? 54.310 95.648  61.369  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 2191 HOH A O   1 
HETATM 5435 O O   . HOH P 5 .   ? 45.205 105.414 65.830  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 2192 HOH A O   1 
HETATM 5436 O O   . HOH Q 5 .   ? 28.272 73.415  53.620  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O   1 
HETATM 5437 O O   . HOH Q 5 .   ? 27.534 66.543  54.567  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O   1 
HETATM 5438 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.853 71.296  54.028  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O   1 
HETATM 5439 O O   . HOH Q 5 .   ? 32.462 66.469  53.466  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O   1 
HETATM 5440 O O   . HOH Q 5 .   ? 18.590 72.942  59.682  1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O   1 
HETATM 5441 O O   . HOH Q 5 .   ? 20.771 72.816  57.660  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O   1 
HETATM 5442 O O   . HOH Q 5 .   ? 19.711 69.071  59.271  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O   1 
HETATM 5443 O O   . HOH Q 5 .   ? 21.643 66.672  57.040  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O   1 
HETATM 5444 O O   . HOH Q 5 .   ? 23.669 74.202  55.731  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O   1 
HETATM 5445 O O   . HOH Q 5 .   ? 27.333 78.317  60.826  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH B O   1 
HETATM 5446 O O   . HOH Q 5 .   ? 41.173 82.997  59.837  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH B O   1 
HETATM 5447 O O   . HOH Q 5 .   ? 34.393 63.748  57.061  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH B O   1 
HETATM 5448 O O   . HOH Q 5 .   ? 50.183 76.238  59.648  1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH B O   1 
HETATM 5449 O O   . HOH Q 5 .   ? 34.745 66.052  55.079  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH B O   1 
HETATM 5450 O O   . HOH Q 5 .   ? 39.985 68.552  54.814  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH B O   1 
HETATM 5451 O O   . HOH Q 5 .   ? 36.685 73.238  55.318  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH B O   1 
HETATM 5452 O O   . HOH Q 5 .   ? 33.934 59.143  74.563  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH B O   1 
HETATM 5453 O O   . HOH Q 5 .   ? 30.601 55.451  63.195  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH B O   1 
HETATM 5454 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.011 81.878  62.001  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O   1 
HETATM 5455 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.205 79.069  55.566  1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH B O   1 
HETATM 5456 O O   . HOH Q 5 .   ? 20.126 72.416  64.471  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH B O   1 
HETATM 5457 O O   . HOH Q 5 .   ? 25.974 60.634  75.050  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH B O   1 
HETATM 5458 O O   . HOH Q 5 .   ? 41.201 96.651  60.085  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH B O   1 
HETATM 5459 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.168 58.248  79.315  1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH B O   1 
HETATM 5460 O O   . HOH Q 5 .   ? 37.716 54.346  70.494  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH B O   1 
HETATM 5461 O O   . HOH Q 5 .   ? 44.140 74.514  58.632  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH B O   1 
HETATM 5462 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.981 94.002  47.821  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH B O   1 
HETATM 5463 O O   . HOH Q 5 .   ? 48.813 78.066  62.837  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH B O   1 
HETATM 5464 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.120 70.311  62.001  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH B O   1 
HETATM 5465 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.623 75.933  67.170  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH B O   1 
HETATM 5466 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.376 78.249  67.493  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH B O   1 
HETATM 5467 O O   . HOH Q 5 .   ? 43.496 81.008  59.097  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH B O   1 
HETATM 5468 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.798 74.959  57.078  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH B O   1 
HETATM 5469 O O   . HOH Q 5 .   ? 45.458 69.374  57.810  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH B O   1 
HETATM 5470 O O   . HOH Q 5 .   ? 49.972 66.360  63.424  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH B O   1 
HETATM 5471 O O   . HOH Q 5 .   ? 46.446 68.062  60.302  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH B O   1 
HETATM 5472 O O   . HOH Q 5 .   ? 48.270 71.792  77.841  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH B O   1 
HETATM 5473 O O   . HOH Q 5 .   ? 37.437 61.993  65.545  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH B O   1 
HETATM 5474 O O   . HOH Q 5 .   ? 33.967 60.831  72.079  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH B O   1 
HETATM 5475 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.160 54.398  70.985  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH B O   1 
HETATM 5476 O O   . HOH Q 5 .   ? 28.270 56.552  62.193  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH B O   1 
HETATM 5477 O O   . HOH Q 5 .   ? 33.302 72.261  81.556  1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH B O   1 
HETATM 5478 O O   . HOH Q 5 .   ? 27.454 63.648  59.624  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH B O   1 
HETATM 5479 O O   . HOH Q 5 .   ? 23.258 67.225  72.179  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH B O   1 
HETATM 5480 O O   . HOH Q 5 .   ? 22.895 70.181  63.953  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH B O   1 
HETATM 5481 O O   . HOH Q 5 .   ? 20.772 69.901  70.710  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH B O   1 
HETATM 5482 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.355 88.045  66.825  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH B O   1 
HETATM 5483 O O   . HOH Q 5 .   ? 25.186 88.210  62.628  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH B O   1 
HETATM 5484 O O   . HOH Q 5 .   ? 21.603 63.349  63.912  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH B O   1 
HETATM 5485 O O   . HOH Q 5 .   ? 22.887 64.521  72.013  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH B O   1 
HETATM 5486 O O   . HOH Q 5 .   ? 27.565 63.368  71.327  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH B O   1 
HETATM 5487 O O   . HOH Q 5 .   ? 28.721 61.834  75.418  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH B O   1 
HETATM 5488 O O   . HOH Q 5 .   ? 41.790 93.027  73.160  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH B O   1 
HETATM 5489 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.713 83.951  78.805  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH B O   1 
HETATM 5490 O O   . HOH Q 5 .   ? 34.178 67.311  75.526  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH B O   1 
HETATM 5491 O O   . HOH Q 5 .   ? 39.019 93.738  63.171  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH B O   1 
HETATM 5492 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.007 93.543  66.533  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH B O   1 
HETATM 5493 O O   . HOH Q 5 .   ? 33.042 61.345  79.871  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH B O   1 
HETATM 5494 O O   . HOH Q 5 .   ? 34.520 59.334  77.095  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH B O   1 
HETATM 5495 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.547 90.515  65.047  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH B O   1 
HETATM 5496 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.824 93.783  61.539  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH B O   1 
HETATM 5497 O O   . HOH Q 5 .   ? 46.050 59.932  76.904  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH B O   1 
HETATM 5498 O O   . HOH Q 5 .   ? 38.014 56.922  72.110  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH B O   1 
HETATM 5499 O O   . HOH Q 5 .   ? 43.569 58.677  76.680  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH B O   1 
HETATM 5500 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.346 51.293  75.218  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH B O   1 
HETATM 5501 O O   . HOH Q 5 .   ? 44.258 56.794  65.729  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH B O   1 
HETATM 5502 O O   . HOH Q 5 .   ? 44.416 53.169  68.660  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH B O   1 
HETATM 5503 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.706 53.126  67.401  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH B O   1 
HETATM 5504 O O   . HOH Q 5 .   ? 43.952 53.443  74.108  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH B O   1 
HETATM 5505 O O   . HOH Q 5 .   ? 29.780 93.349  48.749  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH B O   1 
HETATM 5506 O O   . HOH Q 5 .   ? 25.753 95.134  47.806  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH B O   1 
HETATM 5507 O O   . HOH Q 5 .   ? 36.426 54.817  60.715  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH B O   1 
HETATM 5508 O O   . HOH Q 5 .   ? 32.420 55.459  61.303  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH B O   1 
HETATM 5509 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.555 50.732  69.218  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH B O   1 
HETATM 5510 O O   . HOH Q 5 .   ? 35.313 53.441  71.127  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH B O   1 
HETATM 5511 O O   . HOH Q 5 .   ? 8.294  97.522  46.132  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH B O   1 
HETATM 5512 O O   . HOH Q 5 .   ? 10.384 93.003  51.071  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH B O   1 
HETATM 5513 O O   . HOH Q 5 .   ? 41.788 55.076  56.691  1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH B O   1 
HETATM 5514 O O   . HOH Q 5 .   ? 48.503 59.723  60.535  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH B O   1 
HETATM 5515 O O   . HOH Q 5 .   ? 45.049 59.412  59.168  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH B O   1 
HETATM 5516 O O   . HOH Q 5 .   ? 46.721 54.116  65.173  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH B O   1 
HETATM 5517 O O   . HOH Q 5 .   ? 46.513 65.493  60.261  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH B O   1 
HETATM 5518 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.453 54.071  66.849  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH B O   1 
HETATM 5519 O O   . HOH Q 5 .   ? 53.717 64.929  67.337  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH B O   1 
HETATM 5520 O O   . HOH Q 5 .   ? 50.304 59.771  62.445  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH B O   1 
HETATM 5521 O O   . HOH Q 5 .   ? 53.740 60.931  63.336  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH B O   1 
HETATM 5522 O O   . HOH Q 5 .   ? 56.679 65.599  67.989  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH B O   1 
HETATM 5523 O O   . HOH Q 5 .   ? 56.749 62.951  69.237  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH B O   1 
HETATM 5524 O O   . HOH Q 5 .   ? 0.678  73.403  49.339  1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH B O   1 
HETATM 5525 O O   . HOH Q 5 .   ? 3.935  76.395  50.973  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH B O   1 
HETATM 5526 O O   . HOH Q 5 .   ? 54.381 68.771  68.968  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH B O   1 
HETATM 5527 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.405 63.806  74.543  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH B O   1 
HETATM 5528 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.930 69.473  77.250  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH B O   1 
HETATM 5529 O O   . HOH Q 5 .   ? 53.931 73.710  69.938  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH B O   1 
HETATM 5530 O O   . HOH Q 5 .   ? 7.516  77.556  54.766  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH B O   1 
HETATM 5531 O O   . HOH Q 5 .   ? 4.022  89.466  47.196  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH B O   1 
HETATM 5532 O O   . HOH Q 5 .   ? 0.325  76.893  48.448  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH B O   1 
HETATM 5533 O O   . HOH Q 5 .   ? -2.577 83.856  49.407  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH B O   1 
HETATM 5534 O O   . HOH Q 5 .   ? 50.671 71.298  77.952  1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH B O   1 
HETATM 5535 O O   . HOH Q 5 .   ? 52.959 76.418  72.318  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH B O   1 
HETATM 5536 O O   . HOH Q 5 .   ? 51.047 78.117  72.826  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH B O   1 
HETATM 5537 O O   . HOH Q 5 .   ? 50.950 78.665  70.098  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH B O   1 
HETATM 5538 O O   . HOH Q 5 .   ? 48.590 78.385  73.843  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH B O   1 
HETATM 5539 O O   . HOH Q 5 .   ? 47.455 80.559  72.672  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH B O   1 
HETATM 5540 O O   . HOH Q 5 .   ? 41.593 74.179  81.936  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH B O   1 
HETATM 5541 O O   . HOH Q 5 .   ? 43.656 72.529  84.788  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH B O   1 
HETATM 5542 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.222 64.341  84.137  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH B O   1 
HETATM 5543 O O   . HOH Q 5 .   ? 45.575 70.384  85.604  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH B O   1 
HETATM 5544 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.500 90.085  36.815  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH B O   1 
HETATM 5545 O O   . HOH Q 5 .   ? 39.611 64.901  84.034  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH B O   1 
HETATM 5546 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.382 62.066  84.708  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH B O   1 
HETATM 5547 O O   . HOH Q 5 .   ? 32.754 89.642  26.901  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH B O   1 
HETATM 5548 O O   . HOH Q 5 .   ? 44.059 68.194  92.573  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH B O   1 
HETATM 5549 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.776 71.848  85.738  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH B O   1 
HETATM 5550 O O   . HOH Q 5 .   ? 53.708 69.743  82.815  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH B O   1 
HETATM 5551 O O   . HOH Q 5 .   ? 48.170 64.114  78.205  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH B O   1 
HETATM 5552 O O   . HOH Q 5 .   ? 43.898 59.925  79.979  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH B O   1 
HETATM 5553 O O   . HOH Q 5 .   ? 52.763 60.254  82.519  1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH B O   1 
HETATM 5554 O O   . HOH Q 5 .   ? -1.037 86.180  27.010  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH B O   1 
HETATM 5555 O O   . HOH Q 5 .   ? 46.998 68.680  84.699  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH B O   1 
HETATM 5556 O O   . HOH Q 5 .   ? 45.798 62.574  77.828  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH B O   1 
HETATM 5557 O O   . HOH Q 5 .   ? 39.826 59.256  78.399  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH B O   1 
HETATM 5558 O O   . HOH Q 5 .   ? 47.998 66.718  78.645  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH B O   1 
HETATM 5559 O O   . HOH Q 5 .   ? 47.183 70.336  76.215  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH B O   1 
HETATM 5560 O O   . HOH Q 5 .   ? 26.338 74.155  82.738  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH B O   1 
HETATM 5561 O O   . HOH Q 5 .   ? 33.135 74.481  81.035  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH B O   1 
HETATM 5562 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.047 74.535  83.516  1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH B O   1 
HETATM 5563 O O   . HOH Q 5 .   ? 26.586 73.749  76.871  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH B O   1 
HETATM 5564 O O   . HOH Q 5 .   ? 26.050 77.725  78.392  1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH B O   1 
HETATM 5565 O O   . HOH Q 5 .   ? 22.911 76.163  71.409  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH B O   1 
HETATM 5566 O O   . HOH Q 5 .   ? 23.214 72.966  64.492  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH B O   1 
HETATM 5567 O O   . HOH Q 5 .   ? 21.715 75.335  57.509  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH B O   1 
HETATM 5568 O O   . HOH Q 5 .   ? 25.039 79.664  60.523  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH B O   1 
HETATM 5569 O O   . HOH Q 5 .   ? 18.209 78.245  61.459  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH B O   1 
HETATM 5570 O O   . HOH Q 5 .   ? 22.495 84.572  65.606  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH B O   1 
HETATM 5571 O O   . HOH Q 5 .   ? 24.048 82.698  62.678  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH B O   1 
HETATM 5572 O O   . HOH Q 5 .   ? 28.152 88.448  63.205  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH B O   1 
HETATM 5573 O O   . HOH Q 5 .   ? 29.213 86.268  66.128  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH B O   1 
HETATM 5574 O O   . HOH Q 5 .   ? 21.908 81.930  70.177  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH B O   1 
HETATM 5575 O O   . HOH Q 5 .   ? 27.655 80.161  73.608  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 2140 HOH B O   1 
HETATM 5576 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.692 88.651  71.926  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 2141 HOH B O   1 
HETATM 5577 O O   . HOH Q 5 .   ? 35.744 83.202  55.755  1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH B O   1 
HETATM 5578 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.807 92.006  75.670  1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 2143 HOH B O   1 
HETATM 5579 O O   . HOH Q 5 .   ? 42.825 87.035  77.430  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 2144 HOH B O   1 
HETATM 5580 O O   . HOH Q 5 .   ? 40.240 91.170  72.129  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 2145 HOH B O   1 
HETATM 5581 O O   . HOH Q 5 .   ? 44.496 86.339  74.736  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 2146 HOH B O   1 
HETATM 5582 O O   . HOH Q 5 .   ? 39.592 92.393  65.906  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 2147 HOH B O   1 
HETATM 5583 O O   . HOH Q 5 .   ? 45.660 82.049  60.214  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 2148 HOH B O   1 
HETATM 5584 O O   . HOH Q 5 .   ? 38.079 93.278  67.384  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 2149 HOH B O   1 
HETATM 5585 O O   . HOH Q 5 .   ? 33.804 92.067  63.393  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 2150 HOH B O   1 
HETATM 5586 O O   . HOH Q 5 .   ? 31.800 89.167  69.400  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 2151 HOH B O   1 
HETATM 5587 O O   . HOH Q 5 .   ? 39.402 92.692  59.234  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 2152 HOH B O   1 
HETATM 5588 O O   . HOH Q 5 .   ? 38.298 95.084  58.286  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 2153 HOH B O   1 
HETATM 5589 O O   . HOH Q 5 .   ? 37.906 92.210  52.820  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 2154 HOH B O   1 
HETATM 5590 O O   . HOH Q 5 .   ? 34.219 94.083  54.108  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 2155 HOH B O   1 
HETATM 5591 O O   . HOH Q 5 .   ? 16.476 91.029  52.116  1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 2156 HOH B O   1 
HETATM 5592 O O   . HOH Q 5 .   ? 16.334 83.591  59.397  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 2157 HOH B O   1 
HETATM 5593 O O   . HOH Q 5 .   ? 30.819 82.691  54.381  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 2158 HOH B O   1 
HETATM 5594 O O   . HOH Q 5 .   ? 34.566 89.798  44.575  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 2159 HOH B O   1 
HETATM 5595 O O   . HOH Q 5 .   ? 27.356 93.577  47.129  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 2160 HOH B O   1 
HETATM 5596 O O   . HOH Q 5 .   ? 29.953 94.315  42.997  1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 2161 HOH B O   1 
HETATM 5597 O O   . HOH Q 5 .   ? 23.091 95.070  48.322  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 2162 HOH B O   1 
HETATM 5598 O O   . HOH Q 5 .   ? 9.826  94.955  48.801  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 2163 HOH B O   1 
HETATM 5599 O O   . HOH Q 5 .   ? 8.138  94.624  45.045  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 2164 HOH B O   1 
HETATM 5600 O O   . HOH Q 5 .   ? 7.336  86.259  43.099  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 2165 HOH B O   1 
HETATM 5601 O O   . HOH Q 5 .   ? 8.673  87.794  39.975  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 2166 HOH B O   1 
HETATM 5602 O O   . HOH Q 5 .   ? 6.119  86.181  49.637  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 2167 HOH B O   1 
HETATM 5603 O O   . HOH Q 5 .   ? 7.901  82.960  53.662  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 2168 HOH B O   1 
HETATM 5604 O O   . HOH Q 5 .   ? 11.859 90.763  50.873  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 2169 HOH B O   1 
HETATM 5605 O O   . HOH Q 5 .   ? 13.224 87.615  53.344  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 2170 HOH B O   1 
HETATM 5606 O O   . HOH Q 5 .   ? 15.664 82.721  56.660  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 2171 HOH B O   1 
HETATM 5607 O O   . HOH Q 5 .   ? 17.116 80.617  55.719  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 2172 HOH B O   1 
HETATM 5608 O O   . HOH Q 5 .   ? 14.872 84.089  54.406  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 2173 HOH B O   1 
HETATM 5609 O O   . HOH Q 5 .   ? 26.714 73.217  48.898  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 2174 HOH B O   1 
HETATM 5610 O O   . HOH Q 5 .   ? 26.245 76.097  46.488  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 2175 HOH B O   1 
HETATM 5611 O O   . HOH Q 5 .   ? 29.208 76.706  49.235  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 2176 HOH B O   1 
HETATM 5612 O O   . HOH Q 5 .   ? 38.690 82.420  46.428  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 2177 HOH B O   1 
HETATM 5613 O O   . HOH Q 5 .   ? 30.738 75.568  57.048  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 2178 HOH B O   1 
HETATM 5614 O O   . HOH Q 5 .   ? 24.540 82.637  59.490  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 2179 HOH B O   1 
HETATM 5615 O O   . HOH Q 5 .   ? 23.911 78.867  58.105  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 2180 HOH B O   1 
HETATM 5616 O O   . HOH Q 5 .   ? 16.766 79.673  59.295  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 2181 HOH B O   1 
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A 1 13  THR 13  13  13  THR THR A . n 
A 1 14  ILE 14  14  14  ILE ILE A . n 
A 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP A . n 
A 1 16  THR 16  16  16  THR THR A . n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A . n 
A 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A . n 
A 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA A . n 
A 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A . n 
A 1 21  LEU 21  21  21  LEU LEU A . n 
A 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A . n 
A 1 23  SER 23  23  23  SER SER A . n 
A 1 24  PHE 24  24  24  PHE PHE A . n 
A 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A . n 
A 1 26  PHE 26  26  26  PHE PHE A . n 
A 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU A . n 
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A 1 289 GLN 289 289 289 GLN GLN A . n 
A 1 290 TRP 290 290 290 TRP TRP A . n 
A 1 291 LEU 291 291 291 LEU LEU A . n 
A 1 292 PRO 292 292 292 PRO PRO A . n 
A 1 293 GLU 293 293 293 GLU GLU A . n 
A 1 294 LEU 294 294 294 LEU LEU A . n 
A 1 295 ALA 295 295 295 ALA ALA A . n 
A 1 296 TRP 296 296 296 TRP TRP A . n 
A 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU A . n 
A 1 298 THR 298 298 298 THR THR A . n 
A 1 299 GLU 299 299 299 GLU GLU A . n 
A 1 300 ALA 300 300 300 ALA ALA A . n 
A 1 301 TRP 301 301 301 TRP TRP A . n 
A 1 302 VAL 302 302 302 VAL VAL A . n 
A 1 303 ALA 303 303 303 ALA ALA A . n 
A 1 304 ASP 304 304 304 ASP ASP A . n 
A 1 305 ASP 305 305 305 ASP ASP A . n 
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A 1 307 ASP 307 307 307 ASP ASP A . n 
A 1 308 HIS 308 308 308 HIS HIS A . n 
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A 1 312 LEU 312 312 312 LEU LEU A . n 
A 1 313 ASN 313 313 313 ASN ASN A . n 
A 1 314 GLY 314 314 314 GLY GLY A . n 
A 1 315 SER 315 315 315 SER SER A . n 
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A 1 320 PRO 320 320 320 PRO PRO A . n 
A 1 321 TYR 321 321 321 TYR TYR A . n 
A 1 322 GLU 322 322 322 GLU GLU A . n 
A 1 323 ARG 323 323 323 ARG ARG A . n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B . n 
B 1 2   THR 2   2   ?   ?   ?   B . n 
B 1 3   ASN 3   3   ?   ?   ?   B . n 
B 1 4   SER 4   4   ?   ?   ?   B . n 
B 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN B . n 
B 1 6   ASP 6   6   6   ASP ASP B . n 
B 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE B . n 
B 1 8   ASP 8   8   8   ASP ASP B . n 
B 1 9   GLU 9   9   9   GLU GLU B . n 
B 1 10  THR 10  10  10  THR THR B . n 
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B 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU B . n 
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B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B . n 
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B 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B . n 
B 1 106 ASN 106 106 106 ASN ASN B . n 
B 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE B . n 
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B 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU B . n 
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B 1 198 LYS 198 198 198 LYS LYS B . n 
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B 1 223 LEU 223 223 223 LEU LEU B . n 
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B 1 225 PHE 225 225 225 PHE PHE B . n 
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B 1 227 PRO 227 227 227 PRO PRO B . n 
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B 1 230 ARG 230 230 230 ARG ARG B . n 
B 1 231 MET 231 231 231 MET MET B . n 
B 1 232 PRO 232 232 232 PRO PRO B . n 
B 1 233 ASP 233 233 233 ASP ASP B . n 
B 1 234 LEU 234 234 234 LEU LEU B . n 
B 1 235 VAL 235 235 235 VAL VAL B . n 
B 1 236 LEU 236 236 236 LEU LEU B . n 
B 1 237 HIS 237 237 237 HIS HIS B . n 
B 1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP B . n 
B 1 239 LYS 239 239 239 LYS LYS B . n 
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B 1 241 ARG 241 241 241 ARG ARG B . n 
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B 1 243 TRP 243 243 243 TRP TRP B . n 
B 1 244 LEU 244 244 244 LEU LEU B . n 
B 1 245 PHE 245 245 245 PHE PHE B . n 
B 1 246 LEU 246 246 246 LEU LEU B . n 
B 1 247 MET 247 247 247 MET MET B . n 
B 1 248 GLU 248 248 248 GLU GLU B . n 
B 1 249 ALA 249 249 249 ALA ALA B . n 
B 1 250 VAL 250 250 250 VAL VAL B . n 
B 1 251 LYS 251 251 251 LYS LYS B . n 
B 1 252 SER 252 252 252 SER SER B . n 
B 1 253 LYS 253 253 253 LYS LYS B . n 
B 1 254 GLY 254 254 254 GLY GLY B . n 
B 1 255 PRO 255 255 255 PRO PRO B . n 
B 1 256 PHE 256 256 256 PHE PHE B . n 
B 1 257 ASP 257 257 257 ASP ASP B . n 
B 1 258 GLU 258 258 258 GLU GLU B . n 
B 1 259 GLU 259 259 259 GLU GLU B . n 
B 1 260 ARG 260 260 260 ARG ARG B . n 
B 1 261 HIS 261 261 261 HIS HIS B . n 
B 1 262 ARG 262 262 262 ARG ARG B . n 
B 1 263 THR 263 263 263 THR THR B . n 
B 1 264 LEU 264 264 264 LEU LEU B . n 
B 1 265 ARG 265 265 265 ARG ARG B . n 
B 1 266 GLU 266 266 266 GLU GLU B . n 
B 1 267 LEU 267 267 267 LEU LEU B . n 
B 1 268 PHE 268 268 268 PHE PHE B . n 
B 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA B . n 
B 1 270 THR 270 270 270 THR THR B . n 
B 1 271 PRO 271 271 271 PRO PRO B . n 
B 1 272 VAL 272 272 272 VAL VAL B . n 
B 1 273 ALA 273 273 273 ALA ALA B . n 
B 1 274 GLY 274 274 274 GLY GLY B . n 
B 1 275 LEU 275 275 275 LEU LEU B . n 
B 1 276 VAL 276 276 276 VAL VAL B . n 
B 1 277 PHE 277 277 277 PHE PHE B . n 
B 1 278 VAL 278 278 278 VAL VAL B . n 
B 1 279 ASN 279 279 279 ASN ASN B . n 
B 1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS B . n 
B 1 281 PHE 281 281 281 PHE PHE B . n 
B 1 282 GLU 282 282 282 GLU GLU B . n 
B 1 283 ASN 283 283 283 ASN ASN B . n 
B 1 284 ARG 284 284 284 ARG ARG B . n 
B 1 285 GLU 285 285 285 GLU GLU B . n 
B 1 286 ALA 286 286 286 ALA ALA B . n 
B 1 287 MET 287 287 287 MET MET B . n 
B 1 288 ARG 288 288 288 ARG ARG B . n 
B 1 289 GLN 289 289 289 GLN GLN B . n 
B 1 290 TRP 290 290 290 TRP TRP B . n 
B 1 291 LEU 291 291 291 LEU LEU B . n 
B 1 292 PRO 292 292 292 PRO PRO B . n 
B 1 293 GLU 293 293 293 GLU GLU B . n 
B 1 294 LEU 294 294 294 LEU LEU B . n 
B 1 295 ALA 295 295 295 ALA ALA B . n 
B 1 296 TRP 296 296 296 TRP TRP B . n 
B 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU B . n 
B 1 298 THR 298 298 298 THR THR B . n 
B 1 299 GLU 299 299 299 GLU GLU B . n 
B 1 300 ALA 300 300 300 ALA ALA B . n 
B 1 301 TRP 301 301 301 TRP TRP B . n 
B 1 302 VAL 302 302 302 VAL VAL B . n 
B 1 303 ALA 303 303 303 ALA ALA B . n 
B 1 304 ASP 304 304 304 ASP ASP B . n 
B 1 305 ASP 305 305 305 ASP ASP B . n 
B 1 306 PRO 306 306 306 PRO PRO B . n 
B 1 307 ASP 307 307 307 ASP ASP B . n 
B 1 308 HIS 308 308 308 HIS HIS B . n 
B 1 309 LEU 309 309 309 LEU LEU B . n 
B 1 310 ILE 310 310 310 ILE ILE B . n 
B 1 311 HIS 311 311 311 HIS HIS B . n 
B 1 312 LEU 312 312 312 LEU LEU B . n 
B 1 313 ASN 313 313 313 ASN ASN B . n 
B 1 314 GLY 314 314 314 GLY GLY B . n 
B 1 315 SER 315 315 315 SER SER B . n 
B 1 316 ARG 316 316 316 ARG ARG B . n 
B 1 317 PHE 317 317 317 PHE PHE B . n 
B 1 318 LEU 318 318 318 LEU LEU B . n 
B 1 319 GLY 319 319 319 GLY GLY B . n 
B 1 320 PRO 320 320 320 PRO PRO B . n 
B 1 321 TYR 321 321 321 TYR TYR B . n 
B 1 322 GLU 322 322 322 GLU GLU B . n 
B 1 323 ARG 323 323 323 ARG ARG B . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
MLPHARE 'model building' .      ? 1 
REFMAC  refinement       5.1.24 ? 2 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1 Y 1 1 A MET 1 ? 
2 Y 1 1 A THR 2 ? 
3 Y 1 1 A ASN 3 ? 
4 Y 1 1 A SER 4 ? 
5 Y 1 1 B MET 1 ? 
6 Y 1 1 B THR 2 ? 
7 Y 1 1 B ASN 3 ? 
8 Y 1 1 B SER 4 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 0 1 A ASN 5   ? CG  ? 
2  Y 0 1 A ASN 5   ? OD1 ? 
3  Y 0 1 A ASN 5   ? ND2 ? 
4  Y 0 1 A GLU 27  ? CG  ? 
5  Y 0 1 A GLU 27  ? CD  ? 
6  Y 0 1 A GLU 27  ? OE1 ? 
7  Y 0 1 A GLU 27  ? OE2 ? 
8  Y 0 1 A GLN 29  ? CG  ? 
9  Y 0 1 A GLN 29  ? CD  ? 
10 Y 0 1 A GLN 29  ? OE1 ? 
11 Y 0 1 A GLN 29  ? NE2 ? 
12 Y 0 1 A ARG 58  ? NE  ? 
13 Y 0 1 A ARG 58  ? CZ  ? 
14 Y 0 1 A ARG 58  ? NH1 ? 
15 Y 0 1 A ARG 58  ? NH2 ? 
16 Y 0 1 A ARG 81  ? NE  ? 
17 Y 0 1 A ARG 81  ? CZ  ? 
18 Y 0 1 A ARG 81  ? NH1 ? 
19 Y 0 1 A ARG 81  ? NH2 ? 
20 Y 0 1 A GLU 82  ? CG  ? 
21 Y 0 1 A GLU 82  ? CD  ? 
22 Y 0 1 A GLU 82  ? OE1 ? 
23 Y 0 1 A GLU 82  ? OE2 ? 
24 Y 0 1 A LYS 86  ? CE  ? 
25 Y 0 1 A LYS 86  ? NZ  ? 
26 Y 0 1 A LYS 87  ? CE  ? 
27 Y 0 1 A LYS 87  ? NZ  ? 
28 Y 0 1 A GLN 124 ? CD  ? 
29 Y 0 1 A GLN 124 ? OE1 ? 
30 Y 0 1 A GLN 124 ? NE2 ? 
31 Y 0 1 A LYS 144 ? CE  ? 
32 Y 0 1 A LYS 144 ? NZ  ? 
33 Y 0 1 A ARG 150 ? CD  ? 
34 Y 0 1 A ARG 150 ? NE  ? 
35 Y 0 1 A ARG 150 ? CZ  ? 
36 Y 0 1 A ARG 150 ? NH1 ? 
37 Y 0 1 A ARG 150 ? NH2 ? 
38 Y 0 1 A LYS 184 ? CE  ? 
39 Y 0 1 A LYS 184 ? NZ  ? 
40 Y 0 1 A LYS 208 ? CD  ? 
41 Y 0 1 A LYS 208 ? CE  ? 
42 Y 0 1 A LYS 208 ? NZ  ? 
43 Y 0 1 A LYS 214 ? CD  ? 
44 Y 0 1 A LYS 214 ? CE  ? 
45 Y 0 1 A LYS 214 ? NZ  ? 
46 Y 0 1 A ARG 215 ? NE  ? 
47 Y 0 1 A ARG 215 ? CZ  ? 
48 Y 0 1 A ARG 215 ? NH1 ? 
49 Y 0 1 A ARG 215 ? NH2 ? 
50 Y 0 1 A ARG 230 ? NE  ? 
51 Y 0 1 A ARG 230 ? CZ  ? 
52 Y 0 1 A ARG 230 ? NH1 ? 
53 Y 0 1 A ARG 230 ? NH2 ? 
54 Y 0 1 A LYS 242 ? CE  ? 
55 Y 0 1 A LYS 242 ? NZ  ? 
56 Y 0 1 A LYS 253 ? CD  ? 
57 Y 0 1 A LYS 253 ? CE  ? 
58 Y 0 1 A LYS 253 ? NZ  ? 
59 Y 0 1 B ASN 5   ? CG  ? 
60 Y 0 1 B ASN 5   ? OD1 ? 
61 Y 0 1 B ASN 5   ? ND2 ? 
62 Y 0 1 B ARG 58  ? NE  ? 
63 Y 0 1 B ARG 58  ? CZ  ? 
64 Y 0 1 B ARG 58  ? NH1 ? 
65 Y 0 1 B ARG 58  ? NH2 ? 
66 Y 0 1 B GLN 112 ? CD  ? 
67 Y 0 1 B GLN 112 ? OE1 ? 
68 Y 0 1 B GLN 112 ? NE2 ? 
69 Y 0 1 B GLN 124 ? CD  ? 
70 Y 0 1 B GLN 124 ? OE1 ? 
71 Y 0 1 B GLN 124 ? NE2 ? 
72 Y 0 1 B LYS 144 ? CD  ? 
73 Y 0 1 B LYS 144 ? CE  ? 
74 Y 0 1 B LYS 144 ? NZ  ? 
75 Y 0 1 B ASP 167 ? CG  ? 
76 Y 0 1 B ASP 167 ? OD1 ? 
77 Y 0 1 B ASP 167 ? OD2 ? 
78 Y 0 1 B GLU 170 ? CG  ? 
79 Y 0 1 B GLU 170 ? CD  ? 
80 Y 0 1 B GLU 170 ? OE1 ? 
81 Y 0 1 B GLU 170 ? OE2 ? 
82 Y 0 1 B LYS 208 ? CD  ? 
83 Y 0 1 B LYS 208 ? CE  ? 
84 Y 0 1 B LYS 208 ? NZ  ? 
85 Y 0 1 B ARG 230 ? CG  ? 
86 Y 0 1 B ARG 230 ? CD  ? 
87 Y 0 1 B ARG 230 ? NE  ? 
88 Y 0 1 B ARG 230 ? CZ  ? 
89 Y 0 1 B ARG 230 ? NH1 ? 
90 Y 0 1 B ARG 230 ? NH2 ? 
91 Y 0 1 B LYS 253 ? CD  ? 
92 Y 0 1 B LYS 253 ? CE  ? 
93 Y 0 1 B LYS 253 ? NZ  ? 
94 Y 0 1 B ARG 265 ? NE  ? 
95 Y 0 1 B ARG 265 ? CZ  ? 
96 Y 0 1 B ARG 265 ? NH1 ? 
97 Y 0 1 B ARG 265 ? NH2 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
2IXS 2011-05-08 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
2IXS 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1 author_and_software_defined_assembly PQS monomeric 1 
2 author_and_software_defined_assembly PQS monomeric 1 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1 1 A,C,D,E,F,G,H,I,P 
2 1 B,J,K,L,M,N,O,Q   
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 SO4 1   1324 1324 SO4 SO4 A . 
D 2 SO4 1   1325 1325 SO4 SO4 A . 
E 2 SO4 1   1326 1326 SO4 SO4 A . 
F 2 SO4 1   1327 1327 SO4 SO4 A . 
G 2 SO4 1   1328 1328 SO4 SO4 A . 
H 3 EPE 1   1329 1329 EPE EPE A . 
I 4 TRS 1   1330 1330 TRS TRS A . 
J 2 SO4 1   1324 1324 SO4 SO4 B . 
K 2 SO4 1   1325 1325 SO4 SO4 B . 
L 2 SO4 1   1326 1326 SO4 SO4 B . 
M 2 SO4 1   1327 1327 SO4 SO4 B . 
N 3 EPE 1   1328 1328 EPE EPE B . 
O 4 TRS 1   1329 1329 TRS TRS B . 
P 5 HOH 1   2001 2001 HOH HOH A . 
P 5 HOH 2   2002 2002 HOH HOH A . 
P 5 HOH 3   2003 2003 HOH HOH A . 
P 5 HOH 4   2004 2004 HOH HOH A . 
P 5 HOH 5   2005 2005 HOH HOH A . 
P 5 HOH 6   2006 2006 HOH HOH A . 
P 5 HOH 7   2007 2007 HOH HOH A . 
P 5 HOH 8   2008 2008 HOH HOH A . 
P 5 HOH 9   2009 2009 HOH HOH A . 
P 5 HOH 10  2010 2010 HOH HOH A . 
P 5 HOH 11  2011 2011 HOH HOH A . 
P 5 HOH 12  2012 2012 HOH HOH A . 
P 5 HOH 13  2013 2013 HOH HOH A . 
P 5 HOH 14  2014 2014 HOH HOH A . 
P 5 HOH 15  2015 2015 HOH HOH A . 
P 5 HOH 16  2016 2016 HOH HOH A . 
P 5 HOH 17  2017 2017 HOH HOH A . 
P 5 HOH 18  2018 2018 HOH HOH A . 
P 5 HOH 19  2019 2019 HOH HOH A . 
P 5 HOH 20  2020 2020 HOH HOH A . 
P 5 HOH 21  2021 2021 HOH HOH A . 
P 5 HOH 22  2022 2022 HOH HOH A . 
P 5 HOH 23  2023 2023 HOH HOH A . 
P 5 HOH 24  2024 2024 HOH HOH A . 
P 5 HOH 25  2025 2025 HOH HOH A . 
P 5 HOH 26  2026 2026 HOH HOH A . 
P 5 HOH 27  2027 2027 HOH HOH A . 
P 5 HOH 28  2028 2028 HOH HOH A . 
P 5 HOH 29  2029 2029 HOH HOH A . 
P 5 HOH 30  2030 2030 HOH HOH A . 
P 5 HOH 31  2031 2031 HOH HOH A . 
P 5 HOH 32  2032 2032 HOH HOH A . 
P 5 HOH 33  2033 2033 HOH HOH A . 
P 5 HOH 34  2034 2034 HOH HOH A . 
P 5 HOH 35  2035 2035 HOH HOH A . 
P 5 HOH 36  2036 2036 HOH HOH A . 
P 5 HOH 37  2037 2037 HOH HOH A . 
P 5 HOH 38  2038 2038 HOH HOH A . 
P 5 HOH 39  2039 2039 HOH HOH A . 
P 5 HOH 40  2040 2040 HOH HOH A . 
P 5 HOH 41  2041 2041 HOH HOH A . 
P 5 HOH 42  2042 2042 HOH HOH A . 
P 5 HOH 43  2043 2043 HOH HOH A . 
P 5 HOH 44  2044 2044 HOH HOH A . 
P 5 HOH 45  2045 2045 HOH HOH A . 
P 5 HOH 46  2046 2046 HOH HOH A . 
P 5 HOH 47  2047 2047 HOH HOH A . 
P 5 HOH 48  2048 2048 HOH HOH A . 
P 5 HOH 49  2049 2049 HOH HOH A . 
P 5 HOH 50  2050 2050 HOH HOH A . 
P 5 HOH 51  2051 2051 HOH HOH A . 
P 5 HOH 52  2052 2052 HOH HOH A . 
P 5 HOH 53  2053 2053 HOH HOH A . 
P 5 HOH 54  2054 2054 HOH HOH A . 
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Q 5 HOH 155 2155 2155 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 156 2156 2156 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 157 2157 2157 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 158 2158 2158 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 159 2159 2159 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 160 2160 2160 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 161 2161 2161 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 162 2162 2162 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 163 2163 2163 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 164 2164 2164 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 165 2165 2165 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 166 2166 2166 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 167 2167 2167 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 168 2168 2168 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 169 2169 2169 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 170 2170 2170 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 171 2171 2171 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 172 2172 2172 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 173 2173 2173 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 174 2174 2174 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 175 2175 2175 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 176 2176 2176 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 177 2177 2177 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 178 2178 2178 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 179 2179 2179 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 180 2180 2180 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 181 2181 2181 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 182 2182 2182 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 183 2183 2183 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 184 2184 2184 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 185 2185 2185 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 186 2186 2186 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 187 2187 2187 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 188 2188 2188 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 189 2189 2189 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 190 2190 2190 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 191 2191 2191 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 192 2192 2192 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 193 2193 2193 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 194 2194 2194 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 195 2195 2195 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 196 2196 2196 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 197 2197 2197 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 198 2198 2198 HOH HOH B . 
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Q 5 HOH 200 2200 2200 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 201 2201 2201 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 202 2202 2202 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 203 2203 2203 HOH HOH B . 
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Q 5 HOH 205 2205 2205 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 206 2206 2206 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 207 2207 2207 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 208 2208 2208 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 209 2209 2209 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 210 2210 2210 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 211 2211 2211 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 212 2212 2212 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 213 2213 2213 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 214 2214 2214 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 215 2215 2215 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 216 2216 2216 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 217 2217 2217 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 218 2218 2218 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 219 2219 2219 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 220 2220 2220 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 221 2221 2221 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 222 2222 2222 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 223 2223 2223 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 224 2224 2224 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 225 2225 2225 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 226 2226 2226 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 227 2227 2227 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 228 2228 2228 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 229 2229 2229 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 230 2230 2230 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 231 2231 2231 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 232 2232 2232 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 233 2233 2233 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 234 2234 2234 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 235 2235 2235 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 236 2236 2236 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 237 2237 2237 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 238 2238 2238 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 239 2239 2239 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 240 2240 2240 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 241 2241 2241 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 242 2242 2242 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 243 2243 2243 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 244 2244 2244 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 245 2245 2245 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 246 2246 2246 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 247 2247 2247 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 248 2248 2248 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 249 2249 2249 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 250 2250 2250 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 251 2251 2251 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 252 2252 2252 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 253 2253 2253 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 254 2254 2254 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 255 2255 2255 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 256 2256 2256 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 257 2257 2257 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 258 2258 2258 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 259 2259 2259 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 260 2260 2260 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 261 2261 2261 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 262 2262 2262 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 263 2263 2263 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 264 2264 2264 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 265 2265 2265 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 266 2266 2266 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 267 2267 2267 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 268 2268 2268 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 269 2269 2269 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 270 2270 2270 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 271 2271 2271 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 272 2272 2272 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 273 2273 2273 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 274 2274 2274 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 275 2275 2275 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 276 2276 2276 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 277 2277 2277 HOH HOH B . 
Q 5 HOH 278 2278 2278 HOH HOH B . 
# 
loop_
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_pdbx_validate_close_contact.dist 
1 1 OE1 B GLU 299  ? B O   B HOH 2252 ? ? 1.61 
2 1 O1S A EPE 1329 ? ? O   A HOH 2192 ? ? 2.04 
3 1 OD2 B ASP 147  ? ? O   B HOH 2143 ? ? 2.12 
4 1 NZ  B LYS 184  ? ? OE1 B GLU 282  ? ? 2.14 
5 1 O   B HOH 2269 ? ? O   B HOH 2271 ? ? 2.17 
6 1 NH1 A ARG 85   ? ? O   A HOH 2047 ? ? 2.18 
7 1 NE2 B GLN 29   ? ? O   B HOH 2029 ? ? 2.19 
# 
loop_
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_pdbx_validate_symm_contact.PDB_model_num 
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_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 
_pdbx_validate_symm_contact.dist 
1 1 ND2 A ASN 313  ? ? 1_555 ND1 B HIS 308  ? ? 3_655 1.97 
2 1 ND1 A HIS 308  ? ? 1_555 ND2 B ASN 313  ? ? 3_655 2.06 
3 1 O   A HOH 2153 ? ? 1_555 O   B HOH 2271 ? ? 3_655 2.18 
# 
_pdbx_validate_rmsd_bond.id               1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num    1 
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_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2   CG 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2   ASN 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2    313 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation   -0.151 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
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_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
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_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1 1 CB A ASN 313 ? ? CA A ASN 313 ? ? C   A ASN 313 ? ? -12.1 
2 1 N  A ASN 313 ? ? CA A ASN 313 ? ? CB  A ASN 313 ? ? -11.5 
3 1 N  A ASN 313 ? ? CA A ASN 313 ? ? C   A ASN 313 ? ? 38.2  
4 1 CA A ASN 313 ? ? C  A ASN 313 ? ? N   A GLY 314 ? ? 13.1  
5 1 CB B ASP 103 ? ? CG B ASP 103 ? ? OD2 B ASP 103 ? ? 5.5   
6 1 CB B ASP 233 ? ? CG B ASP 233 ? ? OD2 B ASP 233 ? ? 5.4   
7 1 N  B ASN 313 ? ? CA B ASN 313 ? ? C   B ASN 313 ? ? 35.3  
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 THR A 88  ? -133.51 -65.21 
2  1 ALA A 194 ? -145.76 47.03  
3  1 ASN A 313 ? 104.87  66.05  
4  1 HIS B 31  ? -144.70 24.25  
5  1 THR B 88  ? -125.64 -64.26 
6  1 ASP B 167 ? -42.62  106.29 
7  1 ALA B 194 ? -150.60 54.89  
8  1 LYS B 242 ? 70.62   45.51  
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10 1 ASN B 313 ? 136.44  64.59  
# 
loop_
_pdbx_validate_chiral.id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_model_num 
_pdbx_validate_chiral.auth_comp_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_asym_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_seq_id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_chiral.details 
_pdbx_validate_chiral.omega 
1 1 ASN A 313 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 16.878 
2 1 ASN B 313 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 12.459 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'SULFATE ION'                                         SO4 
3 '4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID' EPE 
4 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL              TRS 
5 water                                                 HOH 
# 
